Изучение вторичной и третичной структуры рибосомных белков из малой 30S субчастицы Escherichia coli

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Проведено исследование третичной структуры сердцевинных белков Б4, Б7, Б8, Б15″ Э16 в растворе методом протонного магнитного резонанса (ПМР). Детальное изучение спектров ПМР доказывает существование глобулярной третичной структуры у этих белков. б. Тепловая денатурация белков Э4, Б7 и Б15 изучена методом сканирующей микрокалриметрии. Сделаны следующие наблюдения: а) все три белка имеют один… Читать ещё >

Содержание

ВВЕДЕНИЕ. б
ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. Структура малой субчастицы бактериальной рибосомы и ее компонентов
I. Универсальные принципы структурной организации рибосом
1. Общая характеристика рибосом
2. Построение рибосом из двух неравных субчастиц
3. Другие характерные особенности структуры рибосом
Разборка и самосборка рибосомных субчастиц
II. Взаимное расположение белков и РНК в 30s субчастице
III. Структура компонентов 30s субчастицы рибосом
1. Конформация 16S РНК в растворе и в составе 30S субчастицы
2. Состав и некоторые физико-химические характеристики рибосомных белков 30S субчастицы E. col
3. Конформация рибосомных белков в составе 30S субчастицы рибосом
Ц-. Конформация изолированных рибосомных белков в растворе
1. У. Выделение индивидуальных белков из 30S субчастицы рибосом
1. Введение
2. Экстракция рибосомных белков из субчастиц
3. Ионообменная хроматография белков из 30S субчастицы рибосом
4. Сравнение методов выделения
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
1. Выращивание бактерий
2. Выделение рибосом
3. Выделение рибосомных субчастиц
4-, Выделение тотального белка рибосомных ЗОБ субчастиц методом экстракции 67% уксусной кислотой
5. Двумерный гель-электрофорез белков ЗОБ субчастицы рибосом
6. Полиакриламидный гель-электрофорез рибосомных белков в К- ацетатном буфере рН 4,5 в присутствии 6,5 М мочевины
7. Полиакриламидный гель-электрофорез рибосомных белков в присутствии додецилсульфата натрия в пластинах
8. Хроматографические процедуры при фракциониро вании белков рибосомной ЗОБ субчастицы
9. Концентрирование белковых препаратов
10. Получение чистых препаратов индивидуальных рибосомных белков из малой ЗОБ субчастицы рибосом
11. Выход индиввдуальных белков и оценка чистоты полученных препаратов
12. Определение Я-концевых аминокислот
13. Анализ аминокислотного состава белков
14. Равновесное центрифугирование
15. Приготовление белков для физических исследований
16. Определение концентрации белка в растворе
17. Вычисление коэффициентов молярной экстинкции
18. Спектрофотометрические измерения
19. Измерение спектров кругового дихроизма
20. Определение вторичной структуры из спектров кругового дихроизма
21. Спектры протонного магнитного резонанса
ПМР)
22. Сканирующая микрокалориметрия
23. Нейтронное рассеяние
24. Малоугловое рассеяние рентгеновских лучей
РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
I. Растворимость рибосомных белков
1. Введение
2. Постановка задачи
3. Подбор буферов для оптических исследований рибосомных белков
Подбор буферов для изучения третичной структуры рибосомных белнов методами ПМР-спектро-скопии и нейтронного рассеяния. 9'
5. Резюме
II. Спектры поглощения в ближней ультрафиолетовой области и коэффициенты молярной экстинкции индивидуальных рибосомных белков из ЗОБ субчастицы
1. Постановка задачи
2. Спектры поглощения индивидуальных белков в ближней ультрафиолетовой области
3. Коэффициенты молярной экстинкции индивидуальных белков ЗОБ субчастицы
III. Спектры кругового дихроизма индивидуальных белков ЗОБ субчастицы рибосом
1. Введение
2. Постановка задачи
3. Характеристика спектров кругового дихроизма белков ЗОБ субчастицы рибосом
Расчет содержания различных типов вторичной структуры белков ЗОБ субчастицы рибо
IV. Третичная структура и компактность «сердцевинных» белков Б4, 37, ?38, Б15 и 316 из малой субчастицы рибосом Е. соИ в растворе
1. Введение
2. Конформация белка Э4 в растворе. Л
3. Конформация белка 315 в растворе .хзо
4. Конформация белка Э? в растворе
5. Конформация белка 38 в растворе
6. Конформация белка 316 в растворе
V. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ .-.-.. *
1. Спектры поглощения рибосомных белков ЗОБ субчаст ицы
2. Вторичная структура рибосомных белков 30Э субчастицы
3. Третичная структура сердцевинных белков Э4, 37,
Эв, Э15 и Б
Заключительные замечания
ВЫВОДЫ V -.1бб

Изучение вторичной и третичной структуры рибосомных белков из малой 30S субчастицы Escherichia coli (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Структурное исследование рибосом является одной из интереснейших задач молекулярной биологии. В этой молекулярной «машине» используются самые разнообразные формы молекулярного взаимодействия и организации. Исследование рибосом важно для изучения структуры и функций высокомолекулярной РНК, белок-белковых и белок-нуклеиновых взаимодействий. Кроме того, рибосома является объектом для глубокого изучения принципов самосборки сложных биологических объектов. Пожалуй, нет ни одной области структурных исследований в молекулярной биологии, вплоть до изучения конвергенционной эволюции биомолекул, интересы которой так или иначе не пересекались бы с определенными областями структурного исследования рибосом. Такая многоплановость рибосомы как объекта исследования объясняется исключительной сложностью этой субмикроскопической частицы.

Уже первые структурные исследования рибосом дали важные результаты относительно принципов строения нуклеопротеидных частиц: это обнаружение высокополимерной РНК, открытие асимметричности нуклеопротеидной частицы, выяснение каркасной роли высокополимерной РНК в организации четвертичной структуры макромолекул, получение биологически активных частиц из индивидуальных компонентов (т.е. имитация самосборки т у! уо), обнаружение универсальности четвертичной структуры рибосом и консервативности в третичной структуре многих ее компонентов.

Однако, выяснение детальной структурной организации рибосомы с высоким пространственным разрешением затруднено из-за чрезвычайно сложной ее организации. Поэтому, усилия многих исследователей сосредоточились на изучении изолированных структурных компонентов рибосомы и на применении непрямых путей для установления пространственного расположения и конформации этих компонентов в составе рибосомы.

Изучение структуры изолированных компонентов рибосом является одним из возможных путей приближенного изучения детальной структуры рибосомы. При таком подходе, естественно, возникает вопрос о соответствии структуры рибосомных компонентов в составе частиц и в свободном состоянии. Однако, некоторые принципиальные вопросы могут быть решены и в этом случае так, например, вопрос о способности компонентов рибосомы к формированию определенной пространственной структуры в изолизованном состоянии. Выяснение этого вопроса представляется особенно интересным с той точки зрения, что рибосома является самособирающейся частицей.

