Гибридные лектины с измененными углеводсвязывающими свойствами и их влияние на бобово-ризобиальный симбиоз

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

На основе генаpsl лектина Pisum sativum созданы гибридные гены лектинов с УСП лектинов Onobrychis arenaria, Т. pratense, Astragalus glycyphyllos (psl/agl), Melilotus albus (psl/mat). y5. Синтезируемые в клетках E. coli гибридные лектины PSL/AGL и PSL/MAL способны связывать сахариды и вызывать агглютинацию эритроцитов, что указывает на их корректную пространственную укладку и ассоциацию… Читать ещё >

Содержание

Список сокращений и условных обозначений
Глава 1. Обзор литературы
- 1. 1. Происхождение бобово-ризобиального симбиоза
- 1. 2. Специфичность и механизм становления бобово-ризобиального симбиоза
- 1. 3. Сигналлинг между ризобиями и бобовым растением
- 1. 4. Лектины бобовых растений
  - 1. 4. 1. Роль лектина в бобово-ризобиальном симбиозе
  - 1. 4. 2. Структура и специфичность лектинов
- 1. 5. Особенности организации генома клубеньковых бактерий
Глава 2. Объекты и методы исследований
- 2. 1. Объекты исследований
- 2. 2. Выделение и очистка ДНК растений
- 2. 3. Выделение и очистка ДНК ризобий. у
- 2. 4. Выделение и очистка плазмидной ДНК
- 2. 5. Выделение и очистка одноцепочечной фагмидной ДНК
- 2. 6. Расщепление ДНК рестрикционными эндонуклеазами
- 2. 7. Аналитический гель-электрофорез ДНК в неденатурирующих условиях
- 2. 8. Препаративный гель-электрофорез ДНК в неденатурирующих условиях
- 2. 9. Элюция ДНК из агарозных гелей
- 2. 10. Клонирование фрагментов генов лектина бобовых растений
- 2. 11. Полимеразная цепная реакция
- 2. 12. Подготовка компетентных клеток
- 2. 13. Трансформация компетентных клеток Е. соП плазмидной
- 2. 14. Секвенирование ДНК ферментативным методом
- 2. 15. Электрофоретическое фракционирование ДНК в денатурирующих условиях (секвенирующий гельэлектрофорез)
- 2. 16. Компьютерный анализ нуклеотидных последовательностей
- 2. 17. Бактериальные штаммы и фагмидные вектора
- 2. 18. Экспрессия белка и его выделение
- 2. 19. Электрофоретическое фракционирование белков в денатурирующих условиях
- 2. 20. Реакции гемагглютинации
- 2. 21. Реактивы и материалы
- 2. 22. Составы использованных стандартных растворов
Глава 3. Результаты исследований и их обсуждение
- 3. 1. Анализ углеводсвязывающих участков лектинов бобовых растений
  - 3. 1. 1. Клонирование и секвенирование фрагментов гена лектина бобовых растений
  - 3. 1. 2. Анализ нуклеотидных и аминокислотных последовательностей секвенированных фрагментов генов лектина козлятника восточного и лекарственного
  - 3. 1. 3. Сравнительный анализ углеводсвязывающих аминокислотных последовательностей лектинов бобовых растений
  - 3. 1. 4. Анализ нуклеотидных и аминокислотных последовательностей секвенированных фрагментов генов лектина клевера белого, лугового и волос исто голо во го
- 3. 2. Создание гибридных белков лектина и анализ их угле воде вяз ывающих свойств
  - 3. 2. 1. Создание гибридных конструкций гена лектина
  - 3. 2. 2. Синтез лектинов в клетках E. coli и их выделение
  - 3. 2. 3. Анализ специфичности лектинов
- 3. 3. Анализ влияния природных и гибридных лектинов на взаимодействие бобовых растений с ризобиями
  - 3. 3. 1. Экзогенная обработка лектинами бактерий в ризосфере бобовых растений
  - 3. 3. 2. Влияние лектинов PSL, GOL и PSL/MAL на симбиоз Astragalus cicer и Galega orientalis с ризобиями
  - 3. 3. 3. Влияние лектинов PSL, PSL/AGL на симбиоз Medicago sativa с ризобиями

Гибридные лектины с измененными углеводсвязывающими свойствами и их влияние на бобово-ризобиальный симбиоз (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Усвоение молекулярного азота воздуха (азотфиксация) является одним из важнейших биологических процессов, от которого во многом зависит жизнь на нашей планете. Химические азотные удобрения, применяемые обычно в качестве источника азота в сельском хозяйстве, могут быть вредны с точки зрения экологии, и, кроме того, их производство требует значительных затрат энергоресурсов. Организмы-азотфиксаторы усваивают свободный азот воздуха в процессе своей жизнедеятельности, используя, в том числе, энергию солнца. Особый интерес представляет фиксация атмосферного азота бобовыми растениями в симбиозе с клубеньковыми бактериями. Проблема симбиотической азотфиксации привлекает внимание ученых всего мира в связи с возможностью практического применения результатов таких исследований (Спайнк и др., 2002). Одним из критических моментов становления бобово-ризобиального симбиоза является стадия взаимного «узнавания» микроорганизма и растения-хозяина. Этот процесс характеризуется сложным обменом сигналами между макро-и микросимбионтом в ризосфере растения-хозяина еще до инвазии клубеньковых бактерий. Показано, что специфичность образования бобово-ризобиального симбиоза определяется, в первую очередь, растением-хозяином, диктующим способ формирования, характеристику структуры и развития азотфиксирующего клубенька (Broughton et al., 2000; Gualtieri et al., 2000). Однако в отличие от ризобиальных факторов клубенькообразования, растительные компоненты, участвующие в инициации симбиоза, изучены не так хорошо. Несомненно, что в данный процесс вовлечены лектины бобовых, которые, как показано, могут обеспечивать избирательные взаимодействия растений с ризобиями благодаря своим углеводсвязывающим свойствам (Brill et al., 2004). Можно предполагать, что интродукция чужеродных бобовых лектинов в другие бобовые растения будет способствовать расширению группы клубеньковых бактерий, из которых макросимбионт в данных почвенно-климатических условиях сможет выбрать наилучшего партнера для симбиоза. Это, в конечном счете, должно привести к более высокому уровню азотфиксации, а, стало быть, и к увеличению урожайности сельскохозяйственных культур. Эксперименты с трансгенными растениями, несущими различные гены лектинов позволяют оценивать роль этих белков, однако такого рода исследования довольно сложны. При этом в настоящее время сведения о полноразмерных генах бобовых лектинов весьма ограничены и, кроме того, процедура трансформации бобовых растений представляет собой достаточно трудоемкий процесс. Один из вариантов решения данной проблемы заключается в изучении симбиотической роли лектинов при экзогенной обработке ими растений и микроорганизмов. Так, удобным инструментом для подобных исследований являются бобовые лектины, полученные с применением прокариотических экспрессионных систем. При том что возможности использования этих систем таковы, что они позволяют нарабатывать сконструированные гибридные лектины с заданными свойствами для исследования функционально значимых углеводе вяз ывающих областей, определяющих возможность формирования бобово-ризобиальных отношений.

Цели н задачи исследования. Целями данной работы являлось изучение структурных особенностей углеводсвязывающих участков лектинов бобовых растений, создание гибридных лектинов и исследование их углеводсвязывающих свойств, а также изучение влияния таких лектинов на становление симбиоза между бобовым растением и ризобиями.

