Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Структура гена новой металлопротеиназы Bacillus intermedius и регуляция его экспрессии

Диссертация: Структура гена новой металлопротеиназы Bacillus intermedius и регуляция его экспрессии
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Апробация работы: Основные положения, диссертациибыли представлены, на международнойнаучнойконференции! «Ферменты, микроорганизмов: структура, функции, применение» (Казань, 2005 г.), Международных конференциях длястудентоваспирантов и молодых ученых «Ломоносов» (Москва, 2007, 2008 гг.), Международном симпозиуме «Химияпротеолитических. ферментов» (Москва, 2007 г.), Международной научной… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Механизмы адаптации бацилл
    • 1. 1. Системы глобальной регуляции
    • 1. 2. Двухкомпонентные системы трансдукции сигнала
  • 2. Секретом бацилл
  • 3. Основы геноинформационного анализа
  • 4. Протеиназы бацилл 39 4.1 Клан метцинкинов 40 4.2. Клан мембраносвязанных металлопротеиназ (ММ)
  • Заключение ' 52 ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ 54 МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ Штаммы бактерий, векторы, плазмиды и среды культивирования
  • Выделение плазмидной ДНК
  • Электрофорез
  • Рестрикционное картирование ДНК
  • Трансформация клетокВ. БиЫИ'м плазмидной ДНК
  • Трансформация протопластов В. зиЫШз
  • Определение протеолитической активности металопротеиназы
  • Определение активности на синтетических субстратах
  • Исследование влияния ингибиторов на активность фермента
  • ДНК секвенирование
  • Субклонирование ДНК
  • Геноинформационный анализ последовательности ДНК
  • Статистическая обработка данных
  • РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
  • 1. Получение и характеристика рекомбинантного штамма 64 В. хиЫШй
  • 2. Секвенирование, построение контига и рестрикционный 67 анализ фрагмента хромосомной ДНК В. ШегтесИш
  • 3. Идентифицкация открытых рамок считывания
  • 4. Субклонирование гена металлопротеиназы
  • 5. Анализ регуляторной области гена тргВг
  • 6. Регуляция экспрессии гена металлопротеиназы В. ШегтесИж
    • 6. 1. Влияние углеродной катаболитной репрессии на 79 экспрессиию гена тргЫ
    • 6. 2. Влияние фактора транскрипции на экспрессиию гена 80 тргВг
    • 6. 3. Влияние азотной катаболитной репрессии на экспрессию 83 гена тргШ
    • 6. 4. Экспрессия гена тргВг в регуляторном штамме, дефектном 85 по фактору транскрипции ТпгА
    • 6. 5. Экспрессия гена тргВг в штамме В. БиЬНШ, дефектном по 87 белкам С1пК и АпйВ
    • 6. 5. Влияние 8р о -р егуляторных белков на экпрессию гена тргВг
  • ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • 1. Изоляция гена металлопротеиназы В. ШегтесИш, его идентификация и структура
  • 2. Характеристика экспрессии адамализиноподобной протеиназы В. intermedins ВЫВОДЫ
  • Список литературы
  • Приложение
  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ А1а Алании
  • Аэр Аспарагиновая кислота
  • Абп Аспарагии
  • Ьеи Лейцин ть- Треонин ву Глицин
  • С1и Глутаминовая кислота
  • СуБ Цистеин
  • ЮТР дезоксирибонуклеозидтрифосфаты ааытр дидезоксирибонуклеозиды
  • Taq Ткегтш сщнаНсш
  • РНК Рибонуклеиновая кислота
  • ДНК Дезоксирибонуклеиновая кислота
  • ПЦР Полимеразная цепная реакция
  • ББ Область Шайна-Дальгарно кДа Килодальтон
  • КЬ килобазы
  • ОРС открытая рамка считывания
  • Нм нанометры
  • РМЗБ Фенилметилсульфонилфторид
  • ОБР Диизопропилфторфосфат
  • 8. Б8 Додецилсульфат натрия
  • Трис 2-амино-2-гидроксиметилпропан-1,3-диол
  • ЭДТА Этилендиаминтетраацетат
  • ДМФА Диметилформамид
  • Еш Эритромицин ьв Среда Лурия-Бертони рЫА Пара-нитроанилид

Структура гена новой металлопротеиназы Bacillus intermedius и регуляция его экспрессии (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Протеолитические белки вовлечены во все основные физиологические процессы, включая? регуляторный протеолиз, и являются" стратегическими ферментами клеток микроорганизмов. По результатам секвенирования геном Bacillus subtilis содержит 62 гена протеолитических белков, среди которых 34: — цитоплазматические протеиназы, 13: кодируют мембраносвязанные протеазы, 6 — протеазы, локализованные в клеточной стенке, 9 кодируют секретируемые протеазы [Rey et al., 2004]. Многие из белковсоответствующих этим генам, пока не выделены, их физиологические функции не установлены. В международных базах данных содержится обширная информация о фрагментах последовательностей геномных ДНК различных видов бацилл, в том числе В. subtilis, B. cereus, Bdicheniformis и других, что позволяет проводить* геноинформационный анализ по идентификации генов и сравнению фрагментов геномовОсобый научно-практический интерес представляют ранее не идентифицированные белки протеолитического спектра, что обусловлено необходимостью расширения общих представлений об эволюционном развитии этойгруппы гидролаз, и выявления новых, практически значимых, ферментов с полезными свойствами.

Бациллы в ходе эволюции, выработали сложную и разветвленную регуляторную систему, в основе которой лежит механизм сигнальной трансдукции, а именно, сеть двухкомпонентных систем регуляции экспрессии генов [Aguilar et al, 2001]. Выяснение регуляторных сетей, управляющих экспрессией поздних генов, к которым относятся гены протеолитических белков, открывает новые перспективы в микробной биотехнологии. Молекулярные механизмы, контролирующие интегрированный ответ микробной клетки на изменения среды, в настоящее время изучены недостаточно. Вклад разных систем регуляции в клеточный ответ можно оценить с помощью мутантных штаммов, дефектных по генам регуляторных белков. Способы регуляции экспрессии поздних генов отражены в структуре промоторов, анализ которых позволяет определить потенциальные механизмы активации транскрипции.

Целью работы явился поиск, изоляция и характеристика гена новой металлоэндопептидазы {mprBi) из фрагмента хромосомной ДНК В. intermedins и изучение его экспрессии.

Основные задачи исследования:

1. Установить последовательность нуклеотидов 6 кб фрагмента хромосомной. ДНК В. intermedins, провести поиск, идентификацию и характеристику открытых рамок считывания генов, включая гены протеолитических белков.

2. Клонировать ген внеклеточной металлопротеиназы В. intermedins и провести анализ его структурной организации.

3. Изучить экспрессию гена mprBi в штамме, мутантном по регуляторным белкам DegS-DegU системы сигнальной трансдукции, контролирующей синтез ферментов деградации.

