Комплексообразование и химический обмен в растворах меди (II) с некоторыми трипептидами

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В системе медь (П) — ¿—гистидилглицилглицин (РЮО) определены составы и константы устойчивости 9 комплексов, четыре из которых являются новыми — Си (НОО)Н.з2″, Си (НОО)Н.43- Си2(НОО)2Н42″ и Си (НОО)2М22″. Из сопоставления констант образования, параметров реконструированных электронных спектров поглощения и спектров ЭПР комплексов меди (Н) с ¿—гистидилглицилглицином и триглицином… Читать ещё >

Содержание

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
ГЛАВА 1. ИССЛЕДОВАНИЕ КОМНЛЕКСООБРАЗОВАНИЯ ПЕРЕХОДНЫХ За-МЕТАЛЛОВ С НЕКОТОРЫМИ ОЛИГОПЕПТИДАМИ
- 1. 1. Комплексные соединения переходных Зс1-металлов с триглицином, гистидилглицилсодержащими трипептидами и глутатионом
  - 1. 1. 1. Комплексы с триглицином
  - 1. 1. 2. Гистидилглицил содержащие трипептиды и их координационные соединения
  - 1. 1. 3. Металлокомплексы глутатиона
- 1. 2. Применение метода ЯМР для исследования комплексообразования и химического обмена в растворах парамагнитных ионов
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
ГЛАВА 2. ПОСТАНОВКА ЗАДАЧИ И МЕТОДИКА ЭКСПЕРИМЕНТА
- 2. 1. Постановка задачи
- 2. 2. Методы исследования
- 2. 3. Растворы и реактивы
ГЛАВА 3. СТРОЕНИЕ, УСТОЙЧИВОСТЬ И ЛАБИЛЬНОСТЬ КОМПЛЕКСОВ МЕДИ (П) С ТРИГЛИЦИНОМ
- 3. 1. Устойчивость и строение комплексов меди (П) с триглицином
- 3. 2. Химический обмен в растворах комплексов меди (П) с триглицином

Комплексообразование и химический обмен в растворах меди (II) с некоторыми трипептидами (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Исследование взаимосвязи между строением, устойчивостью и реакционной способностью комплексных соединений с биолигандами составляет фундаментальную проблему координационной и бионеорганической химии. Значительный интерес в этом отношении представляют комплексы меди (П) с трипептидами, в которых реализуется уникальная координация атомов азота депротонированных пептидных связей [1−3]. Эти соединения служат удобными моделями медиаторов, транспортных форм меди в живых организмах, а также медьсодержащих белков и ферментов (оксидаз и оксигеназ), играющих важнейшую роль в биологических системах [1−6]. Высокая комплексо-образующая способность трипептидов по отношении к меди (Н) открывает возможность их использования в лечении некоторых заболеваний, например болезни Вильсона, которая характеризуется повышенным содержанием меди в организме человека.

Строение и термодинамика образования координационных соединений с трипептидами, особенно в щелочных средах, изучены слабо по сравнению с аминокислотными и дипептидными комплексами. До сих пор не рассмотрены реакции протонного и лигандного обмена в растворах трипептидных комплексов меди (П). Между тем, константы скорости реакций лигандного и протонного обмена имеют фундаментальную значимость, поскольку служат универсальной мерой реакционной способности самых разнообразных комплексных соединений и особенно важны для понимания и прогнозирования механизмов функционирования металлокомплексных катализаторов, ферментов и их моделей [7].

Особенно целесообразно сравнительное исследование комплексообра-зования меди (Н) в ряду лигандов триглицин — глутатион (окисленный) — гис-тидилсодержащие трипептиды, поскольку сопоставление простейшего из них (триглицина) с глутатионом и гистидилсодержащими трипептидами позволяет выяснить комплексообразующую роль, соответственно, дисульфидной 5 связи и имидазольного фрагмента, столь существенных для структуры и координирующей способности белков [1−6].

В настоящей работе с помощью комплекса методов — спектрофотомет-рии, рН-метрии, ЯМ релаксации и ЭПР — исследованы термодинамика образования, строение и динамика реакций химического обмена координационных соединений меди (И) с рядом трипептидов (триглицин, глутатион (окисленный), ¿—гистидилглицилглицин) в широких диапазонах рН, концентраций металла и лигандов. На основе совместного использования полученной структурной, термодинамической и динамической информации предложены механизмы реакций лигандного и протонного обмена. Проведен сравнительный анализ влияния природы лигандов в ряду аминокислоты — дипептидытрипептиды на состав, структуру, устойчивость и динамическое поведение комплексов меди (П).

Цель исследования — выявить зависимости состава, структуры, констант устойчивости, кинетических параметров и механизмов реакций химического обмена комплексов меди (П) с трипептидами от природы лигандов.

Научная новизна работы. Путем математического моделирования результатов спектрофотометрических и ЯМ релаксационных измерений определены составы и константы образования комплексов, образующихся в системах медь (П) — трипептид (Ь = триглицин, глутатион (окисленный), ¿—гистидилглицилглицин) в широких диапазонах рН, концентраций металла и лигандов. Исправлены ошибочные значения констант устойчивости ряда известных комплексов и впервые определены константы образования новых комплексных форм: СиЦКГ с триглицином, Си2ЬН4 «и СиЬН. з «с окислен.

