Изучение роли отдельных рибосомных белков в формировании бактериальной рибосомы

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Содержание

ВВЕДЕНИЕ 6 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ Исследования роли рибосомных белков в сборке рибосомных субчастиц, трансляции и жизнедеятельности клеток Escherichia coll
1. Введение
2. Морфология бактериальной рибосомы, элонгационный цикл, функционально-важные участки рибосомы
3. Роль рибосомных белков в функционировании и сборке рибосомных субчастиц Е. col
- 3. 1. Формирование малой рибосомной субчастицы Е. col
- 3. 2. Участие рибосомных белков в формировании функциональных сайтов
30. S рибосомной субчастицы
- 3. 2. 1. Специфическое связывание тРНК в А-сайте 30S субчастицы
- 3. 2. 2. Связывание тРНК в Р-сайте. Роль белков S9 и S
- 3. 2. 3. Роль белка S1 в связывании мРНК
- 3. 3. Сборка большой рибосомной субчастицы Е. col
- 3. 4. Участие рибосомных белков в формировании функционально-важных участков 50S субчастицы
- 3. 4. 1. Пептидилтрансферазный центр
- 3. 4. 2. ГТФазный центр, роль белков L7/L12 и LI 1 в трансляции
- 3. 4. 3. L1-выступ 50S субчастицы
4. Дополнительные функции рибосомных белков
- 4. 1. Рибосомные белки, регулирующие экспрессию генов
- 4. 2. Внерибосомные функции рибосомных белков Е. col

Изучение роли отдельных рибосомных белков в формировании бактериальной рибосомы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

С тех пор, как в конце 50-х годов XX века было установлено, что рибосомы ответственны за включение аминокислот в белковую цепь, и по сей день исследования структуры и функции рибосом остаются приоритетным направлением молекулярной биологии. Являясь неотъемлемым компонентом всех живых клеток, рибосома представляет собой сложный макромолекулярный комплекс, который состоит из двух компонентов — белков и рибонуклеиновых кислот (РНК). В настоящее время общепринято, что едва ли не все функции рибосомы, связанные с синтезом белка, осуществляются рибосомной РНК (рРНК). В то же время, известно, что лишенная белков рРНК, сама по себе, не способна осуществлять ни одну из функций рибосомы. Таким образом, роль рибосомных белков в функционировании рибосомы представляется не менее значимой, чем роль рРНК.

Основной подход к изучению роли рибосомных белков в трансляцииполучение рибосом, лишенных отдельных белков, и определение активности этих рибосом. Такие рибосомы могут быть получены двумя способами:

1. Реконструкция рибосомных субчастиц in vitro из изолированных РНК и белков, исключая изучаемый белок.

2. Получение бактериальных штаммов, не имеющих гена определенного рибосомного белка, либо имеющих существенные мутации в генах изучаемых рибосомных белков, и выделение рибосом из таких штаммов.

Первый подход позволил получить обширную информацию о ступенчатой сборке рибосомы и изучить влияние связывания с рРНК одних белков на связывание других белков. Однако, информация, полученная в экспериментах in vitro, не может полностью осветить то, что происходит в клетке.

Второй подход не только позволяет получать дефицитные по определенным белкам рибосомы, собранные в клетке, но также позволяет проверить, как отсутствие того или иного рибосомного белка отражается на жизнедеятельности клеток. В 80-х годах прошлого века было получено полтора десятка штаммов Escherichia coli, лишенных некоторых рибосомных белков (см. обзор [1]). Однако в те годы методы направленного мутагенеза не были развиты, изучались спонтанные или индуцированные различными реагентами мутации. Информация о роли рибосомных белков в выживании клеток и в сборке рибосомных субчастиц, полученная из этих исследований, была довольно ограниченной. В настоящее время прогресс в молекулярной генетике позволяет осуществлять направленный нокаут хромосомных генов, что существенно облегчает получение дефицитных по рибосомным белкам бактериальных штаммов. Используя современные подходы, можно изучить роль всех рибосомных белков в выживании клеток. А для тех белков, отсутствие которых не является летальным для клетки, можно получить подробную информацию об их влиянии на сборку рибосомных субчастиц и функционирование рибосом.

Первая часть диссертационной работы посвящена изучению необходимости рибосомных белков «платформы» малой рибосомной субчастицы, а также белков 5S рРНК-белкового комплекса для выживания клеток и формирования in vivo рибосомы Е. coli. Для этого мы осуществили нокаут генов рибосомных белков SI 1, S21, L5, L18 и L25. Нокаут первых четырех генов оказался летальным для клеток Е. coli. Были изучены ростовые характеристики штамма Е. coli, лишенного белка L25, и охарактеризованы функциональные свойства ДЬ25 рибосом. Кроме того, нами исследовались лишенные белков S15 и S6 рибосомы из жизнеспособных штаммов Е. coli, дефицитных по этим белкам.

Во второй части данной работы изучались особенности взаимодействия рибосомного белка TL5 Thermus thermophilus (TthTL5), который гомологичен рибосомному белку L25 Е. coli (EcoL25), с рибосомной 5S рРНК. Рибосомные белки TthTL5 и EcoL25 относятся к семейству СТС, которое получило свое название от основного стрессового белка СТС Bacillus subtilis (BsuCTC). Анализ расшифрованных за последние годы геномов показал наличие генов, кодирующих белки этого семейства, в подавляющем большинстве бактерий. Белок BsuCTC продуцируется клетками В. subtilis в ответ на действие различных видов стресса и обнаруживается в рибосомной фракции клеток. Мы показали, что этот белок способен специфически связываться с тем же участком 5S рРНК, с которым связываются EcoL25 и TthTL5, а также DraCTC (белок, найденный в 50S рибосомной субчастице Deinococcus radiodurans). В данной диссертационной работе при помощи направленного мутагенеза были найдены пять аминокислотных остатков, которые играют ключевую роль в узнавании 5S рРНК рибосомным белком TthTL5. Эти остатки являются строго консервативными в белках СТС. Анализ пространственных структур комплексов EcoL25−5S рРНК, TthTL5−5S рРНК и структуры 50S рибосомной субчастицы D. radiodurans показывает, что эти пять строго консервативных аминокислотных остатков вовлечены в связывание 5S рРНК соответствующими белками. Полученные результаты позволяют предположить, что мишенью всех белков семейства СТС (как рибосомных, так и шоковых) является 5S рРНК.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Исследования роли рибосомных белков в сборке рибосомных субчастиц, трансляции и жизнедеятельности клеток Escherichia coli.

