Точечные межклеточные контакты
Адгезионные пояски — контакт окружает по периметру всю клетку в виде пояса, располагается в верхних отделах боковых поверхностей эпителиальных клеток. Со стороны цитоплазмы к кадгеринам присоединяются белки, в-катенин, б-катенин, г-катенин, PP-120, EB-1, и к ним присоединяются актиновые микрофиламенты. Точечные — контакт образуется на небольшом по площади участке цитомембран соседних клеток… Читать ещё >
Точечные межклеточные контакты (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
Точечные — контакт образуется на небольшом по площади участке цитомембран соседних клеток.
Адгезионные пояски
Адгезионные пояски — контакт окружает по периметру всю клетку в виде пояса, располагается в верхних отделах боковых поверхностей эпителиальных клеток.
В области контакта в цитомембрану встроены специальные трансмембранные белки — кадгерины, которые соединяются с кадгеринами другой клетки. Для соединения кадгеринов нужны ионы кальция.
Со стороны цитоплазмы к кадгеринам присоединяются белки, в-катенин, б-катенин, г-катенин, PP-120, EB-1, и к ним присоединяются актиновые микрофиламенты.
Адгезионные соединения между клеткой и матриксом
Контакт образуется на небольшом по площади участке. В месте контакта в цитомембрану встроены трансмембранные белки би в-интегрины, которые соединяются с элементами межклеточного матрикса.
Со стороны цитоплазмы к интегринам присоединяются несколько промежуточных белков (тензин, таллин, б-актинин, винкулин, паксиллин, фокальная адгезионная киназа), к которым присоединяются актиновые микрофиламенты.
Винкулин — молекула белка размером 1066 аминокислот (что характерно для человека и цыпленка) содержит 2 домена, которые получаются при протеолизе белка. N-концевой глобулярный домен, 95кДа. С-концевой удлиненный домен, 30кДа. Обе части белка соединены пролин-богатым участком длиной 41 аминокислота, где и находятся 2 сайта действия протеазы. Винкулин-б и Винкулин-в — изоформы винкулина с молекулярной массой 130 кДа, названные метавинкулином, который экспрессируется в гладких, поперечно-полосатых и сердечной мышцах. Обе формы получаются путем альтернативного сплайсинга 19 экзона. Он присутствует в метавинкулине между 915 и 916 положением гвинкулина.
Таллин — связывается непосредственно с цитоплазматическим доменом интегрина. Субъединица талина с массой 215−235 кД димеризуется с образованием длинной гибкой молекулы. На молекуле имеется сужение, чувствительное к Са-зависимой протеазе II. При этом талин разрезается на два неравных фрагмента — 200кД и 47 кД. Участок связывания интегрина находится на малом фрагменте. На большом фрагменте находится участок связывания винкулина.
Тензин — белок, кепирующий актиновые филаменты с их плюс концов.
Паксиллинмолекулярная масса 68 кД.
б-актининв клетках хороидного плексуса (однослойный секреторный эпителий, выстилающий желудочки мозга) альфа-актинин локализован главным образом в апикальной мембране и связываются предпочтительно с Na/К-АТФазой, но не обнаруживаются вблизи базолатеральной мембраны, где находится белок полосы 3. б-актинин связывает актиновые филаменты в пучки и сети in vitro и локализуется в ламеллиподии. Различные изоформы частично разделяются пространственно между разными областями локализации актина, причем актинин 1 и актинин 4 локализуется в раффлах. Клетки Dictyostelium, лишенные б-актина, не обнаруживают дефектов двигательной активности за исключением клеток с отсутствием гомолога филамина, что заставляет предположить структурную совместимость этих кросслинкеров в ламеллиподии. В синтетических кометных хвостах актина, недостаток б-актинина проявляется в образовании менее компактной структуры хвоста, подтверждая кросслинкующую функцию этого белка.