Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Функциональные свойства и закономерности структурной организации гистидиндекарбоксилазы и каталазы из Micrococcus sp. n

Диссертация: Функциональные свойства и закономерности структурной организации гистидиндекарбоксилазы и каталазы из Micrococcus sp. n
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Практическая значимость исследования закономерностей, характеризующих структурную организацию и функционирование изучаемых ферментов, обуславливается тем, что каталаза яз-ляется высокоактивным ферментом, присущим всем аэробно живущим клеткам, и выполняет ответственную защитную функцию, предотвращая разрушительное действие перекиси водорода на клеточные структуры. Кроме того, каталаза начинает… Читать ещё >

Содержание

  • Глава I. Гистидиндекарбоксилаза и каталаза (обзор лите-! ратуры).12jl.I. Гистидиндекарбоксилаза
    • JI. I.I. Гистидин и гистамин
    • I. I.2. Кофакторы и субстратная специфичность гистидин-I декарбоксилазы. I.I.3. Выделение и очистка гистидиндекарбоксилаз I.I.4. Структура и свойства гистидиндекарбоксилаз
      • 1. 2. Каталаза. 1.2.1. Выделение и очистка ката лазы. 1.2.2. Структура и свойства каталаз
  • ЭКСПЕРИШНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава II. Методы исследования.52 П. 1. Микробиологический материал. П. 1.Г. Условия выращивания
  • П. 2. Определение активности гистидиндекарбоксилазы
  • П. 2.1. Измерение активности гистидиндекарбоксилазы манометрическим методом
  • П. 2.2. Измерение активности гистидиндекарбоксилазы после высоковольтного электрофореза
  • Н.2.3. Определение активности гистидиндекарроксидазы после электрофореза в полиакриламидном геле
  • П.З. Определение активности ката лазы
  • П. 3.1. Спектрофотометрическое определение каталазной активности
  • П.З.2. Манометрическое определение активности каталазы
  • П. 3.3. Визуализация зон, обладающих активностью каталазы после электрофореза в полиакриламидном геле
  • П. 4. Определение активности гистидин аммиак-лиазы
  • П. 5. Определение активности гистаминазы
  • П. 6. Выделение гистидиндекарбоксилазы (схема I)
  • П. 6.1. Анализ чистоты препаратов гистидиндекарбоксилазы
  • П. 7. Электрофорез нативных белков в полиакриламидном геле
  • П. 8. Электрофорез в полиакриламидном геле диссоциированных препаратов белков
  • П. 9. Гель-фильтрация
    • II. 10. Анализ аминокислотного состава
  • П.II. Определение N-концевой последовательности аминокислот
  • П. 12. Спектрофотометрирование белковых растворов
  • Глава III. Результаты исследований
  • Ш. 1. Влияние условий выращивания на активность гистидиндекарбоксилазы и каталазы
  • Ш. 1.1. Множественные формы ферментов каталазы и гистидиндекарбоксилазы
  • Ш. 1.2. Выделение гистидиндекарбоксилазы и каталазы, фиксированных на клеточной матрице
  • Ш. 1.3. Свойства гистидиндекарбоксилазы и каталазы, фиксированных на клеточной матрице ."
  • Ш. 2. Испытание модификаций схемы выделения и очистки водорастворимой гистидиндекарбоксилазы
  • Ш. З. Выделение каталаз
  • Ш. 3.1. Физико-химическая характеристика каталаз
  • Ш. 4. Протеолитическая устойчивость каталаз и гистидиндекарбоксилазы
  • Ш. 5. Термостабильность гистидиндекарбоксилазы и каталазы
  • Ш. 6. Инактивация гистидиндекарбоксилазы субстратом ката лазы- действие гистидина и гистамина на катала зу. ИЗ
  • Глава. U. Обсуждение результатов

Функциональные свойства и закономерности структурной организации гистидиндекарбоксилазы и каталазы из Micrococcus sp. n (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

I ний современной энзимологии и биохимии. В связи с тем, что j функционирующие в организме ферменты находятся в многопоряд-' ковой взаимосвязи в отношении проявления своих каталитических свойств, параллельное исследование и анализ структурных ' характеристик и функциональных взаимоотношений одновременно.

• нескольких ферментов, открывает путь к более полному понимаi нию проблем ферментативного катализа, предоставляет возмож-' ность проследить эволюционные связи как для родственных, так i и для имеющих видовые и функциональные различия ферментов. | Гистидиндекарбоксилаза (Lгистидин-карбоксилиаза, ' КФ 4.1.1.22) и каталаза (КФ I.IX.1.6) являются высокоактив-' ными ферментами, играющими исключительно важную роль в физио-' логии, а также в развитии патологических состояний, имеющих ' в своей основе нарушение метаболизма гистидина или дисфункцию ферментной системы, осуществляющей контроль за концентрацией перекиси водорода в различных компартментах клетки.

К настоящему времени получено относительно большое количество сведений о структуре и функционировании гистидин-декарбоксилаз и каталаз: определены важнейшие физико-химические и кинетические параметры молекул ферментов. Однако, наряду со значительными успехами, достигнутыми в результате интенсивных научных исследований недостаточно полное освещение получили вопросы, касающиеся связи уровня активности ферментов с адаптацией клеток, прикладные аспекты исследования гистидиндекарбоксилазы (ГДК), а также вопросы структурно-функциональной взаимосвязи ГДК и каталазы, играющей важную роль в метаболизме клетки. Назревшая необходимость решения этих вопросов и определила выбор темы и актуальность (данной работы. j G другой стороны, в связи с имеющимися в литературе данI.

I ными о наличии корреляции активностей ГДК и каталазы в процессе развития злокачественных новообразований" сравнительное изучение упомянутых ферментов представляет значительный ¦ научно-практический интерес. Большинство известных каталаз: как бактериального происхождения, так и из высших организмов,, является гемоодержащими ферментами, для которых определены I основные структурные и кинетические характеристики. Однако известно, что некоторые прокариоты способны синтезировать и | негемовые каталазы, подробное исследование которых ранее не проводилось. Клетки Micrococcus sp. п. являются факультатив" ными аэробами и способны существовать как в анаэробных условиях, так и в присутствии кислорода, что обеспечивает мсщную индукцию каталазной активности. Неизученность фермента из этого объекта потребовала его тщательной характеристики по основным критериям, применяемым к каталазам. Высокоочшценные ферментные препараты из Micrococcus 5р. п. оказались пригодными и перспективными для исследования ряда проблем, актуальных для понимания взаимодействия ферментов на уровне функции влияния субстратов и продуктов ферментативных.реакций. В то же время, настоящая работа впервые открывает возможность анализа взаимосвязи ГДК и каталаз и на уровне структуры, выявляя существование консервативных участков в последовательностях аминокислот исследуемых ферментов, что дает основание подойти к изучению их взаимоотношений с эволюционной точки зрения.

