Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Организация и динамика телец кахала и кластеров интерхроматиновых гранул в ооцитах домового сверчка Acheta domesticus

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Успехи, достигнутые классической морфологией клетки в первой половине XX века, привели к возникновению представления о том, что в ядре эукариотической клетки присутствуют определенные морфологические области: хроматин, организованный в отдельные хромосомные территории, и интерхроматиновая область с множеством субструктур (Raska et al., 1992; Spector, 1993, 2001; Cremer and Cremer, 2001). Долгое… Читать ещё >

Содержание

  • Список условных сокращений
  • 1. Введение
  • 2. Обзор литературы
    • 2. 1. Ядро ооцита насекомых как модельная система. Классификация типов оогенеза насекомых
    • 2. 2. Структурно-функциональная организация ядер ооцитов
      • 2. 2. 1. Особенности организации хроматина
        • 2. 2. 1. 1. Хромосомы типа ламповых щеток
        • 2. 2. 1. 2. Кариосфера в оогенезе насекомых
        • 2. 2. 1. 3. Амплификация рДНК в ооцитах насекомых
      • 2. 2. 2. Внутриядерные тельца в ядрах ооцитов
        • 2. 2. 2. 1. Внутриядерные тельца в ядрах ооцитов амфибий
        • 2. 2. 2. 2. Внутриядерные тельца в ядрах ооцитов насекомых
    • 2. 3. Ядерные домены эукариотической клетки и их молекулярные компоненты
      • 2. 3. 1. Перихроматиновые фибриллы
      • 2. 3. 2. Роль РНК-пол II в координировании процессов созревания
      • 2. 3. 3. Кластеры интерхроматиновых гранул
      • 2. 3. 4. Тельца Кахала
        • 2. 3. 4. 1. Коилин
        • 2. 3. 4. 2. U7 мяРНП
        • 2. 3. 4. 3. Тельце Кахала и ядрышко
        • 2. 3. 4. 4. Тельце Кахала и биогенез сплайсосомных мяРНП
        • 2. 3. 4. 5. Тельце Кахала — динамичная структура
  • 3. Материал и методика
    • 3. 1. Животные
    • 3. 2. Использование различных объектов для конкретных методических задач
    • 3. 3. Подготовка материала для флуоресцентной микроскопии
    • 3. 4. Антитела и ммунофлуоресцентное окрашивание препаратов
    • 3. 5. Микроинъекции 65 3.5.1. и7мяРНК 65 3.5.2.5-бромоуридин-5'-трифосфат
    • 3. 6. Ингибиторный анализ
      • 3. 6. 1. Актиномицин D
      • 3. 6. 2. DRB
    • 3. 7. Светооптическая микроскопия
      • 3. 7. 1. Флуоресцентная микроскопия
      • 3. 7. 2. Конфокальная микроскопия
      • 3. 7. 3. Микроскопия по Номарскому и выявление ДНК в нефиксированных ядрах
    • 3. 8. Электронная микроскопия
      • 3. 8. 1. Стандартная электронная микроскопия
      • 3. 8. 2. Иммуноэлектронная микроскопия
    • 3. 9. Электрофоретическое разделение белков и иммуноблоттинг
  • 4. Результаты 72 4.1. Строение овариол домового сверчка. Морфодинамика ядерных структур ооцитов Acheta domesticus на диплотене
    • 4. 2. Оценка транскрипционной активности ядер ооцитов A. domesticus с помощью микроинъекций бромо-УТФ
    • 4. 3. Ультраструктурная организация телец Кахала в ооцитах домового сверчка
    • 4. 4. Идентификация и молекулярный состав телец Кахала в ооцитах домового сверчка
      • 4. 4. 1. Вестерн-блотинг антител к коилину с экстрактами белков ооцитов насекомых
      • 4. 4. 2. Иммуноцитохимическая идентификация телец Кахала в ооцитах
      • 4. 4. 3. Идентификация телец Кахала с помощью микроинъекций U7 мяРНК
      • 4. 4. 4. Иммунологическая характеристика телец Кахала ооцитов сверчка с помощью антител к факторам транскрипции, сплайсинга пре-мРНК и процессинга пре-рРНК
        • 4. 4. 4. 1. Фибрилларин — мажорный компонент телец Кахала ооцитов домового сверчка
        • 4. 4. 4. 2. Распределение факторов сплайсинга (мяРНП и SR-белка SC35) в составе сложных телец Кахала ооцитов домового сверчка
        • 4. 4. 4. 3. Тельца Кахала ооцитов домового сверчка содержат коактиваторы транскрипции СВР/рЗОО и базальный фактор транскрипции TFIID, но не содержат РНКпол им еразу II
    • 4. 5. Идентификация и ультраструктурная организация кластеров ^ ^ ^ интерхроматиновых гранул в ооцитах насекомых
    • 4. 6. Особенности организации и молекулярного состава телец Кахала и кластеров интерхроматиновых гранул ооцитов в условиях ^ ^ подавления транскрипции с помощью ингибиторов
      • 4. 6. 1. Морфологические эффекты действия DRB и актиномицина D ^ ^ на ядерные структуры ооцитов домового сверчка
      • 4. 6. 2. Иммуноцитохимическая характеристика ядерных структур (телец Кахала и кластеров интерхроматиновых гранул) ооцитов домового сверчка при действии ингибиторов ^ транскипции
      • 4. 6. 3. Действие актиномицина D на ооциты моллюска Achatinafulica
  • 5. Обсуждение
    • 5. 1. О транскрипционной активности хромосом при автотрофном типе ^ оогенеза
    • 5. 2. О ядрышковом аппарате ооцитов насекомых
    • 5. 3. Экстрахромосомные ядерные структуры ооцитов насекомых с ^ паноистическими яичниками
    • 5. 4. Проблема идентификации экстрахромосомных ядерных структур в J43 ооцитах
    • 5. 5. Коилин как маркерный компонент телец Кахала
    • 5. 6. U7 мяРНК и тельца Кахала
    • 5. 7. О присутствии белка SC35 в тельцах Кахала ооцитов насекомых
    • 5. 8. Выявление компонентов РНК-пол П-транскрипции в тельцах Кахала 151 ооцитов сверчка. Функции телец Кахала ооцитов
    • 5. 9. Кластеры интерхроматиновых гранул ооцитов насекомых
  • 6. Выводы

