Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Активность лектинов при модификации цитоскелета и CA2+-кальмодулиновой системы в связи с низкотемпературным закаливанием растений озимой пшеницы

Диссертация: Активность лектинов при модификации цитоскелета и CA2+-кальмодулиновой системы в связи с низкотемпературным закаливанием растений озимой пшеницы
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В литературе накоплено достаточно много данных, свидетельствующих об изменении активности лектинов под влиянием различных стрессорных факторов и возможной роли этих белков в формировании неспецифических защитных реакций растений. Имеются сведения о значительном повышении гемагглютинирующей активности лектинов при поранении (Любимова, 1991), воздействии низких температур (Комарова и др., 1999… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Лекгины растений
      • 1. 1. 1. Структура, биогенез, локализация и функции фитолектинов
        • 1. 1. 1. 1. Общие сведения о лектинах
        • 1. 1. 1. 2. Функции лектинов
      • 1. 1. 2. Адаптивная роль лектинов
    • 1. 2. Кортикальный цитоскелет, плазмалемма и клеточная стенка как единый структурный поверхностный аппарат клетки
      • 1. 2. 1. Взаимодействие микротрубочек и микрофиламентов
    • 1. 3. Са2+ как модулятор динамического состояния цитоскелетных компонентов
    • 1. 4. Модификация тубулинового и актинового цитоскелета при действии на растения низких температур
  • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Схема опытов
    • 2. 3. Выделение лектинов
    • 2. 4. Определение активности лектинов
    • 2. 5. Определение митотического индекса
    • 2. 6. Модификация компонентов цитоскелета в клетках интактных тканей (in vivo) с использованием антицитоскелетных агентов
    • 2. 7. Модификация Са2± кальмодулиновой
  • Модификация Са — кальмодулиновой системы вторичных мессенджеров
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Влияние модификаторов микротрубочек на активность лектинов

    Влияние цитохалазина Б на активность лектинов Активность лектинов при совместном действии оризалина и цитохалазина Б Влияние оризалина на митотический индекс и относительную длительность фаз митоза Са2±зависимые изменения активности лектинов при действии оризалина

    Оризалин-индуцированные изменения активности лектинов при совместном действии Са2+ и хлорпромазина

    ЗАКЛЮЧЕНИЕ

    ВЫВОДЫ

Активность лектинов при модификации цитоскелета и CA2+-кальмодулиновой системы в связи с низкотемпературным закаливанием растений озимой пшеницы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Изучение механизмов адаптации растений к изменившимся условиям среды тесно связано с решением проблемы устойчивости и интродукции растений.

В литературе накоплено достаточно много данных, свидетельствующих об изменении активности лектинов под влиянием различных стрессорных факторов и возможной роли этих белков в формировании неспецифических защитных реакций растений. Имеются сведения о значительном повышении гемагглютинирующей активности лектинов при поранении (Любимова, 1991), воздействии низких температур (Комарова и др., 1999), усилении синтеза и повышении уровня лектинов при инфицировании фитопатогенами (Gibson et al., 1982; Шакирова и др., 1990; Шакирова, 1999), гипертермии (Spadoro-Tank, Elzler, 1988; Шакирова и др., 1995; Shakirova et al., 1996), засухе и осмотическом шоке (Cammu et al., 1989), засолении среды (Шакирова и др., 1993), а также об индукции экспрессии генов лектинов при дефиците влаги (Singh et al., 2000), раневом (Zhu-Salzman et al., 1998) и солевом (Zhang et al., 2000) стрессах. Однако, несмотря на интенсивное изучение функций лектинов совершенно отсутствуют данные о механизмах регуляции их активности. В то же время известно, что лектины являются многофункциональными белками, участвующими в различных ферментативных, рецепторных, транспортных и других процессах (Ferens-Sieczkovska et al., 1989; Gordon et al., 1998; Clark et al., 1999).

Обладая высокой специфичностью к углеводным детерминантам сложных гликоконьюгатов (Rudiger, 1997), лектины, по-видимому, могут принимать участие в осуществлении контактов между плазмалеммой и клеточной стенкой. По современным представлениям, плазмалемма взаимодействует с элементами цитоскелета с помощью белков, ассоциированных с микротрубочками и микрофиламентами, образуя в клетке единую мембранно-цитоскелетную систему (Lloyd et al., 1996; Медведев, Маркова, 1998).

Благодаря способности быстро перестраиваться под влиянием внешних и внутренних факторов цитоскелет определяет пространственную организацию и координацию многих клеточных процессов (Клячко, 1998; Quader, 1998). Взаимодействия между цитоскелетом, плазмалеммой и белками клеточной стенки играют ключевую роль в восприятии и проведении внешнего сигнала в различные компартменты клетки путём создания динамической механической связи из компонентов цитоскелета (Nick, 1999; Туркина, Соколов, 2001). Большое значение в трансдукции сигналов имеет связь микрофиламентов с компонентами фосфатидилинозитольного цикла (Tan, Boss, 1992). Можно предположить, что процессы динамической сборки и разборки микротрубочек принимают участие в регуляции активности лектинов. Вполне возможно, что это осуществляется с участием сигнальных систем, в частности кальциевой. Ионы кальция оказывают влияние на цитоплазматический матрикс растений, и процессы сборки и разборки его компонентов, взаимодействия с органеллами и мембранами, сохранение целостности цитоскелетных структур определяется концентрацией Са2+ в цитозоле (Castillo et al., 1998). Высказано мнение, что экзогенный Са2+ в зависимости от дозы по-разному модифицирует структурное и полимерное состояние цитоскелетных филаментов (Хохлова и др., 1997). Причем эти изменения опосредуются через фосфорилирование связанных с микротрубочками бежов, которые стабилизируют цитоскелетные структуры (Суг, Palevitz, 1995).

Цель и задачи исследования

Цель работы состояла в выявлении зависимости активности лектинов от структурной целостности цитоскелета и функционирования кальциевой сигнальной системы при адаптации растений к низким температурам.

Исходя из указанной цели, были поставлены следующие задачи: изучить влияние структурных модификаторов микротрубочек (оризалина) и микрофиламентов (цитохалазина Б) на активность растворимых и связанных с клеточной стенкой лектинов в листьях и корнях у разных по морозоустойчивости сортов озимой пшеницыисследовать изменения активности лектинов при совместном действии ингибиторов полимеризации тубулиновых и актиновых белковопределить митотическую активность и длительность фаз митоза корневых меристем в связи с модификацией тубулинового цитоскелетаизучить оризалин-индуцированные изменения активности лектинов при разных концентрациях экзогенного Са2± выявить эффект антагониста кальмодулина — хлорпромазина на активность лектинов.

Научная новизна работы. Впервые обнаружена зависимость активности растворимых лектинов и лектинов клеточной стенки от структурного состояния цитоскелета. Установлено, что эта зависимость является генотипически детерминированной и органоспецифической. Впервые показано, что оризалин-индуцированные изменения активности лектинов клеточной стенки, митотического индекса и длительности фаз митоза корневых меристем озимой пшеницы уменьшаются после низкотемпературной адаптации, что свидетельствует о стабилизирующем действии холодового закаливания как на кортикальные интерфазные микротрубочки, так и на микротрубочки, участвующие в делении клеток.

Выдвинуто новое представление о неодинаковом уровне актин-тубулиновых взаимодействий в корнях и листьях разных сортов озимой пшеницы. По-видимому, в корнях трёх сортов и листьях маломорозоустойчивого сорта более выраженными являются контакты между кортикальными тубулиновыми и актиновыми филаментами, в то время как в листьях морозоустойчивых сортов — между эндоплазматическими элементами цитоскелета.

Впервые установлено, что активность растворимых и связанных с клеточной стенкой лектинов, а также стабильность цитоскелета изменяются под влиянием экзогенного Са2+ и хлорпромазина.

На основании полученных данных предлагается механизм регуляции активности лектинов с участием цитоскелетных структур и Са2±сигнальной системы.

