Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Роль легкодеформируемых звеньев промоторной ДНК в формировании транскрипционных комплексов с РНК-полимеразой E. coli

Диссертация: Роль легкодеформируемых звеньев промоторной ДНК в формировании транскрипционных комплексов с РНК-полимеразой E. coli
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Данная работа посвящена целенаправленному исследованию роли «гибких» звеньев в UP-элементе промотора T1D. Несмотря на большой интерес исследователей к этому элементу, его роль в активации транскрипции далека от полного понимания. Наиболее изучен механизм взаимодействия а-субъединиц РНК-полимеразы с промотором рибосомного оперона rrnBPl. Следующим наиболее охарактеризованным в этом отношении… Читать ещё >

Содержание

  • ВВЕДЕНИЕ 3 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ (Роль структурно-специфических взаимодействий в формировании транскрипционных комплексов)
  • 1. Общие представления о механизмах инициации транскрипции
    • 1. 1. Характеристика РНК-полимеразы
    • 1. 2. Структурная организация промоторов 11 1.3.Общие представления о механизмах взаимодействия РНК-полимеразы с промотором
    • 2. 0. собенности ДНК-белковых взаимодействий в транскрипционных комплексах
    • 2. 1. Топологическая характеристика полимераза-промоторных комплексов
    • 2. 2. Пространственная организация транскрипционного комплекса 22 2.3.Особенности взаимодействия а-субъединиц РНК-полимеразы с промоторами
  • 3. Конформационные свойства ДНК
    • 3. 1. Конформационные свойства ДНК
    • 3. 2. Роль легкодеформируемых динуклеотидов в активации транскрипции
    • 3. 3. Деформация ДНК в комплексах с белками
  • Заключение 38 МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ 40 РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
  • 1. Локализация участка температуро-зависимых конформационных перестроек в промоторе
  • 2. Структурно-функциональная роль динуклеотидов ТА, находящихся менаду местами взаимодействия а-субъединиц
    • 2. 1. Функциональная характеристика Т7Д
    • 2. 2. Структурная характеристика комплексов, формируемых РНК-полимеразой с T7D&
    • 2. 3. Зависимость матричных свойств промотора Т7D от положения кинкообразующего динуклеотида ТА
  • 3. Структурно-функциональная роль динуклеотидов ТА, находящихся в участках непосредственного контакта с а-субъединицами РНК-полимеразы
    • 3. 1. Структурно-функциональная характеристика Т7D.^ic
    • 3. 2. Структурно-функциональная характеристика TlD^k

Роль легкодеформируемых звеньев промоторной ДНК в формировании транскрипционных комплексов с РНК-полимеразой E. coli (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

На протяжении многих лет механизмы регуляции транскрипции, действующие на всех стадиях транскрипционного цикла, являются объектами пристального внимания молекулярных биологов. Долгое время считалось, что наиболее эффективная регуляция осуществляется на стадии взаимодействия РНК-полимеразы с особыми сигнальными элементами ДНК — промоторами, расположенными перед кодирующими участками генов. И хотя это представление в настоящее время подвергается серьезному пересмотру в связи с обнаружением новых способов регуляции генной экспрессии на пост-транскрипционном уровне, изучение механизмов полимераза-промоторного взаимодействия, по-прежнему, является актуальной задачей фундаментальной биологии. Огромный фактический материал, накопленный к настоящему времени, свидетельствует о безусловной значимости консервативных гексануклеотидов, расположенных вблизи позиций -35 (TTGACA) и -10 (ТАТААТ) от стартовой точки транскрипции и распознаваемых ст-субъединицей РНК-полимеразыо возможности дополнительного специфического контакта этой субъединицы с динуклеотидом TG, находящемся рядом с элементом -10 у некоторых промоторов, а также о зависимости свойств транскрипционного комплекса от наличия в промоторах протяженных гомонуклеотидных (А)пи (Т)п-треков, индуцирующих анизотропный изгиб двойной спирали ДНК. Кроме этого в структуре промоторов обнаружен дополнительный участок избирательного взаимодействия с ферментом, в структурно-специфическом контакте с которым принимают участие а-субъединицы РНК-полимеразы. Таким образом, функциональные свойства полимераза-промоторного комплекса зависят не только от химической природы контактов между определенными функциональными группами ст-субъединицы и промотора, но и от возможности неспецифического взаимодействия с прилегающей к промотору ДНК. Влияние особенностей нуклеотидной последовательности в этих участках промотора на свойства транскрипционного комплекса наименее изучено. Поэтому теоретическую и практическую ценность в настоящее время имеет идентификация в структуре промоторов элементов, способных приобретать определенную конфигурацию в свободной ДНК или в транскрипционном комплексе и изучение зависимости структурных и функциональных параметров полимераза-промоторных комплексов от их присутствия.

Формирование ДНК-белковых комплексов сопровождается значительными конформационными изменениями биополимеров. В белках эти изменения реализуются на уровне третичной структуры, влияя на взаимное расположение отдельных структурных элементов или целых доменов. В ДНК взаимодействие с белками обычно сопровождается деформациями двойной спирали, которая часто приводит к появлению значительного изгиба полинуклеотида. Наиболее масштабные изменения в конфигурации двойной спирали имеют место вблизи так называемых кинк-образующих динуклеотидов (ТА, TG или СА), которые имеют низкую энергию стэкинг-взаимодействия. Вероятно, именно поэтому большинство мотивов нуклеотидной последовательности, распознаваемых белками, содержат такие элементы. В структуре бактериальных промоторов они находятся как в узнаваемых а-субъединицей РНК-полимеразы консервативных элементах, так и в областях контакта с а-субъединицами. Очевидно, что наличие этих звеньев, расположенных с определенной периодичностью на промоторе способствует оптимальному прилеганию промоторной ДНК к поверхности фермента, однако вклад этих элементов в матричную активность промотора пока не изучен.

В рамках данной работы исследована зависимость структурных и функциональных свойств транскрипционного комплекса, формируемого РНК-полимеразой E. coli с промотором D бактериофага Т7 от наличия и расположения в его UP-элементе легкодеформируемых динуклеотидов ТА. Для этого было использовано четыре мутантные конструкции промотора, удаляющие, вводящие и смещающие динуклеотид ТА в участок взаимодействия с а-субъединицами РНК-полимеразы. Выбор именно этого участка обусловлен тем, что в соответствии с имеющимися данными взаимодействие а-субъединиц с промотором является структурно-специфическим, т. е. зависит от геометрии малой бороздки ДНК, а не от конкретной последовательности азотистых оснований. Это позволяло рассчитывать на продуктивность планируемых исследований.

Полученные данные свидетельствуют о зависимости матричной активности промотора Т7Д прочности его взаимодействия с РНК-полимеразой и структуры бинарных комплексов с ферментом не только от нуклеотидной последовательности его UP-элемента, но и от точного расположения в нем «гибких» динуклеотидов ТА. Полученные данные послужили основанием для учета этих элементов наряду с гомонуклеотидными (А)п и (Т)п треками в компьютерной модели промоторов PlatProm. Усовершенствованный таким образом алгоритм способен идентифицировать большее число промоторов в геноме и имеет более высокую точность в предсказании стартовой точки транскрипции.

Роль структурно-специфических взаимодействий в формировании транскрипционных комплексов.

Обзор литературы).