4. Исследовать влияние фактора транскрипции ТпгА, одного из регуляторов азотного обмена у бацилл, на экспрессию гена металлопротеиназы В. intermedins.

5. Изучить экспрессию гена mprBi в штаммах бацилл, дефектных по.

Spo белкам, участвующих в споруляции у бацилл.

Научная новизна. Основной научный приоритет работы заключается в идентификации у бацилл нового гена секретируемой металлоэндопептидазы — первого бактериального гомолога эукариотических адамализинов. Установлена последовательность нуклеотидов 6 кб фрагмента хромосомной ДНК В. intermedins, в которой выявлены шесть открытых рамок считывания (AN EU678894). Впервые у микроорганизмов изолирован ген mprBi, кодирующий внеклеточную металлопротеиназу В. intermedins семейства Ml 2 адамализинов/репролизинов клана метцинкинов. Получены приоритетные данные о зависимости экспрессии гена адамализин-подобной металлопротеиназы от DegS-DegU регуляторной системы, контролирующей синтез ферментов биодеградации, ТпгА фактора транскрипции, участвующего в азотном обмене, механизма катаболитной репрессии, а также об отсутствии корреляции экспрессии гена mprBi с процессом спорообразования.

Практическая значимость. Секвенированный фрагмент хромосомной ДНК, содержащий ген металлопротеиназы В. intermedins, занесен в базу данных Международного ГенБанка (AN EU678894) и может быть использован для сравнительного анализа генов и геномов. Результаты секвенирования полного гена mprBi позволили оценить последовательность продукта трансляции, включая сигнальный пептид и пропептидную область белка, а также провести его корректную классификацию. Получен вектор экспрессии pSAl, несущий 1,2 кб вставку с геном mprBi для выделения соответствующего белка и изучения его свойств. Данные о структуре промотора и контроле экспрессии гена mprBi могут быть использованы при конструировании систем экспрессии на основе модификации промотора для практического применения.

Научные положения, выносимые на защиту:

1. Изолированный и охарактеризованный ген В. inter medius кодирует новую металлоэндопептидазу бацилл, которая относится к семейству адамализинов/репролизинов клана метцинкинов и является первым прокариотическим гомологом эукариотических адамализинов.

2. Экспрессия гена mprBi контролируется системой DegS-DegU, которая отвечает за синтез ферментов деградации, фактором транскрипции ТпгА, регулирующим азотный обмен при дефиците этого источника питания, и не зависит от Spo-регуляторных белков, участвующих в контроле споруляции.

Связь работы с научными программами. Работа выполнялась в соответствии с планом НИР Казанского федерального университета (№ гос. регистрации 01:02.00 104 982 «Биосинтез, биогенез, классификация, 7 физиологические функции новых микробных ферментов и возможные области их практического применения»). Исследованиявыполнены при поддержке грантов РФФИ № 05−04−48 182 и № 09−04−99 044, Федеральной: целевой" программы" «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» 2009;2013:гг: РК-№гИ344, ЕК-№ Ш406,.ГК № ГО23- грантом Академии наук Республики Татарстан № 14−24/2010 (Г).

Апробация работы: Основные положения, диссертациибыли представлены, на международнойнаучнойконференции! «Ферменты, микроорганизмов: структура, функции, применение» (Казань, 2005 г.), Международных конференциях длястудентоваспирантов и молодых ученых «Ломоносов» (Москва, 2007, 2008 гг.), Международном симпозиуме «Химияпротеолитических. ферментов» (Москва, 2007 г.), Международной научной студенческой конференции «Студент и научно-технический прогресс» (Новосибирск, 2008; г.), Российском симпозиуме «Белкии пептиды» (Казань, 2009 г.), Российской школе молодых ученых «Актуальные проблемы современной биохимии и: молекулярной биологии» (Казань, 2010 г.),. Всероссийской-" молодежной научной? конференции «Современные биологические аспекты в фундаментальных исследованиях молодых ученых» (Томск, -2010 г.) и Итоговых научных конференциях студентов КФУ (Казань, 2005,. 2007 гг.), Итоговых научных конференциях сотрудников КФУ (Казань, 2008, 2009, 2010 гг.>

Публикации. По теме диссертации опубликовано 20 научных работ, из них 6 статей в центральных отечественных и зарубежных рецензируемых журналах.

Структура и объем диссертации

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания материалов: и методов, исследований, раздела экспериментальных исследований^ обсуждения результатов-, выводов, и списка литературы. Работа изложена, на 150 страницах машинописного текста, включает 7 таблиц, 38 рисунков: Библиография содержит 208 наименований, в т. ч. 202- зарубежных авторов;

выводы.

1. Установлена последовательность нуклеотидов 6 кб фрагмента хромосомной ДНК В. ШегтесИш (АЫ Еиб78 894), в которой идентифицированы 6 ОРС, включая две металлопротеиназы — внеклеточная МргВ! и мембраносвязанная РтЬВь Гены не имеют гомологии, соответствующие им продукты относятся к разным кланам белков: М12 и М50.

2. Впервые изолирован и охарактеризован бациллярный ген, кодирующий протеолитический фермент — гомолог эукариотических адамализинов. В структурной области гена тргВ1 выявлены функциональные домены, позволяющие отнести белок к клану метцинкинов.

3. Установлено, что DegS-DegU регуляторная система, контролирующая синтез ферментов биодеградации, играет позитивную роль в регуляции экспрессии гена тргВг.

4. Показано, что экспрессия гена металлопротеиназы В. ШегтесИш регулируется азотной катаболитной репрессией с участием фактора транскрипции ТпгА, а также белков в1пК и АгЩВ, обуславливающих транспорт аммония в клетку.

5. Установлено отсутствие регуляторной взаимосвязи между экспрессией гена тргВг и споруляцией.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Секретируемые гидролазы бактерий в последние годы вызывают как практический, так и научный интерес в качестве модельных объектов для исследования регуляторных процессов. Среди микробных протеаз традиционными объектами исследования у бацилл являются сериновые протеиназы и термолизин. С развитием постгеномных технологий приоритетными стали исследования минорных протеолитических белков с целью выяснения их функциональной роли в клетках и популяциях, а также применения этих белков в практике. Особый интерес представляют цинкзависимые металлопротеиназы клана метцинцинов. Эти ферменты участвуют в белковом круговороте, также они вовлечены в регуляцию активности белков. В клетках эукариот метцинкины участвуют в развитии патологических процессов, таких как ревматоидный артрит, онкологические заболевания и обострение хронических заболеваний. Изучение этих белков является приоритетным в связи с физиологическими и патофизиологическими функциями многих адамализинов/репролизинов, которые остаются не установленными. Несомненно, что эти ферменты приобретают значимость как терапевтические мишени. Поэтому, поиск и выделение их прокариотических аналогов вызывает не только теоретический, но и практический интерес.

