Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Регуляция протеолиза продуктов митохондриальной трансляции в дрожжах

Диссертация: Регуляция протеолиза продуктов митохондриальной трансляции в дрожжах
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В экспериментах с дрожжами, культивируемыми в разных условиях, выявлена следующая закономерность: чем выше содержание ненасыщенных жирнокислотных остатков в молекулах фосфолипидов внутренней митохондриальной мембраны и подвижность углеводородных цепей фосфолипидов, тем выше скорость протеолиза ПМГ. Для различных типов клеток показано / 42, 53, 81, 135, 137// что их трансформация сопровождается… Читать ещё >

Содержание

  • Принятые сокращения
  • ВЕЕЩЕНИЕ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава I. Продукты митохондриальной трансляции
    • 1. 1. Состав митохондриально синтезируемых полипептидов
    • 1. 2. Свойства митохондриально синтезируемых полипептидов
  • Глава 2. Протеолиз продуктов митохондриальной трансляции
  • Глава 3. Митохондриальные протеиназы
    • 3. 1. Индивидуальные митохондриальные протеиназы
    • 3. 2. Участие митохондриальных протеиназ в регуляции обмена продуктов митохондриальной трансляции
    • 3. 3. Отношение митохондриальных протеиназ к протео-литическоцу процессингу предшественников митохондриальных белков
  • Постановка задачи
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ Материалы и методы исследования
  • Результаты эксперимента
  • Глава I. Влияние глюкозной репрессии на деградацию продуктов митохондриальной трансляции в дрожжах
    • 1. 1. Клеточное дыхание дрожжей
    • 1. 2. Изменение содержания белка в условиях глюкозной репрессии
    • 1. 3. Содержание цитохромов в интактных клетках
    • 1. 4. Изменение активностей протеиназ, А и В при глюкозной репрессии дрожжей
    • 1. 5. Включение Н-лейцина в продукты митохондриальной трансляции в условиях глюкозной репрессии
    • 1. 6. Содержание Н-лейцина в продуктах митохондриальной трансляции СМЧ, выделенных в присутствии ингибиторов протеиназ
    • 1. 7. Влияние глюкозной репрессии на протеолиз продуктов митохондриальной трансляции ш Ыьо
    • 1. 8. Влияние глюкозной репрессии на протеолиз продуктов митохондриальной трансляции в изолированных митохондриях
  • Глава 2. Митохондриальные протеиназы дрожжей: электрофорети-ческое выявление, субстратная специфичность и чувствительность к ингибиторам
    • 2. 1. Определение в
  • ПААГ БАНА.-, БАЛА- и цитохром. с-гид ролазных активностей белков СМЧ
    • 2. 2. Протеолитическая активность СМЧ с Н-цитохромом с в качестве субстрата
    • 2. 3. Протеолитическая активность СМЧ с азоколлом, гемоглобином, казеином и цитохромом с в качестве субстратов
    • 2. 4. Протеолитическая активность СЩ с использованием синтетических субстратов сериновых протеиназ
    • 2. 5. Изменение гидролазных активностей СМЧ после процедуры замораживания-оттаивания
    • 2. 6. Чувствительность гидролазных активностей СМЧ к ингибиторам протеиназ
  • Глава 3. Регуляция скорости протеолиза продуктов митохондриальной трансляции в дрожжах
    • 3. 1. Изменение протеолитической активности внутренней митохондриальной мембраны в условиях глюкозной
  • — 4 репрессии
    • 3. 2. Влияние глюкозной репрессии на состав продуктов митохондриальной трансляции
    • 3. 3. Изменение физического состояния внутренней митохондриальной мембраны при глюкозной репрессии

    Глава 4. Универсальность корреляции между скоростью деградации продуктов митохондриальной трансляции и параметрами, характеризующими физическое состояние внутренней митохондриальной мембраны. .. 114 ОБСУВДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

    Глава I. Факторы, определяющие эффективность элиминации продуктов митохондриальной трансляции в дрожжах

    Глава 2. Некоторые аспекты контроля за сборкой митохондрий

Регуляция протеолиза продуктов митохондриальной трансляции в дрожжах (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Биогенез митохондрий привлекает в настоящее время внимание большого числа исследователей. Изучение механизмов формирования митохондрий необходимо не только для понимания принципов организации и функционирования системы окислительного фосфорилирования митохондрии, но и для выяснения общих закономерностей форшрования субклеточных структур и построения клетки в целом. Значительные успехи уже достигнуты в установлении состава и структуры митохондрий, а также в изучении топографии синтеза отдельных их компонентов. Известно, что митохоядриальяые белки синтезируются как на цитоплазматических 12, 28 так и на митохондриальных 7 14, 153 рибосомах, причем работа этих белоксинтезирующих систем, по-видимому, скоординирована 2 8 93, 153, 160 Если говорить о принщшах сборки митохондриальиых мембран, то в этом направлении особенно перспективными представляются работы, посвященные выяснению механизмов формирования их энзиматических комплексов. Предполагалось 171, 172, 173 что ключевую роль в этом процессе играют продукты митохондриальной трансляции, которые образуют во внутренней мембране органеллы строго организованную «решетку» и избирательно связывают цитоплазматически синтезируемые полипептиды. Однако работы последних лет показали, что такая точка зрения может считаться слишком упрощенной. Согласно современным представлениям, сборка митохондриальиых мембран представляет собой многостадийный процесс, в ходе которого предшественники митохондриальных белков, синтезируеглые как на цитоплазматических рибосомах, так и на митохондриальных рибосомах, независимым образом связываются мембраной, переносятся через неё, подвергаются протеолитическому процессингу, претерпевают различные виды модификации и затем диффундируют в мембране, пока не находят своих партнеров по комплексам 12, 76/, Вследствие этого во внутренней митохондриальной мембране всегда имеется пул свободных предшественников энзиматических комплексов в виде зрелых полипептидов, их предшественников и промежуточных ассоциатов /12, 76 Возникает вопрос, как контролируется содержание всех этих белковых компонентов в мембране, не подвергаются ли они протеолизу, какие протеиназы их расщепляют и т. д. Имеются данные о том, что протеиназы играют значительную роль в регуляции белкового обмена митохондрий 67, 141 в активации и инактивации ряда ферментов 179 в деградации аномальных белков 65, И З и в посттрансляционной модификации предшественников митохондриальных белков 4 0 41, 132, 161 А Несколько лет назад в отделе биогенеза внутриклеточных структур Межфакультетской научно-исследовательской лаборатории им. А. Н. Белозерского МГУ было обнаружено 2 II что в дрожжах продукты митохондриальной трансляции деградируют в определенных физиологических условиях с высокой скоростью: время их полужизни составляет от 15 до 60 минут в зависимости от фазы роста дрогшей. Показано также, что эти полипептиды расщепляются под действием эндогенной митохондриальной протеиназы (или протеиназ) Ю 90 Настоящая работа является продолжением этих исследованМ!, Она посвящена, главным образом, изучению механизмов регуляции деградации продуктов митохондриальной трансляции при росте дрожжей Sctcca/ca-rrii/ess c&iislae в различных физиологических условиях. В работе показано, что скорость протеолиза этих полипептидов может контролироваться посредством изменения физического состояния внутренней митохондриальной мембраны, которое зависит, в частности, от относительного содержания ненасыщенных жирнокислотных остатков в молекулах фосфолипидов. Полученные результаты проливают свет на некоторые аспекты митохондриального биогенеза: контроль за сборкой митохондрии!, регуляцию содерхсания митохондриального материала в клетке, адаптацию дыхательного аппарата клеток к изменяющимся физиологическим условиям. Эти результаты показывают необходимость изучения роли протеолитических ферментов в дифференцировке и трансформациях клеточных органелл. Они могут иметь практическое значение, в частности, при выяснении механизмов развития различных патологических состояний клетки и механизмов адаптации микроорганизмов к изменяющимся условиям роста,.

