Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Изучение тайтина и белков его семейства в скелетных мышцах в норме, при гибернации и микрогравитации

Диссертация: Изучение тайтина и белков его семейства в скелетных мышцах в норме, при гибернации и микрогравитации
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Изучение поведения тайтина и белков его семейства в мышцах человека и животных в условиях микрогравитации только начинается. Недавно проведенные исследования выявили уменьшение количества тайтина в m. soleus крыс при моделировании условий гравитационной разгрузки (Kasper & Xun, 2000; Toursei et al., 2002). Однако в литературе отсутствуют данные об изменении тайтина в m. soleus человека, а также… Читать ещё >

Содержание

  • Список использованных сокращений
  • ВВЕДЕНИЕ .б
  • I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ ТАЙТИНА И ЕГО ФУНКЦИИ
    • 1. 1. Структура и функциональные свойства области молекулы тайтина, расположенной в Z-диcкe саркомера
    • 1. 2. Структура и функциональные свойства области молекулы тайтина, расположенной в 1-зоне саркомера
      • 1. 2. 1. Изоформы тайтина
      • 1. 2. 2. Взаимодействие тайтина с тонкими нитями в 1-зоне саркомера
    • 1. 3. Структура и функциональные свойства области молекулы тайтина, расположенной в А-диске саркомера
    • 1. 4. Структура и функциональные свойства области молекулы тайтина, расположенной в М-линии саркомера
  • Глава 2. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ МОЛЕКУЛ С-БЕЛКА И Х-БЕЛКА
    • 2. 1. Структура и локализация молекул С-белка и Х-белка в саркомерах скелетных мышц
    • 2. 2. Функции С-белка
  • Глава 3. ЗИМНЯЯ СПЯЧКА МЛЕКОПИТАЮЩИХ
    • 3. 1. Общие представления о зимней спячке млекопитающих
    • 3. 2. Сезонные изменения в мышцах зимоспящих животных
    • 3. 3. Изменения в мышцах человека и животных в условиях микрогравитации

Изучение тайтина и белков его семейства в скелетных мышцах в норме, при гибернации и микрогравитации (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В настоящее время известна большая группа белков семейства тайтина (тайтин, С-белок, Х-белок, Н-белок, М-белок, миомезин и другие), относящихся к саркомерным цитоскелетным белкам поперечно-полосатых мышц позвоночных. Показано, что они связываются с миозин-содержащими (толстыми) нитями и составляют 15% от общего количества белка в саркомере. Хотя предположения о присутствии белков немиозиновой природы в структуре толстых нитей высказывались давно (Рере, 1967; Huxley, 1967; Hanson et al., 1971), до начала 70-х годов прошлого века природа этих белков была неизвестна. Обнаружение с помощью ДСН-гель-электрофореза С-белка и Х-белка в качестве минорных примесей в препаратах миозина (Starr & Offer, 1971), а также открытие тайтина (= коннектина) (Maruyama et al., 1977; Wang К. et al., 1979; Maruyama et al., 1981) стимулировали их выделение и изучение.

С-белок в быстрых волокнах скелетных мышц и его изоформа Х-белок в медленных волокнах (Yamamoto & Moos, 1983; Starr & Offer, 1983) располагаются на поверхности толстых нитей с периодом 43 нм (Bennett et al., 1986), связываясь одновременно с тайтином и миозином. Тайтин является продольным элементом саркомерного цитоскелета поперечно-полосатых мышц позвоночных. До его открытия мышечное сокращение рассматривалось с позиции взаимодействия двух типов нитей: тонких (актин-содержащих) и толстых (миозин-содержащих), скользящих относительно друг друга (Huxley & Hanson, 1954; Huxley & Niedergerke, 1954). Обнаружение тайтина и выяснение его локализации позволило выдвинуть гипотезу о трехнитевой модели саркомера (Wang К., 1984; 1985).

Исследования показали, что тайтин и белки его семейства могут выполнять разные функции в саркомере. Предполагается, что они играют существенную роль в миогенезе при сборке толстых нитей и формировании структуры саркомера, участвуют в регуляции актин-миозинового взаимодействия при мышечном сокращении. Тайтин вносит вклад в пассивное натяжение, развиваемое мышцей, и, возможно, участвует в регуляции генной экспрессии, обновления белков и активности ионных каналов (Granzier & Labeit, 2002; 2004). Тем не менее, не все свойства этих белков в норме до конца изучены. Поэтому одна из задач данной работы — изучение структурно-функциональных свойств тайтина, С-белка и Х-белка скелетных мышц в норме.

Не изучена роль белков семейства тайтина в мышцах при изменении условий внешней среды, включая экстремальные, например, зимняя спячка и микрогравитация. Интерес, проявляемый к изучению зимней спячки (гибернации) млекопитающих, определяется, прежде всего, способностью зимоспящих животных адаптироваться к неблагоприятным условиям среды за счет снижения активности всех физиологических систем организма, включая мышечную, при сохранении контроля за согласованностью их действия (Wang L., 1987). Поскольку при гибернации животные длительное время пребывают в обездвиженном состоянии, после чего за несколько часов способны перейти к нормальной двигательной активности без патологических последствий, есть основания ожидать, что в скелетных мышцах зимоспящих происходят обратимые адаптационные изменения, которые могут вносить вклад в смену физиологического состояния животных. Эти изменения могут касаться состава, структуры и функциональных свойств сократительных нитей и составляющих их белков. Полученные ранее в нашей лаборатории данные об изменениях изоформного состава и свойств миозина скелетных мышц сусликов при гибернации (Лукоянова, 1997а, 19 976) подтверждают это предположение. В настоящей работе проведено исследование адаптационных изменений тайтина, С-белка и Х-белка в скелетных мышцах сусликов при гибернации.

Изучение поведения тайтина и белков его семейства в мышцах человека и животных в условиях микрогравитации только начинается. Недавно проведенные исследования выявили уменьшение количества тайтина в m. soleus крыс при моделировании условий гравитационной разгрузки (Kasper & Xun, 2000; Toursei et al., 2002). Однако в литературе отсутствуют данные об изменении тайтина в m. soleus человека, а также о поведении Х-белка в этой мышце при микрогравитации. В настоящей работе изучено поведение изоформного состава тайтина, а также Х-белка в m. soleus человека и крыс в условиях моделируемой микрогравитации.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

Проведены исследования структурно-функциональных свойств тайтина, С-белка и X-белка в скелетных мышцах разных животных (кролик, суслик, крыса) и человека в норме для последующего сравнения их со свойствами этих белков в мышцах суслика при гибернации и в мышцах крыс и человека при моделируемой микрогравитации.

