Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Физико-химические свойства и частичная первичная структура гемоглобинов сурка обыкновенного (Marmota bobac L.) и суслика серого (Citellus citellus L.)

Диссертация: Физико-химические свойства и частичная первичная структура гемоглобинов сурка обыкновенного (Marmota bobac L.) и суслика серого (Citellus citellus L.)
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Рассмотрение гемоглобинов в эволюционном аспекте появилось в обзорных работах Итано / 148 /, Гратцера и Аллисона / 134 /, а также Оппеля / 52 /, который систематизировал многолетние данные по сравнительному изучению химической структуры глобинового компонента гемоглобинов человека и некоторых видов животных. Филогенетические особенности гемоглобина достаточно хорошо представлены в фундаментальной… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Обзор литературы. 9 1.1, Физико-химические свойства гемоглобинов 9 1*1.1. Кристаллизация
    • 1. 1. 2. Спектры поглощения гемоглобинов II
    • 1. 1. 3. Молекулярная масса
    • 1. 1. 4. Гетерогенность гемоглобина
    • 1. 1. 5. Структура гемоглобина
      • 1. 1. 5. 1. Аминокислотная последовательность
      • 1. 1. 5. 2. Уровни структурной организации гемоглобина
      • 1. 1. 6. Функция гемоглобина
      • 1. 1. 7. Основные закономерности биосинтеза гемоглобина и его регуляция
      • 1. 1. 7. 1. На генетическом уровне
      • 1. 1. 7. 2. На клеточном уровне
      • 1. 1. 7. 3. Регулирующая функция эритропоэтина
      • 1. 1. 7. 4. Синтез гема
      • 1. 1. 8. Эволюция гемоглобина
  • 2. Объект и методы исследований
    • 2. 1. Выделение и кристаллизация гемоглобина
    • 2. 2. Спектральная характеристика 51 2.3. Электрофорез в агаровом геле
    • 2. 4. Диск-электрофорез
    • 2. 5. Ионообменная хроматография
    • 2. 6. Получение белкового компонента глобина
    • 2. 7. Разделение глобина на и? -полипептидные
    • 2. 8. Трипсиновый гидролиз
    • 2. 9. Получение пептидных карт
    • 2. 10. Качественные реакции на триптофан и аргинин
    • 2. 11. Определение аминокислотного состава глобина
  • 3. Результаты исследований, и их. обсуждение
    • 3. 1. Кристаллизация оксигемоглобинов сурка обыкновенного и суслика серого
    • 3. 2. Сравнительное исследование спектральной характеристики
    • 3. 3. , Электрофоре тические исследования гемоглобинов
    • 3. 4. Количественное выделение фракции гемоглобинов сурка обыкновенного и суслика серого
    • 3. 5. Аминокислотный состав гемоглобинов сурка, суслика s их V- и р -полипептидных: цепей
    • 3. 6. Дактилографические исследования глобинов нефрак-ционированных. гемоглобинов, их: фракций, а также и fi -полипептидных цепей сурка обыкновенного и суслика серого

Физико-химические свойства и частичная первичная структура гемоглобинов сурка обыкновенного (Marmota bobac L.) и суслика серого (Citellus citellus L.) (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Одним из основных вопросов молекулярной биологии является изучение закономерностей биосинтеза белка и нуклеиновых кислот, характера связи между структурой и функцией макромолекул: Такие исследования представляют значительный интерес и весьма перспективны с точки зрения познаваемости материальных основ эволюционного процесса, поскольку функции белков непосредственно связаны с наследственностью и изменчивостью / 5, 78 /.

Согласно современным представлениям более глубокая характеристика филогенетических закономерностей может быть получена на основе имеющихся данных биохимической эволюции. Изучение эволюции бежов стало возможным благодаря двум важнейшим открытиям. Во-первых, была создана реальная основа для понимания взаимных связей структуры и генетической информации, заложенной в ДНК — во-вторых успехи биохимии и химии белков сделали возможным определение последовательности аминокислот в пептидах и белках /13, 75 /¦ Современные достижения в области биохимии и молекулярной биологии позволили получить новые данные о взаимосвязи биохимических структур организмов с их систематическим положением / 78, 79, 84 /¦ В этой связи особого внимания заслуживает гемоглобинД выполняющий незаменимую жизненноважную функцию — перенос кислорода от легких к тканям и углекислоты в обратном направлении. Наличие в его молекулеионов железа — послужило причиной и предпосылкой успешных исследований физико-химиками и биохимиками / 12, 78 /г.

Изучение биохимической эволюции гемоглобина представляет значительный научный интерес, поскольку направлено на раскрытие молекулярных основ филогенетических: закономерностей, а также на построение качественно новой биохимически детерминированной систематики таксономических групп животных /5, 95 /.

По высказыванию Цукеркандля «Гемоглобин является живым документом эволюционной истории, поскольку в ДНК и белке подробно записано прошлое организма, начиная с момента возникновения жизни на Земле и кончая сегодняшним днем» / 95 /, четко отражая характер и суть диалектики природы, прошлое, настоящее и будущее;

Полная расшифровка первичной структуры гемоглобина человека / 116 / стала новым шагом в сравнительном изучении строения гемоглобина различных видов животных и в построении филогенетическихзависимостей между ними на молекулярном уровне.,.

Исследования Перутца и Кендрью / 152, 153, 184, 185 /, с применением рентгеноструктурного анализа, благодаря которому удалось создать модели трехмерной структуры молекул миоглобина и гемоглобина, явились блестящим достижением биохимической мысли, осветившей качественно новые стороны структурно-функциональных особенностей этих соединений".

Рассмотрение гемоглобинов в эволюционном аспекте появилось в обзорных работах Итано / 148 /, Гратцера и Аллисона / 134 /, а также Оппеля / 52 /, который систематизировал многолетние данные по сравнительному изучению химической структуры глобинового компонента гемоглобинов человека и некоторых видов животных. Филогенетические особенности гемоглобина достаточно хорошо представлены в фундаментальной монографии Коржуева / 38 /. Большой вклад в развитие эволюционных представлений о гемоглобине был внесен Браунитцером, Хиллом, Кёнингсбергом и другими исследователями 115, 139, 160 /, которые показали, что различия в первичной структуре гемоглобинов человека и различных видов животных детерминируют видовую принадлежность этих гемоглобинов".

Обширный фактический материал позволил Ингрэму / 144 / построить теорию эволюции полипептидных цепей гемоглобина, предполагая существование на раннем этапе предковой полипептидной цепиЭволюционная теория Ингрэма обогащается исследованиями Цукеркандля, Полинга, Браунитцера, Хилла, Коржу ев а, Сухомлинова и сотр. / 79, 86, 137, 181, 216 / и находит свое дальнейшее развитие в работах отчественных и зарубежных ученых / 38″ 96, 219 /¦

Сравнивая первичную структуру гемоглобинов, принадлежащих к тем или иным видам, находящихся на разных ступенях: эволюционной лестницы, мы регистрируем полный набор изменений, накопленный за многие миллионы лет. Поэтому имеющиеся в литературе данные еще не дают достаточной возможености для завершения построения биохимической теории классификации зоологических видовНа данном этапе исследований гемовых белков необходима информация о структуре их близких родственных групп, отрядов, семейств, родов, видон, популяций / 96 /%.