Научная и практическая значимость работы. Результаты исследований по выяснению механизмов регуляции активности лектинов представляют интерес для растениеводства и биотехнологии при решении задач, связанных с созданием новых более устойчивых к стресс-факторам сортов и форм растений и подбором препаратов, повышающих адаптивный потенциал сельскохозяйственных растений, а также для разработки высокочувствительных субклеточных маркёров (критериев) морозоустойчивости озимой пшеницы.

Полученные данные могут быть использованы в учебном процессе при чтении курсов лекций по физиологии и биохимии растений, фитострессологии и цитофизиологии растений.

Апробация работы. Основные результаты диссертационной работы доложены на Международном симпозиуме «Plant cytoskeleton: molecular keys for biotechnology» (Ялта, 1998), на II международной конференции «Progress in plant sciences: from plant breeding to growth regulation» (Hungary, 1998), на II (X) съезде Русского ботанического общества «Проблемы ботаники на рубеже XX—XXI вв.еков» (Санкт-Петербург, 1998), на IV съезде Общества физиологов растений России «Физиология растений — наука Ш тысячелетия» (Москва, 1999), на пятой международной конференции «Регуляторы роста и развития растений» (Москва, 1999), на VII молодежной конференции ботаников (Санкт-Петербург, 2000), на международной конференции «Актуальные вопросы экологической физиологии растений в 21 веке» (Сыктывкар, 2001), на международном симпозиуме «Plant under environmental stress» (Москва, 2001), 8 на III съезде биохимического общества (Санкт-Петербург, 2002), на международном симпозиуме «Plant cytoskeleton: functional diversity and biotechnological implications» (Киев, 2002), на итоговых научных конференциях Казанского государственного университета (1999, 2000, 2001).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 16 работ. Структура и объём работы. Диссертация изложена на 145 страницах машинописного текста, включая иллюстративный материал и список цитируемой литературы, и состоит из введения, обзора литературы, описания объектов и методов исследований, результатов исследований и их обсуждения, заключения и выводов. В работе представлены 2 таблицы и 21 рисунок.

Список литературы

включает 247 наименований, из них 192 — иностранных.

выводы.

1. При введении в интактные ткани листьев и корней отличающихся по морозоустойчивости сортов озимой пшеницы деполимеризующих антицитоскелетных препаратов (колхицина, оризалина и цитохалазина Б) органои сортоспецифично уменьшалась активность растворимых лектинов и увеличивалась активность лектинов клеточной стенки. Эти изменения были наиболее выраженными у маломорозоустойчивого сорта Безостая 1 по сравнению с высокоморозоустойчивым — Альбидум 114. Полученные данные указывают на зависимость активности лектинов от структурной целостности цитоскелета.

2. Установлено синергетическое действие ингибиторов полимеризации тубулиновых и актиновых белков на активность лектинов клеточной стенки в корнях и на активность растворимых лектинов в листьях. В связи с этим предполагается более высокая степень ассоциированности кортикальных филаментов цитоскелета в корнях, а эндоплазматических — в листьях.

3. На примере морозоустойчивых сортов озимой пшеницы показано снижение эффективности действия антицитоскелетных агентов на активность лектинов клеточной стенки, митотический индекс и продолжительность фаз митоза при адаптации растений к холоду, что является основанием для заключения о стабилизирующем влиянии низкотемпературного закаливания на цитоскелет как интерфазных, так и делящихся клеток.

VI.

4. Низкие концентрации экзогенного Са (25 мкМ) снижали, а высокие (1 мМ) — усиливали чувствительность лектинов клеточной стенки к ингибитору полимеризации тубулиновых белков оризалину, в большей степени в клетках закалённых растений по сравнению с незакалёнными. Это может гу 1 свидетельствовать о дозозависимой Сарегуляции цитоскелетных белков.

5. Обнаруженные изменения активности лектинов под влиянием модификатора Са2±сигнальной системы хлорпромазина позволяют считать.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Лектины злаковых, к которым относится и агглютинин зародыша пшеницы, являются объектами пристального внимания большого числа исследователей. В настоящее время принято считать, что лектины играют важную роль в процессах адаптации растений к абиотическим и биотическим стрессовым факторам окружающей среды. Изучение динамики лектиновой активности в проростках озимой пшеницы при низкотемпературном закаливании продемонстрировало фазные изменения активности этих белков (Ито?ееуа е1 а1., 2002), что свидетельствует об участии лектинов в формировании стрессового состояния или неспецифического адаптационного синдрома клеточной системы (Браун, Моженок, 1987).

Проведённые исследования по выяснению механизмов регуляции активности лектинов с участием элементов цитоскелета показали, что обработка растений озимой пшеницы ингибиторами полимеризации цитоскелета (оризалином, колхицином, цитохалазином Б) приводит к увеличению активности лектинов клеточной стенки, а обработка цитоскелет-стабилизирующим препаратом — диметилсульфоксидом вызывает её уменьшение. Мы полагаем, что изменение активности лектинов клеточной стенки при структурной модификации актиновых и тубулиновых филаментов может быть связано с модификацией взаимодействий в системе цитоскелетплазмалемма — клеточная стенка, что приводит к высвобождению или связыванию лектинов клеточной стенки и, как следствие, — к повышению или понижению их активности соответственно. С другой стороны, поскольку клеточная стенка стабилизирует микротрубочки, препятствуя их разборке при охлаждении (АкавЫ е1 а1., 1990), увеличение активности лектинов клеточной стенки при действии ингибиторов полимеризации тубулиновых и актиновых белков можно рассматривать как компенсаторный механизм, направленный на стабилизацию цитоскелетных структур в условиях их повреждения.

В наших экспериментах эффект антицитоскелетных препаратов на активность лектинов был неодинаковым в разных органах и у различающихся по морозоустойчивости сортов озимой пшеницы. По-видимому, взаимосвязь между активностью лектинов и компонентами цитоскелета является органоспецифичной и генотипически обусловленной.

Низкотемпературное закаливание приводило к уменьшению индуцированных модификаторами цитоскелета изменений лектиновой активности, митотического индекса и длительности фаз митоза. Полученные данные свидетельствуют о повышении стабильности как кортикального, так и участвующего в клеточном делении цитоскелета в процессе холодовой адаптации растений.

Среди возможных механизмов регуляции функциональной активности цитоскелета важное место отводится процессам фосфорилирования-дефосфорилирования цитоскелетных белков, осуществляемым при участии сигнальных систем, в частности, кальциевой. Увеличение содержания в.

Г} I цитозоле Ca более чем в 10−1000 раз, вызванное Холодовым шоком, может влиять на динамические поведение микротрубочек, процессы функционирования, образования и деградации тубулиновых филаментов, а также на переориентацию их в клетке (Bartolo, Carter, 1991; Cyr, 1991; Fisher, 1996). В свою очередь, цитоскелетные филаменты связаны с кальциевыми каналами и поддерживают их в закрытом состоянии. Индуцированная холодом деполимеризация микротрубочек и микрофиламентов приводит к активации этих каналов и кратковременному повышению содержания Са2+ в клетках (Orvar et al., 2000).

Полученные в работе данные свидетельствуют о важном вкладе кальциевой сигнальной цепи в регуляцию стабильности микротрубочек и активности лектинов. Мы полагаем, что изменения активности лектинов клеточной стенки могут быть вызваны процессами сборки и разборки кортикальных микротрубочек. Возникающее при начальном холодовом.

118 воздействии увеличение деполимеризации микротрубочек и микрофиламентов приводит, с одной стороны, к открыванию кальциевых каналов, а с другой — к повышению активности лектинов клеточной стенки. Происходящая при этом активация сигнальных систем в конечном итоге стабилизирует цитоскелетные структуры и усиливает их взаимодействия с плазмалеммой. В результате снижается активность лектинов клеточной стенки, нормализуется работа кальциевых каналов, и клетка переходит на другой уровень метаболизма (рис.21).

Таким образом, можно предположить, что изменение стабильности тубулинового цитоскелета и его взаимодействий с плазматической мембраной является звеном в трансдукции сигналов, которое включается низкими температурами и Са2+ и которое определяет биохимические и физиологические реакции растений. Следовательно, цитоскелету свойственна медиаторная функция между внешним сигналом и клеточным ответом растений.