выводы.

1. Установлено, что глюкозная репрессия дрожжей приводит к прекращению протеолиза ПМТ. Протеолиз ПМТ не связан с действием вакуолярных протеиназ, активности которых при глюкозной репрессии возрастают, а обусловлен действием эндогенных митохондриальных протеиназ.

2. Показано, что во внутренней митохондриальной мембране дрожжей содержится несколько протеиназ, способных гидролизовать БАНА., БАЛА, АТЭЭ и цитохром с. 3. Результаты ингибиторного анализа свидетельствуют о том, о что гидролиз АТЭЭ и Н-цитохрома с в СМЧ осуществляется под действием той же протеолитической системы, которая расщепляет ПМТ.

4. Глюкозная репрессия не приводит к существенным изменениям протеолитической системы внутренней митохондриальной мембраныона не индуцирует изменения набора протеиназ и не приводит к их заметной инактивации.

5. Состав ПМТ при глюкозной репрессии не изменяется. Глюкозная репрессия индуцирует лишь некоторое увеличение относительного содержания высокомолекулярных полипептидов.

6. Глюкозная репрессия приводит к увеличению относительного содержания насыщенных жирнокислотных остатков в молекулах фосфолипидов внутренней митохондриальной мембраны. Это приводит к изменению структурного состояния мембраны, что показано в экспериментах с липидорастворимьтми парамагнитными зондами.

7. В экспериментах с дрожжами, культивируемыми в разных условиях, выявлена следующая закономерность: чем выше содержание ненасыщенных жирнокислотных остатков в молекулах фосфолипидов внутренней митохондриальной мембраны и подвижность углеводородных цепей фосфолипидов, тем выше скорость протеолиза ПМГ.

8. Высказано предположение, что физическое состояние внутренней митохондриальной мембраны является фактором, регулирующим скорость протеолиза ПМТ.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Как указывалось во «Введении», цель настоящей работы состояла в том, чтобы изучить механизмы регуляции протеолиза ПМТ во внутренней митохондриальной мембране. В работе установлено, что скорость протеолиза может определяться физическим состоянием мембраны. Такой механизм ранее не был известен. Предложенный принцип управления протеолитическими процессами в клетке имеет далеко не частный характер. По-видимому, он в той или иной мере относится ко всем случаям внутримембранного протеолиза.

Изучая автолиз. изолированных мембран эритроцитов человека, Текес и Чамберс / 170 / показали, что этот процесс осуществляется протеиназами, связанными с клеточной мембраной. Одна из протеиназ, активная при щелочных значениях рН и чувствительная к диизопропилфторфосфату, расщепляет спектрин. Скорость этого процесса в обычных условиях невелика, вследствие специфики взаимного расположения протеиназы и ее потенциального субстрата. Однако, при дезагрегации мембраны с помощью нейтрального детергента наблюдается ускорение протеолиза. Таким образом, из работы Текеса и Чамберс / 170 / следует, что протеолитическая активность мембран эритроцитов может определяться их молекулярной организацией. Нетрудно видеть, что этот вывод полностью соответствует нашим данным по регуляции протеолиза ПМТ во внутренней митохондриальной мембране. К сожалению, он недостаточно обоснован экспериментально.

В настоящее время есть основания считать, что ряд клеточных патологий, обусловленных изменением свойств клеточной поверхности, может быть связан с изменением скоростей протеолиза мембранных белков. Бровелли и соавт. / 44 / обнаружили, что при активации протеолитической системы мембран эритроцитов, происходящей при старении клеток вследствие нарушения их энергетического метаболизма, происходит высвобождение из мембран сиа-логликопептидов. Это приводит к изменению мембраны эритроцитов, что позволяет соответствующим органам удалять такие клетки из кровотока. Сходный механизм удаления дефектных клеток, по-видимому, имеет место при некоторых гематологических нарушениях.

Для различных типов клеток показано / 42, 53, 81, 135, 137// что их трансформация сопровождается утерей высокомолекулярных компонентов клеточной поверхности, содержащих антигенные детерминанты. Это, возможно, связано с увеличением протеолитической активности плазматической мембраны.