1. Обнаружены новые свойства исследуемых in vitro белков в норме: активирующий эффект тайтина и ингибирующий эффект Х-белка на Са2±чувствительность актин-активируемой АТФазы миозинаспособность тайтина скелетных мышц связываться с актиновыми нитями. Полученные результаты указывают на участие белков семейства тайтина в регуляции актин-миозинового взаимодействия в скелетных мышцах;

2. С помощью оптимизированной нами методики ДСН-гель-электрофореза в т. soleus животных (кролик, суслик, крыса) и человека впервые обнаружены изоварианты N2A изоформы тайтина с м.в. более 3700 кДа;

3. Выявлено избирательное уменьшение количества С-белка и коротких изовариантов N2A изоформы тайтина при отсутствии изменений количества X-белка и длинных изовариантов тайтина в скелетных мышцах сусликов при зимней спячке. Это может являться результатом преимущественного катаболизма быстрых мышечных волокон и сохранения медленных, как наиболее выносливых и энергетически более выгодных с характерными для них изоформами белков. Такая адаптация направлена на ингибирование сократительной активности скелетных мышц для экономии энергетических ресурсов, что необходимо для выживания животного в экстремальных условиях спячки и выхода из нее без патологических последствий;

4. Обнаружено увеличение степени фосфорилирования тайтина и Х-белка в скелетных мышцах гибернирующих сусликов, что приводит к снижению активирующего влияния тайтина и увеличению ингибирующего влияния X-белка на ферментативные и регуляторные свойства миозина. Сделано предположение, что увеличение степени фосфорилирования саркомерных цитоскелетных белков при гибернации, наряду с изменениями их изоформного состава, вносит вклад в подавление сократительной активности мышц в этот период;

5. Показано, что пребывание в условиях моделируемой микрогравитации приводит к неизбирательному уменьшению количества короткого и длинных изовариантов Ы2А изоформы тайтина, а также уменьшению количества X-белка в ш. эокиэ крыс и человека, что, наряду с другими изменениями в мышечном аппарате, будет вносить вклад в развитие «гипогравитационного мышечного синдрома»;

6. Показано, что иммобилизация ш. бокиэ крыс в растянутом состоянии и тенотомия мышц-антагонистов ш. БокиБ крыс на фоне гравитационной разгрузки приводят к снижению степени деградации тайтина и к предотвращению уменьшения содержания Х-белка. Полученные результаты являются основой для поиска наиболее эффективных подходов к снижению или предотвращению атрофии мышц человека в условиях космического полета.

7.3.

Заключение

.

Проведено изучение изменений изоформного состава тайтина, а также Х-белка в гравитационно-зависимой мышце зо1еш крыс и человека при моделировании условий микрогравитации и проведена оценка эффективности подходов, направленных на снижение негативного влияния микрогравитации на мышцу.

1. Показано, что пребывание в условиях моделируемой микрогравитации приводит к неизбирательному уменьшению количества короткого и длинных изовариантов изоформы тайтина, а также уменьшению количества Х-белка в т. зо1еиз крыс и человека, что, наряду с другими изменениями в мышечном аппарате, будет вносить вклад в развитие «гипогравитационного мышечного синдрома»;

2. Показано, что иммобилизация т. зо1еш крыс в растянутом состоянии и тенотомия мышц-антагонистов т. зо1еш крыс на фоне гравитационной разгрузки приводят к снижению степени деградации тайтина и к предотвращению уменьшения содержания Х-белка. Полученные результаты являются основой для поиска наиболее эффективных подходов к снижению или предотвращению атрофии мышц человека в условиях космического полета.

