Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Биохимические механизмы адаптации к битоксибациллину в онтогенезе насекомых Holometabola

Диссертация: Биохимические механизмы адаптации к битоксибациллину в онтогенезе насекомых Holometabola
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Вследствие этого повреждения, вызванные малыми дозами патогена, эффективно снимаются при интенсификации метаболизма, при высоких дозах наблюдается снижение уровня метаболических процессов в связи с общими принципами защитного торможения (Мелехов, 1987). Такая направленность отчетливо выражена на начальной стадии действия битоксибациллином в лабораторных условиях на A.m.mellifera, в отличие от… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений

Глава 1. Биохимические защитные реакции насекомых: теоретические и практические аспекты (обзор литературы)

1.1. Биохимические механизмы защитных реакций насекомых

1.1.1. Гемолимфатические агглютинины насекомых и их участие в защитных реакциях

1.2.2. Фенолоксидазная система и ее место в защитных реакциях насекомых

1.1.3. Участие активированных кислородных метаболитов и антиокислительных систем в защитных реакциях насекомых

1.1.4. Антимикробные пептиды насекомых

1.2. Защитные системы насекомых, опосредованные клетками гемолимфы

1.2.1. Клеточные защитные реакции: фагоцитоз, гранул о- и капсулообразование

1.3. Онтогенетические особенности биохимических и клеточных защитных реакций насекомых

1.4. Роль биохимических защитных реакций в процессах адаптациогенеза насекомых

Глава 2. Объекты, материалы и методы исследований

2.1. Характеристика биологических объектов исследований

2.2. Постановка лабораторных экспериментов 62 2.2.1 .Способы бактериального воздействия

2.2.2. Методы изучения биологической активности хитина, хитозана, 1М-ацетил-Б-глюкозамина и аскорбиновой кислоты

2.2.3. Оценка действия хитосахаридов или аскорбиновой кислоты на медоносную пчелу

2.2.4. Оценка эффективности хитосахаридов для колорадского жука

2.2.5. Метод оценки биологической активности хитосахаридов или аскорбиновой кислоты для комнатной мухи

2.2.6. Преадаптивное влияние хитосахаридов или аскорбиновой кислоты при действии препаратом БТБ на насекомых

2.2.7. Постановка лабораторных экспериментов для оценки роли моносахаров в формировании защитных реакций в онтогенезе M. domestica

2.3. Методика биохимических экспериментов

2.4. Методика приготовления препаратов гемолимфы

2.5. Математическая обработка результатов

Глава 3. Биохимические защитные реакции насекомых на начальном этапе развития инфекционного процесса

3.1. Биохимические защитные реакции насекомых при действии битоксибациллина

3.1.1. Реакция биохимических защитных систем у Leptinotarsa decemlineata Say

3.1.2. Биохимические защитные реакции на начальном этапе действия БТБ у личинок III возраста Musca domestica L.

3.2. Биохимические защитные реакции на начальном этапе развития инфекционного процесса у Apis mellifera L. 90 3.2.1 .Реакция кишечника и гемолимфы на действие БТБ у Apis mellifera 91 3.2.2. Биохимические параметры защитного ответа и временные фазы его развития у Apis mellifera

3.3. Развитие биохимических защитных реакций у Apis mellifera при разных концентрациях бактериального препарата

3.3.1. Динамика начального этапа защитных реакций у Apis mellifera mellifera

3.3.2. Динамика начального этапа защитных реакций у Apis mellifera caucas ica

3.4. Развитие биохимических защитных реакций при разных уровнях пороговой чувствительности у медоносной пчелы

3.4.1. Динамика развития биохимических защитных реакций на фоне голодания у Apis mellifera mellifera при действии БТБ

3.4.2 Динамика развития защитных реакций при действии бактериального препарата на фоне голодании у Apis mellifera caucasica

3.4.3. Изменение реакции гемолимфы у Apis mellifera mellifera и Apis mellifera caucasica начального этапа развития защитных реакций на фоне голодания на фоне действия БТБ

Глава 4. Онтогенетические и внутривидовые различия в формировании биохимических защитных реакций насекомых

4.1. Онтогенетические различия в формировании биохимических защитных реакций у колорадского жука Leptinotarsa decemlineata Say

4.1.1. Онтогенетические различия в гемоцитарных защитных реакциях Leptinotarsa decemlineata при действии БТБ

4.1.2. Онтогенетические различия в агглютинирующей активности гемолимфы Leptinotarsa decemlineata при действии БТБ

4.1.3. Онтогенетические различия в активности ферментов антиоксидантной и фенолоксидазной систем в гемолимфе колорадского жука при воздействии БТБ

4.2. Внутривидовые различия в реализации защитных реакций у Apis mellifera

4.2.1. Развитие биохимической защитной реакции Apis mellifera mellifera и

Apis mellifera caucasica при действии препарата битоксибациллина

4.2.2. Реакция гемолимфы и кишечника на действие бактериального препарата у подвидов Apis mellifera

Глава 5. Особенности иммунизации насекомых и реактивность биохимических защитных механизмов при воздействии битоксибациллином

5.1. Активность биохимических защитных реакций у иммунизированных личинок III возраста Musca domestica

5.2. Изменение активности биохимических защитных реакций у иммунизированных рабочих пчел Apis mellifera

5.3. Внутривидовые различия в реализации биохимических защитных реакций у рабочих пчел иммунизированных битоксибациллином

5.3.1. Изменение клеточной реакции гемолимфы и параметров кишечника у Apis mellifera mellifera и Apis mellifera caucasica

5.3.2. Реактивность биохимических защитных механизмов у иммунизированных рабочих особей Apis mellifera mellifera и Apis mellifera caucasica

5.4. Реактивность биохимических защитных систем в онтогенезе

Leptinotarsa decemlineata Say при иммунизации битоксибациллином

5.4.1. Реакция клеточных элементов гемолимфы

5.4.2. Агглютинирующая реакция гемолимфы

5.4.3. Изменения в реакции ферментов фенолоксидазной системы

5.4.4. Изменения в реакции ферментов антиоксидантной системы

Глава 6. Биохимические основы использования биологически активных веществ в качестве адаптогенов для насекомых 213 6.1. Активация хитозаном биохимических защитных систем у насекомых

6.1.1. Продолжительность действия хитозана на медоносную пчелу

6.1.2. Преадаптивное влияние хитозана на медоносную пчелу при действии бактериального препарата

6.1.3. Влияние хитозана на выживание и онтогенез Musca domestica и Leptinotarsa decemlineata при применении бактериального препарата

6.1.4. Влияние хитозана на биохимические защитные реакции у насекомых при действии БТБ

6.2. Использование модулирующих свойств аскорбиновой кислоты для выявления внутривидовых различий в биохимических защитных реакциях медоносной пчелы

6.2.1. Действие разных концентраций аскорбиновой кислоты на ферментативную активность фенолоксидазной и антиоксидантной систем медоносной пчелы in vitro

6.2.2. Влияние аскорбиновой кислоты на активность биохимических защитных механизмов в различных органах и тканях у Apis mellifera mellifera и Apis mellifera caucasica in vivo

6.2.3. Влияние аскорбиновой кислоты как активатора защитных реакций при действии бактериального препарата на медоносную пчелу

Глава 7. Роль критических периодов онтогенеза в проявлении трансгенерационного эффекта защитных реакций в ряду поколений Musca domestica

7.1. Выявление критических периодов в онтогенезе Musca domestica при использовании аскорбиновой кислоты

7.2. Продолжительность сохранения экспрессивности гуморальных факторов иммунитета в зависимости от стадии онтогенеза Musca domestica при действии бактериального препарата

7.3. Влияние Ы-ацетил-О-глюкозамина на индукцию фенолоксидазной и антиоксидантной систем в поколениях чистой линии Musca domestica

7.3.1. Оценка биохимических и физиологических показателей при действии редуцирующих Сахаров в онтогенезе комнатной мухи 275 7.4. Транс генерационные изменения в защитных реакциях поколений комнатной мухи при действии NAGA на родительское поколение Р 278 7.4.1. Проявление экспрессии электрофоретических спектров фенолоксидазы в чистых линиях М. domestica F1 и F2 при действии

Биохимические механизмы адаптации к битоксибациллину в онтогенезе насекомых Holometabola (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Устойчивость насекомых к патогенным микроорганизмам и продуктам их жизнедеятельности обусловлена хитинизированными покровами, скоординированным взаимодействием биохимических механизмов с деятельностью клеточных структур гемолимфы, жирового тела и кишечника, выстланного перитрофической мембраной, а также особенностями структуры и функционированием генома.

К настоящему времени изучены и описаны основные биохимические защитные механизмы насекомых. Часть из них базируется на индукции протеолитических каскадов, приводящих к меланизации и коагуляции гемолимфы при ранении, а также продукции активных кислородных метаболитов и сигнальных молекул, в том числе участвующих в распознавании антигенов (Marmaras et al., 1996; Teopold et al., 2004; Ling, Yu, 2005; Jiravanichpaisal et al, 2006; Williams, 2007). Существуют системы, продуцирующие биологические восстановители и активированные глюкозиды, агглютинины с различной углеводной специфичностью, участвующие в процессах распознавания (Basseri et al., 2002; Галактионов, 2004; Ottaviani, 2005), и набор антимикробных пептидов, обуславливающих бактерицидные и фунгицидные свойства гемолимфы (Черныш, 1998; Львов, Николенко, 1999; Bulet et al., 2004). Защитная система, опосредованная клетками гемолимфы, участвует совместно с гуморальными факторами в фагоцитозе, синтезе антимикробных пептидов, а также в гистолизе и гистогенезе в процессе метаморфоза (Глупов, 2001; Гайфуллина и др., 2004). Таким образом, данные биохимические системы насекомых принимают участие не только в защитных процессах, но и регуляции онтогенеза, что, как считает ряд исследователей, обусловлено сугубо врожденными факторами (Leclerc, Reicchart, 2004).

Исследования последних лет опровергают сложившиеся представления о непреодолимой грани между врожденной и адаптивной защитной системой насекомых (De Gregorio et al., 2001; Eason et al., 2004). Основная проблема заключается в том, что до сих пор биохимические механизмы устойчивости насекомых к патогенным микроорганизмам изучались без учета их метаболической взаимозависимости и онтогенетических особенностей функционирования. В то же время наличие адаптивного ответа у насекомых допускает возможность существования специфичных и долговременных биохимических защитных реакций. Эти процессы должны быть связаны с онтогенетическими особенностями насекомых, поскольку личинка кардинально отличается от взрослой особи. Они, как правило, занимают разные экологические ниши, имеют различную пищевую специализацию, а также продолжительность существования, что может играть важную роль в функционировании биохимических механизмов и факторов, опосредованных гемоцитарной защитой.

Следует отметить, что для изучения перечисленных аспектов необходима новая модель эксперимента. Она должна базироваться на изучении динамики общих биохимических и клеточных защитных реакций насекомых на начальном этапе инфекционного процесса, использовании патогена общего типа действия (для чего был использован битоксибациллин), естественном способе заражения насекомых, применении патогена в дозировках и степени вирулентности, не вызывающих глубоких патологических изменений в организме насекомого, а также с учетом стадий онтогенеза. Эти особенности модели не всегда учитывались в исследованиях последних лет (Ekengren, Hultmark, 2001; Tzou et al., 2001; Zambon et al, 2005; Sorensen et al, 2005).

Энтомопатогенные кристаллофорные бактерии Bacillus thuringiensis антагонистичны для многих видов насекомых. На основе различных штаммов.

Вас. thuringiensis создан широкий спектр микробиологических препаратов, в том числе битоксибациллин, который содержит жизнеспособные споры бактерий и продуцируемый ими экзотоксин (Смирнов и др., 1982; Кандыбин, 1989). Практика применения данного препарата в системе защиты от насекомых-вредителей способствует появлению устойчивых особей с эффективными механизмами распознавания и элиминации патогенных бактерий.

Не менее важны онтогенетические и другие условия функционирования биохимических защитных механизмов и для прикладных исследований. В процессе поиска и практического применения биологически активных в отношении насекомых веществ часто не учитываются условия формирования защитных реакций, предшествующие контролируемой стадии эксперимента. Это замечание можно отнести к изучению южных подвидов медоносной пчелы, интродуцированных в климатические условия средней полосы России. По аналогичной причине пока не увенчались успехом попытки разработки препаратов на основе хитозана для пчеловодства (Албулов, 2008).

Ранее в исследованиях биохимических защитных механизмов насекомых, как правило, использовались иные методологические подходы, связанные с инъекционными способами введения и/или заведомо высокими концентрациями препаратов. На фоне торможения защитных реакций сформировалось представление о неспособности насекомыми формировать адаптивный ответ (Флоренсов, Пестова, 1990; Vidal et al., 2001; Hultmark, 2003). Сохраняются суждения об исключительной роли отбора особей с наиболее успешной реализацией защитных систем в возникновении устойчивых популяций насекомых. Роль иммунизации при этом считается несущественной, в том числе в силу малой продолжительности жизни насекомых.

Результаты отдельных исследований можно рассматривать как принцип формирования адаптивного ответа к конкретному патогену (Kurtz, 2005;

Оа1йШта е1 а1., 2005). Более того, в последние годы появились сообщения, свидетельствующие о трансгенерационной передаче индуцированного адаптивного ответа у общественных насекомых, высказываются предположения о возможных механизмах данного явления (Моге^ 8с1шис1-Нетре1, 2000; 2001; Баск! е1 а1., 2005). Тем не менее, до сих пор не раскрыты онтогенетические условия формирования подобного феномена, возможно, раскрывающего исключительные возможности насекомых к формированию широкого спектра устойчивости в короткий эволюционный период (Марков, 2006; Колчанов, 2007).