Таким образом, есть основания думать, что экспериментальные подходы, развитые в настоящей работе, и сделанные выводы имеют универсальный характер и могут оказаться полезными при изучении ряда актуальных задач медицинской биохимии.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Алексеенко Л, П. Методы определения активности протео-литических ферментов. В кн. «Современные методы в биохимии», М., «Медицина», 1968, с.115−130.
  2. Г. Я., Кальнов С. Л., Зубатов А. С., Лузиков В. Н. Деградация внутриклеточных белков на разных фазах роста дрожжей Saccharomyces cerevisiae, БИОХИМИЯ, 1976, Т.41, К, C. II2I-1126.
  3. A.M., Кузнецов А. Н., Коварский А. Л., Бучаченко А. Л. Анизотропная вращательная диффузия стабильных азоткислых радикалов. %рн. структурной химии, 1971, т.12, М, с.609−616.
  4. Т.В., Козельцев В. Л., Ребров А. Б., Дебов С. С. Протеолитическая активность в митохондриях печени крысы. Вопросы мед. химии, 1977, т.23, с.338−342.
  5. А.В. Возникновение и избирательная элиминация нефункционирующих компонентов дыхательной цепи при дифференци-ровке митохондрий в дрожжах. Канд. дисс., М., 1980, 127 с.
  6. А.В., Цой Т.В., Лузиков В. Н. Формирование аномальных компонентов дыхательной цепи и их элиминация при дифферен-цировке митохондрий в дрожжах. Докл. АН СССР, 1979, т.247, ЖЗ, с.735−738.
  7. Г. Т. Митохондриальная ДНК. М., «Наука», 1977, 288 с.
  8. А.С., Лузиков В. Н. Митохондриальные протеиназы и их роль в биогенезе митохондрий. В сб. «Функциональная активность ферментов и пути её регуляции», М., МГУ, 1981, с.59−70.
  9. С.А. Митохондриальная протеиназа дрожжей Saccharomyces cerevisiae и её роль в деградации продуктов митохондриальной трансляции in vivo и in vitro . Канд. дисс., М., 1979, с.80−120.
  10. С.Л., Новикова Л. А., Зубатов А. С., Лузиков В. Н. Митохондриальная протеиназа дрожжей, осуществляющая расщепление продуктов митохондриальной трансляции. Биохимия, 1980, т.45, $ 2, с.355−362.
  11. С.Л., Серебрякова Н. В., Зубатов А. С., Лузиков В. Н. Протеолиз продуктов митохондриальной трансляции в изолированных митохондриях дрожжей. Биохимия, 1978, т.43, Ж>, с.662−667.
  12. В.Н. Резтуляция формирования митохондрий. М., «Наука», 1980, с.160−164, 278.
  13. В.Н., Кальнов С. Л., Новикова Л. А., Зубатов А. С. Роль митохондриальной протеиназы в деградации продуктов митохондриальной трансляции Saccharomyces cerevisiae in vitro иin vivo. Докл. АН СССР, 1979, т.247, № 2, с.502−505.
  14. Е.А., Метлицкая А. З. Синтез митохондриальных белков. Успехи совр. биол., 1970, т.70, ЖЕ, с.3−25.
  15. Е.И., Зубатов А. С., Л-узиков В.Н. Биохимическое и цитохимич еское определение кислой фосфатазы в дрожжах. Цитология, 1979, т.21, MI, с.1403−1410.
  16. Ades I.Z., Butow R.A. The products of mitochondrial-bound cytoplasmic polysomes in yeast. J.Biol.Chem., 1980, v.255, N20, p.9918−9924.
  17. Ades I.Z., Butow R.A. The transport of proteins into yeast mitochondria. Kinetics and pools. J.Biol.Chem., 1980, v.255, N20, p.9925−9935.
  18. Alberti K.G.M.M., Bartley W. Further observations on the production of amino acids by rat liver mitochondria and other subcellular fractions, Biochem.J., 1965, v.95, N3, p.641−656.
  19. Alberti K.G.M.M., Bartley W. The localization of proteolytic activity in rat liver mitochondria and its relation to mitochondrial swelling and aging. Biochem.J., 1969, v.111,1. N4, p.763−776.
  20. Alberti K.G.M.M., Bartley W. The production of amino acids by cell fractions, particularly rat liver mitochondria. Biochem.J., 1963, v.87., N1, p.104−114.
  21. Anderson S., de Bruijn M.H.L., Coulson A.R., Eperon I.S.
  22. Sanger P., Young I.G. Complete sequence of bovine mitochondrial ША. Consered features of the mammalian mitochondrial genome. J.Mol.Biol., 1982, v.156, N4., p.683−717.
  23. Aoki Y.', Urata G., Takaku P., Katunuma II. A new protease inactivating o-aminolevulinic acid synthetase in mitochondria of human bone marrow cells. Biochem.Biophys.Res.Com-muns., 1975, v.65, N2, p.567−574.
  24. Arnon R. Papain. In «Methods in enzymology» (Sect.II «Individual proteolytic enzymes.» B. The cysteine proteases), Academic Press N.Y., London, 1970, v. XIX, p.226−244.
  25. Ashwell M., V/ork T.S. The biogenesis of mitochondria. Ann.Rev.Biochem., 1970, v.39, p.251−290.
  26. Bakalkin G.Ya., Kalnov S.L., Galkin A.V., Zubatov A.S., Luzikov V.N. The lability of the products of mitochondrial protein synthesis in Saccharomyces cerevisiae yeast. Biochem.J., 1978, v.170, N2, p.569−576.
  27. Bakalkin G.Ya., Kalnov S.L., Zubatov A.S., Luzikov V.N. Degradation of total cell protein at different stages of Sac-charomyces cerevisiae yeast growth. PEBS Lett., 1976, v.63,1. N2, p.218−221.
  28. Bandlow 17. Membrane separation and biogenesis of the outer membrane of yeast mitochondria. Biochim.Biophys.Acta, 1972, v.282, N1, p.105−122.
  29. Banno Y., Morris H., Katunuma 1ST. The serine protease from rat liver and hepatoma 8999. Location and role in mitochondrial protein degradation. J.Biochem.(Tokyo), 1978, v.83, N6, p.1545−1554.
  30. Behalova B., Lieblova J., Beran K. The activity of proteases during the autolysis of disintegrated yeast Saccha-rcaiyces cerevisiae. 12th FEBS Meeting, 1978, Dresden, Abstract 1935.
  31. Bell R.L., Sweetland J., Ludwig В., Capaldi R.A. Labe35ling of complex III with ^ S-diazobenzenesulfonate: orientation of this electron transfer segment in the mitochondrial inner membrane. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1979, v.76, N2, p.741−745.
