Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Роль липоксигеназы в определении качества пшеницы и физиолого-генетические аспекты регуляции ее активности

Диссертация: Роль липоксигеназы в определении качества пшеницы и физиолого-генетические аспекты регуляции ее активности
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Наряду с урожайностью, качество клейковины является одной из наиболее важных характеристик пшеницы. Хорошо известно, что параметры качества в основном определяются составом запасных белков эндосперма — глиадинами и глютенинами (Payne et al., 1984). Также было найдено, что большинство физических параметров клейковины связано с содержанием дисульфидных связей в запасных белках (Lasztity, 1980… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Липоксигеназа
      • 1. 1. 1. Структура и стереоспецифичность фермента
      • 1. 1. 2. Номенклатура
      • 1. 1. 3. Доступность субстрата
      • 1. 1. 4. Распространение липоксигеназ в природе
      • 1. 1. 5. Филогенетическое древо липоксигеназ
      • 1. 1. 6. Метаболические пути растительных липоксигеназ
      • 1. 1. 7. Видо- и органоспецифичность фермента у растений
      • 1. 1. 8. Субклеточная локализация растительных липоксигеназ
      • 1. 1. 9. Известные изоферменты липоксигеназы у растений
      • 1. 1. 10. Генетический контроль растительных липоксигеназ
      • 1. 1. 12. Функции растительных липоксигеназ и продуктов их метаболических путей
    • 1. 2. Клейковина
      • 1. 2. 1. Запасные белки пшеницы
      • 1. 2. 2. Технологические свойства клейковины
      • 1. 2. 3. Молекулярные процессы, лежащие в основе формирования клейковины
      • 1. 2. 4. О роли дисульфидных связей в структуре клейковины и теста
      • 1. 2. 5. Система ферментов тиол-дисульфидного метаболизма в зерновке пшеницы
      • 1. 2. 6. О генетике клейковины и технологических свойств муки
  • ГЛАВА. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Выделение ферментных экстрактов
    • 2. 3. Определение содержания белка
    • 2. 4. Определение активности липоксигеназы.7 $
    • 2. 5. Определение хлебопекарных свойств пшеницы
    • 2. 6. Оценка технологических свойств зерна и муки
    • 2. 7. Статистическая обработка результатов
    • 2. 8. Картирование локусов количественных признаков
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Влияние экзогенной липоксигеназы на хлебопекарные свойства пшеницы
    • 3. 2. Корреляционная зависимость между липоксигеназной активностью и технологическими параметрами качества зерна и теста гексаплоидной пшеницы
      • 3. 2. 1. Корреляционные связи липоксигеназы с технологическими параметрами качества у различных популяций пшеницы
      • 3. 2. 2. Корреляционные связи липоксигеназы с технологическими параметрами качества пшеницы в зависимости от уровня активности фермента
      • 3. 2. 3. Корреляционные связи технологических параметров качества пшеницы с активностью липоксигеназы в зависимости от уровня значений технологических параметров
    • 3. 3. Роль отдельных хромосом в проявлении активности липоксигеназы
      • 3. 3. 1. Липоксигеназная активность в замещенных линиях пшеницы Диамант 2/Новосибирская 67 по хромосомам 1-й и 6-й гомеологических групп
      • 3. 3. 2. Липоксигеназная активность в зерновках трех разных серий замещенных линий по хромосомам 4-й и 5-й гомеологических групп
      • 3. 3. 3. Липоксигеназная активность в линиях Саратовская 29/Janetzkis Probat с межсортовым замещением по всем хромосомам, за исключением IB, 6D и 7 А
    • 3. 4. Влияние интрогрессии на активность липоксигеназы
    • 3. 5. Картирование локусов количественных признаков (QTL) липоксигеназы
    • 3. 6. Сравнение картированных QTL липоксигеназы с известными локусами липоксигеназы пшеницы и ячменя

Роль липоксигеназы в определении качества пшеницы и физиолого-генетические аспекты регуляции ее активности (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Липоксигеназа (линолеат: кислород оксидоредуктаза) представляет собой фермент, катализирующий переокисление полиненасыщенных жирных кислот. Существование многих изоформ липоксигеназы и различная субклеточная локализация предполагает многофункциональность этого фермента и вовлечение его в различные физиологические процессы растительной клетки. Липоксигеназа является частью защитного механизма растений при различных формах стресса (Siedow et al., 1991; Porta et al., 1999), принимает участие в разных стадиях вегетативного роста (Griffiths et al., 1999; Kolomiets et al., 2001), может использоваться как вегетативный запасной белок (Tranbarger et al., 1991), а также при мобилизации запасных липидов в процессе развития растений (Feussner et al., 2001).

Наш интерес к липоксигеназе вызван ее участием в образовании супероксидных радикалов, которые могут окислять SH-группы запасных белков пшеницы с образованием межмолекулярных и внутримолекулярных дисульфидных связей. Как известно, эти связи стабилизируют пространственную структуру белкового комплекса клейковины, улучшая ее физические свойства (Shewry, Tatham, 1997).

Наряду с урожайностью, качество клейковины является одной из наиболее важных характеристик пшеницы. Хорошо известно, что параметры качества в основном определяются составом запасных белков эндосперма — глиадинами и глютенинами (Payne et al., 1984). Также было найдено, что большинство физических параметров клейковины связано с содержанием дисульфидных связей в запасных белках (Lasztity, 1980; Труфанов, 1994). Зерновки пшеницы содержат специфическую систему окислительно-восстановительных ферментов, прямо или косвенно регулирующих тиол-дисульфидный метаболизм в белках (Shiiba et al., 1991). Уровни активности окислительно-восстановительных ферментов коррелируют с основными технологическими параметрами зерна и муки (Труфанов и др., 1999). Среди ферментов, ответственных за создание и регуляцию SH/SS-статуса запасных белков пшеницы, важная роль принадлежит липоксигеназе, которая опосредованно, через образование перекисей и гидроперекисей из ненасыщенных жирных кислот, окисляет тиоловые группы клейковинных белков с образованием дисульфидных связей, укрепляющих клейковину.

Роль липоксигеназы в определении качества клейковины пшеницы изучена недостаточно и мало известна. Имеющиеся в литературе данные о влиянии липоксигеназы на качество клейковины пшеницы противоречивы: известно о положительном действии экзогенной и эндогенной липоксигеназы на качество гексаплоидной пшеницы (Faubion, Hoseney, 1981; Shiiba et al., 1991) и отрицательном влиянии фермента на качество тетраплоидной пшеницы (Trono et al., 1999).

Суммарная генетическая активность молекулярных форм липоксигеназы зерновки пшеницы обеспечивается структурными генами хромосом 4-й и 5-й гомеологических групп (Hart, Langstone, 1977; Li et al., 1999). Сведений о механизмах наследования отдельных изоформ фермента, в том числе растворимых форм, влияющих на качество муки и теста, очень мало. Неизвестно также о филогенетических связях липоксигеназных локусов среди злаков.

Цель настоящей работы заключалась в изучении роли липоксигеназы в определении качества клейковины мягкой пшеницы и некоторых физиологогенетических механизмов регуляции ее активности.

Для достижения поставленной цели были выполнены следующие задачи:

1. Изучено влияние экзогенной липоксигеназы на хлебопекарные свойства пшеницы.

2. Установлены корреляционные связи липоксигеназной активности с технологическими параметрами качества муки и теста гексаплоидной пшеницы.

3. Выявлена роль отдельных хромосом генома мягкой пшеницы в проявлении активности липоксигеназы, используя различные серии линий с межсортовым замещением хромосом.

4. Определено влияние интрогрессии на активность липоксигеназы при помощи интрогрессивных линий ТгШсит ае&йит Ь. х Ае§ Порз $реЫ<1е& Т.

5. Картированы локусы количественных признаков (С)ТЬ) липоксигеназы и полученная карта сравнена с известными картами хромосом пшеницы и родственных злаков.

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, методической части, главы с результатами и их обсуждением, заключения, выводов и списка цитируемой литературы. Работа изложена на 147 страницах машинописного текста, включая 8 таблиц и 26 рисунков.