Для достижения этих целей были поставлены следующие задачи:

1. Клонировать и секвенировать углеводсвязывающие области генов лектинов бобовых растений;

2. Провести сравнительный анализ как секвенированных нами так и имеющихся в Международном банке данных нуклеотидных и аминокислотных последовательностей углеводсвязывающих областей бобовых лектинов;

3. Исследовать значение лектина в существовании двух групп инокуляции Galega officinalis — Rhizobium galegae bv. officinalis и Galega orientalis — Rizobium galegae bv. orientalis;

4. Сконструировать гибридные лектины на основе полноразмерного гена лектина гороха с измененной специфичностью к углеводам путем замещения углеводсвязывающего участка этого белка гомологичными участками генов лектинов других бобовых растений;

5. Подобрать условия экспрессии гибридных генов лектинов в клетках E. coli и получения функционально активных белков;

6. Исследовать углеводсвязывающие свойства гибридных лектинов;

7. Оценить влияние природных и гибридных лектинов на становление симбиоза бобовых растений с различными ризобиями.

Научная новизна. Обнаружено, что лектины бобовых растений одной группы перекрестной инокуляции имеют формируемую их углеводсвязывающими последовательностями (УСП) сходную специфичность к простым сахаридам. Показано, что в УСП лектинов присутствуют консервативные аминокислоты, определяющие специфичность связывания лектина с ризобиальными рецепторами, что указывает на участие углеводсвязывающего участка лектина и в формировании специфичности к сложным сахаридам, из чего следует, что специфичность к моносахаридам является необходимым, но не достаточным условием, чтобы лектины специфично связывались с поверхностными полисахаридами ризобий.

Впервые показано, что лектин является одним из критических факторов, обусловливающих существование двух групп инокуляции G. officinalis — R. galegae bv. officinalis и G. orientalis — R. galegae bv. orientalis. Сходство в строении Nod-факторов биоваров R. galegae и различия в строении лектинов козлятника восточного и козлятника лекарственного можно рассматривать как свидетельство в пользу независимого влияния этих двух факторов специфичности на формирование бобово-ризобиального симбиоза.

Впервые секвенированы фрагменты генов лектина Trifolium repens, Т. pratense и Т. trichocephalum. Обнаружено, что эти растения из одной группы перекрестной инокуляции имеют, тем не менее, совершенно разные углеводсвязывающие последовательности лектинов. На филогенетическом древе углеводсвязывающих и доменов лектинов, клевер белый образует компактный кластер с донниками белым и лекарственным, клевер же луговой далеко отстоит от представителей Trifoleae, тогда как сравнительный анализ УСП на нуклеотидном уровне и древо, основанное на последовательностях внутренних транскрибируемых спенсеров генов рРНК, свидетельствуют о том, что луговой клевер входит в группу Trifolium sp.

Впервые созданы уникальные гибридные конструкции, представляющие собой полноразмерный ген лектина гороха с замещенными углеводе вяз ывающими участками из генов Т. pratense, Onobrychis arenaria, М. albas (psl/mal), Astragalus glycyphyllos (psl/agl). Синтезируемые в клетках E. coli гибридные лектины PSL/AGL и PSL/MAL связывали сахариды и вызывали агглютинацию эритроцитов, что указывает на корректность их пространственной укладки и ассоциации субъединиц. Замещение УСП лектина гороха на УСП лектинов М. albas и A. glycyphyllos привело к изменению специфичности к монои дисахаридам, что свидетельствует о формировании углеводе вязывающим пептидом лектинов аффинности к простым сахаридам.

Впервые показано, что лектины бобовых растений, синтезированные в бактериях, сохраняют свойства, вызывающие специфические реакции симбиоза.

При обработке гибридным лектином PSL/AGL бактерий из клубеньков Astragalus cicer (идентифицированных нами по генам 16S рРНК как микроорганизмы, близкие к Agrobacterium tamefaciens) в ризосфере люцерны впервые наблюдали нетипичные симбиотические отношения с образованием инфицированных клубеньков. Это свидетельствует о том, что лектин является одним из критических факторов в данной симбиотической системе.

Практическая значимость. Знания о закономерностях формирования углеводной специфичности лектинов, обусловленной их структурными особенностями, могут быть использованы в моделировании белков с новыми и заданными углеводсвязывающими свойствами. Разработанная нами стратегия изменения углевосвязывающих свойств лектинов позволяет моделировать лектины с разнообразной специфичностью, что может найти применение в биотехнологии и фармакологии.

Гибридные лектины можно использовать для исследований физиологических свойств этого белка в бобово-ризобиальных взаимодействиях, более того, они способны расширять специфичность растений к ризобиям, то есть увеличивать круг микросимбионтов, из которых растения могут выбрать наилучшего партнера для азотфиксации, что может привести к росту урожайности сельскохозяйственных культур.

Апробация работы. Материалы диссертации были доложены на конференции молодых ученых «Молодые ученые Волго-Уральского региона на рубеже веков» (Уфа, 2001 г.) — на 6-ой конференции молодых ученых «Биология — наука 21-го века» (Пущино, 2002 г.) — на III съезде Биохимического общества (Санкт-Петербург, 2002 г.) — на XVI зимней молодежной научной школе «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии» (Москва, 2004 г.) — «Наука и бизнес: Поиск и использование новых биомолекул: биоразнообразие, окружающая среда, биомедицина». Пущино, 2004.

Конкурсная поддержка работы. Исследования были поддержаны фантами РФФИ (№ 04−04−48 884), РФФИ-Агидель (№ 02−04−97 903), фантом Программы поддержки ведущих научных школ РФ (HILI-2217.2003.4).

Публикации. Основные результаты диссертации изложены в 7 печатных работах, а также депонированы в международных банках данных EMBL, GenBank и DDBJ.

Объем и структура диссертации.

Диссертация изложена на 148 страницах, содержит 3 таблицы и 19 рисунков. Она состоит из введения, обзора литературы (глава 1), описания объектов и методов исследования (глава 2), результатов исследования и их обсуждения (глава 3), заключения, выводов и списка литературы, включающего 249 источника (15 отечественных и 234 зарубежных).

Выводы.

1. Лектины бобовых растений одной группы перекрестной инокуляции имеют сходную специфичность к простым сахаридам, формируемую их углеводсвязывающими последовательностями. В УСП присутствуют консервативные аминокислоты, ответственные также за специфичность взаимодействия лектина с ризобиями.

VI. Обнаруженные различия секвенированных последовательностей участков генов лектина G. officinalis и G. orientalis, как по общей последовательности, так и по консервативным аминокислотам, свидетельствуют в пользу гипотезы, что лектин является одним из критических факторов, обуславливающих существование двух групп инокуляции G. officinalis — R. galegae bv. officinalis и G. orientalis — R. galegae bv. orientalis.

3. Обнаружено, что растения Trifolium repens, Т. pratense и Т. trichocephalum, из одной группы перекрестной инокуляции, имеют лектины с совершенно различными УСП.

14. На основе генаpsl лектина Pisum sativum созданы гибридные гены лектинов с УСП лектинов Onobrychis arenaria, Т. pratense, Astragalus glycyphyllos (psl/agl), Melilotus albus (psl/mat). y5. Синтезируемые в клетках E. coli гибридные лектины PSL/AGL и PSL/MAL способны связывать сахариды и вызывать агглютинацию эритроцитов, что указывает на их корректную пространственную укладку и ассоциацию субъединиц. Замещение УСП лектина P. sativum на УСП лектинов М. albus и А. glycyphyllos привело к изменению специфичности к монои дисахаридам. v6. Обработка, находящихся в ризосфере Medicago sativa, ризобий R. leguminosarum bv. viciae синтезированным в E. coli лектином PSL, привела к образованию не инфицированных клубеньков, что свидетельствует о сохранении у бобовых лектинов бактериального происхождения функций, способствующих становлению симбиоза.

7. При обработке гибридным лектином PSL/AGL бактерий Astragalus cicer в ризосфере М. sativa обнаружены нетипичные симбиотические отношения с образованием инфицированных клубеньков, что является доказательством критичности влияния лектина на данный симбиоз. Гибридный лектин сохраняет свои функции, вызывающие специфические реакции симбиоза.