  32. Bertrand H., Werner S. Deficiency of subunit two of cytochrome oxidase in the mi-3 cytoplasmic mutant of Neurospora crassa. Eur.J.Biochem., 1977, v.79, N3, p.599−606.
  33. Bhat N.K., Niranjan B.G., Avadhani N.G. Qualitative and comparative nature of mitochondrial translation productsin mammalian cells. Biochemistry, 1982, v.21, N10, p.2454−2460.
  34. Bibb M.J., van Etten R.A., Wright C.T., Walberg M.W., Clayton D.A. Sequence and gene organization of mouse mitochondrial DNA. Cell, 1981, v.26, N2, p.167−180.
  35. Bisson R., Montecucco C., Gutweniger H., Azzi A. Cytochrome c oxidase subunits in contact with phospholipids. J.Biol. Chem., 1979, v.254, N20, p.9962−9965.
  36. Boehni P., Gasser S., Leaver C., Schatz G. In «The organization and expression of the mitochondrial genome» (Eds .A.Iil.Kro-on, C. Saccone), Elsevier/Horth-Holland:Biomedical Press, Amsterdam-New York-London, 1980, p.423−433.
  37. Boehni P., Gasser S., Leaver C., Schatz G. In «The organization and expression of the mitochondrial genome» (Eds. A.M.Kroon, C. Saccone), Elsevier/Horth-Holland:Biomedical Press,
  38. Amsterdam-New York-London, 1980, p.323−334.
  39. Bosmann H.B. Elevated glycosidases and proteolytic enzymes in cell transformed by ЕЖА tumor virus. Biochim. Bio-phys.Acta, 1972, v.264, N2, p.339−343.
  40. Bouck J.В., Brown D.L. Self-assembly in development. Ann.Rev.of Plant Physiol., 1976, v.27, p.71−94.
  41. Brovelli A., Suhail M., Pallavicii G., Simigaglia P., Balduini C. Self digestion of human erytrocyte membranes. Role of adenosine triphosphate and glutatione. Biochem.J., 1977, v.164, p.469−472.
  42. Butow R.A., Lopez I.C., Chang H.-P., Farrely F. In «The organization and expression of the mitochondrial genome» (Eds. A.M.Kroon, G. Saccone), Elsevier/North-Holland Biomedical Press, Amsterdam-New York-London, 1980, p.195−205.
  43. Chapeville P., Haenni A.-L. Biosynthese des Proteines. Hermann Collection, Paris Methodes, 1974.
  44. Ching E., Attardi G. High-resolution electrophoretic fractionation and partial characterization of the mitochondrial translation products from HeLa cells. Biochemistry, 1982, v.21, N13, p.3188−3195.
  45. Gonboy J.G., Penton W.A., Rosenberg L.E. Processing of pre-ornitine transcarbamylase requires a zinc-dependent protease localized to the mitochondrial matrix. Biochem.Biophys. Res.Commim., 1982, v.105, N1, p.1−7.
  46. Constantino P., Attardi G. Identification of discrete electrophoretic components among the products of mitochondrial protein synthesis in HeLa cells. J.Mol.Biol., 1975, v.96, N3, p.291−306.
  47. Constantino P., Attardi G. Metabolic properties of the products of mitochondrial protein synthesis in HeLa cells.
  48. J.Biol.Chern., 1977, v.252, N5, p.1702−1711.
  49. Coote J.L., Work T.S. Proteins coded by mitochondrial DNA of mammalian cells. Eur.J.Biochem., 1971, v.23, N2, p.564−574.
  50. Cote C., Solioz M., Schatz G. Biogenesis of the cytochrome bc^ complex of yeast mitochondria. A precursor form of the cytoplasmically made subunit V. J.Biol.Chem., 1979, v.254, N5, p.1437−1439.
  51. Ghristman J.K., Acs G. Purification and characterization of a cellular fibrinolytic factor associated with oncogenic transformation: The plasminogen activator from SV-40-trans-formed hamster cells. Biochim.Biophys.Acta, 1974, 340, 113, p.339−347.
  52. Dahlhem H., Picker K. Investigation on the occurence of proteolytic activities in mitochondria and chloroplasts of Pusum sativum L. 12th FEBS Meeting, Dresden, 1978, Poster 1926.
  53. Desautels M., Goldberg A.L. Demonstration of an ATP-dependent, vanadate-sensitive endoprotease in the matrix ofrat liver mitochondria. J.Biol.Chem., 1982, v.257, N19, p.11 673−11 679.
  54. Dianoux A.-C., Bof M., Cesarini R., Reboul A., Vigna-is P. V". Resolution and partial characterization of a low-molecular-weight product of protein synthesis in isolated rat-liver mitochondria*. Eur. J.Biochem., 1976, v.67, N1, p.61−66.
  55. Douglas M.G., Butow R. Y/. Variant forms of mitochondrial translation products in yeast: evidence for localization of determinants on mitochondrial DNA. Proc.Hat.Acad-Sci.USA, 1976, c.73, N3, p.1083−1086.
  56. Duque-Magalhaes M.G., Ferreira Ы.М. Cytochrome с degrading activity in rat liver mitochondria. Biochem.Biophys. Res.Commun., 1980, v.93, IT1, p. 106−112.
  57. Duque-Magalhaes M.C., Regnier P. Study on the localization of proteases of mitochondrial origin. Biochimie, 1982, v.64, p.907−913.
  58. Esparza M., Velours J., Guerin B. Existence of two different species of mitochondrially translated proteolipids in ATPase complex of yeast mitochondria. FEBS Lett., 1981, v.134, N1, p.63−66.
  59. Folch J.M., Lees M., Sloane-Stanley G.H.S. A simple method for the isolation and purification of total lipids from animal tissues. J.Biol.Chem., 1957, v.226, N1, p.497−509.
  60. Gaffney B.J. Practical considerations for fatty acid or phospholipid spin labels in membranes. In «Spin labeling: theory and applications» (Ed. L.G.Berliner), Academic Press, New York, 1976, p.567−571.
  61. Galkin A.V., Makhlis T.A., Zubatov A.S., Luzikov V.N. Lack of the positive correlation between cell respiration and cytochrome content in galactose-grown Saccharomyces cerevisiae. PEBS Lett., 1975, v.55, N1, p.42−45.