К группе гемоглобинов, малоизученным в структурном аспекте, относятся гемоглобины отряда Rocienticu / грызуны /• Литературные данные относительно семейства / Stiutidcce, / ограничены, исследованы только физико-химические свойства и частичная первичная структура гемоглобина белки / 92 /.

Учитывая вышеизложенное, целью нашей работы было, изучить физико-химические свойства и частичную первичную структуру гемоглобинов сурка обыкновенного / PI, а гт о ta eoeac L. / ш суслика серого / Citt?? U4> CitittuU L./, принадлежащих к семейству беличьих / Scicciiclcie /. Изучение физико-химических свойств и химической структуры гемоглобинов этих животных имеет значительный научный интерес в области биохимии белка. Это расширит наши представления о химических особенностях структуры малоизученной группы гемоглобинов и тем самым внесет определенный вклад в построение теории эволюции гемоглобинов млекопитающих.'.

В связи с этим перед нами были поставлены следующие задачи: получить чистые препараты гемоглобинов сурка обыкновенного и суслика серого — изучить кристаллографическую, спектральную, электрофоретичес-кую и хроматографическую характеристики с целью выяснения особенностей структуры гемоглобинов указанных животных — исследовать аминокислотный состав кислотных гидролизатов глобинов нефракционированных гемоглобинов, их фракций, а также ст< — и-полипептидных цепей — провести сравнительный дактилографический анализ триптичес-ких гидролизатов глобинов белковых компонентов гемоглобинов и их и £>-полипептидных цепей сопряженных с детекцией на отдельные аминокислоты.

Нами установлено, что изучаемые гемоглобины отличаются между собой по форме кристаллов^ Гемоглобин сурка обыкновенного образует кристаллы гексагональной сингонии в виде правильных шестиугольников, а гемоглобин суслика серого кристаллизуется в моноклинной сингонии, т-екристаллы собраны в игольчатые друзы.

Спектры абсорбции гемоглобинов указанных животных в ультрафиолетовой и видимой областях спектра были идентичны, однако пик при длине волны 275 нм у суслика выше, чем у суркаЭто связано с наличием большего количества у суслика остатков циклических амино.

Ионообменной хроматографией и диск-электрофорезом показано, что гемоглобин сурка обыкновенного и суслика серого представляют собой гетерогенную систему, состоящую из двуг фракций;

В результате аминокислотного анализа глобинов нефракциони-рованных гемоглобинов, их фракций, а также ск — и ?> -полипептидных цепей отмечена корреляция в количественном отношении, особенно таких аминокислот:, , рго. Это подтверждают литературные данные о том, что для большинства близких видов животных аминокислотный состав гемоглобинов является достаточно постоянным.

Сравнительным дактилографическим анализом изучены трипсино-вые гидролизаты общих: глобинов, их фракций, а также с* - и ?> -полипептидных цепейУстановлено, что нефракционированный гемоглобин сурка обыкновенного имеет 33, а суслика серого — 32 нингидрин-положительных пятна. Имеются некоторые различия в топографии пептидов на дактилограммах.

Выявленные нами различия в проявлении реакции на триптофан в триптических гидролизатах указанных животных подтверждаются спектральной: и аминокислотной характеристиками;

Таким образом, полученные результаты представляют значительный научный интерес в области биохимии белкаЭто позволит расширить наше представление о химических особенностях структуры малоизученной группыгемоглобинов и тем самым внесет определенный, вклад в построение теории, эволюции гемоглобина млекопитающих:.

— 9.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Физико-химические свойства гемоглобинов.

1.1. I. Кристаллизация.

Одной из важных проблем молекулярной биологии является исследование взаимосвязи структуры и функции биомолекул, в частности, белков" Изучается роль белков в транспорте тех или иных молекул, в переносе электронов, регуляторные и чисто структурные функции, а также их роль в процессе морфогенеза /5, 7, 9, 95 /.

Наиболее исследуемым и удобным объектом молекулярной биологии является гемоглобин, изучением которого занимаются почти 100 лет. Гемоглобин — один из важнейших дыхательных пигментов крови. Он обладает уникальным свойством связывать кислород и транспортировать его от легких к тканям, а углекислоту в обратном направлении. Эта функция гемоглобина вызвала большой интерес исследователей различных профилей? Первые исследования физико-химических свойств и химической природы гемоглобина относятся к началу прошлого века. Эти исследования продолжаются и в настоящее время?

Гемоглобин содержится в эритроцитах всех позвоночных, многих безпозвоночных, а также в клубеньках, некоторых бобовых растений /4, 99 /. Он — основной компонент эритроцитов крови, составляющий более 95% содержащего в них бежа. В каждом эритроците содержится около 280 млн. молекул гемоглобина / 62 /. Таким образом, важным условием обеспечения клеток живого организма кислородом является количество эритроцитов и уровень содержания гемоглобина в них.

Все это свидетельствует о том, что в последние годы интенсивно проводятся исследования по изучению физико-химических свойств и эволюции гемоглобина различных видов животных. Полная расшифровка первичной структуры стала новым шагом в сравнительном изучении строения гемоглобинов и в построении филогенетических зависимостей между ними на молекулярном уровне.

Гемоглобин крови различных видов животных был первым среди белков животного происхождения, который удалось получить в кристаллическом виде / 38 /.

Значительный вклад в изучение кристаллических особенностей гемоглобинов внес Драбкин / 127, 128 /. Изучив кристаллографические свойства океигемоглобинов человека, лошади, собаки, автор пришел к выводу, что форма кристаллов значительно варьирует от вида к виду. Им же было показано, что гемоглобин кристаллизуется в трех сингониях: моноклинной, ромбической и гексагональной. Видовая специфичность кристаллических форм гемоглобинов подтверждается работами Сухомлинова, Дворниковой и других исследователей / 17, 18, 78, 79, 80 /.

По мнению Кендрью / 152 / большое влияние на форму кристаллов имеют боковые цепи молекул, в частности, производные имидазо-ла,.

Коржуев / 38 / в своей монографии «Гемоглобин» суммирует литературный материал по кристаллизации гемоглобинов, начиная с 1839 года по 1946 год. Он отмечает, видовые различия кристаллов этого хромопротеида у различных видов животных.

Сухомлиновым и сотр. / 77, 78, 79, 84 / получены кристаллы гемоглобинов различных видов животных — белки, норки, лисицы, зайца и многих: видов различных птиц. Кристаллы этих гемоглобинов имеют различную форму и принадлежат к различным сингониям.