Заключение

Симбиотические отношения между бактериями рода КЫгоЫит и бобовыми растениями являются объектом пристального внимания ученых всего мира. Изучение механизма становления подобных бобово-ризобиальных отношений, факторов специфичности, определяющих возможность формирования азотфиксирующих клубеньков, имеет вместе с теоретическим, также и огромный практический интерес. Создание небобовых трансгенных растений, способных фиксировать азот атмосферы, позволит в какой то мере решить «проблему азота», являющуюся основным препятствием на пути эволюции органического мира. Кроме того, результаты исследований формирования углеводной специфичности лектинов, обусловленная их структурными особенностями, могут быть использованы в моделировании белков с новыми и заданными углеводсвязывающими свойствами которые можно применять в биотехнологии и фармакологии.

С целью изучения строения лектинов бобовых растений, являющихся одним из критических факторов на пути формирования симбиоза нами был проведен компьютерный анализ известных на сегодняшний день аминокислотных последовательностей лектинов бобовых растений. Обнаружено, что в углеводсвязывающей области лектинов растений одной группы инокуляции присутствуют консервативные аминокислоты, определяющие и специфичность связывания лектина с ризобиальными рецепторами, указывая этим на то, что углеводсвязывающий участок лектина принимает участие и в формировании специфичности к сложным сахаридам. Лектины растений одной группы инокуляции имеют сходную специфичность к простым сахаридам то есть специфичность к моносахаридам является необходимым, но не достаточным условием, чтобы лектины специфично связывались с поверхностными полисахаридами ризобий.

Секвенирование углеводсязывающих участков лектинов морфологически щ близких видов растений козлятника восточного и лекарственного, разного географического происхождения показало, что их лектины значительно различаются, при гомологичных растительных рецепторах Nod факторов их ризобий, являющихся детерминантами специфичности бобово-ризобиальной системы Galega sp. -R. galegae. Этот факт указывает на то, что лектин является одним из критических факторов, обусловливающий существование двух групп инокуляции G. officinalisR. galegae bv. officinalis и G. orientalis — R. galegae bv. orientalis. Секвенированием фрагментов генов лектина растений Trifolium repens, Т. pratense и Т. trichocephalum обнаружено, что эти растения, инокулирующиеся одними и теми же ризобиальными штаммами, имеют, тем не менее, совершенно разные углеводсвязывающие участки лектинов.

Созданы уникальные гибридные конструкции, представляющие собой полноразмерный ген лектина гороха с замещенным углеводсвязывающим участком (УСП) участками генов Т. pratense, Onobrychis arenaria, Melilotus albus (psl/mal) и Astragalus glycyphyllos (psl/agl). Синтезируемые в клетках E. coli гибридные лектины PSL/AGL и PSL/MAL способны связывать сахариды и вызывать агглютинацию эритроцитов, что указывает на корректность их пространственной укладки и полимеризации субъединиц. Замещение УСП лектина гороха на УСП лектинов Melilotus albus и Astragalus glycyphyllos привело к изменению специфичности к моно-и дисахаридам, что свидетельствует о формировании аффинности лектинов к простым сахаридам углеводсвязывающим пептидом. Таким образом, разработанная щ нами стратегия изменения углевосвязывающих свойств лектинов позволяет моделировать лектины с разнообразной специфичностью, что может найти применение в биотехнологии и фармакологии. Обработкой ризобий R. leguminosarum bv. viciae лектином гороха в ризосфере М. sativa показано, что рекомбинантный лектин гороха в бактериях E. coli сохраняет не только углеводсвязывающие свойства, но и некоторые свои свойства, позволяющие ему вызывать специфические реакции симбиоза. Только при обработке гибридным лектином PSL/AGL бактерий из A. cicer, идентифицированных нами по генам 16S рРПК как бактерии близкие к A. tumefaciens, щ наблюдали нехарактерные симбиотические отношения с образованием инфицированных клубеньков, показывая что лектин является критическим фактором в данной симбиотической системе. Таким образом гибридный лектин не только сохраняет свои углеводсвязывающие свойства, но и некоторые свои функции, позволяющие ему вызывать специфические реакции симбиоза. То есть гибридные лектины можно использовать для исследований физиологических свойств этого белка в бобово-ризобиальных взаимодействиях.