  62. Galkin A.V., Tsoi T.V., Luzikov V.N. Regulation of mitochondrial biogenesis: further evidence for proteinase involvement, pEBS Lett., 1979, v. 105, N2, p.373−375.
  63. Gasser S.M., Ohashi A., Daum G., Bohni P.O., Gibson J.,
  64. Reid J.A., Yonetani T.T., Schatz G. Imported mitochondrial proteins cytochrome c^ and cytochrome bg are processed in two steps. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1982, v.79, p.267−271.
  65. Gear A.R.L., Albert A.D., Bednarek J.M. The effect of hypocholesterolemic drug clofibrate on liver mitochondrial biogenesis. A role for neutral mitochondrial proteases. J.Biol. Chem., 1974, v.249, N22, p.6495−6504.
  66. Gellerfors P., Linden M. Biogenesis of the outer mitochondrial membrane in isolated rat hepatocytes. FEBS Lett., 1981, v.127, N1, p.91−93.
  67. Goldberg A.L., Dice J.F. Intracellular protein degradation in mammalian and bacterial cells. Ann.Rev.Biochem., 1974, v.43, p.835−869.
  68. Griffith B.J. The chemistry of spin labels. In «Spin labeling: Theory and applications» (Ed. L.J.Berliner), Academic Press, New York-San Francisko-London, 1976, p.184−238.
  69. Groot G.S.P. The bisynthesis of mitochondrial ribo-somes in Sfeccharomvces o. ptpvi ятяр. In «The biogenesis of mitochondria» (Eds. A.M.Kroon, C. Saccone), Academic Press, New York-London, 1974, p.443−452.
  70. Groot G.S.P., Rouslin W., Schatz G. Promitochondria of anaerobically grown yeast. VI. Effect of oxygen on promito-chondriaj protein synthesis. J.Biol.Chem., 1972, v.247, N6, p.1735−1752.
  71. Haas R., Heinrich P.C., Sasse D. Proteolytic enzymes of rat liver mitochondria. Evidence for a mast cell origin. FEBS Lett., 1979, v.103, p.168−171.
  72. Haas R., Heinrich P.C., Tesch R., Witt J. Cleavage specificity of the serine proteinase from rat liver mitochondria. Biochem.Biophye.Res.Commun., 1978, v.85, N3, p.1039−1046.
  73. Haas R., Nagasawa Т., Heinrich P.C. The Idealization of the proteinase within rat liver mitochondria. Biochem. Bio-phys.Res.Commun., 1977, v.74, N3, р.10б0−10б5.
  74. Hai P., Bohni P., Gasser S. How mitochondria import proteins. Biochim.Biophys.Acta, 1979, v.79, p.65−87.
  75. Hare J.P. A novel proteinase associated with mitochondrial membranes. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1978, v.83, N3, p.1206−1215.
  76. Hare J.P., Ching E., Attardi G. Isolation, subunit composition, and site of synthesis of human cytochrome с oxidase. Biochemistry, 1980, v.19, N10, p.2023−2030.
  77. Hawley E.S., Greenawalt J.W. Biogenesis of mitochondrial membranes in Neurospora crassa. Mitochondrial protein synthesis during conidial germination. Eur.J.Biochem., 1975, v.54, Ю, p.585−601.
  78. Hochberg A.A., Zahlten R.N., Stratman P.W., Lardy H.A. Incorporation on L-methyl-1^"C- and -^S-methionine into mitochondrial proteins. Biochemistry, 1972, v.11, N5, p.3143−3149.
  79. Hynes R.O. Cell, 1974, v.1, p.147−156.
  80. Ibrahim N.G., Burke J.P., Beattie D.S. Mitochondrial protein synthesis in vitro is not an artifact. PEBS Lett., 1973, v.29, N1, p.73−76.
  81. Ibrahim N.G., Stuchell R.N., Beattie D.S. Formation of the yeast mitochondrial membrane. 2. Effect of glucose repression on mitochondrial protein synthesis. Eur.J.Biochem., 1973, v.36, N2, p.519−527.
  82. Jusic M., Hinze H., Holzer H. Inactivation of yeast enzymes by proteinase A and В and carboxypeptidase Y. Hoppe-Se&Ers Z.Physiol.Chem., 1976, v.357, N3, p.735−740.
  83. Jusic M., Seifert S., Weiss E., Haas R., Heinrich P.O. Isolation and characterization of a membrane-bound proteinase from rat liver. Arch.Biochem.Biophys., 1976, v.177, N2, p.355−363.
  84. Kadenbach B. Isolation and characterization of a peptide synthesized in mitochondria. Biochem.Biophys.Res.Com-mun., 1971, v.44, p.724−730.
  85. Kadenbach В., Hadvary P. Demonstration of two types of proteins synthesized in isolated rat-liver mitochondria. Eur.I.Biochem., 1970, v.32, N2, p.343−349.
  86. Kalnov S.L., Novikova L.A., Zubatov A.S., Luzikov V.N. Participation of a mitochondrial proteinase in the breakdown of mitochondrial translation products in yeast. PEBS Lett., 1979, v.101, N2, p.355−358.
  87. Kalnov S.L., Novikova L.A., Zubatov A.S., Luzikov V.N.
  88. Proteolysis of the products of mitochondrial protein synthesissubin yeast mitochondria and mitochondrial particles. Biochem.J., 1979, v.182, N1, p.195−202.
  89. Kassel В., Radicevic M., Berlow S., Peansky R.J., Laskowsky M. The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. I. An improved method of preparation and amino acid composition. J.Biol.Chem., 1963, v.238, N10, p.3274−3279.
  90. Katan M.B., Pool L., Groot G.S.P. The cytochrome Ъс1 complex of yeast mitochondria. Isolation and partial characterization of the subunit of cytocrome bc^ and cytochrome b. Eur.J.Biochem., 1976, v.65, N1, p.95−105.
  91. Kivelson D. Theory of ESR linewidths of free radicals. J.Chem.Phys., v.33, N4, p.1094−1106. i960.
  92. Koch G. Synthesis of the mitochondrial inner membrane in cultured Xenopus laevis oocytes. J.Biol.Chem., 1976, v.251, N20, p.6097−6107.
  93. Kolarov J., Kuzela S., Wielburski A., Nelson B.D. The characterization of mitochondrial translated products in rat liver and hepatoma cells. FEBS Lett., 1981, v.126, N1, p.61−65.
  94. Kuzela S., Krempasky V., Kolarov J., Ujhazy V. Formation, size and solubility in chloroform-methanol of products of protein synthesis in isolated mitochondria of rat liver and Zajdela hepatoma. Eur.J.Biochem., 1975, v.58, N2, p.483−491.