Обобщая литературные данные и экспериментальные исследования, полученные на кафедре биохимии ЛГУ им. И. Франко / 76, 77, 79, 80, 81 / можно сказать, что кристаллографическая характернотика отображает видовую специфичность гемоглобинов различных видов животных при одинаковых условиях кристаллизации.

— 102 -ВЫВОДЫ.

1.0ксигемоглобины двух видов беличьих впервые выделены в виде кристаллов* Гемоглобин сурка обыкновенного образует кристаллы гексагональной сингонии в виде правильных шестиугольников, а суслика серого кристаллизуется в моноклинной сингонии — кристаллы собраны в игольчатые друзы.

2.Установлена спектральная характеристика гемоглобинов у сурка и суслика. Найдено пять общих, пиков поглощения оксигемогло-бинов, которые соответствуют длинам волн: 280 нм, 345 нм, 420 нм, 545 и 575 нм. Причем первый пик у суслика выше, чем у сурка.

3.Гельэлектрофорезом и ионообменной хроматографией на КМ-сефадексе С-50 показана гетерогенная природа гемоглобинов у сурка и. суслика. Они разделены, на две фракции.

4.У сурка обыкновенного и суслика серого впервые изучен аминокислотный состав кислотных гидролизатов глобинов нефракциони-рованных гемоглобинов, их. фракций, а ташке с* - иполипептидных цепей. Найдены выраженные различия в их количественном содержании циклических аминокислот.

5.Методом дактилографии исследовано пептидный состав трипти-ческих гидролизатов глобинов нефракционированного гемоглобина, первой и второй их фракций, а также оС — иполипептидных цепей. Показано в них. большое сходство и минорные различия в топографии и количестве пептидов на дактилограммах у сурка обыкновенного и суслика серого.

6.Детекцией на отдельные аминокислоты найдены видовые различия белковых компонентов исследуемых гемоглобинов, которые характеризуются разным количеством триптофанеодержащих пептидов.

7.Впервые установлена частичная первичная структура гемоглобинов сурка обыкновенного и суслика серого, что представляет теоретическую основу для установления филогенетических, взаимоотношении между отдельными видами млекопитающих.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕЦЦАЦИИ.