Экспрессия генов протеаз в клетках прокариот подвергается множественной, сложной регуляции и функционирует под контролем регуляторных белков двухкомпонентных систем трансдукции сигнала. Контроль, осуществляемый различными регуляторными белками, отражается на построении и организации промоторной области генов протеаз. Современные методы биоинформатики на основе структуры гена позволяют установить потенциальные системы регуляции, участвующие в контроле транскрипции гена. В секретоме бацилл идентифицировано много внеклеточных протеолитических белков, расшифровка и изучение которых пополнит фундаментальные знания о физиологии бацилл и расширит арсенал промышленно важных ферментов новыми белками с интересными практическими свойствами.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Штаммы бактерий, векторы, плазмиды и среды культивирования.

Бактериальные штаммы и плазмиды, использованные в работе, перечислены в табл.2. Плазмида рСМ4, несущая ген металлопротеиназы сконструирована путем лигирования в шатл-вектор рСВ22 (BamHl) фрагмента хромосомы В. intermedins 3−19 по сайту Sau3A (рис.8). Правая часть двурепликонного вектора рСВ22 представляет собой фрагмент плазмиды pUC19 с геном устойчивости к ампициллину (ApR), фрагмент экспрессионной системы лактозного оперона и полилинкер с уникальными сайтами рестрикции ВатШ и В gill. Вторая половина этой плазмиды обеспечивает репликацию в клетках B. subtilis, содержит экспрессинную единицу EU19035, ген устойчивости к эритромицину (EmR), благодаря чему может использоваться, как вектор экспрессии [Сорокин А.В. и др, 1990]. Плазмида pSAl, полученная в работе на основе вектора рСВ22, содержит изолированный ген металлопротеиназы под собственным промотором. В качестве штамма-реципиента для плазмиды с геном металлопротеиназы В. intermedins использовали модельный штамм B. subtilis JB 2036, в хромосоме которого нокаутированы гены внеклеточных протеиназ.

Культивирование бактерий проводили на следующих средах: Среда LB (%): триптон — 1,0- дрожжевой экстракт — 0,5- NaCl — 0,5- рН 8.5 [Sambrook et al., 1989]. Агаризованная среда LA включала дополнительно 2% агара. Среды для трансформации штаммов B. subtilis включали солевую основу среды Спицайзена, среду Спицайзена I и среду Спицайзена II [Anagnostopolous & Spizizen, 1961]. Синтетическая минимальная среда SMM включала солевую основу, микроэлементы [Saxild and Nygaard., 1987]. Идентификационная агаризированная среда для отбора клонов, способных секретировать протеиназу, включала 30% обезжиренного молока и 2% агара. Среды стерилизовали при 1 атм. в течение 30 мин., pH доводили перед стерилизацией среды 40%-ным раствором NaOH до значения 8,5.

Для создания условий солевого стресса в среду LB дополнительно вносили KCl, NaCl до конечных концентраций 0,25, 0,5, 1,0, 1,5 и 2,0 М и цитрат Na до конечных концентраций 0,25, 0,5, 1 и 1,5 М. Для изучения влияния углеродной катаболитной репрессии в среду SMM вносили 10 мМ глюкозы. Для изучения влияния азотной катаболитной репрессии в среду SMM вносили соли NaNC>3 и NH4C1 в конечной концентрации 20 мМ.

Рис. 8. Генетическая карта плазмиды рСМ4, несущая вставку хромосомной ДНК В. intermedins размером в 6 кб.

При выращивании рекомбинантных штаммов в среду вносили антибиотики (конечная концентрация в среде): для штаммов B. subtilis с плазмидами рСВ22, рСМ4, pSAlэритромицин (20 мкг/мл) — для штаммов B. subtilis мутантных по белкам AmtB и ClnK — хлорамфеникол (20 мкг/мл) — для штаммов B. subtilis мутантных по белкам DegS и DegU — канамицин (20 мкг/мл).

Pst I (6).

SamHI С5205) BgUl (5211).