Список литературы

насчитывает 249 наименования, из них 27 на русском языке.

выводы.

1. Полученные в настоящей работе результаты комплексного изучения липоксигеназы пшеницы, участвующей в тиол: дисульфидном метаболизме запасных белков, свидетельствуют о влиянии этого фермента на основные физико-биохимических свойства муки, теста и клейковины у разных генотипов.

2. Добавление экзогенной липоксигеназы в процессе приготовления теста положительно влияет на хлебопекарные свойства пшеничной мукидействие фермента усиливается при одновременном активировании теста кислородом.

3. Удельная активность липоксигеназы у разных популяций гексаплоидной пшеницы связана с основными параметрами качества муки и теста: массой 1000 зерен, сырой клейковиной, силой муки, Р/Ь, ВПС и др. Характер корреляционных связей отличается у разных популяций, значительно зависит от условий среды, а также от уровня активности фермента. При высоком уровне значений удельная активность ЬОХ отрицательно коррелирует с основными параметрами качества.

4. Технологические параметры — масса 1000 зерен, содержание клейковины, разжижение теста, упругость и Р/Ь связаны с удельной активностью ЬОХ только при высоком уровне их значений. Растяжимость теста независимо от уровня значений связана с удельной активностью липоксигеназы отрицательно. Вероятно, липоксигеназа укрепляет клейковину посредством уменьшения ее растяжимости.

5. На молочной стадии спелости зерна уровни липоксигеназной активности значительно выше, чем при полной спелости. Уровни активности фермента в замещенных линиях по отношению к сорту-реципиенту сохраняются независимо от стадии спелости зерна.

6. Уровни липоксигеназной активности у пшеницы связаны не только с хромосомами 4-й и 5-й гомеологических групп, несущими ее структурные гены, но и с другими хромосомами, что свидетельствует о существовании регуляторных генов фермента. Наследование растворимых форм липоксигеназы зерновки пшеницы, влияющих на качество клейковины, контролируется в основном хромосомами 4-й гомеологической группы и, вероятно, не связано с хромосомами 5-й гомеологической группы.

7. Интрогрессия дикого злака Ае. speltoides на материнском фоне мягкой пшеницы приводит к изменению активности липоксигеназы. Удельная активность LOX находится в тесной корреляционной зависимости со степенью проявления интрогрессии, обнаруженной при помощи субтеломерного повтора Spelt 1 (г = 0.965**).

8. Доля генетической изменчивости удельной активности липоксигеназы у различных популяций пшеницы составила 71 — 81%, что говорит о преобладающем вкладе генотипа и меньшем вкладе факторов среды в проявление этого признака.

9. QTL-картирование подтвердило существование липоксигеназного локуса на хромосоме 4 В и впервые у пшеницы обнаружило локус липоксигеназы на длинном плече хромосомы 7 В. Компаративное картирование показало сходство этих локусов у пшеницы и ячменя, а также вероятность совместного наследования генов липоксигеназы с генами защитного ответа на хромосомах 4 В и 7 В и геном яровости на длинных плечах хромосом 5 А и 5 В.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

При изучении действия липоксигеназы in vitro было показано положительное влияние этого фермента на хлебопекарные свойства пшеницы. Была подтверждена возможность использования липоксигеназы соевой муки в качестве улучшителя теста. Положительное влияние липоксигеназы на параметры теста и хлеба проявлялись при добавлении соевой муки к пшеничной муке в соотношении 1:50. Для положительного влияния экзогенной липоксигеназы на хлебопекарные свойства пшеницы была показана важная роль активирования теста кислородом, необходимого для LOX-катализа. В результате нескольких экспериментов с различными способами замеса теста, найдены оптимальные условия для действия экзогенной липоксигеназыдополнительная ферментация при гомогенизации в воде соевой муки и части необходимой для замеса теста пшеничной муки. Замес теста с дополнительной ферментацией значительно увеличивал объем хлеба.

Изучение корреляционных зависимостей между активностью LOX и технологическими параметрами в нескольких популяциях пшеницы в разные годы показало, что фермент связан с основными параметрами качества пшеницы — массой 1000 зерен, содержанием сырой клейковины, силой муки, P/L, водопоглотительной способностью и др. На основании статистически достоверных данных было показано, что характер этих связей отличается у разных популяций, значительно зависит от условий среды выращивания растений, а также от уровня активности фермента. При высоком уровне значений активности липоксигеназы, корреляционная связь ее с основными параметрами альвеографа и фаринографа отрицательная.

Корреляционный анализ между технологическими параметрами в выборках с разными уровнями значений и удельной активностью липоксигеназы показал, что многие технологические параметры связаны с LOX только при высоком уровне их значений. Корреляционные связи с растяжимости теста с удельной активностью липоксигеназы были отрицательными во всех случаях, что говорит об отрицательном действии фермента на растяжимость теста. Таким образом, впервые был показан механизм действия липоксигеназы на клейковинуукрепление клейковины за счет уменьшения растяжимости теста (Permyakova et ah, 2006).

Исследование липоксигеназной активности в линиях мягкой пшеницы Диамант 2/Новосибирская 67 с межсортовым замещением хромосом 1-й и 6-й гомеологических групп, связанных с качеством клейковины в течение четырех лет вегетации, показало, что замещение этих хромосом влияло на уровни активности фермента. Наибольшая активность наблюдалась в линиях с замещением 1А и 6D и в двойной замещенной линии Диамант2/Новосибирская 67 1А, 6D, имеющей также самые высокие технологические показатели (Пшеничникова и др., 2006).

Суммарная генетически обусловленная активность липоксигеназы обеспечивается генами шести хромосом 4-й и 5-й гомеологических групп (Li et al., 1999). Исследование активности LOX в зерновках трех разных серий замещенных линий пшеницы по этим гомеологическим группам хромосомСаратовская 29/Janetzkis Probat, Chinese Spring/Synthetic и Cappelle-Despres/Безостая, показало несомненную роль хромосом 4-й гомеологической группы в наследовании связанных с качеством клейковины растворимых изоформ липоксигеназы зерновки пшеницы (Permyakova et al., 2006).

На примере замещенных линий Саратовская 29/Janetzkis Probat по всем гомеологическим группам хромосом, за исключением IB, 6D и 7А, было показано, что замещение хромосом различных гомеологических групп приводило к изменению удельной активности LOX на генетическом фоне сорта-реципиента, что свидетельствует о причастности многих хромосом к генетическому контролю активности этого фермента. По-видимому к проявлению активности LOX, кроме структурных генов, имеют отношение и регуляторные гены, локализованные в разных хромосомах (Труфанов и др, 2007).

Интрогрессия дикого злака Aegilops speltoides в геноме гексаплоидной пшеницы вызывала изменение липоксигеназной активности, что было показано при исследовании удельной активности LOX в интрогрессивных линиях Родина х Aegilops speltoides (Permyakova et al., 2005). Уровни активности LOX находились в прямо пропорциональной зависимости от степени выраженности интрогрессии, найденной в тех же линиях молекулярными генетиками при помощи субтеломерного повтора Spelt 1 (Salina et al, 2001). Так как хромосома 7S эгилопса гомеологична хромосоме 7 В гексаплоидной пшеницы, а линии с высоким содержанием Spelt 1 несут замещение 7S/7D, можно предположить, что на хромосоме 7 В находится ген для активности LOX, который был привнесен эгилопсом speltoides.

На основе дисперсионного анализа по результатам изучения липоксигеназной активности в трех различных популяциях пшеницы в течение нескольких лет вегетации показан преобладающий вклад генотипа и меньший вклад средовых факторов в проявление активности LOX. Коэффициенты наследуемости в разных популяциях варьировали от 0.71 до 0.81.

Данные по изучению липоксигеназной активности в рекомбинантных инбредных линиях картирующей ITMI-популяции в течение двух лет репродукции позволили картировать два локуса липоксигеназы. Один главный QTL на хромосоме 4 В находился в соответствии с результатами других авторов (Nachit et al, 2001; Hessler et al, 2002). Второй минорный QTL, проявился только при благоприятных условиях среды и был картирован впервые у пшеницы на длинное плечо хромосомы 7 В.

