Структура и свойства фитаспазы Nicotiana tabacum

Список литературы

1. Chichkova N. V., Kim S. H., Titova E. S., Kalkum M., Morozov V. S., Rubtsov Y. P., Kalinina N. O., Taliansky M. E., Vartapctian A. B. A plant caspase-like protease activated during the hypersensitive response. // Plant Cell. 2004 — V. 16 — P. 157−171.
2. Heiskanen К. M., Bhat M. В., Wang H. W., Ma J., Nieminen A. L. Mitochondrial depolarization accompanies cytochrome с release during apoptosis in PC6 cells. // J Biol Cliem. 1999 — V. 274 — P. 5654−5658.
3. Nagata S. Apoptotic DNA fragmentation. // Exp Cell Res. 2000 — V. 256 — P. 12−18.
4. Bossy-Wetzel E., Newmeyer D. D., Green D. R. Mitochondrial cytochrome с release in apoptosis occurs upstream of DEVD-specific caspase activation and independently of mitochondrial transmembrane depolarization. // EMBO J. 1998 — V. 17 — P. 37−49.
5. Yang M. Y., Chuang H., Chen R. F., Yang K. D. Reversible phosphatidylserine expression on blood granulocytes related to membrane perturbation but not DNA strand breaks. // J Leukoc Biol. 2002 — V. 71 — P. 231−237.
6. Levine В., Klionsky D. J. Development by self-digestion: molecular mechanisms and biological functions of autophagy. // Dev Cell. 2004 — V. 6 — P. 463−477.
7. Yoshimori T. Autophagy: a tegulated bulk degradation process inside cells. // Biochem Biophys Res Commun. 2004 — V. 313 — P. 453−458.
8. Denecker G., Vercammen D., Declercq W., Vandenabeele P. Apoptotic and necrotic cell death induced by death domain receptors. // Cell Mol Life Sci. 2001 — V. 58 — P. 356−370.
9. Bicknell G. R., Cohen G. M. Cleavage of DNA to Large Kilobase Pair Fragments Occurs in Some Forms of Necrosis as Well as Apoptosis. // Biochem Biophys Res Commun. 1995 -V. 207 — P. 40−47.
10. Chautan M., Chazal G., Cecconi F., Gruss P., Golstein P. Interdigital cell death can occur through a necrotic and caspase-independent pathway. // Curr Biol. 1999 — V. 9 — P. 967 970.
11. Boiler T., Kende H. Hydro lytic enzymes in the central vacuole of plant cells. // Plant Physiol.- 1979-V. 63-P. 1123−1132.
12. Muntz K. Protein dynamics and proteolysis in plant vacuoles. // J Exp Bot. 2007 — V. 58 — P.2391−2407.
13. Drew M. C., He C. J., Morgan P. W. Programmed cell death and aerenchyma formation in roots. // Trends Plant Sci. 2000 — V. 5 — P. 123−127.
14. Gunawardena A. H. Programmed cell death and tissue remodelling in plants. // J Exp Bot. -2008-V. 59-P. 445−451.
15. Rubinstein B. Regulation of cell death in flower petals. // Plant Molccular Biology. 2000 -V. 44-P. 303−318.
16. Fukuda H. Xylogenesis: Initiation, Progression, and Cell Death. // Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol. 1996 — V. 47 — P. 299−325.
17. Greenberg J. T. Programmed cell death: a way of life for plants. // Proc Natl Acad Sci USA.- 1996 V. 93 — P. 12 094−12 097.
18. Hofius D., Munch D., Bressendorff S., Mundy J., Petersen M. Role of autophagy in disease resistance and hypersensitive response-associated cell death. // Cell Death Differ. — 2011 -V. 18-P. 1257−1262.
19. Reape T. J., Molony E. M., McCabe P. F. Programmed cell death in plants: distinguishing between different modes. // J Exp Bot. 2008 — V. 59 — P. 435−444.
20. Mur L. A., Kenton P., Lloyd A. J., Ougham H., Prats E. The hypersensitive response- the centenary is upon us but how much do we know? // J Exp Bot. 2008 — V. 59 — P. 501−520.