Цель данной работы заключалась в установлении закономерностей, характеризующих структурную организацию и особенности функционирования ката лазы и гистидиндекарбоксилазы из Micrococcus sp. п.

При ее выполнении были поставлены следующие конкретные задачи:

1. Разработать метод выделения и очистки каталазы из Micrococcus. sp. п, и охарактеризовать фермент по ряду основных физико-химических и кинетических параметров: молекулярный вес, субъединичное строение, УФ-спектр, аминокислотный состав, оптимум рН и температуры, иммунопреципитатные свойства, аминокислотные последовательности с N-конца.

2. Определить интервалы стабильности (рН, температура, количество протеиназыкаталазы и. гистидиндекарбоксилазы в условиях протеолиза и при тепловой инактивации.

3. Установить корреляцию активностей каталазы и гистидиндекарбоксилазы при адаптации клеток к различным условиям внешней среды.

4. Исследовать влияние субстратов и продуктов ферментативных реакций, катализируемых гистидиндекарбоксилазой и ката лаз ой, на эти ферменты.

5. Провести иммобилизацию гистидиндекарбоксилазы и каталазы.

Научная новизна работы состоит в том, что на основе выявленной способности микроорганизма синтезировать две активные молекулярные формы каталазы и одну форму гистидиндекарбоксилазы была впервые установлена обратная корреляция активностей ферментов при адаптации клеток к различным кислородным условиям выращивания, а такяе разработан высокоэффективный метод выделения и очистки ката лаз из данной культуры. В результате комплексного определения основных физико-химических и кинетических параметров негемовой каталазы получены приоритетные данные как о структуре и свойствах этого фермента, так и о существовании принципа мелемолекулярной гомологии в аминокислотных последовательностях каталаз и гисти-диндекарб оксила зы.

Впервые получены гистидиндекарбоксилаза и каталаза, иммобилизованные на клеточных структурах микроорганизма. Определены интервалы стабильности каталаз и гистидиндекарбоксила-зы при действии субстратов и продуктов ферментативных реакций, а также в условиях протеолиза и при тепловой инактивации.. •.

Научно-практическая .ценности." Полученные в работе данные значительно расширяют наши представления о структурной организации и функционировании каталаз и гистидиндекарбоксилазы. Проведенные исследования позволяют проследить закономерности проявления ферментативных активностей, экспрессию определенных активных молекулярных форм ферментов при адаптации клеток к различным уровням кислородной обеспеченности, позволяя анализировать, таким образом, их взаимодействие на уровне функции и влияния субстратов и продуктов ферментативных реакций. Вместе с тем, обнаружение факта существования внутримолекулярных участков, имеющих гомологичные и идентичные сочетания аминокислот у каталазы I, П и гистидиндекарбоксилазы, открывает путь к применению эволюционного подхода в решении проблемы взаимосвязи структуры и функции изучаемых ферментов, что имеет существенное научно-практическое значение.

— 10.

Предложенный в работе метод разделения и очистки ката-лаз может эффективно применяться для получения препаративных количеств гомогенных ферментов и, в частности, для выделения высококачественных кристаллов негемовой каталазы" пригодных для рентгенографических работ, что позволяет практически использовать их в рентгенсструктурном анализе.

Разработка методической базы и получение ферментного препарата иммобилизованной гистидиндекарбоксилазы имеют большое значение для практической биохимии, поскольку могут применяться в решении ряда важных биотехнологических задач, связанных с синтезом необходимых количеств гистамина (в том числе и меченного радиоактивными изотопами), а также для избирательного декарбоксидирования L-гистидина.

Исследованные в работе условия протеолиза и тепловой денатурации выявляют интервалы физических параметров, при которых сохраняется высокая активность ферментов. Эти данные могут быть использованы в дальнейшем как в целях оптимизации схем выделения и очистки, так и при работе с гомогенными препаратами ферментов.

Практическая значимость исследования закономерностей, характеризующих структурную организацию и функционирование изучаемых ферментов, обуславливается тем, что каталаза яз-ляется высокоактивным ферментом, присущим всем аэробно живущим клеткам, и выполняет ответственную защитную функцию, предотвращая разрушительное действие перекиси водорода на клеточные структуры. Кроме того, каталаза начинает находить широкое применение в диагностике злокачественных новообразований, а также в промышленности — в виде иммобилизованных препаратов. С другой стороны, гистидиндекарбоксилаза катализирует реакцию образования биогенного амина, — гистамина, (участвующего в. регуляции кровоснабжения, в проявлении иммун ного ответа, в секреции соляной кислоты в желудке и во мно-" j гих аллергических реакциях. Молекулярные механизмы ряда па-I тологических процессов (гистидинемия, воспаление, аллергические реакции, некоторые типы канцерогенеза, акаталаземия, ги-:' покаталаземиясвязаны с нарушениями нормальной структуры и изменениями каталитической активности каталаз или гистидин декарбоксилазы. Таким образом, разностороннее изучение закоI номерностей строения и функционирования исследуемых фермен-¦ тов предоставляет возможность более детально анализировать j процессы, происходящие при развитии вышеотмеченных заболеваний, что, в свою очередь, в дальнейшем позволит разработать новые подходы к лечению этих патологических состояний.

— 142 -ВЫВОДЫ.

I. В структуре аминоконцевых последовательностей каталаз и гистидиндекарбоксилазы установлено существование межмолекулярной гомологии, являщейся одним из проявлений структурно-функциональной взаимосвязи исследуемых ферментов, наряду с корреляцией активности, взаимным влиянием субстратов и сходными характеристиками при протеолизе, термо-инактивации и t иммобилизации. Предложена гипотеза эволюционирования гистидиндекарбоксилазы и каталаз.

2. Разработан метод выделения и очистки каталазы I и П из культуры Micrococcus sp. п., позволяющий получать ферменты в гомогенном, стабильном и высокоактивном состоянии. Ферменты охарактеризованы по ряду основных физико-химических параметров: молекулярный вес нативных белков и субъединиц, УФ-спектр, -аминокислотный состав, оптимум рН и температуры, им-мунопреципитатные свойства, аминокислотные последовательности с N-конца. Получены кристаллы негемовой каталазы, пригодные для рентгеноструктурного анализа, и проведено их предварительное рентгенографическое исследование.