I этап закаливания Низкие положительные температуры 3е С, 1−2 сут 4.

Усиление динамической нестабильности микротрубочек и микрофиламентов, нарушение трансмембранных взаимодействий в системе клеточная стенка-плазмалемма-цитоскелет 4, 4.

Повышение активности Изменение функционирования лектинов клеточной стенки Са2±каналов, увеличение времени поддержания их в открытом состоянии.

Активация сигнальных систем.

I 4,.

Изменение метаболизма клеток: Модификация физико-химических смещение гормонального балансасвойств мембран: проницаемости аккумуляция АБК, синтез и текучести, состава мембранных шаперонных, ассоциированных липидов, увеличение с цитоскелетом защитных белков и складчатости плазмалеммы новых изоформ тубулина и актина 4.

II этап закаливания.

3 °C, 3−7 сут Реорганизация структурного состояния цитоскелета: сборка и последующая аккумуляция холодостойких сообществ цитоскелетных филаментов, характеризующихся новым составом тубулиновых и актиновых белков, усиление взаимодействий между микротрубочками, микрофиламентами и мембранами, агрегация и образование пучков микротрубочек, повышение стабильности цитоскелета.

I I.

Снижение активности Нормализация работы лектинов клеточной стенки Са2±каналов.

Повышение морозоустойчивости растений.