Механизмы регуляции генной экспрессии традиционно находятся в центре внимания молекулярной биологии. Изначальные представления о том, что основной контроль осуществляется с помощью специальных регуляторных белков, определяющих эффективность формирования транскрипционного комплекса, в настоящее время подвергается основательному пересмотру. За последние 10−20 лет было обнаружено несколько принципиально новых механизмов. Так, было установлено, что эффективность транскрипции конкретных генов может зависеть от того, какая часть сформировавшихся полимераза-промоторных комплексов окажется способной начать продуктивную элонгацию, а какая останется вовлеченной в абортивный синтез коротких олигонулеотидов (Kubori, Shimamoto, 1996; Sen et al., 2001; Susa et al. 2002; Sen et al., 2000; Tagami, Aiba, 1999; Tagami, Aiba, 1998). Было обнаружено, что в процессе продуктивной элонгации возможны продолжительные паузы и даже полная остановка транскрипции (Borukhov et al., 1993, Nudler, 1999), Komissarova and Kashlev, 1997). Были найдены белки GreA и GreB, способствующие выходу фермента из состояния паузы. Механизмы их действия интенсивно изучаются. Кроме этого, было установлено, что у бактерий, так же, как и у высших организмов, экспрессия генов может эффективно регулироваться с помощью малых регуляторных РНК, большинство из которых влияют на трансляцию мРНК (Eddy, 1999; Hershberg et al., 2003; Wassarman et al. 2001). Тем не менее, изучение механизмов формирования транскрипционного комплекса, по-прежнему, остается актуальным. Наиболее весомым открытием в этой области является участие одной из основных субъединиц РНК-полимеразы, а-субъединицы, в распознавании промоторной области (Ross et al., 1993). До этого считалось, что только сменные а-субъединицы фермента, взаимодействующие с консервативными последовательностями оснований, выполняют роль факторов промоторной специфичности. Механизм этого взаимодействия в настоящее время интенсивно изучается, так как учет общей для всех промоторов возможности стабилизировать транскрипционный комплекс за счет взаимодействия с а-субъединицами > важен как для моделирования процесса комплексообразования РНК-полимеразы с конкретным промотором, так и для понимания совместной экспрессии генных ансамблей.

Изучение механизма комплексообразования а-субъединиц с промотором рибосомного оперона rrnBPl обнаружило особенность этого взаимодействия, для которого важной оказалась не конкретная последовательность оснований, как в случае а-субъединиц, a структурная особенность ДНК, позволяющая узнающему модулю белка образовать водородные связи с двумя нитями ДНК. Было установлено, что взаимодействие с а-субъединицами способно активировать синтез РНК более чем в сто раз (Estrem et al., 1998, 1999). Весомость опосредованного а-субъединицами взаимодействия свидетельствует о важности структурообразующих мотивов в нуклеотидной последовательности промоторов и фокусирует внимание на изучении их функциональной роли. Оптимальная для взаимодействия с а-субъединицами структура двойной спирали формируется гомонуклеотидными полиА (Т)-треками. Кроме них нуклеотидная последовательность промоторов обогащена легкодеформируемыми звеньями, способствующими адаптивной изомеризации ДНК в условиях слабого изгибного напряжения. Обзор литературы посвящен анализу данных, отражающих роль этих элементов в формировании транскрипционного комплекса. Современные представления о структуре РНК-полимеразы, промотора и механизмах инициации транскрипции даны в объеме, необходимом для понимания сведений о роли структурообразующих элементов.

1.0бщие представления о механизмах инициации транскрипции.

Инициация синтеза РНК предполагает взаимодействие ключевого фермента транскрипции — РНК-полимеразы с промоторными участками ДНК и образование продуктивного комплекса. Разнообразие нуклеотидных последовательностей промоторов обеспечивает широкий спектр вариаций в уровне экспрессии индивидуальных генов, что является основой сбалансированного и тонко регулируемого метаболизма клетки. Кроме этого, на стадии инициации действуют разнообразные регуляторы белковой и небелковой природы, которые способны связываться с РНК-полимеразой и соответствующими нуклеотидными последовательностями в промоторах и увеличивать или уменьшать частоту инициаций с данного промотора. В последнее время становится все более очевидным, что многоуровневая система регуляции транскрипции (от эффективного взаимодействия фермент-ДНК до направленного воздействия эффекторов) обеспечивается некоторым набором молекулярных механизмов, реализация которых для каждого конкретного гена зависит от физико-химических особенностей и конформационного состояния вступающих во взаимодействие компонентов. Принято считать, что для базового транскрипционного аппарата, включающего РНК-полимеразу и промотор, наиболее изменчивыми элементами являются различающиеся по последовательности промоторные участки ДНК, при этом конформационное состояние РНК-полимеразы тоже может изменяться в зависимости от выраженности консервативных элементов -35 и -10- наличия или отсутствия модулей для взаимодействия с а-субъединицамиприсутствие необходимого для взаимодействия с доменом 2.5 ст-субъединицы динуклеотида TG рядом с элементом -10, а также наличия регулятора транскрипции на промоторе или в комплексе с ферментом.

выводы.

1. Установлено, что функциональные свойства промотора D бактериофага Т7 и структура его комплекса с РНК-полимеразой зависят от нуклеотидной последовательности в области UP-элемента.

2. Обнаружено, что введение «жесткого» ТТТТТ-трека вместо «гибкого» звена ТТТАА в участок, расположенный между модулями взаимодействия двух а-субъединиц изменяет пространственную структуру промотора и снижает его матричную активность.

3. Показано, что сдвиг динуклеотидов ТА на одну позицию в участке, расположенном между модулями взаимодействия двух а-субъединиц (TIDok), или в участке непосредственного контакта с дистальной а-субъединицей (JlD.s2k не изменяет способности промотора взаимодействовать с РНК-полимеразой и свободными димерами а-субъединиц, но по-разному влияет на его матричные свойства.

4. Доказано, что замена G/C-пары в участке непосредственного контакта с проксимальной а-субъединицей на Т/А с образованием мотива ТААТАТА (Т7D.^ снижает способность промотора взаимодействовать с РНК-полимеразой и свободными димерами а-субъединиц и ингибирует синтез РНК.

5. Полученные данные свидетельствуют о целесообразности учета структурообразующих мотивов при моделировании промотора. Использование этих элементов в алгоритме PlatProm увеличило эффективность идентификации слабых промоторов и повысило точность предсказания стартовой точки транскрипции.