Полученные данные о физико-химических свойствах, и частичной первичной структуре сурка обыкновенного и суслика серого вносят существенный вклад в познание структурных особенностей неизученной группы гемоглобинов из семейства беличьих и расширяют наши представления о возможных путях эволюционного преобразования молекулы. гемоглобина. Результаты исследований. используются на кафедре биохимии Львовского госуниверситета им. И. Франко при чтении курса «Молекулярная биология» и спецкурсов «Молекулярные основы эволюции», «Молекулярная биология белков», а также на большом практикуме по биохимии хромопротеидов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л.П. Патохимия гемоглобинов. В кн.: Молекулярные основы патологии. -М.: Медицина, 1966, с. 44 — 58.
  2. Л.П. Метод пептидных карт в исследовании структуры белков. В кн.: Современные методы в биохимии / Под. ред. Ореховича В. Н. -М.: Медицина, 1968, с. 301- 326.
  3. Л.П., Орехович В. Н. Химическая и физико-химическая характеристика некоторых гемоглобинов. Докл. АН СССР, 1964, т. 156, I 6, е. 1455 1457.
  4. И.О. Об объеме гемолимфы и крови у некоторых беспозвоночных животных. В кн.?Дыхательные белки некоторых * групп современных животных. -М.:Наука, 1979, с. 126 — 129.
  5. К. Молекулярные основы эволюции.-М.:' ИЛ, 1962, ←46 с.
  6. А.П., Дмитриева М. Г., Токарев Ю. А. Структура и функция гемоглобина.-В кн.:Нормальное кроветворение и его регуляция.
  7. Под ред. Федорова Н. А. -М.: Медицина, 1976, с. 190 243.
  8. И.П. Современные представления о структуре и функции гемоглобина. В кн.: Проблемы гематологии и переливания крови, 1968, — 50 с.
  9. К. Связь между генетикой и химией гемоглобинов человека.- В кн.: Молекулярная генетика, -М.: 1964, 43 с.
  10. Л.А. Гемоглобин и обратное присоединение кислорода. М.: Советская наука, 1957, — 137 с.
  11. Г., Геринг-Мюллер Р., Хилыпман Н. Структура нормального гемоглобина взрослого человека. В кн.: Труды 5 МБК,. — М.: АН СССР, 1962, симп. I, с. 16 — 19.
  12. .К. «Борисов В, В., Структура и функция глобулярных белков в свете данных рентгеноструктурного анализа. -Успехи биологической химии. -М.: Наука, 1973, ИУ, с. 91 146.- 106
  13. М. Физика гемоглобина. В сб.: Структура и связь. — М.: Мир, 1969, — 49 с.
  14. М.В. Макромолекулы и жизнь, М.: Наука, 2 1965, — 43 с&bdquo-
  15. Газарян К. Г, Регуляция транскрипции и посттранскрипционного формирования м-РЙК в клетках животных. В кн.: Механизмы контроля раннего эмбрионального развития.-М: 1974, с, 25 — 26.
  16. К.Г. Транскрипция и посттранскрипционные изменения РНК при росте и дифференцировке живой клетки. Автореф. докторской диссертации- - М: 1972, — 35 с,
  17. Гаррис И, Ингрэм В, Методы изучения последовательности аминокислотных остатков в белках. Расщепление трипсином и метод отпечатков пальцев, В кн.: Аналитические методы белковой химии. — М.: ИЛ, 1963, — 568 с.
  18. П.Д., Гулый М. Ф., Неченова Т. Н. Простой метод получения кристаллического гемоглобина из эритроцитов кролика, свиньи, крупного рогатого скота. Укр. биохим. журн., 1966, т. 38, В I, 100 с.
  19. П.Д. Кристаллизация гемоглобинов некоторых видов животных. Укр. биохим. журн., 1961, т, 32, № 5, 451 с.
  20. М.П., Х’умецький Р.Я., Чабан М. Е. Курс вар1ац1йно1 статистики. Ки1в: Вшца школа, 1977, — 108 с,
  21. Г. Гель-хроматография. М.: Мир, 1960, — 41 с.
  22. Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды и белки. М.: Мир, 1976, с. 64 — 65.
  23. Н.П. Проблема гена в свете молекулярной организации эукариотов и прокариотов. Успехи соврем, биол., 1979, т.87, вып. 3, с. 331 344.
  24. В.П. Рольгемоглобина в механизме адаптации к гипоксии и гипероксии. Киев: Наукова думка, 1979, — 152 с.
  25. Н.Г., !£уманян В.Г. О факторах определяющих формирование третичной структуры глобулы белка. Мол. биол., 1982, вып. 6, — 66 с.
  26. А.Т., Биколов Т. Электрофорез растворимых белков в агаровом геле. Вопр. мед. химии, 1959, № 5, с. 388 — 390.
  27. Инге-Вечтомов С. Г. Введение в молекулярную генетику. М.: Высшая школа, 1983, — 49 с.
  28. В.М. Биосинтез макромолекул. -М.: Мир, 1975, 43 с.
  29. В.М. Аномальные гемоглобины человека, В кн.: Труды 5 Мевд. биохим. конгр., М., 1962, симп. I, с. 21 -27.
  30. Л.И., Качмарек Э. В., Монгалев Н. П. Типы гемоглобина в раннем эмбриогенезе северного оленя. Журн. общей биологии, 1973, т. 34, В 5, с. 779 — 781.
  31. Л.И. Гемоглобины и их свойства. М.:Наука, 1975, — 240с.
  32. М. Биологический код. -М.: Мир, 1971, 19 с.
  33. Д. Структура глобулярных белков. В кн.: Труды 5 Межд. биохим. конгр., М.: 1962, симп. I, с. 23 — 28.
  34. Д. Нобелевская лекция.Биофизика, 1963, i? 8, 12 с.
  35. В.М. Строение семейства глобиновых генов, как модель строения генов эукариот. Мол. биология, Наука, 1983, т. II, вып. I, с. 6−32.
  36. В.М., Золотухин С. Б. Структура генов глобина человека. -Дол. биология, 1974, т. 8, вы п. 4, с. 5 -27.
  37. С.А., Птицин О. Б. Структура гидрофобных ядер гемоглобинов. Мол. биология, 1974, т. 8, вып. 4, с. 536 — 541.
  38. А.И. О некоторых аспектах молекулярной структуры и функции белков. Вестник Ленинградского ун-та. Сер. биол., 1963, № 1,-15 с.
  39. П.А. Проблемы оксигенации гемоглобина. Усп. совр. биол., 1973, т. 4, вып. 3, с. 391 — 408.
  40. П.А. Гемоглобин: Сравнительная физиология и биохимия. М.: Наука, 1964, — 286 с.
  41. C.B., Хилл Д. Р. Частичная структурная формула цепи гемоглобина человека. В кн.: Труды 5 МБК. — М.: АН СССР, 1962, симп. I, е. 14 — 19.
  42. C.B. Физико-химические свойства и частичная первичреф.дис. на соиск. учен, степени канд. биол. наук. Львов, 1971, -58 с. '
  43. Ф. Генетический код. В сб.: Молекулы и клетки. — М., Мир, 1968, вы п. 3, — 36 е.
  44. .А. Определитель позвоночных животных фауны СССР. -М.: Просвещение, 1975, ч. 3, с. 207с.
  45. Г., Билтонен Р. Термодинамические и кинетические аспекты конформаций белков в связи с физиологическими функциями.
  46. В сб.: Структура и стабильность биологических макромолекул. -М.: Мир, 1973, 67 с. 45. Матвеева И. М., Оппель В. В. О многокомпонентности гемоглобинов некоторых млекопитающих. Биохимия, 1962, т*27, вып.5, — 836 с.