Введение

Рибонуклеопротеидная природа рибосомы породила множество дискуссий о том, какие из её компонентов, белки или РНК, играют ключевую роль в сборке субчастиц и в их функционировании. В своё время доминировала точка зрения, что рибосомная РНК играет лишь роль каркаса для размещения рибосомных белков, затем появились данные, что РНК сама способна осуществлять энзиматическую функцию. Возникла точка зрения, что именно рибосомная РНК «правит бал» в процессе трансляции. В настоящее время накоплено множество данных, которые указывают на очевидную необходимость обоих компонентов, белков и РНК для нормального функционирования рибосомы.

Представленный обзор литературных данных имеет своей целью собрать воедино биохимические, структурные и генетические данные о роли ряда рибосомных белков в сборке рибосомных субчастиц, формировании активных центров рибосомы и выживании бактериальных клеток. В обзор включены данные по рибосомным белкам Escherichia coli, так как рибосомы этого организма наиболее подробно изучены с биохимической и генетической точек зрения.

выводы.

1. Показано, что нокаут генов рибосомных белков Sll, S21, L5 и L18 в хромосоме Е. coli можно осуществить только в присутствии плазмид, обеспечивающих конститутивную экспрессию соответствующих генов. Следовательно, без этих белков клетки Е. coli неспособны выжить.

2. Показано, что сборка 30S рибосомной субчастицы Е. coli может осуществляться in vivo в отсутствие белка S15. Ухудшение работы рибосом, лишенных белка S15, может быть связано с нарушением ассоциации рибосомных субчастиц в клетках AS 15 штамма Е. coli.

3. Показано, что встраивание белка S18 в 30S субчастицу in vivo может происходить без участия белка S6.

4. Показано, что клетки Е. coli, лишенные гена белка L25, выживают, но растут вдвое медленнее родительских. Восстановление исходной скорости роста таких клеток достигается in trans экспрессией гена белка L25 с плазмиды.

5. Показано, что ни один из пяти консервативных образующих недоступные растворителю водородные связи с 5S рРНК аминокислотных остатков в рибосомном белке TL5 Т. thermophilics не может быть заменен без существенного ухудшения или полной утраты этим белком способности связывать 5S рРНК. Следовательно, эти аминокислотные остатки играют ключевую роль в узнавании РНК и формировании стабильного комплекса TL5−5S рРНК.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Сердечно благодарю моего научного руководителя Марию Борисовну Гарбер за внимание, которое она уделила моей работе, за критические отзывы и ценные советы.

Говорю спасибо моему наставнику Георгию Михайловичу Гонгадзе, научившему меня многому из того, что я умею. Спасибо за помощь в выполнении работы и анализе ее результатов.

Благодарю Михаила Геннадиевича Бубуненко за предоставленные штаммы и за помощь в планировании и осуществлении нокаута хромосомных генов.

Выражаю благодарность моим коллегам, совместно с которыми выполнена часть данной работы, Максиму Рузанову, Елене Столбоушкиной, Анне Коробейниковой, Борису Елисееву и Наталье Зелинской.

Спасибо Олегу Никонову за помощь в оформлении работы.

Всех сотрудников лаборатории структурных исследований аппарата трансляции благодарю за поддержку, ценные замечания, а также за создание рабочей обстановки и просто приятную компанию.

Спасибо сотрудникам Института белка, оказавшим помощь при выполнении работы.

Нижайший поклон моим родителям Петру Алексеевичу и Маргарите Алексеевне, а также жене Марине и сынуле Никите за любовь, поддержку и понимание.