21. Hatsugai N., Kuroyanagi M., Yamada K., Meshi T., Tsuda S., Kondo M., Nishimura M.5 Hara-Nishimura I. A plant vacuolar protease, VPE, mediates virus-induced hypersensitive cell death. // Science. 2004 — V. 305 — P. 855−858.
22. Heath M. C. Hypersensitive response-related death. // Plant Mol Biol. 2000 — V. 44 — P. 321−334.
23. Jones J. D., Dangl J. L. The plant immune system. // Nature. 2006 — V. 444 — P. 323−329.
24. Thomma B. P., Nurnberger T., Joosten M. H. Of PAMPs and effectors: the blurred PT1-ET1 dichotomy. // Plant Cell. 2011 — V. 23 — P. 4−15.
25. Vance R. E., Isberg R. R., Portnoy D. A. Patterns of pathogenesis: discrimination of pathogenic and nonpathogenic microbes by the innate immune system. // Cell Host Microbe. -2009-V. 6-P. 10−21.
26. Hammond-Kosack K. E., Jones J. D. Resistance gene-dependent plant defense responses. // Plant Cell.- 1996 V. 8 — P. 1773−1791.
27. Robatzek S., Chinchilla D., Boller T. Ligand-induced endocytosis of the pattern recognition receptor FLS2 in Arabidopsis. // Genes Dev. 2006 — V. 20 — P. 537−542.
28. Zipfel C., Felix G. Plants and animals: a different taste for microbes? // Curr Opin Plant Biol. -2005-V. 8-P. 353−360.
29. Grant S. R., Fisher E. J., Chang J. H., Mole B. M., Dangl J. L. Subterfuge and manipulation: type III effector proteins of phytopathogenic bacteria. // Annu Rev Microbiol. 2006 — V. 60 — P. 425−449.
30. Coll N. S., Epple P., Dangl J. L. Programmed cell death in the plant immune system. // Cell Death Differ.-2011 -V. 18-P. 1247−1256.
31. Durrant W. E., Dong X. Systemic acquired resistance. // Annu Rev Phytopathol. 2004 — V. 42 — P. 185−209.
32. Zhao Y., Thilmony R., Bender C. L., Schaller A., He S. Y., Howe G. A. Virulence systems of Pseudomonas syringae pv. tomato promote bacterial speck disease in tomato by targeting the jasmonate signaling pathway. // Plant J. 2003 — V. 36 — P. 485−499.
33. O’Brien I. E., Reutelingsperger C. P., Holdaway K. M. Annexin-V and TUNEL use in monitoring the progression of apoptosis in plants. // Cytometry. 1997 — V. 29 — P. 28−33.
34. Danon A., Delorme V., Mailhac N., Gallois P. Plant programmed cell death: A common way to die. // Plant Physiol and Biochem. 2000 — V. 38 — P. 647−655.
35. Balk J., Leaver C. J. The PET1-CMS mitochondrial mutation in sunflower is associated with premature programmed cell death and cytochrome c release. // Plant Cell. 2001 — V. 13 -P. 1803−1818.
36. Lam E. Kato N., Lawton M. Programmed cell death, mitochondria and the plant hypersensitive response. // Nature. 2001 — V. 411 — P. 848−853.
37. Hoeberichts F. A., Woltering E. J. Multiple mediators of plant programmed cell death: interplay of conserved cell death mechanisms and plant-specific regulators. // Bioessays. -2003-V. 25-P. 47−57.
38. Ryerson D. E., Heath M. C. Cleavage of Nuclear DNA into Oligonucleosomal Fragments during Cell Death Induced by Fungal Infection or by Abiotic Treatments. // Plant Cell. -1996-V. 8-P. 393−402.
39. Solomon M., Belenghi B., Deiledonne M., Menachem E., Levine A. The involvement of cysteine proteases and protease inhibitor genes in the regulation of programmed cell death in plants. // Plant Cell. 1999 — V. 11 — P. 431 -444.
40. Bonneau L., Ge Y., Drury G. E., Gallois P. What happened to plant caspases? // J Exp Bot. -2008-V. 59-P. 491−499.
41. Watanabe N., Lam E. Two Arabidopsis metacaspases AtMCPlb and AtMCP2b are arginine/lysine-specific cysteine proteases and activate apoptosis-like cell death in yeast. //J Biol Chem. 2005 — V. 280 — P. 14 691 -14 699.