2 3 2 2 ным глутатионом, СиЬН. з СиЬН.4 СиЬ2Н2 «и СигЬгКЦ «с Ь-гистидилглицилглицином. Из экспериментальных оптических и ЭПР спектров растворов реконструированы на ЭВМ спектры большинства индивидуальных комплексных форм с учетом вычисленных степеней их накопления. Определены составы координационных полиэдров из параметров спектров 6.

ЭПР и электронных спектров поглощения соединений. На основе анализа ширины линий компонент СТС спектров ЭПР комплексов с помощью найденных параметров спин-гамильтониана и специально созданной компьютерной программы в рамках модифицированного подхода Вилсона-Кивелсона рассчитаны времена корреляции ротации частиц. По данным метода ЯМ релаксации впервые определены константы скорости реакций первого и второго кинетических порядков обмена триглицината (Ь~) между объемом раствора и координационной сферой комплекса состава СиЬ2Н1~, рассчитаны константа скорости реакции его образования, а также константа скорости реакции протонного обмена второго кинетического порядка из координационной сферы триглицинатного комплекса СиГ^П/Г" с участием ОН~-иона. Впервые рассчитаны константы скорости реакций обмена глутатионата из координационной сферы Си (ЬН)24″ с учетом форм ЬН3″ и Ь4~, определены константы скорости реакций образования и диссоциации комплекса СиЬ2()~. Впервые определена константа скорости реакции протонного обмена второго кинетического порядка с участием ОН'-иона и ¿—гистидилглицилглицинового комплекса состава СиЬН.43″. Предложены механизмы указанных реакций обмена, а также обсужден новый механизм катализируемый гидроксид-ионом реакций замещения в комплексах меди (П) с трипептидами.

Практическая значимость. Результаты работы важны для развития координационной, физической и бионеорганической химии переходных Зё-металлов, поскольку углубляют представления о комплексообразовании, кинетике и механизмах быстрых реакций протонного, лигандного обмена и замещения соединений с биолигандами. Развит новый подход к совместному использованию методов спектрофотометрии, ЯМР и ЭПР для определения параметров строения, термодинамики комплексообразования и кинетики реакций химического обмена комплексов меди (Н). Результаты анализа влияния природы лигандов в ряду аминокислоты — дипептиды — трипептиды на состав, структуру, устойчивость и динамическое поведение соединений ме7 ди (И) позволяют прогнозировать свойства комплексов с другими биолигандами.

На защиту выносятся:

1. Результаты исследования термодинамики комплексообразования в системе медь (Н) — три глицин в широких диапазонах рН, концентраций металла и лиганда методами спектрофотометрии и ЯМ релаксации. Сведения о строении и динамике вращательного движения обнаруженных частиц, полученные из оптических и ЭПР спектров с учетом термодинамических данных.

2. Кинетические параметры реакций обмена триглицинат-аниона из координационной сферы СиЦЫ-Г и протонного обмена с участием ОН" -иона и триглицинатного комплекса СиЬгШ ¦ Механизмы указанных реакций обмена, а также новый механизм катализируемый гидроксид-ионом реакций замещения в комплексах меди (Н) с трипептидами.

3. Результаты исследования термодинамики комплексообразования в системе медь (Н) — глутатион (окисленный), полученные методами СФ-метрии и ЯМ релаксации при вариациях в широких пределах значений рН, концентраций металла и лиганда. Сведения о строении и динамике вращения обнаруженных комплексных форм на основе анализа спектральных данных.

4. Значения констант скорости реакций обмена глутатионат-анионов из коор

4 3 4 динационной сферы Си (ЬН)2 «с участием форм ЬН ' и Ь, а также скорости реакций образования и диссоциации комплекса состава СиЬ26». Интерпретация полученных данных с точки зрения механизма реакций замещения в соединениях меди (Н).

5. Результаты исследования термодинамики комплексообразования и кинетики протонного обмена в системе медь (И) — 1-гистидилглицилглицин методами СФ-метрии и ЯМ релаксации. Информация о строении зафиксированных частиц из анализа констант их устойчивости и параметров спектров ЭПР.

Заключение

об ассоциативном механизме реакции протонного обмена с участием ОН'-иона и комплекса СиЬН.^" .

Диссертационная работа выполнена в научно-исследовательской лаборатории координационных соединений при кафедре неорганической химии Казанского государственного университета. Работа является частью исследований по основному научному направлению химического факультета ''Строение и реакционная способность органических, элементоорганических и координационных соединений" в рамках темы «Координационные соединения 3(¿—переходных, платиновых и редкоземельных металлов: термодинамика и кинетика образования в различных средах, синтез, строение, свойства, направления практического использования» (номер государственной регистрации темы 1 960 002 010).

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

ВЫВОДЫ.

1. В системе медь (Н) — триглицин (ООО) определены составы и константы устойчивости 13 комплексных форм, одна из которых (Си (000)2Н+) зафиксирована впервые. На основе сопоставления констант образования ди-и триглициновых комплексов меди (П), а также параметров реконструированных электронных спектров и спектров ЭПР индивидуальных форм сделаны заключения об их структуре. Показано, что биядерные соединения Си2(000)2Н, Си2(000)2 и Си2(000)2Н2 образуются за счет присоединения к металлу свободной карбоксигруппы от лиганда, связанного с соседним металлоцентром. Дополнительная стабилизация форм Си2(000)2Н,+ и 0и (000)2Н+ объяснена образованием водородной связи между аммонийной группой цвиттер-иона (ООО)Н и вторым пептидным атомом кислорода соседнего лиганда ООО". Установлена хелатная координация обоих лигандов в экваториальной плоскости комплекса Си (000)2Н.Г.