3. Выявлено существование обратной корреляции активностей гистидиндекарбоксилазы И каталазы В клетках Micrococcus, sp. п. вследствие адаптации к изменениям условий внешней среды при индукции гистидином: максимальное увеличение каталазной активности при минимальной активности гистидиндекарбоксилазы проявляется в случае выращивания при интенсивной аэрации.

Анаэробиоз приводит к наивысшему содержанию гистидиндекарбо.

I ксилазы и обуславливает I05-II0 кратное уменьшение каталазной активности клеток. Ка основании этих данных выбраны.

— 143 наиболее экономичные состав питательной среды и условия культивирования.

4. Установлено" наличие двух молекулярных форм каталазы у Micro.

I coccus sp.n. Показано, что каталаза П (негемовая каталаза).

— являетоя индивидуальным ферментом, не имеющим общих антиген-i t ных детерминант с гистидиндекарбоксилаз ой и г емс о держащей ката лаз ой, и не образуется из гемсодернащего фермента при дис-j социации, отщеплении кофактора, экстремальных температурах и — рН или при протеолизе трипсином, субтилизином, <^-химотрип-1 сином или термолизином.

Ь. Показано инактивирующее действие H^Og (субстрата каталазы) < на молекулу гистидиндекарбоксилазы и отсутствие подобного эффекта при воздействии субстрата и продукта гистидиндекарбокси-! лазной реакции на молекулу каталазы. Предложена модель регу-1 ляторного отношения каталазы к проявлению активности гисти-диндекарбоксилазы.

Получены иммобилизованные на клеточных структурах микроорганизма гистидиндекарбоксилаза и каталаза. Ферменты не экстрагируемы водными буферными и солевыми растворами и сохраняют высокую специфичность и активность в процессе хранения и использования.

7. Определены интервалы физических параметров рН, температура, концентрация протеиназы, при которых сохраняется высокая активность каталазы и гистидиндекарбоксилазы в условиях протеолиза и при тепловой инактивации.

Приношу свою глубокую благодарность моим научным рукоj водителям — академику АМН СССР С. С. Дебову и кандидату биологических наук В. Н. Прозоровскому за предоставление темы, пос-' тоянный интерес и помощь в работе. I.

Искренне признателен коллегам — кандидатам химических 9 ' наук Гребенщиковой О. Г., Тищенко Г. Н. и Курановой И. П. за.

— помощь в работе и участие в обсуждении полученных результаi тов. I.

Благодарю члена-корреспондента АМН СССР Коровкина Б. Ф. и кандидатов биологических наук Володину Т. В. и Соколова Н. Н. i ' /" ' «А за внимательное отношение к данной работе и ценные критические замечания, высказанные при обсуждении полученных результатов.

— 140 -ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Подводя краткие итоги работы, можно отметить, что структурно-функциональная взаимосвязь каталазы и гистидиндекарбоксилазы из Micrococcus sp. п. проявляется, как установлено, je только-в корреляции активностей этих ферментов и взаимном влиянии на них субстратов и продуктов ферментативных реакций, но и в наличии принципа межмолекулярной гомологии в организации йервичной структуры Nконцевых участков полипептидных цепей. субъединиц данных ферментов. Дополнительными доказательствами могут служить способность каталазы и гистидиндекарбоксилазы подI вергаться одинаковому типу иммобилизации на клеточных структурах, а также, необычайно высокая устойчивость ферментов в условиях протеолиза и при тепловой инактивации, что свидетельствует о существовании в структурах белков и, в частности, в первичной Структуре, таких конкретных областей, специализированно и (илидифференцированно закрепленных в эволюционном развитии, которыеобуславливают наличие идентичных или высокоподобных функциональных свойств у данных ферментов.

Предпринятое в настоящей работе параллельное исследование каталазы и гистидиндекарбоксилазы в рамках изучения их структуры и функции явилось достаточно информативным и ценным в методологическом аспекте, поскольку спектр затронутых вопросов позволил не только установить ряд принципиальных закономерностей в их структурной организации и функционировании, но и привел к разработке методов выделения водорастворимых и гомогенных каталазы I и П, что, в свою очередь, послужило основой для определения их основных физико-химических и кинетических характеристик. Кроме того, установление факта фиксации гистидиндекарбоксилазы и каталазы на клеточных структурах микроорганизма привело.

