Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Роль кальция в митохондриальной регуляции экспрессии генов HSP104 Saccharomyces cerevisiae и HSP101 Arabidopsis thaliana

Диссертация: Роль кальция в митохондриальной регуляции экспрессии генов HSP104 Saccharomyces cerevisiae и HSP101 Arabidopsis thaliana
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Полученные ранее результаты указывают на то, что экспрессия БТШ при тепловом стрессе зависит от изменения потенциала на внутренней митохондриальной мембране. Тепловой стресс вызывал повышение мтД (/ в клетках дрожжей (Rikhvanov et al., 2005), растений (Rikhvanov et al., 2007) и млекопитающих (Balogh et al., 2005), и это событие, очевидно, является необходимым условием для активации экспрессии БТШ… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • 1. ВВЕДЕНИЕ
  • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Белки теплового шока
      • 2. 1. 1. Классификация БТШ
      • 2. 1. 2. Регуляция синтеза БТШ
    • 2. 2. Предполагаемые регуляторы активации экспрессии генов БТШ
      • 2. 2. 1. Гипотеза обратной связи
      • 2. 2. 2. Генерация активных форм кислорода
      • 2. 2. 3. Повышение уровня кальция в цитозоле
    • 2. 3. Митохондриальная ретроградная регуляция
      • 2. 3. 1. Митохондриальная регуляция экспрессии БТШ при тепловом стрессе
    • 2. 4. Амиодарон
      • 2. 4. 1. Эффект амиодарона на дрожжи сегеушяе
      • 2. 4. 2. Фунгицидный эффект амиодарона
    • 2. 5. Выводы из обзора литературы и формулирование цели исследования и задач
  • 3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 3. 1. Объекты и условия культивирования
    • 3. 2. Температурные обработки, обработка АМД, ингибиторами и разобщителями ЭТЦ
    • 3. 3. Определение жизнеспособности
      • 3. 3. 1. Определение жизнеспособности по восстановлению ТТХ
      • 3. 3. 2. Определение жизнеспособности по подсчету колониеобразующих единиц
      • 3. 3. 3. Определение жизнеспособности с помощью репликатора
    • 3. 4. Выделение суммарного белка
    • 3. 5. Электрофорез в ПААГе с ДДСЖа
    • 3. 6. Окрашивание и обесцвечивание гелей
    • 3. 7. Вестерн-блоттинг
      • 3. 7. 1. Использованные антитела
    • 3. 8. ОТ-ПЦР-анализ
      • 3. 8. 1. Выделение РНК
      • 3. 8. 2. Синтез кДНК
    • 3. 9. Флуоресцентная микроскопия
      • 3. 9. 1. Качественная визуализация величины потенциала на внутренней митохондриальной мембране
      • 3. 9. 2. Определение жизнеспособности по окраске флуоресцентными красителями ФДА и ПЙ
    • 3. 10. Метод детекции изменения уровня Са в цитоплазме клеток А. ЖаНапа с помощью флуоресцентного красителя Р1ио-4/АМ
  • 4. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 4. 1. Изучение жизнеспособности клеток при действии АМД и высоких температур
      • 4. 1. 1. Влияние АМД на жизнеспособность сегеушае
      • 4. 1. 2. Влияние теплового воздействия различной интенсивности на выживаемость клеток дрожжей & сегеушяе
      • 4. 1. 3. Влияние АМД на выживаемость культуры клеток А. МаИапа
    • 4. 2. Изучение влияния АМД на содержание БТШ
      • 4. 2. 1. Влияние АМД на содержание БТШ в клетках дрожжей 5″. cerevisiae
      • 4. 2. 2. Влияние АМД на содержание и активацию экспрессии
  • БТШ в культуре клеток, А МаИапа
    • 4. 2. 3. Сравнение влияния АМД и СССР на активацию экспрессии генов БТШ в культуре клеток A. thaliana
    • 4. 3. Влияние АМД на термотолерантность
    • 4. 3. 1. Влияние АМД на развитие термотолерантности в клетках дрожжей S. cerevisiae
    • 4. 3. 2. Изучение влияния СССР на индукцию синтеза БТШ и развитие термотолерантности клеток дрожжей S. cerevisiae
    • 4. 3. 3. Сравнение влияния АМД и СССР на развитие термотолерантности в культуре клеток A. thaliana
    • 4. 4. Изучение влияния АМД на потенциал внутренней митохондриальной мембраны
    • 4. 4. 1. Изучение влияния АМД на потенциал внутренней митохондриальной мембраны в клетках S. cerevisiae
    • 4. 4. 2. Изучение влияния АМД на потенциал внутренней митохондриальной мембраны в клетках A. thaliana
    • 4. 5. АМД как агент, индуцирующий повышение содержания ионов кальция в цитозоле
    • 4. 5. 1. Влияние АМД и СССР на уровень цитозольного Са2+ в клетках A thaliana
    • 4. 6. Изучение влияния АМД на клетки S. cerevisiae с отсутствием транскрипционных факторов Msn2p/Msn4p
    • 4. 6. 1. Роль транскрипционных факторов Msn2p/Msn4p в повышении количества Hspl04p, индуцированного обработкой АМД
    • 4. 6. 2. Влияние АМД на потенциал внутренней митохондриальной мембраны в клетках дрожжей родительского типа и изогенного ему мутанта msn2Amsn4A
  • 5. ОБСУЖДЕНИЕ
    • 5. 1. Механизм токсичного действия АМД на клетки дрожжей
  • S. cerevisiae и растений A thaliana
    • 5. 2. АМД как индуктор синтеза Hspl01p/Hspl04p в растительных и дрожжевых клетках
    • 5. 3. АМД повышает термотолерантность клеток дрожжей в зависимости от присутствия Hspl04p
    • 5. 4. Механизм гиперполяризации внутренней мембраны митохондрий. Связь с активацией экспрессии генов БТШ
    • 5. 5. Зависимость между уровнем кальция в цитозоле и гиперполяризацией внутренней митохондриальной мембраны

Роль кальция в митохондриальной регуляции экспрессии генов HSP104 Saccharomyces cerevisiae и HSP101 Arabidopsis thaliana (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Митохондрии обладают собственной генетической системой. Однако, несмотря на это, большая часть белков, необходимых для их функционирования, кодируются ядерным геномом (Millar et al., 2005; Unseld et al., 1997). Согласованность в работе ядерного и митохондриального геномов в клетке осуществляется с помощью антероградного пути регуляции, в результате работы которого ядерная ДНК контролирует биогенез и функционирование митохондрий (Liu, Butow, 2006; Rhoads, Subbaiah, 2007; Юрина, Одинцова, 2008, 2010). Абиотические и биотические воздействия, а также мутации в митохондриальной ДНК могут изменять функционирование митохондрий. В ответ митохондрии активируют экспрессию ядерных генов. Этот процесс получил название митохондриальная ретроградная регуляция (Liu, Butow, 2006; Rhoads, Subbaiah, 2007; Юрина, Одинцова, 2008, 2010). Таким образом, митохондрии, влияя на экспрессию ядерных генов с помощью митохондриальной ретроградной регуляции, модулируют функционирование многих метаболических процессов. Так, например, установлено участие этих органелл в азотном метаболизме (Liu, Butow, 2006), старении (Liu, Butow, 2006; Cui et al., 2012), диауксотрофном переходе (Kitagaki et al., 2009) и др.

Нарушение функционирования митохондрий, с одной стороны, может активировать экспрессию стрессовых генов и приводить к развитию устойчивости клеток растений (Maxwell et al., 2002; Karpova et al., 2002; Dutilleul et al., 2003; Vidal et al., 2007), дрожжей (Traven et al., 2001; Moye-Rowley, 2005; Chan, Roth, 2008; Tani et al., 2008) и животных (Martinus et al., 1996; Biswas et al., 2005) к абиотическому и биотическому стрессам. С другой стороны, митохондриальная дисфункция может сопровождаться подавлением активации экспрессии ядерных генов в ответ на стрессовое воздействие (Lee et al., 2002).

Абиотический стресс вызывает кратковременное повышение уровня кальция в цитозоле ([Са2+]цит) и усиление продукции АФК (Saidi et al., 2011). 8.

Изменение в уровне этих сигнальных молекул имеет значение для активации экспрессии стрессовых генов, в том числе генов белков теплового шока или БТШ, которые защищают клетки растений и дрожжей от последующего повреждающего теплового воздействия (теплового шока) (Richter et al., 2010; Saidi et al., 2011). Очевидно, что митохондрии играют существенную роль в этих процессах. Показано, что при охлаждении и при действии осмотического стресса наблюдается повышение цитозольного кальция в клетках A. thaliana, которое сопровождается транспортом этого иона в митохондрии (Logan, Knight, 2003). Самые различные абиотические воздействия, включая повышение температуры, стимулируют митохондриальную продукцию АФК (Schwarzlander et al., 2009). Эти результаты дают основание предполагать, что митохондриальная ретроградная регуляция активируется при повышении температуры. Это предположение подтверждается рядом результатов, указывающих на связь между экспрессией БТШ у растений и функционированием митохондрий. Так, нарушение митохондриальных функций клеток А. thaliana в результате обработки бактериальным элиситором харпином приводило к активации экспрессии БТШ (Krause, Durner, 2004). Аналогичный эффект наблюдался в результате мутаций в митохондриальных генах Zea mays, кодирующих компоненты дыхательной цепи (Kuzmin et al., 2004).

Ранее было показано, что предварительное мягкое тепловое воздействие (тепловой стресс), активирующее экспрессию БТШ, вызывает гиперполяризацию внутренней митохондриальной мембраны в клетках S. cerevisiae (Rikhvanov et al., 2005) и в культуре клеток А. thaliana (Rikhvanov et al., 2007). Аналогичное явление было описано для культуры клеток млекопитающих (Balogh et al., 2005). Агенты, способные при данных экспериментальных условиях подавлять потенциал на внутренней мембране митохондрий (мтА|/), подавляли также активацию экспрессии БТШ.

Rikhvanov et al., 2005, 2007). Полученные результаты указывают, что повышение мтА|/ является необходимым условием для активации экспрессии 9 генов БТШ при тепловом стрессе (Balogh et al., 2005; Rikhvanov et al., 2005, 2007). Усиление продукции АФК является одним из условий для активации экспрессии генов БТШ при тепловом воздействии (Saidi et al., 2011), а продукция АФК, в свою очередь, может зависеть от значения мтА|/ (Korshunov et al., 1997). На настоящий момент причины митохондриальной гиперполяризации при повышении температуры у растений и дрожжей неизвестны. Однако показано, что в клетках растений (Logan, Knight, 2003) и животных (Robb-Gaspers et al., 1998) повышение [Са2+]цит приводит к параллельному повышению уровня кальция в митохондриях. Предполагается, что в клетках животных повышение уровня митохондриального кальция может стимулировать активность дегидрогеназ цикла Кребса. Дегидрогеназы, в свою очередь, активируют транспорт электронов по дыхательной цепи, что, соответственно, повышает мтЛ|/ (Robb-Gaspers et al., 1998). Очевидно, то же самое правило справедливо для клеток животных и при тепловом воздействии. Показана зависимость между повышением [Са ]цих, гиперполяризацией митохондриальной мембраны и индукцией синтеза Hsp70 при повышении температуры (Balogh et al., 2005). На основании этих результатов было сделано предположение, что повышение мтД|/, наблюдаемое в клетках S. cerevisiae (Rikhvanov et al., 2005) и A. thaliana (Rikhvanov et al., 2007) при действии теплового стресса, является.