2. Впервые определены константы скорости реакций обмена триглицинат-иона ООО первого и второго кинетических порядков между объемом раствора и координационной сферой комплекса Си (000)2Н1″, рассчитана константа скорости реакции его образования. Впервые найдена константа скорости реакции протонного обмена второго кинетического порядка из координационной сферы комплекса Си (000)2Н.2 «с участием ОН» -иона. Показано, что эта реакция включает кратковременную экваториальную координацию гидроксид-иона к Си (000)2Ы2″ «. Предложен новый механизм катализируемых гидроксид-ионом реакций замещения в комплексах меди (П) с трипептидами. Отмечена важность ассоциативной активации в изученных реакциях химического обмена и замещения.

3. Определены составы и константы образования 9 комплексных форм в системе медь (П) — окисленный глутатион (0580) (комплексы Си2(0880)Н.44″ .

97 и Си (0880)Н.зэ" зафиксированы впервые). На основе сопоставления констант образования глутатионовых и аминокислотных комплексов меди (И), а также параметров их электронных спектров поглощения и спектров ЭПР сделаны заключения о структуре комплексных соединений. Установлена экваториальная координация одной аминогруппы в комплексах Си (0880)Нз" ,~ и Си (0880)Н2, частичная координация двух аминогрупп в Си (0880)Н" и полная их координация в Си (0880)2″, Си (0880)2Н24~ и ¦ Си (0880)26~. Показана мостиковая координация дисульфидной группы в комплексе Си2(0880)Н)4~ и аксиальное связывание дисульфидного атома серы в Сл^ОЗЗСЩ-з3″ .

4. Впервые определены константы скорости реакций обмена второго кине.

I 1 тического порядка с участием 0880, (0880)ЬР и комплекса Си (0880)2Н24″, а также скорости образования и диссоциации Си (0880)26~. Показано протекание указанных реакций по ассоциативному механизму замещения.

5. В системе медь (П) — ¿—гистидилглицилглицин (РЮО) определены составы и константы устойчивости 9 комплексов, четыре из которых являются новыми — Си (НОО)Н.з2″, Си (НОО)Н.43- Си2(НОО)2Н42″ и Си (НОО)2М22″. Из сопоставления констант образования, параметров реконструированных электронных спектров поглощения и спектров ЭПР комплексов меди (Н) с ¿—гистидилглицилглицином и триглицином сделаны заключения о строении комплексных форм. Показано, что имидазольный атом азота координирован экваториально в комплексах Си (НОО)+, Си (Н00)2Н.1 и Си (НОО)2 и аксиально — в Си (ШО)Н.ь Си (НОО)Н.2″ и Си (НОО)2Н22″ - имидазольная группа выполняет мостиковую функцию в Си2(НОО)2Н42″ и депротонируется при образовании Си (НОО)Н.з" ~ и Сщ^НОО^.^". Впервые определена константа скорости реакции протонного обмена из координационной сферы комплекса Си (НОС)Н43~ с участием ОН" -иона, сделано заключение об ассоциативном характере активации этой реакции.