— 141 к созданию метода получения иммобилизованных препаратов исследуемых ферментов, что открывает возможность их практического применения в прикладной энзимологии и биотехнологии. Вместе с тем, Оптимизация условий выращивания и схем выделения ферментов в целях наиболее эффективного получения гомогенных и стабильных по активности ферментных препаратов, позволила подобрать более экономичную питательную среду и привела к выделению кристаллов каталазы П, пригодных для дальнейшего практического применения в рентгеноструктурном анализе. В заключение необходимо отметить, что установление и расшифровка многосторонних структурных и функциональных закономерностей каталаз и гистидиндекарбоксилазы позволяет обнаружить и анализировать причины, механизмы и результаты взаимодействия этих сложноорганизованных ферментов. Параллельное исследование нескольких интенсивно функционирующих в живом организме ферментов в рамках изучения проблемы их структуры и функции формирует основу и создает реальные предпосылки как для последующих экспериментальных и аналитических исследований, так и для эффективного применения полученных знаний и опыта в решении наиболее актуальных задач теоретической и прикладной энзимологии.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л. А. Сравнительное изучение биохимических особенностей некоторых видов диких грызунов носителей чумы.-В кн.: Третий Всесоюзный биохимический съезд: Рефераты научных со" общений"."Рига, 1974, т. I, с. 5.
  2. Н., Крелль Й., Вееке Б. Руководство по количественному иммуноэлектрофорезу.-М.: Мир, 1977, с. 74−77.
  3. В. Алабовский В. В., 'Кужман М. И. Окислительное фосфорилирова-ние митохондрий печени и сердца в присутствии высокой концентрации перекиси водорода.-В кн.: Третий Всесоюзный био" химический съезд: Рефераты научных сообщений. Рига, Х974, т. 2, с. 109.
  4. А. Е., Прозоровский В. Н. Локализация пировиноградной кислоты з гистидиндекарбоксилазе Micrococcus sp. п. -Биохимия, 1976, т. 41, № 9, с. 1584−1587.
  5. А. Е., Прозоровский В. Н., Гребенщикова 0. Г. Последовательность аминокислот в триптических пептидах ма-леилированной р-полипептидной цепи гистидиндекарбоксилазы Micrococcus sp. П. -Биохимия, 1976, т. 41, № 10, с. 17 601 765.
  6. И. В., Мартинек К. Введение в прикладную энзимологию. -М.: Мзд-во моек, ун-та, 1982, -384 с.
  7. А. Е. 0 продолжительности переживания крови.-В кн.: Третий Всесоюзный биохимический съезд: Рефераты научных сообщений.' Рига, 1974, т. 2, с. 273.
  8. В. Н., Мардашев С. Р., Сёмина Л. А. Новый микроб, содержащий декарбоксилазу L-гистидина.-Микробиология, 1953, т. 22, № 2, с. 141−144.
  9. Н. А. Влияние ингибиторов на микробную L-гистидин-декарбоксилазу.-Дис.. канд. биол. наук.-М., 1970. -209 с.
  10. Н. А., Гребенщикова 0. Г., Комарова Н. В. Изучение роли триптофана в ферментативной активности гистидиндекарбоксилазы из Micrococcus sp. п. -Биохимия, 1981, т. 46,1. II, с. I970−1979.
  11. Н. А., Кацнельсон А. А., Львов Ю. М., Сёмина Л. А., Фейгин Л. А. Определение молекулярного веса и формы молекулы гистидиндекарбоксилазы методом рентгеновского малоуглового рассеяния.-Биофизика, 1977, т. 22, № 5, с. 801−805.
  12. Н. А., Львов Ю. М., Самсонидзе Т. Г,. Сёмина Л. А., Фейгин Л. А. Субъединичное строение гистидиндекарбоксилазы!' по данным рентгеновского малоуглового рассеяния и электронной микроскопии.-Биофизика, 1978, т. 23, № 5, с. 768 774.
  13. Гончар-IL- А., Мардашев С. Р. Торможение бактериальной гистидиндекарбокс. илазы производными гидроксиламина. -Биохимия, 11 970, т. 35, № 2, с. 224−228.
  14. П. Д. Гомеостаз.-М.: Медицина, 1976. -464 с.
  15. Г. Метаболизм бактерий: Пер. с англ.-М: Мир, 1982, j I-3I0 с.
  16. Гулый М." Ф. Количественные и качественные изменения биосин-? теза белков под влиянием отдельных аминокислот.-В кн.: Четвёртый Всесоюзный биохимический съезд: Тез. докл. на сижю-' «i зиумах. М., 1979, с. 68−69.
  17. В. В., Мардашев С. Р. Влияние компонентов питательной среды на рост и гистидин декарбоксилазную активность Micrococcus sp. п. -Прикл. биохимия и микробиология, 1969, т. 5, № I, с. 5-II.
  18. В. В., Мардашев С. Р. Влияние рН, аэрации и температуры на гистидиндекарбоксилазную активность Micrococcus вр. п. -Микробиология, 1970, т. 39, № 2, с. 247−252,
  19. П. Молекулярная и клеточная биология, т. I.-M.: Мир, 1982, -368 с.
  20. В. П., Рахманина Т. Ф., Стрелкова М. А., Кириллова Н.
  21. В. Молекулярная гетерогенность каталазы и альдолазы в крови экспериментальных животных при некоторых патологических состояниях. В кн.: Четвёртый Всесоюзный биохимический съезд:
  22. Тез. научных сообщений, М., 1979, т. I, с. 235−236. /
  23. В. П., Копылов П. X. Влияние ионизирующей радиации? на скорость синтеза и распада каталазы в различных субклеточных фракциях клеток печени крыс.-Радиобиология, 1981, № з, с. 421−423.
  24. В. П., Копылов П. X., Рахманина Т. Ф. Исследование биогенеза каталазы в различных субклеточных фракциях клеток регенерирующей печени крыс.-Биохимия, 1978, т. 43, № 16, с. 1034−1036.
  25. С. М., Гоготов И. Н. Влияние кислорода и субстратов для роста на активность супероксиддисмутазы и каталазы у микроорганизмов.-Микробиология, 1982, т. 51, № I, с. 2126.
  26. С. Р., Прозоровский В. Н., Алексеева А. Е., Мига-лина Л. А. Разделение субъединиц гистидиндекарбоксилазы из Micrococcus sp, п. и их физико-химическая характеристика.-Биохимия, 1974, т. 39, №-6, с: IX68-XI7I.
  27. С. Р., Сёмина Л. А. Получение кристаллической гистидиндекарбоксилазы.-Докл. АН СССР. 1964, т. 156, с. 465 466.
  28. МардашеЕ С. Р., Сёмина Л. А., Гончар Н. А., Митрофанова И. Д., Александрова С. С. Флуоресцентные свойства гистидиндекарбоксилазы Micrococcus sp. п. -Биохимия, 1975, т. 40,4, с. 783−792.