2+ следствием повышения [Са ]цит. Связь между уровнем цитозольного кальция и потенциалом на внутренней митохондриальной мембране была подтверждена для клеток дрожжей при изучении реакции на обработку амиодароном. Амиодарон вызывает в клетках S. cerevisiae повышение [Са2+]цит (Gupta et al., 2003) и гиперполяризацию внутренней митохондриальной мембраны (Pozniakovsky et al., 2005). Хотя митохондрии растительной клетки активно участвуют в гомеостазе внутриклеточного кальция (Subbaiah et al., 1998; Logan, Knight, 2003), остается неизвестным, как изменение уровня кальция в цитозоле влияет на изменение потенциала на внутренней митохондриальной мембране у растений.

Чтобы ответить на этот вопрос, а также подтвердить зависимость между повышением мтД|/ и активацией экспрессией генов БТШ, в настоящей работе изучили эффект амиодарона на изменение уровня кальция в цитозоле, потенциал на внутренней мембране митохондрий и активацию экспрессии БТШ в клетках S. cerevisiae и в культуре клеток A. thaliana.

Поскольку нарушение функционирования дыхательной цепи, как правило, деполяризует митохондриальную мембрану и приводит в ряде случаев к активации экспрессии генов БТШ (Kuzmin et al., 2004; Krause, Durner, 2004), в качестве дополнительного контроля использовали протонофор СССР, который эффективно снижает мтАу у дрожжей и растений.

Данная работа выполнялась в период с 2009 г. по 2012 г. в лаборатории физиологической генетики СИФИБР СО РАН.

Положение, выносимое на защиту:

Митохондриальная регуляции экспрессии HSP101 и HSP104 в клетках А. thaliana и S. cerevisiae происходит через взаимообусловленное изменение мембранного потенциала митохондрий и содержания ионов кальция в цитозоле.

Актуальность проблемы. Несмотря на то, что достаточно хорошо известно, как осуществляется регуляция экспрессии генов БТШ на транскрипционном уровне, механизм, вызывающий активацию транскрипционных факторов, остается во многом неизвестным. В последнее время все больше появляется данных о вероятном участии в активации транскрипции таких вторичных мессенджеров, как кальций и активные формы кислорода (АФК) (Reddy et al., 2011; Saidi et al., 2011), которые обладают способностью активировать экспрессию стрессовых генов, в том числе и генов БТШ (Trofimova et al., 1999; Moraitis, Curran, 2004; Volkov et al., 2006; Колупаев, Карпец, 2009; Saidi et al., 2009; Федосеева и др., 2010; Креславский и др., 2012).

Известно, что митохондрии могут как активировать (Krause, Durner, 2004; Kuzmin et al., 2004), так и подавлять (Lee et al., 2002) экспрессию стрессовых генов в процессе ретроградной регуляции. Предварительное мягкое тепловое воздействие, активирующее экспрессию БТШ, вызывает гиперполяризацию внутренней митохондриальной мембраны в клетках S. cerevisiae (Rikhvanov et al., 2005), в культуре клеток A. thaliana (Rikhvanov et al., 2007) и в культуре клеток млекопитающих (Balogh et al., 2005). Агенты, способные при данных экспериментальных условиях снижать потенциал на внутренней митохондриальной мембране (мтДу), подавляли также активацию экспрессии БТШ. На этом основании было сделано предположение, что повышение мтДц/ является одним из необходимых условий для активации экспрессии БТШ при тепловом стрессе (Rikhvanov et al., 2005, 2007). Причины повышения мтАу в клетках дрожжей и растений остаются неизвестными.

Для клеток животных показано, что повышение концентрации ионов кальция в цитоплазме ([Са2+]цит) сопровождается транспортом этого иона в митохондрии. Кальций в митохондриях активирует ферменты цикла Кребса, что, в свою очередь, сопровождается повышением мтД|/ (Robb-Gaspers et al., 1998). Очевидно, что аналогичная ситуация происходит в клетках животных и при тепловом стрессе (Balogh et al., 2005). Хотя существуют данные, что растительные митохондрии также участвуют в гомеостазе внутриклеточного кальция (Subbaiah et al., 1998; Logan, Knight, 2003), однако неизвестен механизм взаимодействия цитозольного кальция с митохондриями, а именно, может ли повышение уровня [Са ]цит приводить к повышению потенциала на внутренней митохондриальной мембране и, следовательно, активировать экспрессию БТШ.

Научная новизна работы. Амиодарон — активатор кальциевых каналов на плазматической мембране клеток животных и дрожжей вызывает.

12 повышение мтЛу в клетках дрожжей. В работе впервые показано, что этот агент оказывает аналогичное действие на клетки растений. Амиодарон вызывает повышение уровня кальция в цитозоле и гиперполяризацию митохондриальной мембраны в культуре клеток А. ЛаИапа. Впервые установлено, что амиодарон и СССР при обычной температуре инкубации индуцируют синтез ШрКНр в клетках А. МаНапа и НврКМр в клетках 5″. сегеушае. Способность амиодарона индуцировать синтез ШрКМр в клетках & сегеушае зависит от наличия транскрипционных факторов Мвп2р/М8п4р. Показано, что обработка амиодароном защищает клетки cerevisiae от гибели при жестком тепловом шоке и этот эффект зависит от присутствия НврКМр.

Впервые продемонстрировано, что при обработке культуры клеток сегеушае и А. ЖаИапа протонофором СССР, деполяризующем митохондриальную мембрану, происходит увеличение уровня цитозольного кальция, индукция синтеза НврКМр и ШрКНр, а также повышение термотолерантности. Совместное действие СССР и теплового стресса оказывало аддитивный эффект на содержание кальция в цитозоле, что сопровождалось ингибированием экспрессии ШрКНр, А ^аНапа.

Таким образом, полученные результаты указывают на важную роль ионов кальция в митохондриальной регуляции экспрессии ряда стрессовых белков и развитии термотолерантности клеток растений и дрожжей.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Изменение температуры окружающей среды является основным лимитирующим фактором для роста и развития организмов. При действии повреждающих температур в клетках наблюдается увеличение количества денатурированных белков и усиление продукции активных форм кислорода (АФК) (Richter et al., 2010; Saidi et al., 2011). Эти процессы могут привести к гибели клетки. Предполагается, что при повышении температуры также происходит увеличение содержания внутриклеточного кальция.

У всех изученных к настоящему времени организмов мягкое тепловое воздействие (тепловой стресс), не оказывающее негативного влияния на клетки, сопровождается развитием устойчивости к последующему жесткому тепловому воздействию (тепловому шоку) определяется как индуцированная или приобретенная термотолерантность (Richter et al., 2010). Развитие индуцированной термотолерантности во время теплового стресса определяется повышением экспрессии генов, кодирующих белки теплового шока (БТШ) (Saidi et al., 2011).

7. ВЫВОДЫ.

1. Амиодарон в микромолярных концентрациях значительно снижает жизнеспособность дрожжей Я. сегеУ1Я1ае, но менее токсичен для культуры клеток А. (каИапа.

2. Амиодарон и СССР при обычной температуре инкубации индуцируют синтез ШрКНр в клетках А. МаИапа и ШрКМр в клетках & сегешххае.

3. Способность амиодарона индуцировать синтез ШрКМр в клетках сеге^^'ше зависит от наличия транскрипционных факторов М8п2р/М8п4р.

4. Амиодарон повышает термотолерантность клеток & сегеу/^ше. Повышение термотолерантности зависит от присутствия гена ШРНМ.

5. Повышение содержания ионов кальция в цитозоле культуры клеток А. гкаИапа при обработке амиодароном и действии теплового стресса сопровождается гиперполяризацией внутренней митохондриальной мембраны.

6. Деполяризация внутренней митохондриальной мембраны при обработке СССР приводит к повышению содержания ионов кальция в цитозоле культуры клеток А. МаИапа. Присутствие СССР при действии теплового стресса еще больше повышает уровень ионов кальция, что сопровождается ингибированием экспрессии Н8Р101.

6.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Результаты, полученные в настоящей работе, подтвердили литературные данные (Courchesne, 2002; Zhang, Rao, 2007; Serrano-Martin et al., 2009) о токсичности амиодарона (АМД) по отношению к клеткам дрожжей S. cerevisiae (рис. 4.1.1 а). Механизм летального действия АМД на клетки S. cerevisiae, вероятно, заключается в его способности вызывать кратковременное повышение кальция в цитозоле (Gupta et al., 2003), снижать внутриклеточный рН (Maresova et al., 2009; Pena et al., 2009), усиливать генерацию АФК (Pozniakovsky et al., 2005). Так же как и в случае клеток дрожжей, АМД вызывал в культуре клеток A. thaliana повышение потенциала на внутренней митохондриальной мембране (мтДц/) (рис. 4.4.4), что является одной из причин усиления генерации АФК (Korshunov et al., 1997; Pozniakovsky et al., 2005), а также повышение уровня кальция в цитозоле (рис. 4.5.1, 4.5.2). В то же время результаты показали, что клетки А. thaliana оказались гораздо более устойчивыми к летальному действию АМД (рис. 4.1.4). Обработка АМД в течение 60 мин в концентрации 100 мкМ снижала жизнеспособность клеток S. cerevisiae на 90% (рис. 4.1.1 а). Однако АМД в той же концентрации за 120 мин обработки снижал жизнеспособность клеток A. thaliana на 40% (рис. 4.1.4). Таким образом, АМД относительно безвреден для растительной клетки и, в то же время, обладает значительным фунгицидным эффектом. Поскольку поражение растений патогенными грибами приводит к значительным потерям сельского хозяйства, то АМД или агенты со сходным механизмом действия потенциально могут быть использованы для обеззараживания сельскохозяйственных растений от вредителей.

Обработка АМД активировала экспрессию Hspl04p в клетках S. cerevisiae (рис. 4.2.1 а) и HsplOlp в клетках A. thaliana (рис. 4.2.3), несмотря на то, что при этих же условиях наблюдалось снижение жизнеспособности как дрожжей (рис. 4.1.1 а), так и растений (рис. 4.1.4). Такой эффект АМД отличается от описанного ранее действия теплового шока на экспрессию.

БТШ в клетках A. thaliana (Rikhvanov et al., 2007) и S. cerevisiae (Rikhvanov et al., 2005). Активация экспрессии БТШ наблюдалась только при тепловом воздействии, которая не оказывала негативного эффекта на жизнеспособность (Rikhvanov et al., 2005, 2007). Вероятно, что АМД нарушает механизм, регулирующий зависимость между экспрессией БТШ и активацией гибели в клетках растений и дрожжей. Тем не менее, обработка клеток дрожжей АМД в тех концентрациях, которые не оказывали негативного влияния на жизнеспособность, способствовала повышению их термотолерантности к повреждающему тепловому шоку (рис. 4.3.3), этот эффект зависел от присутствия Hspl04p (рис. 4.3.1 в).

Кальций играет разнообразную роль в жизнедеятельности клетки. В одних условиях он вызывает гибель клетки, в других, активирует экспрессию стрессовых генов, защищающих ее от гибели. Тепловой стресс вызывает кратковременное повышение [Са ]цит в клетках A. thaliana (рис. 4.5.1, 4.5.2), что является одной из причин активации экспрессии БТШ у растений (Saidi et al., 2011). Зависимость между [Са ]цит и экспрессией БТШ подтверждается в данной работе. АМД и СССР вызывают повышение [Са ]цит в клетках S. cerevisiae (Eilam et al., 1990; Gupta et al., 2003) и в данной работе показано, что эти агенты индуцируют синтез Hspl04p у дрожжей (рис. 4.3.4 а).

