Аутофаговая активность лизосом печени крыс на ранних этапах репаративной регенерации органа

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Актиномицина D не предотвращало изменений лизосом, вызываемых частичной гепатэктомией. Это указывало на независимость усиления процесса аутофагоцитоза от генетической программы, запускаемой резекцией печени. Известно, что ак-тиномицин D не оказывает влияния на синтез белка с долгожи-вущих мРНК, оставшихся в клетках печени после окончания предыдущего митотического циклаэтим качеством обладает… Читать ещё >

Содержание

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. II
- 1. 1. Структурно-функциональная характеристика лизосомального аппарата клеток печени. II
- 1. 2. Характеристика аутофагоцитоза как одного из функциональных состояний вакуолярного аппарата клеток печени
- 1. 3. Роль лизосом в регенераторном процессе

Аутофаговая активность лизосом печени крыс на ранних этапах репаративной регенерации органа (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Печень представляет собой совокупность выс отдифференцированных клеток, принимающих участие в разнообразных метаболических процессах организма. Это определяет важность изучения событий, способствующих восстановлению нормального функционального состояния поврежденного органа. Показано, что в нем происходит как увеличение числа делящихся клеток, так и гипертрофия и гиперплазия ультраструктурных компонентов клетки (Лиознер Л.Д., 1960,1969,1980; Саркисов Д. С., 1970,1971, 1981). Все это требует значительных затрат энергии и пластического материала (Ove е.а., 1967; Садопе, Bernelli-Zazzeri, 1980). Для их пополнения используются внутриклеточные запасы гликогена, а также липидов и белков (Bader, 1969; Baccino е.а., 1982).

Предположение о том, что существенное значение в оптимальном обеспечении клетки метаболическими предшественниками энергетических и пластических процессов в условиях функционального напряжения и восстановления поврежденного органа принадлежит лизо-сомам, было выдвинуто де Дювом и Ватто (de Duve, Wattiaux, 1966), а затем развито А. А. Покровским и В. А. Тутельяном (1976). Эти ор-ганеллы, изолируя-и переваривая цитоплазматические компоненты собственной клетки, то есть реализуя свою аутофаговую функцию, могут осуществлять клеточную дедифференциацию и содействовать поставке субстратов для ферментативных реакций. Вероятно, эта функция лизосомального аппарата, которую А. А. Покровский и В. А. Тутелъян (1968) определили как реконструктивную, необходима при развитии восстановительных процессов.

Изучение физико-химических свойств лизосомальных структур и механизмов, контролирующих аутофагоцитоз, важно для прогнозировании скорости и полноты восстановления структуры и функции поврежденного органа. Работ, посвященных исследованию влияния аутофаговой функции лизосом на развитие процесса регенерации, мало, а полученные результаты отличаются противоречивостью (Покровский A.A. и др., 1969) — Маянская H.H. и др., 1977,1978).

Остаются до конца не выясненными факторы, контролирующие активность аутофагоцитоза. Формирование в печени аутофаговой реакции отмечено в условиях повышенной функциональной нагрузки на орган и в патологических ситуациях (Holtzman, 1976; Шкуру-пий В.А. и др., 1980; Маянская H.H., Панин Л. Е., 1981). Ее усиление связывают непосредственно со снижением в цитоплазме клеток фонда питательных веществ (глюкозы, аминокислот) и с увеличением в кровотоке уровня глюкагона (Deter, de Duve, I967- Mortimore, Ward, 1976). Нельзя исключить и другие способы контроля аутофаговой активности лизосом (Pfeifer, 1976).

Вопросы о роли аутофаговой активности лизосом в формировании регенераторной реакции печени, а также о факторах, контролирующих аутофагоцитоз, изучены недостаточно и решение их представляет определенный интерес для моделирования условий, благоприятно влияющих на восстановительные процессы. Все указанное и определило цель работы.

Пель исследования. Охарактеризовать особенности процесса аутофагоцитоза и механизмов его регуляции в клетках регенерирующей печени. В связи с этим были поставлены следующие задачи:

1. Изучить стабильность, осмотическую устойчивость и седи-ментационные свойства лизосом печени крыс в процессе репаратив-ной регенерации органа.

2. Оценить изолирование и переваривание собственными лизосо-мами цитоплазматических компонентов клеток печени, предварительно маркированных радиоактивными предшественниками.

3. Исследовать влияние ингибиторов процессов транскрипции и трансляции на изменения физико-химических свойств лизосом печени в ранние сроки после частичной гепатэктомии.

4. Сравнить структурно-функциональные изменения лизосом клеток печени, вызываемые частичной гепатзктомией, и глтокаго-ном — гормоном, участвующим в регуляции регенераторных процессов этого органа.

Основные результаты и их научная новизна. Впервые обнаружен волнообразный характер изменений свободной активности катеп-сина D в гомогенате печени крыс после частичной гепатэктомии. Б период максимального увеличения этого показателя (через 3 ч после операции) выявлено изменение седиментационных характеристик лизосом клеток печени, зарегистрирован сдвиг распределения относительной удельной активности кислой фосфатазы и катепсина D в ядерную и митохондриальную фракции и увеличение этих показателей в неседиментируемой фракции гомогената. Кроме того, обнаружено повышение прироста свободной активности исследованных ли-зосомальных ферментов в объединенной фракции митохондрий и лизосом в результате обработки in vitro гипоосмотической средой. Впервые проведенная комплексная оценка состояния лизосом регенерирующей печени, включающая в себя определение структурной целостности, осмотической устойчивости, седиментационных свойств, а также активности поглощения предварительно меченых радиоактивностью собственных клеточных компонентов, позволила биохимическими методами обнаружить усиление аутофаговой активности в клетках печени на ранних сроках после резекции органа.

Установлено, что в клетках печени усиление аутофагоцитоза, вызванного частичной гепатэктомией, зависит от белка, синтезируемого на долгоживущих мРНК. Показано, что после инъекции цик-логексимида, ингибирующего в клетках образование белка как с долгоживущих, так и короткоживущих мРНК, отсутствует повышенный захват и переваривание субклеточных структур собственными лизо-сомами.

Введение

гепатэктомированным крысам актиномицина с не влияет на усиление аутофаговой функции лизосом, следовательно этот процесс не зависит от белка, синтезируемого на короткоживущих мРНК.

Показано, что изменения популяционного состава лизосом и физико-химических свойств их мембран, вызываемые ЧГЭ, аналогичны таковым после введения интактным животным глюкагона. Проведенный электронно-микроскопический стереометрический анализ срезов печени после воздействия глюкагона позволил связать наблюдаете перестройки вакуолярного аппарата с седиментационными характеристиками и биохимическими свойствами лизосомальных структур. Так, через 60 мин после введения гормона среди структур, отнесенных к фракции митохондрий, увеличивается относительная объёмная плотность аутофагосом и вторичных лизосом. Биохимический анализ состояния лизосом, присутствующих в гомогенате и митохондриаль-ной фракции, в этот период выявил повышенное высвобождение кислых гидролаз из исследуемой фракции при воздействии гипотоническим раствором сахарозы и увеличение неседиментируемой активности лизосомальных ферментов в гомогенате.

Теоретическое и практическое значение работы. Решение поставленных в настоящей работе задач является существенным для понимания роли лизосом клеток печени в восстановительных процессах, протекающих в поврежденном органе. Полученные сведения о сроках активации и характере перестроек лизосомального аппарата после резекции печени дополняют существующую биохимическую характеристику процессов, протекающих в ранний пререпликативный период. В результате активации аутофагоцитоза в первые часы после частичной гепатэктомии происходит мобилизация внутренних ресурсов оставшихся клеток, что может создать оптимальные условия для осуществления в печени процессов гипертрофии и гиперплазии.

Выявленная в органе после частичной гепатэктомии зависимость аутофаговой активности лизосом от белка, синтезируемого с долгоживущих мРНК, существенно углубляет и детализирует представления о возможных механизмах, управляющих поведением лизосомаль-ных структур в регенерирующем органе.

Проведение комплексных биохимических и морфологических исследований дает дополнительную информацию о динамических изменениях лизосомаШБНого аппарата печени, вызываемых внешними факторами, и расширяет возможности по интерпретации полученных данных. Результаты и методические подходы, разработанные в настоящей работе, применяются сотрудниками теоретических и клинических кафедр Новосибирского государственного медицинского института при исследованиях функциональной связи лизосомальной системы и восстановительных процессов, протекающих в органах после их повреждения, а также при изучении эффективности некоторых фармакологических препаратов. Полученные данные используются в лекционном материале при чтении курса патологической физиологии в Новосибирском государственном медицинском институте.

Основные положения диссертации, выносимые на защиту.

I. После частичной гепатэктомии на раннем этапе регенерации в поврежденной печени происходит повышенная изоляция и переваривание субклеточных структур собственными лизосомами.

2. Отсутствие влияния актиномицина о (ингибитора транскрипции) и блокирующее воздействие щклогексимида (ингибитора трансляции) на развитие изменений лизосом в первые часы после операции указывает на зависимость процесса аутофагоцитоза от белка, присутствующего в печени до ее повреждения.

3. Картина, наблюдаемая в цитоплазме клеток печени после введения глюкагона, аналогична таковой, вызываемой частичной гепатэктомией. Сразу после воздействия в цитоплазме происходят деструктивные изменения, которые в дальнейшем сменяются гипертрофией гепатоцитов, за счет гиперплазии внутриклеточных структур.

Настоящая работа является частью комплексного исследования механизмов регуляции процессов восстановления, выполняемого по теме: «Механизмы метаболических нарушений, гормональной регуляции, гормонально-тканевых отношений и способы их коррекции в условиях патологии и воздействия экстремальных факторов» — номер госрегистрации 0182.5 004 421. Общее научное руководство осуществлялось профессором Г. С. Якобсоном.

Список сокращений, используемых в работе:

АТФ — аденозинтрифосфорная кислота АТФаза — аденозинтрифосфатаза.

ГЭРЛ — Гольджи, эндоплазматический ретикулум, лизосомальная система.

ДНК — дезоксирибонуклеиновая кислота.

ЛО — ложная операция мРНК — матричная рибонуклеиновая кислота.

РНКаза — рибонуклеаза.

ЧГЭ — частичная гепатэктомия цАМФ — циклический аденозинмонофосфат.

ОУА — относительная удельная активность.

ВЫВОДЫ.

1. Восстановительный период после частичной гепатэкто-мии характеризуется фазовыми изменениями свободной активности кислой фосфатазы и катепсина Б лизосом печени крыс при отсутствии существенных изменений удельной активности этих ферментов.

2. В раннем пререпликативном периоде после частичной гепатэктомии обнаружены: снижение устойчивости лизосом печени к воздействию гипоосмотической среды, смещение распределения исследованных кислых гидролаз в ядерную фракцию и увеличение неседиментируемой активности этих ферментов.

3. Через 3 ч после частичной гепатэктомии обнаружено повышенное изолирование и переваривание собственными лизосомами цитоплазматических компонентов, предварительно маркированных радиоактивными предшественниками, что свидетельствует об усилении аутофаговой функции лизосом в этот период.

Введение

крысам во время частичной резекции печени актиномицина Б не препятствует изменениям лизосом, которые регистрируются спустя 3 ч после операции. Это указывает на независимость усиления процесса аутофагоцитоза от синтеза мРНК, индуцируемых резекцией печени.