ОБЩЕЕ ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Данная работа посвящена целенаправленному исследованию роли «гибких» звеньев в UP-элементе промотора T1D. Несмотря на большой интерес исследователей к этому элементу, его роль в активации транскрипции далека от полного понимания. Наиболее изучен механизм взаимодействия а-субъединиц РНК-полимеразы с промотором рибосомного оперона rrnBPl. Следующим наиболее охарактеризованным в этом отношении промотором является Т7D. Для обоих промоторов точно установлены взаимодействующие с а-субъединицами участки нуклеотидной последовательности и идентифицированы структурные модули белка, находящиеся в непосредственном контакте с ДНК. Для рибосомного промотора установлен механизм взаимодействия с С-концевым доменом а-субъединицы и, с использованием процедуры SELEX, доказано, что оптимальными мишенями для взаимодействия являются жесткие гомонуклеотидные А/Т-треки (см. Обзор литературных данных). Имеется много данных, указывающих на то, что способ взаимодействия а-субъединиц с Т7Д также как с рядом других промоторов, отличается от способа их взаимодействия с рибосомным промотором (Об этом, в частности, свидетельствует обнаруженный в данной работе ингибиторный эффект мутации Т7/)д, приводящей к появлению в промоторе пентануклеотида ТТТТТ). Поэтому в данной работе основное внимание было уделено изучению роли структурного антипода гомонуклеотидных А/Т-треков — гибкого динуклеотида ТА. Такие исследования ранее не проводились, но в UP-элементе 6 промоторов (rrnBP 1, Mu^, Mum0r ada, Рant, Хрш) известны точечные мутации, приводящие к появлению или исчезновению кинк-образующих динуклеотидов и влияющих на функциональные свойства промоторов (Gaal et al., 1989; Chiang, Howe, 1993; Artsimovich, Howe, 1996; Bertrand-Burgraff et al., 1990; Youderian, et al., 1982; Rosen et al 1980). В промоторе rrnBPX замена Т на, А в позиции -42, приводящая к замене последовательности АААТТТ на АААТАТ ингибировала активность промотора почти в 2 раза (Gaal et al., 1989).

Для исследований было создано четыре мутантные конструкции, которые сравнивались с промотором дикого типа по структурным и функциональным свойствам. Вначале, в результате замены АА на ТТ в позициях -45/-44, динуклеотид ТА был заменен на жесткий ТТТТТ трек (конструкция Т7/)д). Следующим этапом были замены в позициях -46, -52 и -43, смещающие или вводящие динуклеотид ТА в оптимальные для большинства промоторов позиции -47, -52, -43. Ни одна из замен не оказалась полностью нейтральной, а наиболее существенные изменения обнаружены для конструкций Т7?)д и T1D.43, функциональные свойства которых оказались существенно нарушенными.

Наиболее информативным методом оказался метод футпринтинга ДНК-белковых комплексов ДНКазой 1, который выявил изменения для всех исследованных конструкций как в свободном состоянии, так и в комплексах с белками. Самое сильное изменение профиля энзиматического гидролиза свободной промоторной ДНК было обнаружено для мутантного промотора Т7/)д, в нуклеотидной последовательности которого в результате модификации появился гомонуклеотидный трек ТТТТТ. Появление тетраплета ТТТТ в конструкции TlD. s2k, также как появление AAA в конструкции TIDok привело только к локальным изменениям конфигурации двойной спирали, а замена G/C-пары в позиции -43 на Т/А, приводящая к появлению третьего динуклеотида ТА в пределах одного витка спирали практически не отразилось на структуре атакуемой ДНКазой малой бороздки ДНК. Это является еще одним свидетельством структурообразующего потенциала гомонуклеотидных А/Т-треков.

Самые незначительные изменения в структуре бинарных комплексов с РНК-полимеразой были зарегистрированы для промотора TIDok¦ Они сводятся к небольшому увеличению контакта с белком вблизи модифицированного сайта. Аналогичный сдвиг ТА из позиции -53 в позицию -52 (конструкция Т7D.^k) приводит к сильному увеличению размера контактной поверхности в области взаимодействия дистальной от элемента -35 а-субъединицы, а замены Т7?)д и TlD^k, наоборот, ослабляют контакт с интегрированными в структуру фермента и свободными а-субъединицами.

Методом однократной инициации транскрипции установлен ингибиторный эффект модификаций Т7?)д и TID.43, первая из которых затрагивает участок, расположенный между местами связывания двух а-субъединиц фермента, а вторая локализуется в участке непосредственного контакта с проксимальной а. В обеих мутантных конструкциях модифицированные участки сохраняют свою позицию относительно взаимодействующих с а-субъединицами модулей. Так, фосфодиэфирные связи, принадлежащие Т/А парам в позициях -45 и -44 полностью доступны для энзиматического гидролиза на обеих нитях, а связь -44/-43, принадлежащая Т/А-паре в конструкции TID.43 защищена на матричной нити. Таким образом, характерный для высокотемпературного комплекса контакт белка с нативным промотором вблизи позиции -43 сохраняется в комплексах с мутантным промотором.

Перемещение ТА на одну позицию оказывало очень небольшое влияние на матричные свойства промотора. Оно было ингибиторным в случае конструкции TIDok и активаторным в случае мутации T1D. S2- Перемещение ТА из суб-оптимальной (-46) в оптимальную (-47) позицию в спейсере между двумя а-субъединицами (конструкция TIDok), могла быть нейтральной для функциональных свойств промотора. Она действительно не повлияла на способность T1D вступать в бинарные комплексы с ферментом, но повлияла на процессивность транскрипции, что, по-видимому и объясняет зарегистрированное снижение количества полноценного продукта.

Механизм активаторного проявления мутации HD.^k не до конца понятен. Топология его бинарных комплексов с РНК-полимеразой отличается от комплексов, формируемых нативным промотором большей протяженностью контактной поверхности и наличием явной гиперчувствительности вблизи позиции -37 на нематричной нити. Обе особенности могут быть прямым следствием конформационной подвижности промоторной ДНК. Модифицированный участок остается в непосредственном контакте с ферментом, а это значит, что «гибкие» динуклеотиды могут играть роль не только своеобразных шарниров в промоторной ДНК, но и принимать участие в более селективном взаимодействии.

Зависимость комплексообразования от концентрации фермента, исследованная методом задержки в геле, свидетельствует о снижении константы ассоциации только для мутантных конструкции TID.43 и ТТОд, причем в случае T1D это снижение имеет место, несмотря на наличие в его нуклеотидной последовательности пентануклеотида ТТТТТ, являющегося оптимальной мишенью для взаимодействия с а-субъединицами. Уменьшение способности интегрированных в структуру фермента а-субъединиц взаимодействовать с последовательностью, содержащей ТТТТТ-трек, можно объяснить его неоптимальным расположением относительно консервативных элементов, но для свободных димеров, а это объяснение несостоятельно, так как формируемые ими контакты не должны зависеть от соседних модулей. Поэтому, существующее представление о том, что гомонуклеотидные А/Т-треки являются идеальными мишенями для взаимодействия с а-субъединицами, по-видимому, нуждается в некоторой корректировке.

Только одна из четырех исследованных мутаций изменяла нуклеотидный состав UP-элемента (Т7D.43k), в остальных случаях заменялись оптимальные для этого участка промотора А/Тили Т/А-пары на Т/Аили А/Т-пары соответственно. Последствия таких замен для специфического взаимодействия РНК-полимеразы с определенными группами оснований должны быть минимальными. Оказалось, что влияние на способность Т7D взаимодействовать с РНК-полимеразой (Т7D = Т7Дж = T7Z).52k > Т7?)д) не коррелирует с длиной вводимых в промотор (Т)пили (А)п-треков (Т7?)д> T7Z).52k > TTDok), но проявляет близкую к ожидаемой зависимость от наличия и расположения легкодеформируемых динуклеотидов в промоторах.