К началу этой работы о свойствах изолированных рибосомных белков было известно очень мало, и имевшиеся данные носили во многом противоречивый характер. Единственное, в чем сходились мнения многих авторов, это то, что, по-видимому, большинство рибосомных белков в изолированном состоянии имеет малое число внутренних контактов и по сути является белками, не способными самостоятельно формировать уникальную пространственную структуру.

Представление о неструктурированности изолированных рибосомных белков в растворе находилось в согласии с данными, полученными методом иммунно-электронной микроскопии, о вытянутой и даже разветвленной коыформации многих рибосомных белков 1п эгЬи /103, 105, 109/. Таким образом, к 1978 г. благодаря совокупности всех имевшихся к тому времени экспериментальных данных, сложилось представление о рибосомных белках, как особом классе белков, которые в изолированном состоянии не имеют сформированной пространственной структуры, а в составе рибо-сомной субчастицы, благодаря взаимодействиям с РНК и друг с другом, принимают вытянутую, а в отдельных случаях даже нитевидную, конформацию. Эти необычные свойства рибосомных белков заставили обратить внимание на их первичную структуру в силу общепринятых представлений о том, что первичная структура белков определяет в конечном счете их вторичную и третичную структуру. Однако, в аминокислотном составе рибосомных белков не было обнаружено каких-либо уникальных особенностей, более того, анализ первичных последовательностей указал на возможность формирования обычной глобулярной конформации для ряда рибосомных белков /217/. Кроме того, опубликованные в 1978 году данные, полученные в нашем институте показали, что при тщательной ренатурации и подготовке препаратов белков для измерения их свойств физическими методами, по крайней мере некоторые из них в изолированном состоянии обладают характеристиками, типичными для нормальных глобулярных белков /170,222/. Эти результаты поставили под сомнение вывод о вытянутой конформации рибосомных белков и показали необходимость тщательного исследования структуры рибосомных белков в растворе.

Задача, стоявшая, перед нами, заключалась в получении оптических характеристик индивидуальных белков ЗОБ субчастицы и более подробном исследовании конформации так называемых сердцевинных белков ?34, Б7, Э8, Б15 и 316, три из которых, по данным литературы считались классическимпримером вытянутых белков, обладающих якобы малым количеством внутренних контактов.

Для исключения возможности артефактов исследование структуры белков проводилось с применением совокупности физико-хи-мнческих методов исследования, а именно: кругового дихроизма, ПМР-спектроскопии высокого разрешения, сканирующей микрокалориметрии, нейтронного и малоуглового рентгеновского рассеяния. Целью работы было получение однозначного вывода относительно конформации исследовавшихся рибосомных белков в растворе на основе данных, полученных различными методами.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

СТРУКТУРА МАЛОЙ СУБЧАСТЙЦЫ БАКТЕРИАЛЬНОЙ РИБОСОМЫ И ЕЕ КОМПОНЕНТОВ.

Л. УНИВЕРСАЛЬНЫЕ ПРИНЦИПЫ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ РИБОСОМ.

I. Общая характеристика рибосом.

В электронном микроскопе рибосомы выглядят как компактные о округлые частицы размером около 250 А. Молекулярный вес рибосом примерно 2,3 х I06 /258, 45, 50, 47, 46/ и коэффициент седиментации примерно 70S. Химически рибосома представляет собой рибонуклеопротеид. В рибосомах E^coli 63% от сухого веса приходится на РНК, а 37% на белок. Необходимыми низкомолекулярными компонентами интактных рибосом являются ионы Mg2+ (от части и Са^+), а также ионы К+ и/или нн£. Рибосомы могут содержать определенное количество диаминов и полиаминов (путрекцина, кадаверина, спермидина и др.) /25/.

выводы.

1. Предложена процедура, обеспечивающая выделение всех белков из 30 Б субчастицы рибосом Е. соИ в препаративных количествах и с высокой степенью чистоты (не менее 95%).

2. Подобраны буферные растворы, пригодные для исследования индивидуальных белков ЗОБ субчастицы различными физико-химическими методами. Обнаружено, что растворимость некоторых белков сильно зависит от рН и ионной силы раствора.

3. Для всех белков 30 В субчастицы приведены спектры поглощения в ультрафиолетовой области и определены коэффициенты экстинкции для длин волн, соответствующих максимуму в спектрах поглощения.

Для всех белков ЗОБ субчастицы получены спектры кругового дихроизма (КД) и приведен расчет содержания оС-спиралей и уЗформы во вторичной структуре. Сделаны следующие заключения: а) форма и амплитуда КД-спектров в далекой ультрафиолетовой области свидетельствуют о существовании достаточно развитой упорядоченности во вторичной структуре большинства исследованных белковб) присутствие в спектрах КД большинства белков из 30 в субчастицы трех экстремумов (максимум при 190 нм, минимумы при 208 и 220 нм) свидетельствует о наличии относительно большого содержания <?4-спиралей во вторичной структурев) ни один из белков ЗОБ субчастицы Е^соИ не является белком с высоким содержанием А-формы во вторичной структурег) ряд белков ЗОБ субчастицы имеет в ближней ультрафиолетовой области КД-спектры с тонкой, хорошо разрешенной структурой, что служит аргументом в пользу существования третичной структуры у этих белковд) структурообразующие или сердцевинные белки ЗОБ субчастицы (Б4, Б7, Б8, Б15 и Б16) характеризуются высоким содержанием вторичной структуры (д.оля оС-спирапей, соответственно, 43%, 41%, 79%, 42%).

5. Проведено исследование третичной структуры сердцевинных белков Б4, Б7, Б8, Б15″ Э16 в растворе методом протонного магнитного резонанса (ПМР). Детальное изучение спектров ПМР доказывает существование глобулярной третичной структуры у этих белков. б. Тепловая денатурация белков Э4, Б7 и Б15 изучена методом сканирующей микрокалриметрии. Сделаны следующие наблюдения: а) все три белка имеют один отчетливый пик теплопоглощения, что свидетельствует о кооперативном плавлении структуры этих белковб) температуры плавления белков Б4, Б7 и Б15, соответственно, равны 41:°С, 43:°С, 72°Св) подавляющая часть молекулы белка Б4, если не вся молекула, принимает участие в образовании кооперативной структуры.

7. Изучена компактность белков Б4 и Б15 в растворе методами нейтронного и малоуглового рентгеновского рассеяния. Основные результаты сводятся к следующему: а) радиусы инерции белков Б4 и Б15, полученные методом о нейтронного рассеяния, соответственно равны 18- I, А и.

12,5 Аб) для белка Б4 метод малоуглового рентгеновского рассея 0 ния дал величину радиуса инерции 19,5х I Ав) радиусы инерции белков Б4 и Б15 полностью соответствуют белкам такого же молекулярного веса с компактно свернутой третичной структурой.