Аналогичным образом АМД и СССР при обычной температуре инкубации вызывали повышение [Са ]цит (рис. 4.5.2) в культуре клеток A. thaliana и одновременно активировали экспрессию HSP101 (рис. 4.2.4). Однако АМД и.

СССР оказывали различный эффект на экспрессию БТШ при повышении температуры. Присутствие СССР во время теплового стресса ингибировало повышение содержания Hspl04p (рис. 4.3.4 а) и активацию экспрессии.

HSP101 (рис. 4.2.4), а АМД такого эффекта не оказывал. Сравнение эффекта.

СССР на экспрессию HSP101 и на изменение [Са2+]цит при 37 °C показывает, что комбинированное действие СССР и теплового стресса приводило к аддитивному эффекту. При совместном действии двух факторов наблюдался наиболее высокий уровень [Са ]цит, который превышал эффект воздействия.

124 теплового стресса и СССР на этот показатель по отдельности (рис. 4.5.2). Чрезмерное повышение [Са ]цит сопровождалось ингибированием экспрессии HSP101 (рис. 4.2.4). Для активации экспрессии БТШ при тепловом стрессе необходима конкретная пространственная и временная динамика изменения уровня Са2+ в цитозоле — сигнатура Са2+ (Медведев, 2005). Нарушение этой динамики может приводить не к активации, а к подавлению экспрессии БТШ у растений (Saidi et al., 2011). Вероятно, именно по этой причине СССР, повышая концентрацию Са2+ в цитозоле до критического уровня, ингибировал активацию экспрессии HSP104 и HSP101 при действии теплового стресса.

Регуляция экспрессии HSP104 и других генов БТШ в клетках S. cerevisiae осуществляется с помощью двух независимых систем — фактора теплового шока (Hsf, heat shock factor) и транскрипционных факторов Msn2p/Msn4p (Treger et al., 1998; Amoros, Estruch, 2001; Grably et al., 2002). В работе впервые показано, что способность АМД индуцировать синтез Hspl04p в клетках дрожжей зависит от присутствия факторов Msn2p/Msn4p (рис. 4.6.1). Есть основания полагать, что активация транскрипционных факторов Msn2p/Msn4p в клетках S. cerevisiae может зависеть от присутствия ионов Са2+ (Федосеева и др., 2010; Ohdate et al., 2010; Takatsume et al., 2010). Поскольку АМД повышает уровень [Са ]цих в клетках S. cerevisiae (Gupta et al., 2003), очевидно, что АМД индуцирует синтез Hspl04p в результате активации транскрипционных факторов Msn2p/Msn4p.

В клетках S. cerevisiae источником повышения [Са2+]цит при обработке.

АМД является поступление кальция внутрь клетки из внеклеточного пространства (Gupta et al., 2003). Показано, что АМД изменяет свойства плазматической мембраны, что и приводит к повышению [Са ]цих (Gupta et al., 2003). В результате действия аналогичного механизма наблюдается повышение [Са2+]цит у растений при повышении температуры (Saidi et al.,.

2011). Напротив, повышение [Са ]цит при обработке СССР, по-видимому, происходит в результате функционирования другого механизма. Показано,.

125 что СССР вызывал деполяризацию митохондриальной мембраны в культуре клеток кукурузы и выход Са2+, депонированного в митохондриях, в цитозоль (Subbaiah et al., 1998). Таким образом, повышение [Са ]цит до критического уровня в результате совместного действия теплового стресса и СССР (рис. 4.5.2) является, по-видимому, следствием суммы двух одновременных процессов: поступлением кальция в цитозоль через плазматическую мембрану и выхода кальция из митохондрий.

Полученные ранее результаты указывают на то, что экспрессия БТШ при тепловом стрессе зависит от изменения потенциала на внутренней митохондриальной мембране. Тепловой стресс вызывал повышение мтД (/ в клетках дрожжей (Rikhvanov et al., 2005), растений (Rikhvanov et al., 2007) и млекопитающих (Balogh et al., 2005), и это событие, очевидно, является необходимым условием для активации экспрессии БТШ (Rikhvanov et al., 2005, 2007). Зависимость между значением mtayj/ и экспрессией генов БТШ подтверждена в данной работе. Гиперполяризация митохондриальной мембраны (рис. 4.4.1, 4.4.4) и активация экспрессии БТШ (рис. 4.2.1 а и 4.2.3) наблюдались при тепловом стрессе и обработке АМД клеток S. cerevisiae и А. thaliana. Однако зависимость между повышением мтД|/ и экспрессией БТШ не является абсолютной. Обработка АМД вызывала гораздо более значительное повышение мтД|/, чем тепловой стресс (рис. 4.4.1, 4.4.4), однако экспрессия БТШ была выше при тепловом стрессе, чем при обработке АМД (рис. 4.2.1 а, 4.2.3).

Вероятно, гиперполяризация внутренней митохондриальной мембраны при повышении температуры и обработке АМД является следствием повышения уровня Са2+ в цитозоле (рис. 6.1 a). Balogh с соавторами (2005) показали, что в клетках млекопитающих при тепловом стрессе повышается.

Са2+]цих, что сопровождается повышением мтДц/. Аналогичным образом обработка АМД клеток S. cerevisiae приводила к увеличению содержания.

Са2+ в цитозоле и повышению мтДу, что дало основание предполагать связь между этими двумя явлениями (Pozniakovsky et al., 2005). Очевидно, что.

126 подобная зависимость выполняется и для растений. Тепловой стресс и обработка АМД вызывали гиперполяризацию митохондриальной мембраны (рис. 4.4.4) и повышение [Са ]цит (рис. 4.5.1) в клетках A. thaliana.

Анализ результатов, а также литературных данных позволяет предположить следующую гипотетическую последовательность процесса митохондриальной ретроградной регуляции, активируемого в культуре клеток A. thaliana при повышении температуры и обработке АМД. Тепловой стресс, а также обработка АМД вызывают изменение структуры плазматической мембраны. В результате активируются кальциевые каналы, и наблюдается повышение [Са ]цит (рис. 6.1 а). С одной стороны, повышение [Са2+]цит является причиной снижения жизнеспособности дрожжей и культуры клеток A. thaliana (рис. 4.1.1 а, 4.1.4), но с другой стороны,.

2+ повышение [Са ]цит может активировать экспрессию HSP104 (рис. 4.3.4 а) и HSP101 (рис. 4.2.4). Поскольку длительное повышение уровня кальция в цитозоле имеет неблагоприятные последствия, то кальций транспортируется из цитозоля в митохондрии. Повышение концентрации Са в митохондриях растительной клетки приводит к повышению мтА|/. Повышение мтА 1|/ усиливает генерацию АФК (Korshunov et al., 1997; Pozniakovsky et al., 2005). Повышение генерации АФК до определенного уровня также может вносить вклад в активацию экспрессии БТШ (Saidi et al., 2011). Чрезмерное повышение уровня АФК вызывает гибель клетки (рис. 4.1.1 а, 4.1.4). Митохондрии, таким образом, изменяя потенциал на внутренней митохондриальной мембране, модулируют уровень внутриклеточного Са2+ и АФК и, тем самым, осуществляют ретроградную регуляцию экспрессии HSP104 и HSP101.

Иная последовательность событий наблюдается в случае обработки СССР дрожжей и культуры клеток A. thaliana при обычной температуре инкубации (рис. 6.1 б). Протонофор СССР вызывает деполяризацию митохондриальной мембраны, что приводит к выходу Са, депонированного в митохондриях, в цитозоль (Subbaiah et al., 1998). Повышение [Са2+]цит (рис.

4.5.2) активирует экспрессию HSP104 S. cerevisiae (рис. 4.3.4 а) HSP101 А. thaliana (рис. 4.2.4). Однако деполяризация внутренней митохондриальной мембраны во время теплового стресса, во-первых, ингибирует удаление Са2+ из цитозоля в митохондрии, а, во-вторых, вызывает выход депонированного Са2+ из митохондрий в цитозоль (рис. 6.1 в). В результате [Са2+]цит повышается до критического уровня (рис. 4.5.2), при котором экспрессии HSP104 (рис. 4.3.4 а) и HSP101 (рис. 4.2.4) не происходит.

Полученные результаты свидетельствуют, что нарушение митохондриальных функций не только может активировать экспрессию генов БТШ растений, как это было показано другими исследователями (Krause, Durner, 2004; Kuzmin et al., 2004), но и подавлять активацию экспрессии БТШ при действии теплового стресса. Таким образом, очевидно, что митохондрии регулируют экспрессию ядерных генов растений как позитивным, так и негативным образом.

Тепловой стресс или амиодарон а).

СССР б).

Тепловой стресс V.

СССР в).

Рис. 6.1. Гипотетический механизм митохондриальной ретроградной регуляции экспрессии НБР104 & cerevisiae и НЗР101 А. th.alia.na при действии теплового стресса и амиодарона (а), СССР (б), а также комбинированного действия СССР и теплового стресса (в).