Сравнение картированных нами локусов липоксигеназы с картами разных авторов подтверждает существование найденных нами локусов липоксигеназы на 4 В и 7 В хромосомах, говорит о сходстве этих локусов у мягкой и твердой пшеницы и у ячменя, а также о том, что гены липоксигеназы, вероятно, находятся в группах сцепления с различными генами защитного ответа.

Изучение генетического контроля активности липоксигеназы при помощи линий пшеницы с межсортовым замещением хромосом, интрогрессированных и рекомбинантных инбредных линий представляет интерес для направленного создания новых высококачественных генотипов пшеницы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И.И., Комаров В. И. Оценка качества зерна. Справочник. М.: Агропромиздат, 1987. 207 с.
  2. С.В., Шумаев К. В., Геслер H.H., Ланкин В. З. Механизм окисления ß--каротина и полиненасыщенных жирных кислот // ДАН. 2001. Т. 377(3). С. 402−405.
  3. А.Н., Хамберг М. Стереоспецифичность синтеза новых оксилипинов, дивиниловых эфиров, ферментов из луковиц чеснока // Биоорган, химия. 1996. Т. 22. С. 944−945.
  4. А.Н., Тарчевский И. А. Липоксигеназная сигнальная система // Физиология растений. 1999. Т. 46(1). С. 132 142.
  5. .А. Методика полевого опыта (с основами статистической обработки результатов исследований). М.: Агропромиздат, 1985. 251 с.
  6. Каримова Ф. Г, Тарчевский И. А, Мурсалимова Н. У, Гречкин А. Н. Влияние продукта липоксигеназного метаболизма -12-гидроксидодеценовой кислоты на фосфорилирование белков растений // Физиология растений. 1999. Т.46(1). С.148- 152.
  7. В.Г. Белки пшеницы. М.: Колос, 1980. 351 с.
  8. Кретович В Л. Роль биохимии в пищевой промышленности. В кн.: Техническая биохимия. М.: Наука, 1973. С. 3 -115.
  9. Кретович B. J1. Биохимия зерна и хлеба. М.: Наука, 1991. 133 с.
  10. Лапочкина И. Ф, Соломатин Д. А, Сережкина Г. В, Гришина Е. Е, Вишнякова Х. С, Пухальский В. А. Линии мягкой пшеницы с генетическим материалом Aegilops Speltoides Tausch // Генетика. 1996.Т.32 (12). С. 1651−1656.
  11. Методика государственного сортоиспытания сельскохозяйственных культур. М.: Госагропром. 1988. 122 с.
  12. A.B. Протеин-дисульфидредуктаза и липоксигеназа пшеницы в ферментативной регуляции SH/SS-обмена в запасных белках зерновки: физиолого-биохимические аспекты. Автореф. дис. канд. биол. наук. Иркутск: СИФиБР СО РАН. 2004. 23 с.
  13. Пшеничникова Т. А, Майстренко О. И. Изучение ранних этапов создания замещённых линий пшеницы Диамант/Новосибирская 67 по экспрессии генов глиадина//Генетика. 1990. Т. 26(5). С. 965−970.
  14. Пшеничникова Т. А, Ермакова М. Ф, Попова Р. К. Технологические качества зерна и муки мягкой пшеницы в линиях с межсортовым замещением хромосом 1 и 6 гомеологичных групп // Сельскохозяйственная биология 2006. № 1.С. 57−62.
  15. Пшеничникова Т. А, Ермакова М. Ф, Чистякова А. К, Щукина Л. В, Бёрнер А, Рёдер М. Молекулярное картирование локусов, связанных с показателями качества зерна мягкой пшеницы // Сельскохозяйственная биология. 2006. № 5. С. 41- 47.
  16. Пшеницы мира (под ред. Брежнева Д. Д. Сост. Дорофеев С.Ф.). Л: Колос, 1976. 487 с.
  17. Е.А., Песцова Е. Г., Вершинин А. В. «Speltl" — новое семейство тандемных повторов злаков // Генетика. 1997. Т. 33 (4). С. 437−444.
  18. А.А. Полиморфизм белков и его значение в генетике и селекции. М.: Наука, 1985.272 с.
  19. В.А. Клейковина пшеницы: проблемы качества. Новосибирск: Наука, 1994. 166 с.
  20. В.А. Физиолого-биохимические основы формирования белкового комплекса клейковины. Автореф. дис. в виде научного доклада на соискание ученой степени докт. биол. наук. Иркутск. 1999. 68 с.
  21. В.А., Кичатинова С. В., Пермяков А. В. Ферменты тиол-дисульфидного обмена и их действие на белки клейковины // Прикл. биохимия и микробиология. 1999. Т. 35. С. 219−222.
  22. М.А., Майстренко О. И. Моносомный генетический анализ содержания белка зерновки и ее массы у мягкой пшеницы сорта Диамант 2 //Генетика. 1980. Т. 16(8). С. 1425−1434.
  23. Anderson J.M., Spilatro S.R., Klauer S.F., Fraceschi V.R. Jasmonic acid-dependent increases in level of vegetative storage protein in soybean // Plant Sci. 1989. V. 62. P. 45−52.
  24. Appels A. A consensus molecular genetic map for wheat, a cooperative international effort // Proc. 10th Intern. Wheat Genet. Symp., Paestum, Italy, 2003. V. 1. P. 211−214.
  25. Appels A., Francki M., Cribbar R. Advances in cereal functional genomics // Funct. Integr. Genomic. 2003. V. 3. P. 1−24.
  26. Arbuzova V.S., Ermakova M.F., Popova R.K. Studies of monosomic lines of cv. Saratovskaya 29 on productivity and grain technological properties // EWAC Newsletter, Proc. l 1-th EWAC Conference, Novosibirsk, Russia. 2001. P. 80−82.
  27. Avdiushko S., Croft K.P., Brown G.C., Jackson D.V., Hamilton-Kemp T.R., Hildebrand D. Effect of volatile methyl jasmonate on oxylipin pathway in tobacco, cucumber and arabidopsis // Plant Physiol. 1995. V. 109. P. 1227−1230.
  28. Axelrod B., Cheesbrough T.M., Laasko S. Lipoxygenase from soybeans // Meth. Enzymol. 1981. V. 71. P. 441−451.
  29. Barone R., Briante R., D’Auria S., Febbraio F., Vaccaro C., Giudice L.D., Borrelli G.M., Di Fonzo N., Nucci R. Purification and Characterization of the lipoxygenase enzyme from durum wheat semolina // J. Agric. Food Chem. 1999. V. 47(5). P.1924−1931.
  30. Basak S., Sachdev A., Johari R.P. Apertial sequence of lipoxygenase gene from genomic DNA of aromatic rice (Oryza sativa L.) // Indian J. Exp. Biol. 2004. V. 42. (2). P. 190−196.
  31. Batna A., Spiteller G. Effects of soybean lipoxygenase-1 on phosphatidylcholines containing fiiran fatty acids // Lipids. 1994. V. 29(6). P. 397−403.
  32. Bell E., Millet J.E. Lipoxygenase gene expression is modulated in plants by water deficit, wounding, and methyl jasmonate // Mol. Gen. 1991. V. 230.1. P. 456−462.
  33. Bell E., Millet J.E. Characterization of Arabidopsis lipoxygenase gene responsive to methyl jasmonate and wounding // Plant Physiol. 1993. V. 103. P. 1133−1137.
  34. Bekes F., Grass P.W., Gupta R.B. Mixing properties as measure of reversible reduction/oxidation of doughs // Cereal Chem. 1994(b). V. 71. P. 44−50.
  35. Blee E. Oxygenated fatty acids and plant defenses // INFORM. 1995. V. 6. P. 852−861.
  36. Blumenthal C., Stone P. J., Gras P.W., Bekes F., Clarke B., Barlow E.W.B., Wrigley C.W. Molecular mechanisms of dough-quality changes resulting from heat stress during kernel-filling in wheat // Cereal Chem. 1998. V. 75. P. 43−50.
  37. BoeglinW.E., Kim R.B., Brash A.R. A 12R-lipoxygenase inhuman skin: Mechanistic evidence, molecular cloning, and expression // Proc.Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1998. V. 95. P. 6744−6749.
  38. Borner A., Korzun V. The importans of cereal anaeuploids comparative gene mapping // EWAC Newsletter. Novosibirsk. 2001. P. 45−48.