Показать весь текст

Список литературы

Dabbs, Е. R. (1991). Mutants lacking individual ribosomal proteins as a tool toinvestigate ribosomal properties. Biochimie 73, 639−645.
Спирин, A. C. (1986). Структура рибосомы и биосинтез белка (под ред.
Пенкиной М. М.), М.: Высшая школа, 303 с.
Girshovich, A. S., Bochkareva, Е. S. & Vasiliev, V. D. (1986). Localization ofelongation factor Tu on the ribosome. FEBSLett. 197, 192−198.
Girshovich, A. S., Kurtskhalia, Т. V., Ovchinnikov Yu, A. & Vasiliev, V. D.1981). Localization of the elongation factor G on Escherichia coli ribosome. FEBS Lett. 130, 54−59.
Agrawal, R. K., Penczek, P., Grassucci, R. A. & Frank, J. (1998). Visualization ofelongation factor G on the Escherichia coli 70S ribosome: the mechanism of translocation. Proc. Natl. Acad. Set USA 95, 6134−6138.
Stark, H., Rodnina, M. V., Rinke-Appel, J., Brimacombe, R., Wintermeyer, W. &van Heel, M. (1997). Visualization of elongation factor Tu on the Escherichia coli ribosome. Nature 389, 403−406.
Monro, R. E. (1967). Catalysis of peptide bond formation by 50 S ribosomal subunitsfrom Escherichia coli. J. Mol. Biol. 26, 147−151.
Osswald, M., Doring, T. & Brimacombe, R. (1995). The ribosomal neighbourhoodof the central fold of tRNA: cross-links from position 47 of tRNA located at the A, P or E site. Nucleic Acids Res. 23, 4635−4641.
Moazed, D. & Noller, H. F. (1991). Sites of interaction of the CCA end ofpeptidyltRNA with 23S rRNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88, 3725−3728.
Noller, H. F., Moazed, D., Stern, S., Powers, Т., Allen, P. N., Robertson, J. M.,
Moazed, D. & Noller, H. F. (1989). Interaction of tRNA with 23S rRNA in theribosomal A, P, and E sites. Cell 57, 585−597.
Garrett, R. A. & Rodriguez-Fonesca, C. (1996). In Ribosomal RNA: Structure,
Evolution, Processing and Function in Protein Biosynthesis (Zimmermann, R. A. & Dahlberg, A. E., eds.), pp. 327−355. CRC Press Boca Raton.
Schuwirth, B. S., Borovinskaya, M. A., Hau, C. W., Zhang, W., Vila-Sanjurjo,
A., Holton, J. M. & Cate, J. H. (2005). Structures of the bacterial ribosome at 3.5 A resolution. Science 310, 827−834.
Ban, N., Nissen, P., Hansen, J., Moore, P. B. & Steitz, T. A. (2000). The completeatomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution. Science 289, 905−920.
Yusupov, M. M., Yusupova, G. Z., Baucom, A., Lieberman, K., Earnest, T. N.,
Cate, J. H. & Noller, H. F. (2001). Crystal structure of the ribosome at 5.5 A resolution. Science 292, 883−896.
Schlunzen, F., Zarivach, R., Harms, J., Bashan, A., Tocilj, A., Albrecht, R.,
Yonath, A. & Franceschi, F. (2001). Structural basis for the interaction of antibiotics with the peptidyl transferase centre in eubacteria. Nature 413, 814−821.
Kaltschmidt, E. & Wittmann, H. G. (1970). Ribosomal proteins. XII. Number ofproteins in small and large ribosomal subunits of Escherichia coli as determined by two-dimensional gel electrophoresis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 67, 12 761 282.
Hosokawa, K., Fujimura, R. K. & Nomura, M. (1966). Reconstitution offunctionally active ribosomes from inactive subparticles and proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 55, 198−204.
Traub, P. & Nomura, M. (1968). Structure and function of E. coli ribosomes. V.
Reconstitution of functionally active 30S ribosomal particles from RNA and proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 59, 777−784.
Held, W. A., Mizushima, S. & Nomura, M. (1973). Reconstitution of Escherichiacoli 30 S ribosomal subunits from purified molecular components. J. Biol. Chem. 248, 5720−5730.
Culver, G. M. & Noller, H. F. (1999). Efficient reconstitution of functional
Escherichia coli 30S ribosomal subunits from a complete set of recombinant small subunit ribosomal proteins. RNA 5, 832−843.
Held, W. A., Ballou, В., Mizushima, S. & Nomura, M. (1974). Assembly mappingof 30 S ribosomal proteins from Escherichia coli. Further studies. J. Biol. Chem. 249,3103−3111.
Mizushima, S. & Nomura, M. (1970). Assembly mapping of 30S ribosomal proteinsfrom E. coli. Nature 226, 1214.
Talkington, M. W., Siuzdak, G. & Williamson, J. R. (2005). An assemblylandscape for the 30S ribosomal subunit. Nature 438, 628−632.
Stern, S., Changchien, L. M., Craven, G. R. & Noller, H. F. (1988). Interaction ofproteins S16, S17 and S20 with 16 S ribosomal RNA. J. Mol. Biol. 200, 291−299.
Svensson, P., Changchien, L. M., Craven, G. R. & Noller, H. F. (1988).1.teraction of ribosomal proteins, S6, S8, S15 and S18 with the central domain of 16 S ribosomal RNA. J. Mol. Biol. 200, 301−308.
Powers, Т., Changchien, L. M., Craven, G. R. & Noller, H. F. (1988). Probing theassembly of the 3' major domain of 16 S ribosomal RNA. Quaternary interactions involving ribosomal proteins S7, S9 and S19. J. Mol. Biol 200, 309−319.
Gutell, R. R., Weiser, В., Woese, C. R. & Noller, H. F. (1985). Comparativeanatomy of 16-S-like ribosomal RNA. Prog. Nucleic Acid Res. Mol Biol. 32, 155 216.
Agalarov, S. C., Selivanova, О. M., Zheleznyakova, E. N., Zheleznaya, L. A.,
Matvienko, N. I. & Spirin, A. S. (1999). Independent in vitro assembly of all three major morphological parts of the 30S ribosomal subunit of Thermus thermophilus. Eur. J. Biochem. 266, 533−537.
Agalarov, S. C., Zheleznyakova, E. N., Selivanova, О. M., Zheleznaya, L. A.,
Matvienko, N. I., Vasiliev, V. D. & Spirin, A. S. (1998). In vitro assembly of a ribonucleoprotein particle corresponding to the platform domain of the 30S ribosomal subunit. Proc. Natl Acad. Sci. USA 95, 999−1003.
Samaha, R. R., O’Brien, В., O’Brien, T. W. & Noller, H. F. (1994). Independent invitro assembly of a ribonucleoprotein particle containing the 3' domain of 16S rRNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 7884−7888.
Holmes, K. L. & Culver, G. M. (2005). Analysis of conformational changes in 16 SrRNA during the course of 30 S subunit assembly. J. Mol Biol. 354, 340−357.