  47. Г. Дискэлектрофорез. М.: Мир, 1971, с. 46 — 88.
  48. С.Л., Грег Т. Генетика популяций и эволюция. М., Мир, 1972, — 17 с.
  49. О.И. Изучение гемоглобина собак, подвергнутых гамма-облучению: Автореф. дис. на соиск. учен, степени канд. биол. наук. Пущино, 1973. — 15 с. ная структура гемоглобина лисицы- 109
  50. О.И. Физико-химические совйства гемоглобина собакв норме и при облучении. Радиобиология, 1971, т. II, вып.4, с. 499 — 503.
  51. Оно С. Генетические механизмы прогрессивной эволюции. М., Мир, 1973, — 41 с.
  52. В.Н. Современные мет, оды белковой химии. М., 1963, т. I. — 28 с-
  53. В.В. Первичная структура глобинового компонента гемоглобина. Укр. биохим,. журн., 1960, вып. 5. 32 с.
  54. Л.А. Об участии т-РНК в регулировании биосинтеза белка на уровне трансляции у эукариотов. Успехи биол. химии, 1980, т. XXI, с. 54 — 78.
  55. П. Нобелевская лекция. Биофизика,. 1964, т. 9, вып. I.- 32 с.
  56. П. Гемоглобин как модель аллостерического фермента.- В сб. г Функциональная биохимия клеточны х структур. М., Наука, 1970. — 41 с.
  57. . П. Молекула гемоглобина. В кн.: Молекулы и клетки. -М., Мир, 1966, с. 7 — 29.
  58. Я.В., Жизневская Г. Я. Гемоглобин в клубеньках бобовых культур, микроэлементы и фиксация молекулярного азота.Известия АН СССР, сер. биол., 1966, т. 5, с. 664 668.
  59. П.А., Каменский И, И. О зависимости между оксигена-цией гемоглобина и его молекулярными изменениями. Биофизика, 1967, т. 6. 12 с.
  60. П.А. «Каменский И, И. О зависимости между конформа-ционными изменениями молекулыгемоглобина и сродство его к молекулам различных газов.-Мол.биология, 1968, т.2. № 12 с.- но
  61. В.А. О некоторых молекулырных критериях дивергенции, конвергенции и систематики. Проблемы эволюции./Под. ред. Воронова H.H. Ма: Наука, 1972. — 36 с.
  62. С.И., Шостка Г. Д. Молекулярно-генетические аспекты эритропоэза. I.: Медицина, 1973. — 279 с.
  63. Э.М. Типы гемоглобина в норме и при воздействии на организм некоторых химических веществ. Автореф. дис. на соиск. учен, степени д-ра мед. наук. Киев, 1972. — 54 с.
  64. Стародуб' Н. Ф. Изучение свойств фракций гемоглобина крыс. -Биохимия, 1974, т. 39, $ 4, с. 747 750.
  65. Н.Ф. Изучение свойств фракций гемоглобина крыс. Биохимия, 1974, т. 39, вып. 4, с. 757 — 761.
  66. Н.Ф. Онтогенез красной кровяной клетки и гетерогенная система гемоглобина. Усп. совр. биологии, 1976, т. 81, J6 2, с. 244 — 257.
  67. Н.Ф., Грицак А. Н. Морфогенетическая смена типов гемоглобина в онтогенезе крыс. Онтогенез, 1979, т. 10, № 6, с. 567 — 575.
  68. Н.Ф., Артюх В. П., Грицак А. Н., Радавский 10.Л. О природе гетерогенности гемоглобина крыс. Укр. биохим. журн., 1979, т. 51, Ш 2, е., 117 — 123.
  69. Н.Ф., Грицак А. Н. Биосинтез фракций гемоглобина крыс в условиях нормального и усиленного эритропоэза. Биохимия, 1979, т. 44, вып. 8, с. 1493 1501.
  70. Н.Ф. Гетерогенная система гемоглобина, регуляция синтеза в норме и при патологии. Автореф- дис. на соиск. учен, степени д-ра биол. наук. М.: 1982. — 246 с.
  71. Н.Ф. Молекулярно-генетические основы регуляции синтеза отдельных типов гемоглобина. Цитология и генетика, 1980, т. 14, с. 80 88.- III
  72. Н.Ф. Молекулярные основы регуляции синтеза типов гемоглобина крыс. Биохимия, 1980, т. 45, вып.6, с. 1052 -1057.
  73. Н.Ф., Крикливый И. А., Артюх В. П., Рекун Г. Н. Функциональные характеристики фракций гемоглобина крыс. «Биохимия, 1980, т. 45, вып. 5, с. 812 820. «
  74. В.М., Метяш Л. Ф. Роль карбоксильных групп в структуре и функции белков. Усп. совр. биологии, Наука, 1973,2. 75 с.
  75. A.A. Фракционный состав гемоглобинов некоторых видов лабораторных мышей. Журн., эволюц. биохимии и физиологии АН СССР, 1967, вып. 3. 3 с.
  76. A.A., Новоселецкий А. Г. Гемоглобин линейных мышей. Различия в полимеризации при созревании красных кровяных клеток. Мол., биология, Наука, 1971, M I. — 5' с.
  77. A.A. Гемоглобины мышей некоторых инбредных линий I. Характеристика фракционного состава. Генетика, 1967, 1967, т. 3, В 7, с. 39 — 47.
  78. .Ф., Коношенко C.B. -Ф1зико-х1м1чна характеристика та амГнокислотний склад гемоглоб1ну лисиц1 / VidfM vuA-pU L>V.Доп. АН УРСР.Сер. б1ол., Ки1 В, 1965, Ш. 65 с.
  79. .Ф., Дацкив М. З., Коробов В. Н. и др. Структурные и физико-химические детерминанты гемоглобинов и миоглобинов, как ключевые критерии биохимической эволюции. Мол. биология, Киев, Наукова думка, 1973, вып. 9. — 46 с.
  80. .Ф. Пор1вняльне вивчення ф1зико, —(х1м1чних власти-востей I х1м1чно1 структури гемоглоб1ну, м1оглоб1ну I тропо-м1озину в ф1логенез1.-Укр.биохим. журн., 1970, JE2. 32 с.
  81. .Ф., КарбачЯ.1., Коношенко C.B. Ф1зико-Х1м1чн1 властивост1 I х1м1чна структура гемоглоб1ну зайця /Ь&риЛ Ш-loj&-wA í-/.Укр. биохим. журн., 1970, № 4. 475 с.
  82. .Ф., КарбачЯ.1., Пакош М. П., Маковецький M.I. ДактилографГчний анал1з гемоглоб1н1 В деяких вид1 В хребет-них: тварин. Тези доп. 1У науково1 конференЦП ЛьвГвського ун-ту, Льв1 В, 1966- - 29 с.
  83. .Ф. МЕнокислотний склад гемоглоб1н1 В окремих вид1 В птах1в. 'Доп. АН УРСР, 1968, $ 9. 839 с.
  84. .Ф., Кузнецов Г. П., Левина Л. И. Первичная структура гемоглобина отдельных видов рыб, птиц и млекопитающих. Тезисы докл. 21 научн- конф. посвященной итогам работы Львовского ун-та за 1965 г., Львов, 1966, с. I 18.
  85. .Ф., Павленко Л. Н. Первичная структура гемоглобина свиньи. Биологические1 науки в университетах и педагогических интитутах Украины за 50 лет. Харьков, 1968. 324 с.
  86. .Ф., Конешенко C.B. Досл1дження первинно1 струк-тури прл1пептидного ланцюгу гемоглоб1ну лисиц1 / Vuctptbpu L/. Укр. биохим. журн., 1971, вып.6. 45 с.
  87. .Ф., Сухомлинова Н. Б. Пор1вняльне вивчення ф1зико-х1м!чних властивостей та х1м1чно1 структури гемоглобину I мХоглобХну бХлки /5(Ut^tui vul^lci Ь/. Укр. б1о-х1м. журн., 1973, вип. 45. — 122 е.
  88. .Ф., Карбач Я.1., Пакош М. П* I 1нш. Пор1вняльна характеристика гемоглоб1н1 В р1зних вид1 В хребетних тварин. Тези дпопов1дей на cecll в1дц1лу б1оф1зики, 6IoxImII та фЫологП. Ж УРСР, Ки1 В, 1965. 49 с. , — 113