  39. Borner A., Schumann E., Fiirste A., Coster H., Leithold B., Roder S., Weber E. Mapping of quantitative trait loci for agronomic important characters in hexaploid wheat (:Triticum aestivum L.) // Theor. Appl. Genet. 2002. V. 105. P. 921−936.
  40. Boyer R.F., Litts D., Kostishak J., Wijesundera R.C. The action of lipoxygenase-1 on furan derivatives // Chem. Phys. Lipids. 1979.V. 25(3). P. 237−246.
  41. Boyington J.C., Gaffney B.J., Amzel L.M. The three-dimensional structure of an arachidonic acid 15-lipoxygenase //Science. 1993. V. 260(5113). P. 1482−486.
  42. Brash A.R. Lipoxygenase: occurrece, function, catalysis, and acquisition of substrate //J. Biol. Chem. 1999. V. 274(34). P. 23 679−23 682.
  43. Braidot E., Petrussa E., Micolini S., Tubaro F., Vianello A., Macri F. Biochemical and immunochemical evidences for the presence of lipoxygenase in plant mitochondria// J. Exp. Bot. 2004. V. 55(403). P. 1655−1662.
  44. Brinckmann R., Schnurr K., Heydeck D., Rosenbach T., Kolde G., Kuhn H. Membrane translocation of 15-lipoxygenase in hematopoietic cells is calcium-dependent and activates the oxygenase activity of the enzyme // Blood. 1998. V. 91(1). P. 64−74.
  45. Burow G.B., Gardner H.W., Keller N.P. A puanut seed lipoxygenase responsive to Aspergillus colonization // Plant Mol/ Biol. 2000. V. 42. P. 689−701.
  46. Caldelari D., FarmerE.E. A rapid assay for the coupled cell free generation of oxylipins // Phytochemistry. 1998. V.47(4). P. 599−604.
  47. Casey R., Afzal N., Domoney C., Forster C., Logan H., O’Neill M., Wu Z., Robinson D.S. Pea seed lipoxygenases: biochemistry, genetics and significance // Proc 2nd European Conf. Grain Legumes. AEP. Copenhagen. 1995. P. 406−407.
  48. Chandra S., Heinstein P.F., Low P. S. Activation of phospholipase A by plant defense elicitors // Plant Physiol. 1996. V. 110. P. 979−986.
  49. Chateigner A.-L., Le Deunff Y., Jalouzot R. Germination associated changes in the transcript content of pea seedling lipoxygenases. Lipoxygenase — g: a new marker of axis growth resumption // Planta. 1999. V. 208. P. 606 — 613.
  50. Collard B.C.Y., Jahufer M.Z.Z., Brouwer J.B., Pang E.C.K. An introduction to markers, quantitative trait loci (QTL) mapping and marker-assisted selection for crop improvement: The basis concepts // Euphytica. 2005. V. 142(1−2). P. 169 196.
  51. Corey E.J., Nagata R., Wright S.W. Biomimetic total Synthesis of colneleic acid and its function as a lipoxygenase inhibitor // Tetrahedron Lett. 1987. V. 28. P. 4917−4920.
  52. Cornish G.B., Bekes F., Allen H.M., Martin D.J. Flour proteins linked to quality traits in an Australian doubled haploid wheat population // Aust. J. Agric. Res. 2001. V. 52. P. 1339−1348.
  53. Doderer A., Kokkelink I., Van der Veen S., Valk B.E., Schram AW., Douma A.C. Purification and characterization of two lipoxygenase isoenzymes from germinating barley // Biochim. Biophys. Acta. 1992. V. 1120. P. 97−104.
  54. Domoney C., Casey R., Turner L., Ellis N. Pisum lipoxygenase genes // Theor. Appl. Genet. 1991. V. 81. P. 800 805.
  55. Don C., Lichtendonk W., Plijter J.J., Hamer R.J. Glutenin macropolymer: a gel formed by glutenin particles // J. Cereal Science. 2003. V. 37. P. 1−7.
  56. Doss R.P., Gould S.J., Johnson K.J.R., Flath R.A., Kohnert R.L. (Z)-oxocyclotridec-10-en-2one, an alfalfa weevil feeding deterrent from Medicago rugosa// Phytochemistry. 1989. V. 28. P. 3311−3315.
  57. Dubcovsky J., Echaide M., Giancola S., Rousset M., Luo M.-C., Joppa L.R., Dvorak J. Seed storage protein loci in RFLP maps of diploid, tetraploid, and hexaploid wheat // Theor. Appl. Genet. 1995. V. 95. P. 1169−1180.
  58. Dubcovsky J., Luo M.-C., Zhong G.-Y., Bransteitter R., Desai A., Kilian A., Kleinhofs A., Dvorak J. Genetic map of diploid wheat Triticum monococcum L., and its comparison with maps of Hordeum vulgare L.// Genetics. 1996. V. 143. P. 983−999.
  59. Dunnewind B., van Vliet T., Orsel R. Effect of oxidative enzymes on bulk rheological properties of wheat flour doughs // J. Cereal Science. 2002. V. 36. P. 357−366.
  60. Eiben H.D., Slusarenko A.J. Complex spatial and temporal expression of lipoxygenase genes during Phaseolus vulgaris (L) development // Plant J. 1994. V. 5(1). P. 123−135.
  61. Elouafi I.,.Nasnit M.M., Martin L.M. Identification of a microsatellite on chromosome 7B showing a strong linkage with yellow pigment in durum wheat (:Triticum turgidum L. var. durum) // Hereditas. 2001. V. 135. P. 255−261.
  62. Every D., Simmons L.D., Ross M.P. Distribution of redox enzymes in millstreams and relationships to chemical and baking properties of flour // Cereal Chemistry. 2006. V. 83(1). P. 62−68.
  63. Fabbri A.A., Fanelli C., Reverberi M., Ricelli A., Camera E., Urbanelli A., Picardo M., Altamura M.M. Early physiogical and cytological events induced by wounding in potato tuber// J. Exp. Bot. 2000. V. 51(348). P. 1267−1275.
  64. Faris J.D., Li W.L., Liu D.J., Chen P.D., Gill B.S. Candidate gene analysis of quantitative disease resistance in wheat // Theor. Appl. Genet. 1999. V. 98. P. 219−225.
  65. Farmer E.E., Ryan C.A. Interplant communication: airborne methyl jasmonate induced synthesis of proteinase inhibitors in plant leaves // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1990. V. 87. P. 7713−7716.
  66. Farmer E.E., Ryan C.A. Octadecanoid precursors of jasmonic acid activate the synthesis of wound inducible proteinase inhibitors // Plant Cell. 1992. V. 4. P. 129−134.
  67. Faubion J.M., Hoseney R.C. Lipoxygenase: its biochemisrty and role in breadmaking // Cereal Chem. 1981. V. 58. P. 175−180.
  68. Feussner I., Kindl H. Particulate and soluble lipoxygenase isoenzymes -comparison of molecular and enzymatic properties. // Planta. 1994. V. 94 P. 2228.
  69. Feussner I, Hause B, Nellen A, Wasternack C, Kindl H. Lipid-body lipoxygenase is expressed in cotyledons during germination prior to other lipoxygenase forms // Planta. 1996. V. 198(2). P. 288−293.
  70. Feussner I, Balkenhohl T. J, Porzel A, Kindl H, Wasternack C. Structural elucidation of oxygenated storage lipids in cucumber cotyledons // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 21 635−21 641.
  71. Feussner I, Wasternack C. Lipoxygenase catalyzed oxygenation of lipids // Fett. / Lipid. 1998. V. 100. P. 146 -152.
  72. Feussner I, Kiihn H, Wasternack C. Lipoxygenase-dependent degradation of storage lipids // Trends in Plant Sci. 2001. V. 16(6). P. 268−273.
  73. Fido R, Bekes F, Gras P. W, Tatham A. The effects of added gliadin classes on the mixing properties and extension of dough // J. Cereal Science. 1997. V. 26. P. 271−277.
  74. Forster C, Knox M, Domoney C, Casey R. lox-l:Ps:2, a Pisum sativum seed lipoxygenase gene//Plant Physiol. 1994b. V. 106. P. 1227−1228.