Показать весь текст

Список литературы

Андронов Е.Е., Румянцева М. Л., Снмаров Б. В. Генетическое разнообразие природной популяции Sinorhizobium meliloti, выявленное при анализе криптических плазмид и IS Rm20 1−2-фингерпринтов // Генетика 2001. — № 37. — Р. 610−616.
Баймиев Ал.Х., Чемерис A.B., Вахитов В. А. Анализ информативности некоторых современных методов идентификации полиморфизма ДНК микроорганизмов на примере симбиотических клубеньковых бактерий Rhizobium galegae II Генетика. 1999.-№ 35. Р. 1613−1621.
Баймиев Ал.Х., Чемерис A.B., Баймиев Ан.Х., Вахитов В. А. Углеводсвязывающие пептиды лектинов бобовых растений в связи с их различной хозяйской специфичностью при образовании симбиоза с клубеньковыми бактериями // Генетика. 2001. -№ 37. р. 215−222.
Маниатис Е., Фрич Э., Сэмбрук Д. Молекулярное клонирование. М.: «Мир», 1984.-445 С.
Мишустин E.H., Шильникова В. К. Клубеньковые бактерии и инокуляционный процесс. М.: Наука, 1973. 288 С.
Новикова Н.И., Сафронова В. И., Павлова Е. А. О характере взаимодействия клубеньковых бактерий козлятника Rhizobium galegae с бобовыми растениями // С.-х. биология. 1992.-№ 5.-С. 105−110.
Новикова Н.И. Современные представления о филогении и систематике клубеньковых бактерий // Микробиология. 1996. — Т. 65, № 4. — С. 437−450.
Парийская А.Н., Клевенская И. Л. Распространение в природе и возможные пути эволюции азотфиксирующего симбиоза // Успехи микробиол. 1979. — Т. 14. — С. 124−147.
Проворов H.A. Специфичность взаимодействия клубеньковых бактерий и бобовых растений и эволюция симбиоза // С.-х. биология. 1985. — № 3. — С. 34−47.
Проворов Н.А. Коэволюция бобовых растений и клубеньковых бактерий: таксономические и генетические аспекты // Журнал общей биологии. 1996. — Т. 57. № 2.-С. 52−77.
Родынюк И.С., Клевенская И. Л. Клубеньковые образования травянистых растений Сибири. Новосибирск: Наука, 1977. — 174 С.
Симаров Б.В., Аронштам А. А., Новикова Н. И. Генетические основы селекции клубеньковых бактерий. Д.: Агропромиздат, 1990. 192 С.
Спайнк Г., Кондороши А., Хукас П. Rhizobiaceae, молекулярная биология бактерий взаимодействующих с растениями: Пер. с англ. / Под ред. Тихоновича И. А., Проворова Н. А. Санкт-Петербург, — 2002. — 567 С.
Чернова Т.А., Аронштам А. А., Симаров Б. В. Изучение генетической природы невирулентных штаммов CXMI-125 и CXMI126 Rhizobium meliloti II Генетика. -1986. Т. 22. №.8. — С. 2066−2073.
Яковлев Г. П. Бобовые земного шара. JL: Наука, 1991. — 144 С.
Abe М., Sherwood J.E., Hollingsworth R.I., Dazzo F.B. Stimulation of clover root hair infection by lectin-binding oligosaccharides from the capsular and extracellular polysaccharides of Rhizobium trifolii/П. Bacteriol. 1984. — V. 160. — P. 517−520.
Abe M., Kawamura R., Higashi S., Mori S., Shibata M., Uchiumi T. Transfer of the symbiotic plasmid from Rhizobium leguminosarum bv. trifolii to Agrobacterium tumefaciens II J. Gen Appl. Microbiol. 1998. — V. 44, № 1. — P. 65−74.
Adar R., Streicher H., Rozenblatt S., Sharon N. Synthesis of soybean agglutinin in bacterial and mammalian cells // Eur. J. Biochem. 1997. — V. 249, № 3. — P. 684−9.
Adar R., Sharon N. Mutational studies of the amino acid residues in the combining site of Erythrina corallodendron lectin // Eur. J. Biochem. 1996. — V. 239. P. 668−674.
Al-Mallah M.K., Davey M.R., Cocking E.C. Enzymatic treatment of clover root hairs removes a barrier to Rhizobium host specificity // Biotechnol. 1987. — V. 5, № 8. -P. 1319−1322.
Al-Mallah M.K., Davey M.R., Cocking E.C. Formation of nodular structures on rise seedlings by rhizobia//J. Exper. Bot. 1989. — V. 40. — P. 473−478.
Allen O.N., Allen E.K. The Leguminosae. A source book of characteristics, uses and nodulation// Madison: Univ. Wisconsin Press, 1981. 800 P.
Armitage J.P., Gallager A., Johnston A.W.B. Comparison of the chemotactic behaviour of Rhizobium leguminosarum with and with-out the nodulation plasmid // Molec. Microbiol. 1988. — V. 2, № 6. — P. 743−748.
Badenoch-Jones J., Flanders D.J., Rollfe B.G. Association of Rhizobium strains with roots of Trifolium repens II Applied and environmental microbiology. 1985. — V. 49, № 6.-P. 1511−1520.
Banfalvi Z., Sakanyan V., Koncz C., Kiss A., Dusha L, Kondorosi A. Location of nodulation and nitrogen fixation genes on a high molecular weight plasmid of R. meliloti II Mol. Gen. Genet. 1981. — V. 184. — P. 334−339.
Barbour W.M., Hatterman D.R., Stacey G. Chemotaxis of Bradyrhizobium japonicam to soybean exudates // Appl. Environ. Microbiol. 1991. — V. 57. — P. 26 352 639.
Bauer W.D. Infection of legumes by rhizobia // Annu. Rev. Plant Physiol. 1981. -V. 32. — P. 407−409.
Baumann C., Rudiger H., Strosberg A.D. A comparison of the two lectins from Vicia cracca IIFEBS Lett. 1979. — V. 102. — P. 216−218.
Baumann C., Strosberg A.D., Rudiger H. Purification and characterization of a mannose/glucose-specific lectin from Vicia cracca II Eur. J. Biochem. 1982. — V. 122. -* P. 105−110.
Becking J.H. The Rhizobium symbiosis with the nonlegume Parasponia // In: Biol. Nitrogen Fixation (Stacey G., Burris R.H., Evans H.J., Ed.). 1992. — P. 497−559.
Bhuvaneswari T.V., Pueppke S.G., Bauer W.D. Role of lectins in plant-microorganisms interactions. I. Binding of soybean lectin to rhizobia // Plant. Physiol. -1977. V. 60. — P. 486−492.
Bhuvaneswari T. V., Bauer W.D. Role of Lectins in Plant-Microorganism Interactions // Plant Physiol. 1978. — V. 62. — P. 71−74.
Bhuvaneswari T. V., Mills K. K., Crist D. K., Evans W. R., Bauer W. D. Effect of ^ culture age on symbiotic infectivity of Bradyrhizobium japonicum II J. Bacteroil. 1983. -V. 153.-P. 443−451.
Bohlool B.B., Schmidt E.L. Lectins: a possible basis for specificity in the Rhizobium-legume symbiosis// Science. 1974. — V. 185. — P. 269−275.
Boogerd F. C., van Rossum D. Nodulation of groundnut by Bradyrhizobium'. a simple infection process by crack entry // Ferns Microbiology Reviews. 1997. — P. 5−27.
Bouckaert J., Hamelryck T., Wyns L., Loris R. Novel structures of plant lectins and their complexes with carbohydrates // Curr Opin Struct Biol. 1999. — V. 9, № 5. — P. 572−577.
Brelles-Marino G., Costa G.A., Boiardi J.L. Enhancement of infection thread formation by Rhizobium etli incubated with bean seed lectin // Microbiol. Res. 1996. — V. 151.-P. 243−246.
Brewer C.F. Multivalent lectin-carbohydrate cross-linking interactions // Chemtracts: Biochem. Mol. Biol. 1996. — V. 6. — P. 165−179.
Brill L. M., Fujishige N. A., Hackworth C. A., Hirsch A. M. Expression of MsLECl transgenes in alfalfa plants causes symbiotic abnormalities // Mol. Plant Microbe Interact. -2004.-V. 17, № I. P. 16−26.
Broughton W.J., Samrey U., Stanlay J. Ecological genetics of Rhizobium meliloti: symbiotic plasmid transfer in the Medicago sativa rhisosphere // Fems. Microb. Lett. -1987.-V. 40, № 2.-P. 251−255.
Broughton W.J., Jabbouri S., Perret H. Keys to symbiotic Harmony// Journal of Bacteriology. 2000. P. 5641−5652.
Bunker T.W. Ph.D. // Thesis, University of California. // Plant Physiol 1995. -V. 76. P. 879−884.
Caetano-Anolles G., Wrobel-Boerner E., Bauer W.D. Growth and movement of spot inoculated Rhizobium meliloti on the root surface of alfalfa // Plant Physiol. 1992. -V. 98.-P. 1181−1189.