Таким образом, изучение вопросов онтогенетических и внутривидовых особенностей реализации биохимических защитных реакций, метаболической взаимозависимости компонентов данных систем, возможности преадаптации насекомых, условий формирования долговременных биохимических защитных реакций и возможности их трансгенерации может изменить общее представление о механизмах биохимической устойчивости насекомых к неблагоприятным факторам среды, обеспечивающих адаптивную пластичность видов класса 1тес1а.

Цель данной работы заключалась в выявлении и анализе онтогенетических особенностей реализации биохимических защитных механизмов у насекомых с полным типом превращения при действии битоксибациллина. Для достижения цели были поставлены следующие задачи:

1. Разработать новую модель эксперимента для изучения экзогенных воздействий на насекомых, охарактеризовать на этой основе реализацию основных биохимических защитных реакций насекомых, в том числе определить временные рамки фаз их развития.

2. Определить онтогенетические особенности формирования биохимических защитных реакций насекомых при действии битоксибациллина.

3. Выявить внутривидовые особенности формирования биохимических защитных реакций и оценить возможность использования биохимических параметров для характеристики состояния пчелиных семей.

4. Оценить возможность преадаптации насекомых и их способность к развитию долговременной памяти на основе биохимических механизмов защиты, особенностей их онтогенетического формирования.

5. Охарактеризовать онтогенетические особенности влияние биологически активных для насекомых веществ на функционирование биохимических механизмов защиты и перспективы их применения в качестве адаптогенов.

6. Оценить влияние критических периодов в онтогенезе насекомых на активацию биохимических защитных систем и долговременность их реакции.

7. Определить роль критических периодов в проявлении эффекта трансгенерации биохимических защитных реакций в ряду поколений насекомых.

Научная новизна. Выявлена тесная взаимосвязь антиоксидантной и фенолоксидазной систем в формировании начального этапа реализации защитных реакций у насекомых. Выявлены онтогенетические различия в проявлении биохимических защитных реакций и их связь с клеточными структурами гемолимфы насекомых. Это проявляется в преобладании на личиночной стадии неспецифических, а на имагинальной — специфических биохимических механизмов. Доказана возможность преадаптации насекомых нелетальными дозами бактериального препарата, выражающаяся в стимуляции биохимических и других защитных реакций и повышении выживаемости в целом. Выявлена возможность формирования долговременной, охватывающей весь онтогенез насекомого, реакции биохимических и клеточных систем, определяющих устойчивость насекомых. Показана значимая роль критических периодов онтогенеза насекомых, связанных с этапами линьки при смене личиночных возрастов и стадий развития, в формировании долговременных защитных реакций. Доказано, что индуцированная активность биохимических защитных реакций у личинок насекомых воспроизводится на последующих этапах онтогенеза, а также в последующих двух поколениях на той же стадии развития насекомого без дополнительного влияния индуцирующего фактора.

Практическая значимость. Обоснована возможность использования начального этапа реализации биохимических защитных реакций в качестве тест-системы для диагностики физиологического состояния медоносной пчелы и других насекомых. Показана возможность применения хитозана в качестве адаптогена для медоносной пчелы. Полученные данные по высокой биологической активности хитозана в отношении хозяйственно значимых насекомых, что выражается в преадаптивном действии и влиянии на скорость морфогенетических процессов, рекомендованы для регламентации применения средств защиты и стимуляторов роста растений в агробиоценозах. На основе выявленных различий подвидов (пород) медоносной пчелы в характере развития биохимических и других защитных реакций предложены новые селекционные признаки, отражающие степень адаптированности пчелиных семей к условиям обитания в северной части видового ареала. Положения, выносимые на защиту: 1. Стадия онтогенеза и начальный этап воздействия битоксибациллином является значимым моментом в определении преимущественного типа реализации биохимических реакций насекомых. При этом нейтрализация сублетальных доз патогена происходит за счет активации биохимических защитных систем, а действие высоких доз патогена вызывает реакцию защитного торможения биохимических процессов.

2. Действие битоксибациллина в сублетальной концентрации на насекомых вызывает иммунизирующее действие и способствует формированию не только кратковременных биохимических защитных реакций, но и долговременной иммунной памяти. Иммунизация наряду с действием отбора вносит вклад в формирование общей устойчивости популяций насекомых.

3. Ключевыми моментами онтогенеза у насекомых с полным типом превращения являются критические периоды при переходе от личиночной стадии развития к куколке и от куколки к имаго. Критические периоды онтогенеза у насекомых характеризуются не только перестройкой многих функциональных систем организма, но и реактивностью биохимических защитных реакций и повышенной чувствительностью данных систем к внешним воздействиям.

4. Индуцированная в критические периоды онтогенеза личинок насекомых активность биохимических защитных реакций воспроизводится как на последующих этапах онтогенеза, характеризуя наличие долговременной иммунной памяти, так и в последующих поколениях насекомых на той же онтогенетической стадии, подтверждая трангенерационный эффект передачи индуцированных биохимических механизмов.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на конференциях «Изучение, рациональное использование природных ресурсов», (Уфа, 1991), «Biologically Active Polysaccharides», (Oslo, 1998), «Актуальные проблемы современной биохимии и биотехнологии», (Челябинск, 1999), 6th European Training Course on Carbohydrates, (Hungary, 2000), 4th Carbhydrate Bioengineering Meeting, (Stockholm, 2001), VI Международной конференции «Биоантиоксидант» (Москва, 2002), «Экологические аспекты интенсификации сельскохозяйственного производства» (Пенза, 2002), на XII съезде Русского энтомологического общества (Санкт-Петербург, 2002), на III съезде Всероссийского Общества Генетики и Селекции (Москва, 2004), на Межрегиональном совещании энтомологов Сибири и Дальнего Востока, (Новосибирск, 2006), на IX Всероссийском популяционном семинаре «Особь и популяция — стратегия жизни» (Уфа, 2006), на Международной конференции «Current Evolutionary Thinking in Biology, Medicine and Sociology» (Новосибирск, 2007), на XIII съезде Русского энтомологического общества (Краснодар, 2007), на IV съезде Российского общества биохимиков и молекулярных биологов (Новосибирск, 2008), на IX Международной конференции «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана» (Ставрополь, 2008).

Связь с планами НИР. Работа выполнялась в соответствии с планами НИР инсплуга биохимии и генегики УНЦ РАН по темам: «Генегико-биохимичсские особенности башкирской популяции среднерусской расы медоносной пчелы» (1996;1998, № гос.рег. 01.9.60 1 037) — «Молекулярные механизмы адаптивности южно-уральской популяции Apis mellifera mellifera к современным условиям обитания» (19 992 001, № гос.рег. 01.99.00 8 299) — «Генетико-биохимические механизмы адаптивности насекомых» (2002;2004 № гос.рег. 01.200.2 053 10) — «Закономерности адаптивных процессов в онтогенезе и популяциях насекомых» (2005;2007, № гос.рег. .) — «Молекулярные и клеточные механизмы адаптациогенеза насекомых» (2008;2009, № гос.рег. 012.0 801 231).

Конкурсная поддержка работы. Исследования были поддержаны рядом грантов АН РБ и следующими грантами РФФИ: «Особенности стратегии реализации физиолого-биохимической устойчивости башкирской пчелы» (20 022 004, 02−04−97 901-р2002агидель а) — «Молекулярно-генетические основы адаптивного потенциала популяции башкирской пчелы» (2002;2004, 02−04−97 925-р2002агидельа) — «Генетическая структура, специфика формирования резистентности и микроэволюционные процессы в популяциях колорадского жука на территории РБ» (2005;2007, 05−04−97 916-рагидельа) — «Генетическая структура популяции и особенности формирования устойчивости к неблагоприятным факторам у башкирской пчелы (2005;2007 05−04−97 945-рагидельа) — «Молекулярно-генетические основы создания породных групп среднерусской пчелы» (2006;2007, 06−04−8 183-офи) — «Локализация генофонда башкирской пчелы и генетические процессы в краевых зонах ее популяций» (2008;2010, 08−04−97 039-рповолжьеа).

Публикации. Основные результаты исследований отражены в 58 научных публикациях, в том числе 21 статья в журналах, рекомендуемых ВАК для публикации результатов докторских диссертаций.

Личное участие автора в получении научных результатов. Личный вклад автора заключается в разработке идеи работы, в постановке и проведении экспериментов, в статистической обработке и интерпретации полученных результатов.

Благодарность. Выражаю благодарность своим коллегам по лаборатории биохимии адаптивности насекомых за помощь и поддержку в выполнении данной работы. t.

Выводы.

1. В экспериментальной модели выявлены определенные фазы реализации биохимических защитных реакций: период неспецифической реакции (до 1ч.), латентный период (1−4 часа), начало запуска специализированных защитных реакций (4−6 часов), их нарастание (6−24 часов), стабильное развитие защитных реакций (24−48 часов) и период, определяющий адаптацию.

2. У насекомых выявлено наличие двух стратегий реализации биохимических защитных систем на начальном этапе действия битоксибациллина. Сублетальные концентрации препарата формируют защитные реакции, направленные на ликвидацию последствий повреждающего фактора, на фоне активации общего метаболизма. Высокие концентрации битоксибациллина вызывают активацию защитных реакций, направленных на локализацию и элиминацию патогена на фоне общего снижения метаболизма.

3. На примере колорадского жука определены онтогенетические различия в реализации защитных реакций у насекомых к битоксибациллину: на стадии личинки преобладает развитие неспецифических механизмов защиты, увеличивается доля эноцитоидных гемоцитову имаго увелицивается доля фагоцитирующих гемоцитов и формируются механизмы специализированной защиты.

4. Выявлены особенности развития реакций систем защиты на битоксибациллин у темной лесной пчелы: повышение фагоцитарной активности клеток гемолимфы, возрастание активности антиоксидантных ферментов, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, ферментов фенолоксидазной системы, поддержание повышенного уровня гликозоаминогликанов.

5. Обнаружена способность насекомых к формированию долговременных защитных реакций в онтогенезе. Повторное воздействие битоксибациллином вызывает всплеск активности антиоксидантных и фенолоксидазных ферментов в гемолимфе, повышение титра специфических агглютининов, ускоряется дифференциация фагоцитирующих клеток из прогемоцитов.

6. Показана возможность применения хитозана в качестве индуктора защитных реакций у насекомых, что проявляется в быстрой нейтрализации токсичных агентов битоксибациллина и выживаемости насекомых.

7. Критические периоды онтогенеза у насекомых, сопутствующие процессам линьки, определяют формирование долговременных биохимических защитных реакций к внешним воздействиям.

8. Выявлено наличие трансгенерационного эффекта в реализации биохимических механизмов на примере комнатной мухи: индуцированная в родительском поколении в критические периоды онтогенеза активность биохимических защитных реакций сохраняется у личинок и имаго в последующих наблюдаемых двух поколениях без дополнительного стимулирования.

Заключение

.

Результаты наших экспериментов и анализ литературных данных позволяют утверждать, что начальный этап формирования защитных реакций у насекомых с полным типом превращения является определяющим для течения дальнейших этапов и финала действия бактериального препарата. На начальном этапе происходит распознавание патогена, задействуются необходимые пусковые механизмы защитных реакций, и формируется эффективная стратегия реализации метаболических процессов. Ранее было показано, что насекомые обладают сложной и эффективной системой конституциональных механизмов (Черныш, 1999; Глупов, 2001). В защитных реакциях насекомых участвует множество разнообразных гуморальных и опосредующих их клеточных факторов. Как у многих организмов, внедрение патогена сопровождается у насекомых фагоцитозом и оксидативным взрывом с образованием активированных кислородных метаболитов (АКМ), что индуцирует антиоксидантную систему, значимыми составляющими которой у насекомых являются каталаза, пероксидаза, супероксиддисмутаза (СОД). Контроль уровня образования ТБК-реагирующих продуктов (МДА) позволяет судить об эффективности функционирования системы. Кроме того, активируются не только конституциональные антибактериальные пептиды (например, лизоцим) и агглютинины, но индуцируются специфические антибактериальные пептиды. Многие окислительно-восстановительные процессы, сопровождающие начало противоинфекционного ответа, нуждаются в биологических восстановителях типа НАДФНг. Образование его происходит при активации одного из ключевых ферментов окислительной ветви пентозо-фосфатного пути — глюкозо-6-фофатдегидрогеназы (Г6ФДГ), кроме того НАДФН2 используется также в восстановительном синтезе, образовании стероидных гормонов (например, экдизона) и других реакциях. При активации пентозофосфатного пути происходит образование кислых мукополисахаридов, например глюкуроновых кислот, обеспечивающих реакцию гликоконьюгации и нейтрализации токсичных эндогенных и экзогенных метаболитов (Гилмур, 1968). Многие гидролазы (например, кислая фосфатаза и неспецифические эстеразы) входят в состав фаголизосом и сопровождают процесс фагоцитоза.