Таким образом, в работе впервые было исследовано влияние легкодеформируемых звеньев промоторной ДНК на структурно-функциональные свойства транскрипционных комплексов. Установлено, что удаление «гибкого» динуклеотида ТА из участка, не вступающего в непосредственный контакт с а-субъединицами РНК-полимеразы влияет на ь архитектуру полимераза-промоторного комплекса и его функциональные свойства. Установлено, что в результате этой модификации нарушается контакт не только с интегрированными в фермент а-субъединицами, но и со свободными димерами этих субъединиц. Обнаружено, что перемещение этого динуклеотида ТА на одну позицию от стартовой точки приводит к незначительным конформационным изменениям двойной спирали ДНК, не изменяет способность промотора Т7D взаимодействовать с РНК-полимеразой, но влияет на синтез РНК. Показано, что «гибкие» динуклеотиды могут выполнять не только адаптивную функцию, но и напрямую взаимодействовать с а-субъединицами. Установлено, что присутствие мотива TATA в участке взаимодействия промотора с ближней к элементу -35 а-субъединицей снижает способность РНК-полимеразы и свободных димеров, а взаимодействовать с промотором и ингибирует синтез РЖ. Результаты работы указывают на целесообразность учета структурообразующих элементов при создании обобщенной модели промотора, что повышает точность предсказания стартовых точек транскрипции.

