Влияние обработки молока на качество молочных белков

Нагревание является основным приемом обработки молока, будь то пастеризация, кипячение, сгущение или приготовление сухого молока. Тепловая обработка приводит к определенным изменениям белков молока, включая развертывание полипептидных цепей и разрыв дисульфидных связей.

Известно, что после кипячения снижается свертывание и меняются физические свойства молочных белков. Особенно это относится к термолабильным белкам. Лабильность белков к нагреванию можно оценивать по различным критериям; одним из них является иммунологическая реактивность. Удалось сенсибилизировать морских свинок путем кормления их пастеризованным снятым молоком (но не молоком, денатурированным тепловой обработкой). В ряде работ изучались белки подвергнутого тепловой обработке молока и выпущенного в продажу сгущенного молока без сахара. Было обнаружено, что альфа-казеин — термостабильный белок, его антигенные свойства не снижались до тех пор, пока температурный режим не превышал 100 °C. Альфа-лактальбумин оказался умеренно термолабильным белком, его антигенные свойства несколько ослабевали при нагревании до 60 °C и практически полностью исчезали в процессе приготовления сгущенного молока без сахара. Бета-лактоглобулин лишь частично подвергался денатурации при температуре 100 °C, тем самым занимая промежуточное место между альфа-казеином и альфа-лактальбумином. Возможно, что относительная термостабильность бета-лактоглобулина связана с образованием более стабильного комплекса с лактозой. Сывороточный альбумин коровьего молока относится к наиболее термолабильным белкам, в то время как казеин, беталактоглобулин и альфа-лактальбумин частично сохраняют свои антигенные свойства в сгущенном молоке без сахара. С помощью иммунофоретического анализа установили, что казеин устойчив при температуре 120 °C в течение 15 минут, бета-лактоглобулин и альфа-лактальбумин устойчивы к нагреванию до 100 °C в то время как сывороточные белки подвергались денатурации уже при 70−80°С. В экспериментах на морских свинках обнаружили, что белки сыворотки молока частично сохраняют свои антигенные свойства после его тепловой обработки, а альфа-лактальбумин обладает более выраженными антигенными свойствами, чем бета-лактоглобулин.

При рассмотрении сгущенного молока выяснили, что реакция преципитации с антигенами была положительной в одних образцах и отрицательной в других; эти данные свидетельствуют о том, что денатурация белков молока происходит неравномерно. Когда морских свинок подвергали пассивной сенсибилизации антисывороткой к альфалактальбумнну или бета-лактоглобулину, у животных развивался анафилактический шок в ответ на внутривенное введение сгущенного молока, разведенного до обычной концентрации. Следовательно, указанные белки частично сохраняли аллергенные свойства в концентрированном молоке.

Исследуя патентованные детские молочные смеси методами реакции преципитации и пассивной кожной анафилаксии, обнаружили, что ответственные за антигенные свойства структуры молекулы казеина, альфа-лактальбумина и беталактоглобулина не инактивируются под влиянием тепловой обработки в процессе изготовления смесей. Сывороточный альбумин коровьего молока был иммунологически неактивным в жидких молочных смесях и активным в сухих смесях. Гамма-глобулин оказался активным только в свежем пастеризованном молоке, т. е. при минимальной тепловой обработке. Пользуясь двойным пероральным тестом пассивного переноса повышенной чувствительности, установили, что тепловая денатурация жидких или сухих молочных смесей перед их употреблением значительно снижает аллергенные свойства бета-лактоглобулина и альфа-лактальбумина, но не меняет свойств альфа-казеина. С другой стороны, прием пастеризованного молока (снятого или гомогенизированного) часто приводил к появлению реакций на участках, пассивно сенсибилизированных к трем указанным белковым фракциям: альфа-казеину, бета-лактоглобулину или альфалактальбумину.

При помощи метода двойной диффузии в геле с кроличьей антисывороткой установили, что денатурированное нагреванием молоко полностью теряло способность реагировать с антисывороткой против альфа-лактальбумина, а активность его по отношению к антисыворотке против альфа-казеина и бета-лактоглобулина резко снижалась. Исследуя чувствительных к молоку больных с положительной реакцией на белки сырого молока, обнаружили, что кожные реакции снижались незначительно, когда проводились пробы с подвергнутым тепловой обработке цельным коровьим молоком, казеином, бета-лактоглобулином или альфа-лактал ьбумином.

Таким образом, можно утверждать, что тепловая денатурация коровьего молока не приводит к потере аллергенных свойств белков. По-видимому, больным, чувствительным только к термолабильным белковым фракциям, таким как сывороточный альбумин или гамма-глобулин, наиболее целесообразно употреблять кипяченое молоко. Антигенность казеина после его переваривания трипсином становится значительно ниже, чем до обработки; эти данные были получены на морских свинках методами пассивной кожной анафилаксии и ингибирования реакции преципитации. Изменение антигенных свойств казеина было подтверждено также и тем, что титр гемагглютининов к казеину в сыворотке крови детей, получавших молочные смеси с гидролизатом казеина, был ниже, чем при кормлении обычными детскими смесями. Следует отметить, что в редких случаях аллергенами являются не нативные, а именно переваренные белки молока.

Еще в 1911 г. было отмечено, что ультрафиолетовое облучение снижает антигенные свойства белков. Позже было установлено, что гамма-излучение еще эффективнее в этом отношении, но не столь эффективно, как нагревание. Пробы сырого снятого молока, обработанные излучением в 5,58 Мрад и 9,30 Мрад (55 800 Гр и 93 000 Гр), обладали такой же антигенной активностью, что и молоко после нагревания в течение 35 минут до 77 °C и 89 °C соответственно.