Битоксибациллин был выбран в качестве препарата широкого энтомопатогенного действия с довольно устойчивыми характеристиками при применении его в лабораторных условиях. Действующее вещество препаратаспорокристаллический комплекс Bacillus thuringiensis *var. thuringiensis и термостабильный экзотоксин. Bacillus thuringiensis — спорообразующие грамположительные бактерии, обладающие способностью образовывать во время споруляции кристаллическое тело. После поглощения большого количества бактерий насекомыми кристаллы токсина растворяются в средней кишке. Токсичные кристаллы, поглощенные в большом количестве, ослабляют организм хозяина до такой степени, что бактериальные клетки могут легко проникнуть в гемоцель и вызывать септицемию (Кандыбин, 1983). Многолетние лабораторные исследования позволили выявить определенные закономерности в биохимических и клеточных защитных реакциях насекомых при применении данного бактериального препарата (Салтыкова, 2000). При этом определенные особенности воздействия данного препарата более наглядно могли быть продемонстрированы на насекомых с полным типом превращения, с четко разграниченными стадиями онтогенеза, переход которых из одной стадии развития в другую связан с серьезными морфогенетическими перестройками. С этой целью для определения фаз развития защитных реакций была разработана лабораторная модель воздействия бактериальным препаратом на разных онтогенетических стадиях у разных насекомых — представителей различных наиболее эволюционно молодых отрядов. Было отработано воздействие на насекомых разными концентрациями битоксибациллина для выявления реакций защитных систем, данные рассматриваемые ферментативные системы входят в систему защитных реакций у насекомых при действии экзогенных факторов. Были определены временные промежутки развития реакций данных защитных систем, характер их реагирования. Выявлено, что необходимым условием для инициации биохимических защитных процессов не связанных с развитием патологии в течение первых суток является применение нелетальных концентраций битоксибациллина именно через кишечник. При таких условиях были выявлены определенные принципы реализации защитных реакций.

Из имеющихся разнообразных данных, можно полагать, что работа данных системы у разных видов насекомых подчинена каким-то общим принципам. Использование лабораторной модели воздействия на насекомых битоксибациллином позволила выявить ряд характерных особенностей в реакции гемоцитов, кишечника, биохимических защитных реакций. Динамика изменений биохимических и клеточных показателей организма насекомых при заражении его бактериальным препаратом позволяет выявить основные временные этапы (30 мин- 1ч- 2ч- 4ч- 24ч) в активированных защитных процессах. У насекомых увеличивается процент содержания фагоцитов в гемолимфе, активируются фенолоксидазная и антиоксидантная системы. Реакция антимикробных пептидов (AMP) демонстрирует индуцибельность дифензина и абецина у медоносной пчелы на действие бактериального препарата, кроме того, были выявлены генотипические различия в степени реагирования AMP у разных подвидов медоносной пчелы. Изучение динамики начального этапа развития защитных процессов при действии различных концентраций бактериального препарата позволило выявить внутривидовые различия в стратегии направленности биохимических процессов у насекомых для минимизации последствий бактериального действия. Поскольку известно, что в случае действия высоких доз бактериального препарата на насекомых доминируют процессы повреждения, в случае низких — восстановления.

Вследствие этого повреждения, вызванные малыми дозами патогена, эффективно снимаются при интенсификации метаболизма, при высоких дозах наблюдается снижение уровня метаболических процессов в связи с общими принципами защитного торможения (Мелехов, 1987). Такая направленность отчетливо выражена на начальной стадии действия битоксибациллином в лабораторных условиях на A.m.mellifera, в отличие от A.m.caucasica. Ранее было показано, что для определения порога чувствительности насекомого желательно последовательное воздействие двух действующих факторов (Черныш, 1987). Установлено, что воздействие голодом непременно включает реакцию конституциональных защитных систем и изменяет порог чувствительности Apis mellifera L. к последующему действию битоксибациллина. Внутривидовые особенности реагирования биохимических и клеточных защитных систем гемолимфы у медоносной пчелы заключаются в скорости преодоления пороговой чувствительности к бактериальному препарату. Темные лесные пчелы отличаются от серых горных пчел повышенной фагоцитарной реакцией гемолимфы и более ранней активацией окислительно-восстановительных процессов в период, предшествующей фазе тревоги, а также повышенным уровнем активности ферментов в фазу тревоги согласно адаптивному синдрому Селье. Данные различия были достоверно подтверждены разными процентами выживания особей в конце эксперимента.

Были выявлены также существенные различия между механизмами формирования иммунной памяти на разных этапах онтогенеза у колорадского жука. С точки зрения закономерностей иммунизации личинка третьего возраста и имаго колорадского жука представляются совершенно разными организмами. В гуморальном ответе, согласно литературным данным, нами выделялись два механизма защиты: неспецифический — дифенолоксидазная, каталазная и пероксидазная активности гемолимфы, и относительно специфический агглютинирующая и тирозиназная активности гемолимфы (Глупов, 1993; Сухорукова, 2002; Магтагаз е1 а1., 1996; Ыакатига et а!., 2001). В повышении устойчивости к бактериальному препарату у личинки задействованы менее специфичные защитные системы (ферменты антиоксидантной системы, дифенолоксидаза, клетки гемолимфы — эноцитоиды и сферулоциты). В случае половозрелого имаго ведущая роль в иммунизации переходит к более специфичным механизмам защиты (гемагглютинины, тирозиназа, иммунокомпетентные клетки — веретеновидные фагоциты). Выявленные онтогенетические особенности клеточного состава гемолимфы и активности факторов гуморальной системы защиты Ь. йесетИпеа1а согласуются с полученными ранее данными на других видах /пяесгсг (Запольских, 1976; Буогшк, 1992) и подтверждают предположения об участии неспецифических и специфических механизмов защиты в процессах роста и развития насекомого.

Предварительное воздействие на насекомых сублетальными концентрациями бактериального препарата способствует преактивации защитных биохимических и клеточных систем гемолимфы, таким образом, происходит иммунизация особей. Это приводит к последовательной и взаимосвязанной активации двух защитных систем гемолимфы — фенолоксидазной и антиоксидантной. Увеличение активности фенолоксидаз на начальном этапе повторного воздействия БТБ на личинок Ь. йесетИпеМа при снижении активности антиокислительных ферментов и последующей их активации лишний раз указывает на взаимодействие фенолоксидазного и антиоксидантного путей (см. схему). Мы полагаем, что основанный на этом взаимодействии механизм сопровождается временным ингибированием собственных антиоксидантных систем и играет важную роль в антимикробном иммунитете насекомых за счет производства высокореактивных интермедиантов (Салтыкова, 2000; а1., 2001). При этом достоверно повышается выживаемость насекомых (Гайфуллина и др., 2006).

Дифенолоксидаза:

ДОФА -«ДОФА-семихинон + 02 -«ДОФА-хинон + 02 Супероксиддисмутаза (СОД):

•Q2~ + -02~ + 2Н+ 02 + Н202 (пероксид водорода) Катшшза:

2Н202 —" 2Н20 + 02.

Пероксидаза:

2Н202 + Н2А-> 2Н20 + А.

Схема реализации цитотокеического эффекта в гемолимфе при фагоцитозе в процессе меланизации и инкапсуляции у насекомых.

Воздействие на разные подвиды медоносной пчелы двумя последовательно возрастающими концентрациями бактериального препарата позволило выявить также генотипические различия в клеточных и биохимических защитных системах, иммунизация малыми концентрациями бактериального препарата достоверно повышала выживаемость темной лесной пчелы. Это позволило предположить, что Apis mellifera mellifera наиболее адаптирована к условиям обитания средней полосы, чем южные подвиды, завезенные из районов с другим более мягким климатом, и гибридизированные особи.

В экспериментах была показана возможность преадаптации насекомых, как под воздействием бактериального препарата, так и при введении им биологически активных веществ, например хитозана, которые создают ферментативный структурный след адаптации (Меерсон, 1999), или преактивации конституциональных защитных систем с помощью антиоксиданта — аскорбиновой кислоты (Салтыкова и др., 2000). Кроме того, аскорбиновая кислота показала себя регулятором фенолоксидазной ферментативной системы насекомых, а также продемонстрировала антиоксидантные свойства в отношении насекомых (см. схему). дофахинон ^.

Ж*.

Аскорбиновая к-та.

ДФО тирозиназа тирозин -> дофа ¦

N-aцeтилтpaнcфepaзa дцк.

Дофа-В-гидроксилаза дофаАин ^ норадреналин.

ГЧ-ацетилдофамин.

ГЦФО.

Чо-,.

ДФО н дофаминхинрр. с". * • СОД, каталаза, пероксидаза.

1Ч-ацетилдофамннхннон Аскорбиновая к-та.

Схема модулирования аскорбиновой кислотой защитных реакций фенолоксидазной и антиоксидантной системДФО-дифенолоксидаза, ДДК-дофадекарбоксилаза.

У насекомых сокращаются сроки развития отдельных стадий онтогенеза, повышается репродуктивный потенциал, вероятно аскорбиновая кислота оказывает влияние на метаболический цикл стероидных гормонов. (Беньковская и др., 2006). Таким образом, вышеперечисленные биологически активные вещества способны преадаптировать или иммунизировать насекомых к действию экстремальных факторов окружающей среды. В данном случае под иммунизацией мы понимаем стойкое усиление активности, либо реактивности защитных систем, рост резистентности организма насекомого к повторному воздействию повреждающего фактора. Вероятно сам феномен существенного повышения устойчивости в онтогенезе насекомого куда важнее того, какие механизмы обуславливают реализацию этого феномена, однако все вышеперечисленные биохимические системы принимают активное участие в процессах распознавания и элиминации данного патогена. Длительность сохранения иммунизации зависит от множества факторов. Наиболее долговременно, часто в течение всего онтогенеза, иммунная память, и формирующие ее реакции гуморальных и клеточных механизмов, сохраняется при воздействии на организм насекомого каким-либо фактором в критические периоды его развития. Эти периоды приходятся на моменты частичной или полнойперестройки организма в период, предшествующий процессам линьки личинки в куколку или куколки в имаго (Салтыкова и др., 2005). При этом заметно возрастает роль более специфичных защитных биохимических систем. В экспериментах с комнатной мухой мы наблюдали эффект трансгенерационной передачи ряда признаков. Наблюдалось повышение уровня активности антиоксидантной системы и появления индуцированных молекулярных форм фенолоксидазы в двух последующих поколениях без дополнительной стимуляции, приобретённых личинкой родительского поколения в процессе иммунизации именно в критические периоды онтогенеза, т. е. отдаленное действие данного процесса.

Наконец, в экспериментах с нелетальными дозами патогена, которые оказывают даже легкое стимулирующее действие на организм насекомого (так называемый эффект гормезиса) было показано, что иммунизация может вносить вклад в рост общей устойчивости популяции наравне с отбором (Гайфуллина и др., 2002).

Таким образом, проблема управления популяциями насекомых требует знания их специфики, в том числе и закономерностей формирования защитных реакций. Большие усилия по созданию инсектицидов, разработке интегрированных систем управления численностью насекомых-вредителей, поиску новых веществ, регулирующих рост растений, сводятся на нет в результате слабого внимания к особенностям устойчивости насекомых, игнорированию их чрезвычайно высокой внутривидовой гетерогенности, в т. ч. внутривидовых и межвидовых различий в стратегии развития защитных реакций.