42. He R., Drury G. E., Rotari V. I., Gordon A., Wilier M., Farzaneh T., Woltering E. J., Gallois P. Metacaspase-8 modulates programmed cell death induced by ultraviolet light and H202 in Arabidopsis. // J Biol Chem. 2008 — V. 283 — P. 774−783.
43. Chang H. Y., Yang X. Proteases for cell suicide: functions and regulation of caspases. // Microbiol Mol Biol Rev. 2000 — V. 64 — P. 821 -846.
44. Troy C. M., Shclanski M. L. Caspase-2 redux. // Cell Death Differ. 2003 — V. 10 — P. 101 107.
45. Pop C., Salvesen G. S. Human caspases: activation, specificity, and regulation. // J Biol Chem. 2009 — V. 284 — P. 21 777−21 781.
46. Nicholson D. W. Caspase structure, proteolytic substrates, and function during apoptotic cell death.//Ceil Death Differ. 1999 — V. 6- P. 1028−1042.
47. Walters J., Pop C., Scott F. L., Drag M., Swartz P., Mattos C., Salvesen G. S., Clark A. C. A constitutively active and uninhibitable caspase-3 zymogen efficiently induces apoptosis. // Biochem J. 2009 — V. 424 — P. 335−345.
48. Fuentes-Prior P., Salvesen G. S. The protein structures that shape caspase activity, specificity, activation and inhibition. // Biochem J. 2004 — V. 384 — P. 201−232.
49. Boatright K. M., Salvesen G. S. Mechanisms of caspase activation. // Curr Opin Cell Biol. -2003-V. 15-P. 725−731.
50. Pop C., Fitzgerald P., Green D. R., Salvesen G. S. Role of proteolysis in caspase-8 activation and stabilization. // Biochemistry. 2007 — V. 46 — P. 4398−4407.
51. LeBlanc H. N., Ashkenazi A. Apo2L/TRAlL and its death and decoy receptors. II Cell Death Differ. 2003 — V. 10 — P. 66−75.
52. Carrington P. E., Sandu C., Wei Y., Hill J. M., Morisawa G., Huang T., Gavathiotis E., Werner M. H. The structure of FADD and its mode of interaction with procaspase-8. // Mol Cell. 2006 — V. 22 — P. 599−610.
53. Riedl S. J., Salvesen G. S. The apoptosome: signalling platform of cell death. //Nat Rev Mol Cell Biol. 2007 — V. 8 — P. 405−413.
54. Yuan S., Yu X., Topf M., Ludtke S. J., Wang X., Akey C. W. Structuie of an apoptosome-procaspase-9 CARD complex.//Structure. 2010 — V. 18-P. 571−583.
55. Thornberry N. A., Lazebnik Y. Caspases: enemies within. // Science. 1998 — V. 281 — P. 1312−1316.
56. Wolf B. B., Green D. R. Suicidal tendencies: apoptotic cell death by caspase family proteinases. // J Biol Chem. 1999 — V. 274 — P. 20 049−20 052.
57. Martinon F., Tschopp J. Inflammatory caspases: linking an intracellular innate immune system to autoinflammatory diseases. //Cell. 2004 — V. 117-P. 561−574.
58. Yazdi A. S., Guarda G., D’Ombrain M. C., Drexler S. K. Inflammatory caspases in innate immunity and inflammation. // J Innate Immuii. 2010- V. 2 — P. 228−237.
59. Weber G. F., Menko A. S. The canonical intrinsic mitochondrial death pathway has a non-apoptotic role in signaling lens cell differentiation. // J Biol Chem. 2005 — V. 280 — P. 22 135−22 145.
60. Mogi M., Togari A. Activation of caspases is required for osteoblastic differentiation. // J Biol Chem. 2003 — V. 278 — P. 47 477−47 482.
61. Ekert P. G., Si Ike J" Vaux D. L. Caspase inhibitors. // Cell Death Differ. 1999 — V. 6 — P. 1081−1086.
62. Zheng T. S., Hunot S., Kuida K., Flavell R. A. Caspase knockouts: matters of life and death. // Cell Death Differ. 1999 — V. 6 — P. 1043−1053.