5. Циклогексимид предотвращает усиление аутофаговой функции лизосом, вызываемое частичной гепатэктомией, что связано с ингибированием синтеза белка с долгоживущих мРНК.

6. При введении глтокагона интактным животным наблюдаемые изменения лизосом печени аналогичны таковым на раннем этапе после частичной гепатэктомии. Об этом свидетельствует увеличение неседиментируемой активности кислых гидролаз и чувствительности лизосом к воздействию гипоосмотической среды, а также смещение распределения относительной удельной активности кислой фосфатазы в ядерную, а катепсина б — в митохондриальную фракцию.

7. В первый час после инъекции гормона в клетках печени зарегистрированы деструктивные процессы, связанные с аутофа-гоцитозомчерез 72 ч отмечена стимуляция гипертрофии гепато-цитов за счет гиперплазии внутриклеточных структур.

Аутофаговая функция лизосом, направленная на утилизацию клеточных компонентов, является одним из элементов процесса восстановления поврежденной печени.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Постоянно возрастающее влияние человека на окружающую среду увеличивает количественный и качественный состав факторов, способных вызвать повреждение тканей и органов в живых организмах. Эволюционно их защита от внешних и внутренних токсических веществ была закреплена за рядом органов, в том числе и печенью. Тем не менее, они не всегда справляются с задачей по обезвреживанию вредоносных веществ. Это приводит к повреждению и гибели клеток органов детоксикации (Горизонтов П.Д., Протасова Т. Н., 1981) и возрастанию функциональной нагрузки на оставшиеся неповрежденные клетки (Саркисов Д.С., 1981). Интенсификация функции этих органов сопровождается усилением регенераторных процессов.

Помимо этого, в живых организмах постоянно происходит обновление субклеточных компонентов (макромолекул и клеточных органоидов)^ (Лиознер Л.Д., 1966; Дин Р., 1981). Смысл этого процесса заключается в том, что посредством поддержания стабильной структуры в органе, осуществляется сохранение его функциональной активности как в нормальных физиологических условиях, так и при различных патологических воздействиях (Саркисов Д.С., 1977). Кроме того это явление дает возможность клетке, органу и всему организму в целом приспособиться к меняющимся условиям внешней среды. Согласно концепции Ф. З. Меерсона (1981), адаптация организма идет через «стирание, утративших свое биологическое значение структурных следов», то есть деградация старых молекул и субклеточных компонентов дает клетке возможность быстро начать синтез новых структур и адекватно реагировать на изменившиеся окружающие условия. При этом образовавшиеся в результате гидролиза биополимеров мономеры становятся субстратом для активно протекающих синтетических процессов.

Постоянно идущая в физиологических условиях замена структур, утративших свое функциональное значение, получила название физиологической регенерации (Саркисов Д.С., 1977). Она характеризуется динамическим равновесием межцу процессами синтеза и распада субклеточных структур и компонентов. Воздействие патогенного фактора может привести к нарушению этого равновесия. Значительное функциональное напряжение резко усиливает расход клеточных энергетических и материальных ресурсов. При этом скорость разрушения структур начинает преоблад дать над интенсивностью их регенерации. Этот «отрицательный баланс» выражается в набухании митохондрий, вакуолизации цитоплазмы, уменьшении числа рибосом и других ультраструктур, снижении количества гликогена, появлении жировых включений, то есть в дистрофии (Саркисов Д.С., 1977). Если воздействие патогенного фактора усиливается и нарушенное равновесие между распадом и синтезом не восстанавливается, то дистрофические изменения приводят к некрозу.

Восстановление массы поврежденного органа и его функциональной активности требует повышенных затрат энергии и пластич ческого материала. Удовлетворение этих потребностей осуществляется за счет катаболизма биополимеров: гликогена, липидов и белков. Гидролиз этих макромолекул выполняют специфические ферментативные системы. В экстремальных ситуациях к ним подключается лизосомальный аппарат клетки. Он осуществляет изолирование фрагментов цитоплазмы, содержащих субклеточные структуры, и в дальнейшем их деградацию. Образовавшиеся в результате гидролиза мономеры снова поступают в метаболический пул клетки.

Многочисленные исследователи именно лизосомам отводят важную роль в развертывании внутриклеточных регенераторных процессов печени (Becker, Lane, 1966; Вакулин Г. М. и др., 1977; Маян-ская H.H. и др., 1978; Титова В. Г. и др., 1978). Реализуя свою аутофаговую функцию, они поглощают продукты метаболизма и обломки разрушенных органоидов. Изолируя и гидролизуя эти вещества, лизосомы как бы подготавливают место для протекания в дальнейшем митозов (Втюрин Б.В., Орлов Г. В., 1971). Имеется большое количество морфологических данных, характеризующих лизосомаль-ный аппарат в регенерирующей печени (Вакулин Г. М. и др., 1977; Маянская H.H. и др., 1977; Pfeifer, 1979), Однако биохимических работ, посвященных изучению состояния лизосом, как вакуолярной системы клетки при восстановлении поврежденного органа, мало (Короленко Т.А. и др., 1975; Маянская H.H. и др., 1978).

В настоящее время существует несколько предположений об участии лизосом гепатоцитов в функционировании поврежденной печени. Согласно мнению одних авторов лизосомальный аппарат, изолируя и деградируя цитоплазматические структуры, изменяет внутриклеточную архитектонику и тем самым обеспечивает оптимальные условия для развертывания внутриклеточной регенерации.

Другие считают, что лизосомы оказывают влияние на активность генома гепатоцитов, взаимодействуя с ядром. Третьисвязывают повышенную активность лизосом с неспецифической реакцией клеток на возросшую метаболическую нагрузку, вызванную повреждением органа. Отдать предпочтение какому-либо из этих предположений сейчас не представляется возможным. Тем не менее важность перестроек вакуолярного аппарата клеток вскоре после повреждения органа не вызывает сомнения. Уверенность в этом придает тот факт, что в регуляции активности лизосом существенное значение имеют как цАМФ, так и глгокагон, участвующие в развитии регенераторного процесса. Именно благодаря гормональной регуляции в поврежденной печени происходят события, способствующие поддержанию энергетического и пластического томе остаза организма.

Как видно из результатов проведенных нами экспериментов, усиление аутофаговой функции лизосом происходило уже через 3 ч после частичной гепатэктомии. Это выражалось в увеличении повреждаемости лизосом в результате механического и осмотического воздействий. На появление более крупных частиц, в связи с усилением аутофагии, указывало увеличение относительной удельной активности исследованных кислых гидролаз в ядерной и мито-хондриальной фракциях, получаемых в результате дифференциального центрифугирования.

Для характеристики аутофаговой функции лизосом в регенерирующей печени крыс нами был применен метод предварительного маркирования субклеточных компонентов радиоактивной меткой. Свободные, прикрепленные рибосомы и суммарную РНК метили ным контролем у гепатэктомированных крыс обнаружили параллельное увеличение выхода общей радиоактивности и высвобождение кислых" гидролаз при обработке фракции лизосом гипотоническим раствором сахарозы. Это свидетельствовало о повышенном изолировании и переваривании меченых цитоплазматических компоненоротовой кислотой, белковые компоненты цитоплазматиче-структур — Р^с] лейцином. Б сравнении с ложнооперированских структур тов в аутофаголизосомах регенерирующей печени крыс. На это указывало одновременное увеличение активности кислых гидро-лаз и общей радиоактивности в надосадочной фракции гомогена-та печени через 3 ч после частичной гепатэктомии.

Известно, что базальный уровень метаболических процессов в организме контролируется белками, синтезируемыми фолгожи-вущих мРНК, в то время как отклонение от этого уровня связано с белками, синтезируемыми с короткоживущих мРНК, или изменением уровня гормонов в крови. Для выяснения зависимости наблюдаемых изменений лизосом на ранних этапах регенераторного процесса от конкретных типов мРНК мы осуществили эксперименты с ингибиторами синтеза белка: актиномицином D и циклогексими-дом.

Введение

актиномицина D не предотвращало изменений лизосом, вызываемых частичной гепатэктомией. Это указывало на независимость усиления процесса аутофагоцитоза от генетической программы, запускаемой резекцией печени. Известно, что ак-тиномицин D не оказывает влияния на синтез белка с долгожи-вущих мРНК, оставшихся в клетках печени после окончания предыдущего митотического циклаэтим качеством обладает циклогек-симид. Поэтому мы заключили, что блокировка циклогексимидом изменений лизосом, вызываемых ЧГЭ, связана с ингибированием синтеза белка с долгоживущих мРНК. Отсюда следует, что усиление аутофаговой функции лизосом в регенерирующей печени зависит от бежа, синтезируемого на долгоживущих мРНК. Исходя из того, что повышение концентрации глюкагона в крови, а цАМФ — ¦ в клетке может усилить аутофагиго, мы предположили, что в печени после ее частичной резекции активация цАМФ зависимых протеин-киназ может стимулировать аутофаговую функцию лизосом. Иначе говоря, такое стимулирование не является непосредственно генетически детерминированным событием, а есть результат гормональной модификации базального процесса.

Имитацией состояния лизосомального аппарата в регенерирующей печени может служить картина, наблюдаемая после введения глюкагона. Обнаруженная обратно пропорциональная зависимость суммарного объёма гликогена и аутофагических структур в гепатоцитах говорит о переходе клеток на эндогенное питание в случае дефицита энергетического субстрата. Высокая скорость деградации изолированных цитоплазматических структур может обеспечить компенсацию недостатка энергетических и пластических субстратов при восстановлении поврежденной печени.

Таким образом, обобщая все вышесказанное, можно сделать вывод, что клеточная аутофагия является постоянно идущим процессом, осуществляющим обновление цитоплазматических компонентов клетки. В случае экстремальных воздействий на организм происходит повышение нагрузки на клеточные метаболические процессы. Это ведет к возрастанию захвата и деградации некоторых цитоплазматических структур, за счет чего пополняется временный недостаток энергии и пластического материала, то есть аутофагия способствует быстрой адаптации клеток организма к изменившимся условиям.