Brodersen, D. E., Clemons, W. M., Jr., Carter, A. P., Wimberly, В. T. &
Ramakrishnan, V. (2002). Crystal structure of the 30 S ribosomal subunit from Thermus thermophilus: structure of the proteins and their interactions with 16 S RNA. J. Mol. Biol, 316, 725−768.
Mandiyan, V., Tumminia, S., Wall, J. S., Hainfeld, J. F. & Boublik, M. (1989).
Protein-induced conformational changes in 16 S ribosomal RNA during the initial assembly steps of the Escherichia coli 30 S ribosomal subunit. J. Mol. Biol. 210, 323−336.
Mandiyan, V., Tumminia, S. J., Wall, J. S., Hainfeld, J. F. & Boublik, M. (1991).
Assembly of the Escherichia coli 30S ribosomal subunit reveals protein-dependent folding of the 16S rRNA domains. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88, 8174−8178.
Held, W. A. & Nomura, M. (1973). Rate determining step in the reconstitution of
Escherichia coli 30S ribosomal subunits. Biochemistry 12, 3273−3281.
Powers, Т., Daubresse, G. & Noller, H. F. (1993). Dynamics of in vitro assembly of
S rRNA into 30 S ribosomal subunits. J. Mol. Biol. 232, 362−374.
Vasiliev, V. D., Selivanova, О. M. & Koteliansky, V. E. (1978). Specificselfpacking of the ribosomal 16 S RNA. FEBS Lett. 95, 273−276.
Held, W. A. & Nomura, M. (1975). Escherichia coli 30 S ribosomal proteinsuniquely required for assembly. J. Biol. Chem. 250, 3179−3184.
Bubunenko, M., Korepanov, A., Court, D. L., Jagannathan, I., Dickinson, D.,
Chaudhuri, B. R., Garber, M. B. & Culver, G. M. (2006). 30S ribosomal subunits can be assembled in vivo without primary binding ribosomal protein SI5. RNA 12, 1229−1239.
Yano, R. & Yura, T. (1989). Suppression of the Escherichia coli rpoH opal mutationby ribosomes lacking S15 protein. J. Bacteriol. 171, 1712−1717.
Powers, T. & Noller, H. F. (1995). Hydroxyl radical footprinting of ribosomalproteins on 16S rRNA. RNA 1, 194−209.
Chang, C. & Craven, G. R. (1977). Identification of several proteins involved in themessenger RNA binding site of the 30 S ribosome by inactivation with 2-methoxy-5-nitrotropone. J. Mol Biol 117,401−418.
Fanning, Т. G., Cantrell, M., Shih, C. Y. & Craven, G. R. (1978). Evidence thatproteins SI, Sll and S21 directly participates in the binding of transfer RNA to the 30S ribosome. Nucleic Acids Res. 5, 933−950.
Wild, D. G. (1988). Reversion from erythromycin dependence in Escherichia coli: strains altered in ribosomal sub-unit association and ribosome assembly. J. Gen. Microbiol. 134, 1251−1263.
Gotz, F., Fleischer, С., Pon, C. L. & Gualerzi, С. O. (1989). Subunit associationdefects in Escherichia coli ribosome mutants lacking proteins S20 and Lll. Eur. J. Biochem. 183, 19−24.
Gorini, L. & Kataja, E. (1964). Streptomycin-Induced Oversuppression in E. coli.
Proc. Natl. Acad. Sci. USA 51, 995−1001.
Davies, J., Gilbert, W. & Gorini, L. (1964). Streptomycin, Suppression, and the
Code. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 51, 883−890.
Ozaki, M., Mizushima, S. & Nomura, M. (1969). Identification and functionalcharacterization of the protein controlled by the streptomycin-resistant locus in E. coli. Nature 222,333−339.
Chakrabarti, S. & Gorini, L. (1975). Growth of bacteriophages MS2 and T7 onstreptomycin-resistant mutants of Escherichia coli. J. Bacteriol. 121, 670−674.
Bouadloun, F., Donner, D. & Kurland, C. G. (1983). Codon-specific missenseerrors in vivo. Embo J. 2,1351−1356.
Brownstein, B. L. & Lewandowski, L. J. (1967). A mutation suppressingstreptomycin dependence. I. An effect on ribosome function. J. Mol. Biol. 25, 99 109.
Rosset, R. & Gorini, L. (1969). A ribosomal ambiguity mutation. J. Mol. Biol. 39,95.112.
Zimmermann, R. A., Garvin, R. T. & Gorini, L. (1971). Alteration of a 30Sribosomal protein accompanying the ram mutation in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sc. i USA 68, 2263−2267.
Hasenbank, R., Guthrie, C., Stoffler, G., Wittmann, H. G., Rosen, L. & Apirion,
D. (1973). Electrophoretic and immunological studies on ribosomal proteins of 100 Escherichia coli revertants from streptomycin dependence. Mol. Gen. Genet. 127, 1−18.
Piepersberg, W., Bock, A. & Wittmann, H. G. (1975). Effect of different mutationsin ribosomal protein S5 of Escherichia coli on translational fidelity. Mol. Gen. Genet. 140, 91−100.
Ogle, J. M., Murphy, F. V., Tarry, M. J. & Ramakrishnan, V. (2002). Selection oftRNA by the ribosome requires a transition from an open to a closed form. Cell 111,721−732.
Ogle, J. M., Brodersen, D. E., demons, W. M., Jr., Tarry, M. J., Carter, A. P. &
Ramakrishnan, V. (2001). Recognition of cognate transfer RNA by the 30S ribosomal subunit. Science 292, 897−902.
Ogle, J. M., Carter, A. P. & Ramakrishnan, V. (2003). Insights into the decodingmechanism from recent ribosome structures. Trends Biochem. Sci. 28, 259−266.63. demons, W. M., Jr., May, J. L., Wimberly, В. Т., McCutcheon, J. P., Capel, M.
S. & Ramakrishnan, V. (1999). Structure of a bacterial 30S ribosomal subunit at 5.5 A resolution. Nature 400, 833−840.
Agafonov, D. E., Kolb, V. A. & Spirin, A. S. (1997). Proteins on ribosome surface: measurements of protein exposure by hot tritium bombardment technique. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94, 12 892−12 897.
Wimberly, В. Т., Brodersen, D. E., Clemons, W. M., Jr., Morgan-Warren, R. J.,
Carter, A. P., Vonrhein, C., Hartsch, T. & Ramakrishnan, V. (2000). Structure of the 30S ribosomal subunit. Nature 407, 327−339.
Harms, J., Schluenzen, F., Zarivach, R., Bashan, A., Gat, S., Agmon, I., Bartels,
H., Franceschi, F. & Yonath, A. (2001). High resolution structure of the large ribosomal subunit from a mesophilic eubacterium. Cell 107, 679−688.
Hoang, L., Fredrick, K. & Noller, H. F. (2004). Creating ribosomes with an all
RNA 30S subunit P site. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 101, 12 439−12 443.
Cukras, A. R. & Green, R. (2005). Multiple effects of S13 in modulating thestrength of intersubunit interactions in the ribosome during translation. J. Mol. Biol. 349, 47−59.