Организация и динамика телец кахала и кластеров интерхроматиновых гранул в ооцитах домового сверчка Acheta domesticus (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В последние годы функции клеточного ядра являются предметом самого интенсивного изучения с использованием ряда современных методов, развитие которых позволило добиться существенного прогресса в понимании различных аспектов экспрессии генов. Вместе с тем, вопросы о структурной организации молекулярно-биологических процессов в нуклеоплазме, их связи с ядерными органеллами, о том насколько сравнимы макромолекулярные комплексы, выделяемые в ходе биохимических экспериментов in vitro (например, транскриптосомы, сплайсосомы), с известными морфологическими структурами, обнаруженными в клеточном ядре с помощью электронной микроскопии, остаются открытыми.

Трудность решения вопроса о локализации тех или иных ядерных функций во многом связана с тем, что, в отличие от цитоплазмы, внутри ядра, за редким исключением, отсутствуют мембраны, изолирующие ядерные органеллы и определяющие ядерные компартменты, а ведущие молекулярные компоненты того или иного домена присутствуют также и в других участках ядра.

На заре цитологических исследований ядро считали слабо организованным клеточным образованием. Огромный прогресс в исследовании его тонкой структуры пришел с развитием техники ультраструктурных исследований. Появились первые описания ряда универсальных для эукариотических клеток ядерных структур, многие из которых служат объектами пристального внимания исследователей и в настоящее время.

Успехи, достигнутые классической морфологией клетки в первой половине XX века, привели к возникновению представления о том, что в ядре эукариотической клетки присутствуют определенные морфологические области: хроматин, организованный в отдельные хромосомные территории, и интерхроматиновая область с множеством субструктур (Raska et al., 1992; Spector, 1993, 2001; Cremer and Cremer, 2001). Долгое время единственной активно изучаемой структурой интерхроматиновой области ядра оставалось ядрышко, открытое еще в 1781 г. Фонтанной (Gerbi, 1997). Современные представления об интерхроматиновом пространстве как о сложно структурированной области клеточного ядра, содержащей различные структурно-функциональные компартменты, или домены (Spector, 1993, 2001; Lamond and Earnshow, 1998; Matera, 1999; Dundr and Misteli, 2001), были заложены работами Моннерона и Бернара (Bemhard, 1969; Monneron and Bernhard, 1969), разработавшими метод селективного выявления РНП-содержащих структур на ультратонких срезах и описавшими ряд экстрахромосомных доменов интерхроматиновой области ядра. К настоящему времени известно около десятка различных экстрахромосомных доменов, в совокупности называемых «ядерные тельца» (nuclear bodies) (Brasch and Ochs, 1992).

Актуальной проблемой остается исследование распределения в связи с ядерными доменами основных «участников» процессов синтеза и созревания РНК: РНК-полимеразы II (РНК-пол II) и факторов сплайсинга пре-мРНК. Тем более, что в настоящее время преобладают представления о том, что на регуляцию экспрессии генов и координацию составляющих ее многостадийных событий, наряду с особенностями упаковки генетического материала в хроматине и специфическим расположением собственно хромосом в ядре, существенное влияние оказывают высокоорганизованные домены нуклеоплазмы (Misteli and Spector, 1998; Cremer and Cremer, 2001; Cremer et al., 2004).

