Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Влияние тиолдисульфидной системы, окислительной модификации белков на функции нейтрофилов при окислительном стрессе

Диссертация: Влияние тиолдисульфидной системы, окислительной модификации белков на функции нейтрофилов при окислительном стрессе
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Усиление продукции АФК потенцирует смещение равновесия прооксиданты-антиоксиданты в сторону преобладания окислительных процессов. Гиперактивация СРО в условиях дефицита компонентов АОЗ из механизма, обеспечивающего микробицидную функцию фагоцитирующих клеток, превращается в механизм развития мембранной и клеточной патологии с последующим проявлением окислительного стресса на уровне целого… Читать ещё >

Содержание

  • Список использованных сокращений

Глава 1. Обзор литературы. Современные представления о роли системы про- и антиоксидантов, окислительной модификации белков в развитии окислительного стресса

1.1. Окислительный стресс в патогенезе воспаления

1.2. Факторы цитотоксичности фагоцитов

1.3. Свободнорадикальное окисление макромолекул 23 1.3.1. Окислительная модификация белков

1.4. Механизмы антиоксидантной защиты

1.4.1. Ферментативные антиоксиданты

1.4.2. Неферментативные антиоксиданты

1.5. Окислительная модификация белков и состояние тиолдисульфидной системы при окислительном стрессе 46

Заключение

Глава 2. Материал и методы исследования

2.1. Материал исследования

2.1.1. Клиническая характеристика пациентов с внебольничной пневмонией

2.1.2. Экспериментальный блок исследования

2.2. Методы исследования

2.2.1. Выделение нейтрофилов крови

2.2.2. Культивирование нейтрофилов крови

2.2.3. Определение содержания провоспалительных цитокинов в супернатантах культур нейтрофилов крови

2.2.4. Определение активности миелопероксидазы нейтрофилов крови

2.2.5. Определение уровня продукции гидроксильного радикала нейтрофилами крови

2.2.6. Определение содержания восстановленного и окисленного глутатиона в нейтрофилах крови

2.2.7. Определение концентрации SH-групп белков в нейтрофилах крови

2.2.8. Определение содержания белково-связанного глутатиона в нейтрофилах крови

2.2.9. Определение активности глутатионпероксидазы в нейтрофилах крови

2.2.10. Определение активности тиоредоксинредуктазы в нейтрофилах крови

2.2.11. Определение содержания карбонильных производных белков в нейтрофилах крови

2.2.12. Определение концентрации белка в нейтрофилах крови

2.2.13. Определение содержания ТБК-активных продуктов в плазме крови

2.2.14. Определение содержания карбонильных производных белков плазмы крови

2.2.15. Определение содержания битирозина и окисленного триптофана в плазме крови

2.2.16. Определение активности каталазы в плазме крови

2.2.17. Определение содержания церулоплазмина в плазме крови

2.2.18. Определение концентрации общего белка в плазме крови 69 2.3. Статистическая обработка результатов

Глава 3. Результаты собственных исследований

3.1. Клинический блок исследования

3.1.1. Функциональное состояние нейтрофилов крови у пациентов с внебольничной пневмонией

3.1.2. Оценка параметров перекисного окисления липидов и антиоксидантной системы плазмы крови у пациентов с внебольничной пневмонией

3.1.3. Состояние тиолдисульфидной системы в нейтрофилах крови у пациентов с внебольничной пневмонией

3.1.4. Окислительная модификация белков нейтрофилов и плазмы крови у пациентов с внебольничной пневмонией

3.2. Экспериментальный блок исследования

3.2.1. Функциональный статус, состояние тиолдисульфидной системы и окислительная модификация белков нейтрофилов у пациентов с внебольничной пневмонией и в условиях окислительного стресса in vitro

3.2.2. Влияние блокатора и протектора SH-групп, ингибиторов синтеза глутатиона и каталазы на функциональное состояние нейтрофилов крови у пациентов с внебольничной пневмонией и при окислительном стрессе in vitro

3.2.3. Влияние блокатора и протектора SH-групп, ингибиторов синтеза глутатиона и каталазы на состояние тиолдисульфидной системы нейтрофилов крови у пациентов с внебольничной пневмонией и при окислительном стрессе in vitro

3.2.4. Влияние блокатора и протектора SH-групп, ингибиторов синтеза глутатиона и каталазы на окислительную модификацию белков в нейтрофилах крови у пациентов с внебольничной пневмонией и при окислительном стрессе in vitro

Глава 4. Обсуждение результатов исследования

Выводы

Влияние тиолдисульфидной системы, окислительной модификации белков на функции нейтрофилов при окислительном стрессе (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность исследования. Острое воспаление остается актуальной медицинской проблемой в силу широкой распространенности и стабильно высокой летальности заболеваний, сопровождающихся развитием воспалительного процесса [Маянский Д. Н., 1997; Логвиненко Н. И., 2003; Чучалин А. Г., 2006]. Молекулярные механизмы воспаления включают увеличение продукции нейтрофилами активных форм кислорода (АФК), которые в условиях дисбаланса системы антиоксидантной защиты обусловливают развитие окислительного стресса с проявлениями его на молекулярном, клеточном и организменном уровнях [Кулинский В. И., 1999; Дубинина Е. Е., 2006; Чеснокова Н. П., 2007; Меныцикова Е. Б. и соавт., 2008]. В частности, окислительный стресс является механизмом повреждения клеток при воспалительных заболеваниях в легких, где метаболическая активность нейтрофильных лейкоцитов не лимитируется содержанием кислорода [Wenger R. Н., 2000; Peers С., Kemp P. J., 2001].

Активные формы кислорода при окислительном стрессе вызывают активацию процессов перекисного окисления липидов, повреждение нуклеиновых кислот, окислительную модификацию белков [Владимиров Ю. А., 2000; Stadtman Е. R., Levine R. L., 2000; Дубинина Е. Е., 2006] не только в клетках-мишенях, но и в самих нейтрофилах. Окислительная модификация вызывает изменения структурной организации белков, их агрегацию и денатурацию, приводя к нарушению или исчезновению функциональной активности протеинов (каталитической, регуляторной, транспортной, рецепторной и др.), и может индуцировать гибель клетки [Droge W., 2002; Дубинина Е. Е., 2006; Лущак В. И., 2007].

Существенный вклад в поддержание баланса между прооксидантными эффектами и антиоксидантным потенциалом клетки вносит тиолдисульфидная система [Stadtman Е. R., Levine R. L., 2000; Chappie I. L.,.

2002]. Восстановленный глутатион, выступая акцептором гидроксильного радикала и синглетного кислорода, существенно снижает деструктивное и цитотоксическое действие АФК [Zhu Y. et al., 2007]. Одновременно глутатион участвует в работе глутатионзависимых ферментов, которым принадлежит ведущая роль не только в обеспечении антиоксидантных процессов, но и в регуляции структуры и функций биологических мембран, в механизмах детоксикации [Шепелев А. П. и соавт., 2000; Меныцикова Е. Б. и соавт., 2006]. В последние годы многочисленные исследования связаны с выяснением роли глутатиона в экспрессии генов, внутриклеточной сигнализации, регуляции активности ферментов, апоптоза и других процессов [Cumming R. С. et al., 2004; Forman Н. J., 2004; Day R. M., Suzuki Y. J., 2005; Asian M., Canatan D., 2008; Circu C. L. et al., 2009]. Наряду с этим для поддержания окислительно-восстановительного баланса клетки большое значение имеют сопряженные эффекты тиоредоксина, функционирующего как дисульфидредуктаза, и НАДФН-зависимой тиоредоксинредуктазы, осуществляющей его восстановление [Дас Д. К., Молик Н., 2004; Nakamura.

H., 2004].

Роль тиолдисульфидной системы и окислительной модификации белков в регуляции функций нейтрофилов, как в норме, так и при патологии, остается недостаточно изученной. Наиболее актуальным представляется выявление взаимосвязей между дисбалансом тиолдисульфидной системы, степенью окислительной модификации белков и функциональным состоянием нейтрофилов в условиях окислительного стресса, сопровождающего развитие воспалительного процесса.

Цель исследования: установить роль тиолдисульфидной системы и окислительной модификации белков в механизмах изменений функциональных свойств нейтрофильных лейкоцитов крови при внебольничной пневмонии и экспериментальном окислительном стрессе.

Задачи исследования:

I. Изучить особенности функционального состояния нейтрофильных лейкоцитов крови (продукция гидроксильного радикала, провоспалительных цитокинов ИЛ-8 и ФНО-а, активность миелопероксидазы) у больных внебольничной пневмонией и при экспериментальном окислительном стрессе.

2. Оценить состояние тиолдисульфидной системы в нейтрофильных лейкоцитах крови у больных внебольничной пневмонией и в условиях экспериментального окислительного стресса.

3. Определить содержание продуктов окислительной модификации белков в нейтрофильных лейкоцитах и плазме крови пациентов с внебольничной пневмонией и при экспериментальном окислительном стрессе.

4. Оценить фукциональное состояние и окислительную модификацию белков в нейтрофилах крови у больных внебольничной пневмонией и при экспериментальном окислительном стрессе в условиях действия блокатора или протектора SH-групп, ингибитора каталазы или синтеза глутатиона.

5. Выявить общие закономерности и механизмы влияния тиолдисульфидной системы и окислительной модификации белков на функциональные свойства нейтрофильных лейкоцитов крови у больных внебольничной пневмонией и при экспериментальном окислительном стрессе.

Научная новизна. Впервые проведена комплексная оценка состояния тиолдисульфидной системы, окислительной модификации белков и функциональных свойств нейтрофильных лейкоцитов крови при остром воспалении на примере внебольничной пневмонии и экспериментальном окислительном стрессе, индуцированным 200 мкМ перекисью водорода. Установлено, что в нейтрофильных лейкоцитах крови больных внебольничной пневмонией и при окислительном стрессе in vitro дисбаланс тиолдисульфидной системы и окислительная модификация белков сопровождаются изменениями функционального состояния клеток (возрастанием продукции гидроксильного радикала, провоспалительных цитокинов ИЛ-8 и ФНО-а и активности миелопероксидазы).

Показано, что в условиях действия протектора SH-rpynn 1,4-дитиоэритритола в нейтрофильных лейкоцитах крови пациентов с внебольничной пневмонией и при экспериментальном окислительном стрессе происходит снижение содержания карбонильных производных белков. При культивировании нейтрофилов крови больных внебольничной пневмонией и с индуцированным окислительным стрессом с ингибитором каталазы или синтеза глутатиона выявлено, что дефицит восстановленного глутатиона в клетках приводит к активации окислительной модификации белков, снижению активности миелопероксидазы и продуции гидроксильного радикала на фоне повышенной продукции провоспалительных цитокинов ИЛ-8 и ФНО-а.