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.А. Регуляция азотного метаболизма в грамположительных бактериях Текст. / Hi А. Дорошчук, М. С. Гельфанд, Д. А. Родионов // Мол. Биол. 2006. — Т.40. — № 5. — С. 919−26.
  2. Е.Д. Стандартный метод определения протеолитической: активности комплексных препаратов протеаз Текст. // Прикладная биохимия и микробиология. — 1971. — Т.7.- № 2ю С.225−228.
  3. А. Р. Биосинтез субтилизиноподобной сериновой протеиназы Bacillus intermedins’в условиях солевого стресса Текст. / А. Р. Каюмов, Н. П. Балабан, А. М. Марданова, С. В. Костров, М. Р. Шарипова // Микробиология. -2006.
  4. А.В. Экспрессионная единица в области инициации репликации плазмиды pSM19035 стрептококков Текст. / А. В. Сорокин,
  5. B.Э. Хазак // Молекулярная биология. 1990. — Т.4. — С.995−999.
  6. И. Приложения в составе Vector NTI Suite Текст. / И. Хмельков // www.molbiol.ru.- 2006.
  7. Е.И. Гетерологичная экспрессия гена глутамилэндопептидазы Bacillus intermedins штаммами Bacillus subtilis, дефектными по регуляторным белкам Текст. / Е. И. Шагимарданова, И. Б. Частухина, Т. Р. Шамсутдинов, Н. П. Балабан, А. М. Марданова,
  8. C.В.Костров, М. Р. Шарипова // Микробиология. 2007. — Т.76. — №.5. -С.645−651.
  9. Akiyama Y. RseP (YaeL), an Escherichia coli RIP protease, cleaves transmembrane sequences Text. / Akiyama Y., Kanehara K., Ito K. // EMBO J.-2004. -V.23. P.4434−4442.
  10. Alba B.M. DegS and YaeL participate sequentially in the cleavage of RseA to activate the sigma (E) — dependent extracytoplasmic stress response Text.' / B.M. Alba, J.A. Leeds, C. Onufryk, C.Z. Lu, C.A. Gross // Genes Dev. -2002. -V.16. -P.2156−2168.
  11. Alba B.M. Regulation of the Escherichia coli sigmadependent envelope stress response Text. / B.M. Alba, C.A. Gross // Mol. Microbiol. -2004. V.52. — P.613−619^
  12. Albano M. The Rok protein of Bacillus subtilis represses genes for cell surface and extracellular functions Text. / M. Albano, W.K. Smits, L.T. Ho, B. Kraigher, f. Mandic-Mulec, O.P. Kuipers, D. Dubnau // J. Bacteriol. 2005. -V.187. — P.2010−2019.
  13. Alfandari D. Xenopus ADAM 13 is a metalloproteinase required for cranial neural crest-cell migration Text. / D. Alfandari, H. Couin, A. Gaultier, K. Smith, J.M. White, T. Darribere, D.W. DeSimone // Curr. Biol. 2001. — V. l 1. -P.918−930.
  14. Altschul S.E. Basic local alignment search tool Text. / S.E. Altschul, W. Gish, W. Miller, E.W. Myers, DJ. Lipman // J. Mol. Biol. 1990. -V. 215. — P.403−410.
  15. Amati G. DegU~P represses expression of the motility fla-che operon in Bacillus subtilis Text. / G. Amati, P. Bisicchia, A. Galizzi // J.Bacteriol. 2004. — V. l86. — P.6003−6014.
  16. Anagnostopolous C. Requirements for transformation in Bacillus subtilis Text. / C. Anagnostopolous, J. Spizizen // Journal of Bacteriology. -1961. V.81. — P.741−746.
  17. Ansaldi M. Specific activation of the Bacillus quorum-sensing systems by isoprenylated pheromone variants Text. / M. Ansaldi, D. Marolt, T.
  18. Stebe, I. Mandic-Mulec, D. Dubnau // Mol. Microbiol. 2002. — V. 44. — P.1561−1573.
  19. Antelmann H. Stabilization of cell wall proteins in Bacillus subtilis: a proteomic approach Text. / H. Antelmann, H. Yamamoto, J. Sekiguchi, M. Hecher // Proteomic. 2002. — V.2. — P.591−602.
  20. Babu M.M. General trends in the evolution of prokaryotic transcriptional regulatory networks Text. / M.M. Babu, S. Balaji, L. Aravind // Genome Dyn. 2007. — V.3. — P.66−80.
  21. Bacon Schneider K. Characterization of comQ and comX, two genes required for production of ComX pheromone in Bacillus subtilis Text. / K. Bacon Schneider, T.M. Palmer, A.D. Grossman // J.Bacteriol. 2002. — Y.184. -P.410−419:
  22. Banse A.V. Parallel pathways of repression and antiperpession governin the transition to stationary phase in Bacillus subtilis Text. / A.V. Banse, A. Chatanet, L. Rahn-Lee, E.C. Hobbs, R. Losick // Microbiol. 2008. -V.105. -No.40. — P.15 547−15 552.
  23. Beck N.A. TcpH influences virulence gene expression in Vibrio cholerae by inhibiting degradation of the transcription activator TcpP Text. / N.A. Beck, E.S. Krukonis, V.J. DiRita // J. Bacteriol. 2004. — V. 186. — P. 83 098 316.
  24. Belitsky B. R. Role of TnrA in nitrogen source-dependent repression of Bacillus subtilis glutamate synthase gene expression Text. / B. R. Belitsky, L. V. Wray, S. H. Fisher, D. E. Bohannon, A.L. Sonenshein // J. Bact. 2000. — V. 182.-P. 5939−5947.
  25. Bergara F. CodY is a nutritional repressor of flagellar gene expression in Bacillus subtilis Text. / F. Bergara, C. Ibarra, J. Iwamasa, J. C. PataiToyo, R. Aguilera, L. M. Marquez-Magana // J. Bacteriol. -2003. -V.185. -P.31'18−3126.
  26. Bhatt A. Conditional depletion of KasA, a* key enzyme* of mycolic acid biosynthesis, leads to mycobacterial cell lysis Text. / Bhatt A., L. Kremer, A.Z. Dai, — J.C. Sacchettini, W.R. Jacobs Jr.// J. Bacteriol.-2005. V.187.-P.7596−7606.
  27. Blobel C.P. ADAMs and ADAMTs Text. / C.P. Blobel, S.S. Apte // Encaclopedia of Respiratory Nedicine 2006. — P. 19−23.
  28. Bobay B.G. Revised structure of the AbrB' N-terminal domain-unifies a diverse superfamily of putative DNA-binding proteins Text. / BtG. Bobay, A. Andreeva, G.A. Mueller, J. Gavanagh, A.G. Murzin // FEBS Lett. -2005. V.579: — P.5669−5674.
  29. Bode W. Structure of astacin and implications for activation of astacins and zinc-ligation of collagenases Text. / W. Bode, F.-X. Gomis-Ruth, R. Huber, R. Zwilling, W. Stocker // Nature. 1992. — V.358, № 6382. — P.164−167.
  30. Bode W. The metzincins superfamily of zinc-peptidases Text. / W. Bode, F. Grams, P. Reinemer, F-X. Gomis-Ruth, U. Baumann, D.B. Mckay, W. Stocker // Advan. Exp. Med. Biol. — 1996. — V.389. — P. l-11.
  31. Bohn C. Dispensable PDZ domain of Escherichia coli YaeL essential protease Text. / C. Bohn, J. Collier, P. Bouloc, // Mol. Microbiol.-2004.- V.52. -P1427−435.