Показать весь текст

Список литературы

Metall 1. ns in Biological Systems. V.12. Properties of Copper/ Ed. H.Sigel. -New York and Basel: Marcel Dekker, 1981. — 400 p.
Sundberg R.J., Martin R.B. Interactions of histidine and imidazole derivatives with transition metal ions in chemical and biological systems // Chem. Rev. -1974. -V. 74, N4. P. 471−517.
Sigel H., Martin R.B. Coordinating properties of the amide bond. Stability and structure of metal ion complexes of peptides and related ligands // Chem. Rev. 1982. — V. 82, N 4. — P. 385−426.
Неорганическая биохимия/ Под. ред. Г. Эйхгорна. М.: Мир, 1978, — Т.1. -711 е., Т.2.-736 с.
Metall Ions in Biological Systems. V.13. Copper Proteins/ Ed. H.Sigel. New-York and Basel: Marcel Dekker, 1981. — 400 p.
Bioinorganic Chemistry of Copper/ Ed. K.D.Karlin, Z.Tyelar. New York: Chapman and Hall, 1993. — 400 p.
Захаров A.B., Штырдин В. Г. Быстрые реакции обмена дигандов. Исследование лабильных комплексов переходных металлов. Казань: Изд-во Ка-занск. ун-та, 1985. — 128 с.
Koltun W.L., Roth R.H., Gurd F.R.N. Reactions of glycine-containing peptides with cupric ions and with p-nitrophenyl acetate // J. Biol. Chem. 1963. -V.238, N 1. — P. 124−131.
Martin R.B., Chamberlin M., Edsall J.T. The association of nickel (II) ion with peptides // J. Amer. Chem. Soc. 1960. — V.82. N 2. — P. 495−498.
Kaneda A., Martell A.E. Aqueous equilibria of copper (II) — and nickel (II) poly-glycine complexes // J. Coord. Chem. 1975. — V. 4, N 3. — P. 137−151.
Martin R.P., Mosoni L., Sarcar B. Ternary coordination complexes between glycine, copper (II), and glycine peptides in aqueous solution // J. Biol. Chem. -1971. -V. 246, N 19. P. 5944−5951.99
Billo E.J., Margerum D. W. Proton transfer reactions of nickel (Il)-triglycine // J. Amer. Chem. Soc. 1970. — V.92. N 23. — P. 6811−6818.
Dobbie H., Kermack W.O. Complex formation between polypeptides and metals. III. The reaction between cupric ions and diglycylglycine // Biochem. J. -1955. Vol. 59. — P. 257−264.
Kim M.K., Martell A.E. Copper (II) complexes of triglycine and tetraglycme // J. Amer. Chem. Soc. 1966. — V. 88, N 5. — P. 914−918.
Osterberg R., Sjoberg B. The metal complexes of peptides and related compounds. III. Copper (II) complexes of glycylglycylglycine in 3.0 M (NaC104) medium // J. Biol. Chem. 1968. — V. 243, N 11. — P. 3038−3050.
Sovago I., S anna D., Dessi A., Varnagy K., Micera G. // J. Inorg. Biochem. -1996. V. 63. — P. 99 (uht. no 19.).
Hauer H., Billo E.J., Margerum D.W. Ethylenediamine and diethylenetriamine reactions with copper (II)-triglycine // J. Amer. Chem. Soc. 1971. — V.93. N 17.-P. 4173−4178.
Bryce G.F., Gurd F.R.N. Optical rotatory dispersion and circular dichroism spectra of copper (Il) — and mckel (II)-peptide complexes // J. Biol. Chem. -1966. V.241, N 6. — P. 1439−1448.
Copper (II)-tpipeptide complexes in aqueous solution. Effects of the C-termmal chelate ring size on the coordination structure of doubly deprotonated complex species / A. Hanaki, T. Kawashima, T. Komshi e.a. // J. Inorg. Biochem. 1999. -V.77.-P. 147−155.
Dukes G.R., Margerum D.W. Hydroxide ion catalysis of the mono- and bis (triglycmato)cuprate (II) interconversion and the preference for eis vs. trans N-peptide bonding to copper (ll) /7 J. Amer. Chem. Soc. 1972. — V.94, N 24. -P. 8414−8420.
The L-proline residue as a 'break-point' in metal-peptide systems / L.D.Pettit, I. Steel, G.F.Kozlowska e.a. // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1985. — N 3. — P. 535−339.100
EPR and O2″ scavenger activity: Cu (II)-peptide complexes as superoxide dis-rautase models / Pogni R., Baratto M.C., Busi E., Basosi R. // J. Inorg. Bio-chem. 1999. — V. 73.-P. 157−165.
Yokoi H., Hanaki A. Dimer formation of copper (II) peptide complexes inaqueous solution as studied by ESR // Chem. Lett. 1983. ~ N 8. — P. 13 191 322.
Electron spin resonance studies of some cooper (II) peptide complexes / Boas J.F., Pilbrow J.R., Hartzell C.R., Smith T.D. // J. Chem. Soc. (A). 1969. — N 3.-P. 572−577.
Kim M.K., Martel 1 A.E. Proton nuclear magnetic resonance study of metal-glycine peptide complexes. Copper (II) and nickel (II) complexes // J. Amer. Chem. Soc. 1969. — V.91, N 4. — P. 872−878.
Bossu F.P., K.L.Chellappa K.L., Margerum D.W. Ligand effects on the termo-dynamic stabilization of copper (III)-peptide complexes // J. Amer. Chem. Soc.- 1977. V.99, N 7. — P. 2195−2203.