Показать весь текст

Список литературы

Абакумова 0.10. Методы анализа механизма действия противоопухолевых соединений, повреждающих белоксинтезирующую систему животных клеток.- В кн.: Современные методы в биохимии, М., Медицина, 1977, с.285−292.
Авцын А.П., Шахламов В. А. Ультраструктурные основы патологии клетки, — М., Медицина, 1979.- 316 с.
Адо А. Д. Патофизиология фагоцитов.- М., Медгиз, 1961,-196 с.
Аленичева Т.В. Изменение активности кислой ДНКазы печени крыс на разных сроках после частичной гепатэктомии.- В сб.: Некоторые проблемы медицинской энзимологии, М., 1971, с.49−52
Алов И.А. Цитофизиология и патология митозов.- М.-. Медицина, 1972.- 264 с.
Алов И.А., Брауде А. И., Аспиз М. Е. Лизосомы.- В кн.: Основы функциональной морфологии клетки. М., Медицина, 1969, с.133−139.
Анфисен К. Взаимосвязь между структурой рибонуклеазы и ее ферментативной активностью и физическими свойствами.- В кн.: Современные проблемы биохимии, М., И.Л., 1961, с.7−26.
Аргутинская C.B., Майстренко В. Ф., Салганик Р. И. Восстановление ферментативной индукции, сниженной в результате длительного введения кортизола, в печени крыс.- Пробл. эндокринологии, 1979, т.25, Je 5, с.41−45.
Арчаков А.И., Данченко Л. Ф., Карузина И. И., Александрова Т. А. Действие CCI^ на ферментативные системы эндоплаз-матического ретикулума печени.- Биохимия, 1969, т.34,11 3, с.604−609.
Ашмарин И.П., Кокряков В. Н., Пигаревский В. Е. Катионные белки лизосом лейкоцитов, деградация и возможности загрязнения гистонами при выделении.- Вопр.мед.химии, 1973, т.19, В 4, с.381−386.
Бардин Ю.В. Влияние гормона роста на длительность отдельных периодов митотического цикла в клетках базального слоя эпителия пищевода крыс.- Бгол.эксперим.биологии и медицины, 1969, т.68, lb II, с.94−96.
Березов Т.Т. Обмен аминокислот нормальных тканей и злокачественных опухолей.- М.: Медицина, 1969.- 223 с.
Блюгер А.Ф., Карташова О. Я. Репаративные процессы при некоторых заболеваниях печени.- Успехи гепатологии, 1977, вып.6, с.120−132.
Бреслер В.М., Черногрядская Н. А., Пилыцик Е. М. и др. Нормальная и патологическая цитология паренхимы печени.- Л.: Наука, 1969.- 195 с.
Вакулин Г. М. Влияние кортикостероидных гормонов на ультраструктурные проявления посттоксических процессов деструкции и репарации паренхиматозных клеток печени: Автореф. дис. .канд.мед.наук, Новосибирск, 1972.- 27 с.
Вакулин Г. М., Короленко Т. А., Титова В. Г., Якобсон Г. С. Влияние тритона WR -1339 на ультраструктуру клеток паренхимы и стромы печени крыс при хроническом токсическом гепатите.- Цитология, 1977, т.19, JS II, с.1281−1284.
Валькович А.А. Исследование белоксинтезирующей системы регенерирующей печени крысы при общем рентгеновском облучении.: Автореф.дис. .канд.мед.наук, Л., 1970.- 20 с.
Васильев A.B., Звягина О. П. Влияние длительного голодания на активность катепсинов и некоторых липолитических ферментов печени крыс.- Вопр. питания, 1978, т.37,вып.5,с.31−33.
Владимиров 10.А., АрчакоЕ А. И. Перекисное окисление липи-дов в биологических мембранах.- ГЛ.: Наука, 1972.- 252 с.
Владимиров Ю.А., Оленев В. И., Суслова Т. Е., Потапенко А. Я. Механизм перекисного окисления липидов и его действие на биологические мембраны.- Биофизика, 1975, т.20,вып.5,с.156−1Б2.
Володина Т.В., Козельцев В. Л. Внутримит охондриальная про-теолитическая активность печени крыс.- Биохимия, 1978, т.43, JS 10, с.1816−1822.
Втюрин Б.В., Орлов Г. Н. Некоторые вопросы функциональной морфологии лизосом.- Арх.патол., 1971, т.33,№ I, с.8−17.
Вундер П.А., Вундер В. П. Стимуляция регенерации печени под влиянием сочетанного воздействия адреналина, глюкаго-на, теофиллина.- Бюл.эксперим.биологии и медицины, 1973, т.76, № 8, C. I09-III.
Гальперин Э.И., Семендяева М. И., Неклюдова Е. А. Недостаточность печени.- М.: Медицина, 1978, — 328 с.
Геллер А.И. Функции глюкагона и корреляция его инсулином.-Пробл.эндокринологии, 1976, т.22,№ I, с.92−100.
Генес С.Г. Адаптационное значение глюконеогенеза в здоровом и больном организме (обзор).- Патол. физиология и экс-перим.терапия, 1974, № 6, с.74−81.
Горизонтов П.Д. Резистентность и поражение. Вопросы общей патологии.- В кн.: Патологическая физиология экстремальных с ост ояний. М.: Медицина, 1973, с.7−35.
Горизонтов П.Д. Гомеостаз, его механизмы и значение.- Б кн.: Гомеостаз. М.: Медицина, 1981, с.5−28.
Горизонтов П.Д., Протасова Т. Н. Роль АКТГ и кортикостерои-дов в патологии.- М.: Медицина, 1968.- 335 с.
Горизонтов П.Д., Протасова Т. Н. Детоксикация как один из механизмов гомеостаза и резистентности.- Б кн.: Гомеостаз. М.: Медицина, 1981, с.366−398.
Губерниев М.А., Лейкина Е. М. Некоторые биохимические аспекты процесса регенерации печени.- Журн. общей биологии, 1969, т.30, $ 4, с.442−447.
Гэйл 3., Канулифф Э., Рейнолдс П. и др. Молекулярные основы действия антибиотиков.- М.: Мир.- 500 с. 1975
Дедов И.И. Дедифференцировка-атрибут репаративной регенерации.- В кн.: Механизмы регенерации и клеточного деления. Материалы У1 конференции по итогам современных исследований по изучению процессов регенерации и клеточного деления. М., 1971, с. 42.
Дин Р. Процессы распада в клетке.- М.: Мир, 1981.- 120 с.
Дингл Дж. Лизосомы. Методы исследования.- М.: Мир, 1980.-342 с.
Епифанова О.И. Гормоны и размножение клеток.- М.: Наука, 1965.- 243 с.
Епифанова О.И. Изучение регуляторных механизмов митотиче-ского цикла с помощью ингибиторов транскрипции и трансляции.- В кн.: Клеточный цикл. М.: Наука, 1973, с.72−103.
Епифанова О.И., Терских В. Б. Периоды покоя и активной пролиферации в жизненном цикле клетки.- ??урн.общей биологии, 1968, т.29, }Б4, с.392−398.
Заец Т.Н., Бурлакова Е. В., Сологуб В. И. и др. Изменение проницаемости и состава лизосомальных мембран клеток печени после термического ожога.- Бюл.эксперим.биологии и медицины, 1980, т.89, В 7, с.60−61.
Зорин A.B., йсанин H.A., Яковлев А. Ю. Анализ кинетики перехода клеток к синтезу ДНК в системах со стимулированной пролиферацией. 3. Регенерирующая печень.- Цитология, 1975, т.17, № 7, с.783−796.
Зосимовская А.И. Механизмы, обеспечивающие вступление клеток в митотический цикл и их изучение с помощью ингибиторов синтеза макромолекул.- В кн.: Клеточный цикл. М.?Наука, 1973, с.104−133.
Исанин H.A., Яковлев А. Ю. Участие лизосомального аппарата клеток в регуляции клеточной пролиферации.- Цитология, 1977, т.19, № 6, с.575−584.
Касавина B.C., Ухина Т. В., Чуракова Т. Д. Гормональная регуляция лизосомальных мембран тканей глаза.- Докл. АН СССР, 1976, т.228, JS 5, с.1226−1229.
Клегг П., Клегг А. Гормоны, клетка, организм. М.:Мир, 1971.- ' 280с.
Кондакова А.Е., Короленко Т. А., Вакулин Г. М. и др. Изменение лизосом печени крыс при остром отравлении четырех-хлористым углеродом.- Цитология, 1973, т.15, № II, с.1382−1388.
Конышев В.А. К вопросу о природе ростстимулирующих и ростингибирующих веществ печени и селезенки.- Журн. общей биологии, 1967, т.28, В I, с.110−116.
Конышев В.А. Физиологические механизмы регуляции роста и регенерационной гипертрофии печени.- Патол. физиология и эксперим. терапия, 1973, 4, с.86−94.
Коровкин Б.Ф. Циклазная система и активность лизосомаль-ных ферментов в норме и при патологии.- Вестн. АМН СССР, 1982, & 9, с.69−74.
Короленко Т.А., Кондакова А. Е., Титова В. Г. Субклеточное распределение кислых гидролаз печени крыс при токсическом гепатите.- Бюл.эксперим.биологии и медицины, 1975, т.80,7, с.34−36.
Лакин Г. Ф. Биометрия.- М.: Высшая школа, 1973.- 343 с.
Ленинджер А. Биохимия.- М.: Мир, 1974.- 958 с.
Лиознер Л.Д. Регенерация органов у млекопитающих.- М.: Медгиз, 1960.- 392 с.
Лиознер Л.Д. Введение.- В кн.: Клеточное обновление. Л.- Медицина, 1966, с.5−36.
Лиознер Л.Д. Основные итоги изучения восстановительных процессов во внутренних органах позвоночных.- В кн.: Восстановительные и пролиферативные процессы у животных. М., 1969, с.7−30.
Лиознер Л.Д. Внутриорганная регенерация и ее разновидности.- Успехи соврем. биологии, 1980, т.90, JS 2, с.270−285.
Лиознер Л.Д., Сидорова В. Д. Соотношение процессов физиологической и репаративной регенерации.- Журн. общей биологии, 1975, т.36, JS 2, с.237−242.
Лиознер Л. Д1, Бабаева А. Г., Рябинина З. А. Цитологические механизмы восстановлений внутренних органов.- В кн.: Ре-гуляторные механизмы регенерации. М.: Медицина, 1973, с. 82−109.
Лиознер Л.Д., Тимашкевич Т. Е., Сидорова В. Ф. и др. Условия регенерации органов у млекопитающих.- Ы.: Медицина, 1972.- 328 с.
Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека.- М.: Мир, 1980.-368 с.
Макарова В.Г. Возрастные особенности изменений активности лизосомальных ферментов печени при адаптации организма к гипоксии и гипербарической оксигенации.- Патол. физиология и эксперим. терапия, 1978, I, с.29−33.'
Маянская H.H., Панин Л. Е. Лизосомы в условиях стресса.-Успехи соврем. биологии, 1981, т.92, № I, с.64−70.
Маянская H.H., Щербаков В. И., Панин Л. Е. Изменения лизо-сомального аппарата клеток печени в процессе репаративнойрегенерации после частичной гепатэктомии.- Цитология, 1977, т.19, й 10, с.1189−1194.
Маянская H.H., Щербаков В. И., Маянский Д. Н., Панин Л. Е. Изучение состояния лизосом гепатоцитов и купферовских клеток в динамике репаративной регенерации печени.- Патол. физиология и эксперим. терапия, 1978, вып.6, с.25−29.
Маянский Д.Н. Клетки Купфера и система мононуклеарных фагоцитов.- Новосибирск: Наука, 1981.- 168 с.
Меерсон Ф.З. Пластическое обеспечение функции организма.-М.: Наука, 1967.- 318 с.
Меерсон Ф, 3. Взаимосвязь физиологической функции и генетического аппарата клетки в норме и патологии.- В кн.: Генетика и патология. М.: Медицина, 1968, с.251−282.