8. В целом исследование конформации структурообразующих или сердцевинных белков (?34, 57, ?38, Б15, Б16) ЗОБ суб частицы в растворе показало, что все они являются компактными глобулярными белками.

Показать весь текст

Список литературы

Беленький Б.Г., Ганкина Э. С., Нестеров В. В. Экспрессный ультрачувствительный метод идентификации N-KOH-цевых аминокислот в белках и пептидах с помощью тонкослойной хроматографии. — ДАН СССР, 1967, т.172, с 91−93.
Богданов А.А., Спирин, А. С. Принципы структурной организации рибосом.-Журнал Всесоюзного химического общества им. Д. И. Менделеева, 1975, т.20, с 271−279.
Бушуев В.Н., Сепетов Н. Ф., Гогия З. В., Седельникова Э., Сибельдина Л.А. Изучение конформации белка si6 рибосом E. coli методом протонного магнитного резонанса.- Биоорган. хим., 1981, т.7, 1й 12, с I778-I782.
Ьушуев В.Н., Гогия З. В., Седельникова Э. Изучение конформации РНК-связывающих белков из малой субчастицы рибосом E. coli методом протонного магнитного резонанса.- мол.биол., 1982, т.16, с 330−334.
Бушуев В.Н., Окон М. С., Гудасов А. Т., Туманова Л. Г., Гонгад- зе Г.М. Спектры •'•Н-ЯМР белков оольшой субчастицы рибосом Esohericliia coll. — Препринт. Издание НЦБИ АН СССР, Пущине, 1982.
Васильев В. Д. Морфологическая модель малой риоосомной 30S субчастицы.- ДАН СССР, 1974, т.219, с 994−995.
Гаврилова Л.П., Лерман М. И., Спирин, А. С. Структурные превращения рибосом.- Изв. АН СССР, 1966, серия оиология, т. б, с 826−840.
Гаврилова Л.П., Смолянинов В.В. Изучение механизма транслокации в рибосомах. 1, Синтез полифенилаланиыа в рибосомах EsctiericbLia coli оез участия гуанозин-5*-трифосфата и белковых факторов трансляции.- мол.биол. I97I, т.5, с 883−891.
Гаврилова Л.П., Спирин А. С. Изучение механизма транслокации в риоосомах П. Активация спонтанной («неэнзиматической») транслокации в риоосомах Eschericliia coli парахлормеркуриоен-зоатом.- Мол.биол., 1972, т.6, с 3II-3I9.
Копылов A.M. Изучение взаимодействия белков с РНК в процессе Сборки малой субчастицы рибосом. — Диссертация на соискание ученой степени кандидата химических наук, Москва, 1975.
Лим в.И., Мазанов А. Л., Ефимов А. В. Структура рибосомных белков. Предсказание третичной структуры белков из малой 30 S субчастицы рибосомы Escherichia coli. — ДАН СССР, 1978, т.242, C. I2I9-I222.
Maypep Г. Диск — электрофорез.- М: «Мир», I97I.
Потапов А.П., Шалаева Е. С., Борисова О. Ф., Богданов А. А. Изотермы адсорбции акрифлавина на I6S РНК и рибонуклеопро-теидах, полученных из рибосом Escherichia coll. — ДАН СССР, 1973, т.208, с.468−471.
Риман В ., УоЛ'.тон Г. Ионообменная хроматография в аналитической химии. — «Мир», 1973, C. II7-I72.
Сепетов Н.Ф., Сибельдина Л. А., Гогия З. В., Седельникова Э. ' Симуляция высокопольной области спектра -^Н-ЯМР 360 мгд рибосомного белка SI6.- Всесоюзный симпозиум «Магнитный резонанс в биологии и медицине», Москва, тезисы докл., 1981, с. 56.
Спирин А.С., Киселев Н. А., Шакулов Р. С., Богданов А. А. Изучение структуры рибосом. Обратимое разворачивание рибо-сомных частиц в рибонуклеопротеидные тяжи и модель укладки.- Биохимия, 1963, т.28, с.920−930.
Спирин А. С. Некоторые проблемы микромолекулярной структуры рибонуклеиновых кислот.- кн.:"Нуклеиновые кислоты", М., 1965, с.341−388.
Спирин А.С., Лерман М. Й., Гаврилова Л. П., Белицина Н.В. Реконструкция биологически активных рибосом из обедненных белком рибонуклеопротеидных частиц и рибосомного белка.-Биохимия, 1966, т.31, с.424−430.
Спирин А. С, Белицина Н.В., Гал Э., Позднякова Т. М. Самосборка рибосомо-подобных частиц из РНК и белка in vitro. -Мол.биол., 1968, т.2, 0.95−102.
Спирин А.С., Гаврилова Л.П. Рибосома, — М.: «Наука», I97I.
Спирин А. С, Васильев В. Д., Сердюк И. П. Структурные исследования рибосомы и ее компонентов.- Кристаллография, I98I, т.26, O. I053-I065.
Туманова Л.Г., Гудков А. Т., Гонгадзе Г.М. Выделение всех белков из 50S частиц рибосом Escherichia coli. — МОЛ.биОЛ.,, 1982, T. I6, с.807−813.
Туманова Л.Г. — Диссертация на соискание ученой степени кандидата химических наук. Пущине, 1982.
Чичкова Н.В., Резапкин Г. В., Тетерина Н. Л., Богданов А.А. РНК-белковые взаимодействия в бактериальных рибосомах Ш. Вторичная структура участков I6S РНК, взаимодействующих с белком S4.- Мол.бйол., т.8, с894−901.
Шакулов Р. С, Богданов А. А., Спирин А. С. Реконструкция ри- босомных частиц из «хлоромицетиповых» РНК-частиц и белков in vitro. -ДАН СССР, 1963, т.153, с.223−224.
Шатский И.Н., Чичкова Н. В., Богданов А.А. Изучение РНК-белковых взаимодействий в рибосомах.- Мол.бйол., I97I, т.5,с.149, -156.
Bogdanov A.A., Kopylov A.M., Shatslsy I.N. The role of ribonucleic acids in the organization and functioning of ribosomes of E.coli. — InJ Subcellular Biochemistry /D.B.Roodyn. -1982, V.7, p.81−114.
Bollen A., Cedergren R.J., Snakoff D., Lapalme G. Spatial configuration of ribosomal proteins: A computer-generated model of the 50S subunit. — Biochem. Biophys. Res. Commun., 1974, V.59, p.1069−1078.
Bowen T.J. An introduction to ultracentrifugation. — John Wiley and Sons, London — New York — Sydney — Toronto, 1971″
Brauer D., Homing H. The primary structure of protein S3 from the small ribosomal subunit of Escherichia coli. -FEBS Lett., 1979, v.106, p.552−557.
Brimacombe R., Stoffler G., Wittmann H.G. Ribosome structure. — Annu. Rev. Biochem., 1978, v.47, p.217−249.
Brosius J., Palmer H.L., Kennedy P.I., Holier H.F. Complete nucleotide sequence of a 16S ribosomal HNA gene from Escherichia coli. — Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, p.4801−4805.
Brosius J., Dull Т., Noller H.F. Complete nucleotide sequence of a 25s ribosomal RNA gene from Escherichia coli. — Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1980, v,'?7i p.201−204.