Установлено, что молекулярные механизмы изменений функциональных свойств нейтрофильных лейкоцитов крови при внебольничной пневмонии и экспериментальном окислительном стрессе, индуцированным 200 мкМ перекисью водорода, являются однотипными и сопряжены с участием восстановленного и белково-связанного глутатиона в защите внутриклеточных белков от окислительного повреждения.

Теоретическая и практическая значимость. Полученные в результате проведенного исследования новые данные фундаментального характера позволяют расширить существующие представления о механизмах регуляции функционального состояния нейтрофильных лейкоцитов крови в условиях острого воспаления в клинике внутренних болезней и окислительного стресса in vitro. Выявлена роль восстановленного глутатиона в регуляции процессов окислительной модификации белков и в поддержании функционального состояния нейтрофилов крови у пациентов с внебольничной пневмонией и при окислительном стрессе in vitro. Установленные закономерности могут быть использованы для дальнейшего изучения редокс-чувствительных механизмов нарушений функциональных свойств нейтрофилов и послужить основой для разработки молекулярных технологий регуляции функционального состояния нейтрофильных лейкоцитов крови при развитии воспалительного процесса.

Положения, выносимые на защиту:

1. Окислительный стресс при внебольничной пневмонии сопровождается дисбалансом тиолдисульфидной системы (снижение содержания восстановленного глутатиона, тиоловых групп белков, активности глутатионпероксидазы и возрастание концентрации окисленной формы глутатиона), активацией процессов окислительной модификации белков в нейтрофильных лейкоцитах крови и изменениями функциональных свойств клеток (возрастание продукции гидроксильного радикала, ИЛ-8, ФНО-а и активности миелопероксидазы).

2. Активация окислительного повреждения белков в нейтрофилах крови у больных внебольничной пневмонией и при экспериментальном окислительном стрессе в условиях действия ингибитора синтеза глутатиона бутионин-сульфоксимина или ингибитора каталазы 3-амино-1,2,4-триазола сопряжена с дефицитом восстановленного глутатиона и нарушением образования белково-связанного глутатиона.

3. Механизмы изменений функциональных свойств нейтрофильных лейкоцитов крови (продукции гидроксильного радикала, ИЛ-8, ФНО-а и активности миелопероксидазы) у пациентов с внебольничной пневмонией и при экспериментальном окислительном стрессе, индуцированным 200 мкМ перекисью водорода, являются однотипными и опосредованы снижением восстановительного потенциала тиолдисульфидной системы и активацией процессов окислительной модификации белков.

Апробация работы. Результаты исследований докладывались и обсуждались на XX Съезде Физиологического общества им. И. П. Павлова (Москва, 2007), Всероссийской научно-практической конференции «Актуальные вопросы современной биохимии» (Киров, 2007), Конгрессе молодых ученых и специалистов «Науки о человеке» (Томск, 2007), III общероссийской научной конференции с международным участием «Перспективы развития вузовской науки» (Дагомыс-Сочи, 2007), 18 Конгрессе Европейского респираторного общества (Берлин, 2008).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 13 работ, из них 3 — в центральных рецензируемых журналах, рекомендованных ВАК РФ.

Выводы.

1. Развитие окислительного стресса при внебольничной пневмонии и индукции in vitro 200 мкМ перекисью водорода сопровождается изменениями функциональных свойств нейтрофильных лейкоцитов, характеризующимися возрастанием продукции гидроксильного радикала, провоспалительных цитокинов (ИЛ-8 и ФНО-а) и активности миелопероксидазы.

2. Дисбаланс тиолдисульфидной системы в нейтрофилах у пациентов с внебольничной пневмонией и при экспериментальном окислительном стрессе характеризуется снижением содержания восстановленного глутатиона, тиоловых групп белков, активности глутатионпероксидазы и возрастанием концентрации окисленной формы глутатиона.

3. В условиях окислительного стресса у пациентов с внебольничной пневмонией и при индукции in vitro перекисью водорода в нейтрофильных лейкоцитах повышается содержание карбонильных производных белковв плазме крови больных внебольничной пневмонией увеличивается концентрация карбонильных производных белков, битирозина и окисленного триптофана.

4. Восстановленный глутатион в нейтрофилах больных внебольничной пневмонией и в условиях окислительного стресса in vitro участвует в защите белков от окислительного повреждения: снижение его внутриклеточной концентрации при культивировании нейтрофильных лейкоцитов с ингибитором синтеза глутатиона бутионин-сульфоксимином или каталазы 3-амино-1,2,4-триазолом сопровождается увеличением содержания карбонильных производных белковкультивирование клеток с протектором SH-групп 1,4-дитиоэритритолом приводит к снижению концентрации карбонильных производных белков.

5. Блокирование SH-групп глутатиона и белков N-этилмалеимидом в нейтрофилах пациентов с внебольничной пневмонией и при экспериментальном окислительном стрессе сопровождается снижением активности миелопероксидазы, продукции ИЛ-8, ФНО-а и гидроксильного радикалаингибирование синтеза глутатиона бутионин-сульфоксимином в нейтрофильных лейкоцитах приводит к нарушению образования белково-связанного глутатиона, снижению активности миелопероксидазы и способности продуцировать гидроксильный радикал на фоне повышенной продукции провоспалительных цитокинов.

6. Молекулярные механизмы изменений функционального состояния нейтрофильных лейкоцитов крови (продукции гидроксильного радикала, ИЛ-8, ФНО-а и активности миелопероксидазы), сопряженные с дефицитом восстановленного глутатиона и степенью окислительной модификации белков, являются однотипными у больных внебольничной пневмонией и при окислительном стрессе in vitro.

Заключение

.

Исход острого воспаления, особенно инфекционной природы, во многом зависит от функциональной активности нейтрофилов, выполняющих микробицидные функции посредством фагоцитоза и продукции АФК. Деструктивное действие нейтрофилов особенно ярко проявляется в отношении ткани легких, где метаболическая активность нейтрофильных гранулоцитов не лимитируется содержанием Оо.

Усиление продукции АФК потенцирует смещение равновесия прооксиданты-антиоксиданты в сторону преобладания окислительных процессов. Гиперактивация СРО в условиях дефицита компонентов АОЗ из механизма, обеспечивающего микробицидную функцию фагоцитирующих клеток, превращается в механизм развития мембранной и клеточной патологии с последующим проявлением окислительного стресса на уровне целого организма. Ведущую роль в окислительном повреждении белков нейтрофилов отводят гидроксильному радикалу. Окислительная модификация белков приводит к нарушению или исчезновению каталитической, регуляторной, транспортной, рецепторной активности протеинов и может индуцировать гибель клетки. Хорошо известна роль глутатиона как главного редокс-буфера и антиоксиданта, имеющего большое значение в поддержании тиолдисульфидного состояния белков, защите клеток от окислительного стресса и действия токсических соединений. Между тем, сведения о состоянии тиолдисульфидной системы (ТДС) и процессов окислительной модификации белков в нейтрофильных лейкоцитах, которое может оказывать эффект на их функциональные свойства, как в норме, так и при патологии, практически отсутствуют.

Глава 2. Материал и методы исследования 2.1. Материал исследования.

В работе представлены результаты обследования 48 пациентов с внебольничной пневмонией средней степени тяжести [Окороков А.Н., 2000] (23 мужчины и 25 женщин в возрасте от 18 до 50 лет, средний возраст — 36±4 лет).

Набор клинического материала проводили на базах и при участии сотрудников кафедры терапии и усовершенствования врачей (зав. кафедройканд. мед. наук, доцент Т.С. Агеева) ФГОУ ВПО «Томский военно-медицинский институт» МО РФ (начальник — С.В. Полковов) — терапевтического отделения (зав. отделением — канд. мед. наук А.В. Дубоделова) ММЛПУ «Городская больница № 1» (главный врач — С.М. Кирютенко) (г. Томск). Все пациенты поступали в стационар в порядке скорой медицинской помощи, обследование проводили до назначения терапии.

В исследование были включены 27 здоровых доноров в возрасте от 18 до 50 лет (10 мужчин и 17 женщин, средний возраст 33±6 лет).

Критериями исключения для здоровых доноров и больных ВП являлись возраст моложе 18 и старше 50 летпериод обострения хронических инфекционных заболеванийналичие в анамнезе аутоиммунных заболеваний, злокачественных новообразований, психических расстройств, алкогольной и наркотической зависимости, отсутствие информированного согласия.

Материалом для исследования служила венозная кровь обследованных лиц, взятая утром натощак из локтевой вены с помощью стандартных вакуумных систем «BD VACUTAINER™» («Greiner-bio-one», Австрия) с антикоагулянтом гепарином (25 Ед/мл).

Исследование проводили на базе Межкафедральной научно-образовательной лаборатории молекулярной медицины (зав. лабораториейд-р.мед.наук JI.C. Литвинова), Межкафедральной лаборатории оптической спектроскопии (зав. лабораторией — Э.К. Шитабиева), биохимического отдела ЦНИЛ (зав. ЦНИЛ — проф. А.Н. Байков) ГОУ ВПО СибГМУ Росздрава (ректор — акад. РАМН В.В. Новицкий).

2.1.1. Клиническая характеристика пациентов с внебольничной пневмонией.

В программу обследования были включены 48 пациентов (23 мужчины и 25 женщин) с диагнозом внебольничной пневмонии (ВП). Из них 30 больных с преимущественно альвеолярным типом лёгочного инфильтрата (17 мужчин и 13 женщин) и 18 пациентов с преимущественно интерстициальным типом лёгочного инфильтрата (6 мужчин и 12 женщин).

Диагноз внебольничной пневмонии был поставлен на основании клинической картины (кашель с отделением мокроты, одышка смешанного характера, повышение температуры тела до 38°С), физикального (перкуссия и аускультация), рентгенологического, бактериологического исследований.

При перкуссии грудной клетки у больных выявлялись: симптом уплотнения легкого, притупление перкуторного звука, усиление голосового дрожания, при аускультации над очагом воспаления определялись крепитация или влажные звучные мелкопузырчатые хрипы.

Всем пациентам при поступлении в стационар для верификации диагноза проводили прямую обзорную и боковую рентгенографию органов грудной клетки и дополнительно компьютерная томография высокого разрешения с шагом 2 мм. У обследованных больных рентгенологически определялись усиление легочного рисунка, участки инфильтрации паренхимы легких. Правое и левое легкое были поражены с одинаковой частотой — у 21 пациента (44%) и 27 пациентов (56%) соответственно.

Данные компьютерной томографии легли в основу разделения пациентов с ВП на подгруппы согласно верифицируемому типу легочного инфильтрата — преимущественно альвеолярному или интерстициальному. Разные типы инфильтрации легочной паренхимы сопровождались разной выраженностью основных клинических симптомов/синдромов ВП (табл. 2).