  75. Forster C, Domoney C, Casey R. Analysis of lipoxygenase pseudogene in Pisum //Theor. Appl. Genet. 1999. V. 98. P. 835−839.
  76. Fournier J, Pouenat M.-L, Rickauer M, Rabinovitch-Chable H, Rigaud M, Esquerre Tugaye M.-T. Purification and characterization of the elicitor -induced lipoxygenase in tobacco cells // Plant J. 1993. V. 3(1). P. 63 -70.
  77. Fucuda A, Nakamura Y, Ohigashi Y, Osava T, Uchida K. Cellular response to redox active lipid peroxidation products: indaction of glutathion S-transferase by 4-hydroxy-2-nonenal // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. V. 236. P. 505−509.
  78. Funk C.D. The molecular biology of mammalian lipoxygenases and the quest for eicosanoid functions using lipoxygenase-deficient mice // Biochim. Biophys. Acta. 1996. V. 1304. P. 65−84.
  79. Galiba G., Quarrie S.A., Sutka J., Morgounov A., Snape J.W. RELF mapping of the vernalization (Vrnl) and frost resistance (Frl) genes on chromosome 5A of wheat // Theor. Appl. Genet. 1995. V. 90. P. 1174−1179.
  80. Gao L., Ng P.K.W., Bushuk W. Structure of glutenin based on farinograph and electrophoretic resuls // Cereal Chemistry. 1992. V. 64. P. 452−455.
  81. Gardner H.W. Recent investigations into the lipoxygenase pathway of plants // Biochim. Biophys. Acta. 1991. V. 1084. P. 221−239.
  82. Gardner C.D., Sherrier D.J., Rapoport S.M. Localization of lipoxygenase proteins and mRNA in pea nodules: identification of lipoxygenase in lumen of infection threads // Mol. Plant Microbe Interact. 1996. V. 9. P. 282−289.
  83. GeertsA., FeltkampD., Rosahl S. Expression of lipoxygenase in wounded tuberts of Solanum tuberosum L. // Plant Physiol. 1994. V. 105. P. 269 -277.
  84. Gerwick W.H. Structure and biosynthesis of marine algal oxylipins. // Biochim. Biophys. Acta. 1994.V. 1211. P. 243 255.
  85. Gillmor S.A., Villasenor A., Fletterick R., Sigal E., Browner M.F. The structure of mammalian 15-lipoxygenase reveals similarity to the lipases and the determinants of substrate specificity // Nat. Struct. Biol. 1997. V. 4(12). P. 10 031 009.
  86. Gobel C., Feussner I., Rosahl S. Lipid Peroxidation during the Hypersensitive Response in Potato in the Absence of 9 Lipoxygenases // J. Biol. Chem. 2003. V. 278(52). P. 52 834−52 840.
  87. Gras P.W., Anderssen R.S., Keentok M., Bekes F., Appels R. Gluten protein functionality in wheat flour processing: a review // Austr. J. Agricultural Research. 2001. V. 52. P. 1311−1223.
  88. Grechkin A. N. Recent development in biochemistry of the plant lipoxygenase pathways // Prog. Lipid Res. 1998. V. 37. P. 317−352.
  89. Grechkin A.N., Mukhtarova L.S., Namberg M. The lipoxygenase pathway in tulip (Tulipa gesneriana): detection of the ketol route // Biochem. J. 2000. V. 352. P. 501−509.
  90. Greelman R.A., Tierney M.L., Mullet J.E. Jasmonic acid / Methyl Jasmonate accumulate in wounded soybean hypocotyls and modulate wound gene expression // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1992. V. 89. P. 4938−4941.
  91. Greelman R.A., Mullet J.E. Biosynthesis and action of jasmonates in plants // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 355−381.
  92. Griffiths A., Barry C., Alpuche Solis A.G., Grierson D. Ethylene and developmental signals regulate expression of lipoxygenase genes during tomato fruit ripening //J. Exp. Bot. 1999. V. 50. P. 793−798.
  93. Haddad Y., Benet J.C., Delenne J.Y., Mermet A., Abecassis J. Rheological behaviour of wheat endosperm proposal for classification based on the rheological characteristics of endosperm test samples // J. Cereal Science. 2001. V. 34. P. 105−116.
  94. Hart G.E., Langstone P.J. Chromosome location and evolution of isozyme structural genes in hexaploid wheat // Heredity. 1977. V. 39. P. 263 -277.
  95. Hause B., Weichert H., Hohne M., Kindl H., Feussner I. Expression of cucumber lipid body lipoxygenase in transgenic tobacco // Planta. 2000. V. 210. P. 708 714.
  96. Heitz T., Bergey D.R., Ryan C.A. A gene encoding a chloroplast- targeted lipoxygenase in tomato leaves is transiently induced by wounding, systemin and methyl jasmonate // Plant Physiol. 1997. V. 114(3). P. 1085−1093.
  97. Herman E.M., Larkins B.A. Protein storage bodies and vacuoles // Plant Cell. 1999. V. 11. P. 601−613.
  98. Herrmann G., Lethmann J., Peterson A., Sembdner G., Weidhase R.A., Parthier B. Species and tissue specificity of jasmonate-induced abundant proteins // J. Plant Physiol. 1989. V. 134 P. 703−709.
  99. Hessler G., Thomson M.J., Bensher D., Nachit M.M., Sorrells M. E Associationof lipoxygenase locus, Lpx-Bl, with variation in lipoxygenase activity in durum wheat seeds. // Crop Sci. 2002. V. 42. P. 695−1700.
  100. Hildebrand D. F., Zhuang H., Hamilton-Kemp T.R. Control of C6-Aldehyde Formation in Plant Tissue // Plant Lipid Biochemistry, Structure and Utilization (Ed. Quinn P.J., Harwood J.L.). Portland Press. 1990. P. 307−309.
  101. Hohne M., Nellen A., Schwennesen K., Kindl H. Lipid body lipoxygenase characterized by protein fragmentation, cDNA sequence and very early expression of the enzyme during germination of cucumber seeds // Eur. J. Biochem. 1996. V.241. P. 6−11.
  102. Holtman W.L., van Duijn G., Srdee J.A., Douma A.C. Differential expression of lipoxygenase isoenzymes in embryos of germinating barley // Plant physiol. 1996. V. 11 (2). P. 569−576.
  103. Holtman W.L., Vredenbregt-Heistek J.C., Schmitt N.F., Feussner I. Lipoxygenase-2 oxygenates storage lipids in embryos of germinating barley // Eur. J. Biochem. 1997. V. 248. P. 452−458.
  104. Hoseney R.C., Rao H., Faubion J., Sighu J.S. Mixograph studies. IV. The mechanism by which lipoxygenase increases mixing tolerance // Cereal Chem. 1980. V. 57. P. 163−166.
  105. Hsieh C.C. and Mc Donald C.E. Isolation of lipoxygenase isoenzymes from flour of durum wheat endosperm // Cereal Chem. 1984. V. 61(5). P. 392−398.
  106. Itoh A., Schilmiller A.L., Mc Caig B.C., Howe G.A. Identification of jasmonate-regulated allene oxide synthase that metabolizes 9-hydroperoxides of linoleic and linolenic acids // J. Biol. Chem. 2002. V. 277(4). P. 46 051−46 058.
  107. Jensen A.B., Roca E., Rigaud M., Freyssinet G., Pages M. Molecular characterization of L2 lipoxygenase from maize embryos // Plant Mol. Biol. 1997. V. 33. P. 605−614.
  108. Jiang Z.D., Gerwick W.H. Noveloxylipins from the temperate red alga Polyneura latissima: evidence for an arachidonate 9(S) — lipoxygenase // Lipids. 1997. V. 32(3). P.231−235.
  109. Kasarda D.D. Gluten structure in relation to wheat quality // In 'Wheat is unique' (ed. Pomeranz Y.) AACC: St Paul, MN. 1989. P. 158−236.
  110. Kato T., Yamaguchi T., Uyehara T., Yokoyama T., Namai T., Yamanaka S. Self-defensive substances in rice plant against rice blast disease // Tetrahedron Lett. 1983. V. 24. P. 4715−4718.