Bossu F.P., Margerum D.W. Electrode potentials of nickel (Iii, II)-peptide complexes // Inorg. Chem. 1977. — V.16, N 5. — P. 1210−1214.
Woltman S.J., Alvvard M.R., Weber S.G. Rotating ring-disk electrode study of copper (II) complexes of the model peptides triglycine, tetraglycine, and penta-glycine // Anal. Chem. 1995. — V.67, N 3. — P. 541−551.
Bryce G.F., Roeske R.W., Gurd F.R.N. Cupric ion complexes of histidine-contaming peptides //J. Biol. Chem. 1965. — V.240, N 10. — P. 3837−3846.
Bryce G.F., Gurd F.R.N. Visible spectra and optical rotatory properties of cupric ion complexes of L-histidine-containing peptides // J. Biol. Chem. 1966.- V.24LN l.-P. 122−129.
Bryce G.F., Roeske R.W., Gurd F.R.N. L-histidine-containing peptides as models for the interaction of copper (II) and nickel (II) ions with sperm whale apomyoglobin // J. Biol. Chem. 1966. — V.241, N 5. — P. 1072−1080.101
Lau S.-J., Kruck T.P.A., Sarkar B. A peptide molecule mimicking the cop-per (II) transport site of human serum albumin. A comparative study between the synthetic site and albumin // J. Biol. Chem. 1974. — V.249, N 18. — P. 5878−5884.
Sakurai T., Nakahara A. Interaction of copper (II) and nickel (II) with L-histidine and glycylglycyl-L-histidine as an albumin model // Inorg. Chem. -1980. V.19,N4. — P. 847−853.
Studies on transition-metal-peptide complexes. Part 9. Copper (II) complexes of tripeptides containing histidme / Farkas E., Sovago I., Kiss T., Gergely A. // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1984. -N 4. — P. 611−614.
Agarwal R.P., Perrin D.D. Copper (II) and zinc (II) complexes of glycylglycyl-L-histidine and derivatives // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1977. — N 1. — P. 5357.
Sakurai T., Nakahara A. Reaction of nickel (II)-glycylglycyl-L-histidme complex with molecular oxygen and formation of decarboxylated species // Inorg. Chim. Acta 1979. — V.34, N 1. — P. L243-L244.
Copper (ll) complexes of tripeptides with histidme and histamine as the third residue / McDonald M.R., Scheper W.M., Lee H.D., Margerum D.W. // Inorg. Chem. 1995,-V.34, N 1.-P. 229−237.
Aiba H., Yokoyama A., Tanaka H. Copper (II) complexes of glycyl-L-histicline, glycyl-L-histidilglycine, glycylglycyl-L-histidine in aqueous solution // Bull. Chem. Soc. Japan 1974. — V.47, N 6. — P. 1437−1441.
Lau S.-J., Sarkar B. A critical examenation of the interaction between cop-per (II) and glycylglycyl-L-histidine // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1981. — N 2. — P. 491−494.102
Demaret A., Ensuque A., Lapluye G. Etude de la complexation du cuivre (II) avec des tripeptides contenant L’histidine // J. Chim. Phys. et Phys.-Chim. Biol. 1983. — V.80, N 5. — P. 475−480.
Yokoyama A., Aiba H., Tanaka H. Asid dissociation constants of some histid-ine-containing peptides and formation constants of their metal complexes // Bull. Chem. Soc. Japan 1974. — V.47, N 1. — P. 112−117.
Sakurai T., Nakahara A. Solution equilibrium in the ternary copper (II)-/,-histidine-diglycyl-L-histidine system // Inorg. Chim. Acta 1979. — V.34, N 1. -P. L245-L246.
Agarwal R.P., Perrin D.D. Stability constants of complexes of copper (II) ions with some histidine peptides // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1975. — N 3. — P. 268−272.
Osterberg R., Sjoberg B. The metal complexes of peptides and related compounds. VIII. Polynuclear copper (II) complexes of glycyl-L-histidylglycine, a pH-static study // J. Inorg. and Nucl. Chem. 1975. — V.37, N 3. — P. 815−827.
Thermodynamic and spectroscopic study of copper (II) — glycyl-L-histidilglyci-ne complexes in aqueous solution / Daniele P.O., Zerbmati O., Zelano V., Osta-coliG. //J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1991. -N 10. — P. 2711−2715.
Aiba H., Yokoyama A., Tanaka H. Copper (II) complexes of L-histidylglycme and L-histidylglycylglycine in aqueous solution // Bull. Chem. Soc. Japan -1974, — V.47, N 1. P. 136−142.
Glutatione: Metabolism and Function / Ed. I.M.Arias, W.B.Jakoby. New York: Raven Press, 1976. — 400 p.
Srivastava H.P., Srivastava R.K. Glutathione: synthesis, mechanism and its complexing properties // J. Indian Chem. Soc. 1995. — V.72, N 8. — P. 495 505.
Jung G., Breitmaier E., Voelter W. Dissoziationsgleichgewichte von gluta13thion. Eine fourier-transform- C-NMR spektroskopische Untersuchung der pHabhan'.n'gkeit der laditniisverteilimg // Eur. J. Biochem. 1972. — V.24, N 3. — P. 438−445.