Показать весь текст

Список литературы

  1. Активированные кислородные метаболиты в монооксигеназных реакциях / В. В. Ляхович, В. А. Вавилин, Н. К. Зенков и соавт. // Бюллетень СО РАМН. 2005. — Т. 118. -№ 4. — С.7−13.
  2. Активная защита при окислительном стрессе. Ашж>ксидант-респонсивный элемент. Обзор / В. В. Ляхович, В. А. Вавилин, Н. К. Зенков, Е. Б. Меныцикова // Биохимия. 2006. — Т. 71. — № 9. — С. 1183−1198.
  3. , Ю. Свойства, функции и секреция миелопероксидазы человека / Ю. Арнхольд // Биохимия. 2004. — Т. 69. — № 1. — С. 8−15.
  4. , М. Апоптоз при патологических процессах в органах пищеварения / М. Аруин // Клиническая медицина. 2000. — № 1. — С. 510.
  5. , А. В. Методы оценки свободнорадикального окисления и антиоксидантной защиты организма / А. В. Арутюнян, Е. Е. Дубинина, Н. Н. Зыбин. СПб.: ИКФ «Фолиант». — 2000. — 103 с.
  6. , А. Н. Биохимические аспекты жизнедеятельности биологических систем /А. Н. Арцукевич, А. Н. Мальцев, В. В. Зинчук // Сборн. Научн. Трудов съезда биохимиков Беларуссии. Гродно. 2000. -С. 19−23.
  7. , М. В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов/ М. В. Биленко. М.: Медицина. — 1989. — 368 с.
  8. Биохимия человека: В 2 т. / Р. Марри, А. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. М.: Мир. — 2004. — 795 с.
  9. , А. А. Карнозин и защита тканей от окислительного стресса / А. А. Болдырев. М.: Диалог-МГУ. — 1999. — 364 с.
  10. , А. А. Карнозин. Биологическое значение и возможности применения в медицине / А. А. Болдырев. М.: Издательство МГУ. -1998. — Разд. IV, Гл. 1: Окислительный стресс. — С. 119−139.
  11. , А. А. Регуляция активности мембранных ферментов / А. А. Болдырев // Соровский образовательный журнал. 1997. — № 6. — С. 21−27.
  12. , Т.Н. Восстановление органических гидроперекисей глутатионпероксидазой и глутатион-8-трансферазой: влияние структуры субстрата / Т. Н. Бондарь, В. 3. Ланкин, В. Л. Антоновский // Докл. АН СССР. 1989. — Т. 304. — № 1. — С. 217−220.
  13. , А. Л. Каталаза и супероксиддисмутаза : распространение, свойства и физиологическая роль в клетках строгих анаэробов / А. Л. Брюханов, А. И. Нетрусов // Биохимия. 2004 — Т. 69. — Вып. 9. — С. 1170−1186.
  14. , А.А. «Моделирование элементов мышления» / А. А. Веденов. М.: Наука. — 1988. — 108 с.
  15. Взаимодействие ферритина и миоглобина как индукторовперекисного окисления липидов, роль активных форм кислорода и азота / И. В. Заббарова, К. Б. Шумаев, А. Ф. Ванин и соавт. // Биофизика. 2004. — Т. 49.-С. 659−665.
  16. , Ю. А. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах / Ю. А. Владимиров, А. И. Арчаков. М.: Наука. — 1972. -252 с.
  17. , Ю. А. Роль нарушений свойств липидного слоя мембран в развитии патологических процессов / Ю. А. Владимиров // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. — 1989. — № 4. -С. 7−19.
  18. , Ю. А. Свободные радикалы в биологических системах / Ю. А. Владимиров // Соросовский образовательный журнал. — 2000. Т. 6. — № 12.-С. 13−19.
  19. , Ю. А. Свободные радикалы в живых системах / Ю. А. Владимиров, О. А. Азизова, А. И. Деев и др. // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. 1991. — Т. 29. — С. 1−249.
  20. Влияние супероксидного радикала на пролиферацию лимфоцитов, стимулированную митогеном / Н. Н. Вольский, Н. В. Кашлакова, В. А. Козлов // Цитология. 1988. — Т. 30. — № 7. — С. 898−902.
  21. Влияние факторов воспаления на течение внебольничной пневмонии / В. В. Агаджанян, И. М. Устьянцева, М. А. Скопинцев, О. В. Петухова // Цитокины и воспаление. — 2006. — Т. 5. № 3. — С. 16−20.
  22. Возможные механизмы регуляции апоптоза нейтрофилов при аллергическом воспалении / Е. Г. Моисеева, А. В. Пасечник, Г. А. Дроздова и соавт. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2007. — Т. 143. — № 3. — С. 273−275.
  23. , И. А. Перекись водорода как сигнальная молекула / И. А. Гамалей, И. В. Клыбин // Цитология. 1996. — Т. 38. — № 12. — С. 12 331 247.
  24. , П. П. Оксид азота в клинике неотложных заболеваний / П. П. Голиков. М.: ИД Медпрактика-М. — 2004. — 180 с.
  25. , Е. Д. Методы культуры тканей в гематологии / Е. Д. Гольдберг, А. М. Дыгай, В. П. Шахов. Томск: Изд-во Том. ун-та. — 1992.-264 с.
  26. , И. В. Особенности регуляции перекисного окисления липидов при острой пневмонии и при острой пневмонии в сочетании с сахарным диабетом / И. В. Григорьева, Д. Р. Ракита, В. Я. Гормаш // Терапевтический архив. — 1993. № 3. — С.27−31.
  27. , Н. Е. Изучение регуляции активности гена церулоплазмина у млекопитающих / Н. Е. Гюлиханданова, Н. В. Цымбаленко, Н. А. Платонова // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2004. — Т. 137. — № 5. — С. 553−558.
  28. , Е. Е. Окислительная модификация белков / Е. Е. Дубинина, И. В. Шугалей // Успехи современной биологии. 1993. — № 113. — С. 7181.
  29. , Е. Е. Продукты метаболизма кислорода в функциональной активности клеток (жизнь и смерть, созидание и разрушение). Физиологические и клинико-биохимические аспекты. Е. Е. Дубинина. -Спб.: Медицинская пресса. 2006. — 400 с.
  30. , Е. Е. Роль активных форм кислорода в качестве сигнальных молекул в метаболизме тканей при состояниях окислительного стресса / Е. Е. Дубинина // Вопросы медицинской химии. 2001. — Т.47. — № 6. -С. 561−581.
  31. , В. Г. Методологические аспекты исследований свободнорадикального окисления и антиоксидантной системы организма / В. Г. Зайцев, В. И. Закревский // Вестник Волгоградской медицинской академии. 1998. — Вып. 4. — С. 49−53.
  32. , Н. К. Окислительный стресс: Биохимический и патофизиологический аспекты / Н. К. Зенков, В. 3. Ланкин,
  33. Е. Б. Меньшикова. М.: МАИК Наука / Интерпериодика. — 2001. — 343 с.
  34. , Н. И. Воспаление и иммунитет в общеклинической практике / Н. И. Ильина, Г. О. Гудима // Цитокины и воспаление. 2005. — Т. 4. — № З.-С. 42−44.
  35. Ингибирование каталазы аминотриазолом приводит к снижению активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в клетках Saccharomyces cerevisiae / М. М. Байляк, А. В. Господарев, Г. М. Семчушкин, В. И. Лущак // Биохимия. 2008. — Т. 73. — Вып. 4. — С. 15−23.
  36. Исследование хемилюминесценции изолированных полиморфноядерных лейкоцитов и цельной крови у больных острыми пневмониями / Н. В. Балтийская, Л. Г. Коркина, И. И. Селиванов и соавт. // Терапевтический архив. 1991. — № 12. — С. 23−27.
  37. , B.C. Справочник по клинико-биохимической лабораторной диагностике / В. С. Камышников: В 2 т. Т. 2. Мн.: Беларусь. — 2000. — 463 с.
  38. , К. П. Цитокины иммунной системы: основные свойства и иммунобиологическая активность / К. П. Кашкин // Клиническая лабораторная диагностика. 1998. — № 11. — С. 21−23.
  39. , Н. А. Биохимия патологических состояний : учебное пособие / Н. А. Кленова. Самара: Самарский университет. — 2006. — 216 с.
  40. , JI. С. Глутатионтрансферазы / Л. С. Колесниченко, В. И. Кулинский // Успехи современной биологии. — 1989. — Т. 107. С. 179−194.
  41. , Т. Н. Полиморфноядерный лейкоцит: роль в развитии острого и хронического неспецифического воспаления в легких / Т. Н. Копьева, О. М. Амосова // Терапевтический архив. — 1987. № 3. — С. 142−145.
  42. , Т. А. Церулоплазмин. Биологические свойства и клиническое применение / Т. А. Крайнова, Л. М. Ефремова. — Нижний Новгород: НГМА. 2000. — 30 с.
  43. , Г. Н. Дизрегуляционая патология / Г. Н. Крыжановский // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. 2002. -№ 3. — С. 2−19.
  44. , В. И. Биологическая роль глутатиона / В. И. Кулинский, Л. С. Колесниченко // Успехи современной биологии. — 1990. — Т. 110.— Вып. 1.-С. 20−23.
  45. , В. И. Биохимические аспекты воспаления / В. И. Кулинский // Биохимия. 2007. — Т. 72. — № 6. — С. 733−746.
  46. , В. И. Глутатион митохондрий / В. И. Кулинский, Л. С. Колесниченко // Биохимия. 2007. — Т. 72. — № 7. — С. 856−859.
  47. , Э. Г. Методы определения и метаболизм металлобелковых комплексов / Э. Г. Ларкий // Итоги науки и техники. Сер. Биологическая химия. 1990. — Т. 41. — С. 34−38.
  48. В. В. Супероксидная теория патогенеза и терапии иммунных расстройств / В. В. Лебедев // Вестник РАМН. 2004. — № 2. — С. 34 — 40.
  49. , Н. И. Тяжелые пневмонии. Состояние проблемы / Н. И. Логвиненко // Бюллетень сибирского отделения Рос. академии медицинских наук. 2003. — № 3. — С. 86−88.
  50. , В. И. Окислительный стресс и механизмы защиты от него у бактерий / В. И. Лущак // Биохимия. 2001. — Т. 66. — Вып. 5. — С. 592 609.
  51. , В. И. Свободнорадикальное окисление белков и его связь с функциональным состоянием организма. Обзор / В. И. Лущак // Биохимия. -2007. Т. 72. -№ 8 — С. 995−1015.
  52. , А. В. Проблемы изучения антиоксидантной системы организма / Марусин А. В. Томск: ТГУ. — 1998. — 290 с.