На роль универсальных доменов, обнаруживаемых в интехроматиновом пространстве ядер большинства типов клеток, претендуют кластеры интерхроматиновых гранул (КИГ) и тельца Кахала (ТК) (Gall, 2003). Данные многочисленных исследований свидетельствуют о том, что различные ядерные органеллы (например, КИГ и ТК, ТК и ядрышки и т. д.) находятся между собой в тесном функциональном, а нередко и структурном единстве (Malatesta et al., 1994; Gall et al., 1995, 1999; Dundr and Misteli, 2001; Leung et al., 2003).

Развитие новых методов молекулярной и клеточной биологии, в особенности иммуноморфологии и методов, связанных с возможностью изучения динамики макромолекул в реальном времени на живых клетках, привело к значительному прогрессу в понимании функций ТК и КИГ (Misteli, 2001; Carmo-Fonseca, 2002; Ogg and Lamond, 2002; Lamond and Spector, 2003; Handwerger and Gall, 2006). В общих словах, можно считать установленным, что ТК и КИГ играют ключевую роль в ядерном биогенезе различных типов РНК.

Основная функция КИГ, очевидно, состоит в сборке, модификации, временном хранении и рециклировании, прежде всего, факторов сплайсинга пре-мРНК — сплайсосомных малых ядерных (мя) РНП и SR-белков (Spector et al., 1991; Spector, 1993; Misteli and Spector, 1998; Misteli, 2000). При этом регуляция рекрутирования факторов сплайсинга из КИГ к местам транскрипции и обратно обеспечивается циклами фосфорилирования и дефосфорилирования входящих в КИГ белков (Misteli, 2000). Само же накопление факторов сплайсинга в участках транскрипции напрямую зависит от С-концевого домена (CTD) большой субъединицы РНК-полимеразы 11 (РНК-пол 11) (Du and Warren, 1997; Kim et al., 1997; Misteli and Spector, 1999).

Появились многочисленные данные, свидетельствующие о том, что КИГ представляют собой не только пассивные депо факторов сплайсинга, но играют активную роль, непосредственно связанную с регуляцией экспрессии генов. По мнению некоторых авторов (Sacco-Bubulya and Spector, 2002), именно КИГ обеспечивают сопряжение транскрипции и сплайсинга. Кроме того, были сделаны выводы, указывающие на возможность прямого участия КИГ в процессинге и транспорте мРНК (Miralles et al., 2000; Melcak et al., 2001; Shopland et al., 2002; Molenaar et al., 2004), что возвращает исследователей к высказанному ранее предположению (Johnson et al., 2000) о прямой роли КИГ в контроле корректного сплайсинга и приобретении мРНК компетентности к экспорту.

Вопрос о возможных функциях других универсальных ядерных доменовтелец Кахала (ТК), как и о функциях КИГ, в настоящее время широко дискутируется в литературе (см. обзоры: Gall, 2000, 2001; Carmo-Fonseca, 2002; Ogg and Lamond, 2002; Cioce and Lamond, 2005). Существуют три взаимодополняющие точки зрения относительно функций ТК (Dundr and Misteli, 2001).

Во-первых, ТК, по-видимому, непосредственно участвуют в регуляции экспрессии генов, располагаясь в тесной связи с определенными генными локусами. Это может проявляться в связи ТК с тандемными повторами гистоновых генов на ламповых щетках ооцитов амфибий (Callan et al., 1991) или генов, кодирующих ряд малых ядерных (включая ядрышковые) РНК в соматических клетках млекопитающих (Gao et al., 1997; Schul et al., 1998; Frey and Matera, 1995; Jacobs et al., 1999).

Во-вторых, ТК принимают участие в различных этапах биогенеза мяРНК (Matera, 1999). В них происходит псевдоуридинилирование и специфическое Т-Ометилирование участвующих в сплайсинге Ul, U2, U4 и U5 мяРНК (Darzacq et al., 2002; Jady et al., 2003), без чего невозможна правильная сборка сплайсосом и реакции сплайсинга (Yu et al., 1998). Эти этапы процессинга сплайсосомных мяРНК осуществляются при участии недавно открытого особого класса так называемых ТК-специфичных малых РНК (Darzacq et al., 2002). Показано, что основные этапы посттранскрипционного процессинга малых ядрышковых РНК (в том числе U3 мяшРНК) также осуществляются в ТК (Verheggen et al., 2002).