Аналогичные проблемы возникают при работе с полезными насекомыми. Интенсивная межпородная гибридизация пчёл и последовавшее за этим резкое снижение не только их зимостойкости, но и устойчивости к болезням и вредителям вызвало мощный всплеск исследований в поисках новых адаптогенов (Албулов, 2008). Однако сколько-нибудь существенного эффекта пока не достигнуто, поскольку простейшие подкормки лишь компенсируют погрешности в технологии содержания пчёл, а высокоэффективные вещества требуют серьёзных исследований для разработки регламента их применения^ в том числе и с учётом особенностей формирования биохимической устойчивости насекомых.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.И. Использование препаратов на основе хитозана в сельском хозяйстве// Материалы Девятой Международной конференции «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана» (РосХит 2008). Ставрополь. С.24−29
  2. Н.В., Бочарникова И. М., Гончарова Н Ю., Королева Е. И., Телепнева В. И. Регуляция активности ферментов // Практикум по биохимии. Под редакцией проф. Н. П. Мешковой и акад. С. Е. Северина. М.: Изд-во Московского университета. 1979. С.296−353.
  3. .Г. О проблемах современного человекознания. М. Мир. 1977
  4. Т.К., Алиева М. И. Защитные реакции гемолимфы насекомых при микотоксикозе //Журнал общей биологии. 1980. № 5. С.726−733.
  5. Г. К., Алиева М. И. Защитные реакции гемолимфы насекомых при микотоксикозе // Журнал общей биологии. 1980. № 5. С.726−733.
  6. П.И. Очерки по физиологии функциональных систем. М. «Медицина». 1975. 446 с.
  7. Л.Е. Биохимические механизмы стресса. Новосибирск: Наука. 1983. 216 с.
  8. П.И. Очерки по физиологии функциональных систем. М. «Медицина». 1975.446 с.
  9. Ю.В., Газдаров А. К., Каган В. Е. и др. Перекисное окисление липидов в направление транспорта Са2+ через мембраны саркоплазматического ретикулума при Е авитаминозе // Биохимия. 1976. Т.42. № 10. С. 1898−1902.
  10. Н.Г., 1995. Динамика массы различных отделов тела пчелы в условиях гипертермии // Экол. И охрана окруж. среды: Тез. Докл. 2 Междунар. Науч.-практ. Конф. Пермь, 12−15 сент. 1995. 4.2. Пермь. С. 9−10.
  11. A.B. Ошибки развития. JL: ЛГУ, 1990. 278 с.
  12. И.С. Влияние энтобактеринного антигена на развитие устойчивости у насекомых к энтобактерину // Тр. АН ЛитССР.1987. В. № 2/98. С.63−71.
  13. Батурина' Л. И. Механизм действия кристаллофорных бактерий на личинок капустной совки (Barathra brassicae L.) // В сб. Микроорганизмы в защите растений от вредных насекомых. Иркутск. 1978. С.86−93.
  14. С.А. Гликозоаминогликаны в механизмах адаптации организма // Уфа: Изд-во Башкирского ун-та. 1996. 144с.
  15. Т.Г. Участие полифенолоксидазы в защитной реакции вредной черепашки (Eurygaster integriceps) при заражении ее паразитами-фазиями // Докл. АН СССР. 1979. Т.247. № 4. С.963−966.
  16. Г. В. Биологическое обоснование применения ингибиторов синтеза хитина для контроля численности колорадского жука в Предуралье Башкирии // Автореф. дис. на соиск. учен. степ. канд. биол. наук. 1990. 20с.
  17. Г. В., Салтыкова Е. С., Сухорукова О. С., Николенко А. Г. Метаболическая регуляция двух типов фенолоксидазной активности в онтогенезе комнатной мухи // Онтогенез. 2006. Т.37. № 2. С. 142−148.
  18. А.Н. Быстрый метод определения активности пероксидазы // Биохимия. 1951, Т.16, № 4, С.352−357.
  19. А. Д., Моженок Т. П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы. //Л.: Наука, 1987. 232 с.
  20. П.И. Заметки по сельскохозяйственной методологии// Сельское хозяйство. 1897.
  21. Ю.Б., Заянчкаускас П. А., Бабянскас М. А., Миселюнене И. С. Влияние иммунных сывороток и энтомопатогенных бактерий на устойчивость у насекомых.// Новейш. достижения с.-х. энтомол. Мат. 8 съезда ВЭО, Вильнюс. 1981. С.27−31.
  22. Владимиров Ю. А, Азизова O.A., Деев А. И. и др. Свободные радикалы в живых системах // Итоги науки и техники. Сер. Биофиз. М. ВИНИТИ. 1991. — Т.29. — 252с.
  23. H.H., Зенков Н. К., Меньшикова Е. Б., Козлов В. А. Внутриклеточный окислительный стресс и апоптоз // Успехи соврем, биол. 1999. Т. 119. № 5. С. 440—450.
  24. JI.P., Салтыкова Е.С.,. Беньковская Г. В, Николенко А. Г. Иммунные реакции личинок и имаго колорадского жука (Leptinotarsa desemlineata Say) при применении препарата биологической защиты картофеля.// Агрохимия. 2004. № 9. С. 78−82
  25. В.Г. Иммунология.// Academia. М.: Академия. 2004. 528с.
  26. В.Г. Очерки эволюционной иммунологии. М.:Наука. 1999. 256с.
  27. Г. Г., Муллагалиев И. Р., Монаков Ю. Б. Применение в медицине хитина и его модифицированных производных // Башкирский химический журнал. 1996. Т. З. Вып. 5−6. С.3−12.
  28. Д. Метаболизм насекомых. М.: Мир. 1968. 230 с.
  29. В. В. Некоторые аспекты иммунитета насекомых // Успехи современной биологии. 1992. Т.112. Вып. 1. С. 62−73.
  30. В.В. Иммунитет насекомых // Успехи соврем, биологии. 1992. Т. 112. № 1.С. 62.
  31. В.В. Литическая активность гемолимфы колорадского жука. Сиб. биол. журн. 1992. вып.4. с. 15−20
  32. В.В. Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты.// М.: Изд-во «Круглый год». 2001. 712 с.
  33. В.В. Фенолоксидазная и агглютинирующая активности гемолимфы хлопковой совки Heliothis armigera // Сибирский биологический журнал. 1993. Январь-февраль. № 1. С.3−7.
  34. В.В., Бахвалов С. А. Механизмы резистентности насекомых при патогенезе // Успехи современной биологии. 1998. Т.118. Вып.4. С.466−481.
  35. В.В., Хвощевская М. Ф., Щепеткин И. А., Крюкова H.A. Морфофункциональная структура популяции гемоцитов Galleria mellonella L. (Lepidoptera: Pyralida) при инфекционном процессе // Известия АН. сер. биол. 1997. № 6. с. 645−653.
  36. О.Ф., Лихотин A.K. Болезни и вредители пчел // М. Изд. «Агропромиздат». 1989. 239с.
  37. Г. С. Исследование кинетики окисления монофенолов тирозиназой. Влияние восстановителей //Биохимия. 2002. Т. 67. Вып. 2. С. 332−336.
  38. М., Уэбб Э. Ферменты. // М: Мир. 1966. с. 291.
  39. Е.К. Экология медоносной пчелы. М.: Изд. Росагропромиздат. 1990. 221с.
  40. М.В. Зимовка пчел. //Россельхозиздат. 1979. № 14. СЗ-149.
  41. ЖеребкинМ.В. Зимовка пчел. //Россельхозиздат. 1979. № 14. СЗ-149.
  42. Е. Ю., Кутузова Н. М., Филиппович Ю. Б. Изменение активности монофенол-монооксигеназы в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда// Онтогенез. 1987. Т. 18. № 2. С. 208−211.
  43. Т.Т., Байдер JT.M., Алещенко A.B., Куроптева З. В. Аскорбиновая кислота и образование оксида азота в лейкоцитах // Тез. Докл. VI междунар. Конф. «Биоантиоксидант. Москва. 16−19 апр. 2002 г.». М. С. 190.
  44. О.В. Морфологический и цитохимический анализ клеток гемолимфы рабочей пчелы //Цитология. 1976. Т.18. № 8. С.956−962.
  45. О.В. Сравнительно-морфологическое и цитохимическое исследование клеток гемолимфы некоторых перепончатокрылых //Ин-т Цитол. АН СССР. Л. 1978. 19 с.
  46. П. Молекулярная и клеточная биология. М. «Мир». 1982. Т.2. 438 с.
  47. .В. Антибактериальные пептиды в неспецифической резистентности медоносной пчелы // Докл. РАСХН. 1993(а). № 4. С.70−76.
  48. .В. Почему болеют пчелы // Пчеловодство, 1993, № 4, с.24−25.
  49. .В., Устинова Г. И. Содержание общего белка в гемолимфе и тканях медоносной пчелы в норме и при патологии // Доклады ВАСХНИЛ. 1989. № 3. С.32−35.
  50. Х.А. Среда как генератор адаптивных изменений // Современные концепции эволюционной генетики. Новосибирск: ИЦиГ СО РАН, 2000. С.168−174.
  51. Н.В. Бактериальные средства борьбы с грызунами и вредными насекомыми. М., Агропромиздат, 1989, 173 с.
  52. И. Е. Полевая О.Ю. Биохимические основы имммунитета к низкомолекулярным химическим соедмнениям. М. Мир. 1985.
  53. И.Е., Шипулина Н. В. Иммунохимические механизмы адаптации организма к окружающей химической среде // Изв. АН СССР. 1992. Сер. биол. № 1.С. 31−41.
  54. H.A., Суслов В. В., Шумный В. К. Молекулярная эволюция генетических систем // Палеонтологический журнал. 2007. № 6. С.58−71.
  55. В.И. Проблемы пострадиационного восстановления. М.: Атомиздат, 1966. 391 с.
  56. Л.И. Онтогенез, эволюция и гены // Природа. 2002. № 7. с. 10−22
  57. В .П., Братковская Л. Б., Шведова A.A. и др. Олигомеризация интегральных мембранных белков при перекисном окислении липидов // Биохимия. 1980. Т.45. № 10. С.1767−1772.
  58. Е.А. Справочник по клиническим лабораторным методам исследования /Мл Медицина, 1957. 520 с.
  59. Н.Я. Основы физиологии насекомых// M.-JL, изд-во АН СССР. 1948. 380 с.
  60. Ю.З. Лесообразующие виды, техногенез и прогнозирование. М. Наука. 1978. 116 с.
  61. Г. Регуляция обменных процессов (теоретический, экспериментальный, фармакологический и терапевтический аспекты) // М. Медицина. 1970. 384с.
  62. Г. Ф. Биометрия. М., Высшая школа, 1980, 293 с.
  63. Л.И. Лектины и углевод-белковое узнавание на разных уровнях организации животного // Успехи биол. химии.1979. Т. 20. С. 71−94.
  64. В.А. Неспецифическая резистентность как показатель состояния популяции насекомых // Тез.докл. «Методика и результаты изучения физиологических состояний насекомых. 1985. Тарту. С.47−49
  65. A.B., Николенко А. Г. Особенности экспрессии генов антибактериальных пептидов Apis mellifera mellifera // Актуальные проблемы современной биохимии и биотехнологии. Челябинск: ЧГМА. 1999. С. 159−162.
  66. В.И., Родоман В. Е., Лунцевич В. Г. Фитоактивные хитиновые соединения // Прикладная биохимия и микробиология. 1997. Т. ЗЗ, № 4. С. 355−362.
  67. В.И., Смирнова Ю. В. Сернокислотно-ферментативная переработка хитина//Биотехнология. 1993. № 3. С.26−30.
  68. A.B., Куликов A.M. Гипотеза иммунологического тестирования партнеров — системы распознавания «своих» и «чужих» в исторической перспективе // Изв. РАН. Сер. Биол. 2006. № 4. С. 389−403.
  69. Ф.З. Патогенез и предупреждение стрессорных и ишемических повреждений сердца // М. Медицина. 1984. 272с.
  70. Е.И. О возможном принципе регуляции повреждения и защитной реакции клетки // Журнал общей биологии. 1983. Т.44. № 3. С.386−397.
  71. Е.И. Принцип регуляции скорости повреждения клетки и реакция защитного торможения метаболизма.// Журнал общей биологии. 1985. Т. 46. № 2.С.174−189.
  72. В.М. Манганометрический метод определения активности каталазы в организме пчел // Рацпредложение НИИП. 1990.
  73. И. Изменения морфологии и соотношения различных типов клеток гемолимфы капустной белянки при заражении энтобактерином. // Цитология. 1976. Т.18. С.1220−1225.
  74. И. Морфология клеток гемолимфы гусениц капустной белянки //Цитология. 1975. Т.17. № 6. С.645−652.
  75. A.M. Критические точки биологических систем. В кн. Математическое моделирование в биологии. М. «Наука». 1975. 156 с.
  76. О.Л., Ильинская Л. И., Васюкова Н. И. Механизмы индуцирования элиситорами системной устойчивости растений к болезням // Физиология растений. 1994. Т.41. № 4. С.626−633.
  77. О.Л., Леонтьева Г. В., Роменская И. Г. и др. Фрагменты ксилоглюкана регуляторы иммунных эффектов в картофеле // Физиология растений. 1995. Т.42. № 5. С.773−779.
  78. Л. В., Дубовский И. М., Глупов В. В. Ген-регулятор фенолоксидазной активности у Drosophila melanogaster // Генетика. 2001. Т. с37. № 8. С. 1063−1067.
  79. Е.Г., Ширшев C.B. Молекулярные механизмы адренергического контроля функций фагоцитирующих клеток. // Успехи соврем. биологии, 2004. Т. 124. N 4. С.342−354.
  80. А.Н., Азизова O.A., Владимиров Ю. В. Активные формы кислорода и их роль в организме.//Успехи. биол. химии. 1990. Т. 31. С. 180−208
  81. Т.А. Изучение гемолимфы гусениц тутового шелкопряда в условиях измененного режима питания. // Тр. Инст. зоол. АН ГрузССР. 1954. С. 215 222.
  82. Л.Е. Биохимические механизмы стресса. Новосибирск: Наука. 1983. 216 с.
  83. A.A. Нейросекреторные клетки головного мозга тутового шелкопряда и их реакция на голодание // Докл. АН СССР. 1966. Т. 170. С. 952−955.
  84. Д.В. Биохимия чужеродных соединений. М. Медицина. 1973. 287с. Петров Р. В. Иммунология // М. «Медицина». 1982. 338с.
  85. В.И. Микрофлора насекомых.// Изд-во «Наука». Новосибирск. 1969. 267с.
  86. В.И., Александрова Л.В. Роль взрослых пчел в распространении гнильца