Меерсон Ф.З. Адаптация, стресс и профилактика.- М.: Наука, 1981.- 278 с.
Мертвецов Н.П. Множественные формы тирозинаминотрансфера-зы в клетках печени крыс и их роль в гомеостазе клетки.-Вопр.мед.химии, 1981, т.27, № 2, с.154−166.
Мечников И.И. Учение о фагоцитах и его экспериментальные основы.- В кн.: Вопросы иммунитета (Избранные труды).
М.: Изд-во АН СССР, с.520−620. 1951
Мишин В.М. Нарушение структуры и функций митохондрий печени при остром токсическом гепатите: Автореф. дис.. канд.мед.наук.- Новосибирск, 1971.- 21 с.
Ньгасхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма.- М.: Мир, 1977.- 408 с.
Никулина Г. Н. Обзор методов колориметрического определения фосфора по образованию «молибденовой сини».- М.:Наука, 1965.- 165 с.
Панин Л.Е. Энергетические аспекты адаптации.- Л.:Медицина, 1978.- 407 с.
Панин Л.Е., Маянская H.H. Влияние субэкстремальных и экстремальных факторов на лизосомы печени.- Бюл.эксперим. биологии и медицины, 1977, т.83,№ 6, с.678−680.
Петровичев H.H. Распределение митозов внутри дольки печени крыс при восстановлении после различного вида повреждений.- Цитология, 1975, т.17, № 10, с.1221−1226.
Петровичев H.H., Яковлев А. Ю. Некоторые особенности процесса образования аутофагических вакуолей в гепатоцитах1975регенерирующей печени крыс.- Цитология, т.17, № 9,с.1087−1089.
Покровский A.A. Роль биохимии в развитии науки о питании.-М.: Наука, 1974.- 185 с.
Покровский A.A. 0 ферментных механизмах функционирования лизосом.- Докл. АН СССР, 1975, т.225, № 3, с.689−691.
Покровский A.A., Крыстев Л. П. Печень, лизосомы и питание.-София, Изд-во Болгарская академия наук, 1977.- 208с.
Покровский A.A., Тутельян В. А. Изменения ферментов лизосом при белковой недостаточности.- Биохимия, 1968, т.33, вып.4, с.809−816.
Покровский A.A., Тутельян В. А. Лизосомы.- М.: Наука, 1976.-382 с.
Покровский A.A., Кравченко Л. В., Тутельян В. А. Влияние актиномицина D на активность ферментов лизосом печени крыс.- Докл. АН СССР, 1970, т.192, й 5, C. II70-II73.
Покровский A.A., Тутельян В. А., Кравченко Л. В. К вопросу об оценке стабильности мембран лизосом.- Биохимия, 1975, т.40, вып. З, с.545−552.
Покровский A.A., Крыстев Л. П., Тутельян В. А., Кравченко Л. В. Ультраструктурная локализация арилсульфатазы в лизосомах.- Докл. АН СССР, 1975, т.222, $ 3, с.713−715.
Покровский A.A., НиколаеваМ.Я., Кравченко Л. В., Тутельян В. А. Внутрилизосомальная локализация изоферментов кислой фосфатазы.- Докл. АН СССР, 1973, т.213, № 2, с.469−472.
Покровский A.A., Арчаков А. И., Мухамбетова Н. П. и др. Изменение активности ферментов митохондрий, эндоплазмати-ческой сети и лизосом в регенерирующей печени.- Цитология, 1969, т. II, J& I, с.79−85.
Покровский A.A., Ташев Т. А., Крыстев Л. П. и др. Ультраструктурные изменения субклеточных мембран гепатоцитов на ранних сроках голодания.- Вопр. питания, 1976, т.35, № 2, с.26−31.
Полежаев Л.В. Утрата и восстановление регенерационной способности органов и тканей у животных,— М.: Наука, 1968.-326 с.
Полищук A.M. Состав и кинетика популяции клеток в регенерирующей печени крыс в ранние сроки после частичной ге-патэктомии.- Цитология, 1967, т.9, № 6, с.652−656.
Романова Л.К. Внутритканевая регуляция восстановительного роста.- В кн.: Условия регенерации органов у млекопитающих. М.: Медицина, 1972, с.136−171.
Романова Л.К. Роль функциональной нагрузки в восстановительных процессах при повреждении внутренних органов.
В кн.: Регуляторные механизмы регенерации. М.: Медицина, 1973, с.96−98.
Романова Л.К. Регуляторные механизмы регенерации внутренних органов.- В кн.: Регуляция процессов регенерации и клеточного деления. М.: Наука, 1977, с.50−56.
Рябинина З.А. Гипертрофия печеночных клеток и их ядер в регенерирующей печени крыс различного возраста.- Бюл. эксперим. биологии и медицины, 1968, т.65, № 4, с. Ш-113.
Рябинина З.А., Бенюш В. А. Полиплоидия и гипертрофия клеток в процессах роста и восстановления.- М.: Медицина, 1973.- 208 с.
Саркисов Д.С. Регенерация и ее клиническое значение.- М.: Медицина, 1970.- 284 с.
Саркисов Д.С. Очерки по структурным основам гомеостаза,-М.: Медицина, 1977.- 351 с.
Саркисов Д.С. Структурные основы гомеостаза.- В кн.: Гомеостаз. М.- Медицина, 1981, с.256−311.
Саркисов Д.С., Втюрин Б. В. Электронная микроскопия при деструктивных и регенераторных внутриклеточных процессах.- М.: Медицина, 1967.- 224 с.
Саркисов Д.С., Втюрин Б. В. Внутриклеточные регенераторные процессы и некоторые проблемы патологии.- Вестник АМН СССР, 1968, В. I, с. 12−19
Саркисов Д.С., Рубецкой Л. С. Пути восстановления цирро-тически измененной печени.- М.: Медицина, 1965.- 139с.
Саркисов Д.С., Крымский Л. Д., Бощган К. В. Соотношение клеточной и внутриклеточной форм репаративной регенерации в печени при ее дистрофии.- Бюл.эксперим.биологии и медицины, 1969, т.67, № 3, с.103−105.
Северин Е.С., Гуляев H.H., Буларгина Т. Б. О биологической роли цикло-ЙМР зависимых протеинкиназ.- В кн.: Циклазная система и ее роль в регуляции клеточного обмена. Ташкент, .ФАН, 1978, с. 19.
Сидорова В.Ф. Возраст и регенерационная способность.-В кн.: Условия регенерации органов у млекопитающих. М.: Медицина, 1972, с.74−135.
Сидорова В.Ф., Рябинина З. А., Лейкина Е. М. Регенерация печени у млекопитающих,— М.: Медицина, 1966.- 205 с.
Сислер X., Зигель М. Циклогексимид и другие глутаримид-ные антибиотики.- В кн.: Механизм действия антибиотиков. М.: Мир, 1969, с.272−293.
Солопаев Б.П. Регенерация нормальной и патологически измененной печени.- Горький, Волго-Вятское книжное издательство, 1980, — 240 с.
ПО. Солопаев Б. П., Коваленко И. А., Садовникова В. В. и др. О механизмах репаративной регенерации патологически измененной печени.- Бюл.эксперим.биологии и медицины, 1973, т.76, № II, с.50−53.
Сорокин A.C. Особенности регуляции углеводного обмена при физической нагрузке, механическом и токсическом повреждении печени / Автореф.дис. .канд.мед.наук, Новосибирск, 1983, — 216 с.
Телепнева С.И. Действие гуморальных факторов, регулирующих клеточное деление в первые часы регенерации печени. Бюл.эксперим.биологии и медицины, 1968, т.65,№ 4, с.100−103.
Тимашкевич Т.Б. Восстановление органов и значение количества удаленной ткани.- В кн.: Условия регенерации органов у млекопитающих. М.: Медицина, 1972, с.21−73.
Титова В.Г., Короленко Т. А., Якобсон Г. С. Особенности изменений лизосом печени крыс при стимуляции восстановительных процессов тритоном WR- 1339 в поврежденном органе.- Бюл.эксперим.биологии и медицины, 1978, т.86, 8, с.230−232.
Тутельян Б.А. Лизосомы и клеточное питание.- Б кн.: Структура и функции лизосом. Новосибирск, 1980, с.172−173.
Урываева И.В., Фактор В. М. Взаимоотношения деления и функции клетки.Устойчивость печени к токсическому действию CCI^ после частичной гепатэктомии.- Цитология, 1976, т.18,? II, с.1354−1359.
Учитель И.Я. Лизосомы и иммунитет.- Журн.микробиол., эпи-демиол. и иммунобиол., 1973, № 8, с.64−70.
Фактор В.М., Урываева И. В., Соколова Л. С. и др. Влияние алкилирующего агента дипина на индуцированную пролиферацию гепатовдтов. I. Кинетика клеточной популяции.- Цитология, 1979, т.21, № 5, с.541−547.
Федоров H.A. Циклические пуриновые нуклеотиды з', б'-АМФ и з', б'-ГМФ как факторы регуляции пролиферации и диффе-ренцировки гемопоэтических клеток.- Успехи соврем. био-логии, 1975, т.79, вып.2, с.225−240.
Фрундер Н. Биохимия повревдений печени.- Вопр.мед.химии, 1968, т.14, № 2, с.130−136.
Черников М.П. Протеолиз и биологическая ценность белков.-М.: Медицина, 1975.- 198 с.
Шкурупий Б.А., Гизатулин З. Я., Сорокин A.C. Влияние острого стресса на структурно-функциональные показатели печени и коры надпочечников мышей.- Цитология и генетика, 1980, т.14, № 3, с.3−10.
Шорина Г. Н. Влияние гормонов коры надпочечников на развитие посттоксических репаративных процессов в печеникрыс./ Автореф.дис. .канд.мед.наук. Новосибирск, 1974.-24 с.
Юдаев H.A., Протасова Т. Н. Механизмы действия гормонов у животных.- Успехи соврем. биологии, 1971, т.72,вып.1(4), с.118−142.
Юдаев H.A., Афиногенова С. А., Покровский Б. В., Протасова Т. Н. Циклические нуклеотиды как внутриклеточные передатчики действия гормонов.- Успехи соврем. биологии, 1975, т.80, вып. 3(6), с.351−369.
Юдаев H.A., Афиногенова С. А., Булатова A.A. и др. Биохимия гормонов и гормональной регуляции.- М.: Наука, 1976,-380 с.
Якобсон Г. С. 0 роли кортикостероидных гормонов в патогенезе токсического гепатита и цирроза печени. / Автореф. дис. .докт.мед.наук. Новосибирск, 1971.- 20 с.
Якобсон Г. С., Громова O.A., Нооова Л. В. и др. Особенности посттоксической репаративной регенерации печени у крыс с интактными надпочечниками и с дефицитом кортико-стероидов, — Бюл.эксперим.биологии и медицины, 1971,№ 5, с.113−115.
Яшина И.Н. Восстановление в условиях патологии.- В кн.: Условия регенерации органов у млекопитающих.- М.: Медицина, 1972, с.252−281.
Allison A.C. Itfsosomes, chromosomes and cancer. Bio-chem. J., 1969, v.115, H.1, p.31−32.135"Altszuler N., Finegold M. Glucose metabolism. In: The liver normal and abnormal function. Pt. A.- New York: Academic Press, 1974, p.463−529.
Amenta J.S., Sargus M.J., Baccino P.M. Effect of microtu-bular or translational inhibitors on general cell protein degradation. Biochem. J., 1977, v.168, N.2, p.223−227.
Amenta J.S. Sargus M.J., Baccino F.M. Inhibition of basalprotein degradation in rat emryo fibroblasts by cyclohexi-mide: correlation with activities of lysosomal proteases. -J. Cell Physiol., 1978, v.97, N.3, pt.1, p.267−284.