  89. .Ф., Сухомлинова Н. Б. Пор1вняльне вивчення ф1зико-х1м1чних властивостей та х1м1чно1 структури гемоглоб1ну I м1оглоб1ну бЬлки. Укр. биохим. журн., 1973, вып. 2.-45 е.,
  90. .Ф., Страутман Ф. Й. Електрофоретична гетероген-н1сть гемоглоб1н1 В р1зних вид1 В птах1в. -Доп. АН УРСР, 1964, & 9, с. 496 500.
  91. .Ф., КушпЕрук В.0., Чутунов М. Ф. Електрофоретич-ний анал! з гемоглоб1н! в р1зних вид1 В птах1 В. -Доп. АН УРСР, 1962, & 5, с. 624 627.
  92. Сухомлинов Б. Ф-., Кузнецов Г. П. Сравнительное изучение трип-тических пептидов глобинов интактных и облученных кроликов.- Радиобиология, 1972, т. 12, вып. I, с. 118 122.
  93. Н.Б. Сравнительная физико-химическая характеристика гемоглобина и миоглобина белки / Scitciui vulß-a.гСъ Ь./ф Автореф. на соиск. учен, степени канд. биол. наук. Львов, 1974. — 127 с.
  94. H.A. Регуляция пролиферации кроветворных клеток. М.:, Медицина, 1977. — 160 с.
  95. H.A., Кахателидзе М. Г. Эритропоэтин. М.:Медицина, 1979. — 191 с.
  96. Э. Эволюция гемоглобина. В кн.: Молекулы и клетки. — М.: Мир, 1966. — 57 с.
  97. С.С. Экология и эволюция. М.: Знание, 1974, — 26 с.
  98. Ю.А., Шаронова H.A. Структура и функция гемоглобина.- Мол. биология, Наука, М.: 1975.• 34 с.
  99. А.Я. Расщепленные гены. -Усп. соврем, биологии, 1980, т. 90, вып. I /4 /, с. 3 19.
  100. Н.М., Бунько И. П. Содержание гемоглобина и железав клубеньках бактерий фасоли.Микробиология, 1968, т.37. -, 736 с.- 114
  101. Н.П. Сравнительная характеристика первичной структуры гемоглобина норки и гемоглобина косули. Автореф. дис. на фиск. учен, степени канд. биол. наук. Львов, 1972,-129 с.
  102. Antonini Е., Brunori К. Hemoglobin Amer. Rev. Biochem., 197o, v. 39. p. 743-Ю42.
  103. Antonini E., Bucci E., Fronticelli G. The properties and interaction of the isolated ok — and J} - chains of human hemoglobin. III. Observations on the equilibria and kinetics of the reactions with gases. — J.Mol. Biol., 1965, v. 12, p. 375−379.
  104. Anson Mirsky A. The preparation globine and heme. -J.G.Physiol., 1930, v. 11, IIo 12, p. 469−472.
  105. Baglioni 0., Ingram V.M. Four adult haemoglobin thypes in one person. Nature, 1961, v. 189, No 4672, p. 465−467.
  106. Barnicot IT.A., Jolly C.J. Haemoglobin polimorphism in the orang untan and an animal with four major haemoglobins. -Nature, 1966, v. 210, No 5036, p. 640−643.
  107. Barrowman V., Roberts K.B. Haemoglobins of Foetal CPA Mice.-Nature, 1961, v. 189, No 4762, p. 409−410.
  108. Barcroft J. The respiratory function of the blood. Part II. Haemoglobin. Cambridge Univ. Press, 1928.
  109. Beale D. A Partial Amino Acid sequence for sheep Haemoglobin A. Biochem. J. 1967. v.103, No 1, p. 129−140.
  110. Benesch R., Macduff G., Benesch R.E. Determination of oxygen equilibria with a Versatile new tonometer. Anal. Biochem., 1965. No 11, p. 81−89.
  111. Benesch R., Benesch R.E. Interacellular organic phosphates as regulators of oxygen releace by hemoglobin. Nature, 1969. v. 221, No 5181, p. 618−622.
  112. Benesch R., Benesch R.E. The Chemistry of the Bohreffect. -J. Siol.Chem., 1961, No 2, v. 236, p. 405−411.
  113. Benz E.Y. Turner P. Barker J. Niehuis A. Stability of the individual globin genes during erythroid differentiation. Science, 1977, v. 196, No 4295, p. 1215−1214.
  114. Braun V., Hilse K., Best J.S., Flam, Brauntizer Q. Constancy and variality in the primary structure of haemoglobins. Bull.
  115. Soc. Chim. biol. 1957, v. 49, p. 955.
  116. Boyer S.H. Beiding T.K., Margolet L., Noyes A.N. Fetal hemoglobin restruction to e few erythrocytes (F-cells) in normal human adults. Science, 1975-, v. 188, No 4186, p. 561−565.
  117. Braunitzer Q., Flamm U., Best V., Schrank B. Untersuchungen am Hamoglobins des Kaninchens (Caniculus). Z. physiol. Chem, 1966, v. 54?, p. 207−211.
  118. Braunitzer Q., Hilse K., Rudolff V., Hilschman N. The hemoglobins. Advan. Protein. Ohem. 1964, v.1, 19 p.
  119. Braunitzer Q., Braun V. Zur Phylogenie des Hamoglobin mple-kuls Undersuchungen an Insecten Hamoglonen Chironomus thum-mi. Hoppe-Seyler's Z. physiol. ehem., 1965, v. 88, 540 p.
  120. Braunitzer Q., Flamm U., Best J. Schrank B., Zur Phylogenie des Hamoglobinmolekuls die konstitutions der (c)< ketten des Hamoglobins des kanischens (Caniculus). Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem. 1968, v. 8 — 549 p.
  121. Burka E.R., Marks P.A. Control of hemoglobin A and F synthesis: haemoglobin formation in foetal and adult erythroid cells.- Nature, 1964, v. 204, No 4959, p. 659−661.
  122. Brimkull B., Marie D. Jones U.S. The aminoacid sequence of dog hemoglobin. J. Mol. Evol., 1977, v. 9, No 5, p.251−255.
  123. Carpenter F.H. Treatement of trypsin with TPCK. In: Methods in Enzymology. New York, London. 1967. p. 257−259.
  124. Clegg J. J5., Weather all P.J. Haemoglobin Constant Spring. An unusual cK-chain variant involoved in the aotiology of haemo- 116 globin 3-disease. Ann. N.J. Acad. Sci., 1974, v. 252. p. 168−173.
  125. Culahcene E., Vecchini P., Porlane L., Antonini E. Wyman J.
  126. Dissociation of hemoglobin from different animal species into subunits. Biochim. Biophys. Acts. 1966. v. 349. 127-p.
  127. Curtis P.J. Vfeissmann C. Purification of globin messenger SNA from dimethylsulfoxide-induced Priend cells and detection of a putative globin messenger RITA precur sor. J.IIol. Biol. 1976, v.106, p. 1061-^075.
  128. Dayhoff O. I-l. Atlas of proteins sequence and structure. New York. 1972, v. 5. 542 p.
  129. Deisseroth A., Bentz R., ITi ennui e A.YJ. Hemoglobin synthesis in somatic cell hibrids: idependent segregation of the human alpha and bets globin genes. Seience. 1976, v.191. No 4233» p. 1262−1264.
  130. Drabkin D. Crystallographic and optical properties of human hemoglobins. A proposal for the standartization of hemoglobin. Amer. J. Med. Sci. 194−5. v. 209- 268p.
  131. Drabkin D. The crystallographyc and optical properties of the haemoglobin of man in the comparison with those of ofter species. J. Biol. Chem. 1949. v. 163 703 p.
  132. Easley C.W. Combinations of specific color reactiosus useful in the peptide napping technique. Biocham. et Biophys. acta. 1965, v.1o7. No 13, p.386−388.
