Ферментные системы обмена глутаминовой и яблочной кислот сухих семян пшеницы

1. Бабаджанова М. П. Формирование надмолекулярной организации ферментов цикла Кальвина в хлоропластах высших растений. Автореф. на соиск. уч. степ. канд. биол. наук. Душанбе. 1995. С. 25.

2. Гудвин Т., Мерсер Э.

Введение

в биохимию растений. М: Мир. 1986. С. 393.

3. Детерман Г., Гель-фроматография. 1970. М.:Мир. С. 132.

4. Дильбарканова Р., Гильманов М. К. Строение и функции сферосом растительной клетки. Алматы, Гылым. 1997. С. 164.

5. Евстигнеева З. Г. Энзимология биосинтеза аспарагина в растениях. Прикл. Биох. Микробиол. 1991. Т.27. № 5. С.628−638.

6. Евстигнеева З. Г., Соловьева H.A. Регуляция Глутаминсинтетазы и глутаматсинтазы растительных организмов. Прикл. Биох. Микробиол. 1994. Т.30. № 4−5. С.501−526.

7. Ермаков Г. Л. Надмолекулярная организация ферментных систем. Биохимия. 1993. Т.58. № 5. С.659−674.

8. Капрельянц A.C. Пространственно-динамическая организация ферментов в клетке и регуляция метаболизма. Биологические науки. 1988. № 6. С.5−13.

9. Карасев В. А., Стефанов В. Е., Курганов Б. И. Надмолекулярные биоструктуры: организация, функционирование, происхождение,. Итоги науки и техники. М: 1989. С. 199.

10. Курганов Б. И. Аллостерические ферменты. М: Наука. 1978. С.117−175.

11. Курганов Б. И., Сугробова Н. П., Мильман Л. С. Надмолекулярная организация ферментов гликолиза. Молекулярная биология. 1980. Т.20. № 1. С.41−52.

12. Курганов Б. И., Любарев А. Е. Проблемы биохимической организации. Биохимия. 1991. Т.56. № 1. С.19−31.

13. Любарев А. Е., Курганов Б. И. Надмолекулярная организация ферментов цикла трикарбоновых кислот. Молекулярная биология. 1987. Т.21. № 5. С. 1286−1296.

14. Любарев А. Е., Курганов Б. И. Принципы пространственно-временной организации клеточного метаболизма. Успехи современной биологии. 1989. Т.108. № 1(4). С.19−35.

15. Любарев А. Е., Курганов Б. И. Биохимическая эволюция в свете концепции биохимической организации. Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1994. Т.30. № 1. С.126−133.

16. Маурер Г. Диск-электрофорез. 1971. М.:Мир.С.57−87.

17. Наград ова Н.К., Муронец В. И. Мультидоменная организация ферментов. Итоги науки и техники. 1991. Т.38. С. 165.

18. Обручева Н. В. Физиология растений. 1997. Т.44. № 2. С.287−302.22.0стерман Л. А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука. 1985. С.176−188.

19. Павловец В. В. Ассоциация НАДФ-малатдегидрогеназ1>1 (декарбоксилирующей) и ферментов фазы карбоксилирования кукурузы. Автореф. на соиск. уч. степ. канд. биол. наук. М: 1996. С. 18.

20. Павловец В. В., Романова А. К. Межмолекулярные взаимодействия НАДФ-малик-энзима и ферментов фазы карбоксилирования в экстрактах из листьев кукурузы. Физиология растений. 1997. Т.44. № 3. С.325−330.

21. Пинейру де Карвалью М.А.А., Землянухин А. А., Епринцев А. Т. Малатдегидрогеназа высших растений. Воронеж. Изд-во ВГУ. 1991. С. 216.

22. Ригетти П. Г. Изоэлектрическое фокусирование: теория, методы и применение. М.:Мир. 1986. С. 1−398.

23. Рязанов А. Г., Спирин А. С. Организация ферментов на внутриклеточных структурах: эстафета у поверхности. Биохимия. 1989. Т. 54. № 5. С.709−715.