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Э. Повышение уровня свободного Са2+ в цитозоле растительных протопластов в ответ на тепловой стресс: связь с Са2±гомеостазом / А. Э. Бияшева, Ю. Г. Молотковский, JI.K. Мамонов // Физиология растений. 1993. — Т.40, № 4. — С.613−618.
  2. А.К. Структурные и функциональные особенности НАДФН-оксидазы растений / А. К. Глянько, A.A. Ищенко // Прикл. биохимия и микробиология. 2010. — Т.46, № 5. — С.509−518.
  3. A.B. Апоптоз одноклеточных организмов: механизмы и эволюция / A.B. Гордеева, Ю. А. Лабас, P.A. Звягильская // Биохимия. -2004. Т.69, № 10. — С.1301−1313.
  4. , Р. Справочник биохимика / Р. Досон, Д. Эллиот, У. Эллиот, К. Джонс. М.: Изд-во Мир, 1991. — 544 с.
  5. А.Г. Об использовании 2,3,5-трифенилтетразолий хлорида для оценки жизнеспособности культур растительных клеток / А. Г. Еникеев, Е. Ф. Высоцкая, JI.A. Леонова и др. // Физиология растений. 1995. -Т.42. — С.423−426.
  6. Т.Ю. Альтернативные пути регуляции стресса в клетках Saccharomyces cerevisiae: транскрипционные активаторы Msn2 и Msn4 / Т. Ю. Еркина, М. В. Лаврова, A.M. Еркин // Цитология. 2009. — Т.51, № 3. — С.271−278.
  7. Ю.Е. Активные формы кислорода при адаптации растений к стрессовым температурам / Ю. Е. Колупаев, Ю. В. Карпец // Физиология и биохимия культ, растений. 2009. — Т.41, № 2. — С.95−108.
  8. Ю.Е. Индукция теплоустойчивости колеоптилей пшеницы ионами кальция и ее связь с окислительным стрессом /Ю.Е. Колупаев, Г. Е. Акинина, A.B. Мокроусов // Физиология растений. 2005. — Т.52, № 2. — С.227−232.
  9. В.Д. Сигнальная роль активных форм кислорода при стрессе у растений / В. Д. Креславский, Д. А. Лось, С. И. Аллахвердиев и др. / Физиология растений 2012. — Т.59, № 2. — С.163−178.
  10. Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин. М.: Высшая школа, 1973. — 343 с.
  11. .А. Двойная роль шаперонов в ответе клетки и всего организма на стресс / Б. А. Маргулис, И. В. Гужова // Цитология. 2009. -V.51, № 3. — Р.219−228.
  12. В.В. Молекулярные шаперонины прокариотических и эукариотических клеток / В. В. Марченков, Н. Ю. Марченко, С. Ю. Марченкова и др. // Успехи биол. химии. 2006. — Т.46. — С.279−302.
  13. С.С. Кальциевая сигнальная система растений / С. С. Медведев // Физиология растений. 2005. — Т.52, № 1. — С. 1−24.
  14. Э.Э. Молекулярные шапероны / Э. Э. Мельников, Т. В. Ротанова // Биоорг. химия. 2010. — Т.36, № 1. — С.5−14.
  15. Е.Г. Изменение дыхания при действии теплового шока на дрожжи Saccharomyces cerevisiae / Е. Г. Рихванов, H.H. Варакина, Т. М. Русалева и др. // Микробиология. 2001. — Т.70, № 4. — С.531−535.
  16. Е.Г. Функции Hspl04p в развитии индуцированной термотолерантности и прионном наследовании у дрожжей Saccharomyces cerevisiae / Е. Г. Рихванов, В. К. Войников // Успехи соврем, биологии 2005. — Т. 125, № 1. — С. 115−128.
  17. Е.Г. Митохондрия как критическое звено в ответе растительной и дрожжевой клетки на тепловое воздействие: дис. д-ра биол. наук: 03.01.05. / Рихванов Евгений Геннадьевич. М., 2011. — 373 с.
  18. И.В. Действие азида натрия и 2,4-динитрофенола на развитие индуцированной термотолерантности и индукцию синтеза БТШ101 в суспензионной культуре Arabidopsis thaliana / И. В. Федосеева, K.M.
  19. , Н.Н. Варакина и др. // Физиология растений. 2008. — Т.55, № 2. — С.245−252.
  20. И.В. Эффект ионов кальция на синтез Hspl04 и термотолерантность дрожжей Saccharomyces cerevisiae / И. В. Федосеева, Н. Н. Варакина, Т. М. Русалева и др. // Микробиология. 2010. — Т.79, № 2. -С. 173−179.
  21. А.Ю. Наследование митохондрий у дрожжей Saccharomyces cerevisiae / А. Ю. Физикова // Цитология. 2011. — Т.53, № 5. — С.383−391.
  22. Т.М. Как клетки защищаются от стресса? / Т. М. Хлебодарова // Генетика. 2002. — Т.38, № 4. — С.437152.
  23. Н.П. Ретроградная регуляция у дрожжей Saccharomyces cerevisiae / Н. П. Юрина, М. С. Одинцова // Генетика. 2008. — Т.44, № 11. -С. 1445−1452.
  24. Н.П. Сигнальные системы митохондрий растений: ретроградная регуляция / Н. П. Юрина, М. С. Одинцова // Физиология растений. 2010. — Т.57, № 1. — С.9−22.
  25. Adam G. Development of a sensitive and rapid method for the measurement of total microbial activity using fluorescein diacetate (FDA) in a range of soils / G. Adam, H. Duncan // Soil Biol. Biochem. 2001. — V.33. — P.943−951.
  26. Agarwal M. Plant HSP100 proteins: structure, function and regulation / M. Agarwal, S. Katiyar-Agarwal, A. Grover // Plant Science 2002. — № 163. -P.397^-05.
  27. Ahn S.G. Redox regulation of mammalian heat shock factor 1 is essential for
  28. Hsp gene activation and protection from stress / S.G. Ahn, D.J. Thiele //
  29. Genes Dev. 2003. — V.17, № 4. — P.516−528.133
  30. Amirsadeghi S. The role of the mitochondrion in plant responses to biotic stress / S. Amirsadeghi, C.A. Robson, G.C. Vanlerberghe // Phys. Plant. -2007. № 129. — P.253−266.
  31. Amoros M. Hsflp and Msn2/4p cooperate in the expression of Saccharomyces cerevisiae genes HSP26 and HSP104 in a gene- and stress type-dependent manner / M. Amoros, F. Estruch // Mol. Microbiol. 2001. -V.39, № 6. — P.1523−1532.
  32. Ananthan J. Abnormal proteins serve as eukaryotic stress signals and trigger the activation of heat shock genes / J. Ananthan, A.L. Goldberg, R. Voellmy // Science. 1986. — V.232, № 4749. — P.522−524.
  33. Anckar J. Inhibition of DNA binding by differential sumoylation of heat shock factors / J. Anckar, V. Hietakangas, K. Denessiouk et al. / Mol. Cell Biol. 2006. — V.26, № 3. — P.955−964.
  34. Anckar J. Heat shock factor 1 as a coordinator of stress and developmental pathways / J. Anckar, L. Sistonen // Adv. Exp. Med. Biol. 2007. — V.594. -P.78−88.
  35. Apel K. Reactive oxygen species: metabolism, oxidative stress, and signal transduction / K. Apel, H. Hirt // Annu. Rev. Plant Biol. 2004. — № 55. -P.373−399.
  36. Asada K. Production and scavenging of reactive oxygen species in chloroplasts and their functions / K. Asada // Plant Physiol. 2006. — V.141, № 2. — P.391−396.
  37. Baler R. Evidence for a role of Hsp70 in the regulation of the heat shock response in mammalian cells / R. Baler, J. Zou, R. Voellmy // Cell Stress
  38. Chaperones. 1996. — V. l, № 1. — P.33−39.134
  39. Balogh G. The hyperfluidization of mammalian cell membranes acts as a signal to initiate the heat shock protein response / G. Balogh, I. Horvath, E. Nagy et al. // FEBS J. 2005. — V.272, № 23. — P.6077−6086.
  40. Baniwal S.K. Heat stress response in plants: a complex game with chaperones and more than twenty heat stress transcription factors / S.K. Baniwal, K. Bharti, K.Y. Chan et al. // J. Biosci. 2004. — V.29, № 4. — P.471-^87.
  41. Banti V. The heat-inducible transcription factor HsfA2 enhances anoxia tolerance in Arabidopsis / V. Banti, F. Mafessoni, E. Loreti et al. // Plant Physiol. 2010. — V.152, № 3. — P.1471−1483.
  42. Benaim G. Amiodarone has intrinsic anti-Trypanosoma cruzi activity and acts synergistically with posaconazole / G. Benaim, J.M. Sanders, Y. GarciaMarchan et al. // J. Med. Chem. 2006. — V.49, № 3. — P.892−899.
  43. Benard G. Ultrastructure of the mitochondrion and its bearing on function and bioenergetics / G. Benard, R. Rossignol // Antioxid. Redox. Signal. 2008. -V.10, № 8. — P.1313−1342.
  44. Biswas G. Mitochondria-to-nucleus stress signaling in mammalian cells: nature of nuclear gene targets, transcription regulation, and induced resistance to apoptosis / G. Biswas, M. Guha, N.G. Avadhani // Gene. 2005. — № 354. — P.132−139.
  45. Blanvillain R. The Arabidopsis peptide kiss of death is an inducer of programmed cell death / R. Blanvillain, B. Young, Y. Cai et al. // The EMBO J.-2011.-№ 30.-P. 1173−1183.
  46. Blokhina O. Reactive oxygen species and nitric oxide in plant mitochondria: origin and redundant regulatory systems / O. Blokhina, K.V. Fagerstedt // Physiol. Plant. 2010. — V.138, № 4. — P.447−462.
  47. Borkovich K.A. Hsp82 is an essential protein that is required in higher concentrations for growth of cells at higher temperatures / K.A. Borkovich, F.W. Farrelly, D.B. Finkelstein et al. // Mol. Cell Biol. 1989. — V.9, № 9. -P.3919−3930.
  48. Boy-Marcotte E. The heat shock response in yeast: differential regulations and contributions of the Msn2p/Msn4p and Hsflp regulons / E. Boy-Marcotte, G. Lagniel, M. Perrot et al. // Mol. Microbiol. 1999. — V.33, № 2. — P.274−283.
  49. Brocchieri L. Conservation among HSP60 sequences in relation to structure, function, and evolution / L. Brocchieri, S. Karlin // Protein Sei. 2000. — V.9, № 3.-P.47686.
  50. Cashikar. Defining a pathway of communication from the C-terminal peptide binding domain to the N-terminal ATPase domain in a AAA protein / A.G. Cashikar, E.C. Schirmer, D.A. Hattendorf et al. / Mol. Cell. 2002. — V.9, № 4. — P.751−760.
  51. Causton H.C. Remodeling of yeast genome expression in response to environmental changes / H.C. Causton, B. Ren, S.S. Koh et al. // Mol. Biol. Cell 2001. — V. 12, № 2. — P.323−337.
  52. Cerella C. The dual role of calcium as messenger and stressor in cell damage, death, and survival / C. Cerella, M. Diederich, L. Ghibelli // Int. J. Cell Biol. -2010. V.2010, № 546 163. — P. l-14.
  53. Chamnongpol S. Defense activation and enhanced pathogen tolerance induced by H202 in transgenic tobacco / S. Chamnongpol, H. Willekens, W. Moeder et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1998. — V.95, № 10. — P.5818−5823.
  54. Chan K. Anoxia-induced suspended animation in budding yeast as an experimental paradigm for studying oxygen-regulated gen / K. Chan, M.B. Roth // Eukaryot. Cell. 2008. -V.7, № 10. — P.1795−1808.
  55. Circu M.L. Reactive oxygen species, cellular redox systems, and apoptosis / M.L. Circu, T.Y. Aw // Free Radic. Biol. Med. 2010. — V.48, № 6. — P.749−762.
  56. Courchesne W.E. Amiodarone induces a caffeine-inhibited, MIDI-depedent rise in free cytoplasmic calcium in Saccharomyces cerevisiae / W.E. Courchesne, S. Ozturk // Mol. Microbiol. 2003. — V.47, № 1. — P.223−234.