Caetano-Anolles G., Joshi P., Gresshoff P. Nodulation in the absence of Rhizobium II In: Plant Biotech. Development. 1992. — P. 61−70.
Caetano-Anolles G., Gresshoff P.M. DNA amplification fingerprinting: A general tool with applications in breeding, identification and phylogenetic analysis of plants // In: Molecular Ecology and Evolution: Approaches and Applications. 1994. — P. 17−31.
Callaham D.A., Torrey J.G. The structural basis for the infection of root hairs in Trifolium repens by Rhizobium II Can. J. Bot. 1981. — V. 59. — P. 1647−1664.
Carlson R.W. Heterogenecity of Rhizobium lipopolisaccharides // J. Bacterid. -1984.-V. 158. P. 1012−1017.
Carlson R.W., Kalembasa S., Tunoroski D., Packori P., Noel K.D. Characterisation of the lipopolysaccharide from a Rhizobium phaseoli mutant that is defective in infection thread development // J. Bacteriol. 1987. — V. 169. — P. 4923−4928.
Chervenak M.C., Toone E.J. Calorimetric analysis of the binding of lectins with overlapping carbohydrate-binding ligand specificities // Biochemistry. 1995. — V. 34, № 16.-P. 5685−95.
Chrispeels M.J., Raikhel N.V. Lectins, lectin genes and their role in plant defence // Plant Cell. 1991. — V. 3. P. 1−9.
Clewell D.B., Helinski D.R. Supercoiled circular DNA-protein complex in Escherichia coli: purification and induced conversion to an open circular DNA form // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1969. — V. 62, № 4. — P. 1159−1166.
Cocking E.C., Davey M.R. Nitrogen from the air for non-legume crops // Chem. And Industry. 1991. — P. 831−835.
Cohen S.N., Chang A.C.Y., Hsu L. Nonchromosomal antibiotic resistance in bacteria Genetic transformation of E. coli by R-factor DNA. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1972. — V. 69. — P. 2110−2114.
Cote F., Hahn M.G. Oligosaccharins: Structures and signal. Transduction // Plant Mol. Biol. 1994. — V. 26. — P. 1379−1411.
Dazzo F.B., Hubbel D.H. Cross-reactive antigens and lectin as determinants of symbiotic specificity in the Rhizobium-clover association // Appl. Microbiol. 1975. — V. 30.-P. 1017−1021.
Dazzo F.B., Truchet G. L, Sherwood J.E. Alteration of the trifolin A-binding capsule of Rhizobium trifolii -0403 by enzymes released from clover roots // Appl. Environ. Microbiol. 1982. — V. 44. — P. 478−490.
Dazzo F.B., Truchet G.L. Interactions of lectins and their saccharide receptors in the Rhizobium-legume symbiosis // J. Membr. Biol. 1983. — V. 73. — P. 4−11.
Dazzo F.B., Napoli C.A., Hubbell D.H. Adsorption of bacteria to roots as related to host specificity in the Rhizobium-clover symbiosis // Appl. Envir. Microbiol. 1976. — V. 32, № l.-P. 166−171.
Dazzo F. B., Brill W. J. Receptor site on clover and alfalfa roots for Rhizobium II Appl. Environ. Microbiol. 1977. — V. 33. — P. 132−136.
Dazzo F.B., Brill W.J. Regulation by fixed nitrogen of host-symbiont recognition in the rhizobium-clover symbiosis // Plant Physiol. 1978. — V. 62. — P. 18−21.
Dazzo F.B., Truchet G.L., Sherwood J.E., Hrabak E.M., Abe M., Pankratz S.H. Specific phases of root hair attachment in the Rhizobium trifolii-clover symbiosist // Applied and environmental microbiology. 1984. — V. 48, № 6. — P. 1140−1150.
Deasey M. C., Matthysse A. G. Interactions of wild type and a cellulose-minus mutant of Agrobacterium tumefaciens with tobacco mesophyll and tobacco tissue culture cells 11 Phytopathology. 1984. — V. 74. — P. 991−994.
De Moranville C.J., Kaminski A.R., Barnett N.M., Bottino PJ., Blevins D.G. Substancies from cultured soybean cells which stimulate or inhibit acetylene reduction by free-living Rhizobium japonicam II Physiol. Plant. 1981. — V. 42, № 1. — P. 53−58.
Denarie J., Cullimore J. Lipo-oligosaccharide nodulation factors: a new class of signalling molecules mediating recognition and morphogenesis // Cell. 1993. — V. 74. — P. 951−954.
Denarie, J., Debelle, F., Prome J. C. Rhizobium lipo-chitooligosaccharide nodulation factors: signaling molecules mediating recognition and morphogenesis // Annu. Rev. Biochem. 1996. — 65. — P. 503−535.
Diaz C.L., Van Spronsen P.C., Bakhuizen R., Logman G.J.J., Lugtenberg B.J.J., Kijne J.W. Correlation between infection by Rhizobium leguminosarum and lectin on the surface of Pisum sativum L. roots // Planta. 1986. — V. 168. — P. 350−358.
Diaz C.L., Melchers L.S., Hooykaas P.J.J., Lugtenberg B.J.J., Kijne J.W. Root lectin as a determinant of host-plant specificity in the Rhizobium-legume symbiosis // Nature. 1989. — V. 338. — P. 579−581.
Diaz C.L., Logman T.J.J., Stam H.C., Kijne J.W. Sugar-Binding activity of Pea Lectin Expressed in White Clover Hairy Roots // Plannt Physiol. 1995. — V. 109. — P. 1167−1177.
Dixon R.A., Paiva N.L. Stress-induced phenylpropanoid metabolism // Plant Cell. -1995.-V. 7.-P. 1085−1097.
Di Virgilio S.N.A. High performance lectin affinity chromatography for fractionation and sequence determination of oligosaccharides // University of Georgia. -9 1998.
Djordjevic M. A., Zurkowski W., Shine J., Rolfe B. G. Sym plasmid transfer to various symbiotic mutants of Rhizobium trifolii, R. leguminosarum and R. meliloti II J. Bacteriol. 1983. — V. 156, № 3. — P. 1035−1045.
Dylan T. Rhizobium meliloti genes required for nodule development are related to chromosomal virulence genes in Agrobacterium tumefaciens II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. — V. 83. — P. 4403−4407.
Ebeling S., Kundig C., Hennecke H. Discovery of a rhizobial RNA that is essential for symbiotic root nodule development // J. Bacteriol. 1990. — V. 173, № 20. — P. 63 736 382.
Elgavish S., Shaanan B. Chemical characteristics of dimmer interfaces in the legume lectin family // Protein Science. 2001. — V. 10. — P. 753−761.
Etzler M.E., Murphy J.B. Do legume vegetative tissue lectins play roles in plant-microbial interactions? // In: Biology of Plant-Microbe Interactions. 1996. — P. 105−110.
Etzler M.E. // Annu. Rev. Plant Physiol. 1985. — V. 36. — P. 209−234.
Etzler M.E. in The Lectins. Properties, functions and applications in biology and medicine // New York, Academic Press. 1986.- P. 371−435.
Finan T.M., Hirsch A.M., Leigh J.A., Johansen E., Kuldau G.A., Deegan S., Walker G.C., Signer E.R. Symbiotic mutants of Rhizobium meliloti that uncouple plant from bacterial differentiation 11 Cell 1985. — V. 40. — P. 869−877.
Foriers A., de Neve R., Kanarek L., Strosberg A.D. Common ancestor for concanavalin A and lentil lectin? // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. — V. 75. — P. 11 361 139.
Franssen H.J., Vijn I., Yang W.C., Bisseling T. Developmental aspects of the Rhizobium-legume symbiosis // Plant. Mol. Biol. 1992. — V. 19. — P. 89−107.
Fraysse N., Couderc F., Poinsot V. Surface polysaccharide involvement in establishing the rhizobium-legume symbiosis // Eur. J. Biochem. 2003. — V. 270. — P. 1365−1380.
Gegg C.V., Roberts D.D., Segel I.H., Etzler M.E. Characterization of the adenine binding sites of two Dolichos biflorus lectins // Biochemistry. 1992. — V. 31, № 30. — P. 6938−42.