Наконец, существуют представления о ТК как о месте сборки макромолекулярных комплексов, обеспечивающих процессы транскрипции и процессинга РНК (Gall, 2001; Ogg and Lamond, 2002). Для ооцитов Xenopus laevis была предложена модель функционирования ТК, согласно которой в них происходит первичная ассоциация РНК-полимераз с факторами транскрипции и процессинга, которые затем перераспределяются к соответствующим генам в зоны активного хроматина (Gall et al., 1999; Gall, 2000, 2001). Главным аргументом в пользу данной гипотезы явилось обнаружение в составе ТК ооцитов Xenopus всех трех РНК-полимераз и многих факторов транскрипции и процессинга соответствующих РНК (Gall et al., 1999; Morgan et al., 2000; Doyle et al., 2002; Murphy et al., 2002). В настоящее время остается неизвестным, насколько данная модель применима к ТК других типов клеток, в том числе ооцитам других животных.

В настоящее время ооциты постепенно становятся важными и весьма перспективными модельными объектами для изучения доменной организации экстрахромосомной части ядра (Gall et al., 2004). Однако следует учитывать, что ооциты — это клетки, находящиеся в процессе деления, а именно в профазе мейоза, которая в оогенезе многих животных может быть чрезвычайно растянута во времени. Кроме того, в ооцитах накапливаются различные компоненты не только для реализации различных процессов в самой яйцеклетке, но и для обеспечения ранних этапов эмбриогенеза.

При исследовании ооцитов неизбежно встает проблема взаимоотношений половых и вспомогательных клеток в оогенезе. В контексте нашей работы из нее следует, в частности, вопрос, насколько универсальны будут различные ядерные домены ооцитов при разных типах оогенеза, то есть в зависимости от того, активно ли ядро самого ооцита или же оно инактивировано, а ядерные синтетические функции принимают на себя питающие клетки — трофоциты. В связи с этим, на наш взгляд, особенно перспективны для подобного рода исследований ядра ооцитов насекомых с их довольно широким спектром микроанатомических особенностей организации женских гонад.

Имеющиеся в литературе сравнительно немногочисленные данные по ультраструктурной иммунолокализации компонентов ТК и КИГ в ядрах ооцитов насекомых (Bogolyubov et al., 2000; Bogolyubov and Parfenov, 2001, 2004; Jaglarz, 2001; Bilinski and Kloc, 2002; Боголюбов, 2003; Zelazowska and Jaglarz, 2004; Баталова и др., 2005; Batalova et al., 2005; Jaglarz et al., 2005; Liu et al., 2006ab) свидетельствуют о том, что как ТК, так и КИГ в ооцитах разных видов насекомых представляют собой чрезвычайно гетерогенную популяцию ядерных телец, заметно различающихся по размерам, количеству в ядре, ультраструктурной организации, соотношению структурных компонентов на разных стадиях оогенеза, а в ряде случаев — и по молекулярному составу.

Следует подчеркнуть, что все приведенные выше работы касались насекомых с яичниками мероистического типа, характеризующихся нутриментарным оогенезом, при котором ядро ооцита инактивируется, а источником большей части РНК являются трофоциты.

В настоящей работе мы по существу впервые обращаемся к изучению ядерных доменов ооцитов насекомого с паноистическими яичниками (домовой сверчок Acheta domesticus), ядра ооцитов которого, в отсутствие трофоцитов, должны, по-видимому, сохранять свою транскрипционную активность в течение всего периода роста ооцита.

Основной целью данной работы являлась идентификация и анализ экстрахромосомных структур, содержащих компоненты транскрипции и процессинга РНК, в диплотенных ядрах ооцитов A. domesticus в нормальных условиях и после подавления транскрипции с помощью ингибиторов.

Для достижения поставленной цели были сформулированы следующие экспериментальные задачи:

1. Охарактеризовать транскрипционный статус ядер ооцитов сверчка на стадии диплотены.

2. На ультраструктурном уровне охарактеризовать ядерные структуры интерхроматиновой области диплотенных ооцитов сверчка.

3. Проанализировать внутриядерное распределение компонентов транскрипции, осуществляемой РНК-полимеразой II (факторов, непосредственно входящих в состав голоэнзима РНК-пол II или функционально с ним связанных), а также факторов процессинга пре-мРНК, обращая особое внимание на возможную колокализацию различных компонентов экспрессии генов в ядерных субкомпартментах.

4. В ядрах ооцитов идентифицировать структуры, соответствующие кластерам иитерхроматиновых гранул (КИГ). С целью усиления сравнительного подхода и поиска возможных общих принципов организации КИГ ооцитов идентифицировать гомологичные структуры в ооцитах животных, обладающих другими типами оогенеза: Sarcophaga sp. и Tenebrio molitor (нутриментарный оогенез), а за пределами класса насекомых — у моллюска Achatina fulica, обладающего типичным солитарным оогенезом.

5. С помощью комплексного подхода идентифицировать ТК ооцитов сверчка, исследовать динамику их ведущих компонентов, оценить структурно-пространственные взаимоотношения ТК с КИГ, хромосомами и ядрышками.