Huckerby T.N., Tudor A.J., Dawber J.G. Asid-base studies of glutathione (I-y-glutamil-L-cystemyl-L-glycme) by one- and two-dimensional nuclear magnetic resonance spectroscopy // J. Chem. Soc. Perkin Trans. 1985. — V. II, N 6. — P.759.763.
Cheesman B.V., Arnold A.P., Rabenstein D.L. Nuclear magnetic resonance studies of the solution chemistry of metal complexes. 25. Hg (thiol)3 complexes and Hg (II)-thiol ligand exchange kinetics // J. Amer. Chem. Soc. 1988. -V.110, N 19.-P. 6359−6364.
Feeney J., Partington P., Roberts G.C.K. The assignment of carbon-13 resonances from carbonyl groups in peptides // J. Magn. Reson. 1974. — V.13, N 3. — P. 268−274.
Fujiwara S., Formicka-Kozlowska G., Kozlowski H. Conformational study of glutathione by NMR//Bull. Chem. Soc. Japan 1977,-V.50, N 12. — P. 31 313 135.
Wright W.B. // Acta.Cryst. 1958. — V.U. — P. 632−642 (uht. no 58.).
Calvin M. // Glutathione / Ed. Colowick S., Schwarz D.R., Lasarow A., Stadtman E., Racker E., Waeisch H. Academic Press: New York, 1954. — P. 3−29 (uht. no 58.).
York M.J., Beilharz G.R., Kuchel P.W. Conformation of reduced glutathione in aqueous solution by 'H and ljC n.m.r. // Int. J. Peptide Protein Res. 1987. -V.29, N 5.-P. 638−646.104
Зенин C.B., Чуприна Г. И., Крылова А. Ю. Исследование конформацион-ного состояния глутатиона в воде методом ядерного магнитного резонанса• //Ж. общ. химии- 1975.-Т. 45, № 6.-С. 1337−1340.
Li N.C., Gawron O., Bascuas G. Stability of zinc complexes with glutathione and oxidized glutathione // J. Amer. Chem. Soc. 1954. — V.76, N 1. — P. 225 229.
Li N.C., Manning R.A. Some metal complexes of sulfur-containing amino acids // J. Amer. Chem. Soc. 1955. — V.77, N 20. — P. 5225−5228.
Martin R.B., Edsall J.T. The association of divalent cations with glutathione // J. Amer. Chem. Soc. 1959. — V.81, N 15. — P. 4044−4047.
Studies on coordination of Cu (II), Ni (II) and Fe (III) with the oxidized form of glutathione by NMR. method / B. Jezowska-Trzebiatowska, L. Latos-Grazynski, H. Kozlowski e.a. // Bull. Acad. Polon. Scien. 1974. — V. 22, N 12. — P. 10 751 080.
Formicka-Kozlowska G., Kozlowski H., Jezowska-Trzebiatowska B. Metal1 glutathione interaction in aqueous solution. Nickel (II), cobalt (II), and copper (II)complexes with oxidised glutathione // Acta Biochem. Pol. 1979. — V.26, N 3. — P.239−248.
Letter J.E., Jr., Jordan R.B. Complexing of nickel (II) by cysteine, tyrosine, and related ligands and evidence for zwitterion reactivity // J. Amer. Chem. Soc. -1975. V.97, N 9. — P. 2381−2390.
Взаимодействие ионов меди с глутатионом / Дятчина О. В., Семеняк Л. В.,• Скурлатов Ю. И., Травин С. О. // Хим. физ. 1992. — Т.11, № 9. — С. 12 481 251.
Polarographic and spectroscopic studies of the Cu (II) glutathione system in basic aqueous solutions / Ostern M., Formicka-Kozlowska G., Jezowska-Trzebiatowska В., Kozlowski H. // Inorg. Nucl. Chem. Letters 1978. — V.14, N 10. -P. 351−357.
Contribution a l’etude des complexes chelates du glutathion. II. Etude de la complexation Cu (II)-giutathion oxyde en solution aqueuse / Abello L., En-suque A., Jouini M., Lapluye G. // J. Chim. Phys. et Phys.-Chim. Biol. 1980.•¦ V.77, N6.-P. 537−543.
Biais M. J., Berthon G. A new contribution to the determination of the complex equilibria of oxidised glutathione with proton and copper (II) in aqueous solution// J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1982. -N 9. — P. 1803−1808.
Varnagy K., Sovago D., Kozlowski H. Transition metal complexes of amino asids and derivatives containing disulphide bridges // Inorg. Chim. Acta. -1988. V.151,N2.-P. 117−123.
Piu P., Sanna G., Zoroddu M.A., Seeber R., Basosi R., Pogni R. Potentiometric and spectroscopic study of ternary complexes of copper (II), 1,10• phenanthroline and oxidised glutathione // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1995. -N8.-P. 1267−1271.
Kroneck P. Models for the electron paramagnetic resonance nondetectable copper in «blue oxidases». A binuclear copper (II) complex with oxidized glutathione // J. Amer. Chem. Soc. 1975. — V. 97, N 13. — P. 3839−3841.
Stricks W., Kolthoff I.M. // J. Amer. Chem. Soc. 1969. — V. 74. — P. 4646 (цит. по 58.).
Polarographic studies of the ghitatliione-copper (II) system in basic solution / Ostern M., Pelczar J., Kozlowski H., Jezowska-Trzebiatowska B. // Inorg. Nucl. Chem. Letters 1980. — V. 16, N 5. — P. 251−255.