Geremia R.A., Mergaert P., Geelen D., Van Montagu M., Holsters M. The NodC protein of Azorhizobium caulinodans is an N-acetylglucosaminyltransferase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. — V. 91. — P. 2669−2673.
Geurts R., Franssen H. Signal transduction in Rhizobium-induced nodule formation // Plant Physiol. 1996. — V. 112. — P. 447 — 453.
Goethals K., Van Den Eede G., Van Montagu M., Holsters M. Identification and characterization of a functional nodD gene in Azorhizobium caulinodans ORS571 // J. Bacteriol. 1990. — V. 172. — P. 2658−2666.
Goldstein I.J., Poretz R.D. Isolation, phisico-chemical characterization, and carbohydrate-binding specificity of lectins // The Lectins. Properties, Functions and Applications in Biology and Medicine. Orlando, Academic Press. — 1986. — P. 33−247.
Goossens A., Geremia R., Bauw G., van Montagu M., Angenon G. Isolation and characterisation of arcelin-5 proteins and cDNAs // Eur. J. Biochem. 1994. — V. 225. — P. 787−795.
Govers F., Moerman M., Downie J.A. Rhizobium nod-genes are involved in inducing on early nodulation gene I I Nature. 1986. — V. 323. — P. 564−566.
Graham D.E. The Isolation of high molecular weight DNA from whole organisms or large tissue masses // Anal. Biochem. 1978. — V. 85, № 2. — P. 609−613.
Gualtieri G., Bisseling T. The evolution of nodulation // Plant molecular biology. -2000.-V. 42.-P. 181−194.
Guo W., Zhang X. X., Zhang Z. M., Li F. D. Characterization of Astragalus sinicus rhizobia by restriction fragment length polymorphism analysis of chromosomal and nodulation gene regions // Curr. Microbiol. 1999. — V. 39. — P. 358−364.
Hagen M.J. Hamrick J.L. A hierarchical analysis of population genetic structure in Rhizobium leguminosarum bv. trifolii //Molecular Ecology. 1996. — V. 5. — P. 177−186.
Halverson L.J., Stacey G. Effect of lectin on nodulation by wild-type Bradyrhizobium japonicum and a nodulation-defective mutant // Appl. Environ. Microbiol. 1986.-V. 51.-P. 753−760.
Halverson L.J., Stacey G. Signal Exchange in Plant-Microbe Interactions //
Microbiological reviews. 1986. — V. 50, № 2. — P. 193−225.
Hamblin J., Kent S.P. Possible role of phytohemagglutinin in Phaseolus vulgaris L. I I Nature New Biol. 1973. — V. 245. — P. 28−29.
Hamelryck T. W., Poortmans F., Goossens A., Angenon G., Van Montagu M., Wyns L., Loris R. Crystal Structure of Arcelin-5, a Lectin-like Defense Protein from Phaseolus vulgaris II J. Biol. Chem. 1996- - V. 271, № 51. — P. 32 796 — 32 802.
Hamelryck T.W., Loris R., Bouckaert J., Wyns L. From structure to activity: new insights into the functions of legume lectins // Trends in Glycosci. Glycotech. 1998. — V.10, № 53-P. 247−255.
Hara-Nishimura I., Inoue K., Nishimura M. A unique vauolar processing enzyme responsible for conversion several proprotein precursors into the mature forms // Febs Letters. 1991. — V. 294. — P. 89−93.
Hartwig U.A., Joseph C.M., Phillips D.A. Flavonoids released naturally from alfalfa • seeds enhance growth rate of Rhizobium meliloti II Plant Physiol. 1991. — V. 95, № 3. — P. 797−803.
He X.G. Signal molecules of plant-induced of gene expression of bacteria // Acta Bot. Sin. 1990. — V. 32, № 11.. p. 896−900.
Heidstra R., Geurts R., Franssen H., Spaink H.P., van Kammen A., Bisseling T. Root hair deformation activity of nodulation factors and their fate in Vicia sativa II Plant Physiol. 1994. — V. 105. — P. 787−797.
Hess D., Schatzte H., Dressler K. In vitro associations of tomato plants and Rhizobium: induction of nitrogenase activity // Experientia. 1981. — V. 37, № 9. — P. 961−962.
Higgins T. J. V., Chandler P. M., Zurawski G., Button S.C., Spencer D. The biosynthesis and primary structure of pea seed lectin // J. Biol. Chem. 1983. — V. 258. -P. 9544−9549.
Hirsch A.M., Brill L.M., Lim P.O., Scambray J., Van Rhijn P. Steps toward defining the role of lectins in nodule development in legumes // Symbioses. 1995. — V. 19.-P. 155−173.
Hirsch A.M. Role of lectins (and rhizobial exopolysaccharides) in legume nodulation // Plant Biol. 1999. V. 2. — P. 320−326.
Hirsch A M, Wilson K J, Jones J D, Bang M, Walker V V, Ausubel F M. Rhizobium meliloti nodulation genes allow Agrobacterium tumefaciens and Escherichia coli to form pseudonodules on alfalfa//J. Bacteriol. 1984.- V. 158, № 3.-P. 1133−1143.
Hirsch A.M., Drake D., Jacobs T.W., Long S.R. Nodules are induced on alfalfaroots by Agrobacterium tumefaciens and Rhizobium trifolii containing small segments of the Rhizobium meliloti nodulation region // J. Bacteriol. 1985. — V. 161, № 1. — P. 22 330.
Hoedemaker F., van Eijsden R., Diaz C. Mutational analysis of legume lectins // 16thInterlec Conference (Toulouse). 1995. — V. 7. — P. 130−36.
Honeycutt R.J., McClelland M., Sobral B.W.S. Phisical map of the genome of Rhizobium meliloti 1021 //J. Bacteriol. 1993. — V. 175, № 21. — P. 6945−6952.
Honma M.A., Ausubel F.M. Rhizobium meliloti has three functional copies of nodD Symbiotic regulatory gene // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1987. — V. 84, № 23. — P.8558−8562.
Hookaas P.J.J., Snijdewint F.G.M., Shilperoort. Identification of the Sym plasmid of Rhizobium leguminosarum strain 1001 and its transfer to and exspression in other rhizobia and Agrobacterium tumefaciens II Plasmid. 1982. — V. 8. — P. 73−82.
Hookaas P.J.J., van Brussel A.A.N., Dulk-Ras H.D., Von Slogteren G.M.S., Schilperoort. Sym-plasmid of Rhizobium trifolii expressed in defferent rhizobial species and Agrobacterium tumefaciens II Nature. 1981. — V. 291. — P. 351−353.
Hornik C.L., Karush F. From Structure to Activity: New Insights into the Functions of Legume Lectins// Immunochemistry. 1972. — V. 9. — P. 325−340.
Horvath B., Heidstra M., Lados M., Moerman M., Spaink H.P., Prome J.S., van Kammen A., Bisseling T. Lipo-oligosaccharides of Rhizobium induce infection related early nodulin gene expression in pea root hairs // Plant J. 1993. — V. 4. — P. 727−733.
Hubac C., Ferran J., Tremolieres A., Kondorosi A. Luteoline uptake by Rhizobium melilot’r. evidence for several steps including an active extrusion process // Microbiology. 1994. — V. 140, № 10. — P. 2769−2774.
Jacobs M., Ruberry H.P. Naturally occuring auxin transport vegetators // Science. -1988.-V. 241.-P. 346−349.
Jayaraman V., Das H.R. Interaction of peanut root lectin (PRAII) with rhizobial lipopolysaccharides I I Biochim. Biophys. Acta. 1998. — V. 1381, № 1. — P. 7−11.
John M., Rohrig H., Schmidt J., Wieneke U., Schell J. Rhizobium NodB protein involved in nodulation signal synthesis is a chitooligosaccharide deacetylase // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1993. — V. 90. — P. 625−629.
Joshi P.A., Caetano-Anolles G., Graham E.T., Gresshoff P.M. Ontogeny and ultrastructure of spontaneous nodules in alfalfa (Meclicago sativa) II Protoplasma. 1991. -V. 162, № l.-P. 1−11.
Journet J.P., Pichon N., Dedieu A., de Billy F., Truchet G., Barker D.G. Rhizobium meliloti Nod factors elicit cell-specific transcription of the Enodll gene in transgenic alfalfa // Plant J. 1994. — V. 6. — P. 241−249.