6. Изучить поведение внутриядерных структур, содержащих факторы созревания РНК, в транскрипционно активных ядрах и при искусственном подавлении транскрипции с помощью ингибиторов синтеза РНК различного механизма действия.

7. ВЫВОДЫ.

Хромосомы ооцитов Acheta domesticus в течение диплотены сохраняют транскрипционную активностьконденсации хромосом и их объединения в кариосферу, характерных для оогенеза многих насекомых, не происходит. Среди экстрахромосомных ядерных доменов идентифицируются ТК и КИГ. ТК ооцитов A. domesticus имеют сложную организацию и обнаруживают структурную связь с другим ядерным доменом — КИГ.

ТК диплотенных ооцитов A. domesticus содержат коилин, фактор процессинга пре-рРНК фибрилларин, факторы сплайсинга пре-мРНК (мяРНП и, в отличие от ТК клеток других типов, — белок SC35), ряд компонентов РНК-пол II-транскрипции (базальный фактор транскрипции TFIID и белки-коактиваторы СВР/рЗОО), но не содержат РНК-пол II.

КИГ ооцитов A. domesticus состоят из четко выраженных гранулярных и фибриллярных областей. Организация и молекулярный состав КИГ оказываются сходными у насекомых различных систематических групп, а за пределами класса насекомых — у моллюска Achatina fulica. Их характерная особенность — присутствие SR-белка SC35.

Подавление транскрипции с помощью ингибиторов вызывает существенное изменение морфологии ТК, увеличение количества КИГ в нуклеоплазме, сегрегацию ультраструктурных компонентов ТК и КИГ, но не приводит к перераспределению коилина, фибрилларина, мяРНП, TFIID и СВР/рЗОО и к накоплению в ТК РНК-пол II, которая аккумулируется в фибриллярных областях КИГ.

Автор глубоко признателен научному руководителю Дмитрию Сергеевичу Боголюбову за мудрое руководство, заботу и терпение, Владимиру Николаевичу Парфенову за предоставленную возможность работать в Лаборатории морфологии клетки и постоянное внимание к работе.