Попл Дж., Шнейдер В., Бернстейн Г. Спектры ядерного ¡-магнитного резонанса высокого разрешения. М.: ИЛ, 1962. — 592 с.
Абрагам А. Ядерный магнетизм. М.: ИЛ, 1963. — 551 с.
Леше А. Ядерная индукция. М.: ИЛ, 1963. — 684 с.
Сликтер Ч. Основы теории магнитного резонанса. М.: Мир, 1981. — 448 с
Альтшулер С. А., Козырев Б. М. Электронный парамагнитный резонанс соединений элементов промежуточных групп. Изд. 2-е, перераб. — М.: Наука, 1972.-672 с.
Фаррар Т., Беккер Э. Импульсная и фурье-спектроскопия ЯМР. М.: Мир, 1973.- 164 с.
Эрнст Р., Боденхаузен Дж., Вокаун А. ЯМР в одном и двух измерениях. -М.: Мир, 1990.- 711 с.
Керрингтон А., Мак-Лечлан Э. Магнитный резонанс и его применение в химии. М.: Мир, 1970. — 448 с.
Вертц Дж., Болтон Дж. Теория и практические приложения метода ЭПР. -М.: Мир, 1975.- 550 с.
Маров И.Н., Костромина H.A. ЭПР и ЯМР в химии координационных соединений. М.: Наука, 1979. — 266 с.
Федотов М.А. Ядерный магнитный резонанс в растворах неорганических веществ. Новосибирск: Наука, 1986. — 199 с.
Габуда С.П., Плетнев Р. Н., Федотов М. А. Ядерный магнитный резонанс в неорганической химии. М.: Наука, 1988. — 216 с.107
Ракитин Ю.В., Ларин Г. М., Минин В. В. Интерпретация спектров ЭПР координационных соединений. М.: Наука, 1993. -- 399 с.
Попель А.А. Магнитно-релаксационный метод анализа неорганических веществ. М.: Химия, 1978. — 220 с.
Вашман А.А., Пронин И. С. Ядерная магнитная релаксация и ее применение в химической физике. М.: Наука, 1979. — 235 с.
Чижик В.И. Ядерная магнитная релаксация. J1.: Изд-во Ленинград, унта, 1991. — 256 с.
Bloerabergen N., Purcell Е.М., Pound R.V. Relaxation effects in nuclear magnetic resonance absorption // Phys. Rev. 1948. — V.73, N 7. — P. 679−712.
Kubo R., Tomita K. A general theory of magnetic resonance absorption // J. Phys. Soc. Japan. 1954. — V.9, N 6. — P. 888−919.
Solomon I. Relaxation processes in a system of two spins // Phys. Rev. 1955. — V.99, N 2. — P. 559−565.
Bloembergen N. Proton relaxation times in paramagnetic solutions // J. Chem. Phys. 1957. — V.27, N 2. — P. 572−573.
Глесстон С., Лейдлер К., Эйринг Т. Теория абсолютных скоростей реакций. Кинетика химических реакций, вязкость, диффузия и электрохимические явления. М.: ПЛ., 1948. — 548 с.
Hertz H.G. Nuclear magnetic relaxation spectroscopy // Water. Comprehensive Treatise. V.3. Aqueous Solutions Simple Electrol. / Ed. F.Franks. N.-Y. -London, 1973. — P. 301−399.
Wilson R., Kivelson D. ESR linewidths in solution. I. Experiments on anisotropic and spin-rotational effects // J. Chem. Phys. 1966. — V.44, N 1. -P. 154−168.
Rubinstein M., Baram A., Luz Z. Electronic and nuclear relaxation in solution, of metal ions with spin S=3/2 and 5/2. // Mol. Phys. 1971. — V.20, N 1. — P.67.80.108
Kivelson D. Theory of ESR linewidths of free radicals // J. Chem. Phys. -1960. V.33, N 4. — P. 1094−1106.
McLachlan A.D. Line widths of electron resonance spectra in solution // Proc. Roy. Soc. 1964.-V.280,N 1381.-P. 271−288.
Hudson A., Luckhurst G.R. The electron resonance lineshapes of 6S state transition metal ions in solution // Molec. Phys. 1969. — V. 16, N 4. — P. 395 403.
Hudson A., Lewis J.W.E. Electron spin relaxation of 8S ions in solution // Trans. Faraday Soc. 1970. — V.66, N 570. — P. 1297−1301.
Levanon H., Stein G., Luz Z. ESR study of complex formation and electronic relaxation of Fe~1+ in aqueous solutions // J. Chem. Phys. 1970. — V.53, N 3. -P. 876−887.
Noack M., Gordon G. Oxygen-17 NMR and copper ESR linewidths in aqueous solutions of copper (II) and 2,2'-dipyridine // J. Chem. Phys. 1968. -V.48, N6.-P. 2989−2699.
Bloembergen N. Comments on «Proton relaxation times in paramagnetic solutions"//J. Chem. Phys. 1957. — V.27, N2. — P. 595−596.
Johnson C.S., Jr. Chemical rate processes and magnetic resonance // Advances in Magnetic Resonance. / Ed. J.S. Waugh. -N.-Y.: Academic Press, 1965,-V.l.-P. 33−102.
Binsch G. The direct method for calculating high-resolution nuclear magnetic resonance spectra /7 Mol. Phys. 1968. — V. 15, N 5. — P. 469−478.
Gutowsky H.S. Nuclear magnetic resonance multiplets in liquids /7 J. Chem. Phys. 1953. — V.21, N 2. — P. 279−292.
Gutowsky FI.S., Plolm C.H. Rate processes and nuclear magnetic resonance spectra. II. Hindered internal rotation of amides // J. Chem. Phys. 1956. -V.25, N 6. — P. 1228−1234.
McConnell H.M. Reaction rates by nuclear magnetic resonance // J. Chem. Phys. 1958. — V.28, N 3. — P. 430−401.109