Brownlee G.G., Sanger P., Barrell B.C. The sequence of 5S ribosomal RNA. — J. Mol. Biol., 1968, v.54, p.579-^12.
Buch C.A., Scheraga H.A. Optical rotatory dispersion and RNA base pairing in ribosomes and in tobacco mosaic virus. -Biochemistry, 1967, v.6, p.5056−5042.
Campbell I.D., Dobson СМ., Williams R.J.P., Xavier A.V. Resolution enhancement of protein PMR spectra using the difference between a broadened and normal spectrum. — J. Magn. Res., 1973, V.11, p.172−181.
Carbon P., Ehresmann G., Ehresmann В., Ebel J.P. The sequence of Escherichia coli ribosomal 16S RNA determined by new rapid gel methods. — FEBS Lett., 1978, v.94, p.152−156.
Cassim J.Y., Tang J.T. A computirized calibration of the circular dichrometer. — Biochemistry, 1969, v.8, p.1947−1951″
Chen Y.-H., Yang J. O?, Chau K.H. Determination of the o?-helix and 6-form of proteins in aqueous solution by circular di-chroism. — Biochemistry, 197^" v.15, p.5550−5559″
Chen G.C., Yang J.T. 2-Point calibration of circular dichro- meter with D-10-camphorsulfonic acid. — Anal. Lett., 1977, V.10, p.1195−1207.
Cole M.D., Beer M., Koller Т., Strycharz W.A., Nomura M. Electron microscopic determination of the binding sites of ribosomal proteins S4 and S8 on 16S ENA. — Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, ^.13^ p.270−27^.
Cornick G.G., Kretsinger R.H. The 50S-subunit of the Escherichia coli ribosome. Topographical model of its component proteins. — Biochim. Biophys. Acta, 1977, v.474, p.598−410.
Cotter R.I., Mc Phie P., Gratzer W.B. Internal organization of the ribosome. — Nature, 1967, v.216, p.864−868.
Didk J., Littlechild J., Garrett K.A. The ENA binding properties of «native» protein-protein complexes isolated from the Escherichia coli ribosome. — PEBS Lett., 1977, v.77, p.295−500.
Dzionara Н. Ribosomal proteins. Secondary structure of individual ribosomal proteins of Escherichia coli studied by circular dichroism. — FEBS Lett., 1970, v.8, p.197−200.
Engelman D.M., Moore P.B., Schoenborn B.P. Neutron scattering measurements of separation and shape of proteins in 30S ribosomal subunit of Escherichia coli: S2-S5, S5-S8, S5-S7. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975i v.72, p.5888−5892.
Expert-Bezancon A., Barritault D., Milet M., Guerin M.-F., Hayes D.H. Identification of neighbouring proteins in Escherichia coli JOS ribosomal subunits. — J. Mol. Biol., 1977″ V.112, p.605−629.
Pahnestock S., Erdmann V., Nomura M. fieconstitution of 50S ribosomal subunits from protein-free ribonucleic acid. -Biochemistry, 1973, v.12, p.220−224.
Palvey A.K., Staehelin T. Structure and function of mammalian ribosomes. Exchange of ribosomal subunits at various stages of in vitro polypeptide synthesis. — J. Mol. Biol., 1970, V.53, p.21−34.
Praenkel-Gonrat H. Degradation of tobacco masoic virus with acetic acid. — Virology, 1957, v.4, p.1−4.
Pranz A., Georgalis Y., Giri L. Shape of protein S3 and S17 from the small subunit of Escherichia coli ribosome. — Bio-chim. Biophys. Acta, 1979, v.578, p.365−371″
Funatsu G., Yaguchi M., Wittmann-Liebold B. Primary structure of protein SI2 from the small Escherichia coli ribosomal subunit. — FEBS Lett., 1976, v.73, p.12−17.
Gaffrey Р.Т., Craven C.R. A computer-aided comparative analysis of two independent immuno electron microscopic models of the 50s ribosomes. — In- Ribosomes / G. Ghambliss et al. -Baltimore: University Park Press, 198O.
Ghosh H.P., Khorana H.G. Studies on polynucleotides. LJOCXIV. On the role of ribosomal subunits in protein synthesis. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1967, v.58, p.2455−2461.
Giri L., Littlechild J., Di^k J. Hydrodynamic studies on the Escherichia coli ribosomal proteins S8 and L6, prepared by two different methods. — PEBS Lett., 1977, v.79, p.238−244.
Giri L, Subramanian A.K. Hydrodynamic properties of protein SI from Escherichia coli ribosome. — FEBS Lett., 1977, v, 81, p.199−203.
Giri L., Franz A. The shape of proteins S15 and S18 from the small subunit of the Escherichia coli ribosome. — PEBS Lett., 1978, V.87, p.31−36.
Gogia Z.V., Venyaminov S.Yu., Bushuev V.N., Serdyuk I.N., 1.im V.I., Spirin A.S. Compact globular structure of protein S15 from Escherichia coli ribosomes. — PEBS Lett., 1979, V.105, p.65−69.
Gogia Z. V, Yenyaminov S.Yu., Bushuev V.N., Spirin A.S. Study of the secondary and tertiary structure of ribosomal protein S7 from Escherichia coli in solution. — FEBS Lett., 1981, V.13O, p.279−282.
Goren H.J., Mc Millin G.R., Walton A.G. Poly (l-lilil-l-ala- nyl- -1-glutamic acid). II. Conformational studies. — Bio-polymers, 1977, V.16, p.1527−15⁰.
Craven G.R., Voynow P., Hardy S.Y.S., Kurland C.G. The ribo somal proteins of Escherichia coli. II. Chemical and physical charaterization of the 30S ribosomal proteins. — Biochemist ry, 1969, V.8, p.2906−2915.
Gudkov A.T., Tumanova L.G., Venyaminov S.Yu., Khechinashvili N.N. Stoichiometry and properties of the complex between ri bosomal proteins L7 and L10 in solution. — FEBS Lett., 1978, V.98, p.215−218.
Gulik A., Freund A.M., Vachette P. Small-angle X-ray scatter ing study of ribosomal proteins S3, S4, S7, S20. — J. Mol. Biol., 1978, v, 119, p.391−397.
Hamel E., Koka H., Nakamoto T, Requirement of an Escherichia coli 50s ribosomal protein component for effective interact ion of the ribosome with T- and G-factors and with guanosine triphosphate. — J. Biol. Chem., 1972, v.247, p.805−814.
Hardy S.J.S. The stoichiometry of the ribosomal proteins of E.coli. — Mol. gen. Genet., 1975, v.140, p.253−274.
Held W.A., Nomura M. Rate-determining step in the reconsti tution of Escherichia coli 50S ribosomal subunits. — Bioche mistry, 1975, V.12, p.5275−5281.