Автор благодарен Галине Николаевне Почукалиной и Флорине Михайловне Баталовой за всестороннюю поддержку и ценные критические замечания по данной работе, Юлии Ивановне Гукиной за помощь в приготовлении препаратов, а также всем сотрудникам Лаборатории морфологии клетки за создание тёплой атмосферы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Т.Е. 1984. Цитология оогенеза. М.: Наука, 247 с. Александрова О. А. 1992. Внутриядерные тельца и формирование капсулы кариосферы в ооцитах жука-чернотелки Tentyria nomas taurica. Цитология. 346.: 30−37.
  2. О.А., Боголюбов Д. С., Грузова М. Н. 1995. Кариосфера и внутриядерные тельца в ядрах ооцитов жука-чернотелки Tenebrio molitor. Цитология. 37 (12): 1142−1150.
  3. О.А., Боголюбов Д. С., Цветков А. Г. 1999. Синтез рРНК в овариолах жуков-чернотелок Tentyria nomas taurica и Tenebrio molitor. Цитология. 41 (1): 60−65.
  4. Ф.М. 2000. Ядрышки и перинуклеолярные тельца в трофоцитах Panorpa communis содержат факторы сплайсинга пре-мРНК. Цитология. 427.: 624−634.
  5. Ф.М., Боголюбов Д. С., Парфенов В. Н. 2005. Кариосфера и экстрахромосомные ядерные тельца ооцитов скорпионницы Panorpa communis. Цитология. 47 (10): 847−859.
  6. Д.С. 2003. Тельца Кахала в ооцитах насекомых. I. Идентификация и иммуноцитохимическая характеристика телец Кахала в вителлогенных ооцитах жука-чернотелки. Цитология. 45 (И): 1083−1093.
  7. Д.С., Александрова О. А., Цветков А. Г. 1997. Ядро ооцитов жука-чернотелки Tenebrio molitor. (Электронно-микроскопическое, цитохимическое и авторадиографическое исследование). Цитология. 39 (8): 643−650.
  8. Е.Р. 1972. Ядерные структуры в ооцитах половозрелых птиц. II. Белковые тела и кариосфера. Цитология. 14 (5): 568−577.
  9. Е.Р. 1975. О классификации типов оогенеза. Онтогенез. 6 (6): 539 545.
  10. Е.Р., Грузова М. Н. 1975. Выявление амплифицированной рДНК в клетках яичников некоторых насекомых и птиц методом гибридизации нуклеиновых кислот на препаратах. Цитология. 17 (10): 1132−1137.
  11. С. 1993. Биология развития. 2 т. Москва: Мир, 235 с.
  12. М.Н. 1960. Образование кариосферы в оогенезе сетчатокрылых насекомых рода Chrysopa. Цитология. 2 (5): 519−527.
  13. М.Н. 1975. Кариосфера в оогенезе. Цитология. 17 (3): 219−237.
  14. М.Н. 1977. Ядро в оогенезе. (Структурно-функциональный аспект). В кн.: Современные проблемы оогенеза. М.: Наука, 51−98.
  15. М.Н. 1979. Ядерные структуры в телотрофных овариолах жуков-чернотелок. I. Трофоциты Blaps lethifera (Tenedrionidae, Polyphaga). Светооптические и электронномикроскопические данные. Онтогенез. 10 (1): 13−23.
  16. М.Н., Баталова Ф. М. 1979. Ядерные структуры в телотрофных овариолах жуков-чернотелок. II. Ядро ооцитов Blaps lethifera и Gnaptor spinimanus. Светооптические данные. Онтогенез. 10 (4): 323−331.
  17. М.Н., Зайчикова З. П. 1968. Ультраструктура кариосферы в оогенезе златоглазки. Цитология. 10 (9): 1180−1182.
  18. М.Н., Зайчикова З. П. 1972. Структурная и функциональная организация ядра ооцитов златоглазки (отр. сетчатокрылых). II. Ультраструктура капсулы кариосферы. Цитология. 14 (6): 699−705.
  19. М.Н., Цветков А. Г., Почукалина Г. Н., Парфенов В. Н. 1995. Формирование кариосферы в оогенезе некоторых насекомых и амфибий. Цитология. 37 (8): 744−769.
  20. А.К. 2005. Биология развития, т. 1: Начала сравнительной эмбриологии. СПб: Изд. Санкт-Петербургского университета, 295 с.
  21. Е.В. 1975. Электронномикроскопическое исследование хромосом типа ламповых щеток и продуктов их активности в оогенезе кролика. Цитология 17 (8): 875−880.
  22. И.Д., Парфенов В. Н., Цветков А. Г. 2000. Внутриядерные структуры, содержащие факторы созревания РНК, в ранних вителлогенных ооцитах травяной лягушки. Цитология. 42 (6): 536−549.
  23. Методы биологии развития. 1974. М.: Наука, 619 с.
  24. Л.Г. 1977. Сравнительное изучение структуры амфинуклеолуса в оогенезе пластинчатожаберных моллюсков. Цитология. 19(11): 1225−1231.
  25. Романова Л. Г 1985. Ультрастура ядра и цитоплазмы ооцитов моллюска Littorina saxatilis. III. Строение ядрышка. Цитология. 24 (4): 383−391.
  26. И.С., Боголюбов Д. С. 2003. РНК-полимераза II и факторы сплайсинга пре-мРНК в ядрах диплотенных ооцитов гигантской африканской улитки Achatina fulica. Цитология. 45 (2): 166−178.
  27. А.Г., Грузова М. Н., Голл И. 1996. Сферы из ядер ооцитов домового сверчка и стрекозы-красотки содержат факторы сплайсинга пре-мРНК и процессинга пре-рРНК. Цитология. 38 (3): 311−318.