  53. , Д. Н. Хроническое воспаление / Д. Н. Маянский М.: Медицина. — 1991. — 272 с.
  54. , А. Н. НАДФН-оксидаза нейтрофилов: активация и регуляция / А. Н. Маянский // Цитокины и воспаление. 2007. — № 3. — С. 24−29.
  55. , А. Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге / А. Н. Маянский, Д. Н. Маянский. Новосибирск: Наука. — 1989. — 264 с.
  56. , Д. Н. Лекции по клинической патологии: Руководство для врачей / Д. Н. Маянский, И. Г. Урсов. Новосибирск: Наука. — 1997. -249 с.
  57. Медицинские лабораторные технологии: В 2-х томах. Справочник / Под ред. А. И. Карпищенко Т. 2 / А. И. Карпищенко. — СПб.: Интермедика. — 1998. — 656с.
  58. , Е. Б. Биохимия окислительного стресса (оксиданты иантиоксиданты) / Е. Б. Меньшикова, Н. К. Зенков, С. М. Шергин. — Новосибирск. 1994 — 397 с.
  59. , Е. Б. Метаболическая активность гранулоцитов при хронических неспецифических заболеваниях легких / Е. Б Меньшикова, Н. К. Зенков // Терапевтический архив. 1991. — № 11. — С. 85−87.
  60. , Е. Б. Окислительный стресс. Патологические состояния и заболевания / Е. Б. Меньшикова, Н. К. Зенков, В. 3. Ланкин и соавт. -Новосибирск: АРТА. 2008. — 284 с.
  61. , Е. Б. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты / Е. Б. Меньшикова, В. 3. Ланкин, Н. К. Зенков и соавт. -М.: Фирма «Слово». 2006. — 556 с.
  62. , Е. Б. Примирование гранулоцитов крови при воспалении / Е. Б. Меньшикова, Н. К. Зенков // Патологическая физиология и экспериментальная терапия 1992. — № 3. — С. 14−16.
  63. Метод определения активности каталазы / М. А. Королюк, Л. И. Иванова, И. Г. Майоров, В. Е. Токарев // Лабораторное дело. 1988. — № 1-С. 16−19.
  64. , И. В. Пептидная регуляция продукции интерлейкина-8 нейтрофильными гранулоцитами в эксперименте in vitro / И. В. Нестерова, Е. Ю. Синельникова, И. Н. Швыдченко // Иммунология. -2006. -№ 5.-С. 274−278.
  65. Образование свободных радикалов при взаимодействии гипохлорита с ионами железа (И) / Э. Ш. Якутова, Е. С. Дрёмина, С. А. Евгина и соавт. // Биофизика. 1994. — Т. 39. — С. 275−279.
  66. , А.Н. Диагностика болезней внутренних органов / А. Н. Окороков — М.: Мед. лит. — 2000. — Т. 3.: Диагностика болезней органов дыхания. С. 460−464.
  67. , О. Н. Редокс-регуляция клеточных функций / О. Н. Октябрьский, Г. В. Смирнова // Биохимия. 2007. — Т. 72. — № 2. — С. 158 174.
  68. , А. Н. Образование гидроксильных радикалов при взаимодействии гипохлорита с ионами железа / А. Н. Осипов, Э. Ш. Якутова, Ю. А. Владимиров // Биофизика. 1993. — Т. 38. — С. 390−396.
  69. , А. Н. Активированные формы кислорода и их роль в организме / А. Н. Осипов, О. А. Азизова, Ю. А. Владимиров // Успехи биологической химии. — 1990. Т. 31. — С. 180−208.
  70. , О. М. Опосредованная миелопероксидазой деструкция ненасыщенных фосфатидилхолинов в составе липосом / О. М. Панасенко, Г. Шпальтехольц // Биологические мембраны. 2004. — Т. 21. — № 2. — С. 138- 150.
  71. , И. Н. Механизмы повреждающего действия активированных форм кислорода на биологические структуры у больных в критических состояниях / И. Н. Пасечник // Вестник интенсивной терапии. 2001. -№ 4. — С. 3−9.
  72. Перекисное окисление и стресс / В. А. Барабой, И. И. Брехман, В. Г. Глоткин, Ю. Б. Кудряшов. Санкт-Петербург: Наука. — 1992. -142 с.
  73. Пероксид водорода, образуемый внутри митохондрий, участвует в передаче апоптозного сигнала от клетки к клетке / О. Ю. Плетюшкина, Е. К. Фетисова, К. Г Лямзаев. и соавт. // Биохимия. 2006. — Т. 71. -Вып. 1.-С. 75−84.
  74. Г. А. Окислительный стресс и эндогенная интоксикация у больных в критических состояниях / Г. А. Рябов, Ю. М. Азизов, И. Н. Пасечник // Вестник интенсивной терапии. 2002. — № 4. — С. 4−7.
  75. , Р. Д. Проблемы фармакологии антиоксидантов /
  76. Р. Д. Сейфулла, И. Г. Борисова // Фармакология и токсикология. — 1990. -№ 6.-С. 3−10.
  77. , В. JT. Перекисное окисление липидов как механизм биоэнергетической регуляции при воспалении органов дыхания / В. JI. Семенов // Патологическая физиология и экспериментальная терапия — 1989.-№ 2.-С. 17−20.
  78. , А. С. Цитокины — новая система регуляции защитных реакций организма / А. С. Симбирцев // Цитокины и воспаление. 2002. -Т. 1. -№ 1.-С. 9−17.
  79. , А. С. Цитокины: классификация и биологические функции / А. С. Симбирцев // Цитокины и воспаление. 2004. — Т. 3. — № 2.-С. 16−22.
  80. , В. В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстремальное воздействие / В. В. Соколовский // Вопросы медицинской химии. — 1988. -№ 6.-С. 2−11.
  81. , М. Е. Прооксидантное и цитотоксическое действие N-ацетилцистеина и глутатиона в сочетании с витамином В.2ь / М. Е. Соловьева, В. В. Соловьев, А. А. Фасхутдинова и соавт. // Цитология. 2007. — Т. 4. — № 1 — С. 70−78.
  82. Стресс-ответ и апоптоз в про- и антивоспалительном фенотипе макрофагов / И. Ю. Малышев, С. В. Круглов, JT. Ю. Бахтина и соавт. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2004. — Т. 138. — № 8.-С. 162−165.
  83. , В. В. Механизмы взаимодействия клеток крови и сосудистой стенки в реализации воспалительного и иммунного ответов / В. В. Талаева // Укр. Ревматологический журнал. 2001. — № 3. — С. 45−53.
  84. , А. А. Клетки иммунной системы / А. А. Тотолян, И. С. Фрейдлин СПб.: Наука. — 1999. — 231 с.
  85. , Р. М. Физиология иммунной системы / Р. М. Хаитов М.: ВИНИТИ РАН. — 2001. — 224 с.
  86. , Н. П. Механизмы структурной и функциональной дезорганизации биосистем под влиянием свободных радикалов / Н. П. Чеснокова, Е. В. Понукалина, М. Н. Бизенкова // Фундаментальные исследования. 2007. — № 4. — С. 7−18.
  87. , А. Г. Пневмония / А. Г. Чучалин, А. И. Синопальников, JI. С. Страчунский. — М: ООО «Медицинское информационное агентство». -2006.-464 с.
  88. , А. П. Роль процессов свободнорадикального окисления в патогенезе инфекционных болезней / А. П. Шепелев, И. В. Корниенко, А. В. Шестопалов // Вопросы медицинской химии. 2000. — Т. 46. — № 2. -С.110−116.
  89. A mathematical model of glutathione metabolism / M. C Reed, R. L Thomas, J. Pavisic et al. // Theor. Biol. Med. Model. 2008. — Vol. 5. — P. 813.
  90. Al-Abrash, A. S. Catalase evaluation in different human diseases associated with oxidative stress / A. S. Al-Abrash, F. A. Al-Quobaili, G. N. Al-Akhras // Saudi Med. J. 2000. — Vol. 21. — № 9. — P. 826−830.
  91. Anderson, M. E. Determination of glutathione and glutathione sulfide in biological samples / M. E. Anderson // Methods Enzymol. 1985. — Vol. 113. -P. 548−555.
  92. Aqilina, J. A. Polypeptide modification and crosslincing by oxidized 3-hydroxykynurenine / J. A. Aqilina, J. A. Carver, R. J. W. Truscott // Biochemistry. 2001. — Vol. 39. — № 51. — P. 16 176−16 184.
  93. Asian, M. Modulation of redox pathways in neutrophils from sickle cell disease patients / M. Asian, D. Canatan // Exp. Hematol. 2008. — Vol. 36. -№ 11.-P. 1535−1544.
  94. Amer, E.S.J. Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase / E. S. J. Arner, A. Holmgren // Eur. J. Biochem. 2000. — Vol. 267. -P. 6102−6109.
  95. Arnhold, J. Role of functional groups of human plasma and luminol in scavenging of NaOCl and neutrophil-derived hypoclorous acid / J. Amhold, S. Hammerschmidt, K. Arnold // Biochim. et biophis. acta. 1991. — Vol. 1097.-P. 145−151.
  96. Bactericidal potency of hydroxyl radical in physiological environments / R. G. Wolcott, B. S. Franks, D. M. Hannum et al. // J. Biol. Chem. 1994. -Vol. 269.-P. 9721−9734.
  97. Baeuerle, P. A. Function and activation of NF-kB in the immune system / P. A. Baeuerle, T. Henkel // Annu. Rev. Immunol. 1994. — Vol. 12. — P. 141 179.
  98. Baeuerle, P. A. Ik-NF-kB structures: at the interface of inflammation control / P. A. Baeuerle // Cell. 1998. — Vol. 95. — № 6. — P. 729−731.
  99. Barnes, P. Reactive oxygen species and airway inflammation / P. Barnes // Free Radical Biol, and Med. 1990. — Vol. 9. — P. 235−243.
  100. Bast, A. Oxidants and antioxidants state of the art / A. Bast, G.R.M. Haenen, C. J. A. Doelman // Amer. J. Med. 1991. — Vol. 91. — P. 2−13.
  101. Beier, J. Novel perspectives of COPD pharmacotherapy: focus on neutrophils I J. Beier, К. M. Beeh // Pneumologie. 2005. — Vol. 59. — № 11. -P. 770−782.
  102. Berg, J. T. Endotoxin protection of rats from 02 toxicity: chemiluminescence of lung neutrophils / J. T. Berg, R. M. Smith // Res. Commun. Chem. Pathol, and Pharmacol. 1984. — Vol. 44. — P. 461−476.
  103. Berlett, B. S. Protein oxidation in aging, disease, and oxidative stress / B. S. Berlett, E. R. Stadtman // Journal for Biochemistry. 1997. — Vol. 272. -№ 33.-P. 20 313−20 316.