Kalsi G., Babu C.R., Das R.H. Localisation of peanut (Arachis hypogaea) root lectin (PRAII) on root surface and its biological significance // Glyciconjugate J. 1995. -V. 12.-P. 45−50.
Kato G., Maruyama Y., Nakamura M. Involvement of lectins in Rhizobium-pearecognition // Plant Cell Physiol. 1981. — V. 22. — P. 759−771.
Kijne J.W., Diaz C.L., Pater S. Lectins in the symbiosis between Rhizobia and leguminous plants // Advances in Lectin Research (Franz H., van Driessche E., Kasai K.J., Eds.). Berlin, Ullstein Mosby. 1992. — P. 15−50.
Kijne J.W., Bauchrowitz M.A., Diaz C.L. Root lectin and Rhizobia II Plant Physiol. 1997.-V. 115.-P. 869−973.
Kinkle B.K., Schmidt E.L. Transfer of pea symbiotic plasmid pJB5JI in non-sterile soil II Appl. Environt. Microbiol. 1991. — V. 57, № 11. — P. 3264−3269.
Konami Y., Yamamoto K., Toyoshima S. The primary structure of the Laburnumalpinum seed lectin // Febs Letters. 1991. — V. 286. — P. 33−38.
Konami Y., Yamamoto K., Osawa T., Irimura T. The primary structure of the Cytisus scoparius seed lectin and a carbohydrate-binding peptide // J. Biochem. 1992. -V. 112.-P. 366−375.
Malek W. The role of motility in the efficiency of nodulation by Rhizobium meliloti II Arch. Microbiol. 1992. — V. 158. — P. 26−28.
Martinez-Romero E., Romero D., Palacios R. The Rhizobium genome // Crit. Rev. Plant. Sei. 1990. — V. 9. — P. 59−63.
Matthysse A. G. Role of bacterial cellulose fibrils in Agrobacterium tumefaciens infections // J. Bacteriol. 1983. — V. 154. — P. 906−915.
Matthysse A. G., Holmes K. V., Gurlitz R. H. G. Elaboration of cellulose fibrils by Agrobacterium tumefaciens during attachment to carrot cells // J. Bacteriol. 1981. — V. 145.-P. 583−595.
Mellor H.Y., Glenn A.R., Arwas R., Dilworth M.J. Symbiotic and competitive properties of motility mutants of Rhizobium trifolii TAI // Arch. Microbiol. 1987. — V. 148.-P. 34−39.
Mody B., Modi V. Peanut agglutinin induced alterations in capsular and extracellular polysaccharide synthesis and ex-planta nitrogenase activity of cowpea rhizobia//J. Biosci. 1987. — V. 12. — P. 289−296.
Mohnen D., Hahn M.G. Cell wall carbohydrates as signals in plants // Seminars in Cell Biol.-- 1993. V. 4.- P. 93−102.
Nishiguchi M., Yoshida K., Sumizono T., Tazaki K. Studies by sitedirected mutagenesis of the carbohydrate-binding properties of a bark lectin from Robinia pseudoacacia II Febs Lett. 1997. — V. 403. — P. 294−298.
Norel F., Desnoues N., Elmerich C. Characterization of DNA sequence homologous to Klebsiella pneumoniae nijH, D, K and E in the tropical Rhizobium ORS571 // Molec. Gen. Genet. 1985. — V. 199, № 2. — P. 352−356.
Olson E. R., Sadowsky M. J., Verma D. P. S. Identification of genes involved in the Rhizobium-legume symbiosis by Mu-di (Kan, Lac)-generated transcription fusions // Biotechnology 1985. — V. 3. — P. 143−149.
Osborn T.C., Blake T., Gepts P., Bliss F.A. Bean arcelin. Genetic variation, inheritance and linkage relationships of a novel seedprotein of Phaseolus vulgarisII Theor. Appl. Genet. 1986,-V. 71. — P. 847−855.
Palacios R., Brom S., Davila G. Gene amplification in Rhizobium II In: New Gorizons Nitrogen Fixation (Dordrecht, Kluwer Academic Publishers). 1993. — P. 581 585.
Parniske M., Ahborn B., Werner D. Isoflavonoid-inducible resistance to thephytoalexin glyceolin in soybean rhizobia // J. Bacteriol. 1991. — V. 173, № 11. — P. 3432−3439.
Peumans W.J., Barre A., Hao Q., Rouge P., van Damme, Els J.M. Higher Plants Developed Structurally Different Motifs to Recognize Foreign Glycans // Trends in Glycoscience and Glycotechnology. 2000. — V. 12, № 64. — P. 83−101.
Peumans W.J., van Damme E.J.M. Lectins as Plant Defense Proteins // Plant Physiol. 1995.- V. 109. — P. 347−352.
Prakash R.K., Atherly A.G. Plasmids of Rhizobium //Internat. Rev. Cytol. 1986.1. V. 104.-P. 1−24.
Pretorius-Guth I.M., Puhler A., Simon R. Conjugal transfer of megaplasmid 2 between Rhizobium meliloti strains in alfalfa nodules // Appl. Environt. Microbiol. 1990. — V. 56, № 8. — P. 2354−2359.
Pueppke S.G. Adsorption of slow- and fast-growing rhizobia to soybean and cowpea roots // Plant Physiol. 1984. — V.75. — P. 924−928.
Quinto C., de la Vega H., Flores M. Reiteration of nitrogen-fixation gene sequence in Rhizobiumphaseoli//Nature. 1982. — V. 5885. — P. 724−726.
Rao V.S.R., Lam K., Qasba P.K. Architecture of the sugar binding sites in carbohydrate binding proteins—a computer modeling study // Int. J. Biol. Macromol. -1998.-V. 23.-P. 295−307.
Rahbe Y., Sauvion N., Febvay G., Peumans W.J., Gatehouse A.M.R. Toxicity of lectins and processing of ingested proteins in the pea aphid Acyrthosiphonpisum II Entomol. Exp. Appl. 1995. V. 76. — P. 143−155.
Rodrigues-Quinones F., Judd A.K., Sadowsky M.J. Hyperreiterated DNA regions are conserved among Bradyrhizobium japonicum seroclaster 123 strains // Appl. Environt. Microbiol. 1992. — V. 58, № 6. — P. 1878−1885.
Rolfe B., Gresshoff P.M. Genetic analysis of legume nodule initiation // Annu. Rev. Plant Physiol. 1988. — V. 39. — P. 297−319.
Romero D., Brom S., Martinez-Salazar J. Amplification and deletion of a nod-nif region in the symbiotic plasmid of Rhizobium phaseoli II J. Bacteriol. 1991. — V. 173, № 8.-P. 2435−2441.
Rosenberg C., Boistard P., Denarie J., Casse-Delbart F. Genes controlling early and late functions is simbyosis are located on a megaplasmid in R. meliloti II Mol. Gen. Genet. 1981.-V. 184.-P. 326−333.
Rosenberg C., Casse-Delbart F., Dusha I., David M., Boucher C. Megaplasmids in ^ the plant-associated bacteria R. meliloti and Pseudomonas solanacearum II J. Bacteriol. -1982.-V. 150.-P. 402−406.
Rouge P., Pere D., Bourne Y. In vitro cleavage of the Lathyrus nissolia isolectin // Plant Sci. 1989. — V. 62. — P. 181−189.
Rouge P., Pere D., Bourne Y. Single- and two-chain legume lectins: a revisited question// Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. 1990. — P. 105−112.
Rouge P., Cambillau C., Bourne Y. The three-dimensional structure of legume lectins // Lectin Revievs St. Louis, Sigma Chem. Comp. 1991. — V. 1. — P. 143−159.
Rye P.D., Bovin N.V. Carbohidrate affinity-PAGE for the study of carbohydratebinding proteins // BioTechniques. 1998. — V. 25. — P. 146−151.
Rudiger H. Purification and properties of blood group specific lectins from Vicia cracca II Eur. J. Biochem. 1977. — V. 72. — P. 317−322.
Rudiger H. Structure and function of plant lectins // Glycosciences. 1997. — P. 415−438.
Sanger F., Nicklen S., Coulson A.R. DNA sequencing with chain termination inhibitors // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1977. — V. 74. — P. 5463−5467.
Scheres B., van Engelen F., van der Knaap E., van de Wiel C., van Kammen A., Bisseling T. Sequential induction of nodulin gene expression in the developing pea nodule 4 // Plant Cell. 1990. — V. 8. — P. 687−700.
Schlaman H.R.M., Okker R.J.H., Lugtenberg B.J.J. Subcellular localization of the nodD gene product in Rhizobium leguminosarum II J. Bacteriol. 1989. — V. 171. — P. 4648−4653.
Schlaman H.R.M., Okker R.J.H., Lugtenberg B.J.J. Regulation of nodulation gene expression by NodD in rhizobia // J. Bacteriol. 1992. — V. 174. — P. 5177−5182.