  28. А.Г., Сковородкин И. Н., Боголюбов Д. С., Квасов И. Д., Парфенов В. Н. 2002. Экстрахромосомные структуры, содержащие малые ядерные РНП и коилин, в ядрах поздних вителлогенных ооцитов зимующих травяных лягушек. Цитология. 44 (11): 1037−1045.
  29. Г. И. 2004. Лазерная сканирующая конфокальная микроскопия. СПб, ИНЦ РАН, 32 с.
  30. В., Johnson A., Lewis J., Raff М. Roberts К., Walter P. 2002. Molecular biology of the cell. New York and London, Garland Science.
  31. E.R., Cave M.D. 1972. Nucleolar organization in oocytes of gryllid crickets: subfamilies Gryllinae and Nemobiinae. J. Morphol. 137: 433−447.
  32. E. 1964. Oocyte differentiation and vitellogenesis in the roach Periplaneta americana. J. Cell Biol. 20: 131−155.
  33. Andrade L.E.C, Chan E.K.L., Raska I., Peebles C-.L., Roos G., Tan E.M. 1991. Human antibody to a novel protein of the nuclear coiled body: immunological characterization and cDNA cloning of p80-coilin. J. Exp. Med. 173: 1407−1419.
  34. Angelier N., Penrad-Mobayed M, Billoud В., Bonnanfant-Jais M-L., Coumailleau P. 1996. What role might lampbrush chromosomes play in maternal gene expression? Int. J. Dev. Biol. 40: 645−652.
  35. T.N., Schumperli D. 2003. Evolutionary conservation of the U7 small nuclear ribonucleoprotein in Drosophila melanogaster. RNA. 9 (12): 1532−1541.
  36. Z., Simiczyjew В., Kubrakiewicw J. 2002. Ovary structure and oogenesis in Pholcus phalangioides (Aranei: Pholcidae). Zool. Polon. 47, Suppl.: 7.
  37. Bakken A., Morgan G., Sollner-Webb В., Roan J., Busby S" Keeder R.H. 1982. Mapping of transcription initiation and termination signals on Xenopus laevis ribosomal DNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 79: 56−60.
  38. F.M., Stepanova I.S., Skovorodkin I.N., Bogolyubov D.S., Parfenov V.N. 2005. Identification and dynamics of Cajal bodies in relation to karyosphere formation in scorpionfly oocytes. Chromosoma. 113: 428−439.
  39. Bauer D. W, Gall J.G. 1997. Coiled bodies without coilin. Mol. Biol. Cell. 8: 73−82.
  40. Bauer D.W., Murphy C., Wu Z., Wu C.-H., Gall J.G. 1994. In vitro assembly of coiled bodies in Xenopus egg extract. Mol. Biol. Cell. 5: 633−644.
  41. M. 2000. Coilin, more than a molecular marker of the Cajal (coiled) body. BioEssay. 22: 861−867.
  42. M., Gall J.G. 1998. Coilin can form a complex with the U7 small nuclear ribonucleoprotein. Mol. Biol. Cell. 9: 2987−3001.
  43. M., Gall J.G. 1999. Coilin shuttles between the nucleus and cytoplasm in Xenopus oocytes. Mol. Biol. Cell. 10: 3425−3434.
  44. D.L., 2005. Rules of engagement: co-transcriptional recruitment of pre-mRNA processing factors. Curr Opin Cell Biol. 17: 251−256.
  45. W. 1969. A new staining procedure for electron microscopical cytology. J. Ultrastruct. Res. 27: 250−265.
  46. S.J. 1985. RNA synthesis and storage during insect oogenesis. In: Developmental Biology. A comprehensive synthesis. New York, London, Plenum Press. 351−384.
  47. A.F., Simpson G.G., Brown J.W., Shaw P.J. 1995. The organization of spliceosomal components in the nuclei of higher plants. J Cell Sci. 108 (Pt 2): 509 518.
  48. A.L., Osheim Y.N. 1988. Splice site selection, rate of splicing, and alternative splicing on nascent transcripts. Genes Dev. 2 (6): 754−65.
  49. K., Kuntz W., Ribbert D. 1967. Struktur und Funktion der Oocytenchromosomen und Nukleolen sowie der Extra-DNS wahrend der Oogenese panoistischer und meroistischer Insekten. Chromosoma. 23: 214−254.
  50. S.M. 1998. Filogeneza owadow a struktura i ultrastruktura ich jajnikow. Przegl^d Zool. 42:35−51.
  51. Bilinski S.M., KlocM. 2002. Accessory nuclei revisited: the translocation of snRNPs from the germinal vesicle to the periphery of the future embryo. Chromosoma 111: 62−68.
  52. Bogolyubov D., Alexandrova 0., Tsvetkov A., Parfenov V. 2000. An immunoelectron study of karyosphere and nuclear bodies in oocytes of mealworm beetle, Tenebrio molitor (Coleoptera: Polyphaga). Chromosoma. 109: 415−425.
  53. D., Parfenov V. 2001. Immunogold localization of RNA polymerase II and pre-mRNA splicing factors in Tenebrio molitor oocyte nuclei with special emphasis on karyosphere development. Tissue and Cell. 33: 549−561.
  54. D., Parfenov V. 2004. Do nuclear bodies in oocytes of Tenebrio molitor (Coleoptera: Polyphaga, Tenebrionidae) contain two forms of RNA polymerase II? Tissue and Cell. 36: 13−17.
  55. Bonnet F., Vigneron M., Bensaude O., Dubois M-F. 1999. Transcription-independent phosphorylation of the RNA polymerase II C-terminal domain (CTD) involves ERK kinases (MEK ½). Nucl. Acids Res. 27 (22): 4399−4404.
  56. K., Oehs R.L. 1992. Nuclear bodies (NBs): a newly «rediscovered» organelle. Exp. Cell Res. 202: 211−223.