63. Deveraux Q. L., Takahashi R., Salvesen G. S., Reed J. C. X-linked 1AP is a direct inhibitor of cell-death proteases. // Nature. 1997 — V. 388 — P. 300−304.
64. Yang Y. L., Li X. M. The IAP family: endogenous caspase inhibitors with multiple biological activities.//Cell Res.-2000-V. 10-P. 169−177.
65. Xu G., Rich R. L., Steegborn C., Min T., Huang Y., Myszka D. G., Wu H. Mutational analyses of the p35-caspase interaction. A bowstring kinetic model of caspase inhibition by p35. // J Biol Chein. 2003 — V. 278 — P. 5455−5461.
66. Wei Y., Fan T., Yu M. Inhibitoi of apoptosis proteins and apoptosis. // Acta Biochim Biophys Sin (Shanghai). -2008 V. 40 — P. 278−288.
67. Xu G., Cirilli M., Huang Y., Rich R. L., Myszka D. G., Wu H. Covalent inhibition revealed by the crystal structure of the caspase-8/p35 complex. // Nature. 2001 — V. 410 — P. 494 497.
68. Pike R. N., Bottomley S. P., Irving J. A., Bird P. L, Whisstock J. C. Serpins: finely balanced conformational traps. // IUBMB Life. 2002 — V. 54 — P. 1−7.
69. Hansen G. Evidence for Agrobacterium-induced apoptosis in maize ceils. // Mol Plant Microbe Interact. 2000 — V. 13 — P. 649−657.
70. Powers J. C., Asgian J. L., Ekici O. D., James K. E. Irreversible inhibitors of serine, cysteine, and threonine proteases. // Chem Rev. 2002 — V. 102 — P. 4639−4750.
71. Krzymowska M., Konopka-Postupolska D., Sobczak M., Macioszek V., Ellis B. E., Hennig J. Infection of tobacco with different Pseudomanas syringae pathovars leads to distinct morphotypes of programmed cell death. // Plant J. 2007 — V. 50 — P. 253−264.
72. Sun Y. L., Zhao Y., Hong X., Zhai Z. H. Cytochrome c release and caspase activation during menadione-induced apoptosis in plants. // FEBS Lett. 1999 — V. 462 — P. 317−321.
73. De Jong A. J., Hoeberichts F. A., Yakimova E. T., Maximova E., Woltering E. J. Chemical-induced apoptotic cell death in tomato cells: involvement of caspase-like proteases. // Planta. — 2000 — V. 211 P. 656−662.
74. Belenghi B., Salomon M., Levine A. Caspase-like activity in the seedlings of Pisuin sativum eliminates weaker shoots during early vegetative development by induction of cell death. // J Exp Bot. 2004 — V. 55 — P. 889−897.
75. Ge Z. Q., Yang S., Cheng J. S., Yuan Y. J. Signal role for activation of caspase-3-like protease and burst of superoxide anions during Ce4±induced apoptosis of cultured Taxus cuspidate cells. // Biometals. 2005 — V. 18 — P. 221−232.
76. Samadi L., Shahsavan Behboodi B. Fusaric acid induces apoptosis in saffron root-tip cells: roles of caspase-like activity, cytochrome c, and H202. II Planta. 2006 — V. 225 — P. 223 234.
77. Korthout H. A., Berecki G., Bruin W., van Duijn B., Wang M. The presence and subcellular localization of caspase 3-like proteinases in plant cells. // FEBS Lett. 2000 — V. 475 — P. 139−144.
78. Mlejnek P., Prochazka S. Activation of caspase-like proteases and induction of apoptosis by isopentenyladcnosine in tobacco BY-2 cells. // Planta. -2002 V. 215 — P. 158−166.
79. He X., Kermode A. R. Proteases associated with programmed cell death of megagametophyte cells after germination of white spruce (Picea glauca) seeds. // Plant Mol Biol. 2003 — V. 52 — P. 729−744.
80. Tian R., Zhang G. Y., Yan C. H., Dai Y. R. Involvement of poIy (ADP-ribose) polymeiase and activation of caspase-3-like protease in heat shock-induced apoptosis in tobacco suspension cells. // FEBS Lett. 2000 — V. 474 — P. 11−15.