  57. Courchesne W.E. Amiodarone induces stress responses and calcium flux mediated by the cell wall in Saccharomyces cerevisiae / W.E. Courchesne, M. Tunc, S. Liao // Can. J. Microbiol. 2009. — V.55, № 3. — P.288−303.
  58. Courchesne W.E. Characterization of a novel, broad-based fungicidal activity for the antiarrhythmic drug amiodarone / W.E. Courchesne // J. Pharmacol. Exp. Ther. 2002. — V.300, № 1. — P. 195−199.
  59. Craig E.A. Is hsp70 the cellular thermometer? / E.A. Craig, C.A. Gross // Trends Biochem. Sci. 1991.-V. 16, № 4. — P. 135−140.
  60. Cui H. Oxidative stress, mitochondrial dysfunction, and aging / H. Cui, Y. Kong, H. Zhang // J. Signal Transduct. 2012. — V.2012. — P. l-13. doi: 10.1155/2012/646 354.
  61. Cunningham K.W. Acidic calcium stores of Saccharomyces cerevisiae / K.W. Cunningham // Cell Calcium. 2011. — V.50, № 2. — P.129−138.
  62. Davidson J.F. Oxidative stress is involved in heat-induced cell death in Saccharomyces cerevisiae / J.F. Davidson, B. Whyte, P.H. Bissinger et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA- 1996. V.93, № 10. — P.5116−5121.
  63. Davletova S. Cytosolic ascorbate peroxidase 1 is a central component of thereactive oxygen gene network of Arabidopsis / S. Davletova, L. Rizhsky, H.1.ang et al. // Plant Cell. 2005. — V. l7, № 1. — P.268−281.137
  64. De Pinto M.C. Redox regulation in plant programmed cell death / M.C. De Pinto, V. Locato, L. De Gara // Plant Cell Environ. 2012. — V.35, № 2. -P.234—244. doi: 10.1111/j.1365−3040.2011.2 387.x.
  65. De Stefani D. A forty-kilodalton protein of the inner membrane is the mitochondrial calcium uniporter / D. De Stefani, A. Raffaello, E. Teardo // Nature.-2011.-V.476, № 7360.-P.336−340. doi: 10.1038/naturel0230.
  66. Demaurex N. Regulation of plasma membrane calcium fluxes by mitochondria / N. Demaurex, D. Poburko, M. Frieden // Biochim. Biophys. Acta. 2009. — V.1787, № 11. — P.1383−1394.
  67. Denton R.M. Regulation of mitochondrial dehydrogenases by calcium ions / R.M. Denton // Biochim. Biophys. Acta. 2009. — V.1787, № 11. — P. 13 091 316.
  68. Desantis M.E. The elusive middle domain of Hspl04 and ClpB: location and function / M.E. Desantis, J. Shorter // Biochim. Biophys. Acta. 2012. -V.1823, № 1. -P.29−39.
  69. Duina A.A. Requirement for Hsp90 and a CyP-40-type cyclophilin in negative regulation of the heat shock response / A.A. Duina, H.M. Kalton, R.F. Gaber // J. Biol. Chem. 1998. — V.273, № 30. — P. 18 974−18 978.
  70. Eilam Y. Transient increase in Ca influx in Saccharomyces cerevisiae in response to glucose: effects of intracellular acidification and cAMP levels / Y. Eilam, M. Othman, D. Halachmi // J. Gen. Microbiol. 1990. — V.136, № 12. -P. 2537−2543.
  71. Estruch F. Stress-controlled transcription factors, stress-induced genes and stress tolerance in budding yeast / F. Estruch // FEMS. Microbiol. Rev. -2000. — V.24, № 4. — P.469186.
  72. Eulgem T. Networks of WRKY transcription factors in defense signaling / T. Eulgem, I.E. Somssich // Curr. Opin. Plant Biol. 2007. — V.10. — P.366−371.
  73. Finka A. Meta-analysis of heat- and chemically upregulated chaperone genes in plant and human cells / A. Finka, R.U. Mattoo, P. Goloubinoff // Cell Stress Chaperones. 2011. — V. 16, № 1. — P. 15−31.
  74. Foury F. The complete sequence of the mitochondrial genome of Saccharomyces cerevisiae / F. Foury, T. Roganti, N. Lecrenier et al. // FEBS Lett. 1998. — V.440, № 3. -P.325−331.
  75. Fujita K. Hspl04 responds to heat and oxidative stress with different intracellular localization in Saccharomyces cerevisiae / K. Fujita, R. Kawai, H. Iwahashi et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. — V.248, № 3. — P.542−547.
  76. Gechev T.S. Reactive oxygen species as signals that modulate plant stress responses and programmed cell death / T.S. Gechev, F. Van Breusegem, J.M. Stone et al. // Bioessays. 2006. — V.28, № 11. — P. 1091−1101.
  77. Giardina C. Sodium salicylate and yeast heat shock gene transcription / C. Giardina, J.T. Lis // J. Biol. Chem. 1995. — V.270, № 18. — P.10 369−10 372.
  78. Giraud E. The transcription factor ABM is a regulator of mitochondrial retrograde expression of ALTERNATIVE OXIDASE la / E. Giraud, O. Van Aken, L.H. Ho et al. // Plant Physiol. 2009. — V.150, № 3. — P. 1286−1296.
  79. Gong M. Heat-shock-induced changes in intracellular Ca level in tobacco seedlings in relation to thermotolerance / M. Gong, A. van der Luit, M. Knight et al. // Plant Physiol. 1998. — № 116. — P.42937.
  80. Gorner W. Acute glucose starvation activates the nuclear localization signal of a stress-specific yeast transcription factor / W. Gorner, E. Durchschlag, J. Wolf et al. // EMBO J. 2002. — V.21, № 1−2. — P. 135−144.
  81. Gomer W. Nuclear localization of the C2H2 zinc finger protein Msn2p is regulated by stress and protein kinase A activity / W. Gorner, E. Durchschlag, M.T. Martinez-Pastor // Genes Dev. 1998. — V.12, № 4. — P.586−597.
  82. Grably M.R. HSF and Msn2/4p can exclusively or cooperatively activate the yeast HSP104 gene / M.R. Grably, A. Stanhill, O. Tell et al. // Mol. Microbiol. 2002. — V.44, № 1. — P.21−35.
  83. Graier W.F. Mitochondria and Ca () signaling: old guests, new functions / W.F. Graier, M. Frieden, R. Malli // Pflugers. Arch. 2007. — V.455, № 3. -P.375−396.
  84. Guettouche T. Analysis of phosphorylation of human heat shock factor 1 in cells experiencing a stress / T. Guettouche, F. Boellmann, W.S. Lane et al. // BMC Biochem. 2005. — V.6, № 4. — P. 1−14. doi: 10.1186/1471−2091−61.
  85. Gupta S.S. Antifungal activity of amiodarone is mediated by disruption of calcium homeostasis / S.S. Gupta, V.K. Ton, V. Beaudry et al. // J. Biol. Chem. 2003. — V.278, № 31. — P.28 831−28 839.
  86. Hahn A. Crosstalk between Hsp90 and Hsp70 chaperones and heat stress transcription factors in tomato / A. Hahn, D. Bublak, E. Schleiff et al. // Plant Cell. 2011. — V.23, № 2. — P. 741−755.
  87. Haslbeck M. Some like it hot: the structure and function of small heat-shock proteins / M. Haslbeck, T. Franzmann, D. Weinfurtner et al. // Nat. Struct.
  88. Mol. Biol. 2005. — V.12, № 10. — P.842−846.140
  89. Hattendorf D.A. Cooperative kinetics of both Hspl04 ATPase domains and interdomain communication revealed by AAA sensor-1 mutants / D.A. Hattendorf, S.L. Lindquist // EMBO J. 2002. — V.21, № 1−2. — P.12−21.
  90. Hietakangas V. Phosphorylation of serine 303 is a prerequisite for the stress-inducible SUMO modification of heat shock factor 1 / V. Hietakangas, J.K. Ahlskog, A.M. Jakobsson et al. / Mol. Cell Biol. 2003. — V.23, № 8. -P.2953−2968.
  91. Hjorth-S0rensen B. Activation of heat shock transcription factor in yeast is not influenced by the levels of expression of heat shock proteins / B. Hjorth-S0rensen, E.R. Hoffmann, N.M. Lissin et al. / Mol. Microbiol. 2001. -V.39, № 4. — P.914−923.
  92. Ho L.H. Identification of regulatory pathways controlling gene expression of stress-responsive mitochondrial proteins in Arabidopsis / L.H. Ho, E. Giraud, V. Uggalla et al. // Plant Physiol. 2008. — V.147, № 4. — P. 1858−1873.
  93. Holmberg C.I. Phosphorylation of serine 230 promotes inducible transcriptional activity of heat shock factor 1 / C.I. Holmberg, V. Hietakangas, A. Mikhailov et al. // EMBO J. 2001. — V.20, № 14. — P.3800−3810.
  94. Hong S.W. Mutants of Arabidopsis thaliana defective in the acquisition of tolerance to high temperature stress / S.W. Hong, E. Vierling // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. — V.97, № 8. — P.4392−4397.
  95. Horwitz J. Alpha-crystallin / J. Horwitz // Exp. Eye Res. 2003. — № 76. -P.145−153.
  96. Howarth C.J. Heat shock proteins in Sorghum and Pearl millet- ethanol, sodium arsenite, sodium malonate and the development of thermotolerance / C.J. Howarth // J. Exp. Bot. 1990. — V.41, № 7. — P.877−883.
  97. Howarth, C.J. Molecular responses of plants to an increased incidence of heat shock / C.J. Howarth // Plant Cell Environment. 1991. — № 14. — P.831−841.
  98. Iida H. Calmodulin-dependent protein kinase II and calmodulin are required for induced thermotolerance in Saccharomyces cerevisiae / H. Iida, Y. Ohya, Y. Anraku // Curr. Genet. 1995. — V.27, № 2. — P. 190−193.24*
  99. Iida H. Cell cycle control by Ca in Saccharomyces cerevisiae / H. Iida, S. Sakaguchi, Y. Yagawa et al. // J. Biol. Chem. 1990. — V.265, № 34. -P.21 216−21 222.
  100. Jacobson J. Interplay between mitochondria and cellular calcium signaling / J. Jacobson, M.R. Duchen // Mol. Cell Biochem. 2004. — V.256−257, № 1−2. -P.209−218.
  101. Jacquier-Sarlin M.R. Dual regulation of heat-shock transcription factor (HSF) activation and DNA-binding activity by H202: role of thioredoxin / M.R. Jacquier-Sarlin, B.S. Polla//Biochem. J. 1996. — V.318, Pt.l. — P.187−193.
  102. Jazwinski S.M. The yeast retrograde response as a model of intracellular signaling of mitochondrial dysfunction / S.M. Jazwinski, A. Kriete // Front
  103. Physiol. 2012. — V.3, № 139. — P. l-12. doi: 10.3389/fphys.2012.139.2*1*
  104. Jung D.W. Ca transport in mitochondria from yeast expressing recombinant aequorin / D.W. Jung, P.C. Bradshaw, M. Litsky et al. // Anal. Biochem. -2004. V.324, № 2. — P.258—268.
  105. Kabir M.A. Functional subunits of eukaryotic chaperonin CCT/TRiC in protein folding / M.A. Kabir, W. Uddin, A. Narayanan et al. // J. Amino Acids. 2011. — V.2011. — P. l-16. doi: 10.4061/2011/843 206.
  106. Kader M.A. Cytosolic calcium and pH signaling in plants under salinity stress / M.A. Kader, S. Lindberg // Plant Signal Behav. 2010. — V.5, № 3. — P.233−238.
  107. Kampinga H.H. The HSP70 chaperone machinery: J proteins as drivers of functional specificity / H.H. Kampinga, E.A. Craig // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2010. — V. l 1, № 8. — P.579−592.
  108. Karpova O.V. Differential expression of alternative oxidase genes in maize mitochondrial mutants / O.V. Karpova, E.V. Kuzmin, T.E. Elthon et al. // Plant Cell. 2002. — V.14, № 12. — P.3271−3284.