Cukras, A. R., Southworth, D. R., Brunelle, J. L., Culver, G. M. & Green, R.2003). Ribosomal proteins S12 and S13 function as control elements for translocation of the mRNA: tRNA complex. Mol. Cell. 12, 321−328.
Boni, I. V., Zlatkin, I. V. & Budowsky, E. I. (1982). Ribosomal protein SIassociates with Escherichia coli ribosomal 30-S subunit by means of protein-protein interactions. Eur. J. Biochem. 121, 371−376.
S ribosomal subunit of Escherichia coli. 3. Requirement of protein SI for translation. J. Mol. Biol. 84, 185−195.
Suryanarayana, T. & Subramanian, A. R. (1983). An essential function ofribosomal protein SI in messenger ribonucleic acid translation. Biochemistry 22, 2715−2719.
Boni, I. V., Isaeva, D. M., Musychenko, M. L. & Tzareva, N. V. (1991).
Ribosome-messenger recognition: mRNA target sites for ribosomal protein SI. Nucleic Acids Res. 19, 155−162.
Subramanian, A. R. (1983). Structure and functions of ribosomal protein SI. Prog.
Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 28, 101−142. 16. Roberts, M. W. & Rabinowitz, J. C. (1989). The effect of Escherichia coli ribosomal protein SI on the translational specificity of bacterial ribosomes. J. Biol. Chem. 264, 2228−2235.
Farwell, M. A., Roberts, M. W. & Rabinowitz, J. C. (1992). The effect ofribosomal protein SI from Escherichia coli and Micrococcus luteus on protein synthesis in vitro by E. coli and Bacillus subtilis. Mol. Microbiol. 6, 3375−3383.
Tzareva, N. V., Makhno, V. I. & Boni, I. V. (1994). Ribosome-messengerrecognition in the absence of the Shine-Dalgarno interactions. FEBS Lett. 337, 189−194.
Komarova, A. V., Tchufistova, L. S., Supina, E. V. & Boni, I. V. (2002). Protein
SI counteracts the inhibitory effect of the extended Shine-Dalgarno sequence on translation. RNA 8, 1137−1147.
Tedin, K., Resch, A. & Blasi, U. (1997). Requirements for ribosomal protein SI fortranslation initiation of mRNAs with and without a 5' leader sequence. Mol. Microbiol. 25, 189−199.
Bear, D. G., Ng, R., Van Derveer, D., Johnson, N. P., Thomas, G., Schleich, T. &
Noller, H. F. (1976). Alteration of polynucleotide secondary structure by ribosomal protein SI. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 73, 1824−1828.
Jenner, L., Romby, P., Rees, В., Schulze-Briese, C., Springer, M., Ehresmann,
C., Ehresmann, В., Moras, D., Yusupova, G. & Yusupov, M. (2005). Translational operator of mRNA on the ribosome: how repressor proteins exclude ribosome binding. Science 308, 120−123.
Sorensen, M. A., Fricke, J. & Pedersen, S. (1998). Ribosomal protein SI is requiredfor translation of most, if not all, natural mRNAs in Escherichia coli in vivo. J, Mol. Biol. 280, 561−569.
Kitakawa, M. & Isono, K. (1982). An amber mutation in the gene rpsA forribosomal protein SI in Escherichia coli. Mol. Gen. Genet. 185,445−447.
Stanley, W. M., Jr. & Bock, R. M. (1965). Isolation and physical properties of theribosomal ribonucleic acid of Escherichia coli. Biochemistry 4,1302−1311.
Serdyuk, I. N. & Grenader, A. K. (1977). On the distribution and packing of RNAand protein ribosomes. Eur. J. Biochem. 79, 495−504.
Boublik, M., Spiess, E., Roth, H. E., Hellmann, W. & Jenkins, F. (1978). Structureof LiCl core particles of 50 S ribosomal subunits from Escherichia coli by electron microscopy. Cytobiologie 18, 309−319.
Sander, G., Marsh, R. C., Voigt, J. & Parmeggiani, A. (1975). A comparativestudy of the 50S ribosomal subunit and several 50S subparticles in EF-T-and EF-G-dependent activities. Biochemistry 14, 1805−1814.
Nierhaus, К. H. & Dohme, F. (1974). Total reconstitution of functionally active 50Sribosomal subunits from Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 47 134 717.
Hampl, H., Schulze, H. & Nierhaus, К. H. (1981). Ribosomal components from
Escherichia coli 50 S subunits involved in the reconstitution of peptidyltransferase activity. J. Biol. Chem. 256, 2284−2288.
Garret, R. A., Muller, S., Spierer, P. & Zimmermann, R. A. (1974). Binding of 50
S ribosomal subunit proteins to 23 S RNA of Escherichia coli. J. Mol. Biol. 88, 553−557.
Herold, M. & Nierhaus, К. H. (1987). Incorporation of six additional proteins tocomplete the assembly map of the 50 S subunit from Escherichia coli ribosomes. J. Biol. Chem. 262, 8826−8833.
Rohl, R. & Nierhaus, К. H. (1982). Assembly map of the large subunit (50S) of
Escherichia coli ribosomes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 79, 729−733.
Butler, P. D. & Wild, D. G. (1984). Ribosomal protein synthesis by a mutant of
Escherichia coli. Eur. J. Biochem. 144, 649−654.
Maguire, B. A. & Wild, D. G. (1997). The roles of proteins L28 and L33 in theassembly and function of Escherichia coli ribosomes in vivo. Mol. Microbiol. 23, 237−245.
Nowotny, V. & Nierhaus, К. H. (1982). Initiator proteins for the assembly of the50S subunit from Escherichia coli ribosomes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 79, 7238−7242.
Marvaldi, J., Pichon, J. & Marchis-Mouren, G. (1979). On the control ofribosomal protein biosynthesis in E. coli. IV. Studies on a temperature-sensitive mutant defective in the assembly of 50S subunits. Mol. Gen. Genet. 171, 317−325.
Dabbs, E. R. (1982). A spontaneous mutant of Escherichia coli with protein L24lacking from the ribosome. Mol. Gen. Genet. 187, 453−458.
Nishi, K., Dabbs, E. R. & Schnier, J. (1985). DNA sequence and complementationanalysis of a mutation in the rplX gene from Escherichia coli leading to loss of ribosomal protein L24. J. Bacteriol. 163, 890−894.
Spillmann, S., Dohme, F. & Nierhaus, К. H. (1977). Assembly in vitro of the 50 Ssubunit from Escherichia coli ribosomes: proteins essential for the first heat-dependent conformational change. J. Mol. Biol. 115, 513−523.
Franceschi, F. J. & Nierhaus, К. H. (1988). Ribosomal protein L20 can replace theassembly-initiator protein L24 at low temperatures. Biochemistry 27, 7056−7059.