81. Kuroyanagi M., Yamada K., Hatsugai N., Kondo M., Nishimura M., Hara-Nishimura I. Vacuolar processing enzyme is essential for mycotoxin-induced cell death in Arabidopsis thaliana. IIJ Biol Chem. -2005 V. 280 — P. 32 914−32 920.
82. Thomas S. G., Franklin-Tong V. E. Self-incompatibility triggers programmed cell death in Papaver pollen. // Nature. 2004 — V. 429 — P. 305−309.
83. Bosch M., Franklin-Tong V. E. Temporal and spatial activation of caspase-like enzymes induced by self-incompatibility in Papaver pollen. // Proc Natl Acad Sci USA.- 2007 V. 104-P. 18 327−18 332.
84. Kim M., Ahn J. W., Jin U. H" Choi D., Paek K. H., Pai H. S. Activation of the programmed cell death pathway by inhibition of proteasome function in plants. // J Biol Chem. -2003 -V. 278-P. 19 406−19 415.
85. Coffeen W. C., Wolpert T. J. Purification and characterization of serine proteases that exhibit caspase-like activity and are associated with programmed cell death in Avena sativa. //Plant Cell. 2004 — V. 16-P. 857−873.
86. Hiraiwa N., Nishimura M., Hara-Nishimura I. Vacuolar processing enzyme is self-catalytically activated by sequential removal of the C-terminal and N-terminal propeptides. // FEBS Lett. 1999 — V. 447 — P. 213−216.
87. Hara-Nishimura I., Inoue K., Nishimura M. A unique vacuolar processing enzyme responsible for conversion of several proprotein precursors into the mature forms. // FEBS Lett. 1991 — V. 294 — P. 89−93.
88. Yamada K., Shimada T., Nishimura M., Hara-Nishimura I. A VPE family supporting various vacuolar functions in plants. // Physiol Plant. -2005 — V. 123 — P. 369−375.
89. Shirahama-Noda K., Yamamoto A., Sugihara K., Hashimoto N., Asano M., Nishimura M.,
90. Hara-Nishimura I. Biosynthetic processing of cathepsins and lysosomal degradation are117abolished in asparaginyl endopeptidase-deficient mice. // J Biol Chem. 2003 — V. 278 — P. 33 194−33 199.
91. Hatsugai N., Hara-Nishimura I. Two vacuole-mediated defense strategies in plants. // Plant Signal Behav. — 2010-V. 5 P. 1568−1570.
92. Iiara-Nishimura 1., Hatsugai N., Nakaune S., Kuroyanagi M., Nishimura M. Vacuolar processing enzyme: an executor of plant cell death. // Curr Opin Plant Biol. — 2005 — V. 8 -P. 404−408.
93. Kinoshita T., Nishimura M., Hara-Nishimura I. Hotnologues of a vacuolar processing enzyme that are expressed in different organs in Arabidopsis thaliana. II Plant Mol Biol. -1995-V. 29-P. 81−89.
94. Nakaune S., Yamada K., Kondo M., Kato T., Tabata S., Nishimura M., Hara-Nishimura I. A vacuolar processing enzyme, deltaVPE, is involved in seed coat formation at the early stage of seed development. // Plant Cell. 2005 — V. 17 — P. 876−887.
95. Kinoshita T., Nishimura M., Hara-Nishimura I. The sequence and expression of the garama-VPE gene, one member of a family of three genes for vacuolar processing enzymes in Arabidopsis thaliana. // Plant Cell Physiol. 1995 — V. 36 — P. 1555−1562.
96. Kuroyanagi M., Nishimura M., Hara-Nishimura 1. Activation of Arabidopsis vacuolar processing enzyme by self-catalytic removal of an auto-inhibitory domain of the C-terminal propeptide. // Plant Cell Physiol. 2002 — V. 43 — P. 143−151.
97. Sanmartin M., Jaroszewski L., RaikhelN. V., Rojo E. Caspases. Regulating death since the origin of life. // Plant Physiol. 2005 — V. 137 — P. 841−847.
98. Lam Y. A., Xu W., DeMartino G. N., Cohen R. E. Editing of ubiquitin conjugates by an isopeptidase in the 26S proteasome. //Nature. 1997 — V. 385 — P. 737−740.