Рис. 21. Схема регуляции активности лектинов клеточной стенки с участием цитоскелета и Са2±сигнальной системы в процессе низкотемпературной адаптации растений.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.М. Регуляция экспрессии гена агглютинина зародыша пшеницы фитогормонами в корнях проростков пшеницы: Автореф. дис.. канд. биол. наук. Уфа, 2001. — 24 с.
  2. Г. Я., Выскребенцева Э. И., Королёв Н. П. Очистка и некоторые свойства лектина из фракции клеточных стенок корнеплода сахарной свёклы // Физиология растений. 1984, — Т.З. — № 6.- С.1021−1027.
  3. И.А. Патология митоза. М: Мир, 1974.- 367 с.
  4. Л.П., Фомина О. Р., Игнатов В. В. Влияние лектина пшеницы на метаболизм АговртИит ЬгазШпБе: индукция биосинтеза бежов // Микробиология. 1997.-Т.66.- № 2.-С.172−178.
  5. А.Д., Моженок Т. П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы. Ленинград: Наука, 1987.- 230 с.
  6. А.Е. Сравнительная структурно-функциональная характеристика цитоскелета животных и высших растений // Общая биология. -1996, — Т.57.- № 3, — С.293−325
  7. А.Е. Строение и образование микрофибрилл клеточной оболочки // Ботан. Журнал. 1984.-Т. 69, — № 9, — С. 1145−1158.
  8. . Б-О., Патрикеева М. В., Житлева М. А. Методика определения неспецифической устойчивости картофеля к возбудителю фитофтороза по лектинам листьев. Л.: ВИЗР, 1990.- 12 с.
  9. Н.Б., Воротников А. В., Бирюков К. Г., Ширинский В. Г. Кальдесмон и кальпонин бежи, участвующие в регуляции взаимодействия миозина и актина в немышечных клетках и гладких мышцах // Биохимия. — 1991.- Т.56.-№ 8. — С. 1347−1351.
  10. И.П., Матвеева Н. П. Регуляция начальных этапов эмбриогенеза у высших растений // Физиология растений. -1994. Т.41.- № 3. — С.467−477.
  11. А.А., Харазова А. Д., Молитвин М. Н. Биология клетки: общая цитология.- СПб.: Изд-во СПбГУ, 1992. 319 с.
  12. А.Д., Сергеева Е. И., Антонюк Л. П., Игнатов В. В. Влияние лектина пшеницы на синтез индолил-3-уксусной кислоты у Azospirillum brasilense sp.245 // Докл. РАН. 1994. — Т.336.- № 4.- С.554−561.
  13. O.A., Стадник Г. И., Игнатов В. В. Лектины корней проростков пшеницы в процессе взаимодействия растения с ассоциативными микроорганизмами рода Asospirillum // Прикладная биохимия и микробиология. 1996.- Т.32. -№ 4.- С.458−461.
  14. .Н., Красавцев O.A. Осмотические свойства морозостойких протопластов // Физиология растений. 1989. — Т.36.- № 2.- С.372−381.
  15. Е.В., Маличенко С. М. Влияние лектинов бобовых растений на проявление симбиотических свойств клубеньковыми бактериями в бобово-ризобиальном симбиозе // Физиология растений. 2000. — Т.47. -№ 2.- С.221−225.
  16. Н.Л. Белоксинтезирующий аппарат и цитоскелет // Физиология растений. 1998.- Т. 45.- № 2, — С. 208−217.
  17. Л.В., Комарова Э. Н., Выскребенцева Э. И. Спорофитно-гаметофитные взаимодействия в системе пыльца-пестик. 1. Лектины клеточных стенок // Физиология растений. 1999. — Т.46.- № 1. — С.98−101.
  18. Э.Н. Лектины стеблевых апексов рудбеккии и периллы в процессе перехода к цветению под воздействием фотопериодической индукции // Прикладная биохимия и микробиология. 1998. — Т.34. — № 1. — С.109−114.
  19. Э.Н. Лектины стеблевых апексов рудбеккии и периллы в процессе перехода к цветению под воздействием фотопериодической индукции// Прикладная биохимия и микробиология. 1998. — Т.34. — № 1,-С.109−114.
  20. Э.Н., Вольнова Т. Л., Трунова Т. И. Выскребенцева Э.И. Влияние фузикокцина на морозостойкость, активность и углеводную специфичность лектинов клеточной стенки узла кущения озимой пшеницы // Физиология растений. 1997. — Т.44, — № 4, — С.523−527.
  21. Э.Н., Выскребенцева Э. И., Трунова Т. И. Изменение лектиновой активности меристемы узла кущения озимой пшеницы при закаливании к морозу // Физиология растений. 1995. Т.42.- № 4.- С.612−615.
  22. Э.Н., Трунова Т. И. Выскребенцева Э.И. Динамика лектиновой активности клеточных стенок апексов озимой пшеницы на протяжении первых суток закаливания // Физиология растений. 1999.- Т.46. -№ 1.- С.159−163.
  23. Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники. Общие проблемы физико-химической биологии. М.: ВИНИТИ, 1984.- Т.1.-С.351−355.
  24. А.Л., Куликов А. Ю., Ерохина М. А., Клячко Н. Л. Зависимость доли цитоскелет-связанных полисом от физиологического состояния растений // Физиология растений. 2001. Т.48, № 5. С.705−711.
  25. В.М. Лектины регуляторы метаболизма // Биотехнология. -1986.-Т.6.- С.66−69.
  26. Д.И., Хайтлина С. Ю., Гусев Н. Б. Двигательные белки. Белки актомиозиновой системы подвижности //Белки и пептиды. М.: Наука. 1985-С. 249−293.
  27. Е.С., Плетюшкина О. Ю., Бутенко Р. Г. Морфология распределения актина в клетках морфогенного каллуса пшеницы // Докл. РАН. 1997.-Т. 352.-С. 284−286.
  28. М.Д., Панасюк E.H., Луцик А. Д. Лектины. Львов: Изд-во при Львов, ун-те, 1981. — 256 с.
  29. Н.В. Лектины в процессах межклеточного ухнавания картофеля //Автореф.. дис. Д-ра наук. М., 1991. 55 с.
  30. Н.В., Салькова Е. Г. Лектин-углеводное взаимодействие во взаимоотношениях растение патоген // Прикладная биохимия и микробиология. — 1988, — Т.24, — С.595−606.
  31. Е.Ю., Хавкин Э. В. Лектины растений: предполагаемые функции // Физиология растений. 1983.- Т. ЗО, — № 5.- С.852−867.
  32. С.С., Маркова И. В. Цитоскелет и полярность растений /У Физиология растений. 1998.- Т. 45, — № 2.- С. 185−197.
  33. Л.В., Озекрецковская О. Л. Как растения защищаются от болезней. М.: Наука, 1985. 192 с.
  34. В.Е., Галкин М. А., Котусов В. В. Влияние лектина пшеницы на азотфиксирующую активность Asospuirillum brasilense II Прикладная биохимия и микробиология. 1987.-Т.23.- С. 389−392.
  35. О.В. Физико-химическая организация цитоскелета и водный обмен озимой пшеницы при действии низкой температуры и абсцизовой кислоты: Автореф. дис.. канд. биол. наук. Казань, 2001. — 24 с.
  36. З.П. Практикум по цитологии растений.- М.: Колос, 1989.-271 с.
  37. Е.М. Зимостойкость полиплоидных форм озимой пшеницы // Зимостойкость озимых хлебов и многолетних трав. Киев: Наукова думка, 1976.- С. 18−24.
  38. Ф.М. Озимая пшеница. М.: Колос, 1976.- 350с.
  39. В.Н., Животков Л. А. Селекция мироновских сортов озимой пшеницы и первичное семеноводство // Мироновские пшеницы.- М.: Колос, 1976.-С.19−98.
  40. Е.С. Изменения ультраструктуры клеток вазопрессин-чувствительных эпителиев при стимуляции транспорта воды // Цитология. -1990.- Т.32. № 8. — С. 766−794.
  41. H.A. Метаболизм растений при стрессе. Казань: ФЭН, 2001.-447 с.
  42. И.А. Сигнальные системы клеток растений. М: Наука, 2002.-294 с.
  43. М.М. Физиология закаливания и морозостойкость растений. -М.: Наука, 1979.-350 с.
  44. М.В., Куликова А. Л., Коппель Л. А. и др. Актин и термостабильные актинсвязывающие белки в культуре клеток пшеницы // Физиология растений. 1995.- Т.42.- № 3. — С.348−355.
  45. М.В., Соколов О. И. Миозины моторы актомиозиновой системы подвижности- связь с мембранами и сигнальными системами // Физиология растений. — 2001.- Т. 48.- № 5.- С.788−800.
  46. А. Цитоскелет. Архитектура и хореография клетки. М.: Мир, 1987.- 115 с.
  47. Л.П., Олиневич О. В., Панкратова О. В. Изменение водоудерживающей способности тканей озимой пшеницы под влиянием структурных модификаторов цитоскелета // Физиология растений. 1997.-Т.44. — № 3. — С.379−384.
  48. Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и её регуляция. Уфа: Гилем, 2001. — 159 с.
  49. Ф.М. Участие фитогормонов и лектина пшеницы в ответе растений на стрессовые воздействия. Автореф. Дис.. д-ра биол. Наук. С-ПбГУ, 1999. 44 с.
  50. Ф.М., Безрукова М. В., Хайруллин P.M., Ямалеев А. М. Увеличение активности лектинов в проростках пшеницы при закаливании к морозу // Физиология растений. 1993.- Т.40.- № 3.- С.612−615.
  51. Ф.М., Безрукова М. В., Шаяхметова И. Ф. Влияние теплового стресса на динамику накопления АБК и лектина в клетках каллуса пшеницы // Физиология растений. 1995, — Т.42, — № 5, — С.700−702.