Antone 0. ?Evidence for an ATP-driven «proton pump» in rat liver lysosomes by basic dyes uptake. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1979, v.86, N.1, p.180−189.
Aquas A.P., Soares J.O., Nunes J.M. Autophagy in mouse he-patocytes induced by lysine acetylsalicylate. Experiments, 1978, v.34, N.12, p.1618−1620.
Armato U., Andreis P.G., Draghi E. Effect of adenosine 3″, -cyclic monophosphate on the RHA and DNA synthesis and cell proliferation of rat hepatocytes in primary cultures a radioautographic study. Chem. Biol. Interact., 1975, v.11, N.1, p.67−90.
Aronson If.N.J. Effects of glucagon and insulin on liver lysosomes. Life Sciences, 1980, v.27, N.2, p.95−104.
Arstila A., Trump B. Studies on cellular autophagocytosis. The formation of autophagic vacuoles in the liver after glucagon administration. Amer. J. Pathol., 1968, v.55, N.5, p.687−734.
Arstila A., Trump B. Autophagocytosis: origin of membrane and hydrolytic enzymes. Virchows Arch. B. Cell Pathol., 1969, v.2, N.1, p.85−90.
Arstila A., Nunja J.M., Trump B. Studies on cellular autophagocytosis. Lab. Invest., 1972, v.27, N.3, p.317−323
Arstila A., Shelburne J., Trump B. Studies on cellular autophagy. Vinblastine-induced autophagy in the rat liver.-Exp. Cell Res., 1974, v.87, N.2, p.249−232.
Ashford J.P., Porter K.R. Cytoplasmic components in hepatic cell lysosomes. J. Cell Biol., 1962, v.12, N.1, p.198−202.
Baccino P.M., Messina M., Musi M., Tessitore L. Levels of proteolytic activities and cell protein degradation. -Acta Biol. Med. Germ., 1981, Bd.40, Hf.11/12, s.1249−1238.
Baccino P.M., Fiszer-Szafarz B., Messina M. e.a. Lysosomal hydrolases in liver growth. Biol. Cell, 1982, v.46, N.1, p.21−28.
Baccino P.M., Tessitore L., Cecchini G. e.a. Control ofcell protein catabolism in rat liver. Effect of starvation and administration of cycloheximide. Biochem. J., 1982, v.206, U.2, p.393−403.
Bader G. Elektronenmikroskopische utersuchugen zur funktio-nel morphologie der regenerierenden leberzelle nach partieller hepatektomie. Acta hepato-splenolog., 1969″ Bd.16, Hf.5, S.281−297.
Barrett A.J. Properties of lysosomal enzymes. In: lysoso-mes in biology and pathology. V.2. — Amsterdam: North-Holland Publ. Co., 1969, p.245−312.
Barrett A.J., Heath M.E. lysosomal enzymes. In: I^ysoso-mes. A laboratory handbook. — Amsterdam: North-Holland Publ. Co., 1977, P-19−146.
Bartok J., Totovic V., Gedigk P. Uber die entstehung der peribiliaren diehten Korper der leberzellen. Untersuchungen in der praregeneratorischen phase nach subtotaler hepatektomie.-Virchows Arch. Pathol., 1967, Bd.343, Hf.1, S.1−9. i
Baserga R. Biochemistry of the cell cycle. Cell Tissue Kinet., 1968, v.1, N.2, p.167−191.
Becker F.F. Acute glycogenolysis: a major stimulus of auto-phagocytic activity in rat hepatocytes. Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 1972, v.140, N.4, p.1170−1172.
Becker F.F., Lane B.P. Regeneratuon of mammalian liver.
Auto-phagocytosis during dedifferentiation of the liver cell in preparation for cell division. Amer. J. Pathol., 19&5, v.47, N.5, p.783−802.
Becker P.P., Lane B.P. Regeneration of mammalion liver. 4. Evidence of role of cytoplasmic alteration in preparation for mitosis. Amer. J. Pathol., 1966, v.49, N.2, p.227−235.
Becker P.P., Lane B.P. Autophagocytosis of hyperplastic agranular endoplasmic reticulum in the hepatocytes of regenerating liver. Amer. J. Pathol., 1967, v.50, N.6,p.9a.
Berg T. Activity of lysosomal enzymes in the various cell cycle phases of synchronized Hela cells. Exp. Cell Res., 1975, v, 94, N.1, p.106−110.
Bird J.W. Skeletal muscle lysosomes. In: I^sosomes in biology and pathology. V.4. — Amsterdam: North-Holland, 1975, P.75−109.
Blumgart L.H. Liver atrophy, hepertrophy and regenerative hyperplasia in the rat: the relevance of blood flow. -Ciba Pound. Symp., 1978, v.55, p.181−205.
Breisblatt W., Ohki S. Pusion in phospholipid spherical membranes. 1. Effect of temperature and lysolecithin. -J. Membrane Biol., 1975, v.25, N.2, p.585−401.
Bucher N.L.K. Insulin, glucagon and the liver. Adv. enzyme regul., 1977, v.15, p.221−230.175″ Bucher N.L.K., Swaffield M.N. Synergistic action of glucagon and insulin in regulation of hepatic regeneration. -Adv. enzyme regul., 1975, v.13, p.281−293.
Castagna M., Chauveax J., Leirean M.P., de Recondo A.M. Isolement sur gradient de densite d’une fraction d*hepatocytes intervenant de facon preponderante dans b1hypertrophic compensatrice, eherz le rat. Esq?. Cell Res., 1969, v.57, K.2, p.365−373.
Chandler M., Varandani P. Kinetic analysis of the mechanism of insulin degradation by glutathione-insulin trans-hydrogenase (thiol: proteindisulfide oxidoreductase). -Biochemistry, 1975, v.14, N.14, p.2107−2113.
Chaudhuri S., Lifberman I. Control of ribosome synthesis in normal and regenerating liver. J. Biol. Chem., 1968, v.242, N.1, p.29−33.
Christensen R., Maunsbach B. Ultrastructure and function of renal tubule lysosomes after dextran infusion. J. Ultrastr. Res., 1979, v.66, N.1, p.85−87.
Coffey J.W., de Duve C. Digestive activity of lysosomes.
The digestion of proteins by extracts of rat liver lysosomes. J. Biol. Chem., 1968, v.23, N.12, p.3235−3263.
Comporti M., Bradern A. CCL^ induced peroxidation of liver lipids in vitamin E pretreated rats. Biochem. Pharmacol., 1972, v.21, N.2, p.418−420.
Daskal J., Merski J.A., Hugnes J.B., Busch H. The effect of cycloheximide on the ultrastructure of rat liver cells. -Exp. Cell Res., 1975, v.93, N.2, p.395−401.
Davies J.M.G. Ultrastructure of rat liver cell cytoplasm during the process of regeneration after partial hepatec-tomy. Acta radiol., 1962, v.58, N.1, p.17−32.
Davies M. The heterogenety of lysosomes. In: lysosomes in biology and pathology. Y.4. — Amsterdam: North-Holland Publ. Co., 1975, p.305−348.
Dean R.T. Concerning a possible mechanism for selective capture of cytoplasmic proteins by lysosomes. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1975, v.67, N.2, p.604−609.
Desai I.D. Regulation of lysosomal enzymes. 2. Reversible adaptation of intestinal acid hydrolases during starvation and realimentation. Can. J. Biochem., 1971, v.49, N.2, p.170−175.
Deter R.L. Quantitative characterization of dense body, autophagic vacuole, and acid phosphatase-bearing particle populations during the early phases of glucagon induced autophagy in rat liver. — J. Cell Biol., 1971, v.48, N.3, p.473−489.
Deter R.L. Analog modelling of glucagon induced autophagy in rat liver, 2. Evaluation of iron labelling as a mens for identifying telolysosome, autophagosome, and autolysosome populations. — Езф. Cell Ress., 1975, v.94, N.1, p.127−139″
Deter R.L., de Duve C. Influence of glucagon, an inducer of cellular autophagy on some physical properties of rat liver lysosomes. J. Cell Biol., 1967, v.33, N.2, p.437−449.
Deter R.L., Baudhuin P., de Duve C. Participation of lysosomes in cellular autophagy induced in rat liver by glucagon. -J. Cell Biol., 1967, v.35, N.3, p.611−622.
Dianzani M.U. lysosome changes in liver injury. Ciba Foundation simposium of Lysosomes, 1963, p.335−355″
Dianzani M.U., Gravela E. Inhibition of protein synthesis in carbon tetrachlorideinduced liver injury. In: Pathogenesis and mechanism of liver cell necrosis. — Lancaster: МГР Press Ltd., 1973, p.223−263.
Dice J.Т., Schimke R.T. Turnover and exchange of ribisomal protein from rat liver. J. Biol. Chem., 1972, v.247, N.1, p.98−111.
Dice J.F., Walker C.D., Byrne В., Cardiel A. General characteristics of protein degradation in diabetes and starvation. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978, v.73, N.5, p.2093−2097.
Dolbeare F.A. Rapid increase in nuclear hydrolase following partial hepatectomy in the rat. Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 1973, v.142, N.2, p.643−649.
Dousa T.P., Barnes L.D. Effects of colchicine and vinblastin on the cellular action of vasopressin in mammalian kidney.
A possible role of microtubules. J. Clin. Investig., 1974, v. 54, N.2, p.252−262.
Dubois P., Tachen G., Li I.T. Les lysosomes an cours de la aifferenciation des cellules antehypophysaires chez le fee-tus humain. Ann. Histochim., 1976, v.21, N.1, p.23−33.
Exton J.H. Glueoneogenesis. Metabolism, 1972, v.21, N.10, p.945−990.215″ Eabrikant J.I. The spatial distribution of parenchymal cell proliferation during regeneration of the liver. Johns Hopkins Med. J., 1967, v.120, N.3, p.137−147.
Fiske C.H., Subbarow Y. The colorimetric determination ofphosphorus. J. Biol. Chem., 1925, v.66, N.2, p.375−400.
Fiszer-Szafarz B., Nadal C. lysosomal enzyme activities in regenerating rat liver. Cancer Res., 1977″ v.37, N.2, p.354−357.
Frank A.L., Christensen A.K. Localization of acid phosphatase in lipofuscin granules and possible autophagic vacuoles in interstitial cells of the quinea pig testis. J. Cell Biol., 1968, v.36, K.1, p.1−13.
Freedland R.A. Considerations in the estimation of enzyme half lives in higher animals by rates of changes in activities. Life Sci., 1968, v.7, U.10, pt.2, p.499−504.
Fujoka M., Tsukada K., Lieberman I. Metabolism of ribonucleic acid after partial hepatectomy. J. Biol. Chem., 1963″ v.238, IT.10, p.3401−3406.
Furuno K., Ishikawa T., Kato H. Isolation and characterization of autolysosomes which appeared in rat liver after leu-peptin treatment. J. Biochem., 1982, v.91, N.6, p.1943−1950.
Gan J.C., Jeffay H. Origins and metabolism of the intracellular amino acid pools in rat liver and muscle. -Biochem. Biophys. Acta, 1967, v.148, N.3, p.448−453.