  111. Kato T, Ohta H, Tanaka K, Shibata D. Appearance of new lipoxygenases in soybean cotyledons after germination and evidence for expression of major new lipoxygenase gene // Plant Physiol. 1992. V. 98. P. 324−330.
  112. Kato T, Maeda Y, Nirukawa T, Yoshioka N. Lipoxygenase activity increments in infected tomato leaves and oxidation product of linoleic acid by its in vitro enzyme reaction // Biosci. Biothech. Biochem. 1992. V. 56. P. 373−375.
  113. Kausch K. D, Handa A. K. Molecular cloning of a ripening-specific lipoxygenase and its expression during wild-type and mutant tomato fruit development // Plant Physiol. 1997. V. 113(4). P. 1041−1050.
  114. Klauer S. F, Franceschi V. R, Ku M.S.B. Protein compositions of mesophyll and paraveinal mesophyll of soybean leaves at various developmental stages // Plant Physiol. 1991. V. 97. P. 1306−1316.
  115. Knox M., Forster C, Domoney C., Casey R. Structure of the Pisum sativum seed lipoxygenase gene lox-l:Ps:3 II Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1214. P. 341 343.
  116. Kolomiets M. V, Hannapel D. J, Chen H, Tymeson M, Gladon R.J. Lipoxygenase is involved in control of potato tuber development // Plant Cell. 2001. V.13. P. 613−626.
  117. Koshio K, Takahashi H, Ota Y. Induction of browning of male flowers of Cryptomeria japonica by treatment with fatty acids: mechanism and the role of trans-2-hexenal // Plant and Cell Physiol. 1995. V. 36. P. 1511−1517.
  118. Kuda H, Ejima A, Mitui I, Sato K, Ishihara N, Fukuda K, Saito F, Uenakai K. Isolation and characterization of cytotoxic compounds from corn // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1993. V. 57(6). P. 1020−1021.
  119. Kuhn H, Thiele B. J. The diversity of the lipoxygenase family. Many sequense data but little information on biological significance // FEBS Letters. 1999. V. 449. P. 7−11.
  120. Kuninori T, Nishiyama J, Matsumoto H. Effect of mushroom extract on the physical properties of dough // Cereal Chem. 1976. V. 53. P. 420−428.
  121. Lai C. S, Davis A.B., and Hoseney R.C. Production of whole wheat bread with good loaf volume // Cereal Chem. 1989. V. 66. P.224.
  122. Lapochkina I.F. Genetic diversity of «Arsenal» collection and its use in wheat breeding. Abstracts of Intern. Appl. Sci. Confer. «Genetic Resources of Cultural Plants». 2001. St. Petersburg. P. 133−135.
  123. Lasztity R. Correlation between chemical structure and rheological properties of gluten //Ann. Technol. Agr. 1980. V. 29. P. 339−361.
  124. Law C. N, Worland A.J. Inter-varietal chromosome substitution lines in wheat -revisited//Euphytica. 1996. V. 89(1). P. 1−10.
  125. Leshem Y.Y. Membrane phospholipid catabolism and Ca activity in control of senescence // Physiol. Plant. 1987. V. 69. P. 551−559.
  126. Li W. L, Faris J. D, Chittoor J. M, Leach J. E, Hulbert S. H, Liu D. J, Chen P. D, Gill B.S. Genomic mapping of resistance genes in wheat // Theor. Appl. Genet. 1999. V. 98. P. 226−233.
  127. Lomnitski L, Bar-Natan R, Sklan D, Grossman S. The interaction between 13-carotene and lipoxygenase in plant and animal systems Biochim // Biophys. Acta. 1993. V. 1167. P. 331−338.
  128. Lowry O. H, Rosebrough N. J, Farr A. L, Randall R.J. Protein measurement with the folin phenol reagent //J. Biol. Chem. 1951. V. 193. P. 265−275.
  129. Maccarrone M, Veldink G. A, Vliegenhart F.G. Thermal injury and ozone stress affect soybean lipoxygenases expression // FEBS Lett. 1992. V. 309. P. 225 -230.
  130. Maccarrone M, van Aarle P. G, Veldink G. A, Vliegenthart J.F. In vitro oxygenation of soybean biomembranes by lipoxygenase-2 // Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1190(1). P. 164−169.
  131. Maccarrone M., Veldink G.A., Finazzi Aghro A., Vliegenhart F.G. Modulation of soybean lipoxygenase expression and membrane oxidation by water deficit // FEBS Lett. 1995. V. 371. P. 223−226.
  132. Maccarrone M., Veldink G.A., Vliegenhart F.G., Finazzi Aghro A. Ozone stress modulates amine oxidase and lipoxygenase expression in lentil (Lens culinaris) seedlings // FEBS Lett. 1997. V. 408. P. 241−244.
  133. Macri F., Braidot E., Petrussa E., Vianello A. Lipoxygenase activity associated to isolated soybean plasma membranes // Biochim. Biophys. Acta. 1994.V. 1215. P. 109−114.
  134. MacRitchie F. Evalution of contributions from wheat protein fractions to dough mixing and bread making// J. Cereal Science. 1987. V. 6. P. 259−268.
  135. Manna F., Borelli G.M., Massardo D.R., Wolf K., Alifano P., Giudice L.D., Di Fonzo N. Differential expression of lipoxygenase genes among durum wheat cultivars // Cereal Res. Commun. 1998. V. 26(1). P. 23−30.
  136. Mansur L.M., Qualset C.O., Kasarda D.D., Morris R. Effects of 'Cheyenne' chromosomes on milling and baking quality in 'Chinese Spring' wheat in relation to glutenin and gliadin storage proteins // Crop Sci. 1990. V. 30(3). P. 593−602.
  137. Mason H.S., Mullet J.E. Expression of two soybean vegetative storage protein genes during development and in response to water dificit, wounding, and jasmonic acid // Plant Cell. 1990. V.2. P. 569−579.
  138. Mauch F., Kmecl A., Schaffrath U., Volrath S., Gorlach J., Ward E., Ryals J., Dudler R. Mechanosensitive expression of lipoxygenase genes in wheat // Plant Physiol. 1997. V. 114(4). P.1561−1566.
  139. Maystrenko O. I, Troshina A.V., Ermakova M.F. Chromosomal arm location of genes for flour quality in wheat using ditelosomic lines // Proc. 4-th Int. Wheat Genet. Symp., Missouri Agr. Exp. Sta., Columbia, Mo. 1973. P. 51−56.
  140. Maystrenko O.I., Pshenichnikova T.A., Popova O.M. The development of 1A, 6D double substitution line Diamant 2/Novosibirskaya 67: the final stage // EWAC Newsletter, Proc. l0th EWAC Meeting. 1998. Viterbo (Italy). P. 123−127.
  141. McConn M., Greelman R.A., Bell E., Mullet J.E., Browse J. Jasmonate is essential for defense in Arabidopsis II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 5473- 5477.
  142. McDonald C.E. Lipoxygenase and Lutein Bleaching Activity of Durum Wheat Semolina// Cereal Chem. 1979. V. 50. P. 292−302.
  143. Melan M.A., Dong X., Endara M.E., Davis K.R., Ausubel F.M., Peterman T.K. An Arabidopsis thaliana lipoxygenase gene can be induced by pathogens, abscisic acids, and methyl jasmonate // Plant Physiol. 1993. V. 101(2). P. 441 450.
  144. Minor W., Steczko J., Stec B., Otwinowski Z., Bolin J.T., Walter R., Axelrod B. Crystal structure of soybean lipoxygenase L-l at 1.4 A resolution // Biochemistry. 1996. V. 35(33). P. 10 687−10 701.
  145. Mueller-Uri F., Parthier B., Nover L. Jasmonate-induced alteration of gene expressionin barley leaf segment analyzed by in vivo and in vitro protein synthesis // Planta. 1988. V. 176. P. 241−247.