Показать весь текст

Список литературы

  1. С.Г., Сорокин А. А., Осипов А. А., Бескаравайный П. М. (2005) Общие закономерности формирования а70-специфических промоторов в геноме Kcoli на основе электростатических характеристик промоторной ДНК, Биофизика, 50(3), 444 449.
  2. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. (1984) Методы генетической инженерии.Молекулярное клонирование, М.:Мир, 479.
  3. И.С., Часов В. В., Костяницына Е. Г., Озолинь О. Н. (1998) Некоторые аспекты белково-нуклеинового узнавания в процессе инициации транскрипции, Мол.Биол., 32, 598−602.
  4. И.С., Часов В. В., Костяницына Е. Г., Пуртов Ю. А. (2001) Детерминированные нуклеотидной последовательностью конформационные изменения промоторной ДНК при образовании транскрипционного комплекса, Мол.Биол., 35, 996−1000.
  5. О.Н., Деев А. А. (1998) Неканонические структурные элементы промоторной ДНК и их роль в комплексообразовании с РНК-полимеразой. Молек.биол., 32,441−446.
  6. О.Н., Деев А. А., Масулис И. С., Часов В. В., Костяницына Е. Г., Пуртов Ю. А., Архипов И. В., Брок-Волчанский А.С. (2002). Уровни структурной организации промоторной ДНК Escherichia coli, .Биофизика, Al, 89−819
  7. В.В., Деев А. А., Масулис И. С., Озолинь О. Н. (2002) А/Т -треки в структуре промоторов Escherichia coli: характер распределения и функциональное значение, Мол.Биол., 36, 682−688.
  8. М., Nishino Т., Iwasaki Н., Shinagawa Н., Morikawa К. (2000) Crystal structure of the Holliday junction DNA in complex with a singe RuvA tetramer, Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 91, 8257−8262.
  9. I., Howe M.M. (1996). Transcription activation by the bactiriophage Ми Мог protein: analysis of promoter mutations in Pm identifies a new region required for promoter function, Nucl. Acids Res., 24, 450−457.
  10. К. A., Bown J. A., Busby S.J., Minchin S.D. (1997). Region of Escherichia coli RNA polymerase sigma 70 subunit is responsible for the recognition of the «extended -10» motif at promoters, The EMBO J., 16,4034−4040.
  11. BerknofF A.M., Tullius T.D. (1988) Structural details of an adenine tract that does not cause DNA to bend, Nature, 331, 455−456.
  12. BenofFB., Yang H., Lawson C.L., Parkinson G., Liu J., Blatter E., Ebright Yon W. Berman H.M., Ebright R.H. (2002) Structural Basis of Transcription Activation: The CAP-aCTD-DNA- Complex, Science, 297, 1562−1566.
  13. Bertrund-BurggrafF E., Dunand J., Fuch R.P.P., Lefevre J.F. (1990) Kinetic studies of the modulation of ada promoter activity by upstream element. The EMBO J., 9, 2265−2267.
  14. Bertrand O., Ha-Duong Т., Fermandjian S., Hartmann B. (1998) Flexibility of the B-DNA backbone: effect of lokal and neighbouring sequences on pyrimidine-purime steps, Nucl.Acids.Res., 26,1261−1267.
  15. E.E., Ross W., Tang H., Gourse R.L., Ebright R.H. (1994) Domain organization of RNA polymerase a-subunit: C-terminal 85 amino acids constitute a domaim capable of dimerization and DNA binding, Cell, 78, 889−896.
  16. Bolshoy A., McNamara P., Harrington R.E., Trifonov E.N. (1991) Curved DNA without A-A: Experimental estimation of all 16 DNA wedge angles, Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 88, 23 122 316.
  17. S., Sagitov V., Josaitis C.A., Gourse R.L., Goldfand A. (1993). Two models of transcription initiation in vitro at the rmBPl promoter of Escherichia coli, J.BiolChem., 268, 23 477−23 482.
  18. S., Severina K. (2002) Role of the RNA polymerase sigma subunit in transcription initiation, Res.Microbioi, 153, 557−562.
  19. D., Campillo M., Pardo I. (2003) Binding of protein to the minor groove of DNA: what are the structural and energetic determinants for kinking a basepair step? J.Comput. Chem., 24, 682−691.
  20. L., Smith D.M. (1984) Conformation changein the DNA associated with an unusual promoter mutation in a tRNA operon of Salmonella, Cell, 39, 643−652.
  21. C.W., Dombrossi A.J. (1999) A mutation in region 1 of sigma 70 affects promoter DNA binding by E.coli RNA polymerase holoenzame, EMBOJ., 18, 709−716.
  22. J., Barne K., Minchin S., Busby S. (1997). Extended -10 promoters, Nucl. Acids Mol.Biol., 11,41−52.
  23. L., Kotlarz D., Kolb A., Dickmann S., Busby H. (1989) Syntetic curved DNA sequence can act as transcription activators in Escherichia coli, EMBO J., 8,4289−4297.
  24. Brok-Volchanski A.S., Masulis I.S., Shavkunov K.S., Lukyanov V.I., Purtov Yu. A., Kostyanicina E.G., Deev A. A., Ozoline O.N. (2005). Promoter-search software as a tool for prediction novel genes. Kluwer Academic Press (в печати)
  25. Buc H., McClure W.R. (1985) Kinetic of open complex formation between E. coli RNA polymerase and the lacUV5 promoter, Biochenistry, 24,2712−2723.
  26. R.R., Authony L. (2001) How sigma docks to RNA polymerase and what sigma does, Current Opinion Microbiol., 4, 126−131.
  27. S., Ebright R. (1994) Promoter structure, promoter recognition, and transcription activation in procariotes, Cell, 19, 743−746.
  28. S., Kolb A. (1995) Regulation of gene expression in Escherichia coli. In: Lin, A.C.A., Simmons, A.eds.RG.Landes company, 255−279.
  29. Campbell E.A., Muzzin O., Chlenov M., Sun J.L., Olson C.A., Weinman O., TresterpZedlitz M.L., Darst S.A.(2002) Structure of the bacterial RNA polymerase promoter specificity a factor, Mol Cell, 9, 527−539.
  30. M.J. (1974) The selectivity of transcription, Annu., Rev., Biochem., 43,721−775.
  31. В., Busby S. (1989) Recognition of nucleotide sequences at the Escherichia coli galactose operon PI promoter by RNA polymerase. Gene, 84,227−236
  32. Chen Chin-Yu, Ко Tzu-Ping, Lin Ting-Wan, Chou Chia-Cheng, Chen Chun-Jung, Wang Andrew H.-J. (2005) Probing the DNA kink structure induced by the hyperthermophilic chromosomal protein Sac7d, Nucl. Acids Res., 33,430−438.
  33. L.W., Howe M.M. (1993). Mutational analysis of a C-dependent late promoter of bacteriofag Mu, Genetics, 135, 619−629.
  34. Т. К., Dikerson R.E. (2000) 1A Crystal structures of B-DNA Reveal Sequence-specific Binding and Groove-specific Bending of DNA by Magnesium and Calcium, J.Mol.Biol, 301, 915−945.
  35. Craig M.L., Suh W.-C., Record M.T.Jr. (1995) HO and Dnase 1 probing of Ed0 RNA polymerase-APr promoter open complex: Mg2+ binding and its structural consequences at the transcription start site, Biochemistry, 34, 15 624−15 632.
  36. S.A., Polyakov A., Pichter C., Zhang G. (1998). Insights into Escherichia coli RNA polymerase 2 to 16A resolution, Cell, 66, 121−128.
  37. Depew R.E., Wang J.C.(1975) Conformational fluctuations of DNA helix, Proc Natl Acad Sci USA, 72, 4275−4279.
  38. S. (1996) Influence of DNA geometry on transcriptional activation in Escherichia coli, EMBOJ., 15, 5449−5458.
  39. S. (1986) Sequence specificity of curved DNA, FEBS Lett., 195, 53−56.
  40. Diekmann S., von Kitzing, McLaughlin E., Ott L., Eckstein F.(1987) The influence of exocyclic substituents of purine bases on DNA curvature, Proc.Natl.AcadSci.USA, 84, 82 578 261.
  41. A.D., Sanderson M.R., Sreitz T.A. (1989) Crystal lattice packing is important in determining the bend of a DNA dodecamer containing an adenine tract, Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 86, 1816−1820.
  42. Dikerson R.E. DNA bending: the prevalence of kinkiness and the virtues of normality, Nucl.Acids.Res., 26,1906−1926.
  43. M., Harrington R.E. (1995) Bending and torsional flexibility of G/C -rich sequence as determined by cyclization assays, J.Biol.Chem., 270, 29 945−299 952.
  44. Dombroski A.J., Walter W.A., Record M.T.Jr., Siegle D.A., Gross C.A. (1992). Polypeptades contaning highly conserved regions of transcription factor cf° exhibit specificity of binding to promoter DNA, Cell, 70, 501−512.