  87. И. Ю., Серова Л. И., Тимохина И. С., Ченцова Н. А., Шумная Л. В. Изменение содержания биогенных аминов у двух линий БгозорЫ1а ушНб и их гибридов в онтогенезе и при тепловом стрессе // Генетика. 1990. Т. 27. № 4. С. 657−666.
  88. И. Ю., Серова Л. И., Тимохина И. С., Шумная JL В., Ченцова Н. А., Бабенко В. Н. Генетический анализ различий в метаболизме дофамина у двух линий Drosophila virilis в норме и при тепловом стрессе // Генетика. 1993. Т. 29. № 6. С. 935−948.
  89. И.Ю. Стресс-реакция насекомых: механизм, генетический контроль, роль в адаптации // Генетика. 1997. Т.ЗЗ. № 8. С. 1110−1118.
  90. И.Ю., Серова Л. И., Тимохина И. С. и др. Генетический анализ различий в метаболизме дофамина у двух линий D. virilis в норме и при тепловом стрессе//Генетика. 1993. Т.29. № 6. С. 935−949.
  91. И.Ю., Серова Л. И., Тимохина И. С. Генетический анализ различий в метаболизме дофамина у двух линий D. virilis в норме и при тепловом стрессе.//Генетика. 1993. Т.29. № 6. С. 935−949.
  92. С.Н. Микробы, эволюция, иммунитет.// Л. «Наука». 1983 176с.
  93. Е. С. Адаптивное действие хитоолигосахаридов на Apis mellifera L.: Автореф. дис. канд. биол. наук. Санкт-Петербург-Пушкин, 2000. 28 с.
  94. Е.С., Беньковская Г. В. Индукция хитоолигосахаридами системы фенолоксидаз у насекомых// Актуальные проблемы современной биохимии и биотехнологии. Челябинск. 1999. С.55−58
  95. Е.С., Беньковская Г. В., Поскряков A.B. Индукция хитоолигосахаридами системы фенолоксидаз у насекомых // Актуальные проблемы современной биохимии и биотехнологии. Челябинск. 1999.
  96. Е.С., Поскряков A.B., Николенко А. Г., Хайруллин P.M. Повышение адаптивности медоносной пчелы при использовании хитоолигосахаридов //
  97. Экологический императив сельского хозяйства Республики Башкортостан. Уфа, 1998. С. 67−68.
  98. П.Г. Физиология (механизмы) развития. Т.1. Процессы морфогенеза на клеточном и организменном уровнях. Д.: Наука. 1978
  99. П.Г., Корсакова Г. Ф. Наследование изменений экспрессивности мутации eyeless Drosophila melanogaster, возникающих под влиянием температурных воздействий в критические периоды онтогенеза.// Онтогенез. 1971. Т.2. № 4. 347−355.
  100. Г. На уровне целого организма. М. Мир. 1972. С. 321.
  101. A.I. Про мускардинну шфекцио у лялечок американського бшого метелика // Доп. АН УССР. 1957. С. 598.
  102. М.И. Анализ гемолимфы вредителей // Гематологический контроль при разработке микробиологической борьбы с колорадским жуком //Доклады АН СССР. 1961. Т. 140. № 3. С.720−723.
  103. В.В., Резник С. Р., Василевская И. А. Спорообразующие аэробные бактерии продуценты биологически активных веществ // Киев. Наукова думка. 1982. 280с.
  104. О.Б. Роль антиоксидантов в устойчивости организма к стрессорному воздействию // Тез. Докл. VI междунар. Конф. «Биоантиоксидант. Москва, 16−19 апр. 2002 г.». С. 539−540
  105. Л.Ф. Токсикозы пчел и их профилактика // Сб. науч.-исслед. работ по пчеловодству. Рыбное, 1995. С.237−257.
  106. Д.И., Гаришвили Т. Г. Метод определения малонового диальдегида с помощью тиобарбитуровой кислоты // Современные методы в биохимии. П/р акад. АМН СССР В. Н. Ореховича. М., Медицина. 1977. С. 66−68.
  107. Э., Линдли Р., Бланден Р. Что, если Ламарк прав? Иммуногенетика и эволюция. М: Мир. 2002. 237 с.
  108. О.В. Участие ферментов фенолоксидазного комплекса в защитных реакциях насекомых: Автореф. дис. канд. биол. наук. Уфа, 2002. 24с.
  109. А.Г. Селекция споровой энтомопатогенной бактерии методом хроматографии на бумаге. В сб. Исслед. по биологическому методу борьбы с вредителями сельского и лесного хоз-ва. Новосиб. 1969. 65 с.
  110. Г. Ф., Шагун Л. А. Добавление минеральных солей к зимней подкормке пчел // Вопросы технологии производства меда и воска./ Сбор. науч. трудов. Рыбное.-1968. С.121−131.
  111. И.А. Регуляторная роль деградации биополимеров и липидов // Физиология растений. 1992. Т. 39. № 6. С.1215−1223.
  112. И.А. Элиситор-индуцируемые сигнальные системы и их взаимодействие.// Физиология растений. 2000. Т.47. № 1. С. 23−25.
  113. А.И. Олигосахарины новый класс сигнальных молекул в растениях // Успехи химии. 1993. Т.62. № 11. С.1119−1144.
  114. Е.П., Терешина В. М., Меморская A.C. Хитин мицелиальных грибов: методы выделения, идентификация и физико-химические свойства // Микробиология. 1995. Т.64. № 1. С.27−31.
  115. Ю.Б., Егорова Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии.-М. 1986. С.94−98.
  116. В. А., Пестова И. М. Очерки эволюционной иммуноморфологии.// Иркутск: Изд-во Иркут. ун-та. 1990. 244 с.
  117. С., Макги Дж. Молекулярная клиническая диагностика. Методы: Пер. с англ. М.: Мир. 1999. 558с.
  118. П., Самеро Д. Стратегия биохимической адаптации. М., Мир, 1977. 384 с.
  119. Л.И., Озерецковская О. Л., Юрганова Л. А. Метаболиты фитопатогенных грибов индукторы защитных реакций растений (на примере взаимоотношений картофеля и Phytophthora infestans) // Докл. АН СССР. 1976. Т.230. № 3. С.722−725.
  120. С.И. Неспецифическая резистентность как показатель физиологического состояния насекомых // Тез.докл. «Методика и результаты изучения физиологических состояний насекомых. 1998. Тарту. С.134−136.
  121. С.И. Реакция нейроэндокринной системы на повреждающее воздействие //Гормональная регуляция развития насекомых. 1983. JL. Наука. Т.64. С.118−128.
  122. С.И., Лухтанов В. А., Симоненко И. П. Адаптация к повреждению у тутового шелкопряда Bombix mori. III. Адаптогены и устойчивость гусениц к стрессорной активации латентной вирусной инфекции // Энтомол. обозрение. 1985. Т. 64. № 2. С. 267−272.
  123. A.A., Романовский Р. В., Соловьев Ю. А. Диагностическая ценность определения интенсивности пентозофосфатного пути обмена углеводов в эритроцитах.//Лабораторное дело. 1983. .№ 11. С35−39.
  124. Р.Н. Об одной неканонической теории наследственности // Современные концепции эволюционной генетики. Новосибирск: ИциГ СО РАН, 2000. -С.22−32.
  125. О.В., Кокряков В. Н. Алешина Г. М. Достижения и проблемы в изучении антибиотических пептидов животного происхождения. // Вестник РАМН. -1993 -№ 12.-С. 15−20
  126. П.Н., Пишков В. Н., Соловьева Н. И. и др. Метод определения гликозоаминогликанов в биологических жидкостях // Лабораторное дело. 1987. № 5. С. 330−332.
  127. B.C. Влияние бактериальных инфекций, но общее число гемоцитов у личинок некоторых насекомых // Вредители и болезни с.-х. культур. Новосибирск. 1972. С.40−50.
  128. B.C. Фагоцитарные реакции и бактерицидное действие гемолимфы насекомых //Изв. СОАН СССР. 1968. Сер. Биол.-мед. наук. Вып.1. С.90−94.
  129. А.Ф. Особенности строения и поведения насекомых // Библиогр. 1931. 158с.
  130. Abraham E.G., Nagaraju J., Salunke D., Gupta H.M., Datta R.K. Purification and partial characterization of an induced antibacterial protein in the silkworm, Bombyxmori//J. Invertebr. Pathol. 1995. V.65. Iss.l. P.17−24.
  131. Agaisse H. An adaptive immune response in Drosophila? // Cell Host Microbe. 2007 Apr 19-l (2):91−3.
  132. Ahmad S, Pritsos C.A., Bowen S.M., Kirkland K.E., Blomquist G.J., Pardini R.S., Activities of enzymes that detoxify superoxide anion and related toxic oxyradicals in Trichoplusia ni // Arch. Insect Biochem. And Physiol. 1987. V.6. No.2. P. 8596.
  133. Ahmad S.D., Weinhold L.C., Pardini R.S. Cabbage looper antioxidant enzymes: Tissue spezificity // Insect Biohem. 1991. — V.21. — № 5. — P.563−572.
  134. Ahmed A., Martin D., Manetti A. G. O., Han S. J., Lee W. J., Mathiopoulos K. D., Muller H. M., Kafatos F. C., Raikhel A., Brey P. T. Genomic structure and ecdysone regulation of the prophenoloxidase 1 gene in the malaria vector
  135. Anopheles gambiae //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. — V. 96. — P. 1 479 514 800.
  136. Arnold J.W., Hinks C.F. Haemopoiesis in Lepidoptera. III. A note on the multiplication of spherule cells and granular haemocytes // Can. J. Zool. 1983. V.61. P.257−277.
  137. Ashhurst D.E., Glenn R.A. Some histochemical observations on the blood cells of the wax moth, Galleria mellonella L. // J. morphol. 1964. V. l 14. P.247−253.
  138. Ashida M. The prophenoloxidase cascade in insect immunity // Res. Immunol. 1990. V.141. N 9. P.908−910.
  139. Ashida M., Brey P. T. Role of the integument in insect defense: pro- phenol oxidase cascade in the cuticular matrix // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — V. 92. -P. 10 698−10 702.
  140. Ashida M., Dohke K. Activation of pro-phenoloxidase by the activating enzyme of the silkworm, Bombyx mori // Insect Biochem. 1980. — V. 10. — P. 37−47.
  141. Ashida M., Koizunu Y. Demonstration of the presence of prophenoloxidase cascade in larval cuticle of the silkworm, Bombyx mori // Zool. Sci., 1993, V.10, № 6, P. 12.-
  142. Ashida M., Ochiai M., Niki T. Immunolocalization of prophenoloxidase among hemocytes of the silkworm, Bombyx mori // Tissue and Cell, 1983, V.20, № 4, P.599−610.
  143. Ashida M., Ochiai M., Niki T. Immunolocalization of prophenoloxidase among hemocytes of the silkworm, Bombyx mori II Tissue and Cell. 1988. — V.2. — № 4. -P.599−610.
  144. Ashida M., Yamazaki H. I. Biochemistry of the phenoloxidase system in insects: with special reference to its activation // Molting and Metamorphosis / Ed. Ohnishi E., 1. hizaki H. Tokyo: Japan Sci. Soc. Press- Berlin: Springer-Verlag, 1990. -P. 237−263.
  145. Ashida ML, Yoshida H. Limited proteolysis of prophenoloxidase during activation by microbial products in insect plasma and effect of phenoloxidase on electrophoretic mobilities of plasma proteins // Insect Biochem. 1988. V.18. N 1. P. 11−19.
  146. Ayres JS, Schneider DS. A signaling protease required for melanization in Drosophila affects resistance and tolerance of infections. PLoS Biol. 2008 Dec 9−6(12):2764−73.
  147. Bai C., Vanhaecke M., Degheele D. Cytopathology of Spodoptera littoralis Boisd. midgut epithelium following treatment with 5-endotoxin of Bacillus thuringiensis Berliner.// «Meded. Fac. Landbouwwetensch. Rijksuniv. Gent.» 1984. V.49. P.875−884.
  148. Beaulaton J. Hemocytes and hemocytopoiesis in silkworms //Biohemie. 1979. V.61. P.157−164.
  149. Brehelin M., Drif L., Baud L., Boemare N. Insect heamolymph: cooperation between humoral and cellular factors in Locusta migratoria II Insect Biochem. 1989. V. 19. P. 301−307.
  150. Brookman J.L., Ratcliffe N.A., Rowley A.F. Studies of the prophenoloxidase system of insects by bacterial cell wall components.// Insect. Biochem. 1989. Vol.19. N 1. P.47−57.
  151. Bulet P., Hetru C., Dimarcq J.-L., Hoffmann D. Antimicrobial peptides in insects-structure and function // Dev. Comp. Imm. 1999. V.23. P.329−344. Burmester T. Molecular evolution of the arthropod hemocyanin superfamily.//Mol
  152. Biol Evol. 2001 Feb- 18(2): 184−95. Carlisle J., Loughton B., Ampleford E. Feeding causes the appearance of a factor in the haemolymph that stimulates protein synthesis // J. Insect Physiol., 1987, 33, N7. P.493−499.
  153. Casteels P., Ampe C., Jacobs F. Tempst Functional and chemical characterization of hymenoptaecin, an antibacterial polypeptide that is infection-inducible in the honeybee (Apis mellifera) // The Journal of Biological Chemistry. 1993. N.10. P.7044−7054
  154. Casteels P., Ampe C., Jacobs F. Tempst Functional and chemical characterization of hymenoptaecin, an antibacterial polypeptide that is infection-inducible in the honeybee (Apis mellifera) // The Journal of Biological Chemistry. 1993. N.10. P.7044−7054
  155. Carter J.B., Green E.J. Hemocytes and granular cell fragments of Tipula paludosa larvae // Morphology. 1987. V. 191. № 3. P.289−294.
  156. Charalambidis N., Bournazos S., Zervas C. Glycosylation and adhesiviness differentiate larval Ceratitis capitata tyrosinases //Arch. Insect Biochem. and Phisiol., 1994, V.27, № 4, P.235−248.-
  157. Charlesworth B., Langley C.N. The population genetics of Drosophila transposable elements // Annu. Rev. Genet. 1989. — V.23. — P.251−287.
  158. Chen C., Durrant H.J., Newton R.P., Ratcliffe N.A. A study of novel lectins and their involvement in the activation of the prophenoloxidase system in Blaberus discoidalis II Biochem. J. 1995. — V.310. -P.23.