  146. Namai T., Kato T., Yamaguchi Y., Nirukawa T. Anti-rice blast activity and resistance induction of C-18 oxygenated fatty acids // Biosci. Biothech. Biochem. 1993. V. 57. P. 611−613.
  147. Narvel J.M., Fehr W.R., Welke G.A. Agronomic and seed traits of soybean lines lacking seed lipoxygenases // Crop Sci. 1998. V. 38. P. 926−928.
  148. Nelles E.M., Randall P.G., Taylor J.R.N. Improvement of brown bread quality by prehydration treatment and cultivar selection of bran // Cereal Chem. 1998. V. 75(4). P. 536−540.
  149. Nelson J.C., Sorrells M.E., Van Deynse A.E., Lu Y.H., Atkinson M., Bernard M., Leroy P., Fans J.D., Anderson J.A. Molecular mapping of wheat: major genes and rearrangements in homoloeologous groups 4, 5, and 7 // Genetics. 1995. V. 141. P. 721−731.
  150. Nelson J.C. QGENE: software for mapping based genomic analysis and breeding // Mol. Breed. 1997. V.3. P. 239−245.
  151. Nelson J.C., Andreescu C., Breseghello F., Finney P.L., Gualberto D.G., Bergman C.J., Pena R.J., Perretant M.R., Leroy P., Qualset C.O., Sorrells M.E. Quantitative trait locus analysis of wheat quality traits // Euphytica. 2006. V. 149. P. 145 -159.
  152. Niroda N., Kaneko T., Kuroda H., Kaneda H., Takashio M., Ito K., Takeda K. Characterization of lipoxygenase-1 null mutants in barley // Theor. Appl. Genet. 2005. V. 111. P. 1580−1584.
  153. Nishiuchi T., Hamada T., Kodama H., Iba K. Wounding changes the spatial expression pattern of arabidopsis plastid co-3 fatty acid desaturase gene (FAD7) through different signal transduction pathways // Plant Cell. 1997. V. 9. P. 1701 -1712.
  154. Parchmann S., Gundlach H., Mueller M.J. Induction of 12-oxo-phytodienoic acid in wounded plants and elicited plant cell cultures // Plant Physiol. 1997. V. 115. P. 1057−1064.
  155. Payne P.I., Jackson L.M., Holt E.A., Law C.N. Wheat storage proteins: their genetics and their potential for manipulation by plant breeding // Philos. Trans. R. Soc. London, Ser B. 1984. V. 304. P. 359−371.
  156. Peng Y.L., Shirano Y., Ohta H., Hibino T., Tanaka K., Shibata D.A. Novel lipoxygenase from rice. Primary structure and specific expression upon incompatible infection with rice blast fungus // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 3755−3761.
  157. Perlick A.M., Puhler A. Asurvey transcripts expressed specifically in root nodules of broad bean (Viciafaba) // Plant Mol. Biol. 1993. V. 22. P. 957−970.
  158. Permyakova M.D., Trufanov V.A., Permyakov A. V, Pshenichnikova T.A. Specific lipoxygenase activity in Triticum aestivum subsp. aestivum / Aegilops Speltoides introgression lines // Annu. Wheat Newsletter. 2005. V.51. P. 147−148.
  159. Porta H., Rocha-Sosa M. Plant Lipoxygenases. Physiological and Molecular Features//Plant Physiology. 2002. V. 130. P. 15−21.
  160. Prioul J.-L., Pelleschi S., Sene M., Thevenot C., Causse M., de Vienne D., Leonardi A. From QTLs for enzyme activity to candidate genes in maize // J. Exp. Botany. 1999. V. 50(337). P. 1281−1288.
  161. Proteau P.J., Gerwick W.H. Divinyl ethers and hydroxy fatty acids from three species oiLaminaria (brown algae) // Lipids. 1993. V. 28(9). P. 783−787.
  162. Rani K.U., Prasada Rao U.J.S., Leelavathi K., Haridas Rao P. Distribution of enzymes in wheat flour mill streams // J. Cereal Sci. 2001. V. 34. P. 233−242.
  163. Roder M.S., Korzun V., Wendehake K., Plaschke J., Tixier M.H., Leroy P., Ganal M.W. A microsatellite map of wheat // Genetics. 1998. V.149. P.2007−2023.
  164. Rodriguez-Concepction M., Gomez M.D., Beltran J.P. Immunolocalization of lipoxygenase in pea (Pisum sativum L.) carpels // Plant Cell Rep. 1996. V. 15. P. 620−626.
  165. Rogers G.S., Gras P.W., Batey I.L., Milham P.J., Payne L., Conroy J.P. The influence of atmospheric C02 concentration on the protein. Starch and mixing properties of wheat flour // Aust. J. Plant Physiology. 1998. V. 25. P. 287−393.
  166. Rosahl S. Lipoxygenases in plant their role in development and stress response // Naturforsch. Bio. Sci. 1996. V. 51. P. 123- 138.
  167. Rousset M., Brabant P., Kota R.S., Dubcovsky J., Dvorak J. Use of recombinant substitution lines for gene mapping and QTL analysis of bread making quality in wheat // Euphytica. 2001. V. 119. P. 81−87.
  168. Salina E.A., Adonina I.G., Efremova T.T., Lapochkina I.F., Pshenichnicova T.A. The genome-specfic subtelomeric repeats for study of introgressive lines T. aestivumxAe. speltoides II EWAC Newsletter. 2001. Novosibirsk. P. 161−164.
  169. Saravitz D.M., Siedow J.N. The differential expression of wound-inducicible lipoxygenase genes in soybean leaves // Plant Physiol. 1996. V. 110(1). P. 287 299.
  170. Sapirstein H.D., Suchy J. SDS protein gel test for prediction of bread loaf volume // Cereal Chem. 1999. V. 76. P. 164−172.
  171. Sathivamoorthy P., Nakamura S. Free- radical- induced lipid peroxidation in seeds (Review) // Israel J. Plant Sciences. 1995. V. 43(4). P. 295−302.
  172. Schaffrath U., Zabbai F., Dudler R. Characterization of RCI-1, a chloroplastic rice lipoxygenase whose synthesis is induced by chemical plant resistance activators // Eur. J. Biochem. 2000. V. 267. P. 5935−5942.
  173. Schaller F. Enzymes of biosynthesis of octadecanoid-derived signaling molecules // J. Exp. Bot. 2001. V. 52(354). P. 11−23.
  174. Schuurink N.F., van Mechelen J.R. Expression of lipoxygenase isoenzymes in developing barley grains // Plant Sci. 1997. V. 128. P. 141−150.
  175. Schwiezer P., Buchala A., Silverman P., Seskar M., Raskin I., Metraux J.P. Jasmonat-inducible genes are activated in rice by pathogene attack without a concominant increase in endogenous jasmonic acid levels // Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 79−88.
  176. Sembdner G., Parthier B. Biochemistry and the physiological and molecular actions of jasmonates // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1993. V. 44. P. 569 -589.
  177. Shewry P.R., Halford N.G., Tatham A.S. The high molecular weight subunits of wheat glutenin // J. Cer. Sci. 1992. V. 15. P.105 -120.
  178. Shewry P.R., Napier J.A., Tatham A.S. Seed storage proteins: Structure and biosynthesis // Plant Cell. 1995. V. 7. P. 945−956.
  179. Shewry P.R., Tatham A.S. Disulphide bonds in wheat gluten proteins // J. Cereal Sci. 1997. V. 25(3). P. 207−227.
  180. Shiiba K., Negishi Y., Okada K., Nagao S. Purification and characterization of lipoxygenase isozymes from wheat germ // Cereal Chem. 1991. V. 68. P. 115 122.
  181. Shibata D., Steczko J., Dixon J.E., Hermodson M., Yazdanparast R., Axelrod B. Primaty structure of soybean lipoxygenase-1 // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 10 080−10 085.
  182. Shibata D., Steczko J., Dixon J.E., Andrews P.C., Hermodson M., Axelrod B. Primaty structure of soybean lipoxygenase L-2 // J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 6816−6821.