  45. H.R., Travers A.A. (1984). DNA structural variation in the E. coli tyrT promoter, Cell, 37,491−502.
  46. Duval-Valentin G., Ehrich R. (1987) Dynamic and structural characterization of multiple steps during complex formation between Ecoli RNA polymerase and the tetR promoter from pSClOl, Nucl, Acids Res., 15,575−594.
  47. S.R. (1999) Noncoding RNA genes, Curr Opin.Genet Dev., 9, 695−699.
  48. Т., Behnke D., Bijard H., Gralla J.D. (1994) Stalling of Escherichia coli RNA polymerase at the +6 to +24 region in vivo is associated with tight binding to consensus promoter element, JMol.Biol., 239,455−465.
  49. S.T., Gaal Т., Ross W., Gourse R.L. (1998). Identification of an UP-element consensus sequence for bacterial promoters, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95, 9761−9766.
  50. Forget D., Robert F., Grondin G., Burton Z.F., Greenblatt J., Coulombe B.(1997) RAP74 induces promoter contacts by RNA polymerase 2 upstream and downstream of a DNA bend centered on the TATA box, Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 94, 7150−7155.
  51. Fujita N., Ishihama A.(1996) Reconstitution of RNA polymerase, Methods Enzymol., 273, 121−130.
  52. Gaal Т., Barkei J., Dickson R.R., deBoer H.A., deHaseth P.L., Alavi H., Gours R.L. (1989). Saturation mutagenesis of Escherichia coli rRNA promoter and initial characterization of promoter variants, J.Bacteriol., 171,4852−4861.
  53. Gaal Т., Ross W., Blatter E.E., Tang H., Jia X., Kristian V.V., Assa Munt N., Ebright R.H., Gours R.L. (1996) DNA binding determinants of the alpha subunit of RNA polymerase: novel DNA-binding domain architecture, Genes Dev., 10, 16−26.
  54. Gao Y.G., Su S., Robinson H., Padmanaban S., Lim L., McCrary B.S. (1998) The crystal structure of the hyperthermophile chromosomal protein Sso7d bound to DNA, Nature Struct. Biol., 5, 782−786.
  55. J. (1997) The role of conformation in transcription initiation and activation in Escherichia coli, Biol. Chem., 378, 599−607.
  56. H., Igarashi K., Ishihama A., Oppernheim A.B. (1992) Stimulation of the phage Pi Promoter by integration host factor requires the carboxy terminus of the alpha-subunit of RNA polymerase, J.Mol., Biol., 227, 985−990.
  57. Gourse R.L., d’Boer H.A., Nomura M. (1986) DNA determinants of rRNA synthesis in E. coli: growth rate dependent regulation, feedback inhibition, upstream activation, antitermination, Cell, 44, 197−205.
  58. R.L. (1988) Vizualization and quantitative analysis of complex formation between E.coli RNA polymerase and an rRNA promoter in vitro, Nucl, Acids Res., 16, 9789−9809.
  59. El Hassan M.A., Calladine C. R (1996) Propeller-Twisting of Base-Pairs and the Conformational Mobility of Dinucleotide Step in DNA, J.Mol.Biol., 259, 95−103.
  60. P.J. (1986) Sequence-directed curvature of DNA, Nature, 321, 449−450.
  61. Hawley D.K. and McClure W. R (1983). Compilation and analysis of E. coli promoter RNA sequences, Nucl. Acids Res, 11, 2237−2255.
  62. Hawley D.K. and Reynold R. (1987). Analysis of Escherichia coli promoter sequences, Nucl. Acids Res., 15,2343−2361.
  63. R., Altuvia S., Margalit H. (2003) A survey of small RNA-encoding genes in Escherichia coli, Nucl.Acids Res., 31, 1813−1820.
  64. H., Ricchetti M., Werel W. (1988). DNA-dependent RNA polymerase of Escherichia coli induces bending or an increased flexibility of DNA by specific complex formation, TheEMBOJ., 7, 4379−4381.
  65. Hofer В., Muller D., Koster H.(1985) The pathway of E. coli RNA polymerase-promoter complex formation as visualized by footprinting, Nucl, Acids Res., 13, 5995−6013.
  66. A.H., Morand C., Wilcox G. (1980). Deoxiribonucleic acid sequence of araBAD promoter mutants of E. coli, J.Bacteriol., 142, 659−662.
  67. Huerta A.M., Collado-Vides J. (2003) Sigma70 Promoters in Escherichia coli: Specific Transcription in Dense Region of Overlapping Promoter-like Signals, J.Mol.Biol., 333, 261 278.
  68. K., Ishihama A. (1991) Bipartite functional map of E.coli RNA polymerase alpha subunit: Involvement of the C-terminal region in transcription activation by cAMP-SRP, Cell, 65, 1015−1022.
  69. Igarashi K., FujitaN, Ishihama A. (1991) Identification of a subunit assembly domain in the alpha subunit of Escherichia coli RNA polymerase, JMol.Biol., 218, 1−6.
  70. A. (1972). Subunit of ribonucleic acids polymerase in function and structure, Biochemistry, 11, 1250−1258.
  71. Ishihama A., Taketo M., Saitoh, and A. Ishihama (1976). In «RNA Polymerase» (R.Losick, M. Chamberlin), 475−502. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbon, NY
  72. A. (1981). Subunit assembly of Escherichia coli RNA polymerase, Adv.Biophys., 14,1−35.
  73. A. (1990). Molecular assembly and functional modulation of Escherichia coli RNA polymerase, Adv.Biophysis., 26, 19−31.
  74. A. (1993). Protein-protein communication within the transcription apparatus, J. Bacteriol, 175, 2483−2489.
  75. Ivanov V.I., Minchenkova L.E., Chernov B.K., McPhie P., Ryu S., Garges S. (1995) CRP-DNA complex: inducing the a-like form in the binding sites with an extended central spacer, J.Mol.Biol., 245, 228−240.
  76. Y.H., Negishi Т., Shirakawa M., Yamazaki Т., Fujita N., Ishihama A., Kyogoki Y. (1995). Solution structure of the activator contact domain of the RNA polymerase alpha subunit, Science, 270, 1495−1497.
  77. T.R., Williams R.S., Chamberlin M.J. (1980) Electron microscope studies of the binding ofEcoli RNA polymerase to DNA, J.Mol.Biol., 136, 65−78.
  78. Kim J.L., Nikolov D.B., Burley S.K. (1993) Cociystal structure of TBP recognizing the minor groove of TATA element, Nature, 365, 520−527.
  79. Kim Т.К., Lagrange Т., Wang Y.-H., Griffith J.D., Reinberg D., Ebright R.H. (1997) Trajectory of DNA in the RNA polymerase 2 transcription preinitiation complex, Proc. Natl Acad. Sci. USA, 94, 12 268−12 273.
  80. M., Ishihama A. (1995) Functional map of the alpha subunit of Escherichia coli RNA polymerase: amino acids subsitution within the amino-terminal assembly domain, J.Mol.Biol., 254, 342−349.
  81. Knaus R. And Bujard H. (1988). PL of coli phage lambda an alternative solution for anefficient promoter, The EMBO J. J, 2919−2923.
  82. P.A., Young R.A. (1991) Mutations in the three largest subunits of yeast RNA polymerase II that affect enzyme assembly^/o/ Cell Biol., 11, 4669−4678.
  83. Komissarova N. and Kashlev M. (1997). Transcription arrest: Escherichia coli RNA polymerase translocates backward, leaving the 3'end of the RNA intact and extruded, Proc. Natl. Acad Sci. USA, 94,1755−1760.
  84. Koo H.-S., Wu H.-M., Crothers D.M. (1986) DNA bending at adenin-thymine tracts, Nature, 320, 501−506.
  85. Koo H.-S., Crothers D.M. (1988) Calibration of DNA curvature and unified description of sequence-directad bending, Proc. Natl Acad. Sci. USA, 85, 1763.
  86. Koo H.S., Drak J., Rice J.H., Crothers D.M.(1990) Determination of the extend of DNA bending by an adenin-thymine tract, Biochemistry, 29, 4227−4234.
  87. Krohn M., Wagner R.(1996) Transcriptional pausing of RNA polymerase in the presence of Guanosine tetraphosphate depends on the promoter and gene sequence, J.Biol., Chem., 271, 23 884−23 894.
  88. Krummel В., Chamberlin M.J.(1989) RNA Chain Initiation by Escherichia coli RNA Polymerase. Structural Transition of the Enzyme in Early Ternary Complexes, Biochemistry, 28, 7829−7842.
  89. Kubori T. And Shimomoto N. (1996). A brached pathway in the early stage of transcription by E. coli RNA polymerase, J. Mol. Biol., 256, 449−457.
  90. A., Suck D. (1991) DNAse 1-induced DNA Conformation. 2A Structure of a Dnase 1-Octamer Complex, J.Mol., Biol, 221,645−667.
  91. D., Carles C., Sentenas A., Thuriaux P. (1993) Interactions between three common subunits of yeast RNA polymerases I and III, Proc Natl Acad Sci USA, 90, 5524−5528.