Показать весь текст

Список литературы

  1. H.H., Еремин A.B., Газенко О. Г., Егоров А. Д., Брянов И. И., Генин A.M. (1975) Медицинские исследования в космических полетах кораблей «Союз-12, 13, 14,» и орбитальной станции «Салют-З» П Космич. Биол. и мед. № 2. с.48−53.
  2. Г. Ф., Вонг Л., Джордан М. (1993) Транспорт аминокислот и синтез белков у сусликов при гибернации и искусственной гипотермии И Укр. биохим. Журнал. Т. 65 (6). С. 25−29.
  3. Л.И., Черепахин М. А., Первушин В. Н. (1971) Влияние факторов космического полета на мышечный тонус у человека II Косм. Биол. и мед. Т. 5. № 2. с. 63−68.
  4. Н.И. (1969) Периодические изменения в организме грызунов: их причины и последствия // Ленинград. Наука. 279 с.
  5. И.Г. (1977) Эволюция сна (этапы формирования цикла бодрствование-сон в ряду позвоночных) ПЛ.: Наука. 174 с.
  6. И.Г., Оганесян Г. А. (1994) Физиология и патология цикла бодрствование-сон. Эволюционные аспекты II СПб: Наука. 200 с.
  7. Э., Зайцова А. (1984) Изменения структурных элементов органов у летучих мышей в периоды активности и гибернации // Архив анатомии, гистологии и эмбриологии. Т. 87 (9). С. 47−52.
  8. H.A., Игнатьев Д. А., Колаева С. Г., Подлубная З.А (1997а) Изучение АТФазных и регуляторных свойств миозина скелетных мышц сусликов Citellus undulatus на разных стадиях зимней спячки // Биофизика. Т. 42. С. 343−348.
  9. З.А. (1981) Формирование сократительных структур в миогенезе И В кн.: Проблемы миогенеза. Л. с.51−74.
  10. З.А. (1992) Ферменты в толстых нитях поперечно-полосатых мышц позвоночных // Биохимия. Т. 57 (12). С. 1785−1814.
  11. А.Д. (1971) Экологическая физиология животных // М. Высшая школа. 448 с.
  12. Н.А., Вишневская З. И., Удальцов С. Н., Подлубная З. А. (1982) Влияние С-белка, ДТНБ-цепей и ионов кальция на АТФазу актомиозина при разных ионных силах// Тез.докл. I Всесоюзн. Биофизич. Съезда М. Т. II. с. 32.
  13. Н.А. (1987) Исследование С- и F- минорных белков толстых нитей скелетных мышц кролика //Диссертационная работа. Пущино. 164 с.
  14. П., Сомеро Дж. (1988) Биохимическая адаптация ИМ.: Мир. 568 с.
  15. М.Д., Орлова А. А., Лацабидзе И. Л., Подлубная З. А., Леднев В. В. (1983) Исследование структуры толстых нитей в изолированных А-дисках и продольных срезах скелетных мышц позвоночных методом оптической дифракции // Биофизика. Т. 28. с. 306−310.
  16. Е.Б., Виль-Вильямс И.Ф. (1975) Имитация детренированности организма методом «сухого» погружения // В кн.: X чтения К. Э. Циолковского. Секц. «Пробл. космич. мед. биол.» с. 39−47.
  17. Agostini В., De Martino L., Soltau В., Hasselbach W. (1991) The modulation of the calsium transport by skeletal muscle sarcoplasmic reticulum in the hibernating European hamster // Z. Naturforsch., C. J. Biosci. V. 46. P. 1109−1126.
  18. C., Raynaud F., Lebart M.C., Roustan C., Benyamin Y. (1998) Binding of a native titin fragment to actin is regulated by PIP2 // FEBS Lett. V. 429 (1). P. 95−98.
  19. J.C., Tumacioglu K.K., Mittal В., Sanger J.M., Sanger J.W. (2000) Targeting of cardiac muscle titin fragments to the Z-bands and dense bodies of living muscle and non-muscle cells // Cell. Motil. Cytoskeleton. V. 45. P. 67−82.
  20. Bacou F., Rouanet P., Janmot C., Vigneron P., d’AIbis A. (1996) Expression of myosin isoforms in denervated, cross-reinnervated and electriccally stimulated rabbit muscles // Eur. J. Biochem. V. 236 (2). P. 539−547.
  21. M., Moser H., Eppenberger H.M., Wallimann T. (1985) Heart C-protein is transiently expressed during skeletal muscle development in the embryo, but persists in cultured myogenic cells // Develop. Biol. V. 112. P. 345−352.
  22. P., Starr R., Elliott A., Offer G., (1985) The structure of C-protein and X-protein molecules and a polymer of X-protein // J. Mol. Biol. V. 184. P. 297−309.
  23. P., Craig R., Starr R., Offer G. (1986) The ultrastructural location of C-protein, X-protein and H-protein in rabbit muscle // J. Muscle. Res. & Cell Motil. V. 7 (6). P. 550−567.
  24. C.A. (1973) Weightlessness // In: Bioastronoutics data book. 2-nd. NASA. Washington. P. 349−416.
  25. R.M., Ianuzzo C.D., Hamilton N., Fenton M.B. (1990) Histochemical and biochemical plasticity of muscle fibers in the little brown bat (Myotis lucifugus) // J. Comp. Physiol. V. 160. P. 183−186.
  26. J.E., Bechtel P.J. (1981) C-protein from rabbit soleus (red) muscle //Biochem. J. V. 195. P. 463−469.
  27. Cazorla O., Freiburg A., Helmes M., Centner T., McNabb M., Wu Y., Trombitas K., Labeit S., Granzier H. (2000) Differential expression of cardiac titin isoforms and modulation of cellular stiffness // Circ. Res. V. 86. P. 59−67.
  28. R., Offer G. (1976) Localization of C-protein in rabbit skeletal muscle // Proc. Roy. Soc. Lond. B. V.192. P. 451−461.
  29. R. (1977) Structure of A-segments from frog and rabbit skeletal muscle // J. Mol. Biol. V. 109. P. 69−81.
  30. J.E., Shimizu T., Reinach F.C., Fischman D.A. (1984) Localization of C-protein isoforms in chicken skeletal muscle: ultrastructural detection using monoclonal antibodies // J. Cel Biol. V. 98. P. 1514−1522.
  31. S., Fischman D.A. (1990) Isolation and characterization of a cDNA clone encoding avian skeletal muscle C-protein: an intracellular member of the immunoglobulin superfamily // Proc Nail Acad Sei U SA. V. 87 (6). 2157−2161.
  32. M., Erfmann M., Beinbrech G. (2002) Binding of CaMKII to the giant muscle protein projectin: stimulation of CaMKII activity by projectin // Biochim. Biophys. Acta. V. 1569 (1−3). P. 127−134.
  33. G., Molnar F., Pettko E., Straub F.B. (1948) Studies on the composition and polymerization of actin // Hung. Acta Physiol. V. 1 (4−5). P. 150−163.
  34. R.H., Bodine S.C., Romatowski J.G., Widrick J.J. (1998) Velocity, force, power, and Ca2+ sensitivity of fast and slow monkey skeletal muscle fibers // J. Appl. Physiol. V. 84 (5). P. 1776−1787.
  35. Flashman E., Redwood C., Moolman-Smook J., Watkins H. (2004) Cardiac myosin binding protein C: its role in physiology and disease // Circ. Res. V. 94 (10). P. 12 791 289.
  36. A., Gautel M. (1996) A molecular map of the interactions between titin and myosin binding protein C. Implications for sarcomeric assembly in familial hypertrophic cardiomyopathy // Eur. J. Biochem. V. 235. P. 317—323.