  109. Kim H.J. Systemic analysis of heat shock response induced by heat shock and a proteasome inhibitor MG132 / H.J. Kim, H.J. Joo, Y.H. Kim et al. // PLoS One. 2011. — V.6, № 6. — P. 1−15. doi:10.1371/journal.pone.20 252.
  110. Knorre D.A. Mitochondrial matrix fragmentation as a protection mechanism of yeast Saccharomyces cerevisiae / D.A. Knorre, S.M. Ojovan, V.B. Saprunova et al. // Biochemistry (Mose). 2008. — V.73, № 11. — P.1254−1259.
  111. Korshunov S.S. High protonic potential actuates a mechanism of production of reactive oxygen species in mitochondria / S.S. Korshunov, V.P. Skulachev, A.A. Starkov // FEBS Lett. 1997. — V.416, № 1. — P. 15−18.
  112. Krause M. Harpin inactivates mitochondria in Arabidopsis suspension cells / M. Krause, J. Durner // Mol. Plant Microbe Interact. 2004. — V.17, № 2. -P.131−139.
  113. Kriehuber T. Independent evolution of the core domain and its flanking sequences in small heat shock proteins / T. Kriehuber, T. Rattei, T. Weinmaier et al. // FASEB J. 2010. — № 24. — P.3633−3642.
  114. Krishna P. The Hsp90 family of proteins in Arabidopsis thaliana / P. Krishna,
  115. G. Gloor // Cell Stress Chaperones. 2001. — V.6, № 3. — P.238−246.143
  116. Kuzmin E.V. Newton Mitochondrial respiratory deficiencies signal up-regulation of genes for heat shock proteins / E.V. Kuzmin, O.V. Karpova, T.E. Elthon et al. // J. Biol. Chem. 2004. — V.279, № 20. — P.20 672−20 677.
  117. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmli // Nature. 1970. — V.227, № 5259. -P.680−685.
  118. Laude A.J. Compartmentalized signalling: Ca compartments, microdomains and the many facets of Ca signaling / A.J. Laude, A.W. Simpson // FEBS J. 2009. — V.276, № 7. — P. 1800−1816.
  119. Lee B.H. A mitochondrial complex I defect impairs cold-regulated nuclear gene expression / B.H. Lee, H. Lee, L. Xiong et al. // Plant Cell. 2002. -V.14, № 6. — P.1235−1251.
  120. Lee G.J. A small heat shock protein stably binds heat-denatured model substrates and can maintain a substrate in a folding-competent state / G.J. Lee, A.M. Roseman, H.R. Saibil et al. // EMBO J. 1997. — V.16, № 3. — P.659−671.
  121. Lee J.H. An Hsp70 antisense gene affects the expression of HSP70/HSC70, the regulation of HSF, and the acquisition of thermotolerance in transgenic Arabidopsis thaliana / J.H. Lee, F. Schoffl // Mol. Gen. Genet. 1996. -V.252, № 1−2.-P.l 1−19.
  122. Lee S. The yeast heat shock transcription factor changes conformation in response to superoxide and temperature / S. Lee, T. Carlson, N. Christian et al. //Mol. Biol. Cell. -2000.-V. 11, № 5.-P. 1753−1764.
  123. Lee U. Genetic analysis reveals domain interactions of Arabidopsis HsplOO/ClpB and cooperation with the small heat shock protein chaperone system / U. Lee, C. Wie, M. Escobar et al. // Plant Cell. 2005. — V.17, № 2. -P.559−571.
  124. Lee Y.R. A soybean 101-kD heat shock protein complements a yeast HSP104 deletion mutant in acquiring thermotolerance / Y.R. Lee, R.T. Nagao, J.L. Key // Plant Cell. 1994. — V.6, № 12. — P. 1889−1897.
  125. Li B. Ca and calmodulin modulate DNA-binding activity of maize heat shock transcription factor in vitro / B. Li, H.T. Liu, D.Y. Sun et al. // Plant Cell Physiol. 2004. — V.45, № 5. — P.627−634.
  126. Li J.Y. Lanthanum prevents salt stress-induced programmed cell death in rice root tip cells by controlling early induction events / J.Y. Li, A.L. Jiang, H.Y. Chen et al. // J. Int. Plant Biol. 2007. — V.49, № 7. — P. 1024−1031.
  127. Li S. Arabidopsis thaliana WRKY25, WRKY26, and WRKY33 coordinate induction of plant thermotolerance / S. Li, Q. Fu, L. Chen et al. // Planta. -2011. V.233, № 6. — P. 1237−1252.
  128. Li S. Functional analysis of an Arabidopsis transcription factor WRKY25 in heat stress / S. Li, Q. Fu, W. Huang et al. // Plant Cell Rep. 2009. — V.28, № 4. — P.683−693.
  129. Lim C.J. Over-expression of the Arabidopsis DRE/CRT-binding transcription factor DREB2C enhances thermotolerance / C.J. Lim, J.E. Hwang, H. Chen et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007. — V.362, № 2, — P.431−436.
  130. Liu H.C. The role of class Al heat shock factors (HSFAls) in response to heat and other stresses in Arabidopsis / H.C. Liu, H.T. Liao, Y.Y. Charng // Plant Cell Environ. 2011. — V.34, № 5. — P.738−751. doi: 10.1111/j.1365−3040.2011.2 278.x.
  131. Liu H.T. Ca2+ and AtCaM3 are involved in the expression of heat shock protein gene in Arabidopsis / H.T. Liu, D.Y. Sun, R.G. Zhou // Plant Cell Environ. 2005. — № 28. — P. 1276−1284.
  132. Liu H.T. Calmodulin binding protein phosphatase PP7 is involved in thermotolerance in Arabidopsis / H.T. Liu, G. L Li, H. Chang et al. // Plant Cell Environ. 2007. — № 30. — P.156−164.
  133. Liu H.T. Calmodulin is involved in heat shock signal transduction in wheat / H.T. Liu, B. Li, Z.L. Shang et al. // Plant Physiol. 2003. — V.132, № 3. -P.l 186−1195.
  134. Liu H.T. The calmodulin-binding protein kinase 3 is part of heat shock signal transduction in Arabidopsis thaliana / H.T. Liu, F. Gao, G.L. Li et al. // Plant J. 2008. — V.55, № 5. — P.760−773.
  135. Liu X.D. Oxidative stress induces heat shock factor phosphorylation and HSF-dependent activation of yeast metallothionein gene transcription / X.D. Liu, D.J. Thiele // Genes Dev. 1996. — V.10, № 5. — P.592−603.
  136. Liu Z. Mitochondrial retrograde signaling / Z. Liu, R.A. Butow // Annu. Rev. Genet. 2006. — V.40. — P. 159−85.
  137. Logan D.C. Mitochondrial and cytosolic calcium dynamics are differentially regulated in plants / D.C. Logan, M.R. Knight // Plant Physiol. 2003. -V.133, № 1. — P.21−24.
  138. Loiseau D. Oxygen consumption and expression of the adenine nucleotide translocator in cells lacking mitochondrial DNA / D. Loiseau, A. Chevrollier, O. Douay et al. // Exp. Cell Res. 2002. — V.278, № 1. — P. 12−18.
  139. Lowry O.H. Protein measurement with the folin phenol reagent / O.H. Lowry, N.J. Rosebrough, A.L. Farr et al. // J. Biol. Chem. 1957. — № 193. — P.265−275.
  140. Ludovico P. Assessment of mitochondrial membrane potential in yeast cell populations by flow cytometry / P. Ludovico, F. Sansonetty, M. Corte-Real // Microbiology. 2001. — V.147, Pt.12. — P.3335−3343.
  141. Ludovico, P. Cytochrome c release and mitochondria involvement inprogrammed cell death induced by acetic acid in Saccharomyces cerevisiae /146
  142. P. Ludovico, F. Rodrigues, A. Almeida et al. // Mol. Biol. Cell. 2002. -V.13, № 8. — P.2598−2606.
  143. Machida K. Farnesol-induced generation of reactive oxygen species dependent on mitochondrial transmembrane potential hyperpolarization mediated by F (0)F (,)-ATPase in yeast / K. Machida, T. Tanaka // FEBS Lett. 1999. — V.462, № 1−2. — P.108−112.
  144. Mackay R.G. The C-terminal extension of Saccharomyces cerevisiae Hspl04 plays a role in oligomer assembly / R.G. Mackay, C.W. Helsen, J.M. Tkach et al. // Biochemistry. 2008. — V.47, № 7. — P. 1918−1927.
  145. Maresova L. Membrane hyperpolarization drives cation influx and fungicidal activity of amiodarone / L. Maresova, S. Muend, Y.Q. Zhang et al. // J. Biol. Chem. 2009. — V.284, № 5. — P.2795−2802.
  146. Marienfeld J. The mitochondrial genome of Arabidopsis is composed of both native and immigrant information / J. Marienfeld, M. Unseld, A. Brennicke // Trends Plant Sei. 1999. — V.4, № 12. — P.495−502.
  147. Martinus R.D. Selective induction of mitochondrial chaperones in response to loss of the mitochondrial genome / R.D. Martinus, G.P.Garth, T.L. Webster et al. // Eur. J. Biochem. 1996. — V.240, № 1. — P.98−103.
  148. Matsumoto R. Search for novel stress-responsive protein components using a yeast mutant lacking two cytosolic Hsp70 genes, SSA1 and SSA2 / R. Matsumoto, R. Rakwal, G.K. Agrawal et al. // Mol. Cells. 2006. — V.21, № 3. — P.381−388.
  149. Maxwell D.P. Evidence of mitochondrial involvement in the transduction of signals required for the induction of genes associated with pathogen attackand senescence / D.P. Maxwell, R. Nickels, L. Mcintosh // Plant J. 2002. -V.29, № 3. — P.269−279.
  150. Mayer M.P. Gymnastics of molecular chaperones / M.P. Mayer // Mol. Cell. -2010. V.39, № 3. — P.321−331.
  151. Mayer M.P. Hsp70 chaperones: cellular functions and molecular mechanism / M.P. Mayer, B. Bukau // Cell Mol. Life Sci. 2005. — V.62, № 6. — P.670−684.
  152. McHaourab H.S. Structure and mechanism of protein stability sensors: chaperone activity of small heat shock proteins / H.S. McHaourab, J.A. Godar, P.L. Stewart /7 Biochemistry. 2009. — V.48, № 18. — P.3828−3837.
  153. Merico A. Fermentative lifestyle in yeasts belonging to the Saccharomyces complex / A. Merico, P. Sulo, J. Piskur et al. // FEBS J. 2007. — V.274, № 4.- P.976−989.
  154. Millar A.H. Organization and regulation of mitochondrial respiration in plants / A.H. Millar, J. Whelan, K.L. Soole et al. // Annu. Rev. Plant Biol. 2011. -№ 62. — P.79−104.
  155. Millar A.H. The plant mitochondrial proteome / A.H. Millar, J.L. Heazlewood, B.K. Kristensen et al. // Trends Plant Sci. 2005. — V.10, № 1. -P.36−43.
  156. Millar H. Unraveling the role of mitochondria during oxidative stress in plants / H. Millar, M.J. Considine, D.A. Day et al. // IUBMB Life. 2001. -V.51, № 4. — P.201−205.
  157. Miller G. Could heat shock transcription factors function as hydrogen peroxide sensors in plants? / G. Miller, R. Mittler // Ann. Bot. (Lond). 2006.- V.98, № 2. P.279−288.
  158. Miller G. Reactive oxygen signaling and abiotic stress / G. Miller, V. Shulaev, R. Mittler // Physiol. Plant. 2008. — V.133, № 3. — P.481−489.
  159. Mogk A. Small heat shock proteins, ClpB and the DnaK system form a functional triade in reversing protein aggregation / A. Mogk, E. Deuerling, S. Vorderwulbecke et al. // Mol. Microbiol. 2003. — V.50, № 2. — P.585−595.
  160. M0ller I.M. Plant mitochondria and oxidative stress: electron transport, NADPH turnover, and metabolism of reactive oxygen species / I.M. M0ller // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 2001. — V.52. — P.561−591.
  161. Moraitis, C. Reactive oxygen species may influence the heat shock response and stress tolerance in the yeast Saccharomyces cerevisiae / C. Moraitis, B.P. Curran //Yeast. 2004. — V.21, № 4. — P.313−323.