  92. Lavigne M., Kolb A., Buc H. (1992) Transcription activation by cAMP receptor protein (CRP) at the Escherichia coli galPl promoter. Crucial role for the spacing between the CRP binding site and the-10 region, Biochemistry, 31,9647−9656.
  93. S., Record M. (1990) Structural, Termodinamic and Kinetic studies of the Interaction of Ea70 RNA Polymerase with Promoter DNA, Nucleic Acids andMol.Biol., 4, 123−150.
  94. S.D., Crothers D.M. (1983) A computer graphics study of sequence-directed bending in DNA/Biomol Struct Dyn., 1,429−435.
  95. Love J.J., Li X., Case D.A., Giese K., Grosschedl R., Wright P.E. (1995) Structural basis for DNA bending by the architectural transcription factor LEF-1, Nature, 376, 791−795.
  96. Lozinski Т., Asrych-Rozek K., Markiewicz W.T., Wierzchowski K. (1991) Effect of DNA bending in various regions of a consesus-like E. coli promoter on its strength in vivo and structure of the open complex in vitro, Nucl. Acids Res., 19, 2947−2953.
  97. N.M., Laskowski R.A., Thornton J.M. (2001) Amino-acid base interactions: a three dimensional analysis of protein-DNA interactions at an atomic level, Nucl. Acids Res., 13, 4445−4467.
  98. D.R., Chiu Т.К., Dikerson R.E. (2001) Intrinsic bending and deformability at the T-A step of CCTTTAAAGG: a comparative analysis of T-A and A-T steps within A-tracts, J.Mol., Biol., 312, 1037−1049.
  99. J.C., Vevene S.D., Crithers D.M., England P.T. (1982) Bent helical structure in kinetoplast DNA, Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 79, 7664−7668.
  100. Martin A.M., Sam M.D., Reich N.O., Perova I.J. (1999) Structural and energetic orogons of indirect readout in site-specific DNA cleavage by a restriction endonuclease, Nature Struct. Biol., 6, 269−277.
  101. A.M., Gilbert W. (1985) Sequencing andlabeled DNA with base-specific chemical cleavages, Methods Enzymol., 230, 679.
  102. McFall S.M. (1997) Dnasel footprinting, DNA bending and in vitro transcription analysis of ClcR and CatR interactions with the clcABD promoter: evidence of a conserved transcription activation mechanism, 5, 965−976.
  103. McNamara P.T., Bolshoy A., Trifonov E.N., Harrington R.E. (1990) Sequence-dependent kinks induced in curved DNA, J.Biomol. Struct.Dymanics., 8, 529−539.
  104. S., Ilyna T.S., Voekova T.A. Velkov V.V. (1972). Genetical analisys of rifampicin resistant mutants of E. coli K12, Molec.Gener. Genet., 115,115−121.
  105. G.B., Hagerman P.J. (2004) Origin of the intrinsic rigidity of DNA, Nucl.Acids Res., 32, 4055−4059.
  106. K., Chatteiji D. (1997). Studies on the omega subunit of Escherichia coli RNA polymerase-its role in the recovery of denatured enzime actiity, Eur.J.Biochem., 247,884−889.
  107. K., Fujita N., Ishihama A. (1996) Transcription factor recognition surface on the RNA polymerase alpha subunit is involved in contact with the DNA enchancer element, TheEMBOJ., 15, 4358−4367.
  108. K.S., Kimura M., Owens J.T., Meares C.F., Ishihama A. (1997) The two alpha subunits of Escherichia coli RNA polymerase are assymetrically arranged and contact different halves of the DNA upstream element, Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 94,1709−1714.
  109. K.S., Masuda S., Darst S. (2002). Structural Basis of Transcription Initiation: RNA polymerase Holoenzyme at 4A Resolution, Science, 296, 1280−1284.
  110. K.S., Masuda S., Campbell E., Muzzin O., Darst S. (2002). Structural Basis of Transcription Initiation: An RNA polymerase Holoenzyme-DNA Complex, Science, 296, 1285−1290.
  111. Murakami K.S. and Darst S. (2003). Bacterial RNA polymerase: the wholo story, Current Opinion in Structural Biology, 13, 31−39.
  112. G., Travers A. (1997) Stabilization of DNA microloops by FIS-a mechanism for torsional transmission in tarnscription activation and DNA inversion, In Nucl. Acids and Mol. Bioled by Eckstein F. AndLilley D.M.J., 266,23 927−23 931.
  113. Naryshkin N. Reyakin A., Kim Yo., Mekler V., Ebright R.H. (2000) Structural organization of the RNA Polymerase-Promoter Open Complex, Cell, 101, 601−611.
  114. Nelson H.C.M., Finch J.T., Luisi B.K., Klug A. (1987) The structure of an oligo (dA)oligo (dT)tract and its biological implications, Nature, 330,221−226.
  115. E. (1999). Transcription elongation: structural basic and mechanisms, JMol.Biol., 288,1−12.
  116. Olson W.K., Gorin A.A., Lu X.-J., Hock L.M., Zhurkin V.B. (1998) DNA sequence-dependent deformability deduced from protein-DNA cyrstal complexes, Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 95, 11 163−11 168.
  117. C.E. (1999) DNA distortion mechanism for transcriptional activation by ZntR, a Zn(2)-responsive MerR homologue in Escherichia coli, 53, 37 517−37 524.
  118. J.T., Miyake R., Chmura A.J., Fujita N., Ishihama A., Meares C.F. (1998). Mapping the o70 subunit contact sites on Escherichia coli RNA polymerase with a conjugated chemical protease, Proc.Natl.Acad. Sci. USA, 95, 7670−7675.
  119. O.N., Uteshev T.A., Masulis I.S., Kamzolova S.G. (1993) Interaction of bacterial RNA polymerase with two different promoter of phage T7 DNA. Conformational analysis, Biochem., Biophys., Acta, 1172,251−261.
  120. O.N., Tsyganov M.A. (1995). Structure of open promoter complexes with Escherichia coli RNA polymerase as revealed by the DNAsel footprinting technique: compilation analysis, Nuclleic Acids Res., 23,4533−4541.
  121. Ozoline O.N., Deev A. A and Archipova M.V. (1997) Non-canonical sequence elements in the promoter structure. Cluster analysis of pomoters recognized by Escherichia coli RNA polymerase, Nucl. Acids Res, 25, 4703−4709.
  122. O., Deev A., Arkhipova M., Chasov V., Travers A. (1999a) Proximal transcribed regions of bacterial promoters have non-random distribution of A/T-tracts. Nucl. Acids Res., 27, 4768−4774
  123. O.N., Deev A.A., Trifonov E.N. (1999b) DNA bendability-a novel Feature in Ecoli Promoter Recognition, J.Biol. Struc andDyn., 16, 825−831.
  124. O.N., Fujita N., Ishihama A. (2000) Transcription activation mediated by the Carboxil-terminal domain of the RNA polymerase a-subunit, J. Biol. Chem., 215, 1119−1127.
  125. O.N., Fujita N., Ishihama A. (2001) Mode of DNA-protein interaction between the C-terminal domain of Escherichia coli RNA-polymerase a-subunit and T7D promoter UP element, Nucl., Acids Res., 29, 4909−4919.
  126. Ozoline O.N., Fujita N., Ishihama A.(2002) Genome-wide expression profiling of Escherichia coli W3110: microarray and statistic analysis of heat shock regulons. In Bioinformatics of genome regulation and structure, Novosibirsk, 2, 189−191.
  127. B.S., Hatfield G.W. (1996). Transcription activation by protein-induced DNA bending: evidence for a DNA structural transition model, Proc. Natl., Acad.Sci.USA, 93, 1173−1177.
  128. H., Savaya M.R., Wolfle W., Wilson S.H., Kraut J. (1996) Crystal structures of human DNA polymerase beta complexed with DNA: implications for catalytic mechanism, processivity, and Me\tyJ3iochemistry, 39, 12 742−12 761.
  129. Peretz-Martin J., Rojo F., deLorenzo V. (1994) Promoter responsive to DNA-bending: a common theme in procariotic gene expression, Microbiol Rev., 58, 268−290.
  130. R.R., Wartell R.M. (1987) Sequence distribution associated with DNA curvature are found upstream of strong Escherichia coli promoters, Nucl. Acids Res., 15, 785−796.
  131. K., Mayan E., Maher L.J., York D.M. (2005) The contribution of phosphate-phosphate repulsions to the free energy of DNA bending, Nucl. Acids Res., 33, 1257−1268.
  132. W.A., Keller W.R., Vesenka J.P., Yang G., Bustamante C. (1993). Evidence for DNA bending in transcription complexes imaged by scanning force microscopy, Science, 260, 1646−1649.