Garlick P.J. Protein turnover in the whole animal and specific tissues. In: Comprehensive Biochemistry, 1980, v.19, B, p.77−153″
Gazitt J., Ohad i., Loyter A. Phosphorylation and dephospho-rylation of membrane proteins as a possible mechanism forstructural rearrangement of membrane components. Biochem. Biophys. Acta, 1976, v.436, N.1, p.1−14.
Glaumann H. Degradation of proteins and lipids in autophagic vacuoles and secreting vesicules. Acta Biol. Med. Germ., 1982, v.41, N.1, p.103−111.
Glaumann H., Sandberg P.-O., Marzella L. Degradation of secretory content in golgi-enriched fractions from rat liver after vinblastine administration. Exp. Cell Res., 1982, v.140, N.1, p.201−21 $.
Goutier-Pirotte M., Goutier R. Acid deoxyribonuclease andacid phosphatase activities in regenerating rat liver after wholebody X-irradiation. Radiation Research, 1962, v.16, N.3, p.728−735.
Grey N., Mc Guigan J.E., Eipnis D.M. Neutralization of endogenous glucagon by high titer glucagon antiserum. -Endocrinology, 1970, v.86, N.5, p.1383−1388.
Griffin J.L., Stein M.N. Stowell R.E. Laser microscope irradiation of physara polycephalum: dynamic and ultrastructural effects. J. Cell Biol., 1969, v.40, N.1, p.108−119.
Grinde B., Seglen P.O. Leucine inhibition of autophagic vacuole formation in isolated rat hepatocytes. Exp. Cell Res., 1981, v.134, N.1, p³³−34.
Grisham J.W. A morphologic study of deoxyribonucleic acid synthesis and cell proliferation in regenerating rat liver, autoradiography with thymidine- Cancer Res., 1962, v.22, N.7, pt.1, p.842−849.
Grisham J.W., Tillman R.L., Nagel A.E. Ultrastructure of the proliferating hepatocyte: sinusoidal surfaces and endoplasmic reticulum. In: Liver regeneration after experimental injury. — New York: Academic Press, 1975, p.6−23.
Grisolia S. The catalytic environment and its biological implications. Physiol. Rev., 1964, v.44, p.657−712.
Grisolia S., Rivas J., Wallace R., Mendelson J. Inhibitionof proteolysis of cytosol proteins by lysosomal proteases and of mitochondria of rat liver by antibiotics. Biochem. Bio-phys. Res, Com., 1977, v.77, N.1, p.367−573.
Guder W.G., Schmidt U. Liver cell heterogenety. The distribution of pyruvate kinase and phosphoenolpyruvate carboxykinase in the liver loube of fed and starved rats. Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 1976, Bd.357, Hf.12, S.1793−1800.
Harris C., Grady H., Svolada D. Alterations in pancreatic and hepatic ultrastructure following acute cycloheximide intoxication. J. Ultrastruct. Res., 1968, v.22, N.2, p.240−251.
Hasegawa K., Koga M. Induction of liver cell proliferation in intact rats by amines and glucagon. Life Science, 1977, V.21, N.12, p.1723−1728.
Hayashi M., Natori Y. Molecular-size-dependent degradation of liver cytosolic proteins in vitro. J. Biochem., 1976, v.79, N.2, p.221−224.
Henderson D., Weber R. Three-dimensional organization of microfilaments and microtubules in the cytoskeleton (Immunopero-xidase labelling and stereo-electron microscopy of detergent-extracted cells). Exp. Cell Res., 1979, v.124, N.2, p. J01−316.
Hendy R.J., Grasso P. Autophagy in acute liver damage produced in the rat by dime thy Initrosamine. Chem. Biol. Inter., 1972, v.3, N. J, p.401−413.
Hirsimaki P. Vinblastin-induced autophagocytosis: effects on liver glycogen. EEBS Lett., 1983, v.131, N.1, p.89−93.
Hirsimaki P., Pilstrom L. Studies on vinblastine-induced autophagocytosis in mouse liver. 3* A quantitative study.-Virchows Arch. B. Cell Pathol., 1982, Bd.41, Hf.½, S.31−66.
Hirsimaki P., Trump B.F., Arstila A.U. Studies on vinblasti-ne-induced autophagocytosis in the mouse liver. 1. The relation of lysosomal changes to general injurious effects. -Virchows Arch. B. Cell Pathol., 1976, Bd.22, Hf.2, S.89−109.
Holtzman E. lysosomes: a survey. In: Cell biology monographs (continuation of Protoplasmatologia). — Wien, New York: Springer Verlag, 1976, v.3, 298p.
Holtzman E.A., Dominitz R. Cytochemical studies of lysosomes, Golgi apparatus and endoplasmic reticulum in secretion and protein uptake by adrenal cells of the rat. J. Histochem. Cytochem., 1968, v.16, N.3, p.320−336.
Holtzman E.A., Novikoff A.B., Villaverde H. lysosomes and GERL in normal and chromatolytic neurons of the rat ganglion nodosum. J. Cell Biol., 19&7, v.33, N.2, p.419−435.
Homewood C.A., Warhurst D.C., Peters V.C., Baggaley P.J. Malaria-lysosomes, pH and the action of chloroquine. -Nature, 1972, v.235, N.5332, p.50−52.
Howard P., Pelc J. Synthesis of desoxyribonucleic acid in normal and irradiated cells and its relation to chromosome breakage. Heredity, 1953, v.6, suppl., p.261−272.
Hruban Z., Swift H., Slesers A. Effect of triparanol and diethanolamine on the fine structure of hepatocytes and pancreatic acinar cells. Lab. Invest., 1965, v.14, N.6, p.1652−1672.
Hruban Z., Spargo B., Swift H., e.a. Focal cytoplasmic degradation. Amer. J. Pathol., 1963, v.42, N.3, p.657−685.
Hugon J., Borgers M. Ultrastructural and cytochemical studies on karyolytic bodies in the epithelium of the duodenal crypts of whole body. Lab. Investig., 1966, v.15, N.6, p.1528−1543.
Hutterer P. Degradation of mucopolysacharides by hepatic ly-sosomes. Biochem. Biophys. Acta, 1966, v, 115, N.2, p.312 319.
Hwang K.M., Yang L.C., Carrico Ch.K., e.a. Production of membrane whoris in rat liver by some inhibitors of protein synthesis. J. Cell Biol., 1974, v.62, N.1, p.20−31.
Iritani N., Wells. Studies on HCOJ stimulated ATPase and carbonic anhydrase system in rat liver lysosomes. Arch. Biochem. Biophys., 1974, v.164, N.2, p.357−366.
Iturriaga H., Posalaki I., Rubin E. Aggravation of hepatic necrosis by lysosomal injury. Exp. Mol. Pathol., 1969″ v.10, N.1, p.231−239.
Jacken L., Thines-Sempoux D. A three-dimentional study of organelle interrelationships in regenerating rat liver. 5. Autophagy. Cell Biol. Inter. Reports, 1981, v.5″ N. J, p.253−260.
Jordan S.W. Electron microscopy of hepatic regeneration. -Exp. Mol. Path., 1964, v.3, N.5, p.183−200.
Katz N., Teutsch H.F., Sasse D., Jungermann K. Heterogeneous distribution of glucose-6-phosphatase in microdissected periportal and perivenous rat liver tissue. EEBS Lett., 1977″ v.76, N.2, p.226−230.
Khairalah E. Regulation of hepatic autophagy and intracellular proteolysis. In: Intracellular protein catabolism (4th symposium). — Halle: 1981, Abst., p.27.
Khairallah E.A., Airhart J. Implications of amino acid com-partmentation for the determination of rates of protein catabolism in livers in meal fed rats. Acta Biol. Med. Germ., 1977, Bd.36, Hf., 11/12, S.1735−1745.
Khairallah E.A., Mortimore G.E. Assessment of protein turnover in perfused rat liver. Evidence for amino acid compart-mentation from differential labeling of free and tRNA-bound valine. J. Biol. Chem., 1976, v.251, N.5, p.'1375−1384.
Kimura H., Murad F. Increased particulate and decreased soluble guanylate cyclase activity in regenerating liver, fetal liver, and hepatoma. Proc. Natl. Acad. Sci., 1975, v.72, N.6, p.1965−1969.
Klion F.N., Schaffner P. The ultrastructure of acidophile «councilman-like» bodies in the liver. Amer. J. Path., 1966, v.48, N.3, p.755−767.
Knook D.L. Distribution of lysosomal enzyme activities between parenchymal and non-parenchymal cells rfrom rat liver. -Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 1974, Bd.355, Hf.5,p.1217−1228.
Khowles S.E., Ballard F.J. Selective control of the degradation of normal and aberrand proteins in Rember H35 hepatoma cell. Biochem. J., 1976, v.156, N.3, p.609−617.
Kobayashu M., Ozawa T. Protein phosphorylation and dephos-phorylation in liver plasma membrane. Effect of inorganic phosphate. J. Biochem., 1981, v.89, N.3, p.723−730.
Kolset S.O., Tolleshaug H., Berg T. The effects of colchicineand cytochalasin B on uptake and degradation of asialoglyco-proteins in isolated rat hepatocytes. Exp. Cell Ress., 1979″ v.122, N.1, p.159−167.
Kovacs J., Rez G. Prevention of induced autophagy by emitine in exocrine cells of mouse pancrease and seminal vesicle. -Virchows Arch. Abt. B Zellpath, 1974, v.15, N.2, p.209−216.
Kovacs J., Rez G. Autophagocytosis. Acta Biol. Acad. Scien. Hung., 1979, v.30, N.3, p.177−200,
Kovacs J., Rez G., Kiss A. Vinblastine-induced autophagocytosis and its prevention by cycloheximide and ementhe in mouse pancreatic acinar cells in vivo. Cytobiologie, 1975, v.11, N.2, p.509−511.
Kram R., Tomkins G.N. Pleiotypic controlby cyclic AMP-interactions with cyclic GMP and possible role of microtubules. -Proc. Nat. Acad. Sci., 1973, v.70, N.6, p.1659−1663.
Kun E., Abood L. Colorimetric estimation of succinic dehydrogenase by tripheniltetrazolium chloride. Science, 1949, v.109, N.2, p.144−146.
Lancker J.L., Sempoux D.G. Regeneration of various cellular components in rat liver after subtotal hepatectomy. Arch. Biochem. Biophys., 1958, v.77, N.1, p.129−137.
Lane B.P., Becker P.P. Regeneration of the mammalion liver. 5. Mitotic division in cytologically differentiated liver cells. Amer. J. Pathol., 1967, v.50, N.3, p.435−445.
Langslow D.R., Hales C.N. Bioassay of glucagon in Human serum. Lancet, 1970, N.7657, p.1151−1152.
Lefebvre P. Glucagon and lipid metabolism. In: Glucagon: molecular physiology, clinical and therapeutic implications. -Oxford: Pergamon Press, 1972, p.109−121.
Leffert H.L., Alexander N.M. Thyroid hormone metabolism during liver regeneration in rats. Endocrinology, 1976, v.98, N.3, p.1205−1211.
Leffert H.L., Koch K.S., Mora N.T., Bubalcava B. Hormonal control of rat liver regeneration. Gastroentherology, 1979, v.76, N.6, p.1470−1482.