24. Хакимова А. Х. Взаимодействие гликогенфосфорилазы и креатинкиназы из скелетных мышц кролика. Автореф. на соиск. уч. степ. канд. биол. наук. М: 1994. С. 23.

25. Шатилов В. Р., Гильманов М. К., Колдасова А. С., Шалахметова ГА., Кретович B.JI. Новая ферментная система зерна пшеницы, катализирующая необратимое окислительное дезаминирование Г-глутаминовой кислоты. Биохимия. 1988. Т.ЗОЗ. № 5. С.1268−1272.

26. Ashmarina 1.1., Pshezhetsky A.V., Spievy Н.О., Potier M. Demonstration of enzyme association by countermigration electrophoresis in agarose gel Anal. Biochem. 1994. V.219. N°2. P.349−355.

27. Babson, A.L., Shapiro, P.O., Wilhams, P.A., Phillips, G.E. Use the diazonium salt for the determination of glutamic-oxalacetic transaminase in serum. Clin. Chim. Acta. 1962. V.7.P. 199−205.

28. Backman L., Johansson G. Enzyme-enzyme complexes between aspartate aminotransferase and malate dehydrogenase from pig heart muscle. FEBS Lett. 1976. V.65. № 1. P.39−43.

29. Batke J. Channelling by loose enzyme complexes in situ is likely, though physiological significance is open for speculation. 1991. V.152. P.41−46.

30. Batke J., Asboth G., Lakatos S., Schmitt В., Cohen R. Substrateinduced dissociation of glycerol-3-phosphate dehydrogenase and its complex formation with fructose-bisphosphate aldolase. Eur. J. Biochem. 1980. V.107. P.389−394.

31. Beeckmans S., Khan S., Van Driessche E., Kanarek L. A specific association between the glyoxylic acid cycle enzymes isocitrate lyase and malate synthase. Eur. J. Biochem. 1994. V. 224. P. 197−201.

32. Benveniste K., Munkres K.D. Cytoplasmic and mitochondrial malate dehydrogenases of Neurospora. BBA. 1970. V.220. № 2. P.161−177.

33. Bewley J.D., Black M. Seeds: physiology of development and germination. N.Y., London: Plenum Press, 1994. P.445.

34. Bryce C.F.A., Williams D.C., John R.A. The anomalous kinetics of coupled aspartate aminotransferase and malate dehydrogenase. Evidence for compartmentation of oxaloacetate. Biochem. J. 1976. V. 153. № 3. P.571−577.

35. Dalling M.J., Bhulla H.L. Seed Physiology./Ed. Murrey D.R. Orlando ect.: Acad. Press, 1984. V.2. P. 163−169.

36. Davies D.D. The central role of phosphoenolpyruvate in plant metabolism. Ann.Rev.Plant Physiol. 1979. V.30. P. 131−189.

37. Drozdowicz Y.M., Jones R.L. Hormonal regulation of organic and phosphoric acid release by barley aleurone layers and scutella. Plant Physiol. 1995. V. 108. № 3. P.769−776.

38. Easterby J.S. Coupled enzyme assays: a general expression for the transient. Biochim. Biophys. Acta. 1973. V.293. P.552−558.

39. Easterby J.S. A generalized theory of the transition time for sequential enzyme reactions. Biochem. J. 1981. V.199. P. 155−161.

40. Easterby J.S. The analysis of metabolite channelling in multienzyme complexes and multifunctional proteins. Biochem. J. 1989. V.264. P.605−607.

41. Ewart J.A.D. J. Sci. Food Agric. 1967. V.18. № 3. P. lll-116.

42. Fahien L.A., Kmiotek E.H., MacDonald M.J., Fibich B., Mandic M. Regulation of malate dehydrogenase by glutamate, citrate, ketoglutarate, and multienzyme interaction. J.Biol.Chem. 1988. V.263. № 22. P. 1 068 710 697.