Hill W.E., Rossetti G.P., Van Holde K.E. Physical studies of ribosomes from Escherichia coli. — J. Mol. Biol., 1969, v.44, p.265−277.
Hinz H., Schafer D., Wittmann-Liebold B. Determination of the complete amino-acid sequence of protein S6 from the wide-type and mutant of Escherichia coli. — Eur. J. Biochem., 1977, V.75, p.497−512.
HoBokawa K., Pujimura R.K., Nomura M. Reconstitution of fun ctionally active ribosomes from inactive subparticles and proteins. — Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1966, v.55, p.198−204.
Homann H.E., Nierhaus K.H. Ribosomal proteins. Protein com positions of biosynthetic precursors and artificial sub-particles from ribosomal subunits in Escherichia coli K12. -Eur. J. Biochem., 1971, v.20, p.249−257.
Huang K.-H., Pairclough R.H., Cantor G.R. Singlet energy transfer studies of the arrangement of proteins in the 50S Escherichia coli ribosome. — J. Mol. Biol., 1975, v.97, p.445−470.
Itoh Т., Otaka E., Osawa S, Release of ribosomal proteins from Escherichia coli ribosomes with high concentration of lithium chloride. — J. Mol. Biol., 1968, v.33, p.109−122.
Jacrot B. Study of biological structures by neutron-scattering from solution. — Hep. Prog. Phys., 1976, v.39″ p.911−955.
Jaenicke L. A rapid micromethod for the determination of nitrogen and phosphate in biological material. — Anal. Bio-chem., 1974, V.61, p.623−627.
Kaempfer R.Q.p, Ribosomal subunit exchange during protein synthesis. — Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1968, v, 61, p. IO6-I15.
Kaempfer R.O.P., Meselson M., Raskas H.J. Cyclic dissociation into stable subunits and re-formation of ribosomes during bacterial gruwth. — J. Mol. Biol., 1968, v.51, p.277−289.
Kaltschmidt E., Wittmann H.G. Ribosomal proteins. VII. Two dimensional polyacrylamide gel electrophoresis for fingerprinting of ribosomal proteins. — Anal Biochem., 1970, v.56, p.401−412.
Kaltschmidt E., Wittmann H.G. Ribosomal proteins. XXXII: Comparison of several extraction methods for proteins from Escherichia coli ribosomee. — Biochemie, 1972, v.54, p. 167−175.
Kamp R., Wittmann-Liebold B. Primary structure of protein S11 from Escherichia coli ribosomes. — FEBS Lett., 1980, V.121, p.117−122.
Khechinashvili N.H., Koteliansky V.E., Gogia Z.V., Little- child J., Di^k J. A heat denaturation study of several ribosomal proteins from Escherichia coli by scanning micro-calorimetry. — FEBS Lett., 1978, v.95, p.270−272.
Kimura M., Eoulari K., Subramanian A.-R., Wittmann-Liebold B. Primary structure of Escherichia coli ribosomal protein SI and features of its functional domains. — Eur. J. Biochem., 1982, v.125, p.57−53.
King J., Laemmli U.K. Polypeptides of the tail fibres of bacteriophage T4. — J. Mol. Biol., 1971, v.62, p.465−477.
Kurland G.G. Molecular characterization of ribonucleic acid from E. coli ribosomes. I. Isolation and molecular weights. — J. Mol. Biol., I960, v, 2, p.85−91.
Kurland O.G., Voynow P., Hardy S.J.S., Randall L., Lutter 1. Physical and functional heterogeneity of E. coli ribosomes. — Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 19⁹, V.54, p.17−24.
Labischinski M., Subramanian A.R. Protein SI from Escherichia coli ribosomes: an improved isolation procedure and shape setermination by small-angle X-ray scattering. -Eur. J. Bioclaem., 19 791 v.95, p.559−566.
Lake J.A., Pendergast M., Kahan L., Nomura M. Localizati on of Escfaerichia coli ribosomal proteins S4 and S14 by electron microscopy of antibody-labeled subunits. — Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 197^, v.71, p.4688−4692.
Lake J.A., Katian L. Sibosomal proteins S5, S11, S15 and S19 localized by electron microscopy of antibody-labeled sub-units. — J. Mol. Biol., 1975, V.99, p.631−640.
Lake J.A. Ribosome structure determined by electron micro scopy of Escherichia coli small subunits, large subunits and monomeric ribosomes. — J. Mol. Biol., 197^, v.105, p.151−159.
Langer J.A., Englemann D.M., Moore P.B. Neutron-scattering studies of the ribosome of Escherichia coli: a provisional map of the location of proteins S3, S4, S5, S7, 38 and S9 in the 30s subunit. — J. Mol. Biol., 1978, v.119, p.465−485-
Laughrea M., Moore P.B. Physical properties of ribosomal protein SI and its interactions with the 50S ribosomal sub-unit of E.coli. — J. Mol. Biol., 1977, v.112, p.599−421.
Leboy P. S., Cox E.G., Flaks J.G. The chromosomal site specifying a ribosomal protein in Escherichia coli. — Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1964, v.52, p.1567−1375″ 92. Lee J.C., Timascheff S.N. The calculation of partial speci fic volumes of proteins in guanidine hydrochloride. — Arch. Biochem. Biophys., 1974, v, 1965, p.268−273.
Lemieux G., Lefeure J.-F., Daune M. Effect of reconstitut- ion conditions on the structure of Escherichia coli 50S ri-bosomal-subunit components. — Eur. J. Biochem., 1974, v.49, p.185−194.
Lerman M.I., Spirin A.S., Gavrilova L.P., Golov V.P. Studi es on the structure of ribosomes. II. Stepwise dissociation of protein from ribosomes by caesium chloride and re-assem bly of ribosome-like pa3? ticles. — J. Mol. Biol., 1966, v.15, p.268−284.
Lindemann H., Wittmann-Liebold B. Primary structure of pro tein S15 from the small-ribosomal subunit of Escherichia coli. — FEBS Lett., 1976, V.7I, p.251−255″
Littlechild J.A., Malcolm A.L. A new method for the purifi cation of 5OS ribosomal proteins from Escherichia coli asing nondenaturing conditions. — Biochemistry, 1978, v.17, p.5568−5369.
Littlechild J.A., Morrison G.A., Bradbury E.M. Proton mag netic resonance studies of E. coli ribosomal protein S4 and a 0-terminal fragment of this protein. — FEBS Lett., 1979, V.104, p.90−94.
Littlechild J. Proton magnetic resonance studies of Esche richia coli ribosomal protein S16. — EEBS Lett., 1980, V.111, p.51−55.