  95. Kuzela S., Luciakova K., Lalcota J. Amino acid incorporation by isolated rat liver mitochondria into two protein components of mitochondrial ATPase complex. FEBS Lett., 1980, v.114, N2, p.197−201.
  96. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of bacteriophage T4. Nature, 1970, v.227, p.680−685.
  97. Lamb A.J. .lark-Walker G.-D., Linnane A.W. The biogenesis of mitochondria. 4. The differentiation of mitochondrial and cytoplasmic protein synthesizing system in vitro by antibiotics. BiochimJ3iophys. Acta, 1960, v.161, N2, p.425−427.
  98. Lansman R.A., Rowe M.J., Woodward D.O. Pulse-recovery studies on cycloheximide-insensitive protein synthesis in Neurospora crassa. Association of products with cytochrome-oxidase. Eur.J.Biochem., 1974, v.41, N1, p.15−23.
  99. LaPolla R.J., Lambowitz A.M. Mitochondrial ribosome assembly in Neurospora crassa. Chloramphenicol inhibits the maturation of small ribosomal subunits. J.Mol.Biol., 1977, v.116, N2, p.189−203.
  100. Laskowsky M. Trypsinogen and trypsin. InMethodsin enzymologyfi (Eds. S.P.Colowick, N.O.Kaplan), Academic Press inc., Publishers New York, 1955, v. II, p.26−36.
  101. Lederman M., Attardi G. Expression of the mitochondrial genome in HeLa cells. XVI. Electrophoretic properties of the products of in vivo and jLn vitro mitochondrial protein synthesis. J.Mol.Biol., 1973, v.78, N1, p.275−283.
  102. Leigh R.A. Do plant vacuoles degrade cytoplasmic components? Frends Biochem.Sci., 1979, N2, p.37−38.
  103. Lenney J.P. Three yeast proteins that specifically inhibit yeast proteases А, В and C. J.Bacterid., 1975, v.122, N3, p.1265−1273.
  104. Lin L.-F.H., Beattie D.S. Purification and properties of a major cytochrome b peptide from baker’s yeast. J.Biol.Chem., 1978, v.253, N8, p.2412−2418.
  105. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Parr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Polin phenol reagent. J.Biol.Chem., 1951, N2, p.265−275.
  106. Luzikov V.N. Stabilization of the enzymatic systems of the inner mitochondrial membrane and related problems. Sub-Cell.Biochem., 1973, v.2, p.1−31.
  107. Luzikov V.N. Control of assembly of the mitochondrial inner membrane- selection by a performance criterion. PEBS Lett., 1981, v.125, p.131−133.
  108. Luzikov V.N., Rainina E.X., Zubatov A.S. Formation and degradation of mitochondria in the cell. 1. Increasing stability of mitochondria during aerobic growth of Saccharo-myces cerevisiae. J.Bioenerget., 1973, v.5, N1, p.129−149.
  109. Luzikov V.N., Zubatov A.S., Rainina E.I., Bakeyeva L.E. Degradation and restoration of mitochondria upon deaeration and subsequent aeration of aerobically grown Saccharomyces cerevisiae cells. Biochim.Biophys.Acta, 1971, v.245, N1, p.321−334.
  110. MacGregor C.H., McElhaney G.E. New mechanism for post-translational processing during assembly of a cytoplasmic membrane protein? J.Bacterid., 1981, v.148, N2, p.551−558.
  111. Maccecchini M.L., Rudin Y., Blobel G., Schatz G. Import of proteins into mitochondria: precursor forms of the extramitochondrially made -ATPase subunits in yeast. Proc. Nat.Acad.Sci.USA, 1979, v.76, N1, p.343−349.
  112. Mackler В., Collipp P.Y., Duncan H.M., Rao N.A., Huennekens P.M. An electron transport particle from yeast: purification and properties. J.Biol.Chem., 1962, v.237, N9, p.2968−2974.
  113. Maddaiah V.T., Sharma R.K., Balachandar V., Rezvani I., Collip P.J., Chen Sh.-Y. Effect of growth hormone on mitochondrial protein synthesis. J.Biol.Chem., 1973, v.248, N11, p.4263−4268.
  114. Margolis L.B., Tikhonov A.N., Vasilieva E.Y. Platelet adhesion to fluid and solid phospholipid membranes. Cell, 1980, v.19, p.189−195.
  115. Mason T.L., Schatz G. Cytochrome с oxidase frombaker’s yeast. Site of translation of the protein components. J.Biol.Chem., 1973, v.248, N4, p.1355−1360.
  116. McConnel H.Ivl. Molecular motion in biological membranes. In «Spin labeling: Theory and application» (Ed. L.G.Berliner), Academic Press, New York, 1976, p.525−560.
  117. Means G.E., Penney R.E. Chemical modification of proteins. Holden Day, San Prancisco-Cambrige-London-Amster-dam, 1964.
  118. Metcalfe L.D., Schmitr A.A., Pelka J.R. Rapid preparation of fatty acid esters from lipids for gas chromatographic analysis. J.Analit.Chem., 1966, v.38, N3, p.514−515.
  119. Mian P.A., Kuenzi M.T., Halvorson H.O. Studies of mitochondrial membrane proteins in Яп.р.сЬягптупря cerevlsln. e under differen degrees of glucose repression. J.Bacterid., 1973, v.115, N3, p.876−881.
  120. Michel R., Liebl A., Hartman A., Neupert V/. Action of intracellular proteinases on mitochondrial translation products of Neurospora crassa and Saccharomyces pombe. Hoppe-Seyler's Z.Physiol.Chem., 1976, v.357, N2, p.425−426.
  121. Michel R., Neupert W. Mitochondrial translation products before and after integration into the mitochondrial membrane in Neurospora crassa. Eur.J.Biochem., 1973, v.36, N1, p.53−67.
  122. Millis A.J.Т., Suyama Y. Effects of chloramphenicol and cycloheximide on the biosynthesis of mitochondrial ribo-somes in Tetrahimena. J.Biol.Chem., 1972, v.247, N11, p.4063−4073.
  123. Miura Sa., Mori M., Amaya Y., Tatibana M. A mitochondrial protease that cleaves the precursor of ornithinecarbamoiltransferase. Purification and properties. Eur.J.Bio-chem., 1982, v.122, N3, p.641−647.