43. Fahien L.A., Davis J.W., Laboy J. Interaction between pyruvate carboxylase and other mitochondrial enzymes. J. Biol. Chem. 1993. V. 268. № 24. P. 17 935−17 942.

44. Fasella P., Bossa F., Turano C., Fanelli R.A. Multiple forms of aspartate oxoglutarate transaminase and malate dehydrogenase in resting cottonseeds. Enzymologia. 1966. V.30. № 3. P. 198−205.

45. Forest J.C., Whightman F. Aminoacid metabolism in plant. III. Purification and some properties of a multispecific aminotransferases isolated from bushbean seedlings (Phaseolus vulgaris L.). Can. J. Biochem. 1972. V.50. № 7. P.813−829.

46. Forest J.C., Wightman F. Amino acid metabolism in plants. IV. Kinetic studies with a multispecific aminotransferase purified from bushbean seedlings (Phaseolus vulgaris L.). Can. J. Biochem. 1972. V.51. № 3. P.332−356.

47. Friedrich P. Organized multienzyme systems: catalitic properties. (Ed. Welch G.R.). Orlando: Acad. Press. P. 141−176.

48. Gaertner F.H., Cole K.W. The protease problem in Neurospora. Structural modification of the arom multienzyme system during its extraction and isolation. Arch. Biochem. Biophys. 1976. V. 177. P.566−573.

49. Givan C.Y. Aminotransferases in higher plant. In Biochemistry of plants. 1980. V.5. P.329−357.

50. Gontero B., Cardenas M.L., Ricard J. A functional five-enzyme complex of chloroplast involved in the Calvin Cycle. Eur. J. Biochem. 1988. V. 173. PP. 437−443.

51. Gorbunoff M.J. The interaction of proteins with hydroxyapatite. I. Role of protein charge and structure. Analyt. Biochem. 1984. V.136. P.425−432.

52. Gorbunoff M.J. The interaction of proteins with hydroxyapatite. II. Role of acidic and basic groups. Analyt. Biochem. 1984. V.136. P.433−439.

53. Gorbunoff M.J. The interaction of proteins with hydroxyapatite. III. Mechanism. 1984. V.136. P.440−445.

54. Guex N., Henry H., Flach J., Richter H., Widmer F. Glyoxysomal malate dehydrogenase and malate syntase from soybean cotyledons (Glycine max L.) enzyme association, antibody production and cDNA cloning. Planta. 1995. V.197. № 2. P.369−375.

55. Gumilevskaya N.F., Skazhennik M.A., Akhmatova A.T., Chumikina L.V., Kuvaeva E.V., Kretovich W.L. Distinctive characteristics of RNA and protein synthesis in pea cotyledons at early stages of germination. Biologia Plantarum. 1982. V. 24. № 5. P.363−373.

56. Haglund H. Isoelectric focusing in pH gradients a technique for fractionation and characterization of ampholytes. Methods of Biochem. Anal. 1980. V.19. P. l-104.

57. Hamabata A. Garcia-Vaya Romero T. Bernal-Lugo I. Kinetics of the acidification capacity of the aleurone layer and its effect upon solubilization of reserve substances from starchy endosperm of wheat. Plant Physiol. 1988. V. 86. № 3. P.643−644.

58. Hart G.E., Langston P.J. Theor. Appl. Genet. 1977. V.50. P.47−51.

59. Hatch M.D. Separation and properties of leaf aspartate aminotransferase and alanine aminotransferase isoenzymes operative in the C4 pathway of photosynthesis. Arch.Biochem. Biophys. 1973. V. 156. P.207.

60. Hayes, M.K., Luethy, M.H., Elthon T.E. Mitochondrial malate dehydrogenase from corn. Plant Physiol. 1991. V.97. P.1381−1387.

61. Hrazdina G., Jensen R.A. Spatial organization of enzymes in plant metabolic pathways. Ann. Rev. Plant. Physiol. Plant Mol. Biol. 1992. V.43. P.241−267.

62. Hyde C.C., Ahmed S.A., Padlan E.A., Miles E.W., Davies D R. Three dimensional structure of the tryptophan synthase a2b2 multienzyme complex from Salmonella typhimurium. J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 17 857−17 871.