99. Whitby F. G., Masters E. 1., Kramer L., Knowiton J. R., Yao Y" Wang C. C., Hill C. P. Structural basis for the activation of 20S proteasomes by 11S regulators. // Nature. 2000 -V. 408-P. 115-120.
100. Aravind L., Koonin E. V. Classification of the caspase-hemoglobinase fold: detection of new families and implications for the origin of the eukaryotic separins. // Proteins. 2002 -V. 46-P. 355−367.
101. Vercammen D., Declercq W., Vandenabeele P., Van Breusegem F. Are metacaspases caspases? // J Cell Biol. 2007 — V. 179 — P. 375−380.
102. Woltcring E. J. Death proteases: alive and kicking. // Trends Plant Sci. 2010 — V. 15 — P. 185−188.
103. Wolpert T. J., Macko V. Acklin W., Jaun B" Seibl J. Meili J., Arigoni D. Structure of victorin C, the major host-selective toxin from Cochliobolus victoriae. H Cell Mol Life Sci. 1985 — V. 41 -P. 1524−1529.
104. Navarre D. A., Wolpert T. J. Victorin induction of an apoptotic/senescenee-like response in oats. // Plant Cell. 1999 — V. 1 1 — P. 237−249.
105. Tripathi L. P., Sowdhamini R. Cross genome comparisons of serine proteases in Arabidopsis and rice. // BMC Genomics. 2006 — V. 7 — P. 200.
106. Meichtry J., Amrhein N., Schaller A. Characterization of the subtilase gene family in tomato (.Lycopersicon esculentum Mill.). // Plant Mol Biol. 1999 — V. 39 — P. 749−760.
107. Smith E. L., Markland F. S., Kasper C. B., DeLange R. J., Landon M., Evans W. H. The complete amino acid sequence of two types of subtilisin, BPN' and Carlsberg. // J Biol Chem. 1966 — V. 241 — P. 5974−5976.
108. Panek J. J., Mazzarello R., Novic M., Jezierska-Mazzarello A. Impact of Mercury (II) on proteinase K catalytic center: investigations via classical and Born-Oppenheimer molecular dynamics. // Mol Divers. 2011 — V. 15 — P. 215−226.
109. Fuller R. S., Brake A., Thorner J. Yeast prohormone processing enzyme (KEX2 gene product) is a Ca2±dependent serine protease. // Proc Natl Acad Sci U S A. 1989 — V. 86 -P. 1434−1438.
110. Poole C. B., Jin J., McReynolds L. A. Subtilisin-like proteases in nematodes. // Molecular and Biochemical Parasitology. 2007 — V. 155 — P. 1 -8.
111. Seidah N. G., Mayer G., Zaid A., Rousselet E., Nassoury N., Poirier S., Essalmani R., Prat A. The activation and physiological functions of the proprotein convertases. // lnt J Biochem Cell Biol. -2008-V. 40 P. 1111−1125.
112. Horton J. D., Cohen J. C., Hobbs H. H. Molecular biology of PCSK9: its role in LDL metabolism. //Trends Biochem Sci. -2007 V. 32 — P. 71−77.
113. Steiner D. F. The proprotein convertases. // Curr Opin Chem Biol. 1998 — V. 2- P. 31−39.
114. Kaneda M., Tominaga N. Isolation and characterization of a proteinase from the sarcocarp of melon fruit. //J Biochem. 1975 — V. 78 — P. 1287−1296.
115. Yamagata H., Masuzawa T., Nagaoka Y., Ohnishi T., Iwasaki T. Cucumisin, a serine protease from melon fruits, shares structural homology with subtilisin and is generated from a large precursor. 1! J Biol Chem. 1994 — V. 269 — P. 32 725−32 731.
116. Rudenskaya G. N., Bogdanova E. A., Revina L. P., Golovkin B. N., Stepanov V. M. Macluralisin~a serine proteinase from fruits of Maclura pomifera (Raj.) Schneid. II Planta. 1995 — V. 196-P. 174−179.
117. Taylor A. A., Horsch A., Rzepczyk A., Hasenkampf C. A., Riggs C. D. Maturation and secretion of a serine proteinase is associated with events of late microsporogenesis. // Plant J.- 1997-V. 12 — P. 1261−1271.