  32. Brandenburg LL. Roles of PucR- GlnR, and' TnrA in regulating expression of the Bacillus subtilis ure P3 promoter Text. / J.L. Brandenburg, L.V. Wray, L. Beier, H. Jarmer, H.H. Saxild, S: H. Fisher. // J Bacteriol. -2002*. -V.184. -P.6060−6064.
  33. Brantl S. Characterisation of Bacillus subtilis transcriptional regulators involved in metabolic precesses Text. / S. Brantl, A. Licht // Cutt. Protein Pept. Sei. 2010. — V. l 1. -No.4. — P.274−291.
  34. Brocker C.N. Evolutionary divergence and functions of the ADAM and ADAMTS gene families Text. / C.N. Brocker, V. Vasiliou, D. W. Nebert // Human genomics. 2009. — V.4. -No.l. — P.43−55.
  35. Brown M.S. Regulated intramembrane proteolysis: a control mechanism conserved from bacteria to humans Text. /M.S. Brown, J. Ye, R.B. Rawson, J.L. Goldstein // Cell. 2000. — V.100. — P.391−398.
  36. Brown N.L. The MerR family of transcriptional regulators Text. / N. L. Brown, J. V. Stoyanov, S. P. Kidd, J. L. Hobman // FEMS Microbiol. -2003.-V. 27.-P. 145−163.
  37. Bruckner R. Carbon catabolite repression in bacteria: choice of the carbon source and autoregulatory limitation of sugar utilization Text. / R. Bruckner, F. Titgemeyer // FEMS Microbiol. Lett. 2002. — V. 209. — P. 141−148.
  38. Camacho L.R. Identification of a virulence gene cluster of Mycobacterium tuberculosis by signature- tagged transposon mutagenesis Text. / L.R. Camacho, D. Ensergueix, E. Perez, B. Gicquel, C. Guilhot // Mol. Microbiol.- 1999. V. 34. — P. 257−267
  39. CampbelL E. A. Crystal structure of Escherichia coli sigma E with the cytoplasmic domain of its anti-sigma RseA Text. / E.A. Campbell, J.L. Tupy, T.M. Gruber, S. Wang, MM. Sharp, C.A. Gross, S.A. Darst // Mol. Celh-2003. -V.lh -P.1067−1078.
  40. Chang S. High- frequency transformation of Bacillus subtilis protoplasts by plasmid DNA Text. / S. Chang, N. Cohen. // Mol. Gen. Genet. -1979.-V.168.-P.111−115.
  41. Chastanet A. Broadly heterogeneous activation' of the1 master regulator for sporulation in Bacillus subtilis Text. / A. Chastanet, D. Vitkup, G.-C. Yuan, T.M. Norman, J.S. Eiu, R.M. Losick // PNAS. 2010. — V.107. -No.18.
  42. Chen J.C. A membrane metalloprotease participates in the sequential* degradation of a Caulobacter polarity determinant Text. / J.C. Chen, P.H. Viollier, L. Shapiro // Mol. Microbiol. 2005. — V.55. — P.1085−1103.
  43. Dartois V. Characterization of a novel member of the DegS-DegU regulon affected by salt stress in Bacillus subtilis Text. / V. Dartois, M.
  44. Debarbouille, F. Kunst, G. Rapoport // J. Bacteriol. 1998. — V.180: — № 7. -P.1855−1861.
  45. Dervyn E. The bacterial condensin/cohesion-like protein complex acts in DNA repair and regulation of gene expression / E. Dervyn, M.F. Noirot-Gros, P. Mervelet, S. McGovern, S.D. Polard, P.P.&Noirot // Mol.Microbiol.-2004.-V.51.-P. 1629−1640."
  46. Detsch C. Ammonium utilization in Bacillus subtilis: transport and1 regulatory functions of NrgA and NrgB Text. / C. Detsch, J. Stulke // Microbiology. -2003. -V.149. -P.3289−3297.
  47. Dineen S.S. Represion of Clostridium difficile toxin gene expression by CodY Text. / S.S. Dineen, A.C. Villapakkam, J.T. Nordman, A.L. Sonenshein // Mol. Microbiol. 2007. — V.66. — P.206−219.
  48. Dubnau D. Genetic competence in Bacillus subtilis Text. / D. Dubnau, C.M.Lovett // D. Dubnau, L.A. Sonenshein, J.A. Hoch, R. Losick // In Bacillus subtilis and its closest relatives: from genes to cells. 2002. — P.453−471.
  49. Eder S. A Bacillus subtilis secreted phosphodiesterase/alkaline phosphatase is the product of a Pho regulon gene, phoD Text. / S. Eder, L. Shi, K. Jensen, K. Yamane, F.M. Hulett // Microbiology. 1996. — V. 142. — P. 20 412 047.
  50. Ehrmann M. Proteolysis as a regulatory mechanism Text. / M. Ehrmann, T. Clausen// Annu. Rev. Genet. -2004. -V.38.-P.709−724.
  51. Engelberg-Kulka H. Bacterial programmed cell death and multicellular behavior in bacteria / H. Engelberg-Kulka, S. Amitai, I. Kolodkin-Gal, R. Hazan // PLoS Genet. 2006. — V.2. — № 10. — P. 1518−1526.
  52. Erickson R.J. Industrial applications of the bacilli: a review and prospectus Text. / R.J. Erickon // Microbiology. 1976. -P. 406−419.
  53. Fabret C. Two-component signal transduction in Bacillus subtilis: how one organism sees its world Text. / C. Fabret, V.A. Feher, J.A. Hoch // J. Bacteriol. 1999. — V. 181. — P. 1975−1983.
  54. Feklistov A. Promoter recognition by bacterial alternative sigma factors: the price of hight selectivity? Text. / A. Feklistov, S.A. Darst // Genes Dev. 2009. — V.23. — P.2371−2375.
  55. Fisher S H. Mutations in Bacillus subtilis glutamine synthetase that block its interaction with transcription factor TnrA Text. / S.H. Fisher, J.L. Brandenburg, L.V. Wray // Mol Microbiol. -V.2002. -V.45. -P.627−35.
  56. Fisher S.H. Novel trans-acting Bacillus subtilis glnA mutations that derepress glnRA expression Text. / S. H. Fisher, L. V. Wray // J Bacteriol. -2009.-V. 191.-P. 2485−2492.
  57. Fujita M. The master regulator for entry into sporulation in Bacillus subtilis becomes a cell-specific transcription factor after assymetric division Text. / M. Fujita, R. Losick // Genes Dev. 2003. — V.17. — P. l 166−1174.
  58. Fujita M. High- and low-threshold genes in the SpoOA regulon of Bacillus subtilis Text. / M. Fujita, J.E. Gonzalez-Pastor, R. Losick. // J Bacteriol. -2005. -V.187. -P11357−1368.
  59. Fujita Y. Carbon catabolite control of the metabolic network in Bacillus subtilis Text. IY. Fujita // Biosci. Biotechnol.Biochem. — 2009. V.74. — No.2. — P.245−259.
  60. Ghosh T. Mechanisms for activating bacterial RNA- polymerase Text. / T. Ghosh, D. Bose, X. Zhang // FEMS Microbiol.Rev. 2010. — V.34. -P.611−627.
  61. Gohar M. Two-dimensional electrophoresis analysis of the extracellular proteome of Bacillus cereus reveals the importance of the PlcR regulon / M. Gohar, O.A. Okstad, N. Gilois, V. Sanchis, A.B. Kolsto, D. Lereclus //Proteomics.- 2002. V.2. -P.784−791.
  62. Gomis-Ruth F.X. Structural aspects of the metzincin clan of metalloendopeptidases Text. // Mol. Biotechnology. 2003. — V.24, № 2. -P. 157−202.