63. Jaaska V. Aspartate aminotransferase isozymes in the polyploid wheals and their diploid relatives. On the origin of tetraploid wheats. Biochem. Physiol. Pflansen 1976. V.170. P. 159−171.

64. Kirschner K., Bisswangen H. Multifunctional proteins. Ann. Rev. Biochem. 1976. V.45. PP. 143−166.

65. Kispal G., Evans C.T., Malloy C., Srere P.A. Metabolic studies on citrate synthase mutants of yeast. J. Biol. Chem. 1989. V.264. P. 1 120 411 210.

66. Lance C., Rustin P. The central role of malate in plant metabolism. Phisiol.Veg. V.22. № 5. P.625−641.

67. Legris A.J., Tsai C.S. Characterization of malate dehydrogenase isozymes in wheat germ. 1975. Can. J. Biochem. V.53. P.527−535.

68. Lowe C.R., Pearson J.C. Affinity chromatography on immobilized dyes. 1984. V.104. PP.97−113.

69. Lyubarev A.E., Kurganov B.I. The concept of biochemical organization and problems of biochemical evolution. In: Evolutionary biochemistry and related areas of physicochemical biology (Ed. Poglazov B.F.). Moscow. 1995. P.127−150.

70. Macnicol P.K., Jacobsen J.V. Endosperm acidification and related metabolic changes in the developing barley grain. Plant Physiol. 1992. V.98. № 4. P.1098−1104.

71. ManIey E.R., Webster T.A., Spivey H.O. Kinetics of the coupled aspartate aminotransferase malate dehydrogenase reactions and instability of oxaloacetate on anion-exchange resin. Arch. Biochem. Biophys. 1980. V.205. № 2. P.380−387.

72. Matchett W.H., De Moss J.A. The subunit structure of tryptophan synthase from Neurospora crassa. J. Biol. Chem. 1972. V.250. P.2941−2946.

73. Matchett W.H. Indole channeling by tryptophan synthase of Neurospora crassa. J. Biol. Chem. 1974. V.249. P.4041−4049.

74. Mendes P., Douglas K. On the role of enzyme kinetic parameters in determining the effectiveness with which channeling can decrease the size of A metabolite pool. Acta Biotheoretica. 1993. V. 41. P.63−73.

75. Micola J., Virtanen M. Secretion of L-malic acid by barley aleurone layers. Plant Physiol. 1980.V.66. S-142.

76. Mitchell C.G. Identification of multienzyme complex of the tricarboxylic acid cycle enzymes containing citrate synthase isoenzymes from Pseudomonas aeruginosa. Biochem. J. 1996. V.313. P.769−774.

77. Moen L.K., Howell M.L., Lasser G.W., Mathews C.K. J. MoL. Recognition 1988. V.I., P. 48.

78. Mowbray J., Moses V. The tentative identification in Escherichia coli of a multienzyme complex with glycolytic activity. Eur. J. Biochem. 1976. V. 66. P.25−36.

79. Munkres K.D. Structure of Neurospora malate dehydrogenase. I. Reconstitution from acid and urea. Biochemistry. 1965. V.4. № 10. P.2180−2185.

80. Munkres K.D. Structure of Neurospora malate dehydrogenase. II. Isolation and partial characterization of polypeptide subunits. Biochemistry. 1965. 1965. V.4. № 10. P.2186−2196.

81. Naik M.S., Nicholas D.J. Malate metabolism and its relation to nitrate assimilation in plants. Phytochem. 1986. V.25. № 3. P.571−576.

82. Ovadi J. Kinetic evidence for interaction between aldolase and D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Eur. J. Biochem. 1978. V.85. P.157−161.

83. Ovadi J. Physiological significance of metabolic channelling. J. Theor. Biol. 1991. V.152. P.1−22.

84. Palmer J.M. The mechanism and regulation of malate oxidation in isolated plant mitochondria. Phisiol.Veg. 1984. V.22. № 5. P.665−673.