  162. Morano K.A. The response to heat shock and oxidative stress in Saccharomyces cerevisiae / K.A. Morano, C.M. Grant, W.S. Moye-Rowley // Genetics. 2012. — V.190, № 4. — P. l 157−1195. doi: 10.1534/genetics.l 11.128 033.
  163. Mosser D.D. The DNA-binding activity of the human heat shock transcription factor is regulated in vivo by hsp70 / D.D. Mosser, J. Duchaine, B. Massie // Mol. Cell Biol. 1993. — V.13, № 9. — P.5427−5438.
  164. Moye-Rowley W.S. Retrograde regulation of multidrug resistance in Saccharomyces cerevisiae / W.S. Moye-Rowley // Gene. 2005. — № 354. -P. 15−21.
  165. Muend S. Fungicidal activity of amiodarone is tightly coupled to calcium influx / S. Muend, R. Rao // FEMS Yeast Res. 2008. — V.8, № 3. — P.425−431.
  166. Murphy M.P. How mitochondria produce reactive oxygen species / M.P. Murphy // Biochem. J. 2009. — V.417, № 1. — P. 1−13.
  167. Nargund A.M. Cadmium induces a heterogeneous and caspase-dependent apoptotic response in Saccharomyces cerevisiae / A.M. Nargund, S.V. Avery, J.E. Houghton // Apoptosis. 2008. — V.13, № 6. — P.811−821.
  168. Nathan D.F. In vivo functions of the Saccharomyces cerevisiae Hsp90 chaperone / D.F. Nathan, M.H. Vos, S. Lindquist // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — V.94, № 24. — P.12 949−12 956.
  169. Neill S.J. Hydrogen peroxide and nitric oxide as signalling molecules in plants / S.J. Neill, R. Desikan, A. Clarke et al. // J. Exp. Bot. 2002. — V.53, № 372. — P.1237−1247.
  170. Nishizawa-Yokoi A. The 26S proteasome function and Hsp90 activity involved in the regulation of HsfA2 expression in response to oxidative stress / A. Nishizawa-Yokoi, H. Tainaka, E. Yoshida et al. // Plant Cell Physiol. -2010. V.51, № 3. — P.486−496.
  171. Nover L. Arabidopsis and the heat stress transcription factor world: how many heat stress transcription factors do we need? / L. Nover, K. Bharti, P. Doring et al. // Cell Stress Chaperones. 2001. — V.6, № 3. — P.177−189.
  172. Paredes R.M. Chemical calcium indicators / R.M. Paredes, J.C. Etzler, L.T. Watts et al. // Methods. 2008. — V.46, № 3. — P. 143−151.
  173. Parsell D.A. Protein disaggregation mediated by heat-shock protein Hspl04 / D.A. Parsell, A.S. Kowal, M.A. Singer et al. // Nature. 1994. — V.372, № 6505. — P.475-^178.
  174. Parsell D.A. The function of heat-shock proteins in stress tolerance: Degradation and reactivation of damaged proteins / D.A. Parsell, S. Lindquist // Annu. Rev. Genet. 1993. — V.27. — P.437−496.
  175. Pegoraro C. Importance of heat shock proteins in maize / C. Pegoraro, L.M. Mertz, L.C. da Maia et al. // J. Crop. Sei. Biotech. 2011. — V.14, № 2. -P.85−95.2+
  176. Pena A. Effects of amiodarone on K, internal pH and Ca homeostasis in Saccharomyces cerevisiae / A. Pena, M. Calahorra, B. Michel et al. // FEMS Yeast Res. 2009. — V.9, № 6. — P.832−848.
  177. Pozniakovsky A.I. Role of mitochondria in the pheromone- and amiodarone-induced programmed death of yeast / A.I. Pozniakovsky, D.A. Knorre, O.V. Markova et al. // J. Cell Biol. 2005. — V.168, № 2. — P.257−269.
  178. Pressman E. Tomato response to heat stress: focus on pollen grains / E. Pressman, R. Shaked, N. Firon // Plant Stress. 2007. — № 1. — P.216−227.
  179. Price B.D. Ca is essential for multistep activation of the heat shock factor in permeabilized cells / B.D. Price, S.K. Calderwood // Mol. Cell Biol. 1991. -V.l 1, № 6. — P.3365−3368.
  180. Qu G.Q. Evidence for programmed cell death and activation of specificcaspase-like enzymes in the tomato fruit heat stress response / G.Q. Qu, X.1.u, Y.L. Zhang et al. // Planta 2009. — V.229, № 6. — P. 1269−1279.151
  181. Queitsch C. Heat shock protein 101 plays a crucial role in thermotolerance in Arabidopsis / C. Queitsch, S.W. Hong, E. Vierling et al. // Plant Cell. 2000. -V.12,№ 4.-P.479−492.
  182. Rabindran S.K. Interaction between heat shock factor and hsp70 is insufficient to suppress induction of DNA-binding activity in vivo / S.K. Rabindran, J. Wisniewski, L. Li et al. // Mol. Cell. Biol. 1994. — V.14, № 10. — P.6552−6560.
  183. Reape T.J. Programmed cell death in plants: distinguishing between different modes / T.J. Reape, E.M. Molony, P.F. McCabe // J. Exp. Bot. 2008. -V.59, № 3. — P.435444.
  184. Reddy A.S. Coping with stresses: roles of calcium- and calcium/calmodulin-regulated gene expression / A.S. Reddy, G.S. Ali, H. Celesnik et al. // Plant Cell. 2011. — V.23, № 6. — P.2010−2032.
  185. Reinders J. Toward the complete yeast mitochondrial proteome: multidimensional separation techniques for mitochondrial proteomics / J. Reinders, R.P. Zahedi, N. Pfanner // J. Proteome Res. 2006. — № 5. -P.1543−1554.
  186. Rhoads D.M. Mitochondrial reactive oxygen species. Contribution to oxidative stress and interorganellar signaling / D.M. Rhoads, A.L. Umbach, C.C. Subbaiah et al. // Plant Physiol. 2006. — V.141. — P.357−366.
  187. Rhoads D.M. Mitochondrial retrograde regulation in plants / D.M. Rhoads, C.C. Subbaiah // Mitochondrion. 2007. — V.7. — P. 177−194.
  188. Riccardi C. Analysis of apoptosis by propidium iodide staining and flow cytometry / C. Riccardi, I. Nicoletti // Nat. Protoc. 2006. — V. l, № 3. -P.1458−1461.
  189. Richter K. The heat shock response: life on the verge of death / K. Richter, M. Haslbeck, J. Buchner // Mol. Cell. 2010. — V.40, № 2. — P.253−266.
  190. Rikhvanov E.G. Do mitochondria regulate the heat-shock response in Saccharomyces cerevisiae? / E.G. Rikhvanov, N.N. Varakina, T.M. Rusaleva et al. // Curr. Genet. 2005. — V.48, № 1. — P.44−59.
  191. Rikhvanov E.G. Nuclear-mitochondrial cross-talk during heat shock in Arabidopsis cell culture / E.G.Rikhvanov, K.Z. Gamburg, N.N. Varakina et al. // Plant J. 2007. — V.52, № 4. — P.763−778.
  192. Robb-Gaspers L.D. Thomas Integrating cytosolic calcium signals into mitochondrial metabolic responses / L.D. Robb-Gaspers, P. Burnett, G.A. Rutter et al. // EMBO J. 1998. — V. l7, № 17. — P. 4987−5000.
  193. Rosa S.M. Amiodarone interactions with membrane lipids and with growth of Bacillus stearothermophilus used as a model / S.M. Rosa, M.C. Antunes-Madeira, A.S. Jurado et al. // Appl. Biochem. Biotechnol. 2000. — V.87, № 3. — P.165−175.
  194. Sagi M. Production of reactive oxygen species by plant NADPH oxidases / M. Sagi, R. Fluhr // Plant Physiol. 2006. — V.141, № 2. — P.336−340.
  195. Saidi Y. Heat perception and signalling in plants: a tortuous path to thermotolerance / Y. Saidi, A. Finka, P. Goloubinoff // New Phytol. 2011. -V.190, № 3. — P.556−565.
  196. Saidi Y. The heat shock response in moss plants is regulated by specific calcium-permeable channels in the plasma membrane / Y. Saidi, A. Finka, M. Muriset et al. // Plant Cell. 2009. — V.21, № 9. — P.2829−2843.
  197. Sakuma Y. Dual function of an Arabidopsis transcription factor DREB2A in water-stress-responsive and heat-stress-responsive gene expression / Y. Sakuma, K. Maruyama, F. Qin et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2006. -V.103, № 49. — P.18 822−18 827.
  198. Sanchez Y. Hspl04 is required for tolerance to many forms of stress / Y. Sanchez, J. Taulien, K.A. Borkovich et al. // EMBO J. 1992. — V. l 1, № 6. -P.2357−2364.
  199. Sanchez Y. HSP104 required for induced thermotolerance / Y. Sanchez, S.L. Lindquist // Science. 1990. — V.248, № 4959. — P. l 112−1115.
  200. Scaduto R.C. Measurement of mitochondrial membrane potential using fluorescent rhodamine derivatives / R.C. Scaduto, L.W. Grotyohann / Biophys. J. 1999. — V.76, № 1. — P.469177.
  201. Scharf K.D. The plant heat stress transcription factor (Hsf) family: structure, function and evolution / K.D. Scharf, T. Berberich, I. Ebersberger et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2012. — V. l819, № 2. — P. 104−119.
  202. Schirmer E.C. An Arabidopsis heat shock protein complements a thermotolerance defect in yeast / E.C. Schirmer, S. Lindquist, E. Vierling // Plant Cell. 1994. -V.6, № 12. — P. l899−1909.
  203. Schirmer E.C. HSP100/Clp proteins: a common mechanism explains diverse functions / E.C. Schirmer, J.R. Glover, M.A. Singer et al. // Trends Biochem. Sei. 1996. — V.8. — P.289−296.
  204. Schirmer E.C. Subunit interactions influence the biochemical and biological properties of Hspl04 / E.C. Schirmer, D.M. Ware, C. Queitsch et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2001. — № 98. — P.914−919.
  205. Schramm F. A cascade of transcription factor DREB2A and heat stress transcription factor HsfA3 regulates the heat stress response of Arabidopsis / F. Schramm, J. Larkindale, E. Kiehlmann et al. // Plant J. 2008. — V.53, № 2.- P.264−274.
  206. Schuller C. The HOG pathway controls osmotic regulation of transcription via the stress response element (STRE) of the Saccharomyces cerevisiae CTT1 gene / C. Schuller, J.L. Brewster, M.R. Alexander et al. // EMBO J. 1994. -V.13, № 18. — P.4382-^-389.
  207. Serrano R. Plasma membrane ATPase of fungi and plants as a novel type of proton pump / R. Serrano // Curr. Top. Cell Regul. 1984. — № 23. — P.87−126.
  208. Serrano R. Yeast plasma membrane ATPase is essential for growth and has homology with (Na+ + K+), K± and Ca2±ATPases / R. Serrano, M.C. Kielland-Brandt, G.R. Fink // Nature. 1986. — V.319, № 6055. — P.689−693.
  209. Serrano-Martin X. Amiodarone destabilizes intracellular Ca2+ homeostasis and biosynthesis of sterols in Leishmania Mexicana / X. Serrano-Martin, Y. Garcia-Marchan, A. Fernandez et al. // Antimicrob. Agents Chemother. -2009. V.53, № 4. — P.1403−1410.
  210. Silomon M. Induction of heme oxygenase-1 and heat shock protein 70 in rat hepatocytes: the role of calcium signaling / M. Silomon, I. Bauer, M. Bauer et al. // Cell Mol. Biol. Lett. 2007. -V. 12, № 1. — P.25−38.
  211. Singh A. Genome-wide analysis of rice ClpB/HSP100, ClpC and ClpD genes / A. Singh, U. Singh, D. Mittal et al. // BMC Genomics. 2010. — V. l 1, № 95.- P.1−18.