  159. Chiang A.S., Gupta A.P., Han S.S. Arthropod immun system. 1. Comparative light and electron microscopic accounts of immunocytes and other hemocytes of Blatella germanica (Dictyoptera: Blatellidae) // J. Morphol. 1988. V.198. № 3. P.257−267.
  160. Chomezynski P, Sacchi N. Single-step method of RNA isolation by acid guanidinum ihio-cyanate-phenol-chlorophorm extraction // Anal. Biochem. 1987. P.156−159
  161. Christensen B., Fink J., Merrifield R.B., Mauzerall D. Channel- forming properties of cecropins and related model compounds incorporated into planar lipid membranes //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V.85. P.5072−5076.
  162. Clark K., Pech L.L., Strand M.R. Isolation and identification of a plasmatocyte spreading peptide from hemolymph of the lepidopteran insect Pseudoplusia includens //Journal of Biological Chemistry. V.272. 1997. P. 23 440−23 447.
  163. Cohen AC, Crittenden P. Deliberately added and «cryptic» antioxidants in three artificial diets for insects.//J Econ Entomol. 2004 Apr-97(2):265−72.
  164. Courgeon AM, Maingourd M, Maisonhaute C, Montmory C, Rollet E, Tanguay RM, Best-Belpomme M. Effect of hydrogen peroxide on cytoskeletal proteins of Drosophila cells: comparison with heat shock and other stresses.// Exp Cell Res. 1993 Jan-204(l):30−7
  165. Crowley L.D., Houck M.A. The immune response of larvae and pupae of Calliphora vicina (Diptera: Calliphoridae), upon administered insult with Escherichia coli // Journal of Medical Entomology. 2002. V.39. .Iss.6. P.931−934.
  166. Cui L., Luckhart S., Rosenberg R. Molecular characterization of a prophenoloxidase cDNA from the malaria mosquito Anopheles stephensi // Insect Molecular Biology. 2000. V. 9. P. 127−137.
  167. Cullis C.A. DNA rearrangements in response to environmental stress // Adv. Genet. 1990. V.28. P.73−97.
  168. Cullis C.A. Environmental induction of heritable changes in flax: Defined environments including changes in rDNA and peroxidase isozyme band pattern // Heredity. 1981. V.47. P.87−94.
  169. Czajka M.C., Lee R.E. A rapid cold-hardening response protecting against cold shock injury in Drosophila melanogaster// J. Exp. Biol. 1990. V.148. P.245−254.
  170. Das A., Nayak S., Parida B.B. Intrapopulational variation in starvation tolerance in Indian Droophila melanogaster // Proc. Nat. Acad. Sei., India. B. 1994. 64. N1. P. 51−56.
  171. Dash R, Acharya C, Bindu PC, Kundu SC. Antioxidant potential of silk protein sericin against hydrogen peroxide-induced oxidative stress in skin fibroblasts.//BMB Rep. 2008 Mar 31−41(3):236−41.
  172. Davis B.J. Preprint «Disc Electrophoresis», Distillation Prod. Div. Eastman Kodak Co., Rochester N.Y., 1962.
  173. De Gregorio E, Spellman PT, Rubin GM, Lemaitre B. Genome-wide analysis of the Drosophila immune response by using oligonucleotide microarrays.// Proc Natl Acad Sei U S A. 2001. Oct 23. 98(22). P. 12 590−5.Ekengren. Hultmark. 2001
  174. De Verno P.J., Aston P.W., Chadwick J.S. Transfer of immunity against Pseudonomas aeruginosa P II-I in Galleria mellonella larvae // Dev. Comp. Immunol. 1983. V. 7. № 3. P. 423−434.
  175. Desmond J.R., Gilliam M. Peroxisomal enzymes in the honey bee midgut // Arch. Insect Biochem. and Physiol. 1996. 31. № 3. P.87−103.
  176. Diehl-Jones W.L., Mandato C.A., Whent G., Downer R.G.H. Monoaminergic regulation of hemocyte activity // J. Insect Physiol. 1996. V. 42. № 1. P. 13−19.
  177. Dimarcq J.-L., Bulet P., Hetru C., Hoffmann J. Cystein-rich antimicrobial peptides in invertebrates // Biopolymers. 1998. V.47. Iss.6. P.456−477.
  178. Dimarcq J.-L., Zachary D., Hoffman J.A. et al. Expression of the two major inducible antibacterial peptides, defensin and diptericin, in Phormia terranovae // EMBO J. 1990. V.9. No.8. P.2507−2515.
  179. Dong Y, Taylor HE, Dimopoulos G. AgDscam, a hypervariable immunoglobulin domain-containing receptor of the Anopheles gambiae innate immune system.// PLoS Biol. 2006. Jul.4(7). P. 229.
  180. Doreen A. Histochemical properties of the spherulocytes of Galleria mellonella (Lepidoptera: Pyralidae) // Int. J. Insect Morphol. and Embriol. 1982. V.ll. № 56-. P. 258−292.
  181. Drif L., Brehelis M. Agglutinin mediated immune recognition in Locusta migratoria II Journal of Insect Physiology. 1989. — V.35. — P.729−736.
  182. Drif L., Brehelis M. Agglutinin mediated immune recognition in Locusta migratoria II Journal of Insect Physiology. 1989. V.35. P.729−736.
  183. Dulmage H.T., Rhodes R.A. Production of pathogens in artificial media // In: Microbial Control of Insect and Mites, Burges H.D., Hussey N. W. London-New Yore, Academic Press. 1971. P.507−540.
  184. Dunphy G.B., Webster J.M. Antihemocytic surface components of Xenorhabdus nematophylus var. dutki and their modification by serum of nonimmune larvae of Galleria mellonella II J. Invert. Pathol. 1991. V.58. P.40−51.
  185. Durrant A. The environmental induction of heritable changes in Linum II Heredity. 1962. V.17. P.27−61.
  186. Dvornik V.Y. Peroxidase and catalase in hemocytes of blackfly, Wilhelmia salopiensis edw., during preimaginal development // 9 Int. congr. Entomol. Beijing June28-July4. 1992. P.41.
  187. Dyka FM, Wu WW, Pfeifer TA, Molday LL, Grigliatti TA, Molday RS. Characterization and purification of the discoidin domain-containing protein retinoschisin and its interaction with galactose.Biochemistry. 2008 Sep 2−47(35):9098−106. Epub 2008 Aug 9.
  188. Eason DD, Litman RT, Luer CA, Kerr W, Litman GW. Expression of individual immunoglobulin genes occurs in an unusual system consisting of multiple independent loci.//Eur J Immunol. 2004 Sep-34(9):2551−8.
  189. Essawy M., Maleville A., Brehelin M. The hemocytes of Heliothis armigera: ultrastructure, functions, and evolution in the course of larval development // Journal of Morphology. 1985. V.186. P.255−264.
  190. Felton G.W., Duffey S.S. Ascorbat oxidation redaction in Helicoverpa zea as a scaverging system against dietary oxidants // Arch. Insect Biochem. And Phisyol. 1992. V.19. № 1. P.27−37.
  191. Ferrandon D, Imler JL, Hetru C, Hoffmann JA. The Drosophila systemic immune response: sensing and signalling during bacterial and fungal infections.// Nat Rev Immunol. 2007 Nov-7(l l):862−74.
  192. Fields M.A., Tyson H. Activity and relative mobility of peroxidase and esterase isozymes of flax (.Linum usitatissimum) genotrophs. I. Developing main stems // Can. J. Genet. Cytol. 1973. V. 15. P.731−744.
  193. Fleischmann J, Selsted ME, Lehrer RI. Opsonic activity of MCP-1 and MCP-2, cationic peptides from rabbit alveolar macrophages.// Diagn Microbiol Infect Dis. 1985 May-3(3):233−42.
  194. Fontecave M., Pierre J.-L. Oxidations by copper metalloenzymes and some biomimetic approaches // Coordination Chemistry Reviews. 1998. V. 170. P. 125 140.-
  195. Forcella M, Berra E, Giacchini R, Hanozet GM, Parenti P. Changes in leucine transport activity in Chironomus riparius larvae after short-term exposure to potassium dichromate and fenitrothion.//Arch Insect Biochem Physiol. 2004 Feb-55(2):90−101.
  196. Fridovich I. Superoxide dismutases // Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 1986. V.58. P.61−97.
  197. Fujimoto K., Okino N., Kawabata S-i., Iwanaga S., Ohnishi E. Nucleotide sequence of the cDNA encoding the proenzyme of phenol oxidase Aj of Drosophila melanogaster // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 7769−7773.
  198. Fukuhara T., Nishio S., Ono Y., Kawauchi M., Asari S., Ohmoto T. Induction of Cu, Zn-superoxide dismutase after cortical contusion injuri during hypothermia // Brain Res. 1994. V.657. P.333−336.
  199. Furukawa S., Taniani K., Yang J. Induktion of gene expression of antibacterial proteins chitinoligomers in the silkworm, Bombix mori // Insect Mol. Biol. 1999. 8. (1). P.145−148.
  200. Genazzani G. A., Martignoni E., Petraglia F. Stress and the Aging Brain, Integrative Mechanisms// Raven Press, New York., 1990.
  201. Gillespie J., Kanost M.R. Biological mediatirs of insect immunity // Annu. Rev. Entomol. 1997. V.42. P.611−643.
  202. Gilliam M., Jeter W. Synthesis of agglutinating substances in adult honeybees against Bacillus larvae II J. Invert. Patol. 1970. V. 16. P. 69−70.
  203. Ginsburg D, Zeheb R, Yang AY, Rafferty UM, Andreasen PA, Nielsen L, Dano K, Lebo RV, Gelehrter TD. cDNA cloning of human plasminogen activator-inhibitor from endothelial cells.//J Clin Invest. 1986 Dec-78(6): 1673−80.
  204. Glinski Z., Grzegorczyk K. Apidaecins and lysozyme in the honeybee (Apis mellifera L.) from environment nonheavily contaminated with heavy metals // Ann. UMCS. DD. 1995. V.50. P.139−146.
  205. Glinski Z., Jarocz J. Rola oksydazy polifenolowej w odpornosci przeciwzakaznej owadow // Wed. Wet. 1990. V. 46. № 7. P. 238−241.
  206. Glupov V. Cell-mediated haemolytic activity of haemolymph from the Colorado potato beetle {Leptinotarsa decemlineata) // Cytobios. 1996. V.86. № 344. P.35−51.
  207. Goldstein I.J., Hughes R.C., Monsigay M., Osawam T., Sharon N. What should be called a lectin? //Nature. 1980. V. 285. № 5760. P. 66.
  208. Gottar M, Gobert V, Michel T, Belvin M, Duyk G, Hoffmann JA, Ferrandon D, Royet J. The Drosophila immune response against Gram-negative bacteria is mediated by a peptidoglycan recognition protein. Nature. 2002 Apr 11−416(6881):640−4. Epub 2002 Mar 24.
  209. Grunewald S.3 Reilander H., Mickel H. In vivo reconstitution of dopamine D25 receptor-mediated G-protein activation in baculovirus-infected insect cells: prefured coupling to G, i versus Gl2 II Biochemistry, 1996, V.35, № 48, P. 1 516 215 173.
  210. Gupta A.P. Cellular elements // In Kerkut G.A. and gibert L.I. (eds.) Comprehensive Insect Physiology, Biochemistry and Pharmacology. V.3. Oxford. Pergamon press. 1985. P.401−451.
  211. Hagen H.-E., Klager S. L., McKerrow J. H., Ham P. J. Simulium damnosum s. i. isolation and identification of prophenoloxidase following an infection with Onchocerca spp. Using targeted differential display // Exp. Parasitol. 1997. — V. 86.-P. 213−218.
  212. Hancock RE, Diamond G. The role of cationic antimicrobial peptides in innate host defences.// Trends Microbiol. 2000 Sep-8(9):402−10.
  213. Harm H., Renwrantz L. The inhibition of serum opsonins by a carbohydrate and the opsonizing effect of purified agglutinin on the clearance of non-self particles from the circulation of Helix pomatia I I J. Invert. Path. 1980. V. 36. P. 64−70.
  214. Hattori D, Demir E, Kim HW, Viragh E, Zipursky SL, Dickson BJ. Dscam diversity is essential for neuronal wiring and self-recognition.// Nature. 2007. Sep 13. 449(7159). P. 223−7
  215. Heimpel A.M., Angus T.A. Diseases caused by certain spore-forming bacteria // In: Insect Pathology: An Advanced Treatise, New York, Academic Press. 1963. V.2. P.21−73.
  216. Hess CR, McGuirl MM, Klinman JP. Mechanism of the insect enzyme, tyramine beta-monooxygenase, reveals differences from the mammalian enzyme, dopamine beta-monooxygenase.//J Biol Chem. 2008 Feb 8−283(6):3042−9. Epub 2007 Nov 21.
  217. Hetru C., Hoffmann D., Bulet P., Antimicrobial peptides from insects. In: Brey P.T., Hultmark D., editors. Molecular mechanisms of immune responses in insects. Chapman & Hall, 1998. P.40−66.
  218. Hodkova M., Socha R. Comparison of effects of starvation and precocene II on the function to denervated corpus allatum in Dysdercus cingulatus females // Acta entomol. Bohemosl. 1982. 79, N2. P.108−111.
  219. Hoffman J.A., Richhart J.-M. Drosophila immunity // Trends Cell Biol. 1997. V.7. P.309−316.
  220. Housseau F., Moorthy A., Langer D. A., Robbins P. F., Gonzales M. I., Topalian S. L. N-linked carbohydrates in tyrosinase are required for its recognition by human MHC class II-restricted CD4(+) T cells // Eur. J. Immunol. 2001. V. 31. P. 26 902 701.
  221. Jahagirdar A.P., Milton G., Wiswanata T., Downer R.G.H. Calcium involvement in mediating the action of octopamine and hypertrehalosemic peptides on insect hemocytes // FEBS. 1987. V. 219. P. 83−87.