  29. С. Р., Харитоненков И. Г., Сёмина Л. А., Гончар
  30. Н. А. Изучение структуры гистидиндекарбоксилазы Micrococcusвр. п. методом кругового дихроизма.-Биохимия, 1976, т. 41, № 2, с. 308−315.
  31. Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке.: Пер. с англ.-М-.: Мир, I960, т. 2, -606 с.
  32. Мироненк-о Нт И-., Демченко А. П., Дегтярь Р. Г., Гулый М. Ф. Исследование спектральных свойств простетической группы каталазы Penicillium vitaleyKp. биохим. ж., 1978, т. 50, № 2, с. 234−239.
  33. А. К. Техника статистических вычислений.-М.: Наука, 1971, с. 352−353.
  34. Постановление ЦК КПСС и СМ СССР „О мерах по ускорению развития молекулярной биологии и молекулярной генетики и использованию их достижений в народном хозяйстве“ от 19 апреля 1974 г.
  35. Д. Основы катализа металлоферментами.-В кн. :Методы и достижения бионеорганической химии./Ред. Мак Олифф: Пер. с англ.-М.: Мир, 1978, с. 133-?59.
  36. В. А., Буланов П. А. О декарбоксилазах аминокислот у Bacillus cereus. -Микробиология, 1968, т. 37, If0 4, с. 600−604.
  37. В. Н. Структурная организация молекулы гистидиндекарбоксилазы Micrococcus sp. п. -Дис.. ДОКТ. биол. наук.-М., 198I, -300 с.
  38. Прозоровский 3. Н., Алексеева А. Е., Гребенщикова 0. Г., Рашковецкий Л. Г., Гончар Н. А., Самсонидзё Т. Г., Шерман М. Б., Киселёв Н. А. Доменная структура гистидиндекарбоксилазы Micrococcus sp. п. -Докл. АН СССР, 1980, т. 251, № I, с. 243−245.
  39. К., Тейлор К. ИзсКГерменгн.-М.: Мир, 1983. -106 с.56* йшковецкпй л» Г", Прозоровский В* Н. Кинетические свойствап функциональная роль доменов гисядащекарбоксилазы Micrococcus sp.fi. —Биохимия, 1983, Т. 48, & 2, с. 297−304.
  40. Ф. Е., Прозоровский В* Н. Протеолягичеекая устойчивость и термостабильностъ каталазы и гистидиндекарбоксилазы из Micrococcus sp. ri. -Взлл. экон. биол. и медицины, 1984, Т. 47, JS 4, с. 414−415.
  41. Ф. Е., Прозоровский В. Н., Андрианова Л. Е. Выделение из Micrococcus sp. п. гомогенных гемеодержащей каталазы и кристаллического белка, обладающего каталазной активностью. -Биохимия, 1983, т. 48, вып. 12, с. 2023−2027.
  42. В. К.Взаимосвязь между активностью каталазы, трип-тофаноксигеназы и 5-окситриптофандекарбоксилазы печени у крыс.-В кн.: Третий Всесоюзный биохимический съезд: Рефераты научных сообщений, Рига, 1974, т. I, с. 68.
  43. А. В., Кузовкина В. П., Беляков В. К. Условия обратимого связывания кислорода Со(П)~гистидином в полимерной среде.-Докл. АН СССР, 1981, т. 257, № 6, с. I4I6-I4I8.
  44. К., Уэбстер П. Клетка. :Пер. с англ.-М.: Мир, 1980, -303 с.
  45. М. Г., Василевська И. 0. Каталазная и пероксидаз-ная активность различных вариантов Bacillus mesentericus -Вестник Киев, ун-та. Сер. биол., 1976, № 18, с. 64−67.
  46. Л. А. Микробная декарбоксилаза L-гистидина.-Дис.. канд. биол. наук.-М., 1953, -138 с.
  47. Л. А., Гончар Н. А., Харитоненков И. Г., Гребенщикова 0. Г. Специфическая модификация свободных аминогрупп лизина гистидиндекарбоксилазы Micrococcus sp. п. тринитро-бензолсульфокислотой.-Биохимия, 1976, т. 41, !5J 12, с. 22 122 219.
  48. Л. А., Мардашев С. Р. Очистка и кристаллизация микробной гистидиндекарбоксилазы.-Биохимия, 1965, т. 30, №• I, с.| 100−106.
  49. Солтон 'Л. Молекулярная бактериология.-В кн.: Молекулярная микробиология./Ред. Ильяшенко Б. Н.-К.: Мир, 1977, с. 420 453.
  50. А. М. Определение полного аминокислотного состава гистидиндекарбоксилазы.-Дис.. канд. биол. наук.-М., 1970, гистидиндекарбоксилазы.-Дис.. канд. биол. наук.-М., 1970, -172 с.
  51. М. А. Влияние маннана Rhodotorula mucilaginosa на активность каталазы.-Сб. тр. Всес. н.-и. хим.-фармацевт, ин-та, 1974, вып. 4, с. 212−216.. .
  52. Г. В. Изменение структуры белков как следствие патологии и экстремальных факторов.-В кн.: Четвёртый Всесоюзный биохимический съезд: Тез. докл. на симпозиумах. М., 1979, с. Ill—112.
  53. К. Манометрические методы.-В кн.: Методы практической биохимии./Ред. Уильяме Б., Уилсон К.: Пер. с англ.-М., Мир, 1978,"с. 245−249.
  54. Э. Структура и механизм действия ферментов: Пер. с англ.-М.: Мир, 1980, 432 с.
  55. Ю. Б., Егорова Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии.-М.: Просвещение, 1975, -318 с. з • :
  56. Г., Ширмер Р. Принципы структурной организации белков: Пер. с англ.- М.: Мир, 1982, -354 с.
  57. Э. Клиническая ферментология: Пер. с польского-Варшава: Польское гос. мед. изд., 1966, 1−490 с.
  58. Aebi Н., Wyss S. R., Scherz В. Unstable mutants and molecular hybrids in enzyme deficiency conditions.-Acta biol. et med. ger., 1977, v. 36, No 5−6, p. 735−741.
  59. Ackerman D. Uber den bacterrielen abau des histidins.-Hoppe-Seyler's Z. Physiol Chem., *19Ю, Bd. 65, H. 5−6, s. 504 516. '
  60. H. Ы., Hey H. K. A., Waton N. G. Studies on uptace and formation of histamine by hypophysis and hypothalamus in the cat.-J. Physiol., 1964, v. 175, No 1, p. 70−71.
  61. Akihiro 0. Enzyme activities during early ascosprolation in
  62. Saccharomyces cerevisiae.-Int. J* Biochera., 1982, v. 14, No 2, p. 111−118.
  63. Atkinson G., Ennis M., Pearse P. L. The effect of alcaline earth cations oh the release of histamine from rat peritoneaTlnastT cells" treated ', 7ii-h-compound 48/80 and peptide 401.-Brit. J* Pharmac., 1979, v. 65, p. 395−398.
  64. B7. Awasthi Y. C., Srivastava S. K., Edelstein L., Fortier N. L. L-DOPA peroxydase activity of human erytrocyte catalase. -J. Lab. and Clin, bled., 1977, v. 89, No 4, p. 763−769.
  65. G., Hacanson R., Palacios J. Ы., Carborg M., Schwartz J. C., Gaspar C., Javoi-Agid P., Agid Y. L-histidine decarboxylase (EC 4*1.1.22) in the human brain: Properties and localization.-J. Neurochera., 1980, v. 35, No 2, p. 400−406.