Nowotny, V. & Nierhaus, К. H. (1980). Protein L20 from the large subunit of
Escherichia coli ribosomes is an assembly protein. J. Mol. Biol. 137, 391−399.
Guillier, M., Allemand, F., Graffe, M., Raibaud, S., Dardel, F., Springer, M. &
Chiaruttini, C. (2005). The N-terminal extension of Escherichia coli ribosomal protein L20 is important for ribosome assembly, but dispensable for translational feedback control. RNA 11, 728−738.
Maden, В. E., Traut, R. R. & Monro, R. E. (1968). Ribosome-catalysed peptidyltransfer: the polyphenylalanine system. J. Mol. Biol. 35, 333−345.
Khaitovich, P., Tenson, Т., Mankin, A. S. & Green, R. (1999). Peptidyltransferase activity catalyzed by protein-free 23 S ribosomal RNA remains elusive. RNA 5, 605−608.
Teraoka, H. & Nierhaus, К. H. (1978). Protein L16 induces a conformationalchange when incorporated into a L16-deficient core derived from Escherichia coli ribosomes. FEBSLett. 88, 223−226.
Nissen, P., Hansen, J., Ban, N., Moore, P. B. & Steitz, T. A. (2000). Thestructural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis. Science 289, 920 930.
Barta, A., Steiner, G., Brosius, J., Noller, H. F. & Kuechler, E. (1984).1.entification of a site on 23 S ribosomal RNA located at the peptidyl transferase center. Proc. Natl Acad. Sci. USA 81, 3607−3611.
Kirillov, S. V., Wower, J., Hixson, S. S. & Zimmermann, R. A. (2002). Transit oftRNA through the Escherichia coli ribosome: cross-linking of the 3' end of tRNA to ribosomal proteins at the P and E sites. FEBS Lett. 514, 60−66.
Wower, I. K., Wower, J. & Zimmermann, R. A. (1998). Ribosomal protein L27participates in both 50 S subunit assembly and the peptidyl transferase reaction. J. Biol Chem. 273, 19 847−19 852.
Maguire, B. A., Beniaminov, A. D., Ramu, H., Mankin, A. S. & Zimmermann,
R. A. (2005). A protein component at the heart of an RNA machine: the importance of protein L27 for the function of the bacterial ribosome. Mol Cell 20, 427−435.
Moazed, D., Robertson, J. M. & Noller, H. F. (1988). Interaction of elongationfactors EF-G and EF-Tu with a conserved loop in 23S RNA. Nature 334, 362−364.
Gudkov, А. Т., Tumanova, L. G., Gongadze, G. M. & Bushuev, V. N. (1980).
Role of different regions of ribosomal proteins L7 and L10 in their complex formation and in the interaction with the ribosomal 50 S subunit. FEBS Lett. 109, 34−38.
Beauclerk, A. A., Cundliffe, E. & Dijk, J. (1984). The binding site for ribosomalprotein complex L8 within 23 s ribosomal RNA of Escherichia coli. J. Biol Chem. 259, 6559−6563.
Hamel, E., Кока, M. & Nakamoto, T. (1972). Requirement of an Escherichia coli
S ribosomal protein component for effective interaction of the ribosome with T and G factors and with guanosine triphosphate. J. Biol. Chem. 247, 805−814.
Hamel, E. & Nakamoto, T. (1972). Studies on the role of an Escherichia coli 50 Sribosomal component in polypeptide chain elongation. J. Biol Chem. 247, 68 106 817.
Koteliansky, V. E., Domogatsky, S. P., Gudkov, A. T. & Spirin, A. S. (1977).
Elongation factor-dependent reactions of ribosomes deprived of proteins L7 and LI2. FEBSLett. 73, 6−11.
Highland, J. H., Bodley, J. W., Gordon, J., Hasenbank, R. & Stoffler, G. (1973).1.entity of the ribosomal proteins involved in the interaction with elongation factor G. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 70,147−150.
Schrier, P. I. & Moller, W. (1975). The involvement of 50S ribosomal protein Lllin the EF-G dependent GTP hydrolysis of E. coli ribosomes. FEBS Lett. 54, 130 134.
Schmidt, F. J., Thompson, J., Lee, K., Dijk, J. & Cundliffe, E. (1981). Thebinding site for ribosomal protein LI 1 within 23 S ribosomal RNA of Escherichia coli. J. Biol. Chem. 256, 12 301−12 305.
Stoffler, G., Cundliffe, E., Stoffler-Meilicke, M. & Dabbs, E. R. (1980). Mutantsof Escherichia coli lacking ribosomal protein Lll. J. Biol. Chem. 255, 1 051 710 522.
Subramanian, A. R. & Dabbs, E. R. (1980). Functional studies on ribosomeslacking protein LI from mutant Escherichia coli. Eur. J. Biochem. 112, 425−430.
Dabbs, E. R., Hasenbank, R., Kastner, В., Rak, К. H., Wartusch, B. & Stoffler,
G. (1983). Immunological studies of Escherichia coli mutants lacking one or two ribosomal proteins. Mol. Gen. Genet. 192,301−308.
Dabbs, E. R. (1980). The ribosomal components responsible for kasugamycindependence, and its suppression, in a mutant of Escherichia coli. Mol Gen. Genet. Ill, 271−276.
Sander, G. (1983). Ribosomal protein LI from Escherichia coli. Its role in thebinding of tRNA to the ribosome and in elongation factor G-dependent GTP hydrolysis. J. Biol. Chem. 258, 10 098−10 103.
Agrawal, R. K., Spahn, С. M., Penczek, P., Grassucci, R. A., Nierhaus, К. H. &
Frank, J. (2000). Visualization of tRNA movements on the Escherichia coli 70S ribosome during the elongation cycle. J. Cell. Biol. 150, 447−460.
Nomura, M., Yates, J. L., Dean, D. & Post, L. E. (1980). Feedback regulation ofribosomal protein gene expression in Escherichia coli: structural homology of ribosomal RNA and ribosomal protein mRNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 11, 7084−7088.
Deckman, I. С., Draper, D. E. & Thomas, M. S. (1987). S4-alpha mRNAtranslation repression complex. I. Thermodynamics of formation. J. Mol. Biol. 196,313−322.
Cerretti, D. P., Mattheakis, L. C., Kearney, K. R., Vu, L. & Nomura, M. (1988).
Translational regulation of the spc operon in Escherichia coli. Identification and structural analysis of the target site for S8 repressor protein. J. Mol. Biol. 204, 309−329.
Gregory, R. J., Cahill, P. В., Thurlow, D. L. & Zimmermann, R. A. (1988).1.teraction of Escherichia coli ribosomal protein S8 with its binding sites in ribosomal RNA and messenger RNA. J. Mol. Biol. 204, 295−307.
Dean, D. & Nomura, M. (1980). Feedback regulation of ribosomal protein geneexpression in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 3590−3594.