  37. N.A., Vishnevskaya Z.I., Udaltsov S.N. Podlubnaya Z.A. (1986) Effect of C-protein and LC2-light chains on actomyosin ATPase at various ionic strength and calcium-level 11 Acta Biochim. Biophys. Hung. V. 21. P. 247−256.
  38. J.D., Swartz D.R., Greaser M.L. (1989) Factors affecting polyacrilamide gel electrophoresis and electroblotting of high-molecular-weight myofibrillar proteins // Analyt. Biochem. V. 180. P. 205−210.
  39. N. & Granzier H. (2004) Role of the giant elastic protein titin in the Frank-Starling mechanism of the heart // Curr. Vase. Pharmacol. V 2 (2). P. 135−139.
  40. T., Higuchi H., Ishiwata S. (1990) Elastic filaments in skeletal muscle revealed by selective removal of thin filaments with plasma gelsolin II J. Cell Biol. V. 110. P. 53−62.
  41. D.O., Osborn M., Weber K. (1989 a) Myogenesis in the mouse embryo: differential onset of expression of myogenic proteins and the involvement of titin in myofibril assembly // J Cell Biol. V. 109 (2). P. 517−527.
  42. D.O., Vinkemeier U., Weber K. (1992) Mammalian skeletal muscle C-protein: purification from bovine muscle, binding to titin and the characterization of a full-length human cDNA //J Cell Sei. V. 102. P. 769−778.
  43. M., Leonard K., Labeit S. (1993) Phosphoiylation of KSP motifs in the C-terminal region of titin in differentiating myoblasts // EMBOJ. V. 12. P. 3827−3834.
  44. M., Zuffardi O., Freiburg A., Labeit S. (1995) Phosphorylation switches specific for the cardiac isoform of myosin binding protein-C: a modulator of cardiac contraction? // EMBO J. V. 14(9). P. 1952−1960.
  45. R., Kelly M.G., Mikawa T., Fischman D.A. (1996) The carboxyl terminus of myosin binding protein C (MyBP-C, C-protein) specifies incorporation into the Aband of striated muscle // J Cell Sei. V. 109. (1). P. 101−111.
  46. R., Cohen J.A., Pardo S., Basu A., Fischman D.A. (1999) Identification of the A-band localization domain of myosin binding proteins C and H (MyBP-C, MyBP-H) in skeletal muscle // J Cell Sci. V. 112 (Pt 1). P. 69−79.
  47. J.E., Harrington W.F. (1970) Self-association in the myosin system at high ionic strength. II. Evidence for the presence of a monomer-dimer equilibrium // Biochemistry. V. 9 (4). P. 894−908.
  48. D.F. (1977) The influence of denervation and stretch on the size and protein turnover of rat skeletal muscle II J. Physiol. V. 269 (1). P. 87P-88P.
  49. H.L., Wang K. (1993) Gel electrophoresis of giant proteins: solubilization and silver-staining of titin and nebulin from single fiber segments II Electrophoresis. V. 14. P. 56−64.
  50. H.L. & Irving T.C. (1995) Passive tension in cardiac muscle: contribution of collagen, titin, microtubules, and intermediate filaments // Biophys J. V. 68. P. 10 271 044.
  51. H., Kellermayer M., Helmes M., Trombitas K. (1997) Titin elasticity and mechanism of passive force development in rat cardiac myocytes probed by thin-filament extraction // Biophys. J. V. 73. P. 2043−2053.
  52. H. & Labeit S. (2002) Cardiac titin: an adjustable multi-functional spring // J. Physiol. V.541. P. 335−342.
  53. H. & Labeit S. (2004) The giant protein titin. A major player in myocardial mechanics, signaling and disease // Circ. Res. V. 94. P. 284−295.
  54. C.C., Granzier H., Sorimachi H., Labeit S. (1999) Muscle assembly: a titanic achievement? // Curr. Opin. Cell Biol. V. 11. P. 18−25.
  55. Gutierrez-Cruz G., Van Heerden A.H., Wang K. (2001) Modular motif, structural folds and affinity profiles of the PEVK segment of human fetal skeletal muscle titin // J. Biol. Chem. V. 276. P. 7442−7449.
  56. Hanson J., O’Brien E. J., Bennett P. M. (1971) Structure of the myosin-containing filament assembly (A-segment) separated from frog skeletal muscle // J. Mol. Biol. V. 58. P. 865−871.
  57. H.C., Titus L. (1982) Effect of cholinergic and adrenergic agonists on phosphorylation of a 165 000-daIton myofibrillar protein in intact amphibian cardiac muscle II J. Biol. Chem. V. 257. P. 2111−2120.
  58. H.C., Glass D.B. (1984) Phosphorylation of purified cardiac muscle C-protein by purified cAMF-dependent and endogenous Ca2±calmodulin-dependent protein kinases II J. Biol. Chem. V. 259. P. 15 587−15 596.
  59. Hartzell H.C.(1984) Phosphorylation of C-protein in intact amphibian cardiac muscle: correlation between 32P-incorporation and twitch relaxation // J. Gen. Physiol. V. 83. P. 563−588.
  60. H.C. (1985) Effects of phosphorylated and unphosphorylated C-protein on cardiac actomyosin ATPase IIJ. Mol. Biol. V. 186. P. 185−195.
  61. R., Kempner E.S., Bisher M.E., Podolsky RJ. (1986) A physiological role for titin and nebulin in skeletal muscle // Nature. V. 323. P. 160−164.
  62. R., Podolsky R.J. (1987) The positional stability of thick filaments in activated skeletal muscle depends on sarcomere length: evidence for the role of titin filaments II J. Cell Biol. V. 105. P. 2217−2223.
  63. A., Holt J., Tskhovrebova L., Trinick J. (1995) Studies of the interaction between titin and myosin // J. Cell Biol. V. 131. P. 1471−1481.
  64. H.E. & Hanson J. (1954) Changes in the cross-striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation // Nature. V. 173. P. 973 976.
  65. A.F. & Niedergerke R. (1954) Structural changes in muscle during contraction. Interference microscopy of living muscle cells // Nature. V. 173. P. 971 973.
  66. H. E. (1967) Recent X-ray diffraction and electron microscopic studies of striated muscle// J. Gen. Physiol. V. 50 (Suppl). P. 71−83.
  67. S., Politou A.S., Pastore A. (1996) Immunoglobulin-like modules from titin I-band: extensible components of muscle elasticity // Structure V. 4. P. 323−337.
  68. Y., Kimura S., Suzuki T., Ohashi K., Maruyama K. (1986) Native connectin from porcine cardiac muscle // J. Biochem. V. 100. P. 439−447.
  69. S.A., England P.J. (1980) Phosphorylation of a myofibrillar protein of Mr 150 000 in perfused rat heart, and the tentative identification of this as C-protein // FEBS Letters. V. 122. P. 129−132.
  70. Jin J-P. (1995) Cloned rat cardiac titin class I and class II motifs // J. Biol. Chem. V. 270. 6908−6916.
  71. Jin J.P. (2000) Titin-thin filament interaction and potential role in muscle function // Adv. Exp. Med. Biol. V.481. P. 319−333. discussion 334−335.