Lutter L.G., Leichardt H., Kurland C.G. Eibosomal protein neighborhoods. I. S18 and S21 as well as S5 and S8 are neighbors. — Mol. gen. Genet., 1972, v.119, p.557−366.
Mackie G*A., Zimmermann R.A. Characterization of fragments of 16S ribonucleic acid protected against pancreatic ribo-nuclease digestion by ribosomal protein S4. — J. Biol. Chem., 1975, V.250, p.4100−4112.
Mangiarotti G., Schlessinger D. Polyribosome metabolism in Escherichia coli. I. Extraction of polyribosomes and ribo-somal subunits from fragile, growing Escherichia coli. -J. Mol. Biol., 1966, V.20, p.125−145.
Marcot-Queiroz J., Monier R. Preparation de particles 18S et 25s a partir der ribosomes d*Escherichia coli. — Bull. Soc. Chem. Biol., I966, v.48, p.446−448.
McDonald CO., Phillips W.D. Proton magnetic resonance spectra of proteins in random coil configurations. — J. Amer. Chem. Soc, I969, V.9I, p.1513−1521.
Mc Donald CO., Phillips W.D., Glikson J.D. Nuclear magnetic resonance study of the mechanism of reversible denatura-tion of lysozyme. — J. Amer. Chem. Soc, 1971″ v.93″ p.235−246.
Misuchima S., Nomura M. Assembly mapping of 50S ribosomal protein from E.coli. — Nature, 1970, v.226, p.1214−1216.
Moore P.В., Traut R.E., Noller H., Pearson P., Delius H. Ribosomal proteins of Escherichia coli. II. Proteins from the 50s subunit. — J. Mol. Biol., 1968, v.51, p.441−461.
Moore P.В., Engelman D.M., Shoenborn B.P. Asymmetry in the 50s ribosomal subunit of Escherichia coli. — Proc Natl. Acad. Sci. USA, 197^, V.71, p.172−176.
Moore P.В., Engelman D.M., Schoenborn B.P. A neutron scattering study of the distribution of protein and SNA in the 30s ribosomal subunit of Escherichia coli. — J. Mol. Biol., 1975, V.91, p.101−120.
Moore P.B., Wenstein E. On the estimation of the locations of subunits within macromolecular aggregates from neutron interference data. — J. Appl. Oryst., 1979, v.12, p.321−326.
Morell P., Marmur J. Association of 5S ribonucleic acid to 50s ribosomal subunits of Escherichia coli and Bacillus sub-tills. — Biochemistry, I968, v.7, p.1141−1152.
Morgan J., Brimacombe R. Preliminary three-dimensional arrangement of proteins in Escherichia coli 30S ribosomal subparticle. -Eur. J. Biochem., 1973, v.37, p.472−480.
Morinaga Т., Funatsu G., Funatsu M., Wittmann H.G. Primary structure of the 16S rSHA binding protein S15 from Escherichia coli ribosomes. — FEBS Lett., 1976, v, 64, Р.307−309.
Morrison C.A., Bradbury E.M., Garrett R.A. A comparison of t he structures of several acid-urea extracted ribosomal proteins from Escherichia coli using proton ШШ. — FEBS 1.ett., 1977, V.81, p.435-^39.
Morrison C.A., Bradbury E.M., Littlechild J., Didk J. Itoton magnetic resonance studies to compare Escherichia coli ribosomal proteins prepared by two different methods. EEBS Lett., 1977, V.85, p.5⁸−552.
Morrison O.A., Garrett R.A., Bradbury M. Physical studies of the conformation of ribosomal protein S4 from Escherichia coli. — Eur. J. Biochem., 1977″ v.78, p.155−159″
Muto A., Otaka E., Itoh Т., Osawa S., Wittmann H.G. Correspondence of 50s ribosomal proteins of Escherichia coli fractionated on carboxymethyl-cellulose chromatographys to the standard nomenclature. — Mol. gen. Genet., 1975, v.140, p.1−5.
Nashimoto H., Held W., Kaltschmidt E., Nomura M. Structure and function of bacterial ribosomes. XII. Accumulation of 21s particles by some cold-sensitive mutants of Escherichia coli. — J. Mol. Biol., 1971, V.62, p.121−1 $ 8.
Newberry V., Yaguchi M., Garrett R.A. A trypsin-resistant fragment from complexes of ribosomal protein S4 with 16S ENA of Escherichia coli and from the uncomplexed protein. — Eur. J. Biochem., 1977, v.76, p.51−61.
Nierhaus K.H., Montejo J. A protein involved in the pepti- dyltransferase activity of Escherichia coli ribosomes. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1973, V.70, p.1951−1955.
Nierhaus K.H., Dohme P. Total reconstitution of functionally active 50S ribosomal subunits from Escherichia coli. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v.71, p.4715−4717.
Noll M., Noll H. Translation of R17 RNA by Escherichia coli ribosomes" Initiator transfer RNA-directed binding of 50S subunits to the starting codon of the coat protein gene. -J. Mol. Biol., 1974, V.89, p.477−494.
Noller H.F. Structure and topography of ribosomal RNA. — In: Ribosomes. / G. Ghambliss, G.R.Craven, J. Davies, K. Da-vis, L. Kaban, M.Nomura. — Baltimore: University Park Press, 1980, p.3−22.
Nomura M., Erdmann 7.A. Re constitution of 50S ribosomal subunits from dissociated molecular components. — Nature, 1970, V.228, p.744−751.
Nomura M., Held W.A. Reconstitution of ribosomal structure, function and assembly. — In- Ribosomes. / M. Nomura, A. Tiss-ieres, P.Lengyel. — Long Island, N. Y.: Cold Spring Harbor bab., 197^, p.195−225.
Osterberg R., S^oberg В., Littlechild J. Small-angle x-ray study of the proteins SI, S8, S15, S16, S20 from Escherichia coli ribosomes. — PEBS Lett., 1978, v, 95, p.115−119″
OtakaE., Itoh Q?., Osawa S. Ribosomal proteins of bacterial cellsj strain- and species-specificity. — J. Mol. Biol., 1968, V.55, p.95−108.
Ottolenghi S., Gomi P., Giglioni В., Gianni A.M., Guidot- ti G.G. Dissociation of single ribosomes as a preliminary step for their participation in protein synthesis. — Eur. J. Biochem., 1973, v.55, p.227−252.
Paradies H.H., Franz A., Pon O.L., Gualerzi 0. Gonformation- al transition of the 30S ribosomal subunit induced by initiation factor 5 (IF-3). — Biochem. Biophys. Res. Commun., 1974, V.59, p.600−607.
Paradies H.H., Pr. anz A. Geometry of the protein S4 from Escherichia coli ribosomes. — Eur. J. Biochem., 1976, v.67, p.23−29.