  66. Beaven Ы. A. Histamine.-The Boston medical and surgical journal, 1976, v. 294, p. 30−37.
  67. Beaven Ы. A. Hist amine.-^The Boston medical and surgical journal, 1976, v. 294, p. 320−325.
  68. Bloom G. D., Haegermarc 0. Studies on morphological changes and histamine release induced by the venom, n-decyla-minc and hypotonic solutions in rat peritoneal mast cells. -Acta physiol. scand., 1967, v. 71, fasc. 4, p. 257−269.
  69. J Blum J. J, Biogenetic amines as physiological regulators. «
  70. Bray R. E., Van Arsdel P. P. In vitro histamine release from | rat mast cells by chemical and physical agents.-Proc. Soc.
  71. Exp. Biol, and Med., 1961, v. 106, No 2, p. 255−259. *
  72. Boehringer Mannheim GmBH. Biochemica infonnation.-Berlini .etc.: Biochemica, 1975. -1.67 p.
  73. Brian D., Cori 'J?. Sigma Price List Feb. 1981.-Saint Louis etc.: Sigma, 1981. -768 p.99* Brodie В. В., Beaven M. A., Erjavec P., Johnson H. L.
  74. Uptake and release of %-histamine.-Ins Mechanisms of release of biogenic amines. /Eds. Von Euler U. S., Rossel S., Uvnas B. Oxford: Pergamon Press, 1966, p. 401−415.
  75. Chauveau J., Moule J., Rouiller C., Shneebeli J. Isolation of smooth vesicles and free ribosomes from rat liver microsomes.-J. Cell. Biol., 1962, v. 12, No 1, p. 17−29.
  76. Crampton R. F., Smith D. H. The excretion of the enantio-morphs of amino-acids.-J. Physiol.(Engl), 1953, v. 122, No 1, p. 1−10.
  77. Ы. 0. Atlas of protein sequence and structure.
  78. Edwards S. W., Lloid D. Changes in oxygen uptake rates, enzyme activities, cytochrome amounts and adenine nucleotide pool levels during growth of Acanthamoeba castellanii in batch culture.-J. Gen. Microbiol*, 19?7, v. 102, No 1, p. 135−144.
  79. Ellenbogen L., Kelly R. G., Taylor R. G., Stubbs C. S. Studien on the inhibition of histidinedecarboxylase, aromatic L-amino acid decarboxylase and acid secretion by bro-cresine and its metabolites.-Biochem. Pharmacol., 1973″ v.v. 22, No 8, p. 939−947.
  80. Epps H. M. R. Studies on bacterial amino acid decarboxylases. 4. L (-)-histidine from CI. Welchii type A.-Biochem. J., 1945, v. 39, No 1, p. 42−46.
  81. J. -B. Aerococcus.-In: Sergey’s manual of determinati------ve bacteriology. 8 th. ed./Eds. Buchanen and Gibbons. Baltimore: Willians and Wilkins Co., 1975, p. 515−516.
  82. Eventoff W., Tanaka N., Rossman M. G* Crystalline bovine liver catalase.-J. Ыо1. Biol., 1976, v. 103, No 4, p. 799 801.
  83. Fernex Ы. The mast cell system.-Basel, 1968, -212 p.14* Finn G. J., Condon S. Regulation of catalase synthesis jn Salmonella Typhimurium.-J. Bacterid., 1975, v. 123, No 2, p. .570−579.
  84. Fredholm В., Hagermark 0. Studies on histamine release from skin and from peritoneal mast cells of the rat induced by heat.-Acta dermato-venerol., 1970, v. 50, fasc. 4, p. 273−277.
  85. Fox R. H. Differentiation of Micrococcus luteus and Micrococcus varians on the basis of catalase isoenzames.-J* Gen. Microbiol., 1976, v. 93, No 2, p. 272−277.
  86. Fox S. W. Looking forward to the present. Biosystems, 1975, v. 6, p. 165−175.
  87. Fujii Т., Tonomura K» Purification and properties of catalase from methanol-utilising yeast Candida sp. N-16.-Agr. arid Biol. Chem., 1975, v. 39, Nо 9, p. 1991−1992.
  88. Gale E. F. The bacterial amino-acid decarboxylases.-In: Adv. Enzymol. and Related Subj. Biochem. New York: Intersci-ence, 194b, v. 6, p. 1−32.
  89. Gale E. P. The production of amines by bacteria. 1. the decarboxylation of amino acids by strains of Bacterium coli.- Biochem J., 1940, v. 34, No 3, p. 392−413.
  90. Gale E. P. The production of amines by bacteria. 2. The production of tyramine by Streptococcus faecalis.- Biochem. J., 1940, v. 34, No 6, p. 846−852.
  91. P. 0., Rosengren А. 11., Rosengren E. On the presentce of different histidinedecarboxylating enzymes in mammalian tissues.-Experientia, 1961, v. 17, fasc. 6, p. 263 266.
  92. Garafalo J., Kaplan A. P. Histamine release and therapy of severe dermatographism.-J. Allergy and Clin. Immunol., 1981, v. 68, No 2, p. 103−105.
  93. Garavito R. M., Rossmann M. G., Argos P., Eventoff W. Con-, vergence C>f active center geometries.-Biochemistry, 1977, v. 16, No 22, p. 5065−5071.
  94. Ghadimi H., Partington M. V/., Hunter A. A familial disturbance of histidine metabolism.-New Engl. J. Med., 1961, v. 265, p. 221−224.
  95. R. В., Magasanic B. Gene order of the histidine utilisation (hut) operons in Klebsiella aerogenes.-J. Bacterid., 1975, v. 125, No 3, P. 1025−1031.
  96. Grahn В., Rosengren E. Retardation of protein synthesis in rat tumors on inhibiting histamine formation.-Experientia, 1970, v. 26, fasc. 2, p. 125−126.
  97. Gregory E. M. Superoxide dismutase and catalase in the anaerobe genus Bacteroides.-In: Jnt. Conf. Singlet Oxygen and Relat. Species Chem and Biol. Abs. Pinawa: Press Pinavra, 1 $ 77,. .p., 6.
  98. Hakanson R., Owman C. Distribution and properties of amino acid decarboxylases in gastric mucosa.-Biochem. Pharmacol., 1966, v. 15, No 4, p. 489−499.
  99. Hallwelle B. Generation of the superoxide radical duringthe peroxidatic oxidation of NADH by catalase at acid pH- •values.-FEBS Lett., 1977, v. 80, No 2, p. 291^-293.
  100. Haxmnar L. Mammalian histidine decarboxylase (EC 4*1.1.22): stability studies with special reference to the effect of salts.-Arch. Dermatol. Res., 1979, v. 266, No 3, p. 285 297.
  101. Hammar L. Studies of mammalian histidine decarboxylase.-Acta Univ. Uppsal. Abstrs Uppsala Disc Sci., 1977, No 398,-43p. •
  102. Hemerkova E., Salajka E. Biochemical activity of Escherichia coli strains isolated from pigs with соlientегоtoxaemia. 2. Histidine decarboxylase.- Doc. Vet., 1969, v. 7, No 1, p. 41−50.