  72. K., Moos C. (1983) Phosphorylation of a 140 000 dalton protein of skeletal muscle // Biophys. J. V. 41. P. 99a.
  73. Kasper C.E., Xun L. (2000) Expression of titin in skeletal muscle varies with hind-limb unloading // Biol Res. Nurs. V. 2 (2). P. 107−115.
  74. W.W., Harrington W.F. (1960) A model for the myosin molecule ii Biochim. Biophys. Acta. V. 41 (3). P. 401- 421.
  75. S., Maruyama K., Huang Y.P. (1984) Interactions of muscle p-connectin with myosin, actin, and actomyosin at low ionic strengths // Biochem. J. V. 96. P. 499−506.
  76. D.A., Miers P.G., Nelson R.A., Steffen J.M. (1991) Biochemical changes in skeletal muscles of denning bears (Ursus americanus) // Comp. Biochem. Physiol. V. 100B. P. 377−380.
  77. B., Olivieri N. Witt C.C., Herrmann B.G., Labeit S. (1996) Genomic organization of the M-line titin and its tissue-specific expression in two distinct isoforms // J. Mol. Biol. V. 256. P. 556−563.
  78. J.F. (1979) Effect of C-protein on synthetic myosin filament structure // Biophys. J. V. 27. P. 433−446.
  79. J.F., Coluccio L.M., Bertasso A.M. (1982) The aggregation characteristics of column-purified rabbit skeletal myosin in the presence and absence of C-protein at pH 7.0 // Biophys. J. V. 37. P. 433−440.
  80. J.F., Irving T.C., Wang K. (1993) Filamentous aggregates of native titin and binding of C-protein and AMP-desaminase // Arch. Biochem.Biophys. V. 304 (2). 305−309.
  81. Kulikovskaya I., McClellan G., Flavigny J., Carrier L., Winegrad S. (2003) Effect of MyBP-C binding to actin on contractility in heart muscle // J. Gen. Physiol. V. 122 (6). 761−774.
  82. Kulke M., Fujita-Becker S., Rostkova E., Neagoe C., Labeit D., Manstein D.J., Gautel M., Linke W.A. (2001). Interaction between PEVK-titin and actin filaments: origin of a viscous force component in cardiac myofibrils // Circ. Res. V. 89. P. 874 881.
  83. S., Gautel M., Lakey A., Trinick J. (1992) Towards a molecular understanding of titin // EMBO J. V. 11. P. 1711−1716.
  84. S. & Kolmerer B. (1995) Titins, giant proteins in charge of muscle ultrastructure and elasticity // Science. V. 270. P. 293−296.
  85. S., Kolmerer B., Linke W.A. (1997) The giant protein titin. Emerging roles in physiology and pathophysiology // Circ. Res. V. 80. P. 290−294.
  86. H. (1970) Clevage of structural proteins during the assembly of the head of bacterophage T4 //Nature. V. 227 (5259). P. 680−685.
  87. P.A., Alvarez L.J., Reinach P. S., Candia O.A. (1979) An improved assay for nanomole amounts of inorganic phosphate // Analyt. Biochem. V. 100. P. 95−97.
  88. Le Guennec J.Y., Cazorla O., Lacampagne A., Vassort G. (2000) Is titin the length sensor in cardiac muscle? Physiological and physiopathological perspectives // Adv. Exp. Med Biol. V. 481. P. 337−348.
  89. Lehman W., Szent-Gyorgyi (1975) Regulation of muscular contraction. Distribution of actin control and myosin control in the animal kingdom // J. Gen. Physiol. V. 66. P. 1−30.
  90. D., Cordonnier C., Mounier Y., Falempin M. (1994) Influence of chronic stretching upon rat soleus muscle during non-weight-bearing conditions // PJlugers Arch. V. 429 (2). P. 274−279.
  91. Li H., Oberhauser A.F., Redick S.D., Carrion-Vazquez M., Erickson H.P., Fernandez J.M. (2001) Multiple conformations of PEVK proteins detected by single-molecule techniques // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 98. P. 10 682−10 686.
  92. Lim M.S., SutherlandC., Walsh M.P. (1985) Phosphorylation of bovine cardiac C-protein by protein kinase C // Biochem. Biophys. Res. Communs. V. 132. P. 1187−1195.
  93. Lim M.S., Walsh M.P. (1986) Phosphorylation of skeletal and cardiac muscle C-protein by the catalyc subunit of cAMF-dependent protein kinase // Biochem. Cell Biol. V. 64 (7). P. 622−630.
  94. Linke W.A., Ivemeyer M., Olivieri N., Kolmerer B., Ruegg J.C., Laheit S.1996) Towards a molecular understanding of the elasticity of titin // J. Mol. Biol. V. 261. P. 62−71.
  95. Linke W.A., Ivemeyer M., Laheit S., Hinssen H., Ruegg J.C., Gautel M.1997) Actin-titin interaction in cardiac myofibrils: probing a physiological role // Biophys. J. V. 73. P. 905−919.
  96. LinkeW.A., Rudy D.E., Centner T., Gautel M., Witt C., Labeit S., Gregorio C.C. (1999) I-band titin in cardiac muscle is a three-element molecular spring and is critical for maintaining thin filament structure II J. Cell Biol. V. 146. P.631−644.
  97. Linke W.A., Kulke M., Li H., Fujita-Becker S., Neagoe C., Manstein D.J., Gautel M., Fernandez J.M. (2002) PEVK domain of titin: an entropic spring with actin-binding properties // J. Struct. Biol. V. 137(1−2). P. 194−205.
  98. A.D., Holmes D., Knight P.J., Tskhovrebova L., Trinick J. (2001) Titin and the sarcomere symmetry paradox // J. Mol. Biol. V. 305. P. 401−409.
  99. N.A., Udaltsov S.N., Podlubnaya Z.A. (1996) Binding of rabbit skeletal muscle phosphofructokinase to the filaments formed by skeletal myosins from ground squirrel at different stages of hibernation // Biophys. J. V. 70 (2). P. A162.
  100. S.B., Lednev V.V. (1992) Interpretation of the X-ray diffraction pattern from relaxed skeletal muscle and modelling of the thick filament structure // J. Muscle Res. Cell Motil. V. 13 (4). P. 406−419.
  101. K., Matsubara R., Natori Y., Nonomura S., Kimura S., Ohashi K., Murakami F., Handa S., Eguchi G. (1977) Connectin, an elastic protein of muscle // J. Biochem. V. 82. P. 317−337.
  102. K., Kimura S., Ohashi K., Kuwano Y. (1981) Connectin, an elastic protein of muscle. Identification of «titin» with connectin // J. Biochem. V. 89. P. 701−709.
  103. Maruyama K., Hu D.H., Suzuki T. and Kimura S. (1987) Binding of Actin Filaments to Connectin // J. Biochem. V. 101. P. 1339−1346.
  104. K. (1994) Connectin, an elastic protein of striated muscle // Biophys. Chem. V. 50. P. 73−85.
  105. Mayans O., van der Ven P.F., Wilm M., Mues A., Young P., Furst D.O., Wilmanns M., Gautel M. (1998) Structural basis for activation of the titin kinase domain during myofibrillogenesis // Nature. V. 395 (6705). P. 863−869.
  106. McClellan G., Kulikovskaya I., Winegrad S. (2001) Changes in cardiac contractility related to calcium-mediated changes in phosphorylation of myosin-binding protein C // Biophys. J. V. 81 (2). P. 1083−1092.