  63. Gonzalez-Pastor J JE. Cannibalism by sporulating bacteria Text.-/ J.E. Gonzalez-Pastor, E.C. Hobbs, R. Losick // Science. 2003. — V.301. -P.510−513. '••'•!
  64. Gorke B. Carbon catabolic repression in bacteria: many ways to make the most out of nutrients Text. / B. Gorke, J- Stulke // Nat. Rev. Microbiol. -2008. V.6. -P.613−624. ,
  65. Guedon E. Overall' control of nitrogen metabolism in Lactococcns lactis by CodY, and possible models for CodY regulation in Firmicutes Text. / E. Guedon, B. Sperandio, N. Pons, S.D. Ehrlich, P: Renault // Microbiol- 2005. -V.151.-P. 3895−3909.
  66. Hamoen L.W. The pleiotropic response regulator DegU functions as priming protein in competence development in Bacillus subtilis Text. / L.M. Hamoen, A. F Van Werkhoven, G. Venema, D. Dubnau // Proc.Natl.Acad:Sci. -2000. V.97. — P.9246−925T.
  67. Hamoen B.W. Controlling competence in Bacillus subtilis: shared use of regulators Text. / L.W. Hamoen, G. Venema, O.P. Kuipers // Microbiology 2003. V.- 149. — P19−17.
  68. Hamon M.A. Identification of AbrB-regulated genes involved in biofilm formation by Bacillus subtilis Text. / M.A. Hamon, N.R. Stanley, R.A. Britton, A.D. Grossman, B.A. Lazazzera // Mol Microbiol. 2004. — V.-53. -№ 3.-P. 847−860.
  69. Hayashi K. Bacillus subtilis RghR (YvaN) represses rapG and rapH, which encode inhibitors of expression of the srfA operon Text. / K. Hayashi, T. Kensuke, K. Kobayashi, N, Ogasawara, M. Ogura // Mol.Mocrobiol. 2006. -V.59.-1714−1729.
  70. Helmann J.D. Compilation and analysis of Bacillus subtilis ctA-dependent promoter sequences: evidence for extended contact between RNA polymerase and upstream promoter DNA / J.D. Helmann // Nucleic Acids Res. -1995.-V.23.-P. 2351−2360.
  71. Helmann J.D. RNA polymerase and sigma factors Text./ J.D. Helmann, C.P. Moran // In A.L.Sonenshein, J.A. Hoch, R. Losick Bacillus subtilis and its closest relatives: from genes to cells. 2001. — P.289−312.
  72. Hobman J.L. MerR family transcription activators: similar designs, different specificities Text. / J. L. Hobman // Mol. Microbiol. 2007. — V. 63. -P. 1275−1278.
  73. Hoch J.A. Two-component and phosphorelay signal transduction Text. // Curr.Op.in Microb. 2000. — V.3. — P.165−170.
  74. Hoch J.A. Keeping signals straight in phosphorelay signal transduction Text. / J.A. Hoch, K.I. Varughese // J. Bacteriol. 2001. — V.183. -№ 17. — P.4941−4949.
  75. Ikeda T.P. Salmonella typhimurium apparently perceives external nitrogen limitation as internal glutamine limitation Text. / T.P. Ikeda, A.E. Shauger, S. Kustu // J.Mol.Biol. 1996. — V.259. — P. 589- 607.
  76. Ingmer Hi Proteases Abacterial pathogenesis Text.' / H. Ingmer, L. Brondsted // Res Microbiol. 2009. — V.160.- P.704−710.
  77. Javelle A. Ammonium* sensing- in Escherichia, coli. Role of the' ammonium- transporter AmtB and AmtB-GlnK complex formation1 Text. / A. Javelle, E. Severi, J. Thornton, M. Merrick // J Biol Chem.- 20 041 V.279. -№ 10. -P.8530−8538.
  78. Jiang W. Families of metalloendopeptidases and their relationships-Text. / W. Jiang, J.S. Bond // FEBS Lett. 1992. — V.312, № 2−3. — P. 110−114.
  79. Jiang M. Differential processing of propeptide inhibitors of Rap' phosphatases in Bacillus subtilis Text. / M. Jiang, R. Grau, M. Perego // J.Bacteriol. 2000. — V. 1*82. — P.303−310.
  80. Joseph P. A region of Bacillus subtilis CodY protein required for interaction with DNA Text. / P. Joseph, M. Ratnayake-Lecamwasam, A.L. Sonenshein // J Bacteriol.-2005. -V.187. -P.4127−4139.
  81. Kanamaru K. Overexpression of the PepF oligopeptidase inhibits sporulation initiation in Bacillus subtilis Text. / K. Kanamaru, S. Stephenson, M. Perego // J.Bacteriol. 2002. — V.184. — 43−50.
  82. Kayumov A. Inactivation of the general transcription factor TnrA in Bacillus subtilis by proteolisis Text. / A. Kayumov, A. Heinrich, M. Sharipova, O. Iljinskaya, K. Forchhammer // Microbiology. 2008. — V. 154. — P. 23 482 355.
  83. Kliademi S. The Amt/MEP/Rh family: Structure of AmtB and the mechanism of ammonia gas conduction Text. / S. Khademi, R.M. Stroud // Physiology (Bethesda). 2006. — V.21. — P.419−429.
  84. Kim H. J. Complex regulation of the Bacillus subtilis aconitase gene Text. IH. J. Kim, S. I. Kim, M. Ratnayake-Lecamwasam, K. Tachikawa, A. L. Sonenshein, M. Strauch. // J. Bacteriol. -2003. -V.185. -P. 1672−1680.
  85. Kinch L.N. Site-2 protease regulated intramembrane proteolysis: sequence homologs suggest an ancient signaling cascade Text./ L.N. Kinch, K. Ginalski, N.V. Grishin// Protein Sei. -2005.
  86. Klein T. Active Metalloproteases of the A Disintegrin And Metalloprotease (ADAM) Family: Biological Function and Structure Text. / T. Klein, R. Bischoff// J. Proteome Res., Article ASAP.-2010.
  87. Kobayashi K. Comprehensive DNA microarray analysis of Bacillus subtilis two-component regulatory systems Text. / K. Kobayashi, M. Ogura, H. Yamaguchi, K. Yoshida, N. Ogasawara, T. Tanaka, Y. Fujita. // J. Bacteriol., 2001. -V.183. -P.7365−7370.
  88. Kobayashi K. Gradual activation of the response regulator DegU controls serial expression of genes for flagellum formation and biofilm formation in Bacillus subtilis Text. II Mol. Microbiol. 2007. — V.69. — P.395−409.
  89. Kodgire P. ScoC and SinR Negatively Regulate epr by Corepression in Bacillus subtilis Text. / P. Kodgire, M. Dixit, K.K. Rao // J.Bacteriol. 2006.- V. 188. No. 17. — P.6425−6428.
  90. Kunst F. Salt stress is an environmental signal affecting degradative enzyme synthesis in Bacillus subtilis Text. / F. Kunst, G. Rapoport // J.Bacteriol.- 1995. -V.177. -P.2403−3407.
  91. Larseni R. GlnR-mediated regulation^ of nitrogen metabolism in, Lactococcus lactis Text. / R. Larsen, T. G. Kloosterman, J- Kok, O. P. Kuipers // Bacteriol. 2006. — V. 188. — P. 4978−4982.
  92. Lewis A.P. A novel clan of zinc metallopeptidases with possible intramembrane cleavage properties! Text. / A.P. Lewis, P.J. Thomas // Peorwin Science. 1999. — V.8. — P.439−442.