  104. Betteridge, D. J. What is oxidative stress? / D.J. Betteridge // Metabolism. -2000.-Vol. 49.-P. 3−8.
  105. Bignold, L. P. Mechanism of separation of polymorphonuclear leucocytes from whole blood by the one step hypaque flcoll method / L. P. Bignold, A. Ferrante // J. Immunol, methods. 1987. — № 1. — Vol. 96. — P. 29−33.
  106. Blokhina, O. Antioxidants, Oxidative Damage and Oxygen Deprivation Stress: a Review / O. Blokhina, E. Virolainen, К. V. Fagerstedt // Annals of Botany. 2003. — Vol. 91. — P. 179−194.
  107. Bonizzi, G. The two NF-кВ activation pathways and their role in innate and adaptive immunity / G. Bonizzi, M. Karin // Trends Immunol.- 2004.- Vol. 25.-P. 280−288.
  108. Bose, M. Proinflammatory cytokines can significantly induce human mononuclear phagocytes to produce nitric oxide by a cell maturation-dependet process / M. Bose, P. Farnia // Iimmunol. Lett. 1995. — Vol. 48. — P. 59−64.
  109. Bradford, M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M. M. Bradford //Analyt. Biochem. 1976. — Vol. 7. — № 1, 2. — P. 248−254.
  110. Britigan, В. E. Pseudomonas and neutrophil products modify transferrin and lactoferrin to create conditions that favor hydroxyl radical formation / В. E. Britigan, B. L. Edeker // J. Clin. Invest. 1991. — Vol. 88. — P. 10 921 098.
  111. Brunelli, L. The comparative toxicity of nitric oxide and peroxynitrite to Escherichia coli / L. Brunelli, J. P. Crow, J. S. Beckman // Arch. Biochem. Biophys. 1995. — Vol. 316. — P. 327−333.
  112. Burnett, D. Neutrophils from subjects with chronic obstructive lung disease show enhanced chemotaxis and extracellular proteolysis / D. Burnett, M. R. C. Path, A. Chamba // Lancet. -1987. Vol. 11 — P. 1043−1047.
  113. Candeias, L. P. Formation of hydroxyl radicals on reaction of hypochlorous acid with ferrocyanide, a model iron (II) complex / L. P. Candeias, M. R. L. Stratford, P. Wardman // Free Radical Res. 1994. — Vol. 20. — P. 241−249.
  114. Carotenois, tocopherols and thiols as biological singlet molecular oxygen quenehers / P. Dimascio, T. P. A. Devasagauam, S. Raiser, H. Sies // Biochem. Soc. Trans.- 1990.-Vol. 18.-P. 1054−1056.
  115. Carr, A. C. Oxidation of neutrophil glutathione and protein thiols by myeloperoxidasederived hypochlorous acid / A. C. Carr, С. C. Winterbourn // Biochem. J. 1997. — Vol. 327. — P. 275−281.
  116. Catalase and glutathione reductase protection of human alveolar macrophages during oxidant exposure in vitro / P. K. Pietarinen, R. B. Raivio J. D. Devlin et al. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 1995. — Vol. 13. — P. 434 441.
  117. Ceruloplasmin gene expression in the murine central nervosus system / L. W. Klomp, Z. S. Farhangrasi, L. L. Dugan, J. D. Gitlin // J. Clin. Invest. -1996.-Vol. 98.-№ 1.-P. 207−215.
  118. Chakraborti, S. Oxidant-mediated activation of phospholipase A2 in pulmonary endothelium / S. Chakraborti, G. H. Gurtner, J. R. Michael // Amer. J. Physiol. 1989. — Vol. 257. — P. 430−437.
  119. , L. С. Signal transduction pathways for activation of extracellular signal-regulated kinase by arachidonic acid in rat neutrophils / L. C. Chang, J. P. Wang // J. Leucocyte Biol. 2001. — Vol. 69. — P. 659−665.
  120. Chemistry, physiology and pathology of free radicals / L. Bergendi, L. Benes, Z. Durackova, M. Ferencik // Life Sci. 1999. — Vol. 65. — P. 18 651 874.
  121. Ciolino, H. P. Modification of proteins in endothelial cell death during oxidative stress / H. P. Ciolino, R. L. Levine // Free-Radic-Biol-Med. 1997. — Vol. 7. — № 22. — P. 1277−1282.
  122. Condell, R. A. Evidence suitabiliti of glutathione peroxidase as a protective enzyme: studies of oxidative damage, renaturation, and proteolysis / R. A. Condell, A. L. Tappel // Arch. Biochem. Biophis. 1983. — V. 223. — № 2. -P. 407−417.
  123. Copper-catalyzed Protein Oxidation and Its Modulation by Carbon Dioxide. Enhancement of protein radicals in cells / D. C. Ramirez, E. Sandra, G. Mejiba, R. P. Mason // J. Biol. Chem. 2005. — Vol. 280. — № 29. — P. 2 740 227 411.
  124. Curi, Т. C. Percentage of phagocytosis, production of 0~V, H202 and NO, and antioxidant enzyme activities of rat neutrophils in culture / T.C.Curi, M. M. P. De, A. C. Palanch et al. // Cell Biochem. Funct. 1998. — Vol. 16. -P. 43−49.
  125. Current smoking of elderly men reduces antioxidants in alveolar macrophages / T. Kondo, S. Tagami, A. Yoshioka et al. // Am. J. Respir. Crit. Care Med.- 1994.-Vol. 149.-P. 178−182.
  126. Darr, D. Irreversible inactivation of catalase by 3-amino-l, 2,4-triazole / D. Darr, I. Fridovich // Biochem. Pharmacol. 1986. — Vol. 35. — P. 36−42.
  127. Davies, K.J. Protein damage and degradation by oxygen radicals. 1. General aspects / K. J. Davies // J. Biol. Chem. 1987. — Vol. 262. — P. 98 959 901.
  128. Day, R. M. Cell Proliferation, Reactive Oxygen and Cellular Glutathione // R. M. Day, Y. J. Suzuki // Dose Response. 2005. — Vol. 3. — № 3. — P. 425 442.
  129. Dean, R. T. Reactive species and their accumulation on radical-damaged proteins / R. T. Dean, S. Gieseg, M. J. Davies // Trends Biochem. Sci. 1993. -Vol. 18.-P. 437−441.
  130. Defects in intracellular oxidative metabolism of neutrophils undergoing apoptosis / P. K. Narayanan, K. Ragheb, G. Lawler et al. // J. Leukoc. Biol. -1997.-Vol. 61.-P. 481−488.
  131. Deneke, S. M. Regulation of cellular glutathione / S. M. Deneke, B. L. Fanburg // Am. J. Physiol. Lung Cell. Mol. Physiol. 1989. — Vol. 257. — P. 163−173.
  132. Detecktion of multiple forms of human ceruloplasmin / M. Sato, M. L. Schilsky, R. J. Stockert et al. // J. Biol. Chem. 1990. — Vol. 265. — № 5. — P. 2533−2537.
  133. Differential regulation of antioxidant enzymes in response to oxidants / S. Shull, N. H. Heintz, M. Periasamy et al. // J. Biol. Chem. 1991. — Vol. 266. -№ 36.-P. 24 398−24 403.
  134. Direct evidence of ceruloplasmin antioxidant properties / R. L. Atanasiu, D. Stea, M. A. Mateescu et al. // Mol. Cell Biochem. 1998. — Vol. 189. — P. 123−132.
  135. Do human neutrophils form hydroxyl radical? Evaluation of an unresolved controversy / M. S. Cohen, В. E. Britigan, D. J. Hassett et al. // Free Radic Biol Med. 1988. — Vol. 5. — P. 81−90.
  136. Dormandy T. L. Caeruloplasmin: acute-phase antioxidant / T. L. Dormandy //Agents and Actions. 1981. — Vol. 8.-P.185−197.
  137. Droge, W. Free Radicals in the Physiological Control of Cell Function / W. Droge // Physiol. Rev. 2002. — Vol. 82. — P. 47−95.
  138. Eaton, J. W. Catalases and peroxidase and glutatione and hydrogen peroxide: Mysteries of the bestiary / J. W. Eaton // J. Lab. and Clin. Med. -1991.-Vol. 118.-P.3−4.
  139. Endogenous Reactive Oxygen Intermediates Activate Tyrosine Kinases in Human Neutrophils / J. H. Brumell, A. L. Burkhardt, J. B. Bolen et al. // J. Biol. Chem.- 1996.-Vol. 271.-№ 3.-P. 1455−1461.
  140. England, K. Direct oxidative modifications of signalling proteins in mammalian cells and their effects on apoptosis. / K. England, T. G. Cotter // Redox Rep. 2005. — Vol. 10. — № 5. — P. 237−45.
  141. Excretion of superoxide by phagocytes measured with cytochrome с entrapped in resealed erythrocyte ghosts / D. Roos, С. M. Eckmann, M. Yazdanbakhsh et al. // J. Biol. Chem. 1984. — Vol. 259. — P. 1770−1779.
  142. Expression of antioxidant enzymes in human inflammatory cells / P. Pietarinen-Runtti, E. Lakari, К. O. Raivio, V. L. Kinnula / J. Physiol. Cell Physiol. — 2000. Vol. 278. — № l.-P. 118−125.
  143. Expression, characterization, and tissue distribution of a new cellular selenium-dependent glutatione peroxidase, GSHPx-GI / F. F. Chu, J. H. Doroshow, R. S. Esworthy // J. Biol. Chem. 1993. — Vol. 268. — P. 25 712 576.
  144. Fenton, H. J. H. Oxidation of tartaric acid in the presence of iron / H. J. H. Fenton // J. Chem. Soc. 1984. — Vol. 65. — P. 899−910.
  145. Forman H.J. Redox signaling: thiol chemistry defines which reactive oxygen and nitrogen species can act as second messengers / H. J. Forman, J. M. Fukuto, M. Torres // J. Physiol. Cell Physiol. 2004. — Vol. 287. — P. 246−256.
  146. Free hydroxyl radicals are formed on reaction between the neutrophilderived species superoxide and hypochlorous acid. / L.P.Candeias, К. B. Patel, M. R. L. Stratford et al. // FEBS Lett. 1993. — Vol. 333. — P. 151 159.
  147. Fuentealba, C. Animal models of copper-associated liver disease / C. Fuentealba, E. M. Aburto // Comparative Hepatology. 2003. — Vol. 2. — P. 112.
  148. Garrison, W. M. Reaction mechanisms in the radiolysis of peptides, polypeptides, and proteins / W. M. Garrison, M. E. Jaiko, W. Bennett // Radiat. Res. 1962. — Vol. 16. — P. 487−502.