  107. McClellan G., Kulikovskaya I., Flavigny J., Carrier L., Winegrad S. (2004) Effect of cardiac myosin-binding protein C on stability of the thick filament // J. Mol. Cell Cardiol. V. 37 (4). P. 823−835.
  108. McDonald K.S., Fitts R.H. (1995) Effect of hindlimb unloading on rat soleus fiber force, stiffness, and calcium sensitivity II J. Appl. Physiol. V. 79 (5). P. 17 961 802.
  109. M., Noda H. (1980) Interaction of C-protein with myosin // J. Biochem. V. 87. P. 1413−1420.
  110. A.S., Dignam J.D., Schlender K.K. (1998) Cardiac myosin-binding protein C (MyBP-C): identification of protein kinase A and protein kinase C phosphorylation sites II Arch. Biochem. Biophys. V. 358 (2). P. 313−319.
  111. C., Offer G., Starr R., Bennett P. (1975) Interaction of C-protein with myosin, myosin rod and light meromyosin II J. Mol. Biol. V. 97. P. 1−9.
  112. C., Dubin J., Mason C., Besterman J. (1976) Binding of C-protein to F-actin II Biophys. J. V. 16. P. 47a.
  113. Moos C., Mason C.M., Besterman J. M., Feng I-N. M., Dubin J.H. (1978) The binding of skeletal muscle C-protein to F-actin and its relation to the interaction of actin with myosin subfragment-1 // J. Mol. Biol. V. 124. P. 571−586.
  114. Moos C., Feng I-N.M. (1979) Modification of actomyosin ATPase by skeletal muscle C-protein // Fed. Proc. V. 38. P. 339.
  115. Moos C., Feng I-N.M. (1980) Effect C-prorein on actomyosin ATPase I I Biochim. Biophys. Acta. V. 632. P. 141−149.
  116. C. (1981) Fluorescence microscope study of the binding of added C-protein to skeletal muscle myofibrils // J. Cell Biol. V. 90 P. 25−31.
  117. I., Hofmann F., Zimmer M., Ruegg J.C. (1985) The influence of Plight chain phosphorylation by myosin light chain kinase on the calcium sensitivity of chemically skinned heart fibres II FEBS Lett. V. 189 (2). P. 221−224.
  118. Morey-Holton E.R., Globus R.K. (2002) Hindlimb unloading rodent model: technical aspects// J. Appl. Physiol. V. 92 (4). P. 1367−1377.
  119. K., Harrington W.F. (1974) Substructure of the thick filament of vertebrate striated muscle II J. Mol. Biol. V. 83. P. 83−97.
  120. Mues A., van der Ven P.F., Young P., Furst D.O., Gautel M. (1998) Two immunoglobulin-like domains of the Z-disc portion of titin interact in a conformation-dependent way with telethonin // FEBS Lett. V. 428. P. 111−114.
  121. Muhle-Goll C., Pastore A., Nilges M. (1998) The 3D structure of a type I module from titin: a prototype of intracellular fibronectin type III domains // Structure. V. 6. P. 1291−1302.
  122. T., Nakauchi Y., Kimura S., Maruyama K. (1989) Binding of connectinto myosin filaments///. Biochem. V. 105. P. 323−326.
  123. R., Furst D.O., Weber K. (1989) Visualization of the polarity of isolated titin molecules: a single globular head on a long thin rod as the M band anchoring domain 111 J. Cell Biol. V. 109. P. 2177−2187.
  124. C., Opitz C., Makarenko I., Linke W. (2003) Gigantic variety: expression patterns of titin isoforms in striated muscles and consequences for myofibrillar passive stiffness II J. Muscle Res. Cell Motil. V. 24 (2−3). P. 175−189.
  125. N., Raynaud F., Astier C., Chaussepied P. (2004) Regulation of the actin-myosin interaction by titin // Eur. J. Biochem. V. 271 (22). P. 4572−4581.
  126. G. (1972) C-protein and the periodicity in the thick filaments of vertebrate skeletal muscle // Cold. Spring Harb. Symp. Quant. Biol. V. 37. P. 87−95.
  127. G., Moos C., Starr R., (1973) A new protein of the thick filaments of vertebrate skeletal myofibrils. Extraction, purification and characterization // J. Mol. Biol. V. 74. P. 653−676.
  128. V.S., Skuratova S.A., Murashko L.M., Shirvinskaya M.A., Szilagyi T., Szoor A., Rapcak M., Tacacs O. (1982) Postflight changes in the composition and properties of contractile proteins of muscles // Biophysics. V. 27 (1). P. 26−31.
  129. Ohira Y., Yasui W., Roy R.R., Edgerton V.R. (1997) Effects of muscle length on the response to unloading // Acta Ana. (Basel). V. 159 (2−3). 90−98.
  130. H., Yajima H., Maruyama K., Kimura S. (1997) The N-terminal Z repeat 5 of connectin/titin binds to the C-terminal region of alpha-actinin // Biochem. Biophys. Res. Commun. V. 235. P. 1—3.
  131. T., Weber F.E., Fischman D.A., Vaughan K.T., Mikawa T., Reinach F.C. (1993) The major myosin-binding domain of skeletal muscle MyBP-C (C protein) resides in the COOH-terminal, immunoglobulin C2 motif// J Cell Biol. V. 123 (3). P. 619−626.
  132. N.J., Pearson R.B., Needleman D.S., Hurwitz M.Y., Kemp B.E., Means A.R. (1990) Regulatory and structural motifs of chicken gizzard myosin light chain kinase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V.87 (6). P. 2284−2288.
  133. C.A., Leake M.C., Makarenko I., Benes V., Linke W.A. (2004) Developmentally regulated switching of titin size alters myofibrillar stiffness in the perinatal heart// Circ. Res. V. 94. P. 967−975.
  134. J.D., Spudich J. A. (1982) Purification of muscle actin // In: Methods in Cell Biology. (Wilson L. eds.) Acad. Press. New York. London. V. 24 (part A). P.271−289.
  135. M., Young P., Gautel M. (1997) Constitutive and variable regions of Z-disk titin/connectin in myofibril formation: a dominant-negative screen // Cell Struct. Fund. V. 22. P. 95−101.
  136. D.J. (1994) Modification of skeletal muscle sarcoplasmic reticulum fatty acyl composition during arousal from hibernation // Comp. Biochem. Physiol. V. 109 B (4) P. 571−578.
  137. E.T., Asmundson S.J. (1974) Circannual rhythmicity in hibernating mammals // In: Circannual Clocks. Annual Biological Rhythms. (Pengelley E.T. eds.) London. Academic Press. 325p.
  138. F. A. (1967) The myosin filament. I. Structural organization from antibody staining observed in electron microscopy // J. Mol. Biol. V. 27. P. 203−225.
  139. F. A., Drucker B. (1975) The myosin filament. III. C-protein // J. Mol. Biol. V. 99. P. 609−616.
  140. F. A., Drucker B. (1979) The myosin filament. IV. Myosin content // J. Mol Biol: V. 130. P. 379−393.
  141. W.T., Perry S.V. (1970) An electrophoretic study of the low-molecular-weight components of myosin // Biochem. J. V. 119 (1). P. 31−38.