Paterakis K., Littlechild J., Woolley P. Structural and functional studies on protein S20 from the 30S subunit of the Escherichia coli ribosome. — Eur. J. Biochem., 19S3> V.129, p.545−548.
Pichon J., Marvaldi J., Marchis-Mouren G. The in vivo order of protein addition in the course of Escherichia coli 30S and 50S biogenesis. — J. Mol. Biol., 1975, v.96, p.125−158.
Prakash V., Aune K.G. Molecular interaction between ribosomal proteins: a study of the S6-S18 interaction. — Arch. Biochem. Biophys., 1978, v.187, p.399−405.
Privalov P.L., Khechinashvili N.N. A thermodunamic approach to the problem of stabilization of globular protein structure: a calorimetric study. — J. Mol. Biol., 1974, v.86, p.665−684.
Privalov P.L., Plotnikov V.V., Pilimonov V.V. Precision s scanning microcalorimeter for the study of liquids. -J. Ghem. Thermodynam., 1975, v.7, p.41−47.
Sarkar P.K., Yang J.Т., Doty P. Optical rotatory dispersion of E. coli ribosomes and their constituents. — Biopolymers, 1967, V.5, p.1−4.
Schawabe E. A simple procedure for prefractionation of protein from Escherichia coli 70S ribosome and from 50S and 50S subunits. — Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 1972, V.555, p.1899−1906.
Schindler D.G., Langer J.A., Engelmann D.M., Moore P.B. Positions of proteins S10, S11 and S12 in the 50S ribosomal subunit of Escherichia coli. — J. Mol. Biol., 1979, V.154, p.595−620.
Schuster Н., Schramn G., Zillig W. — Z. Naturf., 1956, v, 116, p.359.
Serdyuk I.N., Gogia Z.V., Venyaminov S.Yu., Khechinashvili N.N., Bushuev V.N., Spirin A.S. Compact globular conformation of protein S4 from Escherichia coli ribosomes. — J. Mol. Biol., 1980, V.137, p.95−107.
Serdyuk I.N., Shpungin J.L. Neutron scattering study of the 15s fragment of 16S ENA and its complex with ribosomal protein S4. — J. Mol. Biol., 1980, V.157, p.109−121.
Serdyuk I.N., Sarkisian M.A., Gogia Z.V. Compact structure of ribosomal protein S4 in solution as revealed by small-angle X-ray scattering. — FEBS Lett., 1981, v.129, p.55−58.
Serdyuk I.N., Agalarov S.Ch., Sedelnikova S.E., Spirin A.S., May R.P. Shape and compactness of the isolated ribosomal 16S Ш, А and its complexes with ribosomal proteins. — J. Mol. Biol., 1983, V.169, p.409−425.
Sommer A., Traut R.E. Identification by diagonal gel elect rophoresis of nine neighboring protein pairs in the Escheri chia coli 50s ribosome, crosslinked with methyl-4-mercapto-butyrimidate. — J. Mol. Biol., 1975″ v.97, p.471−481.
Sommer A., Q? raut R.R. Identification of neighboring protein pairs in the Escherichia coli 30S ribosomal subunit by cross-linking with methyl-4-mercaptobutyrimidate. — J. Mol. Biol., 1976, V.106, p.995−1015.
Spahr P.F. Amino acid composition of ribosomes from Esche richia coli. — J. Mol. Biol., 1962, V.4, p.395−406.
Spiess E. Structure of the 50S ribosomal subunit from Esche richia coli. Investigation of the intact subunit and core particles by electron-microscopy and analog image process ing. — J. Cell. Biol., 1979i v.19, p.120−130.
Spirin A.S., Belitsina N.V. Biological activity of the re assembled ribosome-like particles. — J. Mol. Biol., 1966, v, 15, p.282−285.
Spirin A.S. A model of the functioning ribosome: locking and unlocking of the ribosome subparticles. — Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1969, v.34, p.197−207″
Spirin A.S. Structural transformations of ribosomes (dissociation, unfolding and disassembly). — PEBS Lett., 197^" V.40 (suppl.), P. S38-S47.
Spirin A.S., Serdyuk I.N., Shpungin J.L., Vasiliev V.D. Quaternary structure of the ribosomal 50S subunit: Model and its experimental testing. — Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1979, V.76, p.4867−4871.
Sternlicht H., Wilson D. Magnetic resonance studies of mac- romolecules. I. Aromatic-methyl interactions and helical structure effects in lysozyme. — Biochemistry, 1967, v"6, p.2881−2892. 152. Stiegler P., Carbon P., Zuker M., Ebel J.P., Ehresmann C. Structural organization of the 16S ribosomal RNA from E.coli. Topography and secondary structure. — Nucl. Acids Res., 1981, V.9, p, 2153−2172.
Stoffler G., Wittmann H.G. Primary structure and three-di mensional arrangements of proteins within the Escherichia coli ribosome. — In: Molecular Mechanisms of Protein Bio synthesis. / H. Weissbach, S.Pestka. — Uew York: Acad. Press, 1977, p.117−209.
Subramanian A.R., Haase C, Giesen M. Isolation and charac terization of a growth-cycle-reflecting, high molecular weight protein associated with Escherichia coli ribosomes. -Eur. J. Biochem., 1976, v.67, p.591−601.
Traub P., Nomura M. Structure and function of E. coli ribosomes. Y. Reconstitution of functionally active 30S ribosomal particles from Ш, А and proteins. — Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1968, V.59, p.777−784.
Traub P., Nomura M. Structure and function of E. coli ribosomes. VI. Mechanism of assembly of 30S ribosomes studied in vitro. — J. Mol. Biol., 1969, v.49, p.391−413,
Traut R.R., Moore P.B., Delius H., Noller H., Tissieres A. Ribosomal proteins of Escherichia coli. I. Demonstration of different primary structures. — Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1967, ^^37^ p.1294−1301.
Traut R.H., Delius H., Ahmad-Zadeh C, Bickle T.A., Pearson P., Tissieres A. Ribosomal protein of Escherichia coli. Sto-ichiometry and implication for ribosome structure. — Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1969, v.34, p.25−38.
Ungewickell E., Ehresmann G., Stiegler P., Garrett E.A. Evidence for tertiary structural Ш, А — Ш, А interactions within the protein S4 binding site at the 5*-end of 16S ribosomal EHA of Escherichia coli. — Nucl. Acids Ees., 1975, V.2, p.1867−1888.