  149. Girotti, A. W. Cellular detoxification of photochemically-generated lipid hydroperoxides (LOOHs) / A. W. Girotti // Free radical Biol, and Med. 1990. -Vol. 1. — P.76−84.
  150. Glutathione in gingival crevicular fluid and its relation to local antioxidant capacity in periodontal health and disease / I. L. Chappie, C. G. Brock, C. Eftimiadi et al. // J. Biol. Mol. Pathol. 2002. — Vol. 55. — № 6. — P. 367−373.
  151. Glutathione metabolism and its implications for health / G. Wu, Y. Z. Fang, S. Yang et al. // J. Nutr. 2004. — Vol. 134. — № 3. — P. 489−492.
  152. Glutatione peroxidase protects against peroxynitrite-mediated oxidation / H. Sies, V. S. Sharov, L. O. Klotz et al. // J. Biol. Chem. 1997. — Vol. 272. -P. 27 812−27 817.
  153. G-protein activation by interleukin 8 and related cytokines in human neutrophils plasma membranes / R. W. Kupper, B. DeWald, К. H. Jakobs et al. // Biochem. J. 1992. — Vol. 19. — P. 429−436.
  154. Haddad, J.J. Pharmaco-redox regulation of cytokine-related pathways: from receptor signaling to pharmacogenetics / J. J. Haddad // Free Radical Biol. Med. 2002. — Vol. 33. — P. 907−926.
  155. Halliwel, B. The antioxidants of human extracellular fluids / B. Halliwel, M. Vasil., M. Grootveld // Arch. Biochem. and Biophys. 1990. — Vol. 280. -P. 1−8.
  156. Halliwell, B. Free radicals, antioxidants and human disease where are now? / B. Halliwell, J. M. C. Gutteridge // J. Lab. Clin. Med. — 1992. -Vol. 119.-P. 598−620.
  157. Halliwell, B. Measuring reactive species and oxidative damage in vivo and in cell culture: how should you do it and what do the results mean? / B. Halliwell, M. Whiteman // British J. of Pharmacology. 2004. — Vol. 142. — P. 231−255.
  158. Hampton M. B. Inside the Neutrophil Phagosome: Oxidants, Myeloperoxidase, and Bacterial Killing / M. B. Hampton, A. J. Kettle, С. C. Winterbourn // Blood. 1998. — Vol. 92. -№ 9. — P. 3007−3017.
  159. Hayden, M. S. Signaling to NF-kB / M. S. Hayden, S. Ghosh // Genes Dev.-2004.-Vol. 18.-P. 2195−2224.
  160. Hayes, J. D. Glutathione-transferases / J. D. Hayes, J. U. Flanagan, I. R. Jowsey // Annu. Rev. Pharmacol. Toxcol. 2005. — Vol. 45. — P. 51−88.
  161. Heinecke, J. W. Dityrosine, a specific marker of oxidation, is synthesized by the myeloperoxidasehydrogen peroxide system of human neutrophils andmacrophages / J. W. Heinecke, W. Li, H. L. Daehnke // J. Biol. Chem. 1993. -Vol.268.-4069.
  162. Hirayama, K. Effect of oxidative stress on interorgan metabolism of glutatione / K. Hirayama, A. Yasutake, M. Inoue // Medical, Biochemical and Chemical Aspects of Free Radical. Amsterdam: Elsevier. — 1989. — P. 559 562.
  163. Holmgren, A. Thioredoxin and Glutaredoxin Systems / A. Holmgren // J. Biol. Chem. 1989.-Vol. 264.-№ 24.-P. 13 963−13 966.
  164. Hurst, J. K. Myeloperoxidase: active site structure and catalytic mechanisms / J. K. Hurst // Peroxidases in Chemistry and Biology // in J. Everse, К. E. Everse, M. B. Grisham (eds). Boca Raton: FL. CRC. — 1991. — 37 p.
  165. Hydrogen peroxide as a potent bacteriostatic antibiotic: Implications for host defense / P. A. Hyslop, D. B. Hinshaw, I. U. Scraufstatter et al. // Free Radic. Biol. Med. 1995. — Vol. 19. — P. 31−47.
  166. Hydroxylation of salicylate by activated neutrophils / W. B. Davis, B. S. Mohammed, D. C. Mays et al. // Biochem Pharmacol. 1989. — Vol. 38. — P. 4013−4019.
  167. Identification by redox proteomics of glutathionylated proteins in oxidatively stressed human T lymphocytes / M. Fratelli, H. Demol, M. Puype et al. // Proc Natl Acad Sci USA.- 2002. Vol. 99. — P. 3505−3510.
  168. Importance of various antioxidant enzymes for cellstability. Confrontation between theoretical and experimental data / J. Remacle, D. Lambert, M. Raes et al. // Biochem. J. 1992. — Vol. 286. — P. 42−46.
  169. Induction of MnSOD in human monocytes without inflammatory cytokine production by a mutant endotoxin / L. J. Tian, E. White, H. Y. Lin et al. // J. Physiol. Cell Physiol. 1998. — Vol. 275. — P. 740−747.<
  170. Inhibition of human surfactant protein a function by oxidation intermediates of nitrite / A. C. Davis, S. Zhu, J. B. Sampson et al. // Free Radic. Biol. Med. -2002.-Vol. 33.-P. 1703−1713.
  171. Kettle, A.J. Myeloperoxidase: Akey regulator of neutrophil oxidant production. / A. J. Kettle, С. C. Winterbourn // Redox Rep. 1997. — Vol. 3. -P. 3−11.
  172. Kiley, P. J. Exploiting thiol modifications / P. J. Kiley, G. Storz // PLoS Biol. 2004. — Vol. 2. — № 11. — P. 400−411.
  173. Klebanoff, S. J. Oxygen metabolites from phagocytes / S. J. Klebanoff // Inflammation: Basic Principles and Clinical Correlates. — New-York: Raven Press. 1992.-P. 541−588.
  174. Klebanoff, S.J. Role of the superoxide anion in the myeloperoxidase-mediated antimicrobial system / S. J. Klebanoff // J. Biol. Chem. 1974. -Vol. 249.-P. 3724.
  175. Klomp, L. W. Expression of the ceruloplasmin gene in the human retina and brain: implications for a pathogenic model in aceruloplasminemia / L. W. Klomp, J. D. Gitlin // Hum. Mol. Genet. 1996. — Vol. 5. — № 12. — P. 19 891 996.
  176. Kojma, S. Low dose j-rays actrate immune functions via induction of glutathione and delay tumor growth / S. Kojma, К. H. Nadayama, H. Ishida // J. Radiat. Res. 2004. — Vol. 45. — P. 33−39.
  177. Larrick, J. W. Cytotoxic mechanism of tumor necrosis factor- a / J. W. Larrick, S. C. Wright // FASEB J. 1990. — Vol. 4. — P. 3215−3223.
  178. Lefer, A.M. Endothelial dysfunction in myocardial ischemia and reperfusion: role of oxygen-derived radicals / A. M. Lefer, D. J. Lefer // Basic Res. Cardiol. 1991.-Vol. 86.-P. 109−116.
  179. Leff J. A. Serum antioxidants as predictors of adult respiratory distress syndrome in patients with sepsis / J. A. Leff // Lancet. — 1993. Vol.341. — P. 1731−1737.
  180. Leichert, L. I. Protein thiol modifications visualized in vivo / L. I. Leichert, U. Jakob // PLoS Biol. 2004. — Vol. 2. — № 11. — P. 333−340.
  181. Line, E. M. Why is H202 cytotoxicity pH dependent? / E.M. Line // Free raricals, methodology and concepts. — London: Richelieu Press. — 1988. P. 539−550.
  182. Lindley, P. F. An X-ray structural study of human ceruloplasmin in relation to ferroxidase activity / P. F. Lindley // J. Biol. Chem. 1997. — Vol. 2. — P. 454−463.
  183. Lovaas, E. Free radical generation coupled thiol oxidation by lactoperoxidase / SCN / H202 / E. Lovaas // Free Radical Biol, and Med.1992.-Vol. 13.-P. 187−195.
  184. Lung surfactant suppresses oxygen-dependent bactericidal functions of human blood monocytes by inhibiting the assembly of the NADPH oxydase / M. F. Geertsma, H. R. Broos, M. T. Van den Barselaar et al. // J. Immunol.1993. Vol. 150. — P. 2391 -2400.
  185. Maltsev, G. Antioxidant index of erythrocytes in therapeutic nutrition monitoring / G. Maltsev, A. V. Vasilev // Vopr. Pitan. 1999. — Vol. 68. -№ 2.-P. 41−43.
  186. Marginal copperrestricted diets produce altered cardiac ultrastructure in the rat / R. E. Wildman, R. Hopkins, M. L. Failla et al. // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1995. — Vol. 210. — № 1. — P. 43 — 49.
  187. Marquez, L. A. Kinetics of oxidation of tyrosine and dityrosine by myeloperoxidase compounds I and II / L. A. Marquez, H. B. Dunford // J. Biol. Chem. 1996.-Vol. 270.-P. 30 434−30 441.
  188. Maruyama, Y. Inflammation and oxidative stress in ESRD-the role of myeloperoxidase / Y. Maruyama, B. Lindholm, J. Stenvinkel // Nephrol. -2004.-Vol. 17. -№ 8. — P. 72−76.
  189. Mass spectroscopic characterization of protein modification by malondialdehyde // T. Isshii, S. Kumazawa, T. Sakurai et al. // Chem. Res. Toxicol. 2006. — Vol. 19. — № 1. — P. 122−129.
  190. Matsunaga, T. Modulation of reactive oxygen species in endothelial cells by peroxynitrite-treated lipoproteins / T. Matsunaga, T. Nakajima // J. Biol. Chem. 2001. — Vol. 130. — P. 285−283−1744.
  191. McDonald, R. J. Alveolar macrophage antioxidants prevent hydrogen peroxide-mediated lung damage / R. J. McDonald, E. M. Berger, J. E. Repine //Am. Rev. Respir. Dis. 1991.-Vol. 143.-P. 1088−1091.
  192. Methionine residues may protecy proteins from critical oxidative damage / R. L. Levine, B. S. Barlett, J. Moskovitz et al. // Mech. Ageing. Dev. 1999. -Vol. 107. — № 3. — P. 323−332.
  193. Michiels, C. Use of the inhibition of ensimatic antioxidant systems in order to evaluate their physiological importance / C. Michiels, J. Remacle // Eur. J. Biochem. 1988.-Vol. 177.-P. 435−441.
  194. Microtubule dynamics and glutathione metabolism in phagocytizing human polymorphonuclear leukocytes / B. R. Burchill, J. M. Oliver, С. B. Pearson et al. // J. of Cell Biology. 1978. — Vol. 76. — № 2. — P. 439−447.