  142. V., Kostin S., Suzuki K., Labeit S., Schaper J. (2000) Antisense oligonucleotide experiments elucidate the essential role of titin in sarcomerogenesis in adult rat cardiomyocytes in long-term culture // J. Cell Sci. V. 113 (21). P. 38 513 859.
  143. Petrovic V.M., Racic O., Janic-Sibalic V. (1985) Accelerated gluconeogenic processes in the ground squirrel (Citellus citellus) during the arousal from hibernation // Comp. Biochem. Physiol. V. 80 A (4) P. 477−480.
  144. Pierobon-Bormioli S, Betto R, Salviati G. (1989) The organization of titin (connectin) and nebulin in the sarcomeres: an immunocytolocalization study // J Muscle Res Cell Motil. V. 10 (6). P. 446−456.
  145. Z.A., Freydina N.A., Lednev V.V. (1990) The axial repeats in paracrystals of light meromyosin and its complex with C-protein // Gen. Physiol. Biophts. V. 9. P. 301−310.
  146. Podlubnaya Z.A., Orlova A.A., Korchagin V.P., Udaltsov S.N., Shelud’ko N.S. (1992) Modificatory effect of exogenous C-protein on contractile properties of isolated myofibrils // Abstr. 21 Europ. Muscle Conf. Bielefeld. Germany. P. 65.
  147. G.H. (1990) Muscles and molecules: uncovering of the principles of biological motion // Seatle. Ebner & Sons Publishers. 300 p.
  148. F., Astier C., Benyamin Y. (2004) Evidence for a direct but sequential binding of titin to tropomyosin and actin filaments // Biochim. Biophys. Acta. V. 1700 (2). P. 171−178.
  149. D., Sanger J.M., Sanger J.W. (1994) The premyofibril: evidence for its role in myofibrillogenesis // Cell Motil. Cytoskeleton. V. 28 (1). P. 1−24.
  150. M.K., Young M. (1967) Studies on the isolation and molecular properties of homogenous globular actin. Evidence for a single polypeptide chain structure // J. Biol. Chem. V. 242 (19). P. 4449−4458.
  151. E., Offer G., Pepe F.A. (1973) X-ray diffraction of striated muscle labeled antibody to C-protein // Nature New Biol. V. 244. P. 152−154.
  152. B.C., Yokoyama Y., Milsom W.K., Caiozzo V.J. (2004) Myosin isoform expression and MAFbx mRNA levels in hibernating golden-mantled ground squirrels (Spermophilus lateralis) // Physiol. Biochem. Zool. V. 77 (4). P. 582−593.
  153. Salviati G., Betto R., Ceoldo S., Pierobon-Bormioli S. (1990) Morphological and functional characterization of the endosarcomeric elastic filament // Am. J. Physiol. V. 259 (lPt I). P. 144−149.
  154. D., Pepe F.A. (1980) Axial packing in light meromyosin paracrystals // J. Mol. Biol. V. 136. P. 343−358.
  155. M.G., Wolff J. A. & Greaser M.L. (1995) Characterization of a 5.4 kb cDNA fragment from the Z-line region of rabbit cardiac titin reveals phosphorylation sites for praline-directed kinases // J. Cell Sci. V. 108. P. 3029−3037.
  156. B.S., Kozlovskaya I.B., Kuznetsov S.L., Nemirovskaya T.L., Desplanches D. (1994) Plasticity of skeletal muscle fibres in space-flown primates // J. Gravit. Physiol. V. 1 (1). P. 64−66.
  157. M., Squire J.M. (1977) Fine structure of the A-band in cryo-section. The structure of the A-band of human skeletal muscle fibers from ultrathin cryo-sections negatively stained // J. Mol. Biol. V. 109. P. 49−68.
  158. L.L. & Wang K. (1983) Phosphorylation of titin and nebulin in vitro and in vivo II Biophysical Journal. V. 41. P. 96a.
  159. L.L. & Wang K. (1987) In vivo phosphorylation of titin and nebulin in frog skeletal muscle // Biochem. Biophys. Res. Comm. V. 147 (3). P. 986 992.
  160. L.L. & Wang K. (1988) Sarcomere matrix of striated muscle: in vivo phosphorylation of titin and nebulin in mouse diaphragm muscle // Archiv. Biochem. Biophys. V. 262 (1). P. 118−129.
  161. A., Gamage M., Trinick J. (1993) A survey of interactions made by the giant protein titin // J. Cell Sci. V. 14. P. 119−123.
  162. A., Valverde F., Hafid N., Elkebbaj M.S., Serrano A. (1995) Characterization of muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase isoform from euthermic and induced hibernating Jaculus orientalis // Biochim. Biophys. Acta. V. 1243. P. 161−168.
  163. F.E., House W.A. (1967) Energy metabolism in hibernation // In: Mammalian hibernation (Fisher K.C., Dawe A.R., Lyman C.P., Schonbaum E., South F.E., Eds.) NewYork. Elsevier. V. 111. P. 305−324.
  164. J.M. (1981) The structural basis of muscular contraction // New York. London. P. 349.
  165. J.M., Luther P.K., Knupp C. (2003) Structural evidence for the interaction of C-protein (MyBP-C) with actin and sequence identification of a possible actin-binding domain IIJMol Biol. V. 331 (3). P. 713−724.
  166. R. & Offer G. (1971) Polypeptide chains of intermediate molecular weight in myosin preparations // FEBS Lett. V. 15. P. 40−44.
  167. R., Offer G. (1978) Interaction of C-protein with heavy meromyosin and subfragment-2 I/Biochem. J. V. 171. P. 813−816.
  168. R., Offer G. (1982) Preparation of C-protein, H-protein, X-protein and phosphofructokinase // In: Methods in enzymology. New York. London. V. 85. Part B. P. 130−138.
  169. R. & Offer G. (1983) H-protein and X-protein. Two new components of the thick filaments of vertebrate skeletal muscle II J. Mol. Biol. V. 170. P. 675−698.
  170. R., Almond R., Offer G. (1985) Location of C-protein, H-protein and X-protein in rabbit skeletal muscle fibre types IIJ. Muscle Res. Cell Mot. V. 6. P 227 256.
  171. J.M., Koebel D.A., Mussacchia X.J., Milsom W.K. (1991) Morphometric and metabolic indices of disuse in muscles of hibernating ground squirrels // Сотр. Biochem. Physiol. V. 99B (4). P. 815−819.
  172. K.B., Storey J.M. (2000) Gene expression and protein adaptation in mammalian hibernation // In: Life in the cold. (Heldmaier G. & Klingenspor M. eds.). Springer-Verlag. P. 303−313.
  173. J., Kimura S., Maruyama K. (1994) Electron microscope filament lengths of connectin and its fragments II J. Biochem. V. 116. P. 406−410.
  174. H. (1974) Thermoregulation and bioenergetics patterns for vertebrates survival II Am. Elsevier Publishing Co. Inc. New York 430p.
  175. H.L., Boeman B.F., Stull J.T. (1993) Myosin light chain phosphorylation in vertebrate striated muscle: regulation and function // Am. J. Physiol. V. 264. P. C1085-C1095.
  176. Takano-Ohmuro H., Nakauchi Y., Kimura S., Maruyama K. (1992) Autophosphorylation of P-connectin (titin 2) in vitro // Biochem. Biophys. Res. Comm. V. 183 (1). P. 31−35.