  93. Louise T. Cloning and expression of a’novel protease gene encoding an extracellular neutral protease from Bacillus subtilis Text. / T. Louise, X.-C. Wu, S.-L. Wong // J.Bacteriol. 1991. — V.173. — № 20. — P. 6364−6372.
  94. Lovgren A. Molecular characterization of immune inhibitor A, a secreted virulence protease from Bacillus thuringiensis Text. / A. Lovgren, M.
  95. Zhang, A. Engstrom, G. Dalhammar, R. Landen // Mol. Microbiol. 1990. — V.4, № 12. -P.2137−2146.
  96. Ludwig H. The Bacillus subtilis catabolite control protein CcpA exerts all its regulatory functions by DNA-binding Text. / H. Ludwig, J. Stulke // FEMS Microbiol. Lett. -2001. -V.203. -Pi 125−129.
  97. Maeda H. Serralysin and related bacterial proteases Text. / H. Maeda, K. Morichara // Methods Enzymol. 1995. — V.248. — P.395−413.
  98. Makinoshima H. Regulation of Mycobacterium tuberculosis cell envelope composition and virulence by intramembrane proteolysis Text. / H. Makinoshima, M.S. Glickman // Nature 2005. ~ V.436. -P.406−409.
  99. Makinoshima H. Site-2 proteases in prokaryotes: regulated intramembrane proteolysis expands to microbial pathogenesis Text. / H. Makinoshima, M.S. Glickman // Microbes and infection. 2006. — V.8. -P.1822 — 1888.
  100. Malke H. CodY-affected transcriptional gene expression of Streptococcus pyogenes during growth in human blood Text. / H. Malke, J.J.Ferretti I I J.Med.Microbiol. 2007. — V.56. — P.707−714.
  101. Matson J.S. Degradation of the membrane-localized virulence activator TcpP by the YaeL protease in Vibrio cholera Text. /J.S. Matson, V.J. DiRita // Proc. Natl. Acad. Sei. -2005. V.102. -P.16 403−16 408.
  102. Matthews B.W. Structural basis of the action of thermolysin and related zinc peptidases Text. // Accounts Chem. Res. 1988. — V.21. — P.333−340.
  103. McQuade R.S. Control of a^ family of phosphatase regulatory genes (phr) by the alternate sigma factor sigma-H of Bacillus subtilis Text. / R.S. McQuade, N. Cornelia, A.D.Grossman // J.Bacteriol. 2001. — V. 183. — P.4905−49 091
  104. Miwa Y. Evaluation" and characterization' of catabolite-responsive elements icre) of Bacillus subtilis Text. / Y. Miwa, A. Nakata, A. Ogiwara, M. Yamamoto, Y. Fujita // Nucleic Acids Re. 2000. — V.28. — P. 1206−1210.
  105. Molle V. The SpoOA regulon of Bacillus subtilis Text. / V. Molle, M. Fujita, S. T. Jensen, P. Eichenberger, J. E. Gonzalez-Pastor, J. S. Liu, R. Losick // Mol. Microbiol. 2003a. — V. 50.-P. 1683−1701.
  106. Msadek T. When the going gets tough: survival strategies and environmental signaling networks in Bacillus subtilis Text. / T. Msadek // Trends Microbiol. -1999. -V.l. -P.201−207.
  107. Olmos J. Effects of the sinR and degU32 (Hy) mutations on. the regulation of the aprE gene in Bacillus subtilis Text. / J. Olmos, R. De Anda, E. Ferrari, F. Bolivar, F. Valle. //Mol. Gen. Genet. -1997. -V.253. -P:562−567.
  108. Perego M. A new family of aspatryl-phosphate phosphatases targeting the sporulation transcription factor SpoOA of Bacillus subtilis Text. / Mol. Microbiol. 2001. — V.42. — P.133−144.
  109. Petrsohn A. Global analysis ofthe general stress response oiBacillus subtilis Text. / A. Petrsohn, M. Brigulla, S. Haas, J-D. Hoheisel, U. Volker, M. Hecker // J.Bacteriol. 2001. — V. 183. — P.5617−5631.
  110. Piggot P.J. Sporulation of Bacillus subtilis Text. / P.J. Piggot, D.W. Hilbert// CunOpim Microbioli 20 041—Y.7. -P-579 — 586.
  111. Porter S. The AD AMTS metalloproteinases Text. / S. Porter, I.M. Clark, L. Kevorkian, D.R. Edwards //Biochem. J. 2005. — Y.386. — P. 15−27.
  112. Pottathil M. The extracellular Phr peptide-Rap phosphatase signaling circuit of Bacillus subtilis Text. / M. Pottathil, B.A. Lazazzera // Front Biosci. -2003.- -V.8. -P.32−45.
  113. Pruitt K. R’efSeq and LocusLink: NCBI gene-centered resources Text. / K. Pruitt, D. Maglott // Nucleic Acids Res.- 2001. N.29. — P. 137−140.
  114. Ratnayake-Lecamwasam M'. Bacillus subtilis CodY represses early-stationary-phase genes by sensing GTP levels Text. / M. Ratnayake-Lecamwasam, P. Serror, K. W. Wong, A. L. Sonenshein // Genes Dev. 2001. -V. 15.-P. 1093−1103.
  115. Rawlings N.D. Evolutionary families of peptidases Text. / N.D. Rawlings, A.J. Barrett // Biochem J. 1993. — V.290. — P.205−218.
  116. Rawlings N.D. Evolutionary families of metallopeptidases Text. / N.D. Rawlings, A.J. Barrett // Methods Enzymol. 1995. — V.248- - P.183−228.
  117. Rawlings N.D. MEROPS: the peptidase database Text. / N. D: Rawlings, F.R. Morton, A.J. Barrett// Nucleic Acid Research. 2006. — V.34. -P.270−272.
  118. Rey M.W. Complete genome sequence of the industrial bacterium Bacillus licheniformis and comparisons with closely related Bacillus species Text. / M. W*. Rey, P. Ramaiya, B.A. Nelson, S: D: Brody-Karpin, EJ. Zaretsky,
  119. M. Tang, A.L. de Leon, H. Xiang, V. Gusti, I.G. Clausen, P.B. Olsen, M.D.j
  120. Rudner D.Z. A family of membrane-embedded metalloproteases involved in regulated proteolysis of membrane-associated transcription factors Text. / D.Z. Rudner, P. Fawcett, R. Losick // Proc. Natl. Acad. Sei.- 1996. V. 96. -P. 14 765−14 770.
  121. Rudner D.Z. A sporulation membrane protein tethers the prosigmaK processing enzyme to its inhibitor and dictates its subcellular localization Text.,/ D.Z. Rudner, R. Losick // Genes Dev. 2002. — V.16/ - P. 1007−1018.
  122. Saile E. Control of anthrax toxin gene expression by the transition^ state regulator abrB Text. / E. Saile, T.M. Koehler // J.Bacteriol. 2002. -V. 184.-P.370−380.
  123. Sambrook J. Molecular Cloning: a laboratory manual—second edition Text. / J. Sambrook, E.F. Fritsch, T. Maniatis // Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1989.-V. 1,2,3.
  124. Saxild H.H. Genetic and physiological characterization of Bacillus$subtilis mutants resistant to purine analogs Text./ H.H. Saxild, P. Nygaard // J Bacteriol. 1987. — V.169. — P. 2977−2983.