  195. Miller, R. A. Protease-cleaved iron-transferrin augments oxidant-mediated endotelian cell injury via hydroxyl radical formation / R. A. Miller, В. E. Britigan // J. Clin. Invest. 1995. — Vol. 6. — P. 2491−2500.
  196. Nakagawara, A. Hydrogen peroxide metabolism in human monocytes during differentiation in vitro / A. Nakagawara, C. F. Nathan, Z. A. Cohn // J. Clin. Invest. 1981.-Vol. 68.-P. 1243−1252.
  197. Nakamura H. Thioredoxin as a Key Molecule in Redox Signaling / H. Nakamura // Antioxidants and Redox Signaling. 2004. — Vol. 6. — P. 1517.
  198. Nathan, C. Neutrophils and immunity: challenges and opportunites / C. Nathan // Immunol. 2006. — Vol. 6. — P. 173−182.
  199. Nathan, C. Nitric oxide synthases: Roles, tolls, and controls. / C. Nathan, Q. Xie // Cell. 1994. — Vol. 78. — P. 915−923.
  200. Neutrophils and respiratory tract DNA damage and mutagenesis: review / A. M. Knaapen, N. Gundor, R. P. Schins et al. // Mutagenesis. 2006. — Vol. 21.-P. 225−236.
  201. Nitric Oxide as a Unique Bioactive Signaling Messenger in Physiology and Pathophysiology / N. Tuteja, M. Chandra, R. Tuteja et al. // J. Biomed Biotechnol. 2004. — № 4. — P. 227−237.
  202. Nitric oxide signaling: systems integration of oxygen balance in defense of cell integrity / L. Gong, G. M. Pitari, S. Schulz et al. // Curr Opin Hematol. -2004.-№ 1 l.-P. 7−14.
  203. Novel cell death program leads to neutrophil extracellular traps / T. A. Fuchs, U. Abed, C. Goosmann et al. // J. Cell Biol. 2007. — Vol. 176. — № 2. -P. 231−241.
  204. Olivares, M. Copper as an essential nutrient / M. Olivares, R. Uaury // Am. J. Clin. Nutr. 1996. — Vol. 63. — № 5. — P.791−796.
  205. Oxidative damage to neutrophils in glutathione synthetase deficiency / S. P. Spielberg, L. A. Boxer, J. M. Oliver et al. // Br. J. Haematol. 1979. — Vol. 42. -P. 215−223.
  206. Pan, Y. Expression of ceruloplasmin gene in human and rat lymphocytes / Y. Pan, K. Katula, M. L. Failla // Biochim. Biophis. Acta. 1996. — Vol. 1307. — № 2. — P. 233−238.
  207. Peake, J. Neutrophil activation, antioxidant supplements and exercise-induced oxidative stress / J. Peake, K. Suzuki // Exerc. Immunol. Rev. 2004. -Vol. 10.-P. 129−141.
  208. Peers, C. Acute oxygen sensing: Diverse but convergent mechanisms in airway and arterial chemoreceptors / C. Peers, P. J. Kemp //Respir Res. 2001. -Vol. 2.-P. 145−149.
  209. Phagocyte-derived free radicals stimulated by ingestion of ironrich Staphylococcus aureus: Aspin-trapping study / M. S. Cohen, В. E. Britigan, Y. S. Chai et al. // J. Infect Dis. 1991. — Vol. 163. — 819−826.
  210. Phosphorylation of NF-kB and IkB proteins: implications in cancer and inflammation / P. Viatour, M. P. Merville, V. Bours et al. // Trends Biochem. Sci.- 2005.- Vol.30. P. 43−52.
  211. Pieri, C. Melatonin regulates the respiratory burst of human neutrophils and their depolarization / C. Pieri, R. Recchioni, F. Moroni // J. of Pineal Res. -1998.-Vol. 24.-P. 43−49.
  212. Pigeolet, E. Susceptibiliti of glutathione peroxidase to proteolysis after oxidative alteration by peroxides and hydroxyl radicals / E. Pigeolet, J. Remade//Free Radic. Biol. Med. 1991.-Vol. 11.-№ 2. — P. 191−195.
  213. Poole, L. P. Protein sulfenic acids in redox signaling / L. P. Poole, P. A. Karplus, A. Claiborne // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2004. — Vol. 44. -P. 325−347.
  214. Poot, M. Oxidans and antioxidans in proliferative senescence / M. Poot // Mutat. Res. 1991.-Vol. 256.-P. 177−189.
  215. Possible involvement of free radical scavenging properties in the action of tumor necrosis factor- a / N. Matsubara, M. Hiramatsu, R. Edamatsu et al. // Free Radic. Biol. Med. 1997. — Vol. 22. — P. 679−687.
  216. Possible role of bacterial siderophores in inflammation—Iron bound to the pseudomonas siderophore pyochelin can function as a hydroxyl radical catalyst / T. J. Coffman, C. D. Cox, B. L. Edeker et al. / J. Clin. Invest. 1990. — Vol. 86.-P. 1030−1038.
  217. Protection of phagocytic leukocytes by endogenous glutathione: studies in a family with glutathione reductase deficiency / D. Roos, R. S. Weening, A. A. Voetman et al. /Blood. 1979.- Vol. 53.-P. 851−866.
  218. Protein disulfide bond formation in the cytoplasm during oxidative stress / R. C. Cumming, N. L. Andon, P. A. Haynes et al. // J. Biol. Chem. 2004. -Vol. 279. — № 21. — P. 21 749−21 758.
  219. Radiation induced generation of chlorine derivatives in N20-saturated phosphate buffered saline: Toxic effects on Escherichia coli cells / G. Czapski, S. Goldstein, N. Andorn et al. // Free Radic. Biol. Med. 1992. — Vol. 12. — P. 353−361.
  220. Raes, M. Comparative study of the enzymatic defence systems against oxygen-derived free radicals: the key role of the glutathione peroxidase / M. Raes, C. Michiels, J. Remacle // Free Radic. Biol, and Med. 1987. — Vol. 3. -P. 3−7.
  221. Rahman, 1. Oxidative stress in pathogenesis of chronic obstructive pulmonary disease: cellular and molecular mechanisms / I. Rahman // Cell Biochem. Biophys.-2005.-Vol. 43.-№ l.-P. 167−188."
  222. Reactive oxygen species and nitric oxide mediate plasticity of neuronal calcium signaling / O. Yermolaieva, N. Brot, IT. Weissbach et al. // Proct. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. — Vol. 97. — P 448−453.
  223. Redox Potential of Human Thioredoxin 1 and Identification of a Second Dithiol/Disulfide Motif / W. H. Watson, J. Pohl, W. R. Montfort et al. // J. Biol. Chem.-2003.-Vol. 278.-№ 35.-P. 33 408−33 415.
  224. Redox regulation of surface protein thiols: Identification of integrin -4 as a molecular target by using redox proteomics. / T. Laragione, V. Bonetto, F. Casonietal.//PNAS.-2003.-Vol. 100.-№ 25.-P. 14 737−14 741.
  225. Remick, D.G. Regulation of cytokine gene expression by reactive oxygen and reactive nitrogen intermediates / D. G. Remick, L. Villarete // J. Leucocyte Biol. 1996. — Vol. 59. — P. 471−475.
  226. Robinson, J. M. The NADPH oxidase complex of phagocytic leukocytes: a biochemical and cytochemical view / J. M. Robinson, J. A. Badwey // Histochem. Cell. Biol. 1995. — Vol. 103.-P. 163−180.
  227. Role of cytokines, tyrosine kinase, and protein kinase С on production of superoxide and induction of scavenging enzymes in human leukocytes / Y. Niwa, Y. Ozaki, T. Kanoh et al. // Clin. Immunol. Immunopathol. 1996. -Vol. 79.-P. 303−313.
  228. Role of Glutaredoxin in Metabolic Oxidative Stress. Glutaredoxin as a sensor of Oxidative Stress mediated H202 / J. J. Song, J. G. Rhee, M. Suntharalingam et al. // J. Biol. Chem. 2002. — Vol. 277. — № 48. — P. 46 566−46 575.
  229. Rosen, G. M. Free radicals and phagocytic cells / G. M. Rosen, S. Pou, C. L. Ramos // FASEB J. 1995. — Vol. 9. — P. 200−211.
  230. Rosen, H. Bactericidal activity of a superoxide anion-generating system. A model for the polymorphonuclear leukocyte / H. Rosen, S. J. Klebanoff // J. Exp. Med. 1979. — Vol. 149. — P. 27−34.
  231. Rosen, H. Hydroxyl radical generation by polymorphonuclear leukocytes measured by electron spin resonance spectroscopy / H. Rosen, S. J. Klebanoff III. Clin. Invest. 1979. — Vol. 64. — 1725−1732.
  232. Sahaf, B. Lymphocyte surface thiol levels / B. Sahaf, K. Heydari, L. A. Herzenberg // PNAS 2003. — Vol. 100. — № 7. — P. 4001−4005.
  233. Sandstrom, P. A. Autocrine production of exracellular catalase prevents apoptosis of the human СЕМ T-cell line in serum-free medium / P. A. Sandstrom, Т. M. Buttke // Proc. Natl.Acad. Sci. USA. 1993. — Vol. 90. — P. 4708−4712.
  234. Sandstrom, P.A. Inhibition of activation-induced death in T-cell hydridomas by thiol antioxidants: Oxidative stress as a mediator of apoptosis /
  235. P. A. Sandstrom, M. D. Mannie, Т. M. Buttke // J. Leukoc. Biol. 1994. -Vol. 55,-№ 2.-P. 221−226.
  236. Scheel-Toellner, D. Reactive oxygen species limit neutrophil life span by activating death receptor signaling / D. Scheel-Toellner, K. Wang, R. Craddock et al. // Blood. 2004. — Vol. 104. — № 8. — P. 2557−2564.
  237. Schmidt, H. W. NO at work. / H. W. Schmidt, U. Walter // Cell. 1994. -Vol. 78.-P. 919−928.
  238. Schreck, R. Nuclear factor kB: an oxidative stress-responsive transcription factor of eukaryotic cell (a review) / R. Schreck, K. Albermann, P. A. Baeuerle // Free Radic. Res. Commun. 1992. — Vol. 17. — № 4. — P. 221−237.
  239. Segelmark, M. Binding and inhibition of myeloperoxidase (MPO): a major function of ceruloplasmin? / M. Segelmark, B. Persson, T. Hellmark. et al. // J. Clin. Exp. Immunol.- 1997.-Vol. 108.-P. 167−174.