  52. Ф.М., Хайруллин P.M., Безрукова М. В., Ямалеев А. М., Исаев Р. Ф. Содержание лектина в семенах разных видов пшеницы // Физиология растений. 1992.- Т.24.- № 1, — С.73−78.
  53. Abe S., Ito Y., Davies E. Association of cytoskeletal protein in the membrane-bound polysome fraction from peas using conventional polysome isolation buffers // Plant Physiol. Biochem. -1994. V. 32. — P. 547−554.
  54. Aderem A. Signal transduction and the actin cytoskeleton: the roles of MARCKS and profilin // TIBS. 1992. — V.17. — P. 438−443.
  55. Akashi Т., Kawasaki S., Shibaoka H. Stabilization of cortical microtubules by the cell wall in cultured tobacco cells: effects of extensin on the cold- stability of cortical microtubules // Planta. 1990. — V. 182. — P. 363−369.
  56. Akashi Т., Shibaoka H. Involvement of transmembrane proteins in the association of cortical microtubules with the plasma membrane in tobacco BY-2 cells // J. Cell Science. 1991. — V. 98. — P. 169−174.
  57. Allen A.K., Neuberger A., Sharon N. The publication, composition and specificity of wheat-germ agglutinin // J. Biochem. 1973. — V.131. — P.155−162.
  58. Astrom H. Acetylated a-tubulin in the pollen tube microtubules I I Cell Biology Inter. Reports. 1992. -V.16. — P. 871−881.
  59. Astrom H., Virtanen I., Raudaskoski M. Cold-stability in the pollen tube cytoskeleton // Protoplasma. -1991. V.160. — P.99−107.
  60. Aszalos A., Yang G., Gottesman M. Depolymerization of microtubules increases the motional freedon of molecular probes in cellular plasma membranes // J. of Cell Biol. 1985. — V. 100. — P. 1357−1362.
  61. Bahler M. Myosins on the move to signal transduction // Curr. Opin. Cell Biol. -1996. V. 8.-P. 18−22.
  62. Baluska F., Parker J.S., Barlow P.W. Specific patterns of cortical and endoplasmic microtubules associated with cell growth and tissue differentiation in roots of maize ilea mays L.) // J. Cell Sci. 1992. — V. 103. — P. 191−200.
  63. Baluska F., Parker J.S., Barlow P.W. The microtubular cytoskeleton in cells of cold-treated roots of maize (Zea mays L.) shows tissue-specific responses I I Protoplasma. 1993. — V.172. — P. 84−96.
  64. Barragueta-Egea P., Schauz K. The influence of phytolectins on spore germination of Tilletia caries, Puccinia graminis and Asgillus flavus. I I Z. fur Pflanzenkrankheiten und Pflanzenschutz. 1983. — V.90. — P. 119−124.
  65. Bartolo M.E., Carter J.V. Microtubules in mesophyll cells of nonacclimated and cold-acclimated spinach // Plant Physiol. -1991. V.97. — P. 175−181.
  66. Baskin T.I., Cande W.Z. The structure and function of the mitotic spindle in flowering plants //Ann. Rev. Plant Phisiol. 1991. V. 41. P. 277−315.
  67. Bassel G.J. High resolution distribution of mRNA within the cytoskeleton // J. Cell Biochem. 1993. -V. 52. — p. 127−133.
  68. Bednarek S.Y., Wilkins T.A. Dombrowsky J.E., Raikhel N.V. A carboxyl-terminal propeptide in necesser for proper sorting of barley lectin to vacuoles of tobacco // Plant Cell. 1990. — V.2. — P. 1145−1155.
  69. Berridge M.J. Inositol trisphosphate and diacilglicerol: two interacting second messenger //Ann. Rev. Biochem. 1987. — V.56. — P.159−193.
  70. Blum Ya. B., Smertenko A., Ostapets N.N., Viklicky V., Draber P. Post -translational modifications of plant tubulin // Cell Biology International. 1997. V.21. -№ 12. -P.917−920.
  71. Boss W.F. Phosphoinositide metabolism: its relation to signal transduction in plants // Second messendger in plant growth and development. New York: Alan R. Liss inc. 1989. P. 29−56.
  72. Bradford M. A. Rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Biochem. 1976. -V. 72. — P. 248−254.
  73. Broecaert W.F., Van Parijs J., Leyns F. A Chitin-binding lectin from stinging nettle rhizomes with antifungal properties // Science. 1989. — V.245. — P. 11 001 102.
  74. Bulinski J.C., Gundersen G.G. Stabilization and post-translation modification of microtubules during cellular morphogenesis // BioEssays. -1991.-V.13.- P.285−293.
  75. Butler J.H., Hu S., Brady S.R., Dixon M.W., Muday G.K. In vitro and in vivo evidence for actin assotiation of the naphthylphthalamic acid-binding protein from zucchini hypocotyls // Plant J. 1998. V. 13. P.291−301.
  76. Bush D.S. Calcium regulation in plant cells and its role in signaling // Annu. Rev. Plant Phisiol. Plant Mol. Biol. 1995. — V.46. — P. 95−122.
  77. Calvert C.M., Gant S.J., Bowles D.J. Tomato annexins 34 and p35 bind to F-actin and displey nucleotide phosphodiesterase activity inhibited by phospholipid binding // Plant Cell. 1996. — V.8. — P. 333−342.
  78. Cammu B.P.A., Stinissen H.M., Peumans W.J. Lectin in vegetative tissues of adult barley plant grown under field conditions // Plant Phisiol. 1985. — V.78.-P.384−387.
  79. Cammue B.P.A., Broccaert W.F., Kellens Y.T.S. Stress-induced agglutination and abcisic acid in roots of wheat seedlings // Plant Phisiol. 1981, — V.91.- P. 14 321 435.
  80. Carter J.V., Wick S. Irreversible microtubule depolymerization associated with freezing injury in Allium sera root tip cells // Cryo. Lett. 1984. -V. 5.- P. 373−382.
  81. A.H., Lagunes R., Urban M., Frixione E., Meza I. // J. Of muscle research and cell motility.- 1998.-V.19.- P.557−574.
  82. Cellier F., Clarke A.E., Gleeson P.A. Characterization and localization of P-lectins in lower and higher plant // Aust. J. Plant Phisiol.- 1978.- V.5.- P.707−722.
  83. Chrispeels M.J., Raikhel N.V. Lectins, lectin genes and their role in plant defence // Plant Cell. 1991.- V.3.- P. 1−9.
  84. Chu B., Snustad D. P., Carter J.V. Alteration of (3-tubulin gene expression during low-temperature exposure in leaves of Arabidopsis thaliana // Plant Physiol.-1993.-V.103.-P. 371−377.
  85. Chu B., Xin Z., Li P.H., Carter J.V. Depolymerization of cortical microtubules is not a primary cause of chilling injury in corn (Zea mays L. cv. black mexican sweet) suspension culture cells I I Plant, Cell and Environment.- 1992.- V.15.- P. 307 312.
  86. Ciopraga J., Gozia O., Tudor R. Fusarium sp. Growth inhibition by wheat germ agglutinin. I I Biochim. Biophyz. Acta. 1999. -V.1428.- P. 424−432.
  87. Clark R.A.C., Kuster B., Benallal M. Characterisacion of tissue-specific oligosaccharides from rat brain and kidney membrane preparation enriched in Na+, K±ATPase. Glycoconjugate J.- 1999. V.16. — P. 47−456.
  88. Clayton L., Lloyd C.W. Actin organization during the cell cycle in meristematic plant cells. Actin in present in the cytokinetic phragmoplast // Exp. Cell Res.- 1985.- V. 156. -№ 1, — P. 230−238.
  89. Cleveland D.W. Autoregulated instability of tubulin mRNAs: a novel eukaryotic regulatory mechanism // TIBS. -1988. -V. 13. P. 339−343.
  90. Cyr R.J. Calcium/calmodulin affects microtubule stability in lysed protoplasts // J. of Cell Sci.-1991.-V. 100, — P. 311−317.
  91. Cyr R.J., Palevitz B.A. Microtubule-binding proteins from carrot // Planta.-1989, — V.177.- P.245−260.
  92. Cyr R.J., Palevitz B.A. Organization of cortical microtubules in plant cells // Curr. Opin. Cell Biol.- 1995. -V.7.- P. 65−71.
  93. Danyluk J., Carpentier E., Sahan F. Identification and characterization of a low temperature regulated gene encoding an actin-binding protein from wheat // FEBS Letters.- 1996. -V. 389.-P. 324−327.
  94. Davies E., Fillingham B.D., Ito Y., Abe S. Evidence for the existence of cytoskeleton-bound polysomes in plants // Cell Biol. Int. Rep.- 1991. V. 15. — P. 973−981.
  95. Dawson P.J., Lloyd C.W. Comparative biochemistry of plant and animal tubulin // The Biochemistry of Plants / Ed. Davies D.D. New York: Academic Press. 1987. -P. 3−47.
  96. Derksen J., Wilms F.H.A., Pierson E.S. The plant cytoskeleton: its significance in plant development // Acta Bot. Neerl. 1990. -V. 39.- P. 1−18.
  97. Dey M.D., Brownleader A.T., Pantelides A.T. Extensin from suspension-cuitured potato cells: a hydroxyprolin-rich glicoprptein, devoid of agglutinin activity // Planta.- 1997. -V.202.- P. 179−187.