  177. Talmadge R.J., Roy R.R., Edgerton V.R. (1996) Distribution of myosin heavy chain isoforms in non-weight-bearing rat soleus muscle fibers II J. Appl. Physiol. V.81 (6). P. 2540−2546.
  178. L.S., Adelstein S.J., Lyman C.P. (1970) Radioglucose utilization by active, hibernating, and arousing ground squirrels // Am. J. Physiol. V. 218 (1). P. 303−309.
  179. R., Hattori A. (1995) Detection of giant myofibrillar proteins connectin and nebulin by electrophoresis in 2% polyacrylamide slab gels strengthened with agarose // Anal Biochem. V. 224. P. 28−31.
  180. R., Maeda K., Hattori A., Takahashi K. (2001) Calcium binding to an elastic portion of connectin/titin filaments // J. Muscle Res. Cell Motil. V. 22 (2). P. 149−162.
  181. D.B., Booth F.W. (1990) Atrophy of the soleus muscle by hindlimb unweighting// J. Appl. Physiol. V. 68 (1). P. 1−12.
  182. W.E., Rummel M.D. (1974) Muscular deconditioning and its prevention in space flights II Prog. Skylab. Life Sci. Symp. V. 11. P. 403−404.
  183. T., Stevens L., Granzier H., Mounier Y. (2002) Passive tension of rat skeletal soleus muscle fibers: effects of unloading conditions // J. Appl. Physiol. V. 92. P. 1465−1472.
  184. H., Staehlin T., Gordon J. (1970) Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some application // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 76. P. 4350−4354.
  185. J., Cooper J. (1980) Sequential disassembly of vertebrate muscle thick filaments II J. Mol. Biol. V. 141. P. 315−321.
  186. J.A. (1981) End-filaments: a new structural element of vertebrate skeletal muscle thick filaments II J. Mol. Biol. V. 151. P. 309−314.
  187. J., Knight P., Whiting A. (1984) Purification and properties of native titin // J. Mol. Biol. V. 180. P. 331−356.
  188. K., Pollack G.H. (1993) Elastic properties of the titin filament in the Z-line region of vertebrate striated muscle IIJ Muscle Res Cell Motil. V. 14(4). P. 416−42.
  189. K., Greaser M.L., Pollack G.H. (1997). Interaction between titin and thin filaments in intact cardiac muscle // J. Muscle Res. Cell Motil. V. 18. P. 345— 351.
  190. Trombitas K., Wu Y., Labeit D., Labeit S., Granzier H. (2001) Cardiac titin isoforms are coexpressed in the half-sarcomere and extend independently // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. V. 281. P. H1793-H1799.
  191. L., Trinick J. (1997) Direct visualization of extensibility in isolated titin molecules II J. Mol. Biol. V. 265. P. 100−106.
  192. L., Trinick J. (2003) Titin: properties and family relationships II Nat. Rev. Mol. Cell Biol. V. 4. P. 679−689.
  193. Van der Ven PFM, Bartsch J.W., Gautel M., Jockusch H., Furst D.O. (2000) A functional knock-out of titin results in defective myofibril assembly // J. Cell Sci. V. 113. P. 1405−1414.
  194. F., Gutmann E. (1977) Contractile and histochemical properties of skeletal muscles in hibernating and awake golden hamsters // J. comp. Physiol. V. 122. P. 385−390.
  195. Wang K., McClure J., Tu A. (1979) Titin: major myofibrillar components of striated muscle //Proc.Natl Acad. Sci. USA. V. 76 (8). P. 3698−3702.
  196. K. (1984) Cytoskeletal matrix in striated muscle: The role of titin, nebulin and intermediate filaments // Advances in experimental medicine and biology. V. 170. Contractile mechanisms in muscle ed. By G. Pollack and H. Sug.P. 285−305.
  197. К. (1985) Sarcomere-Associated Cytoskeletal Lattice in Striated Muscle. Review and Hypothesis // Cell and Muscle Motility. V. 6. P. 315−369.
  198. Wang К &Wright J. (1988) Architecture of the sarcomere matrix of skeletal muscle: immunoelectron microscopic evidence that suggests a set of parallel inextensible nebulin filaments anchored at the Z-line //J Cell Biol. V. 107 (6 Pt 1). P. 2199−212.
  199. Wang L.C.H. (1984) Ecological, physiological and biochemical aspects of torpor in mammals and birds. In: Advances in experimental medicine and biology (Eds. Wang L.C.H.) Springer-Verlag Berlin-Heidelderg. V. 4 (Animal adaptation to cold). P. 361−403.
  200. Wang L.C.H. (1987) Mammalian hibernation. In: The effects of low temperatures on biological systems (Eds. Grout B. W. IV., Morris G.J.), Edward Arnold Publ. London, p. 349−386.
  201. Wang S.M., Greaser M.L., Schultz E., Bulinski J.C., Lin J.J., Lessard J.L. (1988) Studies on cardiac myofibrillogenesis with antibodies to titin, actin, tropomyosin, and myosin // J Cell Biol. V. 107(3). P. 1075−1083.
  202. A., Winegrad S. (1996) Alteration of myosin cross bridges by phosphorylation of myosin-binding protein С in cardiac muscle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 93 (17). P. 8999−9003.
  203. A., Winegrad S. (1998) Relation between crossbridge structure and actomyosin ATPase activity in rat heart // Circ Res. V. 83 (1). P. 60−72
  204. A., Wardale J., Trinick J. (1989) Does titin regulate the length of muscle thick filaments? II J. Mol. Biol. V. 205. P. 263−268.
  205. S.J., Horowitz B.A., Kott K.S. (1987) Muscle function in hibernating hamsters: a natural analog to bed rest? // J. therm. Biol. V. 12. P. 163−166.
  206. Wickler S.J., Hoyt D.F., Van Breukelen F. (1991) Disuse atrophy in the hibernating golden-mantlend ground squirrel, Spermophilus lateralis I I Am. J. Physiol. V.261. P. R1214-R1217.
  207. M. Gautel M., Mayans O. (2000) Activation of calcium/calmodulin regulated kinases // Cell Mol. Biol. V. 46 (5). P. 883−894.
  208. M.E. (1983) Maintenance of the pectoralis muscle during hibernation in the big brown bat, Eptesicus fuscus II J. comp. Physiol. V. 152. P. 137−144.
  209. K. & Moos K. (1983) The C-protein of rabbit red, white, and cardiac muscles //J. Biol. Chem. V. 258 (13). P. 8395−8401.
  210. M., Koshida S., Sato N., Obinata T. (1995) Complete primary structure of chicken cardiac C-protein (MyBP-C) and its expression in developing striated muscles IIJ Mol Cell Cardiol V. 27 (10). P. 2275−2286.
  211. P., Ferguson C., Banuelos S., Gautel M. (1998) Molecular structure of the sarcomeric Z-disk: two types of titin interactions lead to an asymmetrical sorting of alpha-actinin // EMBO J. V. 17. P. 1614−1624.
  212. P., Ehler E., Gautel M. (2001) Obscurin, a giant sarcomeric Rho guanine nucleotide exchange factor protein involved in sarcomere assembly // J. Cell Biol. V. 154. P. 123−36.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!