  212. Singh A. Plant HsplOO/ClpB-like proteins: poorly-analyzed cousins of yeast ClpB machine / A. Singh, A. Grover // Plant Mol. Biol. 2010. — V.74, № 45. — P.395−404. doi: 10.1007/sl 1103−010−9682−8.
  213. Singla S. L Distribution patterns of 104 kDa stress-associated protein in rice / S.L. Singla, A. Pareek, A.K. Kush et al. // Plant Mol. Biol. 1998. — V.37, № 6. — P.911−919.
  214. Soncin F. Transcriptional activity and DNA binding of heat shock factor-1 involve phosphorylation on threonine 142 by CK2 / F. Soncin, X. Zhang, B. Chu et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. — V.303, № 2. -P.700−706.
  215. Sorger P.K. Heat shock factor is regulated differently in yeast and HeLa cells / P.K. Sorger, M.J. Lewis, H.R. Pelham // Nature. 1987. — V.329, № 6134. -P.81−84.
  216. Sreedhar A.S. Activation of stress response by ionomycin in rat hepatoma cells / A.S. Sreedhar, U.K. Srinivas // J. Cell Biochem. 2002. — V.86, № 1. -P.154−161.
  217. Subbaiah C.C. Mitochondrial contribution to the anoxic Ca signal in maize suspension-cultured cells / C.C. Subbaiah, D.S. Bush, M.M. Sachs // Plant Physiol. 1998. — V. l 18, № 3. — P.759−771.
  218. Sugiyama K. Role of glutathione in heat-shock-induced cell death of Saccharomyces cerevisiae / K. Sugiyama, A. Kawamura, S. Izawa et al. // Biochem. J. 2000. — V.352, Pt.l. — P.71−78.
  219. Suri S.S. A heat-activated MAP kinase (HAMK) as a mediator of heat shock response in tobacco cells /S.S. Suri, R.S. Dhindsa // Plant Cell Environ. -2008. V.31, № 2. — P.218−226.
  220. Suzuki N. ROS and redox signalling in the response of plants to abiotic stress / N. Suzuki, S. Koussevitzky, R. Mittler et al. // Plant Cell Environ. 2012. -V.35, № 2. — P.259−270. doi: 10.1111/j. 1365−3040.2011.2 336.x.
  221. Swidzinski J.A. A custom microarray analysis of gene expression during programmed cell death in Arabidopsis thaliana / J.A. Swidzinski, L.J. Sweetlove, C.J. Leaver // Plant J. 2002. — V.30, № 4. — P.431−46.
  222. Takatsume Y. Calcineurin/Crzl destabilizes Msn2 and Msn4 in the nucleus in response to Ca in Saccharomyces cerevisiae / Y. Takatsume, T. Ohdate, K. Maeta et al. // Biochem. J. 2010. — V.427, № 2. — P.275−287.
  223. Tani A. The crucial role of mitochondrial regulation in adaptive aluminium resistance in Rhodotorula glutinis / A. Tani, C. Inoue, Y. Tanaka et al. // Microbiology. 2008. — V. 154, Pt. 11. — P.3437−3446.
  224. Torres M.A. Functions of the respiratory burst oxidase in biotic interactions, abiotic stress and development / M.A. Torres, J.L. Dangl // Curr. Opin. Plant Biol. 2005. — V.8, № 4. — P.397103.
  225. Traba J. Transport of adenine nucleotides in the mitochondria of Saccharomyces cerevisiae: interactions between the ADP/ATP carriers and the ATP-Mg/Pi carrier / J. Traba, J. Satrustegui, A. del Arco // Mitochondrion. 2009. — V.9, № 2. — P.79−85.
  226. Traven A. Interorganellar communication. Altered nuclear gene expression profiles in a yeast mitochondrial DNA mutant / A. Traven, J.M. Wong, D. Xu et al. // J. Biol. Chem. 2001. — V.276, № 6. — P.4020−4027.
  227. Trofimova M.S. Calcium is involved in regulation of the synthesis of HSPs in suspension-cultured sugar beet cells under hyperthermia /M.S. Trofimova, I.M. Andreev, V.V. Kuznetsov // Physiol. Plant. 1999. — № 105. — P.67−73.
  228. Trott A. The yeast response to heat shock // In: Yeast Stress Responses / A. Trott, K.M. Morano / P.W.H. Hohmann, S. Mager (Eds.). Heidelberg: Springer-Verlag, Berlin. — Topics in Current Genetics. — 2003. — №.1. — P.71−119.
  229. Trotter E.W. Misfolded proteins are competent to mediate a subset of the responses to heat shock in Saccharomyces cerevisiae / E.W. Trotter, C.M. Kao, L. Berenfeld et al. // J. Biol. Chem. 2002. — V.277, № 47. — P.44 817−44 825.
  230. Unseld M. The mitochondrial genome of Arabidopsis thaliana contains 57 genes in 366,924 nucleotides / M. Unseld, J.R. Marienfeld, P. Brandt et al. // Nat. Genet. 1997.- V. 15, № 1.-P.57−61.
  231. Vabulas R.M. Protein folding in the cytoplasm and the heat shock response / R.M. Vabulas, S. Raychaudhuri, M. Hayer-Hartl et al. // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2010. — V.2, № 12. — P. 1−18. doi: 10.1101/cshperspect.a004390.
  232. Van Aken O. Alternative oxidase: a target and regulator of stress responses / O. Van Aken, E. Giraud, R. Clifton et al. // Physiol. Plant. 2009. — V.137, № 4. — P.354−361.
  233. Van Montfort R. Structure and function of the small heat shock protein/alpha-crystallin family of molecular chaperones / R. Van Montfort, C. Slingsby, E. Vierling / Adv. Protein Chem. 2001. — № 59. — P. 105−156.
  234. Vanlerberghe G.C. Is the maintenance of homeostatic mitochondrial signaling during stress a physiological role for alternative oxidase? / G.C. Vanlerberghe, M. Cvetkovska, J. Wang // Physiol. Plant. 2009. — V.137, № 4. — P.392−406.
  235. Varbiro G. Concentration dependent mitochondrial effect of amiodarone / G. Varbiro, A. Toth, A. Tapodi // Biochem. Pharm. 2003. — № 65. — P.1115−1128.
  236. Vartapetian A.B. Plant Adaptations to Anaerobic Stress / A.B. Vartapetian, M. Jackson // Ann. Bot. 1997. — V79. — P.3−20.
  237. Verghese J. Biology of the Heat Shock Response and Protein Chaperones: Budding Yeast {Saccharomyces cerevisiae) as a Model System / J. Verghese, J. Abrams, Y. Wang et al. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2012. — V.76, № 2. -P.115−158.
  238. Vidal G. Lack of respiratory chain complex I impairs alternative oxidase engagement and modulates redox signaling during elicitor-induced cell death in tobacco / G. Vidal, M. Ribas-Carbo, M. Garmier et al. // Plant Cell. 2007.- V.19, № 2. P.640−655.
  239. Vierling E. The roles of heat shock proteins in plants / E. Vierling // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1991. — V.42. — P.579−620.
  240. Vigh L. Membrane-regulated stress response: a theoretical and practical approach / L. Vigh, Z. Torok, G. Balogh et al. // Adv. Exp. Med. Biol. 2007. -№ 594. — P. 114−131.
  241. Voellmy R. Chaperone regulation of the heat shock protein response / R. Voellmy, F. Boellmann // Adv. Exp. Med. Biol. 2007. — V.594. — P.89−99.
  242. Volkov R.A. Heat stress-induced H202 is required for effective expression of heat shock genes in Arabidopsis / R.A. Volkov, I.I. Panchuk, P.M. Mullineaux et al. // Plant Mol. Biol. 2006. — V.61. — P.733−746.
  243. Vovou I. The heat shock response is dependent on the external environment and on rapid ionic balancing by pharmacological agents in Saccharomyces cerevisiae /1. Vovou, A. Delitheos, E. Tiligada // J. Appl. Microbiol. 2004.- V.96,№ 6.-P.1271−1277.
  244. Wahid A. Heat tolerance in plants: An overview / A. Wahid, S. Gelani, M. Ashraf et al. // Environ. Exp. Bot. 2007. — V.61. — P. 199−223. doi: 10.1016/j.envexpbot.2007.05.011.
  245. Wang Y. Disruption of actin filaments induces mitochondrial Ca2+ release to the cytoplasm and Ca .c changes in Arabidopsis / Y. Wang, Y. Zhu, Y. Ling et al. // BMC Plant Biol. 2010. — V. 10, № 53. — P. 1−13.
  246. Westerheide S.D. Stress-inducible regulation of heat shock factor 1 by the deacetylase SIRT1 / S.D. Westerheide, J. Anckar, S.M. Stevens et al. / Science. 2009. — V.323, № 5917. — P.1063−1066.
  247. Westwood J.T. Stress-induced oligomerization and chromosomal relocalization of heat-shock factor / J.T. Westwood, J. Clos, C. Wu // Nature.- 1991. V.353, № 6347. — P.822−827.
  248. Wu C. Heat shock transcription factors: structure and regulation / C. Wu // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1995. — V. l 1. — P.441−469.2+
  249. Wu H.C. Recovery of heat shock-triggered released apoplastic Ca accompanied by pectin methylesterase activity is required for thermotolerance in soybean seedlings / H.C. Wu, S.F. Hsu, D.L. Luo et al. // J. Exp. Bot. -2010. V.61, № 10. — P.2843−2852.
  250. Xu X. Functional characterization of4iHsp90.3 in Saccharomyces cerevisiae and Arabidopsis thaliana under heat stress / X. Xu, H. Song, Z. Zhou et al. // Biotechnol. Lett. 2010. — V.32, № 7. — P.979−887.
  251. Yadav J. A phenomics approach in yeast links proton and calcium pump function in the Golgi / J. Yadav, S. Muend, Y. Zhang et al. // Mol. Biol. Cell.- 2007. V.18, № 4. — P. 1480−1489.
  252. Yamada K. Cytosolic HSP90 regulates the heat shock response that is responsible for heat acclimation in Arabidopsis thaliana / K. Yamada, Y. Fukao, M. Hayashi et al. // J. Biol. Chem. 2007. — V.282, № 52. — P.37 794−37 804.
  253. Yamamoto N. Regulation of thermotolerance by stress-induced transcription factors in Saccharomyces cerevisiae / N. Yamamoto, Y. Maeda, A. Ikeda et al. // Eukaryot Cell. 2008. — V.7, № 5. — P.783−790.
  254. Young T.E. Developmental and thermal regulation of the maize heat shock protein, HSP101 / T.E. Young, J. Ling, C.J. Geisler-Lee et al. // Plant Physiol. 2001. -V. 127, № 3. — P.777−791.
  255. Zhang W. Molecular and genetic evidence for the key role of ^?CaM3 in heat-shock signal transduction in Arabidopsis / W. Zhang, R.G. Zhou, Y.J. Gao et al. // Plant Physiol. 2009. — V.149, № 4. — P. 1773−1784.
  256. Zhang Y. Dysregulation of ion homeostasis by antifungal agents / Y. Zhang, S. Muend, R. Rao // Frontiers in Microbiology. Fungi and their interactions. -2012.-V.3, № 133.-P.l-6.
  257. Zhang Y.Q. Global disruption of cell cycle progression and nutrient response by the antifungal agent amiodarone / Y.Q. Zhang, R. Rao // J. Biol. Chem. -2007. V.282, № 52. — P.37 844−37 853.
  258. Zhao Q. A mitochondrial specific stress response in mammalian cells / Q. Zhao, J. Wang, I.V. Levichkin et al. // EMBO J. 2002. — V.21, № 17. -P.4411−4419.
  259. Zhong M. Direct sensing of heat and oxidation by Drosophila heat shock transcription factor / M. Zhong, A. Orosz, C. Wu // Mol. Cell. 1998. — V.2, № 1. — P.101−108.
  260. Zou J. Repression of heat shock transcription factor HSF1 activation by HSP90 (HSP90 complex) that forms a stress-sensitive complex with HSF1 / J. Zou, Y. Guo, T. Guettouche et al. // Cell. 1998. — V.94, № 4. — P.471180.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!