Lewan L., Yangner T., Engebrecht C. The biochemistry of the regenerating liver. Inter. J. Biochem., 1977, v.8, p.477−488.
Lieberman I. Studies on the control of mammalian deoxyribonucleic acid synthesis. In: Biochemistry of cell division. -Baserga, Illinois: Baserga, 1969, p.119−137.
Lloyd J.B. A stude of permeability of lysosomes to amino acids and small peptides. Biochem.J., 1971, v.121, N.2, p.245−248.
Lucy J.A. Lipids and membranes. FEBS letters, 1974, v.40, N.1, p.105−107.
Ltillman-Rauch R. Drug-induced lysosomal storage disorders. -In: Lysosomes in biology and pathology. V.6. Amsterdam: North-Holland Publ. Co., 1979, p.49−130.
Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the folin-phenol reagent. J. Biol. Chem., 1951, v.193, N.1, p.265−275.
Mac Manus J.P., Braceland B.M., Joudale T., Whitfield J.F. Adrenergic antagonists and a possible link between the increase in cyclic 3', 5'-monophosphate in DNA synthesis during liver regeneration. J. Cell Physiol., 1973, v.82, N.1, p.157−164.
Madhavan T.V., Schaffner F., Popper H. Catabolic and anabolic hepatotoxicity and nutrition. Amer. J. Clin. Nutr., 1970, v.23, N.5, p.566−573.
Majumda K.C., Tsukada K., Lieberman I. Liver protein synthesis after partial hepatectomy and acute stress. J. Biol. Chem., 1967, v.242, N.4, p.700−704.
Manners D.J. Enzymatic synthesis and degradation of starch and glycogen. Advan. Carbohyd. Chem., 1962, v.17, N.2, p.371−430.
Marliss E.B., Aoki T.T., Cahill F.F. Glucagon and amino acid metabolism. In: Glucagon: molecular physiology, clinical and therapeutic implications. — Oxford: Pergamon Press, 1972, p.123−150.
Marzella L., Glaumann H. Inhibitory effects of vinblastine on protein degradation. Yirchows Arch. B Cell Pathol., 1980, v.34, N.1, p.11−19.
Marzella L., Sandberg P. O, Glaumann H. Autophagic degradation in rat liver after vinblastine treatment. Exp. Cell Res., 1980, v.128, N.2, p.291−301.
Marze11a L., Ahlberg J., Glaumann H. Autophagy, heterophagy, microautophagy and crinophagy as the means or intracellular degradation. Virchows Arch. B Cell Pathol., 1981, v.36 Bd36, Hf.2, p.219−234.
Marzella L., Ahlberg J., Glaumann H. Isolation of autophagic vacuoles from rat liver: morphological and biochemical characterization. J. Cell Biol., 1982, v.93, N.1, p.144−154.
Mc Donald R.D., Engel A. G. Experimental chloroquine myopathy. J.Neuropath.Exp.Neurol., 1970, v.29, N.2, p.479−499.
Mc Gowen J. A", Strain A.J., Bucher N.L.R. DNA synthesis in primary cultures of adult rat hepatocytes in a defined medium: effects of epidermal growth factor, insulin, glucagon, and cyclic AMP. J. Cell Physiol., 1981, v.108, N.2, p.353−363.
Mc Lean P., Novello F. Influence of pancreatic hormones on enzymes concerned with urea synthesis in rat liver. Biochem. J., 1965, v.94, N.2, p.410−422.
Mego J.L. The ATP-dependent proton pump in lysosome membranes (still a valid hypothesis). FEBS letters, 1979, v.107, N.1, p.113−116.
Melloni E., Pontremoli S., Salamino P., e.a. Changes during fasting in the activity of a specific lysosomal proteinase, fructose-1,6-bisphosphatase converting enzyme. Proc. Nat. Acad. Sci., 1981, v.73, N.3, p.1499−1302.
Miller P., Palade G.E. Lytic activities in renal protein absorption droplets. J. Cell Biol., 1964, v.23″ p.519−522.
Millonig G. Advantage of a phosphate buffer for OsO^ solutions in fixation. J. Appl. physics, 1961, v.32, N.4,p.1637−1639.
Millward D.J. Protein degradation in muscle and liver. In: Comprechensive Biochemistry, 1980, v.19 B, p.153−232.
Mortimore G.E., Schworer C.M. Induction of autophagy by amino acid deprivation in perfused rat liver. Nature, 1977, v.270, N.5633, p.174−176.
Mortimore G.E., Ward W.F. Behavior of lysosomal system during organ perfusion. An injury into the mechanism of hepatic proteolysis. In: Lysosomes in biology and pathology. V.5″ -Amsterdam: North-Holland Publ. Co., 1976, p.157−184.
Mortimore G.E., Ward W.F. Internalization of cytoplasmic protein by hepatic lysosomes in basal and deprivation-inducedproteolytic states. J. Biol. Chem., 1981, v.256, N.14,p.7659−7665.
Mortimore G.E., Neely A.N., Cox J.K., Guinivan R.A. Proteolysis in homogenates of perfused rat liver responses to insulin, glucagon and amino acid. Biochem. Biophys. Res Commun, 1973, v.54, N.1, p.89−96.
Munthe-Kaas A.C., Berg T., Seljelid R. Distribution of lysp-somal enzymes in different types of rat liver cells. Exp. Cell Res., 1976, v.99. N.1, p.146−154.
Napolitano L. Cytolysomes in metabolically active cells. -J.Cell Biol., 1963, v.18, N.2, p.478−481.
Nevalainen T.J. Cytotoxicuty of vinblastin and vincristine to pancreatic acinar cells. Virchows Arch. B Cell Path., 1975, v.18, N.1, p.119−127.
Nihei T., Monckton G. A study of protein metabolism in denervation and reinnervation following sciatic nerve crush. -FEBS' letters, 1980, v, 119, N.2, p.275−278.
Ninjoor V., Harikumar P., Bhushan B., e.a. Restoration patterns of rat liver lysosomes during recovery from protein starvation. Ind. J. Biochem. Biophys., 1975, v.12, N.1, p.9−12.
Nishida E. A new proteins factor that modulates both microtubule assembly and action polymerization. J. Biochem, 1981, v.89, N.4, p.1197−1203.
Novikoff a.B., Shin W.Y. Endoplasmic reticulum and autophagy in rat hepatocytes. Proc. Nat. Acad. Sci., 1978, v.75, N.10, p.5039−5042.
Novikoff P.M., Noviloff A.B., Quintana N., Hauw J. Golgi apparatus, GERL, and lysosomes of neurons in rat dorsal root ganglia studied by thick section and thin section cytochemistry. J. Cell Biol., 1971, v.50, N.3, p.859−886.
Oates P.J. Evidence for a role of cyclic nucleotides in the lysosome fusion process. Fed. Proc., 1979, v.38, N.3, pt.1, Abs.1854.
Ohkuma Sh., Morigama L., Takano T. Identification and characterization of proton pump on lysosomes by fluorescein isothio-cyanate dextran fluorescence. — Proc. Nat. Acad. Sci., 1982, v.79, N.9, p.2758−2762.
Ohneda A., Parada E., Eisentraut A.M., Unger R.E. Charateri-zation of response of circulating glucagon to characterization intraduodenal and intravenous administration of amino acids. -J. Clin. Invest., 1968, v.47, N.10, p.2305−2322.
Ove P., Takai S., Umeda T., Lieberman I. Adenosine triphosphate in liver after partial hepatectomy and acute stress. -J. Biol. Chem., 1967, v.242, N.21, p.4963−4971.
PanneIs S.R., Rannels D.E., Pegg A.E., Jefferson L.S. Glucocorticoid effects on peptide-chain initiation in skeletal muscle and heart. Amer. J. Physiol., 1978, v.235, N.2, P. E134-E139.
Paradisi L., Dianzani M.U. Cyclic nucleotides levels in theliver of rats treated with CCl^. Chem. Biol. Interactions, 1979, v.26, N.1, p.1−9.
Park C.R., Exton J.H. Glucagon and the metabolismof glucose. In: Glucagon: molecular physiology, clinical and therapeutic implications. — Oxford: Pergamon Press, 1972, p.77−108.
Pfeifer U. Cellular autophagy and cell atrophy in the rat liver during long-term starvation. Virchows Arch. B Cell Pathol., 1973, Bel.12, Hf.1, S.195−211.
Pfeifer U. Lysosomen und autophagie. Verh. Dtsch. Ger. Path., 1976, v.60, p.28−64.355″ Pfeifer U. Inhibition by insulin of the formation of autophagic vacuoles in the rat liver. J. Cell Biol., 1978, v.78,1. N.1, p.152−167.
Pfeifer U. Inhibited autophagic degradation of cytoplasm during compensatory growth of liver cells after partial hepatectomy. -Virchows Arch. B Cell Pathol., 1979, Bd.30, Hf.3, S.313−333.
Pfeifer U. Autophagic sequestration of internalized gap junctions in rat liver. Eur. J. Cell Biol., 1980, v.21, N.3, p.244−246.
Porta E.A., Hartroft W.S. Lipid pigments in relation to aging and dietary factors (lipofuscius). In- Pigments in Pathology. — New York, London: Academic Press, 1969, p.191−235″
Poste G., Allison A.C. Membrane fision. Biochem. Biophys. Acta, 1973, v.300, IT.p.421−465.
Price J.B. Insulin and glucagon as modifiers of DNA synthesis in the regenerating rat liver. Metabolism, 1976, N.25, IT.4, p.1427−1429.
Pszona B., Konowska J. Badanie stopnia denaturacji znaczonych biolek. Biul. Inst. Lekow., 1975, v.22, N.1, p.100−110.
Ray D., Cornell E., Schneider D. Evidence for degradation of intracellular protein in liver lysosomes of fasted rats. -Biochem. Biophys. Res. Comm., 1976, v.71, N.4, p.1246−1250.
Recknagel R.O. Carbon tetrachloride hepatotoxicity. -Pharmacol. Rev., 1967, v.19, N.1, p.145−208.
Reeves J., Decker R., Crie J.S., Wildenthal R. Intracellular disruption of rat heart lysosomes by leucine methyl ester: effects on protein degradation. Proc. Nat. Acad. Sci., 1981, v.78, N.7, p.4426−4429.
Reid W.D., Krishna G. Centralobular hepatic necrosis related to covalent binding of metabolites of halogenated aromatic hydrocarbons. Exp. Mol. Path., 1973, v.18, N.1, p.80−99.
Reijngoud D.J. The pH acid transport of protons in lysosomes.-Tibs, 1978, v.3, N.1, p.178−182.
Robbins E., Gonatas N. The ultrastructure of a mammalian cell during the mitotic cycle. J. Cell Biol., 1964, v.21, N.2p.429−463.
Rodbell M., Jones A.B. Metabolism of isolated fat cells. 3. The similar inhibitory action of phospholipase 0 and of insulinon lipolysis stimulated by lipolytic hormones and theophylline. J. Biol. Ohem, 1966, v.241, N.1, p.140−142.
Rosa F. Ultrastructural changes produced by glucagon, cyclic 3}5"-AMP and epinephrine on perfused rat livers. J. Ultrastructure Res., 1971, v.3, N.3−4, p.205−213.
Rumpelt H.J., Weisbuch T. Effect of cycloheximide on glucagon-induced autophagy. Amer. J. Pathol., 1978, v.91, N.1,1. P.49−55.