  125. Schumacher M.A. Structural basis for allosteric control of the transcription regulator CcpA by the phosphoprotein HPr-Scr46-P Text. / M.A. Schumacher, G.S. Allen, M. Diel, G. Seidel, W. Hillen, R.G. Brcnnan // Cell. -2004. V. 118.-P.731−741.
  126. Seals D.F. The ADAMS family of metalloproteases: multidomain protein with multiple functions Text. / D.F. Seals, S. Courtneidge // Gene. -2003. V.17,№ 1. — P.7−30.
  127. Shafikhani S. H. Postexponential- regulation of .sw operon expression in Bacillus subtilis Text. / S. H. Shafikhani, I. Mandic-Mulec, M. A. Strauch, Ii. Smith, T. Leighton // J. Bacterid. -2002. V. 184. — P.564−571.
  128. Shivers R. Pi Activation of the Bacillus subtilis global regulator CodY by direct interaction with branched-chain amino acids Text. / R. P. Shivers, A. L. Sonenshein // Mol. Microbiol. -2004. -V.53. -P.599−611.
  129. Shivers R. P. Positive regulation of Bacillus subtilis ackA by" CodY and CcpA: establishing a potentional hierarchy in carbon flow Text. / R. P. Shivers, S.S. Dineen, A. L. Sonenshein // Mol. Microbiol. -2006. -V.62. -P.811−822.
  130. Sleator R.D. Bacterial osmoadaptation: the role of osmolytes in bacterial stress and virulence Text. / R.D. Sleator, C. Hill // FEMS Microbiol. -2002. Rev.26. — P.49−71.
  131. Smits W.K. Temporal separation of distinct differentiation pathways by a dual specificity Rap-Phr system in Bacillus- subtilis Text. / W.K. Smits // Mol. Microbiol. 2007. — V.65. — P. 103−120.
  132. Smits W.K. The Transcriptional1 Regulator Rok Binds A+T-Rich DNA and Is Involved in Repression of a Mobile Genetic Element in Bacillus subtilis / W.K. Smits, A.D. Grossman // PLoS Genet.- 2010. V.6. — № 11. -el001207.
  133. Sonenshein A.L. CodY, a global regulator of stationary phase and virulence in Gram-positive bacteria Text. / A.L.Sonenshein // Curr. Opin.Microbiol. 2005. — V.8. — P.203−207.
  134. Stocker W. Structural features of a- superfamily of zinc-endopeptidases: the metzincins Text. / W. Stoker, W. Bode // Gurr, Opin Struct Biol. 1995. V.5. — P.383−390.
  135. Stulke J. Garbon catabolite repression in bacteria Text. / J. Stulke- W. Hillen // Gurr. Opin. Microbiol. 2000. — V. 2. — P. 195−201.
  136. Sullivan D.M. Insights into the nature of DNA binding of AbrB-like transcription factors Text. / D.M. Sullivan, 1 B.G. Bobay, D.J. Kojetin, R.J. Thompson, M. Ranee, M.A. Strauch, J: Cavanagh // Structure., — 2008. V.16. -No.l 1. — P. 1702−1713. '
  137. Tjalsma H- Signal peptide-dependent protein transport in Bacillus subtilis: a genome-based survey of the secretome Text. / H- Tjalsma, J.D. Bolhuis, D.H. Jongbloed, S. Bron, J.M. van Dijl // Microbil.Mol.Biol.Rev. -2000.-V.64.-P.515−547.
  138. Thomason P.'Eukaryotic signal transduction via, histidine- aspartate phosphorelay Text. / P. Thomason, R. Kay // J. Gell Sei. 2000. — V. 1.13. — P. 3141−3150.
  139. Tsukahara K. Promoter selectivity of the Bacillus subtilis response regulator DegU, a positive regulator of the fla/che operon and sacB Text. / K. Tsukahara, M. Ogura //BMC Microbiology. 2008. — V. 8. — № 8. — P.
  140. Veening J.-W. Transient heterogeneity in extracellular protease production by Bacillus subtilis Text. / J.-W. Veening, Igoshin O.A., Eijlander R.T., Nijland R., Hamoen L.W., Kulpers O.P. // Molecular Systems Biology. -2008. V.4.-P.
  141. Weicket M.J. Site-directed mutagenesis ' of a catabolite repression operator sequense in Bacillus subtilis Text. / M.J. Weicket, G.H. Chambliss // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1990. — V. 78. — P. 6238−6242.
  142. Weihofen A.' Intramembrane-cleaving proteases: controlled liberation of proteins and bioactive peptides Text. / A. Weihofe, B. Martoglio // Trends Cell Biol. 2003. — V. 13. — P.71−78.
  143. White J.M. ADAMs: modulators of cell-cell and cell-matrix interaction Text. // Curr. Opin. Cell Biol. 2003. — V.15. — P.598−606.
  144. Wray L. V. Bacillus subtilis glutamine synthetase controls gene expression through a protein-protein interaction with transcription factor TnrA Text. / L. V. Wray, J'. M. Zalieckas, S. №. Fisher // Cell.- 2001. — V. 107. — PI 427−435.
  145. Wray L.V. Functional" analysis, of the carboxy-terminal region of Bacillus subtilis TnrA, a MerR family protein-Text. / L.V. Wray, S: H. Fisher // J. Bacteriol. 2007. — V. 189. — P.20−27
  146. Yao F. Independent and interchangeable multimerization domain of the AbrB, Abh and SpoVT flobal regulatory proteins Text., / F. Yao, M.A. Strauch // L. Bacteriol. -2005. V. 187. — No. 18. -P.6354−6362.
  147. Yiallouros I. The roles of G1U93 and Tyrl49 in astacin-like zinc peptidases Text. /1. Yiallouros, E.G. Berklioff, W. Stocker // FEBS Lett. 2000. — V.484,№ 3. — P.224−228.
  148. Yoshida K.I. Combined transcriptome and' proteome analysis as a powerful approach to study genes under glucose repression in Bacillus subtilis Text. / K.I.Yoshida, K. Kobayashi, Y. Miwa. // Nucleic Acids Res. -2001. -V.29. -P.6683−6692.
  149. Yoshida K. Identification of additional TnrA-regulated genes of Bacillus subtilis associated with a TnrA box Text. / K. Yoshida, H. Yamaguchi, M. Kinehara, Y. H. Ohki, Y. Nakaura, Y. Fujita // Mol. Microbiol. 2003. — V. 49.-P. 157−165.
  150. Yu Y.-T. N. Evidence that SpoIVFB is a novel type of membrane metalloprotease governing intercompartmental communication during Bacillus subtilis sporulation Text. / Y.-T. N. Yu, L. Kroos // J. BacterioL-2000. V.182. -P.3305−3309.
  151. Zhang Z. A greedy algorithm for aligning DNA sequences Text. / Z. Zhang, S. Schwartz, L. Wagner, W. Miller // J. Comp. Biol. 2000. — N.7. -P.203−214.
  152. Zhou R. BofA protein inhibits intramembrane proteolysis of pro-sigmaK in an intercorapartmental signaling pathway during Bacillus subtilis sporulation Text. / R. Zhou, L. Kroos / Proc. Natl. Acad. Sei. 2004. — V.101. -P.6385−6390.
  153. Zhu G.Z. Testase 1 (ADAM 24) a sperm surface metalloprotease is required for normal fertility in mice Text. / G.Z.Zhu, S. Gupta, D.G.Myles, P. Primakoff // Mol.Reprod.Dev. 2009. — V.76. — №.11.-P.l 106−1114.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!