  98. Ding A., Turgeon R., Parthasarathy M.V. Microfilament organization and distribution in freeze-substituted tobacco plant tissues // Protoplasma.- 1991.-V.165.- P. 96−105.
  99. Doberstein S.K., Baines I.C., Weigand G" Korn E.D., Pollard T.D. Inhibition of Contractile Vacuole Function in vivo by Antibodies Against Myosin I // Nature. -1993.- V. 365, — P. 841−843.
  100. Dove S.K., Lloyd C.W., Drobak B.K. Identification of a phosphatidylinositol 3-kinase in plant cells: association with the cytoskeleton // Biochem. J.- 1994.-V.303.- P.347−350.
  101. Dugas C.M., Li Q., Khan I.A., Nothnagel E. A. Lateral diffusion in the plasma membrane of maize protoplast with implications for cell culture // Planta.-1989.-V. 179.-P. 387−396.
  102. Durso N.A., Cyr R.J. A calmodulin-sensitive interaction between microtubules and a higher plant homolog of elongation factor la// Plant Cell.-1994.- V. 6.-№ 6, — P. 893−905.
  103. Edelman G.M., Wang J.L. Binding and functional properties of concanavalin A and its derivatives. Ill Interaction with indoleacetic acid and other hydrophobic ligands // J.Biol.Chem.- 1978. -V.253.-P. 1016−3022.
  104. Etzler M.E. Distribution and function of plant lectins. The lectins: Properties, functions and applications in biology and medicine // Ed. I Liener. Orlando: Academic Press.- 1986.- P.371−435.
  105. Fath K.R., Burgess D.R. Membrane motility mediated by unconventional myosin // Curr. Opin. Cell Biol.- 1994.- V. 6.- P. 131−135.
  106. Feijo J.A., Malho R., Obermeyer G. Ion Dynamics and Its Possible Role during in vitro Pollen Germination and Tube Growth I I Protoplasma.-1995.- V. 187.-P. 155−167.
  107. Ferens-Sieczkowska M., Karczewska J., Morawieska B. The lectin level and the effect of abscisic acid on hemagglutinating activity during rye germination // Acta Soc. Bot. Pol.- 1989. -V.58.- P. 343−350.
  108. Fisher D. D., Cyr R. J. Calcium levels affect the ability to immunolocalize calmodulin to cortical microtubules // Plant Physiol. 1993, — V. 103, — P. 543−551.
  109. Fisher D., Gilroy S., Cyr R. Evidence for opposing effects of calmodulin on cortical microtubules // Plant Physiol.- 1996. -V. 112.- P. 1079- 1087.
  110. Galweiler L., Guan C., Muller A., Wisman E., Mendgen K., Yephremov A., Palme K. Regulation of polar auxin transport by AtPINl in Arabidopsis vascular tissue // Science.- 1998.- V.282.- P.2226−2230.
  111. Giani S., Qin X., Faoro F., Breviario D. In rice, oryzalin and abscisic acid differentially affect tubulin mPNA and protein levels // Planta.- 1998.- V. 205. P. 334- 341.
  112. Gibson D.M., Sharon S.I., Hous K.J. A comparision of soybeen agglutinin in cultivars resistant and susceptible to Phytophtora megasperma var sojae (Race 1) // Plant Physiol.- 1982.- V.70.- P. 560−566.
  113. Goddard R.H., Wick S.M., Silflow C.D., Snustad D.P. Microtubule components of plant cell cytoskeleton // Plant Physiol.- 1994. V. 104. — P. 1−6.
  114. Grabski S., Xie X. G., Holland J.F., Schindler M. Lipids trigger changes in the elasticity of the cytoskeleton in plants: a cell optical displacement assay for live cell measurements // J. Cell Biol. 1994. — V. 126. — P. 713−726.
  115. Hahne G., Hoffman G. Dimethyl sulfoxide can initiate cell divisions of arrested callus protoplast by promoting cortical microtubule assembly // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1984. -V. 81, — P. 5449−5453.
  116. Hamelryck T.W., LorisR., Boukaert J., Dao-Thi M.N. Carbogidrate binding, quaternary structure and a novel hydrophobic binding site in two legume lectin oligomers from Dolichos biflorus I I J. Mol. Biol.- 1999, — V. 5. -P. 1161−1177.
  117. Hardham A.R., Gunning B.E.S. Structure of cortical microtubule arrays in plant cells // J. Cell Biol.- 1978. -V. 11.- P. 14−34.
  118. Hartl F.U., Pfanner N., Nicholson D. W., Neupert W. Mitochondrial protein import//Biochem., Biophys. Acta. -1989. -V.988.-№ 1.- P. l-45.
  119. Hasegawa T., Takahashi S., Hayashi H., Hatano S. Fragmin: a calcium ion sensitive regulatory factor of the formation of actin filaments // Biochemistry.-1980.-V. 19.- P. 2677−2683.
  120. Hasenstein K.H., Blankaflor E.B., Lee J.S. The microtubul cytoskeleton does not integrat auxin transport and gravitropism in maize roots// Physiol. Plant.- 1999.-V. 105.- P. 729−738.
  121. Hasezawa S., Marc J., Palevitz B.A. Microtubule reorganization during the cell cycle in synchronized BY-2 tobacco suspensions // Cell Motil. Cytoskel. 1991. -V. 18.-№ 2.-P. 94−106.
  122. Hasezawa S., Sano T., Nagata T. The role of microfilaments in the organization and orientation of microtubules during the cell cycle transition from M phase to G1 phase in tobacco BY- 2 cells // Protoplasma.- 1998.- V. 202.- P. 105 114.
  123. Helenius R., Simos A. Solubilisation of membranes by detergents // Biochim. Biophys. Acta. 1975. — V.145. — P. 29−36.
  124. Hepler P.K., Palevitz BA. Microtubules and microfilaments // Ann. Rev. Plant Physiol. -1974, — V.25.- P.309−362.
  125. Heyn A.N. Intra- and extracytoplasmic microtubules in coleoptiles of Avena // J. Ultrastruct. Res.- 1972, — V.40.- P.433−457.
  126. Hincha D.K., Bakaltcheva I., Schmitt J.M. Galactose-specific lectins protect isolated thylacoids against freeze-thaw damage // Plant Physiol. -1993.- V. 103.-P. 59−63.
  127. Hincha D.K., Pfuller U., Schmitt J.M. The concentration of crioprotective lectins in mistletoe (Viscum album L.) leaves is correlated with ieaf frost hardiness I I Planta.- 1997.- V. 203.- P. 140−144.
  128. Hogetsu T. Re-formation of microtubules in Closterium ehrenbergu Meneghini affer cold-induced depolymerization // Planta. 1986. V.167. P.437−449.
  129. Jian L.C., Sun L.H., Lin Z.P. Studies on microtubule cold stability in relation to plant cold hardiness // Acta Bot. Sin.- 1989. -V. 31.- P. 737−741.
  130. Joshi H.C., Cleveland D.W. Diversity among tubulin subunits: toward what functional end? // Cell Motil Cytoskeleton. 1990. V. 16. P. 159−163.
  131. Jung J-L., Friting B., Hahne G. Sunflower {Helianthus annuus L.) pathogenesis-related proteins. Induction by aspirin (acetylsalicylic acid) and characterization // Plant Physiol. -1993, — V. 101.-P. 873−880.
  132. Kakimoto N., Shibaoka H. Actin filaments and microtubules in the preprophase band and phragmoplast of tobacco cells // Protoplasma/ 1987. — V. 140.-№ 2−3. P. 151−156.
  133. Kerr G. P, Carter J.V. Relationship between freezing tolerance of root-tip cells and cold stability of microtubules in rye (Secale cereale L. cv Prima) I I Plant Physiol.- 1990a.-V.93.- P. 77−82.
  134. Kerr G.P., Carter J.V. Tubulin isotypes in rye roots are altered during cold acclimation // Plant Physiol.- 19 906.- V. 93, — P. 83−88.
  135. Knigth H., Trewavas A., Knight M.R. Cold calcium signaling in arabidopsis involver two cellular pools and a change in calcium signature after acclimation // Plant Cell.- 1996. -V.8, № 3.- P.489−503.
  136. Kobayashi H., Fukuda H., Shibaoka H. Interrelation between the spatial disposition of actin filaments and microtubules during the differentiation of tracheary elements in cultured Zinnia cells // Protoplasma. -1988.- V. 143.- P. 29−37.
  137. Kobayashi H., Fukuda H., Shibaoka H. Reorganization of actin filaments associated with the differentiation of tracheary elements in Zinnia mesophyll cells // Protoplasma.- 1987. -V.138.- P.69−71.
  138. Kohno T., Chaen S., Shimmen T. Characterization of the Translocator Associated with Pollen Tubes of Lily // Protoplasma.- 1990.- V. 154, — P. 179−183.
  139. Lambert A.M. Microtubule- organizing centers in higher plants: Evolving concepts // Bot. Acta.- 1995, — V. 108.- P. 535−537.
  140. Lancelle S.A., Cresti M., Hepler P.K. Ultrastructure of the citoskeieton in freeze-substituted pollen tubes of Nicotiana alata // Protoplasma.- 1987.- V.140.-P.141−150.
  141. Lancelle S.A., Hepler P.K. Assotiation of actin with cortical microtubules revealed by immunoglob localization in Nicotiana pollen tubes // Protoplasma.-1991, — V.165.- P.167−172.