  183. Shibata D., Slusarenko A., Casey R., Hildebrand D., Bell E. Lipoxygenases // Plant Mol. Biol. Rep. 1994. V. 12: CPGN Supplement. P. 41- 42.
  184. Siedow J.N. Plant lipoxygenase: structure and function // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1991. V. 42. P. 145−188.
  185. Singh N.K., Shepherd K.W. Linkage mapping of genes controlling endosperm storage proteins in wheat. 1. Genes on the short arms of group 1 chromosomes // Theor. Appl. Genet. 1988. V. 75. P. 628−641.
  186. Singh N.K., Donovan G.R., Carpenter H.C., Skerritt J.H., Langridge P. Isolation and characterization of wheat triticin cDNA revealing a unique lysine-rich repetitive domain // Plant Mol. Biol. 1993. V. 22(2). P.227−237.
  187. Skrzypczak-Jankun E., Amzel L.M., Kroa B.A., Funk M.O.J. Structure of soybean lipoxygenase L3 and a comparison with its LI isoenzyme // Proteins. 1997. V. 29(1). P. 15−31.
  188. Smith J. J, Linforth R, Tucker G.A. Soluble lipoxygenase isoforms from tomato fruit//Phytochemistry. 1997. V. 45(3). P. 453−458.
  189. Snape J.W. Predicting new genes for flowering time in wheat by comparative mapping with barley // EWAC Newsletter. 2001. Novosibirsk. P. 37- 42.
  190. Song W. C, Brash A.R. Purification of an alien oxide synthase and identification of the enzyme as a cytochrome P-450 // Science. 1991. V. 253. P. 781−784.
  191. Song W. C, Funk C. D, Brash A.R. Molecular cloning of the alien oxide synthase: a cytochrome P-450 specialized for the metabolism of fatty acid hydroperoxides // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 8519−8523.
  192. Staswick P.E. Developmental regulation and the influence of plant sinks on vegetative storage protein gene expression in soybean leaves // Plant Physiol. 1989. V. 89. P. 309−315.
  193. Staswick P.E. Novel regulation of vegetative storage protein genes // Plant Cell. 1990. V. 2. P. 1−6.
  194. SuC, Oliw E. H. Manganese lipoxygenase, purification and characterization // J. Biol. Chem. 1998. V. 273(21) P. 1372−1379.
  195. Sutka J, Galiba G, Snape J.W. Intrachromosomal mapping of frost resistance genes in wheat // EWAC Newsletter. 2001. Novosibirsk. P. 51−55.
  196. Surowy T.K., Boyer J.S. Low water potentials affect expression of genes encoding vegetative storage proteins and plasma membrane proton ATPase in soybean // Plant Mol. Biol. 1991. V. 16. P. 251−262.
  197. Thaler J. Jasmonate-inducible plant defences cause increased parasitism of herbivores // Nature. 1999. V. 399. P. 686- 688.
  198. Toth B., Galiba G., Feher E., Sutka J., Snape J.W. Mapping genes affecting flowering time and frost resistance on chromosome 5B of wheat // Theor. Appl. Genet. 2003. V.107. P.509−514.
  199. Tranbarger T.J., Franceschi V.R., Hildebrand D.F., Grimes H.D. The soybean 94-kilodalton vegetative storage protein is a lipoxygenase that is localized in paraveinal mesophyll cell vacuoles // Plant Cell. 1991. V. 3. P. 973−987.
  200. Trono D, Pastore D., Di Fonso N. Carotenoid dependent inhibition of durum wheat lipoxygenase //J. Cereal Science. 1999. V. 29. P. 99−102.
  201. Uthayakumaran S., Gras P.W., Stoddard F., Bekes F. Effects of varying protein content and glutenin-to-gliadin ratio on the functional properties of wheat dough // Cereal Chem. 1999. V. 77. P. 737−743.
  202. Van Aarle P.G.M., de Barse M.M., Veldink G.A., Vliegenthart J.F.G. Purification of a lipoxygenase from ungerminated barley. Characterization and product formation//FEBS Letters. 1991. V. 280(1). P. 159−162.
  203. Van Mechelen J.R., Smits M., Douma A.C., Sedee N.J.A., Rouster J., Cameron-Mills V., Heidekamp F., Valk B.E. Primary structure of lipoxygenase from barley grain as deduced from its cDNA sequence // Biochim. Biophys. Acta. 1995. V. 1254. P. 221−225.
  204. Van Mechelen J. R., Schuurink R.C., Smits M., Graner A., Douma A.C., Sedee N.J.A., Schmitt N.F., Valk B.E. Molecular characterization of two lipoxygenases from barley // Plant Mol. Biol. 1999. V. 39. P. 1283−1298.
  205. Van Oort M. Oxidases in baking. A reviw on the use of oxidases in breadmaking // International Food Ingredients. 1996. №. 4. P. 42−45.
  206. Veronesi C., Rickauer M., Fournier J., Pouenat M.L., Esquerre-Tugaye M.T. Lipoxygenase gene expression in tobacco- Phytophthora parasitica nicotianae interaction // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 997−1004.
  207. Vick B.A., Zimmerman D.C. Oxidative systems for modification of fatty acids: The lipoxygenase pathway // Biochemistry of Plants a somprehensive treatise. V.9. Lipids. Structure and Function (ed. Stumpf P.K.). 1987. Acad. Press, Orlando P. 53−90.
  208. Voros K., Feussner I., Ktihn H., Lee J., Graner A., Lobner M., Parthier, Wasternack C. Characterization of methyl jasmonate inducible lipoxygenase from barley {Hordeum vulgare cv Salome) leaves // Eur. J. Biochem. 1998. V. 251. P. 36−44.
  209. Wang C., Croft K.P.C., Jarlfors U., Hildebrand D.F. Subcellular localization studies indicate that lipoxygenases 1 to 6 are not involved in lipid mobilization during soybean germination // Plant Physiol. 1999. V. 120. P. 227−235.
  210. Wiseman J.S., Nichols J.S. Ketones as electrophilic substrates of lipoxygenase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. V. 154(2). P. 544−549.
  211. Wittenbach V.A. Purification and Characterization of soybean leaf storage glycoprotein //Plant.Physiol. 1983a. V. 73(1). P. 125−129.
  212. Wittenbach V.A. Effect of pod removal on leaf photosynthesis and soluble protein composition of field-grown soybeans // Plant. Physiol. 1983b V. 73(1). P. 121−124.
  213. Wrigley C.W., Shepherd K.W. Electrofocusing of grain proteins from wheat genotypes // NY Acad. Sci. 1973. V. 209. P. 154−162.
  214. Yamamoto S., Suzuki H., UedaN., Arachidonate 12-lipoxygenases // Prog. Lipid. Res. 1997. V. 36(1). P. 23−41.
  215. Yang G., Schwarz P.B., Vick B.A. Purification and characterization of lipoxygenase isoenzymes from germinating barley // Cereal Chem. 1993. V. 70. P. 589−595.
  216. Yenofsky R.L., Fine M., Liu C. Isolation and characterization of soybean (Glicine max) lipoxygenase-3 gene // Mol. Genet. 1988. V. 211. P. 215−222.
  217. Zhang B., Chen K., Bowen J., Allan A., Espley R., Karunairetnam S., Ferguson I. Differential expression within the LOX gene family in ripening kiwifruit // J. Exp. Bot. 2006. V. 57(14). P. 3825−3836.
  218. Zimmerman D.C., Vick B.A. Hydroperoxide isomerase. A new enzyme of lipid metabolism // Plant Physiol. 1970. № 3. P. 445−453.
  219. Zimmerman D.C., Coudron C.A. Identification of traumatin, a wound hormone, as 12-Oxo-trans-10-dodecenoic Acid// Plant Physiol. 1979. V. 63. P. 536−541.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!