  133. C., Guthold M., Bustamante C. (1999) Wrapping of DNA around RNA polymerase open complex, The EMBO J., 19, 4464−4475.
  134. Robinson H., Gao Y.G., McCrary B.S., Edmondson S.P., Shiver I.W., Wang A.H. (1998) The hypertermohpile chromosomal protein Sac7d sharply kinks DNA, Nature, 392, 202−205.
  135. Roe J-H., Record M. (1985) Regilation of the kinetics of the interection of E. coli RNA polymerase with the APr promoter by salt concentration, Biochemitry, 14,4721 -4726.
  136. E.D., Hartley J.L., Matz K., Nichols B.P., Young K.M., Donelson J.E., Gussin G.N. (1980). DNA sequence analysis of prm mutations of coliphage lambda, Gene, 11, 197 205.
  137. S., Kadesh T.R., Chamberlin M.J. (1982) Binding of E.coli RNA polymerase holoenzame to bacteriophage T7 DNA, J.Mol.Biol., 155,31−51.
  138. Ross W., Gosink K.K., Salomon J., Igarashi K., Zou C., Ishihama A., Severinov K., Gourse R.L. (1993). A third recognition element in bacterial pomoters. DNA binding by the a-subunit of RNA polymerase. Science, 262,1407−1414.
  139. W., Aiyar S., Salomon J., Gourse R. (1998) Escherichia coli Promoters with UP Elements of Different Strengths: Modular Structure of Bacterial Promoters, J. Bacteriol., 180, 5375−5383.
  140. Ross W., Ernst A., Gourse R.L.(2001) Fine structure of E. coli RNA polymerase-promoter interaction: alhpa subunit binding to the UP element minor groove, Genes Dev., 15, 491−506.
  141. A., Anselmi C., Zuccheri G., Samori В., Santis P.De. (2002) Sequence-dependent DNA Curvature and Flexibility from Scanning Force Microscopy Images, Biphysical J., 83, 2408−2419.
  142. Schultz S.C., Shields G.C., Sreitz T.A.(1991) Crystal structure of a CAP-DNA complex: the DNA is bent by 90 degree, Science, 253, 1001−1007.
  143. X., Grishin N.V. (2000) Common fold in helix-haiprin-helix proteins, Nucl., Acids Res., 28, 2643−2650.
  144. E., Wells R.D., Alden C.J., Arnott S. (1979) Bent DNA: vizualization of a base-paired and staked a-B conformational junction, J.BiolChem., 254, 5417−5422.
  145. Sen R, Nagai H., Hernandez V.J., Shimamoto N. (1998) Reduction in abortive transcription from the lambdaPR promoter by mutations in region 3 of the sigma70 subunit of Escherichia coli RNA polymerase^Biol Chem., 273,9872−9877.
  146. Sen R, Nagari H., Shimomoto N. (2000). Polymerase Arrest at the APr Promoter during Transcripion Initiation, J. Biol. Chemistry, 275, 10 899−10 904.
  147. Sen R, Nagari H., Shimomoto N. (2001). Conformational switching of Escherichia coli RNA polymerase-promoter binary complex is facilitated by elongation factor GreA and GreB, Genes Cell, 6, 389−401.
  148. P., Metzger W., Werel W., Lederer H., Heumann H. (1990) Topography of intermediates in transcription initiation of Ecoli, The EMBO J., 9,2215−2220.
  149. D.C., Crothers D.M. (1985) Intermediates in transcription initiation from the Escherichia coli lacUV5 promoter, Cell, 43,449−459.
  150. D.C., Crothers D.M. (1987) Comparison of the open complexes formed by RNA polymerase at the Escherichia coli lacUV5promoter, JMolBiol., 193,267−278.
  151. D.C., Straney S.R., Crothers D.M. (1989) Synergy between Escherichia coli CAP protein and RNA polymerase in the lac promoter open complex, JMolBiol., 206,41−52.
  152. S., Chatteiji D. (1999). Detection of putative Zn (2) binding sites within Escherichia coli RNA polymerase: inconsistensy between sequence-based prediction and 65 Zn blotting, FEBS.Lett., 454, 169−171.
  153. D., Noel R.J., Raznikoff W.S. (1997) The -45 of the Escherichia coli lac promoter: CAP-dep'endent and CAP-independent transcription, J.Bacteriol., 179, 423−429.
  154. Szoke P. A., Allen T.A., deHasseth P.L. (1987). Promoter recognition by Escherichia coli RNA polymerase. Effect of base substitution in the -10 and -35 regions, Biochemistry, 26,6188−6194.
  155. M., Nagari H., Shimomoto N. (2002). Generality of the Branched Pathway in Transcription Initiation by Escherichia coli RNA polymerase, J. Biol. Chemistry, 18, 1 540 715 412.
  156. Tagami H. and Aiba H. (1998). A common role of CRP in transcription activation: CRP acts transiently to stimulate events leading to open complex formation at a diverse set of pomoters, The EMBO J., 17, 1759−1767.
  157. Tagami H. and Aiba H. (1999). An inactive open complex mediated by an UP element at Escherichia coli promoters, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 96, 7202−7207.
  158. M.Y., Jernigan R.L., Zhurkin V.B. (2004) protein-DNA Hydrophobic Recognition in the Minor Groove is Facilitated by Sugar Switching, J.Mol.Biol., ЪЪ1, 65−76.
  159. A. (1987) Structure and function of Ecoli promoter DNA. CRP. Biochem., 22,181−219.
  160. A. (1991) DNA bending and kinking-sequence dependence of the beta subunit of Escherichia coli RNA polymerase, Current opinion in structural biology, 1, 114−122.
  161. A., Schneider R., Muskhelishvili G. (2001) DNA supercoiling and transcription in Escherichia coli: The FIS connection, Biochem., 83,213−817.
  162. E.N. (1991) DNA in profile, 77BS, 16, 467−471.
  163. Umland T.C., Wei S.Q., Cragie R., Davies D.R. (2000) Structural basis of DNA bridging by barrier-to-autointegration factor, Biochemistry, 39, 9130−9138.
  164. Vassylyev D., Sekine Shun-ichi, Laptenko O., Lee J., Vassylyeva M.N., Borukhov S., Yokoyama S. (2002). Crystal structure of a bacterial RNA polymerase holoenzyme at 2.6A resolution, Nature, 417, 712−719.
  165. K., Kajan L., Pongor S. (2003) DNA analysis server: plot. it, bent. it, model. it and IS, Nucl. Acids Res., Ъ, 3676−3687.
  166. M.H., Gronenbom A.M., Clore G.M. (1996) Intercalation, DNA kinking, and the control of transcription, Science, 271, 778−783.
  167. R., Chamberlin M. (1977) Electron microscope studies of transient complexes formed between E.coli RNA polymerase and DNA, Proc.Natl. Acad.Sci. USA, 74,3740−3744.
  168. L.D., Macher L.J. (2000) Electrostatic mechanism of DNA deformation, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct29, 497−591.
  169. C., Dombroski A.J. (1997) Region 1 of sigma 70 is requered for efficient isomerization and initiation of transcription by E.coli RNA polymerase, J.Mol.Biol., 267, 6074.
  170. Т., Yamazaki Т., Kyogoku Y. (2000) The structure and the characteristic DNA binding property of the C-terminal domain of the RNA polymerase a-subunit from Thermus thermophilic, J. Bacteriol, 171,4852−4861.
  171. Wassarman K.M., repoila F., Resenow C., Storz G., Gottesman S. (2001) Identification of novel small RNAs using comparative genomics and microarrays, Genes Dev., 15, 1637.
  172. P., Bouvier S., Susskind M.M. (1982). Sequence determinants of promoter activity, Cell, 30, 843−853.
  173. Young M.A., Beveridge D. L (1998) Molecular Dynamics simulation of an oligonucleotide duplex with adenine tracts phased by a full helix turn, J.Mol. Biol., 281, 675 687.
  174. E., Denissova L., Meier Т., Gotte M., Heumann H. (1997) Influence of Mg2+ and temperature on formation of the transcription bubble, J.Biol., Chem., 272, 2259−2267.
  175. G., Campbell E.A. Minakin L., Richter C., Severinov K., Darst S.A. (1999). Crystal structure of Thermus aquaticus core RNA polymerase at 3.3A resolution, Cell, 98, 811−824.
  176. Zhang Y., Xi Z., Hegde R.S., Shakked Z., Crothers D.M. (2004) Prediction indirect readout effects in protein-DNA interaction, Proc.Natl. Acad.Sci.USA, 101, 8337−8341.
  177. V.B. (1983). Specific alignment of nucleosomes on DNA correlates with periodic distribution of purine-pyrimidine and pyrimidine-purine dimers, FEBSLett., 158:293−297.
  178. S.S., Crothers D.M. (1991) Catabolic activator protein -induced DNA bending in transcription initiation, J.Mol.Biol., 219, 201−205.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!