85. Perham R.N., Duckworth H.W., Roberts G.C., Mobility of polypeptide chain in the pyruvate dehydrohenase complex revealed by proton NMR. Nature. 1981. V. 292. P.474−477.

86. Peterson, L. Determination of total protein. Methods in enzymologv.1983. Y.91. P.95−110.

87. Queirozclaret C., Queiroz O. Malate dehydrogenase forms a complex with and activates phosphoenolpyruvate carboxylase from Crassulacean acid metabolism plants. J. Plant Physiol. 1992. V.139. № 4. P.385−389.

88. Reed L.J., Willms C.R. Purification and resolution of the pyruvate dehydrogenase complex (Escherichia coli). Meth. Enzym. 1966. V.9. P.247−265.

89. Reed L.J., Mukheijee B.B. Ketoglutarate dehydrogenase complex from Escherichia coli. Meth. Enzym. 1969. V.13. P.55−62.

90. Salerno K., Ovadi J., Keleti T., Fasella P. Kinetics of coupled reactions catalyzed by aspartate aminotransferase and glutamate dehydrogenase. Eur. J. Biochem. 1982. V.121. P.511−517.

91. Sommerville R.L., Zeilstra-Ryalls J.H., Shieh T.L. Structural and organizational aspects of metabolic regulation (Eds: Srere P.A., Jones M.E., Mathews C.K.). P.181−197.

92. Srere P.A. Protein crystals as a model for mitochondrial matrix proteins. Trends Biochem. Sci. 1981. V.6. P.4−7.

93. Srere P.A. Complexes of sequential metabolic enzymes. Ann. Rev. Biochem. 1987. V.56. P.89−124.

94. Srere P.A., Mathews C.K. Purification of multienzyme complexes. Meth. Enzymol. 1990. V.182. P.539−551.

95. Srivastava D.K., Bernhard S.A. Metabolite transfer via enzyme-enzyme complex. Science. 1986. V.234. P.1081−1086.

96. Srivastava D.K., Bernhard S.A. Mechanism of transfer of reduced nicotinamide adenine dinucleotide among dehydrogenases. Transfer rates and equilibria with enzymeenzyme complex. Biochemistry. 1987. V.26. P.1240−1246.

97. Stellwagen E. Chromatography on immobilized reactive dyes. Methods in enzymology. 1990. V.182. P.343−357.

98. Stewart G.R., Mann A.F., Fentem P.A. Enzymes of glutamate formation: glutamate dehydogenase, glutamine synthetase, and glutamate synthase.//In. The biochemistry of plants./Ed. Stumpf P.K.and Conn E.E.: Acad. Press, 1980. V.5. P.271−327.

99. Sumegi B., Porpaczy Z., McCammon M.T., Sherry A.D., Malloy C. R, Srere P.A. Regulatory consequences of organization of citric acid cycle enzymes. Current Topics in Cellular Regulation. 1992. V. 33. P.249−259.

100. Vikman Per-Ake, Huss-Dannell K.//J. Exp. Bot. 1991. Y.42. № 235. P.221−228.

101. Weber J.P., Bernhard S.A. Transfer of 1,3-diphosphoglycerate between glyseraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and 3-phosphoglycerate kinase via an enzyme-substrate-enzyme complex. Biochemistry. 1982. V.21. P.4189−4194.

102. Weimberg R. An electroforesis analysis of the isozymes of malate dehydrogenase in several different plants. 1968. Plant Physiol. V.43. P.622−628.

103. Weitzman P.D. Behaviour of enzymes at high concentration. Use of permeabilised cells in the study of enzyme activity and its regulation. FEBS Lett. 1973. V.36. P.227−231.

104. Whightman F., Forest J.C. Properties of plant aminotransferases. Phytochemistry. 1978. V.17. P.1455−1471.

105. Yagi, T., Kagamiyama, H., Nozaki, M., Soda, K. Glutamate aspartate transaminase from microorganisms. Methods in enzymology. 1985. V.113. P.83−90.