  142. Laporte K., Rossignol M., Traas J.A. Interaction of tubulin with the plasma membrane tubulin is present in purified plasmalemma and behaves as an integral membrane protein // Planta.- 1993, — V.- 191.- P. 413−416.
  143. Leach J. E., Cantrell M. A., Sequerira L. Hydroxyprolyne-rich bacterial agglutinin from potato. Extraction, purification, and characterization // Plant Physiol.- 1982.- V. 70.- P. 1353−1358.
  144. Levitt J. Chilling, freezing, and high temperature stresses. New York: Academic Press, 1980. -V. 1. — 497 p.
  145. Lenk R., Ramson L., Kaufmann Y., Penman S.A. Cytoskeletal structure with associated polyribosomes obtained from HeLa cells // Cell. 1977. — V. 10. — P. 5778.
  146. Lloyd C.W. The plant cytoskeleton: the impact of fluorescence microscopy // Ann. Rev. Plant Physiol. 1987. V.38. P. l 19−139.
  147. Lu C.-F., Kuijan J., Lipke P. A pathway for cell wall anchorage of Saccharomyces cerevisiae a-agglutinin 11 Mol. Cell. Biol. 1994. — V.14. № 7. P.4825−4833.
  148. Ludoena R.F., Baneijee A., Khan A. Tubulin structure and biochemistry // Curr Opin Cell Biol.- 1992.- V.4.- P.53−57.
  149. Malho R., Trewavas A. Localized Apical Increases of Cytosolic Free Calcium Control Pollen Tube Orientation // Plant Cell.- 1996.- V. 8.- P. 1935−1949.
  150. Mansfield M. A., Peumans W. J., Raikhel N.V. Wheat germ agglutinin is synthesized as a glycosylated precursor // Planta.- 1988.- V.173.- P.482−489.
  151. McCurdy D.W., Kim M. Molecular cloning of a novel fimbrin-like cDNA from Arabidopsis thaliana I I Plant Mol. Biol.- 1998, — V. 36.- P.23−31.
  152. McCurdy D.W., Williamson R.E. Actin and actin-associated proteins. In: Lloyd C.W., editor. The cytoskeletal basis of plant growth and form. London: Academi Press, 1991.- p. 3−14.
  153. McNally F. Modulation of microtubule dynamics during the cell cycle I I Curr. Op. Cell Biol. 1996. — V. 8. ^ P. 23−29.
  154. Mehta A.D., Rock R.S., Rief M., Spudich J.A., Mooseker M.S., Cheney R.E. Myosin-V a Processive Actin-Based Motor // Nature.- 1999.-V. 400. P. 590−593.
  155. Miller D., Hable W., Gotwald J., Ellard-ivey M., Demura T., Lomax T., Carpita N. Connection: The Hard Wiring of the Plant Cell for Perception, Signaling and Response // Plant Cell.-1997.- V. 9.- P. 2105−2117.
  156. Miller D.D., Scordilis S.P., Hepler P.K. Identification and Localization of Three Classes of Myosin in Pollen Tubes of Lilium longiflorum and Nicotiana alata // J. Cell Sci.- 1995.- V.108.- P. 2549−2563.
  157. Minorsky P. V. A heuristic hypothesis of chilling injury in plants: a role for calcium as the primary physiological transducer of injury // Plant. Cell and Environ. -1985. V.8. — P.75−94.
  158. Mirelman D., Galun E., Sharon N., Lotan R. Inhibition of fungal growth by wheat germ agglutinin //Nature.- 1975, — V.256.- P.414−416.
  159. Mizuno K. Induction of cold stability of microtubules in cultured tobacco cells // Plant Physiol.- 1992.- V.100.- P.740−748.
  160. Monroy A.F., Castonguay Y., Laberge S., Sarhan F., Vezina L.P., Dhindsa R.R. A new cold- induced alfalfa gene is associated with enhanced hardening at subzero temperature // Plant Physiol.-1993, — V.-102.- P. 873−879.
  161. Morejohn L.C., Bureau T.E., Mole-Bajer J., Bajer A.S., Fosket D.E. Orizalin, a dinitroaniline herbicide, binds to plant tubulin and inhibits microtubule polymerization in vitro // Planta. 1987. V.172. P.252−264.
  162. Morejohn L.C. The molecular pharmacology of plant tubulin and microtubules // The cytoskeletal basis of plant growth and form / Ed. Lloyd C.W. L.: Acad. Press, 1991.- P. 29−43.
  163. Muguruma M., Mutsumura S., Fukazuma T. Direct Interaction between Talin and Actin // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1990.-V. 171.- P. 1217−1223.
  164. Muller A., Guan C., Galweiler L., Tanzler P., Huijser P., Marchant A., Parry G., Bennett M., Wisman E., Palme K. AtPIN2 defines a locus of Arabidopsis for root gravitropism control I IEMBO J.- 1998. -V.23.- P.6903−6911.
  165. Nick P. Signaling to the microtubular cytoskeleton in plants // Inter. Review of Cytology.- 1998.- V. 184.- P. 33−79.
  166. Nick P. Signals, motors, morphogenesis the cytoskeleton in plant development // Plant Biol.-1999.- V. 1.- P. 169−179.
  167. Oda T., Nakamura A., Okamota T. Lectin-induced enhancement of superoxide anion production by red tide phytoplankton // Marine Biol.- 1998.- V. 131.- P. 383−390.
  168. Okamura S., Kakiuchi M., Sano A., Kawajiri M. Loss of tubulin during cold treatment of cultured carrot cells // Physiol. Plantarum.- 1993.- V. 88.- P. 93−98.
  169. Olinevich O., Raudaskoski M. and Khokhlova L. The effect of abscisic acid and cold acclimation on the cytoskeletal and phosphorylated proteins in different cultivars of Triticum aestivumL. I I Cell Biology Inter. 2000. — V. 24. — P. 365−373.
  170. Olinevich O.V., Khokhlova L.P. Raudaskoski M. The microtubule stability increases in abscisic acid treated and cold acclimated differentiating vascular root tissues of wheat // J. of Plant Physiology.- 2002.- V. 159.- P. 465−472.
  171. Ornelles D.A., Fey E.G., Penman S. Cytochalasin releases mRNA from the cytoskeletal framework and inhibits protein synthesis // Mol. Cell Biol. 1986. — V. 6.-P. 1650−1662.
  172. Orwar B.L., Sangwan V., Omann F., Dhindsa R. Early steps in cold sension by plant cells: of actin cytoskeleton and membrane fluidity // The Plant Journal.-2000.- V. 23.- № 6.- P. 785−794.
  173. Pachter J.S. Association of niRNA with the cytoskeletal framework: Its role in the regulation of gene expression // Crit. Rev. Eucariotic Gene Expression.- 1992.-V. 2.- P. 1−18.
  174. Pantieris E., Galatis B., Apostolakos P. Patterns of cortical and perinuclear microtubule organization in meristematic root cells of Adiantum capillus-veneris H Protoplasma.-1991.- V. 165.- P. 173−188.
  175. Peumans W. J. Biochemistry, cell-biology, physiology, biosynthesis and function of graminea lectins. Proefschift Leuven: Katolike uni. Lab/voor Pflatenbiochemie, 1984.-211 p.
  176. Peumans W. J., Stinissen H. M. Gramineae lectins: occurens, molecular biology and physiological function // Chemical Taxonomy, Molecular Biology, and Function of Plant Lectins. Eds: IJ Goldstein, ME Etzler N. Y.: Alan R Liss INC. -1983.- P. 99−116.
  177. Peumans W. J., Van Damme E. J. M. Lectins as plant defense proteins // Plant Physiol.- 1995. -V. 109.- P. 347−352.
  178. Peumans W.J., Stinissen H.M., Carlier A. A genetic basis for the origin of six different isolectin in hexaploid wheat. Planta.- 1982, — V.154.- P. 562−567.
  179. Pokrivwka N.J., Stephenson E.K. Microtubules mediate the localization of bicoid RNA during Drosophila oogenesis // Development. 1991. — V. 115. — P. 5566.
  180. Poschenrieder G., Huber S. J. Interaction of germ agglutinin (lectin) with microconidia of Fusarium poae. Z. // Pflanzenk Pflanzenschutz.- 1982.- V. 89.- P. 194−199.
  181. Post G., Papahandjopoulos D., Jacobson K. Effects of local anesthetics on membrane properties. II. Enhasement of the susceptibility of mammalian cells to agglutination by plant lectins // Biochem. Biophys. 1975. — V. 394. — P. 520−539.
  182. Putnam-Evans C .L., Harmon A. C., Palevitz B. A., Fechheimer M., Cormier M. J. Calcium-dependent protein kinase is localized with F-actin in plant cells // Cell Motil. Cytoskel.- 1989.- V.12.- P. 12−22.
  183. Quader H. Cytoskeleton: microtubules // Progress in Botany.- 1998. -V. 59.-P. 374−395.
  184. Quader H., Deichgraber G., Schenepf E. The cytosskeleton of Cobaea seed hairs // Planta.- 1986.- V. 168.-№ 1. P. 1−10.
  185. Quader H., Hofmann A., Schnebf E. Reorganization of the endoplasmic reticulum in epidermal cells of onion bulb scales after cold stress: Involvement of cytoskeletal elements // Planta.- 1989, — V. 177.- P. 273−280.