Lindahl, L., Archer, R. & Zengel, J. M. (1983). Transcription of the S10ribosomal protein operon is regulated by an attenuator in the leader. Cell 33, 241 248.
Baughman, G. & Nomura, M. (1984). Translational regulation of the Lllribosomal protein operon of Escherichia coli: analysis of the mRNA target site using oligonucleotide-directed mutagenesis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81, 53 895 393.
Skouv, J., Schnier, J., Rasmussen, M. D., Subramanian, A. R. & Pedersen, S.1990). Ribosomal protein SI of Escherichia coli is the effector for the regulation of its own synthesis. J. Biol. Chem. 265, 17 044−17 049.
Lesage, P., Truong, H. N., Graffe, M., Dondon, J. & Springer, M. (1990).
Translated translational operator in Escherichia coli. Auto-regulation in the infC-rpml-rplToperon. J. Mol. Biol. 213, 465−475.
Johnsen, M., Christensen, Т., Dennis, P. P. & Fiil, N. P. (1982). Autogenouscontrol: ribosomal protein L10-L12 complex binds to the leader sequence of its mRNA. EMBO J. 1, 999−1004.
Wirth, R. & Bock, A. (1980). Regulation of synthesis of ribosomal protein S20 invitro. Mol. Gen. Genet. 178, 479−481.
Portier, C., Dondon, L. & Grunberg-Manago, M. (1990). Translational autocontrol of the Escherichia coli ribosomal protein SI 5. J. Mol. Biol. 211, 407 414.
Yates, J. L. & Nomura, M. (1980). E. coli ribosomal protein L4 is a feedbackregulatory protein. Cell 21, 517−522.
Takebe, Y., Miura, A., Bedwell, D. M., Tarn, M. & Nomura, M. (1985).1.creased expression of ribosomal genes during inhibition of ribosome assembly in Escherichia coli. J. Mol. Biol. 184, 23−30.
Torres, M., Condon, C., Balada, J. M., Squires, C. & Squires, C. L. (2001).
Ribosomal protein S4 is a transcription factor with properties remarkably similar to NusA, a protein involved in both non-ribosomal and ribosomal RNA antitermination. Embo J. 20, 3811−3820.
Woodgate, R., Rajagopalan, M., Lu, C. & Echols, H. (1989). UmuC mutagenesisprotein of Escherichia coli: purification and interaction with UmuD and UmuD'. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86, 7301−7305.
Yancey, J. E. & Matson, S. W. (1991). The DNA unwinding reaction catalyzed by
Rep protein is facilitated by an RHSP-DNA interaction. Nucleic Acids Res. 19, 3943−3951.
Kamen, R., Kondo, M., Romer, W. & Weissmann, C. (1972). Reconstitution of Qreplicase lacking subunit with protein-synthesis-interference factor I. Eur. J. Biochem. 31, 44−51.
Blumenthal, T. & Hill, D. (1980). Roles of the host polypeptides in Q (3 RNAreplication. Host factor and ribosomal protein SI allow initiation at reduced GTP concentration./. Biol. Chem. 255, 11 713−11 716.
Friedman, D. I., Schauer, А. Т., Baumann, M. R., Baron, L. S. & Adhya, S. L.1981). Evidence that ribosomal protein S10 participates in control of transcription termination. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 1115−1118.
Coetzee, Т., Herschlag, D. & Belfort, M. (1994). Escherichia coli proteins, including ribosomal protein S12, facilitate in vitro splicing of phage T4 introns by acting as RNA chaperones. Genes Dev. 8, 1575−1588.
Semrad, K., Green, R. & Schroeder, R. (2004). RNA chaperone activity of largeribosomal subunit proteins from Escherichia coli. RNA 10, 1855−1860.
Bachmann, B. J. (1972). Pedigrees of some mutant strains of Escherichia coli K
Bacteriol. Rev. 36, 525−557.
Yu, D., Ellis, H. M., Lee, E. C., Jenkins, N. A., Copeland, N. G. & Court, D. L.2000). An efficient recombination system for chromosome engineering in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97, 5978−5983.
Studier, F. W., Rosenberg, A. H., Dunn, J. J. & Dubendorff, J. W. (1990). Useof T7 RNA polymerase to direct expression of cloned genes. Methods Enzymol. 185, 60−89.
Kolb, V. A., Makeyev, E. V. & Spirin, A. S. (2000). Co-translational folding of aneukaryotic multidomain protein in a prokaryotic translation system. J. Biol. Chem. 275, 16 597−16 601.
Agafonov, D. E., Kolb, V. A. & Spirin, A. S. (2001). Ribosome-associated proteinthat inhibits translation at the aminoacyl-tRNA binding stage. EMBO Rep. 2, 399 402.
Inoue, H., Nojima, H. & Okayama, H. (1990). High efficiency transformation of
Escherichia coli with plasmids. Gene 96, 23−28.
Birnboim, H. C. & Doly, J. (1979). A rapid alkaline extraction procedure forscreening recombinant plasmid DNA. Nucleic Acids Res. 7, 1513−1523.
Мещеряков, В. А., Грязнова, О. И., Давыдова, Н. JL, Мудрик, Е. С.,
Передерина, А. А., Василенко, К. С., Гонгадзе, Г. М. & Гарбер, М. Б. (1997). РНК-связывающие свойства необычного рибосомного белка TL5 из Thermus thermophilus. Биохимия 62, 629−634.
Thomason, L. С., Bubunenko, М., Costantino, N., Wilson, H., Oppenheim, A.,
Datta, S. & Court, D. L. (2005). Recombineering: genetic engineering in bacteria using homologous recombination. In Current Protocols in Molecular Biology, pp. 1.16.11−11.16.21. John Wiley & Sons, Inc., Hoboken, N.J.
Zhang, Y., Buchholz, F., Muyrers, J. P. & Stewart, A. F. (1998). A new logic for
DNA engineering using recombination in Escherichia coli. Nat. Genet. 20, 123 128.
Knowlton, J. R., Bubunenko, M., Andrykovitch, M., Guo, W., Routzahn, К. M.,
Waugh, D. S., Court, D. L. & Ji, X. (2003). A spring-loaded state of NusG in its functional cycle is suggested by X-ray crystallography and supported by site-directed mutants. Biochemistry 42, 2275−2281.
Lupski, J. R., Roth, J. R. & Weinstock, G. M. (1996). Chromosomal duplicationsin bacteria, fruit flies, and humans. Am. J. Hum. Genet. 58, 21−27.
Miller, J. H. (1972). Experiments in molecular genetics, Cold Spring Harbor1. boratory Press, Cold Spring Harbor, N. Y.
Laemmli, U. K. (1970). Cleavage of structural proteins during the assembly of thehead of bacteriophage T4. Nature 227, 680−685.
Hardy, S. J., Kurland, C. G., Voynow, P. & Mora, G. (1969). The ribosomalproteins of Escherichia coli. I. Purification of the 30S ribosomal proteins. Biochemistry 8, 2897−2905.