Urry D.W. Optical rotation. — Annu. Eev. Phys. Ohem., 1968, V.19, p.477−482.
Vasiliev V.D. Morphology of the ribosomal 30S subparticle according to electron microscopy data. — Acta Biol. med. Germ., 1974, V.33, p.779−793.
Vasiliev V.D., Koteliansky V.E. The 30S ribosomal subparticle retains its main morphological features after removal of half of proteins. — PEBS Lett., 1977, v.76, p.125−128.
Vasiliev V.D., Koteliansky V.E., Eezapkin G.V. The complex of 16S ENA with proteins S4, S7, S8, SI5 retains the main morphological features of the 30S ribosomal subparticle. -PEBS Lett., 1977, V.79, p.170−174.
Vasiliev V.D., Koteliansky V.E., Shatsky I.N., Rezapkin G.V. Structure of the ribosomal 16S ША-protein S4 complex as revelaed by electron microscopy. — «FEBS Lett., 1977» v.84, p.43−47.
Vasiliev V.D., Selivanova O.M., Koteliansky V.E. Specific self-packing of the ribsomal 16S ША. — lEBS Lett., 1978, V.95, p.273−276.
Vasiliev V.D., Koteliansky V.E. Preeze-drying and high- resolution shadowing in electron microscopy of Escherichia coli ribosomes. — In: Methods in Enzymology. / K. Moldave, 1.Grossmann. — New York — London: Acad. Press, 1979″ Vo59″ p.612−629.
Vasiliev V.D., Zalite O.M. Specific compact self-packing of the 50S ribosomal 23S EHA. — FEBS Lett., 1980, v.1,21, p.101−104.
Vasiliev V.D., Selivanova O.M., Eyazantsev S.N. Structure of the Escherichia coli 50S ribosomal subunit. — J. Mol. Biol., 1983″ V. I7I, ?•
Venyaminov S.Yu., Gudkov A.Т., Tumanova L.G., Gogia Z.V. Absorption and circular dichroism spectra of individual proteins from Escherichia coli ribosomes. — Препринт. Издание НЦБИ АН СССР, Пущине, I98I.
Venyaminov S.Yu., Gogia Z.V. Optical characteristics of all individual proteins from the small subunit of Escherichia coli ribosomes. -Eur. J. Biochem., 1982, v.126, p.299−309.
Van deKerchove J., Rombouts W., Wittmann-Liebold B. lEhe primary structure of protein SI6 from Escherichia coli ribosomes. — FEBS Lett., 1977, v, 73, p.18−21.
Vournakis J.N., Yan J.P., Scheraga H.A. Effect of side chains on the conformational energy and rotational strength of the n-:fr* transition for some cfl-helical poly-cL-amino acids. — Biopolymers, 1968, v.6, p.1551−1538.
Yaguchi M. Primary structure of protein SIB from the small Escherichia coli ribosomal subunit. — FEES Lett., 19 751 V.59, p.217−220.
Yaguchi M., Wittmann H.G. Primary structure of protein S17 from small ribosomal subunit of Escherichia coli. — lEBS 1.ett., 1978, V.87, p.37−40.
Yaguchi M., Wittmann H.G. Primary structure of protein SI9 from the small ribosomal subunit of Escherichia coli. -FEBS Lett., 1978, v.88, p.227−230.
Yaguchi M., Roy C, Wittmann H.G. The primary structure of protein S10 from the small ribosomal subunit of Escherichia coli. — EEBS Lett., 1980, v.121, p.113−116.
Yokota Т., Aral K.-I., Kaziro Y. Studies on 30S ribosomal protein SI from E.coli. — J. Biochem., 1979, v, 86, p.1725−1737.
Waller J.P. The HH2-terminal residues of the proteins from cell-free extracts of E.coli. — J. Mol. Biol., 1963″ v.7, p.485−496.
Waller J.P. Fractionation of the ribosomal protein from Escherichia coli. — J. Mol. Biol., 1964, v.10, p.319−556.
Winder A"F., Gent W.L.G. Correction of light-scattering errors in spectrophotometric protein determinations. -Biopolymers, 1971″ v.10, p.1243−1251.
Winkelmann D., Kahan L. The reaction of antibodies with ribosomal subunits and assembly intermediates. — In: Riboso-mes. / G. Chambliss, G.R.Craven, J. Davies, K. Davis, L. Kahan, M.Nomura. — Baltimore: University Park Press, 198O, p.255−265.
Withrich K. Ш Ш in biological research: peptides and proteins. — Amsterdam: North-Holland, 1976,
Wittmann H.G. Purification and identification of Escherichia coli ribosomal proteins. — In: Ribosomes. / M. Nomura, A. Tis-sieres, P.Lengyel. — bong Island, N. Y.: Cold Spring Harbor 1.ab., 1974, p. 93−114.
Wittmann H.G. Structure, function., and evolution of ribosomes. — Eur. J. Biochem., 1976, v.61, p.1−13″
Wittmann-Liebold В., Marzinzig E., Lehman A. Primary structure of protein S20 from the small ribosomal subunit of Escherichia coli. — EEBS Lett., 1976, v.68, p.110−114.
Wittmann-Liebold В., Greur B. lEheprimary structure of protein S5 from the small subunit of Escherichia coli ribosome. PEBS Lett., 1978, v.95, p.91−98.
Wittmann-Liebold В., Bosserhoft A. Primary structure of protein S2 from the Escherichia coli ribosome. — FEES Lett., 1981, V.29, p.10−16.
Zimmermann R.A., Muto A., Mackee G. BlSTA-protein interactions in the ribosome: II. Binding of ribosomal protein to isolated fragments of the 16S RNA. — J. Mol. Biol., 1974, v.86, p.435-^50.
Ziimnermann R.A. Interactions among protein and RNA components of the ribosome. — In: Ribosomes. / G. Ohambliss, G.R.Craven, J. Davies, K. Davis, L. Kahan, M.Nomura. — Baltimore: University Park Press, 1980, p.155−170.
Zipper P., Kratky 0., Hermann R., Hohn Th. An x-ray small angle study of the bacteriophages f2 and R17″ - Eur. J. Biochem., 1971, v.18, p.1−9″
Zwieb Ch., Glotz C, Brimacombe R. Secondary structure comparisons between small subunit ribosomal BNA molecules from six different species. — Nucl. Acids Res., 1981, v.9, p.3621−5640.
Kime M.J., Ratcliffe E.G., Moore P.B., Williams R.J.P. On the renaturation of ribosomal protein L11. — Eur. J. Biochem., 1980, v.110, p.495−498.
Kime M. J, Ratcliffe R.G., Moore P.B., Williams R.J.P. A proton ШШ. study at ribosomal protein Ir-25 from Escherichia coli. — Eur. J. Biochem., 1981, v.116, p.269−276.
Tumanova L.G., Gudkov A.Т., Bushuev V.N., Okon M.S. Study of the tertiary structure of protein Ы1 from Escherichia coli ribosomes in solution by proton magnetic resonance. -FEBS Lett., 1981, v.27, p.241−244.

Заполнить форму текущей работой