  133. Fantoni A., de la Chapella A., Marks P.A., Synthesis of embryonic hemoglobins during erythroid cell development in fetal mice. J. Biol. chem. 1969. v. 244, No 3, p. 675−681.
  134. Gazdos A. L^evolution des molecules proteiniques. I. La synthese des proteines. Nouv. presse med. 1972, v. 1 9 p.
  135. Gazdos A. Le rapport entre la structure et la fonction de l’hemoglobine. La presse medicale. 1968, v. 78 38 p.- 117
  136. Giardana B., Binotti i., Amiconi G., Antonini E., Brounori M. Murray C.H. Functional properties of human hemoglobin chains and isolated hemoglobin chahe treated with organicmercurials. Eurp. J. Biochem. 1971» v. 3- 22 p.
  137. Gratzer W.B. Allison A.C. Multiple haemoglobins. Biol. Rev., 1960. v. 4. 35 p.
  138. Gondko R., Obrebska M., V/aterman M. Preparation and properties of A hemoglobins containing heme only in gamma sulunits.-Biochem. and Biophis. Res Commums. 1974-, v. 56, p.4−4-4−4-50.
  139. Hayashi N. A simple method for the fractionation of globins into their oL and ja — chains J. Biochemistry, 1961, v. 70. 50 p.
  140. Hill R.J., Konigsberg V7., Guidotti G., Craid L. The separation of the oC and fi — chains and their amino-acid composition. — J. Biol.Chem., 1962, v.237, p. 154−9-1551.
  141. Hill R.J., Konigsberg VJ. The structure of human hemoglobin. J. Biol. Chem. 1962, v. 237, 5151 p.
  142. Ingram V.M. Gene evolution and the haemoglobins. Nature. 1961, v. 189, No 4778, p. 704−707.
  143. Ingram V.M., Stretton A. Human haemoglobin A2: Chemistry genetics and evolution. Nature, 1961, v. 190, 1079 p
  144. Ingram V.M. Stretton A. Human haemoglobin A2- The chemistry of some peptides peculiar to haemoglobin A2. Biochim. Bio-phys. Acta. 1963. v. 20, p. 63.
  145. Itano H.A. The haemoglobins. Ann. Rev. Biochem. 1956, v.25 -331 p.
  146. Incove N.H., Sieber E. Srythroid progenitors in mouse been narrow detected by macroscopic colony formation in culture. Exp. Hematol., 1975, v. 3, p. 32.
  147. Itano H.A. The human haemoglobin: their properties and genetic control. Adv. Protein. Chem. 1957, v. 72, p. 215−268.
  148. Jukes T.H. Molekules and evolution. Columbia University Press, edit., 1968.
  149. Kabat D. Gene selection in hemoglobin and in antibody synthesizing cells. A process of intrachromosomal crossing -over selects and cectivates genes in two different tissues. Science, 1972, v. 175, No 4017, p.134−140.
  150. Kamusora H., Jonnes R.T., Lehmann H. The? chain, and4 like chain of human embryonic haemoglobin. — FEBS Lett., 1974, v. 46, No 1, p. 195−199.
  151. Kendrew J.C. Dickerson R.E., Standberg B.E., Hart R.G., Davi-es D.R., Phillips D.C., Shore V.C. Structure of mioglobin.
  152. A three-dimensional fourier synthesis at 2 A Resolution.-Nature, 1960. v. 185, No 4711, p. 422−427.
  153. Kendrew J.C., Watson H.C., Strandberg B.E., Dickerson R.E.
  154. A partial determination by x-ray methods and its corelations with chemical data. Nature. 1961, v. 160, p. 666.
  155. Kleicher E. Tang I.E., Betke K. Die interazellulare Verteilung von embryonalen Hamoglobin in roten Blutzellen menschlicher Embryonen. Acta haematol., 1967- Bd 38, s. 264−272.
  156. Kimura M., Ohta C. Protein polimorphism as a phase of molecular evolution. Nature. 1971. v. 229. 5285 p.
  157. Eimura M. The rate of molecular evolution considered from the standpoint of population genetics. Proc.nat. Acad. sci.(YJash) 1963. v. 63, 1181 p.
  158. Kilmartin J.V. Wooton J.F. Inhibition of Bohreffect after removal of c-terminal histidines from haemoglobin? -chains. Nature. 1970. v. 228, 5273 p.
  159. Kilmartin J.V. Influence of DPG on the Bohr effect of human hemoglobin. FEBS Lett., 1974. v. 38, No 2, p. 147−148.
  160. Konigsberg W., Guidotti G., Hill R.J. The amino acid sequence of the? chain of human haemoglobin. J.Biol. Chem. 1961. v. 236, p. 55
  161. Konigsberg W., Hill R.J. The structure of human haemoglobin III. The sequence of aminoacids in the tryptic peptides of the chain. J.Biol. Chem. 1962. v. 237, p. 2547.
  162. Konigsberg W., Hill R.J. The structure of human haemoglobin V. The digestion of the oC chain of human haemoglobin withpepsin. J. Biol. Chem., 1962, v. 237, p. 3157.
  163. Lehmann H., Carrell R.W. Variations in the structure of human haemoglobin. Brit. mea. Bull., 1969. v. 25, p. 14−23.
  164. Long E.O., Dawid I.B. Eepeuted genes in eucaryotes. Ann. Rev. Biochem. 193o, v. 49, p. 724−764.
  165. Lis L., Riggs A. The amino acid sequence of haemoglobin lamprey Petromyzon marinus. J. Biol Chem. 197°, v. 245, p. 22.
  166. Marti H.R. Hemoglobin. Exerientia. 1969, v. 25, p.5.
  167. P., Teleha M., Vnek I. 0 hemoglobine. XIX. Dalsie po-znatky o primarne? j strukture retascov hemoglobinu opice Macacus rhesus. Sbornik prac Lekarskei fakultety univerzity P.I. Safarika, 1962, v. 5, p. 151−155.
  168. Masiar P. Molekulova vaga hemoglobinov. Chem. listy, 1967, 61, 4.
  169. Moore S. Stein W.H., Methods in Enzymology. v. 6, Eol by
  170. S.P. Colojfmch and N.O. Kaplan, Academic Press New York 1963,819 p.
  171. Mikes 0. Sestupna papirowa electroforesa hydrolysatu bilkovin a peptidu. Chemicke listy. 1975, v. 51, p. 136−138.
  172. Muirhead I-I., Perutz M.P. Structure of haemoglobin. A three-dimentional haemoglobin at 5,5 A resolution. Nature. 1963. v. 199, N0 4894, p. 633−639.
  173. Muirhead H., Greer J. Three dimensional fourier synthesis ofhuman deoxyhaemoglobin at 3,5 A resolution. Nature, 1970, v. 228, No 5273, p. 516−520.- 121
  174. Nienhuis A.?. Hemoglobin switching in sheep and goat. Preparation and characterization of complementary DNAS. J.Biol. Chem. 1977, v. 252, Ho 6, p. 1908−1916.
  175. Nienhuis A.If. Benz E.J. Regulation of hemoglobin synthesis during the development of the red cell. Part 2,5. No Eng.J. Med. 1977- v. 297, No 25, p. 1571−1581.
  176. Nicholson I. Chemmcal evolution of protein sequences. J. Macromolecular science-chemistry. 1970, v. 4 (7).
  177. Nordwig A. Evolution of proteins. Leather science, 197o, v. 17, p. 6.