Corden В.J., Rieger P.H. Electron spin resonance study of the kinetics and equilibrium of adduct formation by copper (II) dibuthyldithiocarbamate with nitrogen bases//Inorg. Chem. 1971. — V.10, N 12.-P. 263−272.1.—j
Swift T.J., Connick R.E. NMR-relaxation mechanisms of О in aqueous solutions of paramagnetic cations and the lifetime of water molecules in the first coordination sphere // J. Chem. Phys. 1962. — V.37, N 2. — P. 307−320.
Granot J., Fiat D. Effect of chemical exchange on the transverse relaxation rate nuclei in solution containing paramagnetic ions // J. Magn. Reson. 1974. — V.15, N 3. — P. 540−548.
Luz Z., Meiboom S. Proton relaxation in dilute solution of cobalt (II) and nickel (II) ions in methanol and the rate of methanol exchange of the solution sphere //J. Chem. Phys. 1964. — V.40, N 9. — P. 2686−2692.
Zimmerman J.R., Brittin W.E. Nuclear magnetic resonance studies in multiple phase systems: lifetime of a water molecule in an absorbing phase on silicagel // J. Phys. Chem. 1957, — V.61,N 10.-P. 1328−1333.
Метод обработки на ЭВМ результатов физико-химического исследования комплексных соединений в растворах / Э. С. Щербакова, И. П. Гольдштейн, Е. Н. Гурьянов, К. А. Кочешков. // Изв. АН СССР. Сер. хим.- 1975,-№ 6.-С. 1262−1271.
Сальников Ю.И., Глебов А. Н., Девятов Ф. В. Полиядерные комплексы в растворах. Казань: Изд-во Казанск. ун-та, 1989. — 288 с.
Захаров А.В. Исследование реакций обмена лигандов в аминных комплексах меди(И) и никеля (П) методом ядерной магнитной релаксации: Дис.. канд. хим. наук. Казань, 1970. — 149 с.110
Garwin R.L., Reich H.A. Self diffusion and nuclear relaxation in 3He // Phys. Rev. 1959. — V. I 15, N 6. — P. 1478−1492.
Carr H.Y., Purcell E.M. Effects of diffusion on free precession in nuclear magnetic resonance experiments // Phys. Rev. 1954. — V.94, N 3. — P. 630 638.
Meiboom S., Gill D. Modified spin-echo method for measuring nuclear relaxation times // Rev. Sei. Instrum. 1958. — V.29, N 8. — P. 688−691.
Shtyrlin V.G., Gogolashvili E.L., Zakharov A.V. Composition, stability, and lability of copper (II) dipeptide complexes // J. Chem. Soc., Dalton Trans. -1989.-N 7.-P. 1293−1297.
Басоло Ф., Пирсон P. Механизмы неорганических реакций. М.: Мир, 1971.-592 с.
Штырлин В.Е., Захаров A.B., Евгеньева И. И. Природа «пентааминного эффекта» и реакционной способности пентакоординированных соединений меди(П) // Ж. неорган, химии. 1983. — Т. 28. — № 2. — С. 435 441.
Штырлин В.Г., Захаров A.B., Киреева H.H., Сапрыкова З. А. Лабильность гомо- и гетеролигандных комплексов меди(П) с моно-, ди- и триаминами //Ж. неорган, химии. 1988. — Т. 38. -№ 4. — С. 971−976.
Штырлин В.Е., Зильберман Я. Е., Киреева H.H., Захаров A.B. Комплек-сообразование кобальта(П), никеля (П) и меди (П) с аденозин-5'-трифосфатом в водных растворах // Ж. общ. химии. 1997. — Т. 67. — Вып. 12. — С. 1997−2005.1.l
Freeman H.C., Robinson G., Schoone J.C. Crystallographic studies of metal-peptide complexes. I. Glycylglycylglycinocopper (II) chloride sesquihydrate // Acta Cryst. 1964. — V.17, N 6. — P. 719−730.
Кантор Ч., Шиммел П. Биофизическая химия. М.: Мир, 1984. Т. 1. -336 с.
Freeman Н.С., Schoone J.С., Sime J.G. Crystallographic studies of rnetal-peptide complexes. II. Sodium glycylglycylglycino cuprate (II) monohydrate // Acta Cryst. 1965. — V.18, N 3. — P. 381−392.
Яцимирский К.Б., Васильев В. П. Константы нестойкости комплексных соединений. М.: Изд. АН СССР, 1959. — 207 с.
Константы устойчивости комплексов металлов с биолигандами: Справочник / Яцимирский К. Б., Крисс Е. Е., Гвяздовская B.JI. // Киев: Р1аукова думка, 1979.-228 с.
The crystal structure of dipotassium bis (glycylglycinato)cuprate (II) hexahy-drate, K2Cu (NH2CH2CONCH2C0O)2.-6H2O / A. Sugihara, T. Ashida, Y. Sasada, M. Kakudo // Acta Crystallogr. Sect. B. 1968. — Vol. 24, N 2. — P. 203−211.
Захаров А.В., Штырлин B.F. Кинетика и механизмы реакций замещения лигандов в координационных соединениях меди(П) // Коорд. химия. -1989. Т. 15. — Вып. 4. — С. 435−457.
Харнед Г., Оуэн Б. Физическая химия растворов электролитов. М.: ИЛ, 1952.- 628 с.
Pine N.W., Pinhey K.G. // J. Biol. Chem. 1929. — V.84. — P. 321 (цит. no 70.).
Лабильность координационных соединений меди (П) с аминокислотами / Штырлин В. Е., Зильберман Я. Е., Захаров А. В., Евгеньева И. И. // Ж. неорган. химии. 1982. — Т. 27. -№ 9. — С. 2291−2295.
Замараев К.И., Молин Ю. П., Салихов К. М. Спиновый обмен. Новосибирск: Наука, 1977. — 320 с.112

Заполнить форму текущей работой