  103. Horvjath M., Csagoly E. Disulphide proteins in the binding reaction with radioprotector MEG.-Internat• J. Rad. Biol., 1974, v. 25, Ifo 1, p.87−94.
  104. Kaminskas E., Magasanic B. Sequential synthesis of histidine degrating enzymes in Bacillus subtilis.-J. Biol. Chem., 1970, v. 245, No 14, p. 3549−3555.
  105. Katae M., Kawaguchi H. Pood putrefaction. Amine production by putrefactive bacteria in fish.-Bull. Univ. Osaka Prefect., 1952, ser. B9, p. 117−127.
  106. Katahara K. Pedicoccus.-In: Bergey’s manual of determinative. bacteriology. 8th ed./Eds. Buchanan and Gibbons. Baltimore: Williams and V/ilkins Co., 1975, p- 513−515. •
  107. Kremer M. L. The reaction of bacterial catalase with I^Og. -Isr. J. Chem., 1975, v. 13, No 2, p. 91−93.
  108. Lawson A., Qinn A. G. Studies on amino acid decarboxylases in Escherichia coli.-Biochem. J., 1967, v. 105, No 12, p. 483−490.
  109. Lloyd G. R., Nichols P. J# Presence of histamine in the cotton plant.-J. Physiol., 1964, v. 172, No 2, p. 56P-57P.
  110. W., Halbach S., Gerant M., 7erle E. Specific histidine decarboxylases in the gastric mucosa of man and other mammals: determination, location and properties.-Biochem. Pharmacol., 19.69, v. 18, No 11, p. 2625−2637.
  111. Mathe A., Sohn R. J., Volicer L. Effect of histamine on cycle AMP levels in control and antigen-sensitized guinea pig lungs.-Pharmacol, 1978, v. 16, p. 30−35. •
  112. Mathews P. S., Levine M., Argos P. The structure of cytochrome b^ at 2,0 & resolution.- Cold Spring Harbor Symp, 1971, v. 36, p. 387−391.
  113. He Cord J. M., Crapo J. D., Pridovich I. Superoxide dismu-tase assay.-In: Superoxide and superoxide dismutases./Eds. Llichelson А. Ы., I-Ic Cord J. M., Pridovich I. New York: Acad. Press, 1977, p. 11−17.
  114. Physiol., 1965, v. 16, No 4, p. 547−559.
  115. Mettrick D* P., Telford J. M. Histamine in nonvertebrate j animale.-J. Pharmacy and Pharmacol., 1963, v. 15, No 10,, p. 694−697.1
  116. Mitchell R. G. Histidine decarboxylase in the newborn infant.-J. Physiol., 1963, v. 166, No 1, p. 136−144.
  117. J. L., Schild H. 0. Effect of temperature on the anaphylactic reaction.-J. Physiol., 1957, v. 135, No 2, p. 320-338.
  118. Mooze S., Spackman D. H., Stein V. H. Chromatography of amino acids on sulfonated polystyrene resins.-Anual. Chen., 1958, v. 30, p. 1185−1190.
  119. Moule J., Rouil. ler C*, Chauveau J. A bichemical and morphological study of rat liver microsomes.-J. Biophys. Biochem. Cytol., 1960, v. 7, No 3, p. 547−558.
  120. Murthy 1Л. R. N., Reid T. J-, Sicignano A., Tanaca N., Ros-smanri II. G. Structure of beef liver catalase.-J. Liol. Biol.,-1 651 981, v. 152, No 2, p. 465−499.
  121. Newell С. P., Lessie T. G. Induction of histidine degrating enzymes in Pseudoinonas aerogenosa.-J. Bacterid., 1970, v. 104, No 1, p. 596−598.
  122. Nicholls P., Schonbaum G. R. The Enzymes./Eds. Boyer H., berdy H., Myrback K. New York: Academic Press, 1963, p. 147−148.
  123. N.iedzielski A., Maslinski C. Histidine decarboxylase in mouse fetal tissues:(1). The characteristics of the fetal enzyme.-Eur. J. Pharmacol., 1968, v. 4, No 4, p. 457−463.
  124. Ogura Y. Catalase activity at high concentration of hydrogen peroxide.-Arch. Biochem. Biophys., 1955, v. 57, No 2, p. 288−300.
  125. Ortega J. M., Costa V., Montoya E. Biosintesis de catalasa en Sacharomyces cerevisiae. 1. influentia del Factor (RHO) sobre el tipo у cantidad de enzima sintetizada.-Laboratory, 1977, v. 63, No 377, p. 425−431.
  126. Owen Т. C", Yong P. R. Pyrovamide-promoted deamination and decarboxylation of amines and amino acides: a system modelling histidine decarboxylase.-FEBS Lett., 1974, v. 43, No 3, p. 308−312.
  127. Peterson B. A. Allergic histamine release from humane leucocytes.-Doctoral thesis, Uppsala, 1976. -47 p.
  128. Pharmacia P. C. Gel filtration theory and practice.-Sweden etc.: Rahms i Lund, 1980, -64 p.
  129. Pharmacia P. C. Polyacrylamide gel electrophoresis laboratory techniques.-Sweden etc.: Rahms i Lund, 1980. .-68 p.
  130. Prozorovsky V. N., Jornvall H. Separation and characterisation of subunits of histidine decarboxylase from Micrococcusвр. n.-Eur. J. Biochem., 1974, v. 42, No 2, p. 405−409*
  131. J. D., Riley J. P., Shepherd D. Ы. Histological and enzymatic changes in the livers of rat fed the hepatic carcinogen diethylnitrosamine.-Biochem. Pharmacol., 1963, v. 12, No 10, p. 1151−1156.
  132. Rogosa M. Veillonellaceae.- In: Bergey’s manual of determinative bacteriology. 8 th ed./Eds. Buchanen and Gibbons. Baltimore: Williams and Wilkins Co., 1975, P* 445−449.
  133. Rosenthaler J., Guirard В. M., Chang G. W., Snell E. E. Purification and properties of histidine decarboxylase from Lactobacillus 30a.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1965, .54, No 1, p. 152−158.
  134. А. Ы. Histamine release by bee venom phospholij. pase A and mellitin in the rat.-Brit. J. Pharmacol., 1965 v. 25, No 1, p. 59−66.
  135. Rotschield J. A. Sub-fractionation of rat liver microsomes.-!Ped. Proc., 1961, v. 20, p. 145.-167 203. Hotschild G. A. The structure and function of the membranes and surfaces of сells.-Biochem. Soc. Symp., 1963, v. 22, p. 4−31.
  136. Ryan J. B. Inflammation. Mediators of inflammation.-Beitr. Path. Bd., 1974, v. 152, p. 272−278.
  137. Ю5. Samejima Т., Miaahara T., -Takeda A., Hachimori A., Hirano K. On the acid detnaturation of porcine erythrocyte catalase in relation to its subunit structure.-J. Biochem., t4981, v. 89, No 4, p. 1325−1332.
  138. Saunders В. C., Holmes-Siedle A. G., Sterk B. P. Peroxidase.0 -London etc.: Butterworths, 1964, -111 p.