  178. Papayannopoulou T., Nakamoto B., Bockley I. et al. Erythroidprogenitors circulating in the blood od adult individuals produce fetal hemoglobin in culture. Science, 1978, v. 199, No 4555, p. 1549−1550.
  179. Paul John. Haemoglobin synthesis and cell differentiation. -Brit. Med. Bui., 1976, v. 52, No 5, p. 277−281.
  180. Pauling L., Itano H.A., Singer S.T., Wells 1.0. Sickle cell anemia, a molecular disease. Science, 1949, v. 110, p.545−548.
  181. Pauling L. Nature of the iron oxygon bond in oxyhemoglobin. -Nature, 1966, v. 206, p. 182−185.
  182. Perutz M.F. Regulation of oxygen affinity of hemoglobin: Influence of structure of the Globin on the Heme Iron.- Ann. Review of Biochem., 1979. v. 48. p. 527−586.
  183. Perutz M.F. Nature of haem interaction. Nature, 1972, v.257, No 5557, p. 495−499.
  184. Perutz m.f. Stereochemistry of cooperative effects in hemoglobin. Nature, 1970, v. 228, No 5275, p. 726−754.
  185. Perutz M.F. Muirhead H., Cox J.M. Threedimensional fourier synthesis of horse oxygemoglobin at 2,8 A resolution:(1) x-ray analysis. Nature, 1968, v. 219, No 5149, p. 29−52.
  186. Perutz M.F. Lehmann H. Molecular pathology of human hemoglobin. Nature, 1968. v. 219, No 5149, p. 902−909.
  187. Perutz M.F. Muirhead H., Cox J.M., Goaman L.O.C. Three-dimensional Fourier synthesis of horse oxyhemoglobin at 2,8 A resolution. The atomic model. — Nature, 1968, v. 219, No515o, p. 151−139.
  188. Phillips J.H., Snyder P.G., Kazazian H.H. Ratios of toja globin m RNA and regulation of globin synthesis inreticulocytes. Nature, 1977, v. 269, No 5627, p. 442−446.
  189. Poyart C., Bursauk E., Arnone A., Bonaventura J., Bonaventura C. Structural and functional studies of hemoglobin Suresnes (Arg. 141 His r). — «T. Biol. Chem. 1980, v. 255, No 19, p. 9465−9473.
  190. Peterson E.A., Sober H., Chromatography of proteins. T. Cul-lulose ion-exchange Adsorbents. J. Am. Chem. Soc., 1956, v.78, No 4, p. 751−755.
  191. Riggs A. The relation between structure and function in hemoglobin. Can. J.Biochem. 1964, v. 42, Wo 5, p. 763−775.
  192. Ross J. A precursor of globin messenger RNA. J.Mol. Biol. 1976, v. 106, p. 403-#20.
  193. Russell E.S., Me Farland E.S. Genetics of mouse hemoglobin. Ann. N.J. Acad. Sci. 1974. v. 241, p. 25−38.
  194. Rubinshtein A.S. Trobaught F.E. Ultrastructure of presumpli-ne hematopoietic stem cell. Blood. 1973) v. 42, p. 61.
  195. Sallei J.P. Zuckerkande E. The in vitro cellular synthesis of hemoglobin components in various media and relevance of the concept of stenogenic and eurogenic states of differentiation. Biochemie, 1975» v. 57) P- 34−3-352.
  196. Safer B., Andersson V/.i*. The molecular mechanism of hemoglobin synthesis and its regulation in the reticulocyte. CRC. crit. Rev. Biochem., 1978, v. 5, No 5, p. 261−290.
  197. Scripcarin D., Hester R., Fesio C., Forcea S., Scripcarin A. Contributii la studi ul electroforetic al hemoglonelor la Mesocricetus brandti, I-lesocricetus mentoni si Spalax lenco-don. Stud, si cerc. Biol. ser. zool. 1971, v. 23, p. 5.
  198. Schroeder W.A., Huisman T.H.J., Shelton J.R., Shelton J.B.,
  199. Kleihauer E.F., Dozy A.M., Roberson B. Evidence for multiple structural genes for the j- chain of human fetal hemoglobin.-Proc.Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1968, v. 60, No 2, p. 537−544.
  200. Schroeder VJ.A. Shelton J.R. A comparison of amino acid sequences in the -chains of adult bovine hemoglobins A. and B. Arch. Biochem. Biophys., 1967, v. 120, No 1, p. 124−126.
  201. Schmidt-Nielsen K., Larimer J.L. Oxygen dissociation curves of mammalian blood in relation to hoby size. Amer. J.Physiol., 1958, v. 195, No 2, p. 424−428.
  202. Spackman D.H., Stein W.H., Moore S. Automatic recording apparatus for use in the chromatography of amino acids. Ana-lyt. Chem. 1958, v. 30, p. 1190.
  203. Stein S., Cherian M.G., Mazur H. Preparation and properties of six rat hemoglobins. J. Biol. Chem., 1971, v.246, No 17, p. 5287−5295.
  204. Sullivan B., Riggs A. Structure, function and evolution of turtle hemoglobin III. Oxygenation properties. Compar.Biochem. and Physiol., 1967, v. 23, p. 2.
  205. Sullivan B., Rigges A. The subunit dissociation properties of turtle hemoglobins. Biochim. Biophys. Acta. 1967, v. 140, p. 274.
  206. Svedberg T., Erinson-Quensel J.B. The molecular weigh of erythrocourin. J. Am. chem. Soc. 1934, v. 56, p. 1700.
  207. Taketa P., Attermeier M.H. Acetilated hemoglobins in feline blood. J. Biol. Chem. 1972, v. 246, No 1, p. 1−33.
  208. Tyuma I., Shimisu K., Imai K. Effect of 2,3 diphosphogli-cerate on the cooperativing on oxygen bindung of human adult hemoglobin. — Biochem. and Biophys. Res Comm., 1971, v. 43, No 2, p. 423−428.
  209. Yasukochi Y. Multiple hemoglobins in the golden hamster. Biochem. Biophys. Acta, 1970, v. 221, 1.
  210. Weatherall D. The thslassaemias: genetic and pathophysiological aspects. Postrad. Med. J. 1976, 52 suppl., No 2, p. 87−94.
  211. Zuckerkandl E., Schroeder W.A. Amino acid composition of the polypeptide chains of gorilla haemoglobin, Nature, 1961, v. 192 984.
  212. Zuckerkandl E., Pauling L. Molecular disease, evolution and genezic heterogenity. Horisons in Biochemistry, Acad. Press, New York, 1962, p. 189.
  213. Zuckerkandl E. Evolution of hemoglobin, J.Sci. Amer. 1965, v. 212, p. 110.
  214. Zuckerkand.1 E., Pauling L. Evolutionary principles with regard to hemoglobin, Evolving Genes and Proteins, Acad. Press, 1. New York. 1965, p. 99.
  215. Zuckerkandl E., Pauling L. Evolutionary divergence and convergence in proteins, Evolving genes and Proteins, Acad.Press. New York. 1965, p. 97.
  216. Zito R., Antonini E., Wyman J. The effect of oxygenation on the rate of digestion of human hemoglobins by carboxypepti-dases. J. Biol. Chem., 1964, v. 239, p. 1804.
  217. Автор приносит сердечную благодарность научному руководителю доктору биологических наук, профессору Борису Федоровичу Сухомлинову за представленную интересную тему, ценные советы и помощь, при выполнении настоящей работы.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!