Madjar, J. J., Michel, S., Cozzone, A. J. & Reboud, J. P. (1979). A method toidentify individual proteins in four different two-dimensional gel electrophoresis systems: application to Escherichia coli ribosomal proteins. Anal. Biochem. 92, 174−182.
Staehelin, Т., Maglott, D. M. & Monro, R. E. (1969). On the catalytic center ofpeptidyl transfer: a part of the 50 S ribosome structure. Cold Spring Harb. Syrnp. Quant. Biol. 34, 39−48.
Гаврилова, JI. П. & Смолянинов, В. В. (1971). Изучение механизма транслокации в рибосомах. 1. Синтез полифенилаланина в рибосомах Escherichia coli без участия гуанозин-5'-трифосфата и белковых факторов трансляции. Молекулярная биология 5, 883−891.
Богатырева, С. А., Трифонов, А. С. & Спирин, А. С. (1970). Зависимостьбесклеточной системы синтеза полифенилаланина от соотношений двувалентных и одновалентных катионов. Докл. АН СССР 195, 213−216.
Crameri, A., Whitehorn, Е. A., Tate, Е. & Stemmer, W. Р. (1996). Improvedgreen fluorescent protein by molecular evolution using DNA shuffling. Nat. Biotechnol. 14, 315−319.
Gurevich, V. V., Pokrovskaya, I. D., Obukhova, T. A. & Zozulya, S. A. (1991).
Preparative in vitro mRNA synthesis using SP6 and T7 RNA polymerases. Anal. Biochem. 195, 207−213.
Nierhaus, К. H. & Dohme, F. (1979). Total reconstitution of 50 S subunits from
Escherichia coli ribosomes. Methods Enzymol. 59,443−449.
Sambrook, J., Fritsch, E. F. & Maniatis, T. (1989). Molecular cloning: Alaboratory manual, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY.
Serganov, A. A., Masquida, В., Westhof, E., Cachia, C., Portier, C., Garber, M.,
Ehresmann, B. & Ehresmann, C. (1996). The 16S rRNA binding site of Thermus thermophilus ribosomal protein S15: comparison with Escherichia coli S15, minimum site and structure. RNA 2, 1124−1138.
Barciszewska, M. Z., Erdmann, V. A. & Barciszewski, J. (1996). Ribosomal 5S
RNA: tertiary structure and interactions with proteins. Biol. Rev. Camb. Philos. Soc. 71, 1−25.
Home, J. R. & Erdmann, V. A. (1972). Isolation and characterization of 5S RNAprotein complexes from Bacillus stearothermophilus and Escherichia coli ribosomes. Mol. Gen. Genet. 119, 337−344.
Chen-Schmeisser, U. & Garrett, R. A. (1977). A new method for the isolation of a
S RNA complex with proteins L5, LI8 and L25 from Escherichia coli ribosomes. FEBS Letters 74, 287−291.
McDougall, J. & Wittmann-Liebold, B. (1994). Comparative analysis of theprotein components from 5S rRNA. protein complexes of halophilic archaebacteria. Eur. J. Biochem. 221, 779−785.
Tang, B. Z. & Nazar, R. N. (1991). Structure of the yeast ribosomal 5 S RNAbinding protein YL3. J. Biol. Chem. 266, 6120−6123.
Jahn, O., Hartmann, R. K., Boeckh, T. & Erdmann, V. A. (1991). Comparativeanalysis of ribosomal protein L5 sequences from bacteria of the genus Thermus. Biochimie 73, 669−678.
Dohme, F. & Nierhaus, К. H. (1976). Role of 5S RNA in assembly and function ofthe 50S subunit from Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 73, 2221−2225.
Bogdanov, A. A., Dontsova, O. A., Dokudovskaya, S. S. & Lavrik, I. N. (1995).
Structure and function of 5S rRNA in the ribosome. Biochem. Cell. Biol. 13, 869 876.
Szymanski, M., Barciszewska, M. Z., Erdmann, V. A. & Barciszewski, J.2003). 5 S rRNA: structure and interactions. Biochem. J. 371, 641−651.
Туманова, JI. Г. (1982). Физико-химические исследования белков из 50Sсубчастицы рибосом Escherichia coli. Материалы диссертации, Институт белка РАН, г. Пущино.
Volker, U., Engelmann, S., Maul, В., Riethdorf, S., Volker, A., Schmid, R.,
Mach, H. & Hecker, M. (1994). Analysis of the induction of general stress proteins of Bacillus subtilis. Microbiology 140 (Pt 4), 741−752.
Hirokawa, G., Inokuchi, H., Kaji, H., Igarashi, K. & Kaji, A. (2004). In vivoeffect of inactivation of ribosome recycling factor fate of ribosomes after unscheduled translation downstream of open reading frame. Mol. Microbiol. 54, 1011−1021.
Gao, N., Zavialov, A. V., Li, W., Sengupta, J., Valle, M., Gursky, R. P.,
Ehrenberg, M. & Frank, J. (2005). Mechanism for the disassembly of the posttermination complex inferred from cryo-EM studies. Mol. Cell. 18, 663−674.
Lancaster, L., Kiel, M. C., Kaji, A. & Noller, H. F. (2002). Orientation ofribosome recycling factor in the ribosome from directed hydroxyl radical probing. Cell 111, 129−140.
Kaji, A., Teyssier, E. & Hirokawa, G. (1998). Disassembly of the post-terminationcomplex and reduction of translational error by ribosome recycling factor (RRF)-A possible new target for antibacterial agents. Biochem. Biophys. Res. Communis, 1−4.
Lu, M. & Steitz, T. A. (2000). Structure of Escherichia coli ribosomal protein L25complexed with a 5S rRNA fragment at 1.8-Л resolution. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97, 2023−2028.
Fedorov, R., Meshcheryakov, V., Gongadze, G., Fomenkova, N., Nevskaya, N.,
Douthwaite, S., Garrett, R. A., Wagner, R. & Feunteun, J. (1979). Aribonuclease-resistant region of 5S RNA and its relation to the RNA binding sites of proteins L18 and L25. Nucl. Acids Res. 6, 2453−2470.
Gongadze, G. M., Tishchenko, S. V., Sedelnikova, S. E. & Garber, M. B. (1993).
Ribosomal proteins, TL4 and TL5, from Thermus thermophilus form hybrid complexes with 5 S ribosomal RNA from different microorganisms. FEBS Letters 330, 46−48.
Gongadze, G. M., Meshcheryakov, V. A., Serganov, A. A., Fomenkova, N. P.,
Gryaznova, О. I., Davydova, N. L., Gongadze, G. M., Jonsson, В. H., Garber,
M. B. & Liljas, A. (1996). A ribosomal protein from Thermus thermophilus is homologous to a general shock protein. Biochimie 78, 915−919.
Schmalisch, M., Langbein, I. & Stulke, J. (2002). The general stress protein Ctc of
Bacillus subtilis is a ribosomal protein. J. Mol. Microbiol. Biotechnol 4, 495−501.
Douthwaite, S. & Garrett, R. A. (1981). Secondary structure of prokaryotic 5Sribosomal ribonucleic acids: a study with ribonucleases. Biochemistry 20, 73 017 307.

Заполнить форму текущей работой