  139. Savany A., Gronenberger L. Purification et detection de plusieurs formes moleculaires de L’histidine decarboxylase de la muquese formes gastrique de rat.-Biochim. et Biophys Acta, 1978, v. 526, No 1, p. 247−258.
  140. Skandalios J. G. Isozymes in development and differentiation.-Ann. Rev. Plant. Physiol., 1974, v. 25, p. 225−258.
  141. Shayer R. W. Further evidence that pyridoxal phosphate is the coenzyme of mammalian histidine decarboxylase.-Fed. Proc., 1959, v. 18, No 1, p. 317.
  142. Shayer R. W. Handbook of experimental pharmacology.-Berlin etc.: Springer-Verlag, 1966, v. 18, -688 p.
  143. Schayer R. W. Histidine decarboxylase of rat stomach and other mammalian tissues.-Amer. J. Physiol., 1957, v. 189, No 3, p. 533−536. .
  144. Schayer R. W., Kobayashi Y. Histidine decarboxylase and histamine binding in rabbit platelets.-Proc. Soc. Exp. Biol, and med., 1956, v. 92, No 4, p. 653−655.
  145. Schiefer S., Tejfel V/., Kindl H. Plant microbody proteins. I. Purification and characterisation of catalase from leaves of bens culinaris.-Hoppe-Seylor's Z. Physiol. Chem., 1976, v. 357, No 2, p. 163−175.
  146. W. A., Shelton J. R., Shelton J. В., Apell G., Evans L., Bonaventura J., Pang K. S. The partial amino acid sequence of human erythrocyte catalase.-Arch. Biochem. Bio-phys., 1982, v. 214, No 1, p. 422−424.
  147. W. A., Shelton J. R., Shelton J. В., Robberson
  148. B*, Apell G., Pang R. S., Bonaventura J- The complete amino^ acid sequence of bovine liver catalase and the partial sequence of bovine erythrocyte catalase.-Arch. Biochem. Bio-phys., 1982, v. 214, No 1, p. 397−417.
  149. Schroeder W. A., Pang R. S., Bonaventura J. The isolation and properties of bovine erythrocyte catalase.- Arch. Biochem. Biophys., 1982, v. 214, No 1, p. 417−422.
  150. Schwartz J. C., Lampart C., Rose C. Properties and regional distribution of histidine decarboxylase in rat brain.- J. Neurochem., 1970 v. 17, No 11, p. 1527−1534.
  151. Shaw K. N. P., Boder E., Gutenstein M., Jacobs E. E. His-tidinemia.-J. Pediat., 1963, v. 63, p. 720−721.
  152. Shepherd D. M., Mackay D. The histidine decarboxylase.-In: Progress in medicine chemistry./Eds. Ellis' G. London: Per-gamon Press, 1967, v. 5, p. 1−199.
  153. Shepherd D. I"l., Woodcock B. G. Histamine formation in normal, regenerating and malignant liver tissue of the rat. -Biochem. Pharmacol., 1968, v. 17, No 1, p. 23−30. .
  154. S. Ш., Speitel Т. V/. Life and the outer planets.i. ¦
  155. Enzyme activity in ammonia-water systems and other exotic media at various temperatures.-Life Sci. and Space Res., 1977, v. 15, p. 77−80.
  156. Sci., 1977, v. 2, p. 131−135. 225- Sohachi A. Amino acid decarboxylases of Proteus morganii: III. Stimulatory action of glucose on induced formation of histidine decarboxylase.-J. Biochem., 196O, v. 47, No 6, p. 787−793.
  157. Sondergaard J., Glick D. Quantitative histochemistry of histamine and histidine decarboxylase activity in normal human skin.-J. Invest. Dermatol., 1971, V. 56, Ho 3, p- 231−234.
  158. Spackman D. H., Stein W. H., Moore S. Automatic recording apparatus for use in the chromatography of amino acids.-Anual. chem., 1958, v. 30, p. 1190−1196.
  159. Stewart J., Jones D. G., Kay A. B. Metabolic studies on the uptake ofC-histidine and 14C-histamine synthesys by guinea pig basophils in vitro.-Immunology, 1979., v* 36,1. Ho 3, p. 539−548.
  160. Study R. E., Greengard P. Regulation by histamine on cyclic nucleotide levels in sympathetic ganglia.-J. Pharmacol, and Exp. Ther., 1978, v. 207, p. 767−773.
  161. Tanaka S. The histidine decarboxylase of Proteus morganii. -Nippon Saikingaku Zaosni, 1958, v. 13, P- 1000−1001. (Cited Chem. Abstrs., 1960, v. 56, abstr. 8929b).
  162. TranVY Т., Snyder S. H. Histidine decarboxylase (EC 4.1.1701*22): Purification from fetal rat liver, immunological properties and histochemical localisation in brain arid’sto-mach.-J. Biol. Chem., 1981, v. 256, No 2, p. 680−686.
  163. Vaaler G. L., Rescei P. A., Fox J. I>., Snell E. E. Histidi-ne decarboxylase of Lactobacillus 30a. Comparative sequences of the -chain from wild type and mutant enzymes.-J. Biol. Chem., 1982, v. 257, No 21, p. 12 770−12 774.
  164. Vainstein В. K., Helik-Adamyan 7/. R., Barynin V* V., Vagin A. A., Grebenko A. I. Three-dimensional structure of enzyme catalase.-Nature, 1981, v. 293, Яо 1, p. 411−412.
  165. Van-Lancker J.L. Histidinemia.-In: Molecular and cellular mechanisms in desease. Springer-Verlag Berlin Heidelberg, New York: Academic Press, 1976, v. 2, p. 770−792.
  166. Vorotyntsev V. M., Biryukovich 0. K., Kuznetsova E. P. Kinetics and mechanism of homogeneous catalytic oxydation of pyrocatechol in aqueus solutions containing Cu (II) and histidine.-React. Kinet- and Catal. Lett., 1981, v. 17, No 3−4, p. 251−255. ж. ,
  167. Y/assernan B. P., Hultin H. 0. Effect of deglycocylation on the stability of Aspergillus niger catalase.-Arch. Biochem. Biophys., 1981, v. 212, No 2, p. 335−392.
  168. Weissbach H., Lovenberg W., Udenfriend S. Characteristicsi
  169. V of mammalian histidine decarboxylating enzymes.- Biochem. *j et Biophys. Acta, 1961, v. 50, fasc. 1, p. 177−179.
  170. Werle E., Raub A. Occurence, formation and distribution of biogenous amines in plants with special reference to histamine. -Biochem. Z., 1948, Bd 318, H. 4−5, s. 538−553.
  171. White T. Formation and catabolism of histamine in brain л'.. tissue in"vitro*fJi Physiol., 1959, v. 149, No 1, p. 34−42.
  172. Y/hite T. Formation and catabolism of histamine in cat brain in vivo.-J. Physiol., 196O, v. 152, No 2,-p. 299−308.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!