118. Berger D., Altmann T. A subtilisin-like serine protease involved in the regulation of stomatal density and distribution in Arabidopsis lhaliana. II Genes Dev. 2000 — V. 14 — P. 1119−1131.
119. Ribeiro A., Akkermans A. D., van Kammen A., Bisseling T., Pawlowski K. A nodule-specific gene encoding a subtilisin-like protease is expressed in early stages of actinorhizal nodule development. // Plant Cell. 1995 — V. 7 — P. 785−794.
120. Toinero P., Conejero V., Vera P. Identification of a new pathogen-induced member of the subtilisin-like processing protease family from plants. // J Biol Chem. 1997 — V. 272 — P. 14 412−14 419.
121. Power S. D., Adams R. M., Wells J. A. Secretion and autoproteolytic maturation of subtilisin. // Proc Nat! Acad Sei U S A. 1986 — V. 83 — P. 3096−3100.
122. Baker D., Shiau A. K., Agard D. A. The role of pro regions in protein folding. // Curr Opin Cell Biol. 1993 — V. 5 — P. 966−970.
123. Anderson E. D., VanSlyke J. K., Thulin C. D., Jean F., Thomas G. Activation of the furin endoprotease is a multiple-step process: requirements for acidification and internal propeptide cleavage. // EMBO J. 1997 — V. 16 — P. 1508−1518.
124. Kobayashi T., Inouye M. Functional analysis of the intramolecular chaperone. Mutational hot spots in the subtilisin pro-peptide and a second-site suppressor mutation within the subtilisin molecule.//J Mol Biol. 1992 — V. 226 — P. 931−933.
125. Subbian E., Yabuta Y., Shinde U. P. Folding pathway mediated by an intramolecular chaperone: intrinsically unstructured propeptide modulates stochastic activation of subtilisin. // J Mol Biol. 2005 — V. 347 — P. 367−383.
126. Bogacheva A. M. Plant subtilisins. // Biochemistry. 1999 — V. 64 — P. 287−293.
127. Kamiya K., Boero M., Shiraishi K. Oshiyama A. Enol-to-keto tautomerism of peptide groups. // J Phys Chem B. 2006 — V. 110 — P. 4443−4450.
128. Wilmouth R. C., Edman K., Neutze R., Wright P. A., Clifton I. J., Schneider T. R., Schofield C. J., Hajdu J. X-ray snapshots of serine protease catalysis reveal a tetrahedral intermediate. // Nat Struct Biol. 2001 — V. 8 — P. 689−694.
129. Polgar L. The catalytic triad of serine peptidases. // Cell Mol Life Sci. 2005 — V. 62 — P. 2161−2172.
130. Perona J. J., Craik C. S. Structural basis of substrate specificity in the serine proteases. // Protein Sci. 1995 — V. 4 — P. 337−360.
131. Mahon P., Bateman A. The PA domain: a protease-associated domain. // Protein Sci. 2000 -V.9-P. 1930−1934.
132. Boguski M. S., Lowe T. M., Tolstoshev C. M. dbEST—database for «expressed sequence tags». //Nat Genet. 1993 — V. 4 — P. 332−333.
133. Rawlings N. D., Morton F. R., Barrett A. J. MEROPS: the peptidase database. // Nucleic Acids Res. 2006 — V. 34 — P. D270−272.
134. Bendtsen J. D., Nielsen H., von Heijne G., Brunak S. Improved prediction of signal peptides: SignalP 3.0. // J Mol Biol. 2004 — V. 340 — P. 783−795.
135. Siezen R. J., Leunissen J. A. Subtilases: the superfamily of subtilisin-like serine proteases. // Protein Sci. 1997 — V. 6 — P. 501−523.
136. Heringa J., Argos P., Egmond M. R. s de Vlieg J. Increasing thermal stability of subtilisin from mutations suggested by strongly interacting side-chain clusters. // Protein Eng. 1995 -V. 8-P. 21−30.
137. Krem M. M., Di Cera E. Molecular markers of serine protease evolution. // EMBO J. -2001 V. 20 — P. 3036−3045.
138. Rautengarten C., Steinhauser D., Bussis D., Stintzi A., Schaller А., Корка J., Altmann T. Inferring hypotheses on functional relationships of genes: Analysis of the Arabidopsis thaliana subtilase gene family. // PLoS Comput Biol. -2005 V. 1 — P. e40.