  124. Nagley P., Linnane A.W. Mitochondrial DNA deficient petite mutants of yeast. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1970, v.39, N4, p.989−996.
  125. Neupert W., Ludwig G.D. Sites of biosynthesis of outer and inner membrane proteins of Иeurospora crassa mitochondria. Eur.J.Biochem., 1971, v.19, N2, p.523−532.
  126. Nicholson G.L. Transmembrane control of the receptors on normal and tumor cells. II. Surfase changes associated with transformation and malignancy. Biochim.Biophys. Acta, 1976, v.458, p.1−72.
  127. Ojala D., Montoya J., Attardi G. tENA punctuation model of RNA prosessing in human mitochondria. Nature, 1981, v.290, p.470−474.
  128. Parry G. The mechanism of recession of the plasmatic membrane components. Subcell.Biochem., 1978, v.5, p.261−327.
  129. Poyton R.O., McKemmie E. A polyprotein precursor to all four cytoplasmically translated subunits of cytochrome с oxidase from Saccharomyces cerevisiae. J.Biol.Chem., 1979, v.254, N19, p.6763−6771.
  130. Poyton R.O., McKemmie E. Post-translational processing and transport of the polyprotein precursor to subunit IV and VII of yeast cytochrome oxidase. J.Biol.Chem., 1979, v.254, p.6772−6780.
  131. Rainina E.I., Zubatov A.S., Luzikov V.N. Glucose repression and autolysis of Saccharomyces cerevisiae- a comparative morphological and cytochemical study. Histochem.J., 1980, v.12, N1, p.57−69.
  132. Rajwade M.S., Katyare S.S., Fatterpaker P., Sreeni-vasan A. Regulation of mitochondrial protein turnover by thyroid hormone (s). Biochem.J., 1975, v.152, N2, p.379−387.
  133. Rapoport S., Dubiel W., Miller M. Characteristicsof ATP-dependent proteolytic system of rat liver mitochondria. FEBS Lett., 1982, v.147, N1, p. 26.
  134. Rascati R.J., Parsons P. Biosynthesis of cytochrome c oxidase by isolated rat liver mitochondria. J.Biol.Chem., 1979, v.254, N5, p.1594−1599.
  135. Ries G., Hundt E., Kadenbach B. Immunoprecipitation of a cytoplasmic precursor of rat liver cytochrome oxidase. Eur.J.Biochem., 1978, v.91, K1, p.179−191.
  136. Ross E., Schatz G. Cytochrome^ of baker’s yeast. I. Isolation and properties. J.Biol.Chem., 1976, v.251, N6, p.1991−1996.
  137. Rowe M.J., Lansman R.A., Woodward D.O. A comparision of mitochondrially synthesized proteins from whole mitochondria and cytochrome oxidase in Heurospora. Eur.J.Biochem., 1974, v.41, N1, p.25−30.
  138. Rubio V., Grisolia S. Prominent role of lysosomes in the proteolysis of rat liver mitochondria at neutral pH. FEBS Lett., 1977, v75, N2, p.281−284.
  139. Ryrie I.J., Gallagher A.G. The yeast mitochondrial ATPase complex subunit composition and evidence for a latentprotease contaminant. Biochim.Biophys.Acta, 1979, v.545, N1, p.1−14.
  140. Saheki Т., Holzer H. Proteolytic activities in yeast. Biocb.im.Biophys.Acta, 1975, v.384, N1, p.203−214.
  141. Schatz G. Stable phosphorylating submitochondrial particles from baker’s yeast. In «Methods in enzymology.» v.10. «Oxidation and phosphorylation» (Eds. R.W.Estabrook, M.E.Pullman), Academic Press, New York-London, 1967, p.197−202.
  142. Schatz G. Impaired binding of mitochondrial adenosine triphosphatase in the cytoplasmic «petite» mutant of Saccharomyces cerevisiae. J.Biol.Chem., 1968, v.243, N7, p.2191−2199.
  143. Schatz G", Mason T.L. The biosynthesis of mitochondrial priteins, Ann.Rev.Biochem., 1974, v.43, p.51−87.
  144. Schatz G., Saltzgaber J. Protein synthesis by yeast promitochondria iv vivo. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1969, v.37, N3, p.996−1001.
  145. Schmitt H. Analysis and site of synthesis of ribo-somal proteins from yeast mitochondria. PEBS Lett., v.26, N2, p.215−220.
  146. Schreier S., Polnaszek C.P., Smith J.C.E. Spin labels in membranes. Problems in practice. Biochim.Biophys. Acta, 1978, v.515, N4, p.395−436.
  147. Schwab A.J., Sebald W., Weiss H. Different pool sizes of the precursor polypeptides of cytochrome oxidase from Neurospora crassa. Eur.J.Biochem., 1972, v.30, N2, p.511−516.
  148. Scott G.K., Kee T.B. Neutral proteases from humanand ovine erythrocyte membranes. Int.J.Biochem., 1979, v.10, p.1039−1043.
  149. Sebald W., Machleidt W., Otto J. Products of mitochondrial protein synthesis in Neurospora crassa. Determination of equimolar amounts of the products in cytochrome oxidase on the basis of amino acid analysis. Eur.J.Biochem., 1973, v.38, N2, p.311−324.
  150. Sebald W., Weiss H., Jackl G. Inhibition of the assembly of cytochrome oxidase in Neurospora crassa by chloramphenicol. Eur.J.Biochem., 1972, v.30, N2, p.413−417.
  151. Sevarino K., Poyton R.O. Mitochondrial mrmbrane biogenesis: identification of a precursor to yeast cytochrome c oxidase subunit II, an integral polypeptide. Proc.Nat. Acad.Sci.USA, 1980, v.77, N1, p.142−146.
  152. Sierra M., Tzagoloff A. Assembly of the mitochondrial membrane system. Purification of a mitochondrial product of the ATPase. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1973, v.70, N8, p.3155−3159.
  153. Sinclair J.H., Stevens B.J. Circular DNA filaments from mouse mitochondria. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1966, v.56, N2, p.508−514.
  154. Somlo M., Cosson J., Clavilier L., Krupa M., Lapor-te J. Identity problems concerning subunits of the membrane factor of the mitochondrial ATPase of Saccharomyces cerevisiae. Eur.J.Biochem., 1982, v.122, N2, p.369−374.