  240. Serum proteins modified by neutrophil-derived oxidants as mediators of neutrophil stimulation / G. F. Kormoczi, U. M. Wolfel, A. R. Rosenkranz et al. //J. Immunol.-2001.-Vol. 167. -№ 1. -P. 451−460.
  241. Sethi, S. Inhibition of phagocyte endothelium interactions by oxidized fatty acids: A natural anti — inflammatory mechanism / S. Sethi, A. Y. Eastman, J.W. Eaton // J. Lab. Cin. Med. — 1996. — Vol. 128. — P. 536−546.
  242. Shen Chada, Q. S. Regulation of the human cellular glutathione peroxidase gene during in vitro myeloid and monocytic differentiation / Q. S. Shen Chada, C. Whitney and P. E. Newburger // Blood. 1994. — Vol. 84. — P. 3902−3908.
  243. Siems, W. Changes in the glutathione system of erythrocytes due to enhanced formation of oxygen free radicals during short-term whole body cold stimulus / W. Siems, R. Brenke // Arctic Med. Res. 1992. — Vol. 51. — P. 3−9.
  244. Soderdahl T. Visualization of the compartmentalization of glutathione and protein-glutathione mixed disulfides in cultured cells / T. Soderdahl, M. Enoksson, M. Lundberg et al. // The Faseb J. 2003. — Vol. 17.-P. 124−126.
  245. Speier, С. Changes in superoxide dismutase, catalase, and the glutathione cycle during induced myeloid differentiation / C. Speier and P. E. Newburger // Arch. Biochem. Biophys. 1986. — Vol. 251. — P. 551 -557.
  246. Spin trapping evidence for myeloperoxidase-dependent hydroxyl radical formation by human neutrophils and monocytes // C. L. Ramos, S. Рои, В. E. Britigan et al. II J. Biol. Chem. 1992. — Vol. 267. — P. 8307−8312.
  247. Splettstoesser, W.D. Oxidative stress in phagocytes-«the enemy within» / W. D. Splettstoesser, P. Schuff-Werner // Microsc Res Tech. 2002. — Vol. 57,-№ 6.-P. 441−455.
  248. Spolarics, Z. Role of glutathione and catalase in H2O2 detoxification in LPS-activated hepatic endothelial and Kupffer cells / Z. Spolarics, J.-X. Wu // J. Physiol. Gastrointest Liver Physiol. 1997. — Vol. 273. — P. 1304−1311.
  249. Stadtman, E. R. Protein oxidation / E. R. Stadtman, R. L. Levine // Ann N. Y. Acad. Sci. 2000. — Vol. 899. — P. 191 -208.
  250. Stefek, M. Pyridoindole stobadine is a potent scavenger of hydroxyl radicals / M. Stefek, L. Benes // FEBS Lett. 1991. — Vol. 294. — P. 264−266.
  251. Steinbeck, M. J. Intracellular singlet oxygen generation by phagocytosing neutrophils in response to particles coated with a chemical trap / M. J. Steinbeck, A. U. Khan, M. J. Karnovsky // J. Biol. Chem. 1992. — Vol. 267. -P. 13 425−13 432.
  252. Storz, G. Transcriptional regulator of oxidative stress inducible genes: direct activation by oxidation / G. Storz, L. Tartaglia, B. N. Ames // Science. -1990.-Vol. 248.-P. 189−194.
  253. Structure, mechanism and regulation of peroxiredoxins / Z. A. Wood, E. Schroder, R. J Harris, L. B. Poole // Trends Biochem Sci. 2003. — Vol. 28. -№ 1. — P. 32−40.
  254. Superoxide generation by the human polymorphonuclear leukocyte in response to latex beads / M. J. Thomas, С. C. Hedrick, S. Smith et al. // J. Leukocyte Biol. 1992. — Vol. 51. -P. 591 -599.
  255. Suzuki, Y.J. Ingibition of Ca~ -ATPase of vascular smoot mascle sarcoplasmic reticulum by reactive oxygen intermediates / Y. J. Suzuki, G. D. Ford // Amer. J. Phisiol. 1991. — Vol. 261. — P. 568−574.
  256. Swallow, A. J. Effect of ionizing radiation on proteins, RCO groups, peptide bond cleavage, inactivation, -SH oxidation / A. J. Swallow // Radiation Chemistry of Organic Compounds. 1960. — P. 211−224.
  257. Tamura, T. A new selenoprotein from human lung adenocarcinoma cells: purification, properties, and thioredoxin reductase activity / T. Tamura, Т. C. Stadtman // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — Vol. 93. — P. 1006−1011.
  258. Tauber, A. I. Evidence for hydroxyl radical production by human neutrophils / A. I. Tauber, В. M. Babior / J. Clin. Invest. 1977. — Vol. 60. -P. 374−380.
  259. Taurine chloramines, a product of activated netrophils, inhibits in vitro thi genetation of nitric oxide and other macrofage inflammatory mediators / J. Marcinkiewiez, A. Grabowska, J. Bereta et al. // J. Leukocyte Biol. 1995. -Vol. 58. — P. 667−674.
  260. Terada, L. S. Specificity in reactive oxidant signaling: think globally, act locally / L. S. Terada // J. Cell Biol. 2006. — Vol. 174. — № 5. — P. 615−623.
  261. Thannickal, V. J. Reactive oxygen species in cell signaling / V. J. Thannickal, B. L. Fanburg // J. Physiol. 2000. — Vol. 279. — P. 1005−1028.
  262. The localization of catalase in the pulmonary alveolar macrophage / P. Davies, D. B. Drath, E. E. Engel et al. // Lab. Invest. 1979. — Vol. 40. — P. 221−226.
  263. The role of glutathione reductase in maintaining human granulocyte function and sensitivity to exogenous H202 / H. J. Cohen, E. H. Tape, J. Novak et al. // Blood. 1987. — Vol. 69. — P. 493−500.
  264. The role of GSH efflux in staurosporine-induced apoptosis in colonic epithelial cells / C. L. Circu, S. Stringer, C. A. Rhoads et al. // Biochem. Pharmacol. 2009. — Vol. 77. — № 1. — P. 76−85.
  265. The role of oxidative stress in the pathogenesis of pulmonary emphysema / D. Vucevic, T. Radosavljevic, S. Zunic et al. // Med Pregl. 2005. — Vol. 58. -№ 9−10.-P. 472−477.
  266. Thiocyanate and chloride as competing substrates for myeloperoxidase / C. J. Van Dalen, M. Whitehouse, С. C. Winterbourn et al. // Biochem. J. -1997. Vol. 327. — P. 487−495.
  267. Thom, S. R. Oxygen-dependent antagonism of lipid perodixation / S. R. Thorn, M. E. Elbuken // Free Radical Biol. Med. 1991. — Vol. 10. — P. 413 426.
  268. Thomas, E. L. Oxidation of chloride and thiocyanate by isolated leukocytes / E. L. Thomas, M. Fishman // J. Biol. Chem. 1986 — Vol. 261. — P. 96 949 703.
  269. To be, or not to be: NF-kB is the answer role of Rel/NF-kB in the regulation of apoptosis / J. Kucharczak, M. J. Simmons, Y. J. Fan et al. // Oncogene.- 2003. — Vol. 22. — P. 8961−8982.
  270. Turpaev, К. T. Two pathways of the nitric oxide indused cytotoxycal action / К. T. Turpaev, A. M. Amchencova, A. N. Narovgansky // Biochem. Mol. Biol. Int. 1997. — Vol. 41. — P. 1025−1033
  271. Uchida, K. Covalent modification of 4-hydroxynonenal to glyceraldehyde-3-phosphate / K. Uchida, E. R. Stadtman // J. Biol. Chem. 1993. — Vol. 268. -P. 6388−6393.
  272. Udupi, V. Thiol compounds as protective agents in erythrocyte under oxidative stress / V. Udupi, C. Rice-Evans // Free Radical Res. Commun. -1992.-Vol. 16.-P. 315−623.
  273. Ursini, F. The role of selenium peroxidases in the protection against oxidative damage of membranes / F. Ursini, A. Bindoli // Chem. Phys. Lipids. 1987. — Vol. 44. -P. 255−276.
  274. , M. С. The role of oxidants and vitamin С on neutrophil apoptosis and clearance / M. C. Vissers, M. B. Hampton // Biochem. Soc Trans. 2004.- Vol. 32. № 3. — P. 499−501.
  275. Vitamin E administration and reversal of neurological deficits in protein-energy malnutrion / V. Kalra, J. K. Grover, G. K. Ahuja et al. // J. Trop. Pediatr.-2001.-Vol. 47. -№ l.-P. 39−45.
  276. Voetman, A. A. Endogenous catalase protects human blood phagocytes against oxidative damage by extracellularly generated hydrogen peroxide / A. A. Voetman, D. Roos // Blood. 1980. — Vol. 56. — P. 846−852.
  277. Weiss, S. J. Human granulocyte generation of hydroxyl radical / S. J. Weiss, P. K. Rustagi, A. F. LoBuglio // J. Exp. Med. 1978. — Vol. 147. — 316−327.
  278. Wendel, A. Enzymes acting against oxygen / A. Wendel // Enzymes -Tools and Targets. Basel: Karger. — 1988. — P. 161−167. Basel: Karger, 1990. -P. 1−25.
  279. Wenger, R. H. Mammalian oxygen sensing, signaling and gene regulation / R. H. Wenger // J. Exp. Biol. 2000. — Vol.23. — P. l253−1263.
  280. Winterbourn, С. C. Myeloperoxidase as an effective inhibitor of hydroxyl radical production: Implications for the oxidative reactions of neutrophils / C.C. Winterbourn // J. Clin. Invest. 1986. — Vol. 78. — P. 545−557.
  281. Winterbourn, С. C. Myeloperoxidase-dependent generation of a tyrosine peroxide by neutrophils / С. C. Winterbourn, H. Pichorner, A. J. Kettle // Arch. Biochem. Biophys. 1997. — Vol. 338. — P. 15−26.
  282. Zanma A. Conjugates of superoxide dismutase with the Fc fragment of immunoglobulin G / A. Zanma // J. Biochem. 1991. — Vol. 110. — P. 868 872.
  283. Zhu, L. Bactericidal activity of peroxynitrite / L. Zhu, C. Gunn, J. S. Beckman // Arch. Biochem. Biophys. 1992. — Vol. 298. — P. 452−461.
  284. Zhu, Y. Altered glutathione homeostasis in animals prenatally exposed to lipopolysaccharide / Y. Zhu, P. M. Carvey, Z. Ling // Neurochem. Int. 2007.- Vol. 50. № 4. — P. 671−680.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!