Schmidt P.E., Broughton W.J., Werner D. Nod factor of Bradyrhizobium japonicum and Rhizobium sp. NGR234 induce flavonoid accumulation in soybean root exudate // Mol. Plant-Microbe Interact. 1994. — V. 7. — P. 384−390.
Scott M.P., Jung R., Muntz K., Nielsen N.C. A protease responsible for post-translational cleavage of a conserved Asn-Gly linkage in glycinin, the major seed storage protein of soybean // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1992. — V. 89. — P. 685−662.
Sealey P.G., Southern E.M. Gel electrophoresis of DNA // In: Gel electrophoresis of nucleic acids. A practical approach. IRL Press- Oxford, — 1982. — P. 3976.
Selenska-Trajkova S., Radeva G., Gigova L., Markov K. Localisation of the nif genes on large plasmids in Rhizobium galegae II Letts. Appl. Bacteriol. 1990. — V. 11, № 1. — P. 73−76.
Sharma V., Surolia A. Analyses of carbohydrate recognition by legume lectins: size <9 of the combining site loops and their primary specificity // J. Mol. Biol. 1997. — V. 267. -P. 433−445.
Sharon N., Lis H. Legume lectins a large family of homologous proteins // Faseb J.- 1990.-V. 4.-P. 3198−3208.
Sharon N. Lectin-carbohydrate complexes of plants and animals: an atomic view // Trends Biochem. Sei. 1993. — V. 18. — P. 221−226.
Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg J.J. Involvement of both cellulose fibrills and a2+ t Ca -dependent adhesin in the attachment of Rhizobium leguminosarum to pea root hairtips//J. Bacteriol. 1987. — V. 169. — P. 4294−4301.
Spaink H.P., Weinmann J., Djordjevic M.A., Wijffelman C.A., Okker R.J.H., 1. gtenberg B.J.J. Genetic analysis and cellular localization of the Rhizobium hostspecificity-determining NodE protein // EMBO J. 1989. — V. 8. — P. 2811−2818.
Sprent J.I., Raven J.A. Evolution of nitrogen-fixing symbiosis // In: Biol. Nitrogen
Fixation. 1992. — P. 461−496.
Stacey G. Bradyrhizobium japonicum nodulation genetics // Fems Microbiol. Lett.1995.-V. 127, № 12.-P. 1−9.
Staehelin C., Schultze M., Kondorosi E., Mellor R.B., Boller T., Kondorosi A.
Structural modifications in Rhizobium meliloti Nod factors influence their stability againsthydrolysis by root hitinases // Plant J. 1994. — V. 5. — P. 319−330.
Stokkermans T.J., Ikeshita S., Cohn J. Use of synthetic lipochitin oligosaccharidesin structure function studies on Glycine soja // In: Proc. 1st Europ. Nitrogen Fixation Conf.- 1994.-P. 59−63.
Stubbs M. E., Carver J.P., Dunn R. J. Production of lectin in Escherichia coli II The Journal of Biological Chemistry. 1986. — V. 261, № 14. — P. 6141−6144.
Suominen L., Roos C., Lortet G., Paulin L., Lindstrom K. identification and Structure of the Rhizobium galegae Common Nodulation Genes: Evidence for Horizontal Gene Transfer // Mol. Biol. Evol. 2001. — V. 18, № 6. — P. 907−916.
Sujatha M.S., Balaji Petety V. Identification of common structural features of binding sites in galactose-specific proteins // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 2004. — V. 55. — P. 44−65.
Terefework Z., Kaijalainen S., Lingstrom K. AFLP fingerprinting as a tool to study the genetic diversity of Rhizobium galegae isolated from Galega orientalis and Galega officinalis US. Biotechnology. 2001. — V. 91. — P. 169−180.
Terefework Z., Giselle N., Suomalainen S., Paulin L., Lindstrom. Phylogeny of Rhizobium galegae with respect to other rhizobia and agrobacteria // International Journal of Systematic Bacteriology. 1998. — V. 48. — P. 349−356.
Toro N., Soto M.J., Garcia-Rodrigues F. Rhizobium meliloti competitiveness genes nfe: evaluation and impact of strain GR4 release in the field // In: Proc. 1-st Europ. Nitrogen Fixat. Conf. 1994. — P. 247−249.
Truchet G., Roche P., Lerouge J., Vasse J., Camut S., de Billy F., Prome J.-C., Denarie J. Sulphated lipo-oligosacharide signals of R. meliloti elicit root nodule organogenesis in alfalfa// Nature. 1991. — V. 351. — P. 670−673.
Truchet G, Rosenberg C, Vasse J, Julliot JS, Camut S, Denarie J. Transfer of Rhizobium meliloti pSym genes into Agrobacterium tumefaciens: host-specific nodulation by atypical infection // J Bacteriol. 1984. — V. 157, № 1. — P. 134−42.
Turgeon B.G., Bauer W.D. Ultrastructure of infection thread development during the infection of soybean by Rhizobium japonicum II Planta. 1985. — V. 163, № 1. — P. 328−349.
Vesper S.J., Bauer W.D. Role of pili (fimbriae) in attachment of Bradyrhizobium japonicum to soybean roots // Appl. Environ. Microbiol. 1986. — V. 52. — P. 134−141.
Vodkin L. O., Rhodes P. R. and Goldberg R. B. Ca lectin gene insertion has the structural features of a transposable element// Cell 1983. — V. 34. — P. 1023−1031.
Williams A., Westhead D. R. Sequence relationships in the legume lectin fold and other jelly rolls // Protein Engineering. 2002. — V. 15, № 10. — P. 771−774.
Wong P. P. Interactions between Rhizobia and Lectins of Lentil, Pea, Broad Bean, and Jackbean // Plant Physiol. 1980. — V. 65. — P. 1049−1052.
Wood S.M., Newcomb W. Nodule morphogenesis: the early infection of alfalfa (Medicago sativa) root hairs by Rhizobium meliloti I I Can. J. Bot. 1989. — V. 67. — P. 9 3108−3122.
Yamamoto K., Konami Y., Kusui K. Purification and characterization of a carbohydrate-binding peptide from Bauhinia purpurea lectin // Febs Letters. 1991. — V. 281. — P. 258−262.
Yamamoto K., Konami Y., Osawa T. Alteration of the carbohydrate-binding specificity of the Bauhinia purpurea lectin trough the preparation of a chimeric lectin // J. Biochem. 1992. — V. 111. — P. 87−90.
Yamamoto K., Konami Y., Osawa T. Carbohydrate-binding peptides from several anti-H (O) lectins // J. Biochem. 1992. — V. 111. — P. 436−439.
Yelton M.M., Mulligan J.T., Long S.R. Expression of Rhizobium meliloti nod genes in Rhizobium and Agrobacterium backgrounds // J. Bacterid. 1987.- V. 169, № 7. — P. 3094−8.
Young J.P.W., Johnston A.W.B. The evolution of specificity in the legume-Rhizobium symbiosis //Trends in Ecol. Evolut. 1989. — V. 4, № 11. — P. 341−349.
Young J.P.W. Phylogenetic classification of nitrogen-fixing organisms // In: Biol. Nitrogen Fixation. 1992. — P. 43−86.
Young J.P.W. Molecular phylogeny and evolution of rhizobia // In: The Nitrogen Fixation and its Research in China. 1992. — P. 365−381.
Young N.M., Oomen R.P. Analysis of sequence variation among legume lectins: a ring of hypervariable residues forms the perimeter of the carbohydrate-binding site // J. Mol. Biol. 1992. — V. 228. — P. 924−934.
Young J.P.W. Molecular phylogeny of rhizobia and their relatives // In: New Gorizons Nitrogen Fixation (Dordrecht, Kluwer Academic Publishers). — 1993. — P. 587 592.
Zahran H.H. Rhizobia from wild legumes: diversity, taxonomy, ecology, nitrogen fixation and biotechnology // Journal of Biotechnology. 2001. -V. 91. — P. 143−153.
Zhang X.X., Turner S.L., Guo X.W., Yang H.J. The common nodulation genes of Astragalus sinicus rhizobia are conserved despite chromosomal diversity // Applied and Environmental Microbiology. 2000. — P. 2988−2995.
Zurkovski W. Molecular mechanism for loss of nodulation properties of Rhizobium trifolii II J. Bacteriol. 1982. — V. 150, № 3. — P. 999−1007.

Заполнить форму текущей работой