  155. Subramanian M., Katyare S.S., Fatterparker P., Sreenivasan A. A protease in rat liver mitochondria: its physiological significance. Indian.J.Biochem.Biophys., 1975, v.12, N2, p.307−310.
  156. Svetashev V.I., Vaskovsky V.E. A simplified technique for thin-layer microchromatography of lipids. J. Chroma-togr., 1972, v.67, N2, p.376−378.
  157. Swank R.T., Sheir G.I., Munkres K.D. In vivo synthesis, molecular weights, and proportions of mitochondrial proteins in Neurospora crassa. Biochemistry, 1971, v.10, N21, p.3924−3931.
  158. Terpstra P., Butow R.A. The role of varl in the assembly of yeast mitochondrial ribosomes. J.Biol.Chem., 1979, v.254, N24, p.12 662−12 669.
  159. Terpstra P., Zanders E., Butow R.A. The association of varl with the 38S mitochondrial ribosomal subunit in yeast. J.Biol.Chem., 1979, v.254, N24, p.12 653−12 661.
  160. Tokes Z.A., Chambers S.M. Proteolytic activity associated with human erythrocyte membranes. Self-digestion of isolated human erythrocyte membrane. Biochim.Biophys.Acta, 1975, v.389, p.325−338.
  161. Tzagoloff A. Assembly of the mitochondrial membrane system. 1. Characterization of some enzymes of the inner membrane of yeast mitochondria. J.Biol.Chem., 1969, v.244, N16, p.5020−5027.
  162. Tzagoloff A. Assembly of the mitochondrial membrane system. 4. Role of mitochondrial and cytoplasmic protein synthesis in the biogenesis of the rutamycin-sensitive adenosine triphosphatase. J.Biol.Chem., 1971, v.246, N10, p.3050−3056.
  163. Tzagoloff A., Akai A. Assembly of the mitochondrial membrane system. VIII. Properties of the products of mitochondrial protein synthesis in yeast. J.Biol.Chem., 1972, v, 247, N16, p.6517−6523.
  164. Tzagoloff A., Bonitz S.G., Coruzzi G., Thalenfeld B.E., Macino G. In «The organization and expression of the mitochondrial genome» (Eds. A.M.Kroon, C. Saccone), Elsevier Worth-Holland Biomedical Press, Amsterdam-Hew York-Oxford, 1980, p.181−190.
  165. Tzagoloff A., Foury P., Akai A. Assembly of the mitochondrial membrane system. XVIII. Genetic loci of the mitochondrial DNA involved in cytochrome biosynthesis. J. Molec.gen.Genet., 1976, v.149, N1, p.33−42.
  166. Tzagoloff A., Macino G., Sebald W. Ann.Rev.Biochem., 1979, v.48, p.419−441.
  167. Tzagoloff A., Meagher P. Assembly of the mitochondrial membrane system. VI. Mitochondrial synthesis of subunit proteins of the rutamycin-sensitive adenosine triphosphatase. J.Biol.Chem., 1972, v.247, N2, p.594−603.
  168. Tzagoloff A., Rubin M.S., Sierra M.P. Biosynthesis of mitochondrial enzymes. Biochim.Biophys.Acta, 1973, v.301, N1, p.71−104.
  169. Ulane R.E., Gabib E. The activating system of chitin synthetase from Saccharomyces cerevisiae. J.Biol.Chem., 1976, v.251, N9, p.3367−3374.
  170. Vary M.J., Edwards C.L., Stewart P.R. The biogenesis of mitochondria. 9. Formation of the soluble mitochondrial enzymes malate dehydrogenase and fumarase in Sac charomvc e s cerevisiae. Arch.Biochem.Biophys., 1969, v.130, N1, p.235−243.
  171. Vaskovsky V.E., Kostetsky E.Y., Vasendin I.M. A universal reagent for phospholipid analysis. J.Chromatogr., 1975, v.114, N1, p.129−141.
  172. Von Ruker A.A., Michel R., Neupert W. Degradationof mitochondrial translation products in Neurospora crassa. In «Intracellular protein catabolism», Yohann Ambrosius Barth Verlag, Leipzig, 1973, p.165−170.
  173. Ward C.W. Spectral data for modified assay of ben-zoyl-arginine p-nitroanilide-hydrolysing enzymes in crude extracts. Analyt.Biochem., 1973, v.56, N2, p.596−600.
  174. Ward C.W. Resolution of proteases in the keratino-lytic larvae of the webbing clothes moth. Aust.J.Biol.Sci., 1975, v.28, N1, p.1−23.
  175. Ward C.W. Detection of proteolytic enzymes in polyacry. amide gels. Analyt.Biochem., 1976, v.74, N1, p.242−245.
  176. Weber K., Osborn M. The reliability of molecular weight determinations by dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. J.Biol.Chem., 1969, v.244, N16, p.4406−4412.
  177. Weislogel P.O., Butow R.A. Control of the mitochondrial genome in Sac charomyc es cerevisiae. The fate of mitochondrial deoxyribonucleic acid during petite induction. J.Biol. Chem., 1971, v.246, N16, p.5113−5119.
  178. Weiss H., Ziganke B. Cytochrome Jain Neurospora crassa mitochondria. Site of translation of the heme protein. Eur.J.Biochem., 1974, v.41, N1, p.63−71.
  179. Wenzler H., Brambl R. Mitochondrial biogenesis during fungal spore germination. J.Biol.Chem., 1981, v.256, N14, p.7166−7172.
  180. Wheeldon L.W., Dianoux A.-C., Bof M., Vignais P.V. Stable and labile products of mitochondrial protein synthesis. Eur.J.Biochem., 1974, v.46, N1, p.189−199.
  181. Wilcox P.E. Chyraotrypsinogenes-chymotrypsins. In
  182. Methods in enzymology" (Eds. G.E.Perlmann, L. Lorand), Section II «Individual proteolytic enzymes. A. The serine proteases», v. XIX, Academic Press, New York-London, 1970, p. 64 108.
  183. Yatscoff R.7., Aujume L., Preeman K.B., Goldstein S. Interspecific variations in proteins synthesized by mammalian mitochondria. Canad.J.Biochem., 1978, v.56, N 10, p.939−942.
  184. Zubatov A.S., Mikhailova A.E., Luzikov V.N. Detection, isolation, and some properties of membrane proteinases from yeast mitochondria. Biochim.Biophys.Acta, 1984, in press.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!