  222. Jain D., Nair D.T., Swaminathan G.J., Abraham E.G., Nagaraju J., Salunke D.M. Structure of the induced antibacterial protein from silkworm, Antheraea mylitta // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. Iss. 44. P. 41 377−41 382.
  223. Jin LH, Shim J, Yoon JS, Kim B, Kim J, Kim-Ha J, Kim YJ. Identification and functional analysis of antifungal immune response genes in Drosophila. PLoS Pathog. 2008 Oct 3−4(10):el000168.
  224. Jiravanichpaisal P., Lee B.L., Soderhall K. Cell-mediated immunity in arthropods: hematopoiesis, coagulation, melanization and opsonization.// Immunobiology. 2006. V. 211(4). P. 213−36.
  225. Jomori T., Natori S. Function of the lipopolysaccharide-binding protein of Periplaneta americana as an opsonin // FEBS Lett. 1992. V. 296. № 3. P. 283−286.
  226. Jones J.C. Current concepts concerning insect hemocytes // J. Amer. Zoologist. V.2. 1962. P.209−246.i
  227. Jones J.C. Hemocytopoiesis in insects //In: Gordon A.S. (Ed.) Regulation of Hemopoiesis. Appleton-Century-Crofts. New York. 1970. P.7−65.
  228. Kaaya G.P., Flyg C., Bovan H.G. Insect immunity. Induction of cecropin and attacin-like antibacterial factors in the haemolymph of Glossina morsitans morsitans // Insect Biochem. 1987. V.17. P.309−315.
  229. Kanost M.R., Dai W., Dunn P.E. Peptidoglycan fragments elicit antibacterial protein synthesis in larvae of Manduca sexta // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1988. V.8. Iss.3. P.147−164.
  230. Khush R.S., Lemaitre B. Genes that fight infection- what the Drosophila genome says about animal immunity // Trends in Genetics. 2000. V.16. Iss.10. P.442−449.
  231. Khush R.S., Leulier F., Lematre B. Drosophila immunity: two paths to NF-kB //
  232. Comparative Immunology. 1998. V.22. P. 129. Komano H., Mizuno D., Natori S. A possible mechanism of induction of insect lectin
  233. J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 7087−7089. Kopp EB, Medzhitov R. The Toll-receptor family and control of innate immunity.//
  234. Kurata S. Signaling mechanisms in innate immunity // Nippon Rinsho. 2005. Apr-63. Suppl 4. P. 63−8.
  235. Kurtz Jr. Semi-met oxidation level of chalcogenide derivatives of methemerythrin. Mossbauer and EPR studies.//J Biol Chem. 1983 Feb 25- 258(4):2115−7.
  236. Ma C. C., Kanost M. R. A beta 1,3-glucan recognition protein from an insect, Manduca sexta, agglutinates microorganisms and activates the phenoloxidase cascade // J. Biol. Chem. 2000. — V. 275. — P. 7505−7514.
  237. Mackintosh J.A., Gooley A.A., Karuso P.H., Beattie A.J., Jardine D.R., Veal D.A. A gloverin-like antibacterial protein is synthesized in Helicoverpa armigera following bacterial challenge // Dev. Comp. Imm. 1998. V.22. P.387−399.
  238. Madden J.C., Ruiz N., Caparon M. Cytolysin-mediated translocation: a functional equivalent of type III secretion in Gram-positive bacteria.// Cell. 2001. V.104. P.143−52.
  239. Magalhaes T, Brackney DE, Beier JC, Foy BD. Silencing an Anopheles gambiae catalase and sulfhydryl oxidase increases mosquito mortality after a blood meal. // Arch Insect Biochem Physiol. 2008 Jul-68(3):134−43.
  240. Makdad R.-A. Rowley A.F. Studies on the cellular defence reactions of the madera cockroach, Leucophaea maderae // J. Invert. Pathol. 1990. V. 55. № 3. P. 350−356.
  241. Marmaras V.J., Charalambidis N. Certain hemocyte proteins of the medfly, Ceratitis capitata, are responsible for nonself recognition and immobilization Eischerichia coli in vitro // Arch. Insect. Biochem. Physiol. 1992. V. 21. № 4. P. 281−288.
  242. Marmaras V.J., Charalambidis N. Certain hemocyte proteins of the medfly, Ceratitis capitata, are responsible for nonself recognition and immobilization Eischerichia coli in vitro // Arch. Insect. Biochem. Physiol. 1992. V. 21. № 4. P. 281−288-
  243. Marmaras V.J., Charalambidis N.D., Lambropoulou M. Cellular defense mechanisms in Ceratitis capitata: recognition and entrapment of Eisherihia coli by hemocytes //Arch. Insect. Biochem. and Physiol. 1994. V.26. № 1. P. l-14
  244. Marmaras V.J., Charalambidis N.D., Zerva C.G. Immune response in insects: The role of phenoloxidase in defense reactions in relation to melanization and sclerotization//Arch. Insect. Biochem. and Physiol. 1996. V.31. № 2. P. l 19−133.
  245. Mathieu Y., Kurkaian A., Xia H. et al. Membrane Responses Induced by Oligogalacturonides in Suspension-culturel Tobacco Cells // Plant. J. 1991.V.l. № 3. P.333−334.
  246. Meiler Harel HY, Fontaine V, Chen H, Jones IM, Miliner PA. Display of a maize cDNA library on baculovirus infected insect cells.//BMC Biotechnol. 2008 Aug 12−8:64.
  247. Metalnikoff S. Immunite naturalle et acquise deschenilles de G. Mellonella // Compt.rend. soc. biol. 1920. S.83
  248. Miranpuri G.S., Bidochka M.J., Kachatourians G.C. Morphology and cytochemistry of hemocytes ahd analisis of hemolymph from Melanoplus sanguinipes (Orthoptera: Acrididae) Il J. Econ. Entomol. 1991. V. 84. P. 371−378.
  249. Mittapalli O, Neal JJ, Shukle RH. Antioxidant defense response in a galling insect // Proc Natl Acad Sei USA. 2007 Feb 6- 104(6): 1889−94.
  250. Mittapalli O, Shukle RH, Sardesai N, Giovanini MP, Williams CE. Expression patterns of antibacterial genes in the Hessian fly.// J Insect Physiol. 2006 Nov-Dec-52(ll-12):l 143−52.
  251. Mohrig W., Messner B. Lysozyme as antibacterial agent in honey ahd bees venom // Acta. Biol. Med. Ger. 1968. V.21. Iss.l. P.85−95.
  252. Moon Y.S., Sik C.C., Ryul K.H. Antibacterial peptides from Spodoptera litura // 20 Int. Congr. Entomol. Firenze, Aug. 25−31, 1996. C.226.
  253. Moore A.J., Beazley W.D., Bibby M.C., Devine D.A. Antimicrobial activity of Cecropins // J. Antimicrob. Chemother. 1996. V.37. P. 1077−1089.
  254. Moret Y, Schmid-Hempel P. Immune defence in bumble-bee offspring.// Nature. 2001. Nov. 29. 414(6863) P.506.
  255. Moret Y., Schmid-Hempel P. Survival for immunity: the price of immune system activation for bumblebee workers.//Science. 2000 Nov 10. 290(5494). P. 1166−8.
  256. Mucklow PT, Vizoso DB, Jensen KH, Refardt D, Ebert D. Variation in phenoloxidase activity and its relation to parasite resistance within and between populations of Daphnia magna.//Proc Biol Sci. 2004 Jun 7−271(1544): 1175−83.
  257. Muller H.-M., Dimopoulos G., Blass C., Kafatos F. C. A hemocyte-like cell line established from the malaria vector Anopheles gambiae expresses six prophenoloxidase genes // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 11 727−11 735.
  258. A. J., Vass E., 1997. Comparative studies of enhanced iron-mediated production of hydroxyl radical by glutathione, cysteine, ascorbic acid, and selected catechols //Biochim. Biophys. Acta. V. 1336. P. 295−302.
  259. Nappi A.J., Vass E. Hydrogen peroxide production in immune-reactive Drosophila melanogasterll J. Parasitol. 1998. V.84. P. l 150−1157.
  260. Nappi A.J., Vass E., Frey F., Carton Y. Nitric oxide involvement in Drosophila immunity //Nitric Oxide: Biology and Chemistry. V.4. № 4. 2000. P.423−430.
  261. Nappi A.J., Vass E., Frey F., Carton Y. Superoxide anion generation in Drosophila during melanotic encapsulatin of parasites //European Journal of Cell Biology. V.68. 1995. P.450−456.
  262. Nappi A.J., Vass E., Frey F., Carton Y. Superoxide anion generation in Drosophila during melanotic encapsulatin of parasites //European Journal of Cell Biology. V.68. 1995. P.450−456.
  263. Nardi J.B., Gao Ch., Kanost M.R. The exstracellular matrix protein lacunin is expressed by a subset of hemocytes involved in basal lamina morphogenesis // J. Of Insect Physiolodgy. 2001. V.47. P. 997−1006.
  264. Natali L., Cavallini A., Cionini G. Nuclear DNA chenges within Helianthus annus L.: Changes within single progenies and their relationships with plant development I I Theor. Appl. Genet. 1993. V.85. P.506−512.
  265. Natori S., Shiraishi H., Hori S., Kobayashi A. The roles of Sarcophaga defense molecules in immunity and metamorphosis // Dev. and Comp. Immunol. V. 23. 1999. P. 317−328.
  266. Orgel L.E., Crick F.H.C. Selfish DNA: the ultimate paraasite // Nature. 1980. V.284. № 5757. P.604−607.
  267. Otvos L Jr. Antibacterial peptides isolated from insects.// J Pept Sci. 2000 0ct-6(10):497−511
  268. Paillot A. Limmunite asquisechez les insects // Compt.rend. soc. biol. 1920. S. 82
  269. Pech L.L., Strand M.R. Plasmatocytes from the moth Pseudoplusia includens induce apoptosis of granular cells //Journal of Insect Physiology. 2000. V.46. P.1565−1573.
  270. Pendland J.C., Boucias D.G. Hemagglutinin activity in the hemolymph of Anticarsia gemmatalis larvae infected with the fungus Nomuraea rilevi // Dev. Comp. Immunol. 1985. V. 9. № 1. P. 21−30.
  271. Persson C, Oldenvi S, Steiner H. Peptidoglycan recognition protein LF: a negative regulator of Drosophila immunity.// Insect Biochem Mol Biol. 2007 Dec- 37(12):1309−16.
  272. Pieters J. Evasion of host cell defense mechanisms by pathogenic bacteria.// Curr Opin Immunol. 2001. V. 13. P. 37−44
  273. Pritsos C.A., Ahmad S., Bowen S.M., Blomquist G.J., Pardini R.S. Antioxidant enzyme activities in the southern armyworm, Spodoptera eridania // Comp. Biochem. And Physiol. 1988. V.90. No.2. P. 423−427.
  274. Rabea EI, El Badawy M, Rogge TM, Stevens CV, Steurbaut W, Hofte M, Smagghe G. Enhancement of fungicidal and insecticidal activity by reductive alkylation of chitosan.//Pest Manag Sei. 2006 Sep- 62(9):890−7.
  275. Raina A.K. Ultrastructure of the larval hemocytes of the pink bollworm Pectinophora gossypiella (Lepidoptera: Gelechniidae) // Int. J. Insect. Morphol. and Embryol. 1976. V.5. № 3. P.187−195.
  276. Ramachandran R., Mukherjee S.N., Sharma R. N/. Hormetic effect of azadirachtin jn Tribolium castaneum (Herbst) (Coleoptera: Tenebrionidae) // Indian J. Exp. Biol. 1988.V.26.N 11. P.913−914.
  277. Ratcliffe N. A., Brookman J. L., Rowley A. F. Activation of prophenoloxidase cascade and initiation of nodule formation in locusts by bacterial lipopolysaccharides // Developmental and Comparative Immunology. 1991. V. 15. P. 33−39.
  278. Ratcliffe N., Leonard C., Rowley A. Prophenoloxidase activation: nonself recognition and cell cooperation in insect immunity // Science, 1984, V.226, № 4674, P.557−559.-
  279. Ratcliffe N., Rowley A. Recognition factors in insect hemolymph // Dev. Comp. Immunal. 1983, V.7, № 4, P.653−656.-
  280. Ratcliffe N.A., Brookman J.L., Rowley A.F. Activation of the prophenoloxidase cascade and initiation of nodule formation in locusts by bacterial lipopolysaccharides // Dev. And Compar. Immunol. 1991. V.15. N1−2. P.33−39.
  281. Rauschenbach I.Y., Shumnaya L.V., Khlebodarova T.M. et al. Role of penol oxidases and thyrosine hydroxilase in control of dopamine content in Drosophila virilisunder normal conditions and heat stress I I J. Insect Physiol. 1995. V.41. P.279−286.
  282. Romeo Y, Lemaitre B. Drosophila immunity: methods for monitoring the activity of Toll and Imd signaling pathways. // Methods Mol Biol. 2008−415:379−94.
  283. Rosenfeld Y, Shai Y. Lipopolysaccharide (Endotoxin)-host defense antibacterial peptides interactions: role in bacterial resistance and prevention of sepsis.// Biochim Biophys Acta. 2006 Sep-1758(9):1513−22. Epub 2006 Jun 2.
  284. Ross A. Systemic Acguired Resistance Induced by Localized Virus Infections in Plant //Virology. 1961. V.14. № 2. P.340−358.
  285. Rothenfluh H. Hypothesis: A memory lymphocyte-specific soma-to-germline genetic feedback loop. //Immunology and Cell Biology. 1995. V.73. P. 174−180.
  286. Rowley A.F., Brookman J.L., Ratcliffe N.A.Possible involvement of the prophenoloxidase system, Locusta migratoria, in antimicrobial activity // J. Invertebr. Patol. 1990. V. 56. P. 31−38.
  287. Rowley A.F., Ratcliffe N.A. Insects // In Rowley A.F., Ratcliffe N.A. Invertebrate blood cells. V.2. Academic Press. London. 1981. P.421−488.