  186. Raikhel N. V., Wilkins T. A. Isolation and caracterization of a cDNA clone encoding whet germ agglutinin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1987. -V. 84.- P. 6745−6749.
  187. Reddy A.S.N., Safadi F., Narasimhulu S.B., Golovkin M., Hu X. A Novel Plant Calmodulin-Binding Protein With a Kinesin Heavy Chain Motor Domain // J. Biol. Chem.- 1996. V. 94.- P. 322−327.
  188. Rikin A., Atsmon D., Gitler C. Quantitation of chill-induced release of a-tubulin-like factor and its prevention by abscisic acid in Cossypium hirsutum L. I I Plant Physiol.- 1983. -V.71. P.747−748.
  189. Robinson D.G., Quader H. The microtubule-microfibril syndrome // The cytoskeleton in plant growth and development. London: Academic Press. 1982. -P.109−126.
  190. Rudiger H. Structure and function of plant lectins. Glycosciences. Status and perspectives // Eds. HJ Gabius. London etc.: Chapman&Hall IT.- 1997.- P. 415−438.
  191. Samajova O., Samaj J., Volkmann D., Edelman H. G. Occurrence of osmiophilic particles is correlated to elongation growth of higher plants // Protoplasma.- 1998.- V. 202.- P. 185−191.
  192. Sangwan V., Foulds J., Singh Y., Dhindsa R. Cold-activation oi Brassica napus BN 115 promoter is mediated by structural changes in membranes and cytoskeleton and reguires Ca2+ influx // The Plant Journal.- 2001.- V. 27.- № 1.- P. 1−12.
  193. Schafer D.A., Gill S.R., Cooper J.A., Heuser J.E., Schoer T.A. Ultrastructural analysis of the dynactin complex: an actin-related protein is a component of a filament that resembles F-actin // J. Cell Biol.- 1994.- V. 126.- P. 403−412.
  194. Schetz J. A., Anderson P. A. Glucosylation patterns of membrane proteins of the jellyfich Cyanea capillata II Cell Tissue Res.- 1995, — V. 279, — P. 315−321.
  195. Schliva M., Euteneuer V., Bulinski J.C., Izant J.G. Calcium lability of cytoplasmic microtubules and its modulation by microtubule-associated proteins // Cell Biol.- 1981, — V. 78. P. 1037−1041.
  196. Shakirova F.M., Bezrukova M.V., Shayakhmetov I.F. Effect of temperature shock on the dynamics of abscisic acid and wheat germ agglutinin accumulation in wheat cell culture // Plant Growth Reg.- 1996, — V. 19.- P. 85−87.
  197. Showalter A. M. Structure and function of plant cell wall proteins // Plant Cell.- 1983.- V. 5, — P. 9−23.
  198. Singer R.H. The cytoskeleton and mRNA localization // Curr. Opin. Cell. Biol.-1992.-V. 4. P.15−19.
  199. Singh P. S., Bhaglal P., Bhullar S. S. Wheat germ agglutinin (WGA) gene expression and ABA accumulation in the developing embryos of wheat {Triticum aestivum) in response to drought I I Plant Growth Reg.- 2000, — V. 30.- P. 145−150.
  200. Smith J. J., Raikhel N. V. Nucleotide sequences of cDNA clones encoding wheat germ agglutinin isolectins A and D // Plant Mol.- 1989.- V. 13.- P. 601−603.
  201. Spadoro-Tank J. P., Etzler M. E. Heat shock enhances the synthesis of lectin-related protein in Dolichos biflorus cell suspension cultures I I Plant Physiol.- 1988. V. 88.-P. 1131−1135.
  202. Spilatro S. R., Cochran G. R., Walker R. E. Characterization of a new lectin of soybean vegetative tissues // Plant Physiol.- 1996, — V. 110, — P. 825−834.
  203. Staiger C.J., Lloyd C.W. The plant cytoskeleton // Curr. Opinions Cell Biol.-1991, — V.3.-P. 33−42.
  204. Staiger C.J., Cande W.Z. Microfilament distribution in maize meiotic mutant correlates with microtubul organization // Plant Cell.-1991.- V. 3.- № 6.- P.637−644.
  205. Staiger C.J., Schliva M. Actin localization and function in higher plants // Protoplasma. 1987. — V. 3. — № 1. — P. 33−42.
  206. Steward O., Banker G.A. Getting the message from the gene to the synaps: sorting and intracellular transport of RNA in neuron // Trend Neurosci.- 1992.-V. 15.-P. 180−186.
  207. Stinissen H.M., Peumans W. J. In vivo synthesis and processing of cereal lectins // Plant Mol. Biol.- 1982, — V. 1. P. 277−290.
  208. Takesue K., Shibaoka H. The cyclic reorientation of cortical microtubules in epidermal cells of azuki beean epicotyls: the role of actin filaments in the progression of the cycle // Planta. -1998. -V. 205.- P. 539−546.
  209. Tiezzi A., Moscatelli A., Bartalesi A., Cresti M. An immunoreactive homolog of mammalian kinesin in Nikotiana tabacum pollen tubus. // Cell Motil Cytoskel.- 1992, — V. 21.- P. 132−137.
  210. Timofeeva O., Khokhlova L., Chulkova Y., Garaeva L. Microtubules regulate activity of cell wall lectins in cells of Triticum aestivum L. plants during cold hardening // Cell Biology International. 2002. — V. 26. — № 10. — P.921−922.
  211. Tominaga M., Morita K., Yokota E., Shimmen T. Microtubules regulate the organization of actin filaments at the cortical region in root hair cells of Hydrocharis I I Protoplasma.- 1997.- V. 199.- P. 83- 92.
  212. Torres A., Delgado P. Effect of cold and nocodazole treatments on the microtubular systems of Paramecium in interphase // J. Protozool.- 1989. -V. 36.- P. 113−119.
  213. Toyodo K., Miki K., Ichinose Y. Plant lectins induce production of a phytoalexin in Pisum sativum // Plant Cell Physiol.- 1995, — V. 36.- P. 799−807.
  214. Trewavas A.J. Le calcium, c' est la vie: Calcium makes waves // Plant Physiol. 1999. — V. 120. — P. 1−6.
  215. Umekava H., Kondon K., Ffujihara M. Interaction of Tora-mama (Phaseolus vulgaris) lectin with indolederivatives //Agric.Biol.Chem.- 1990.-V.4.- P. 32 953 299.
  216. Volkmann D., Baluska F. Actin cytoskeleton in plants: from transport networks to signaling networks // Microscopy Research and Technique.-1999.-V. 47.- P. 135−154.
  217. Wang H., Cutler A.J., Saleem M., Fowke L.C. Microtubules in maize protoplasts derived from cell suspension cultures: effect of calcium and magnesium iones // Eur. J. Cell Biol.- 1989, — V. 49, — P. 80−86.
  218. Wang X.C., Zhang X.Q. Spektrin-like protein in guard cells of Vicia Faba // 10th International workshop on plant membrane biology. Regensburg, August 1995. -Regensburg, 1995.- P. 35.
  219. Webster D.R., Borisy G.G. Microtubules are acetylated in domains that turn over slowly // J. Cell Sci.- 1989. -V. 92. P. 57−65.
  220. Williamson R.E. Calcium and the plant cytoskeleton // Plant Cell Environ.-1987.- V. 7.- P. 431−440.
  221. Williamson R.E. Organelle movements // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol.- 1993. -V. 44.- P. 181−202.
  222. Williamson R.E. Orientation of cortical microtubules in interphase plant cells // Internal Rev. Cytol.-1991.- V.129.- P.135−206.
  223. Wright H.T., Sandrasegham G., Wright C. S. Evolution of a family of N-acetylglucosamine binding proteins containing the disulfide-rich domain of wheat germ agglutinin // J. Mol. Evol.-1991, — V. 33.- P.283−294.
  224. Yasuhara H., Sonobe S., Shibaoka H. Effect of taxol on the development of the cell plate and of the phragmoplast in tobacco BY-2 cells // Plant Cell Physiol. -1993.-V. 34.-№ 34.-P. 21−29.
  225. Yokota E, Muto S., Shimmen T. Inhibitory Regulation of Higher-Plant Myosin by Ca2+ Ions // Plant Phisiol.- 1999.-V. 119.-P.231−239.
  226. Yokota E., Shimmen T. Isolation and Characterization of Plant Myosin from Pollen Tubes of Lily // Protoplasma.-1994.- V. 177.- P. 153−162.
  227. You W., Abe S., Davies E. Cosidemintationon pea root polysomes with the cytoskeleton // Cell Biol. Int. Rep. 1992. — V. 16. — P. 663- 673.
  228. Zaluzec E. J., Zaluzec M.M., Olsen K.W., Pavkovic S.F. Crystallization and preliminary X-ray analysis of peanut agglutinin-N6-bensylaminopurine complex // J. Mol. Biol.-1991.- V. 219.- P. 151−153.
  229. Zhang W., Peumans W., Barre A. Isolatijn and caracterization of a Jacalin-related mannose-binding lectin from salt-stressed rise (Orysa sativa) plants I I Planta.-2000.- V. 210.- P. 970−978.
  230. Zhu-Salzman K., Salzman R. A., Koiwa H. Ethylene negatively regulates local expression of plant defence lectin genes // Physiol. Plant.- 1998, — V. 104.- P. 365−372.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!