139. Bendahmane A., Querci M., Kanyuka K., Baulcombe D. C. Agrobacterium transient expression system as a tool for the isolation of disease resistance genes: application to the Rx2 locus in potato. // Plant J. 2000 — V. 21 — P. 73−81.
140. Janzik I., Macheroux P., Amrhein N" Schaller A. LeSBTl, a subtilase from tomato plants. Overexpression in insect cells, purification, and characterization. // J Biol Chem. 2000 -V. 275-P. 5193−5199.
141. Reavy В., Bagirova S., Chichkova N. V., Fedoseeva S. V., Kim S. H., Vartapetian А. В., Taliansky M. E. Caspase-resistant VirD2 protein provides enhanced gene delivery and expression in plants. // Plant Cell Rep. 2007 — V. 26 — P. 1215−1219.
142. Vartapetian А. В., Tuzhikov A. I., Chichkova N. V., Taliansky M., Wolpert T. J. A plant alternative to animal caspases: subtilisin-like proteases. // Cell Death Differ. 2011 — V. 18 -P. 1289−1297.
143. Lambert O., Levy D., Ranck J. L., Leblanc G., Rigaud J. L. A new «gel-like» phase in dodecyl maltoside-lipid mixtures: implications in solubilization and reconstitution studies. // Biophys J. 1998 — V. 74 — P. 918−930.
144. Rapoport T. A. Protein translocation across the eukaryotic endoplasmic reticulum and bacterial plasma membranes. // Nature. 2007 — V. 450 — P. 663−669.
145. Huh G. H., Dainsz B., Matsumoto T. K., Reddy M. P., Rus A. M., Ibeas J. I., Narasimhan M. L., Bressan R. A., Hasegawa P. M. Salt causes ion disequilibrium-induced programmed cell death in yeast and plants. // Plant J. 2002 — V. 29 — P. 649−659.
146. Subach F. V., Subach O. M., Gundorov I. S., Morozova K. S., Piatkevich K. D., Cuervo A. M., Verkhusha V. V. Monomelic fluorescent timers that change color from blue to red report on cellular trafficking. // Nat Chem Biol. 2009 — V. 5 — P. 11 8−126.
147. Ottmann C., Rose R., Huttenlocher F., Cedzich A., Hauske P., Kaiser M., Huber R., Schaller A. Structural basis for Ca2±independence and activation by homodimerization. of tomato subtilase 3. // Proc Natl Acad Sci USA.- 2009 V. 106 — P. 17 223−17 228.
148. EswarN., Webb B., Marti-Renom M. A., Madhusudhan M. S., Eramian D., Shen M. Y., Pieper U., Sali A. Comparative protein structure modeling using MODELLER. // Curr Protoc Protein Sci. 2007 — V. Chapter 2 — P. Unit 2 9.
149. Bikadi Z., Hazai E. Application of the PM6 semi-empirical method to modeling proteins enhances docking accuracy of AutoDock. // J Cheminform. 2009 — V. 1 — P. 15.
150. Zamore P. D. Plant RNAi: How a viral silencing suppressor inactivates siRNA. // Curr Biol.— 2004 V. 14 — P. R198−200.
151. Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. // Nature. 1970 — V. 227 — P. 680−685.
152. Shaner N. C., Steinbach P. A., Tsien R. Y. A guide to choosing fluorescent proteins. // Nat Methods. 2005 — V. 2 — P. 905−909.
153. Abramoff M. D., Magalhaes P. J., Ram S. J. Image Processing with ImageJ. // Biophotonics International. 2004 — V. 11 — P. 36−42.
154. Bateman A., Coin L., Durbin R., Finn R. D., Hollich V., Griffiths-Jones S., Khanna A., Marshall M., Moxon S., Sonnhammer E. L., Studholme D. J., Yeats C., Eddy S. R. The Pfam protein families database.//Nucleic Acids Res.-2004-V. 32-P. D138−141.
155. Nicholas K. B., Nicholas J. H. B., Deerfield II. D. W. GeneDoc: Analysis and visualization of genetic variation. // EMBNEW.NEWS. 1997 — V. 4 — P.
156. Schrodinger The PyMOL Molecular Graphics System. // LLC. 2002 — V. — P.