Saito T., Ogawa Z. lysosomal changes in rat hepatic paren-chimal cells after glucagon administration. Acta Histochem. Cytochem., 1974, v.7, N.1, p.1−18.
Sandberg P.O., Glaumann H. Effect of vinblastine on rat liver with special consideration to composition, intracellular migration, secretion and degradation of lipoprotein particles and albumin. -Exp. Mol. Pathol., 1982, v.36, N.2, p.242−261.
Saudek C.D., Felig P. The metabolic events of starvation. -Amer. J. Med., 1976, v.60, N.1, p.117−120.
Schimke R.T. Protein degradation in vivo and its regulation. -Circulat. Res., 1976, v.38, N.3, suppl.1, p.131−134.
Schin K., Laufer H. Studies of programmed silivary gland regression during larval-pupal transformation in Chironomus thummi.
Acid hydrolase activity. Exp. Cell Res., 1973, v.82, N.2, p.333−340.
Schneider D.L. Membranous localization and properties of ATPase of rat liver lysosomes. J. Membrane Biol., 1977, v.34, N.2/3, p.247−261.
Schneider D.L. The acidification of rat liver lysosomes in vitro a role for the membranous ATPase as a proton pump. -Biochem. Biophys. Res. Commun., 1979, v.87, N.2, p.339−563″
Schworer C.M., Shiffer K.A., Mortimore G.M. Quantitative relationship between autophagy and proteolysis during graded amino acid deprivation in perfused rat liver. J. Biol. Chem., 1981, v.256, N.14, p.7652−7658.
Scornik O.A. Protein degradation in liver compensatory growth.-In: Gene expression on carcinogenesis in cultured liver.
New York, London- Academic Press, 1975, p.264−291.
Segal H.L. Lysosomes and intracellular protein turnover. In: Lysosomes in biology and pathology. — Amsterdam: North-Holland Publ. Co., 1975, v.4, p.295−305.
SeglenP.O., Gordon P.B. 3-methyladenine: specific inhibitorof autophagic/lysosomal protein degradation in isolated rat he-patocytes. Proc. Nat. Acad. Sci., 1982, v.79, N.6, p.1889−1892.
Seglen P.O., Gordon P.B., Poli A. Amino acid inhibition of the autophagic/lysosomal pathway of protein degradation in isolated rat hepatocytes. Biochem. Biophys. Acta, 1980, v.630, N1, p.103−118.
Seymour M., Sabesin N. Insulin and glucagon in the treatment of fulminant murine hepatitis. Gastroenterology, 1977, v.72, N.6, p.1358−1359.
Shamoon H., Hendler R., Sherwin R. Synergistic interactions among antiinsulin hormones in the pathogenesis of stress hyperglycemia in humans. J. Clinical Endocrin. Metabol. — 1981, v.52, N.6, p.1235−1241.
Short J., Tsukada K., Rudert W.A., Lieberman I. Cyclic adenosine 31,51-monophosphate and the induction of DNA synthesis.
J. Biol. Chem., 1975, v.250, N.10, p.3602−3606.
Short J., Brown R.P., Husakawa A.J.R. e.a. Induction of deoxyribonucleic acid synthesis in the liver of the intact animal. -J. Biol. Chem., 1972, v.247, N.6, p.1757−1766.
Smith R.F., Farquhar M.J. Lysosome function in the regulation of the secretory process in cells of the anterior pituitary gland. J. Cell Biol., 1966, v.31, N.2, p.319−348.
Smolen J.E., Weissmarm G. The secretion of lysosomal enzymes from human neutrophils: the first events in stimulus-secretion coupling. In: lysosomes and lysosomal storage diseases. -New York- Raven Press, 1981, p.31−62.
Stauber W.T., Hedge A.M., Trout J.J., Schottelins B.A. Inhibition of lysosomal function in red and white skeletal muscles by chloroquine. -Exp. Neurol., 1981, v.71, N.2, p.295−306.
Steiner D.F., Kemmler W., Tager H.S., Peterson J.D. Proteolytic processing in the biosynthesis of insulin and other proteins. -Fed. Proc., 1974, v.33, N.11, p.2105−2115.
Suleiman S.A., Jones Gr. L., Singh H., Labrecque D.R. Changes in lysosomal cathepsins during liver regeneration. Biochem. Biophys. Acta, 1980, v.627, N.1, p.17−22.
Sutherland E.W., Rail T.W. The relation of adenosine-31,5f-monophosphate and phosphorylase to the actions of catecholamines and other hormones. Pharmacol. Rev., 1960, v.12, p.265−299.
Sutherland E.W., Robinson G.A. The role of cyclic AMP in the control of carbohydrate metabolism. Diabets, 1969, v.18, N.4, p.797−819.
Swick R.W., Ip M.M. Measurement of protein turnover in rat liver 14with C-carbonate. J. Biol. Chem., 1974, v.249, N.12, p.6836-' 6841.
Tappel A.L. Lysosomal enzymes and other components. In: Lyso-somes in biology and pathology. — Amsterdam: Nortn-Holland Publ. Co., 1969, v.2, p.207−244.
Tauber R., Reutter W. Protein degradation in the plasma membrane of regenerating liver and Morris hepatomas. Eur. J. Bio-chem., 1978, v.83, N.1, p.37−45.
Terpstra O.T.", Malt R.A., Bucher N.L.R. Negligible role of adrenal hormones in regulation of DNA synthesis in liver of partially hepatectomized rats. Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 1979, v.161, N.3, p.326−331.
H2. Thyagarajan K., Surekha J., Rao M.S., e.a. lysosomal stability of different tissues under nutritional stress. Intern. J. Vitamin Nutrit. Res., 1974, v.44, N.1, 234−245.
H3. Thys 0., Hyldebrand Y., Gerin Y., Jacques P.J. Alterations of rat liver lysosomes and smooth endoplasmic reticulum induced by thediazafluoranthen derivate AC3579- 1″ Morphologic and bioche -mical lesions. Lab. Investig., 1973, v.28, N.1, p.70−82.
H4. Tolleshaug H., Berg T., Nilsson M., Norum K.R. Uptake and degradation of ^^I-labelled asialo-fetuin by isolated rat hepato-cytes. Biochem. Biophys. Acta, 1977, v.499, N.1, p.73−84.
Trout J.J., Viles J.M. Cellular changes associated with triton WR-1339 accumulation in rat hepatocytes. 1. Autophagy. Exp. Mol. Pathol., 1979, V.30, N.1, p.230−241.
Tsukada K., Moriyama T., Umeda T., Lieberman I. Relationship between the ribosomal alteration after partial hepatectomy and the increase in liver protein synthesis in vivo. J. Biol. Chem., 1968, v.243, N.6, p.1160−1165.
Unger R., Lefebvre P.J. Glucagon physiology. In: Glucagon: molecular physiology, clinical and therapeutic implications symposium. — Oxford: Pergamon Press, 1972, p.213−244.
Unger R., Aguilar-Parada E., Muller W.A., Eisentraut A.M. Studies of pancreatic alpha-cell function in normal and diabetic subjects. J. Clin. Invest., 1970, v.49, N.4, p.837−848.
Verity M.A., Travis G., Brown W.J. Glycogen mobilization after partial hepatectomy. Biochemical and ultrastructural studies. -Lab. Invest., 1972, v.27, N.1, p.108−114.
Villiers T.A. Cytolysosomes in long dormant plant embryo cells.-Nature, v.214, N.5057, p.56−57.
Wahren J. Glucose turnover during exercise in man. -Ann. N.Y. Acad. Sci., 1977, v.301, N.1, p.45−55.
Wang E., Silverstein S.C. The distribution of 10nm filaments and lysosomes in phorbol myristate acetate treated mouse peritoneal macrophages. J. Cell Biology, 1979″ v.83, N.2, pt.2, p.261a.
Warburton M.J., Wynn C.H. The effect of intralysosomal and Golgi-apparatus enzymes. Biochem. J., 1976, v.158, N.2, p.301−307.
Wattiaux E. Biochemistry and function of lysosomes. In: Handbook of molecular cytology. Amsterdam: North-Holland Publ. Co., 1966, p.1159−1178.
Wattiaux de Coninck S., Wattiaux R. Surla presence eventuelle d’une ATPase dans la membrane des lysosomes du foie de rat. -Ann Sci. Natur. Bot. Biol. Veget., 1977, v.17, N.4, p.301−308.
Webb T.E. Poliribosome breakdown in rat liver following administration of 8-azaguanin. Biochem. Biophys. Acta, 1967, v.138, N.2, p.307−315.
Weber R. Tissue involution and lysosomal enzymes during anuran metamorphosis. In: Lysosomes in Biology and Pathology. V.2. -Amsterdam: North-Holland Publ., Co, 1973, p.437−461.
Weddle C.C., Hornbrook K., Mc Cay P.B. Effect of CCl^ on lipid composition of subcellular membranes in isolated rat liver cells. Fed. Proc., 1975, v.34, N. 1, p.15−17″
Weissman G., Zurier R., Spieler P., Goldstein I. Mechanism of lysosomal enzymes release from leukocytes exposed to immune complexes and other particles. J. Exp. Med., 1971, v.134, N.3, p.149−169.
Wells W.W., Collins Ch.A., Kurtz J.W. Metabolic regulation of lysosome activity. In: Lysosomes and lysosomal storage diseases. — New York, Raven Press, 1981, p.17−30.
Whitfield J., Boynton A., Mac Marius Y., e.a. The positive regulation of cell proliferation by a calcium-cyclic AMP control complex. In: Cyclic nucleotides and the regulation of c. ell growth. — Dowden: Hutchinson and Boss, Inc., 1976, p.82−130.
Wibo M., Poole K. Protein degradation in cultured cells.
Woodside K.H. Effect of cycloheximide on protein degradation and glueoneogenesis in the perfused rat liver. Biochem. Biophys. Acta, 1976, v.421, N.1, p.70−79.
Yang H.J., Terayama H. Acid phosphatase activity and its distribution between particles and cell sap at early stages of rat liver regeneration. Gann. Jap. J. Gancer Res., 1966, v.57, N.3, p.291−294.
Zahlten R.N., Hochberg A.A., Stratman P.W., Lardy H.A.
Glueagon-stimulated phosphorylation of mitochondrial and lysosomal membranes of rat liver in vivo, Proc, Nat. Acad, Sci., 1972, v.69, N. J, p.800−804,
Zimmerman H.J. The spectrum of hepatotoxicity. Ins Perspectives in Biology and Medicine, 1968, v.12, N.1, p, 133−161,
Zuretti M.F., Barrera G., Messina M., e.a. Residual latent activity of acid phosphatase in total rat liver homogenate:
A parameter for autophagy? Acta Biol. Med. Germ., 1982, Bd.41, Hf 1/ 2, S.35−37.
Zuretti M.F., Barrera G., Ronchietto M., e.a. Acid phosphatase residual latent activity versus lysosome osmotic fragility in rat liver autophagy. Exp. Mol. Pathol, 1982, v.37, N.1,p.133−139.
Zuretti M.F., Bouma J.W.M., Messina M., e.a. Residual latent activity of acid phosphatase: Autophagy-related variations and effects of cycloheximide. Exp. Mol. Pathol., 1980, v.33, N.2, p.316−322.

Заполнить форму текущей работой