  288. Ryan C.A., Farmer E.E. Oligosacchride signals in plants: a current assesment // Annu. Rev. Plant Phisiol. Mol. Biol. 1991. V.42. P.651−671.
  289. Sadd BM, Kleinlogel Y, Schmid-Hempel R, Schmid-Hempel P. Trans-generational immune priming in a social insect. //Biol Lett. 2005. Dec 22. 1(4). P.386−8.
  290. Saltykova E.S., Poskryakov A.V., Benkowskaya G.V., Khayrullin R.M., Nikolenko A.G. Adaptive effect of chitooligosaccharides on the honeybee Apis mellifera mellifera L. // Biologically Active Polysaccharides. Oslo, 1998. P.98.
  291. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular cloning, a laboratory manual. Cold Spring Harbor Laboratory Press. NY. 1989. 1626 p.
  292. Sanger J., Sanger I., Southwick H. Host cell actin assembly is necessary and likely to propulsive force for intracellular movement // Insect Immun. 1992. V.60. P.3609−3619.
  293. Sasaki K, Yamasaki K, Tsuchida K, Nagao T. Gonadotropic effects of dopamine in isolated workers of the primitively eusocial wasp, Polistes chinensis.Naturwissenschaften. 2009 Feb 7. Epub ahead of print.
  294. Saul S., Sugumaran M. Protease inhibitor controls prophenoloxidase activation in Manduca sexta // Febs Lett., 1986, V.208, № 1, P. 113−116.
  295. Saul S.J., Sugumaran M. Phenoloxidase activation in the hemolymph of Sarcophaga bullata larvae // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1988. — V. 7. — P. 91−103.
  296. Schachter J, Perez MM, Quesada-Allue LA. The role of N-beta-alanyldopamine synthase in the innate immune response of two insects. // J Insect Physiol. 2007 Nov-53(ll):l 188−97.
  297. Schmit A. R., Rowley A. F., Ratcliffe N. A. The role of Galleria mellonella hemocytes in melanin formation // Journal of Invertebrate Pathology. 1977. V.29. P.232−234.
  298. Schmit A.R., Ratcliffe N.A. The encapsulation of Araldite implants and recognition of foreignness in Clitumnus extradentatus II J. Insect Physiol. 1978. V.24. P.511−521.
  299. Schwarzenbach GA, Ward PI. Phenoloxidase activity and pathogen resistance in yellow dung flies Scathophaga stercoraria.// J. Evol Biol. 2007. Nov-20(6). P.2192−9.
  300. Selker E.U. Epigenetic phenomena in filamentous fungi useful paradigms or repeat induced confusion? // Trends in Genet. 1997. V.13. P.296−301.
  301. Semsei I., Verzar F. Possible mechanism of alteration in activities of three radical scavenging enzymes, superoxide dismutase and catalase // Age. 1989. V.12. № 3. P. l 11−112.
  302. Shi L, Li B, Paskewitz SM. Cloning and characterization of a putative inhibitor of melanization from Anopheles gambiae.//Insect Mol Biol. 2006 Jun-15(3):313−20.
  303. Shrestha R., Gateff E. Ultrastructure and cytochemistry of cell types in larval hematopoietic organs and hemolimph of Drosophila melanogaster II Development Growth & Differentiation. 1982. V.24. P.65−82.
  304. Shrivastava S.C., Richards A.G. An autoradiographic study of the relation between hemocytes and connective tissue in the wax moth Galleria mellonella L. // Biological Bulletin. 1965. V.128. P.337−345.
  305. Siegert K., Krippeit P., Ziegler R. Regulation of fat body glycogen phosphorylase during starvation in larvae of Manduca sexta (Lepidoptera: Sphingidae) // Acta endocrinol. 1982. 99. Suppl. 246, p. 33−34.
  306. Soderhall K. Prophenoloxidase activating system and melanization — a recognition mechanism of arthropods? A review // Developmental and Comparative Immunology. 1982.-V. 6.-P. 601−611.
  307. S0rensen JG, Nielsen MM, Kruhoffer M, Justesen J, Loeschcke V. Full genome gene expression analysis of the heat stress response in Drosophila melanogaster.// Cell Stress Chaperones. 2005. V.10(4). P.312−28.
  308. Sorrentino R.P., Carton Y., Govind S. Cellular immune response to parasite infection in the Drosophila lymph gland is developmentally regulated // Developmental Biology. 2002. V.243. P.65−80.
  309. Stanley-Samuelson D.W. The biological significance of prostaglandins and related eicosanoids in invertebrates // Amer. Zool. 1994.V.34. № 6. P.589−598.
  310. Stebbins M.R., Hapner K.D. Preparation and properties of haemagglutinin from haemolymph of Acrididae (Grasshoppers) // Insect Biochem. 1985. V. 15. № 4. P. 451−462.
  311. Steel E.J., Gorczynski R.M., Pollard J.W. The somatic selection of acquired characters // Ed. Pollard J.W. Evol. utionary Theory: paths into the future. London, 1984. P.217−237.
  312. Steiner H., Hultmark D., Engstrom A., Bennich H., Boman H.G. Sequence and specificity of two antibacterial proteins involved in insect immunity // Nature. 1981. V.292. P.246−248.
  313. Steinhaus E. A., Dineen J. P. Observations on the role of stress in a granulosis of the variegated cutworm // J. Insect Pathol. 1960.V. 2. P. 55−65.
  314. Stotz H., Powell A., Damon S. et al. Molecular Characterization of Polygalacturonase Ingibitor from Pyrus communis // Plant Physiol. 1993. V. 102. № 1. P. 133−138.
  315. Strand M.R. and Pech L.L. Immunological basis for capability in parasitoid-host relationships //Annu. Rev. Entomol. 1995. V.40. P.31−56.
  316. Stynen D., Peferoen M., De Loof A. Proteins with haemagglutinin activity in larvae of the Colorado beetle Leptinotarsa decemlineata II J. Insect Phisiol. 1982. — V.28. — № 5. — P.465−470.
  317. Sugumaran M. Phenoloxidase activation and insect immunity // In «Defense molecules». A.R. Liss. 1990. P. 47−62.
  318. Sugumaran M., Giglio L., Kundzicz H. Studies on the enzymes involved in puparial cuticle sclerotization in Drosophila melanogaster // Arch. Insect Biochem. and Physiol. 1992.V.19.N 4. P.271−283.
  319. Sugumaran M., Kanost M. R. Regulation of insect hemolymph phenoloxidases // Parasites and Pathogens of Insects / Ed. Beckage N. E., Thompson S. N., Federici B. A. San Diego: Academic Press, 1993. P. 317−342.
  320. Sun S.C., Faye I. Transcription of immune genes in the giant silkworm, Hyalophora cecropia, is augmented by H2O2 and diminished by thiol reagents // Europian Journal of Biochemistry. 1995. V.231. P.93−98.
  321. Suzuki T., Natori S. Identification of a protein having hemagglutinating activity in the hemolymph of the silkworm, Bombyx mori II J. Biochem. 1983. V. 93. P. 583 590.
  322. Svoboda J.A., Thompson M.J., Robbins W.E., Kaplanis J.N. Insect steroid metabolism //Lipids. 1978. V.13. № 10. P. 742−753.
  323. Taniani K., Wago H., Yamakawa M. In vitro phagocytosis of Escherichia coli and release of lipopolysaccharide by adhering hemocytes of the silkworm, Bombyx mori //Biochemical and Biophysical Research Communications. V.231. 1997. P.623−627.
  324. Terwilliger N.B. Hemolymph proteins and molting in crustaceans and insects // American zoologist. 1999. V. 39. № 3. P. 589−599.-
  325. Terwilliger N.B. Hemolymph proteins and molting in crustaceans and insects // American zoologist. 1999. V. 39. № 3. P. 589−599.-
  326. Theopold U, Schmidt O, Soderhall K, Dushay MS. Coagulation in arthropods: defence, wound closure and healing.// Trends Immunol. 2004. Jun. 25(6) P. 289−294.
  327. Tielecke H. Der Einflu? subletaler Dosen on Insektiziden auf die biologischen Daten und auf die Resistenz bildung einiger Insekten.// Arch. Phytopathol. und Pflanzenschutz. 1997. 13. S.277−288.
  328. Tojo S., Naganuma F., Arakawa K., Yokoo S. Involvement of both granular cells and plasmatocytes in phagocytic reactions in the greater wax moth, Galleria mellonella II Journal of Insect Physiology. 2000. V.46. P. 1129−1135.
  329. Toke O. Antimicrobial peptides: new candidates in the fight against bacterial infections.// Biopolymers. 2005−80(6):717−35.
  330. Tominaga R. Effects of He-Ne laser irradiation on fibroblasts derived from scar tissue of rat palatal mucosa. // Kokubyo Gakkai Zasshi. 1990 Dec-57(4):580−94. Japanese.
  331. Tzou P, Ohresser S, Ferrandon D, Capovilla M, Reichhart JM, Lemaitre B, Hoffmann JA, Imler JL. Tissue-specific inducible expression of antimicrobial peptide genes in Drosophila surface epithelia. // Immunity. 2001. Nov-13(5). P. 737−48.
  332. Tzou P., De Gregorio E., Lemaitre B. How Drosophila combats microbial infection: a model to study innate immunity and host-pathogen interactions // Current Opinion in Microbiology. 2002. V.5. Iss.2. P.102−110.
  333. Van Asperen K. A study of housefly esterases by means of a sensetive calorimetric method // J. Insect. Physiol. 1962. V.8. P .401−416.
  334. Vidal M, Becerra J, Mondaca MA, Silva M. Selection of Mycobacterium sp. strains with capacity to biotransform high concentrations of beta-sitosterol.// Appl Microbiol Biotechnol. 2001. Oct. 57(3). P. 385−9.
  335. Vidal S., Khush R.S., Leulier F., Tzou P., Nakamura M., Lemaitre B. Mutations in the Drosophila dTAKl gene reveal a conserved function for MAPKKKs in the control of rel/NF-kappaB-depended innate immune responses // Genes Dev. 2001. V.15. P.1900−1912.
  336. Vilmos P., Kurucz E. Insect immunity: evolutionary roots of the mammalian innate immune system // Immunology Letters. 1998. V.62. Iss.l. P.59−56.
  337. Wagner C, Isermann K, Fehrenbach H, Roeder T. Molecular architecture of the fruit fly’s airway epithelial immune system//BMC Genomics. 2008 Sep 29−9:446.
  338. Wago H. Cellular recognition of foreign materials by the hemocytes of the silkworm Bombyx mori II Developmental and Comparative Immunology. 1982. V.17.P. 291 300.
  339. Wang Y, Oberley LW, Murhammer DW. Antioxidant defense systems of two lipidopteran insect cell lines.//Free Radic Biol Med. 2001 Jun 1−30(11): 1254−62.
  340. Warr E3 Lambrechts L, Koella JC, Bourgouin C, Dimopoulos G. Anopheles gambiae immune responses to Sephadex beads: involvement of anti-Plasmodium factors in regulating melanization.//Insect Biochem Mol Biol. 2006 Oct-36(10):769−78. Epub 2006 Aug 11.
  341. Watson M.J.O., Hoffmann A.A. Acclimation, cross-generation effects, and the response to selectin for increased cold resistance in Drosophila // Evolution (USA). 1996. 50. P. 1182−1192.
  342. Weaver R.J., Pratt G.E. Effects of starvation and feeding upon corpus allatum activity and oocyte growth in adult female Periplaneta americana // // J. Insect Physiol. 1981. 27, N1. P. 75−83.
  343. Williams M.J. Drosophila hemopoiesis and cellular immunity.// J Immunol. 2007. Apr 15. V. 178(8). P. 4711−6.
  344. Witten M.A., Ratcliffe N.A. In vitro superoxide activity in the haemolymph of the West Indian leaf cocroach, Blaberus discoidalis // Journal of Insect Physiology. 1999. V.45. P.667−675.
  345. Wood Jones F. Habit and heritage. London: Trubner & Co, 1943. P.34−45.
  346. Wright T. R. F. Genetic of biogenic amines metabolism, sclerotisation and melanisation in Drosophila melanogaster//Adv. Genet. 1987. V. 24. P. 127−221.
  347. Xue C.H., Yu G.L. Hirata T. Antioxidative activities of several marine polisaccharides evaluated in a phosphatidylcholine suspension and organic solvents // Bioscience Biotechn. And Biochem. 1998. V.62. № 2. P.206−209.
  348. Yamakawa M., Tanaka H. Immune proteins and their gene expression in the silkworm, Bombyx mori //Dev. Comp. Imm. 1999. V.23. P.281−289.
  349. Yu X.-Q., Kanost M.R. Manduca sexta lipopolysaccharide-speecific immulectin-2 protects larvae from bacteria linfection // Dev. Comp. Immunol. 2003. V. 27. № 3. P. 189−196.
  350. Zawisza-Raszka A, Dolezych B. Acetylcholinesterase, catalase and glutathione S-transferase activity in beet armyworm (Spodoptera exigua) exposed to nickel and/or diazinon.//Acta Biol Hung. 2008 Mar-59(l):31−45.
  351. Zdybicka-Barabas A. Cell-free immune response in juvenile hormone JH-III treated Galleria mellonella larvae // Acta Poloniae Toxicologica. 1999. V.7. Iss.2. P.209−216.
  352. Zhang X, Sato M, Sasahara M, Migita CT, Yoshida T. Unique features of recombinant heme oxygenase of Drosophila melanogaster compared with those of other heme oxygenases studied.//Eur J Biochem. 2004 May-271(9):1713−24.
  353. Zhu P., Lu Z. Studies on the antibacterial substances of Pieris rapae induced by deltamethrin and trichlorfon //19 Int. Congr. Entomol. Beijing, June 28 July 4., 1992. P. 594.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!