  57. Bregman D.B., Du L., van der Zee S., Warren S.L. 1995. Transcription-dependent redistribution of the large subunit of RNA polymerase II to discrete nuclear domains. J. Cell Biol. 129: 287−298.
  58. J. 1972. Untersuchungen am Ovar von Buehidius obtecus Say (Coleoptera-Polyphaga) zur Klarung des Oocytenwachstums in der Pravitellogenese. Cell Tiss. Res. 128: 241−282.
  59. J. 1984. Development, morphology and function of insect ovarioles: reproductive adaptations in phylogeny. In.: Advances in invertebrate reproduction 3. Engels et al., ed. pp. 87−95.
  60. J. 1994. The Insect Ovary: Ultrastructure, Previtellogenic Growth and Evolution. London, Chapman and Hall.
  61. H.G. 1986. Lampbrush chromosomes. Springer-Verlag. 254 p.
  62. H.G., Gall J.G., Murphy C. 7iW.Histone genes are located at the sphere loci of Xenopus lampbrush chromosomes. Chromosoma. 101: 245−251.
  63. Carmo-Fonseca M. 2002. New clues to the function of the Cajal body. EMBO Reports. 3: 726−727.
  64. Carmo-Fonseca M, Ferreira J, LamondA.I. 1993. Assembly of snRNP-containing coiled bodies is regulated in interphase and mitosis-evidence that the coiled body is a kinetic nuclear structure. J. Cell Biol. 120 (4): 841−852.
  65. M.D. 1973. Synthesis and characterization of amplified DNA in oocytes of the house cricket Acheta domesticus (Orthoptera, Gryllidae). Chromosoma. 42: 1−22.
  66. M.D. 1982. Morphological manifestation of ribosomal DNA amplification during insect oogenesis. In: Insect Ultrastructure. New York, London, Plenum Press. 1: 86−117.
  67. Cave M.D., Allen E. ll 1969. Extra-chromosomal DNA in early stages of oogenesis in Acheta domesticus. J. Cell Sci. 4: 593−609.
  68. Cave M.D., SixbeyJ. 1976. Absence of ribosomal DNA amplification in a meroistic polythrophic ovary. Exp. Cell Res. 101: 23−31.
  69. Cazalla D., Zhu J., Manche L., Huber E., KrainerA.R., Caceres J.F. 2002. Nuclear export and retention signals in the RS domain of SR proteins. Mol. Cell Biol. 22: 6871−6882.
  70. B.A., Reich E., Ward D.C., Goldberg I.H. 1967. The interaction of actynomycin with DNA: requirement for the 2-amino group of purines. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 57: 1036−1042.
  71. CioceM., LamondA.I. 2005. Cajal bodies: a long history of discovery. Annu. Rev. Cell. Dev. Biol. 21: 105−131.
  72. Cmarco II, Verschure P.J., Martin Т.Е., Dahmus M.E., Krause S., Fu X.-D., van Driel R. Fakan S. 1999. Ultrastructural analysis of transcription and splicing in the cell nucleus after bromo-UTP microinjection. Mol. Biol. Cell. 10: 211−223.
  73. Collier S, Pendle A, Boudonck K, van Rij T, Dolan L, Shaw P. 2006. A distant coilin homologue is required for the formation of Cajal bodies in Arabidopsis. Mol Biol Cell. 2006. 17:2942−51.
  74. J.L., Patturajan M. 1997. A CTD function linking transcription to splicing. Trends Biochem. Sci. 22: 413−416.
  75. Т., Cremer C. 2001. Chromosome territories, nuclear architecture and gene regulation in mammalian cells. Nat. Rev. Genet. 2: 292−301.
  76. Cremer Т., Kupper K, Dietzel S., Fakan S. 2004. Higher order chromatin architecture in the cell nucleus: on the way from structure to function. Biol. Cell. 96: 555−567.
  77. M.R., King R.S. 1969. The cytology of the vitellogenic stages of oogenesis in Drosophila melanogaster. I. General stading characteristics. J. Morphol. 128: 427−442.
  78. M.E. 1996. Reversible phosphorylation of the C-terminal domain of RNA polymerase II. J. Biol. Chem. 271: 19 009−19 012.
  79. S., Gall J.G. 2004. Dynamics of coilin in Cajal bodies of the Xenopus germinal vesicle. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 101: 4810−4814.
  80. Dominski Z, MarzluffW.F. 1999. Formation of the 3' end of histone mRNA. Gene. 239: 1−14.
  81. D.R., Struhl K. 2000. Artificial recruitment of TFIID, but not RNA polymerase II holoenzyme, activates transcription in mammalian cells. Mol. Cell Biol. 20: 4350−4358.
  82. J., Lejbkowicz F., Sonenberg N. 2000. Nuclear eukaryotic initiation factor 4E (elF4E) colocalizes with splicing factors in speckles. J. Cell Biol. 148: 239−247.
  83. Doyle O., Corden J.L., Murphy C, Gall J.G. 2002. The distribution of RNA polymerase II largest subunit (RPB1) in the Xenopus germinal vesicle. J. Struct. Biol. 140: 154−166.
  84. Du L., Warren S.L. 1997. A functional interaction between the carboxy-terminal domain of RNA polymerase II and pre-mRNA splicing. J. Cell Biol. 136: 5−18.
  85. Dundr M., Hebert M.D., Karpova T.S., Stanek D" Xu #., Shpargel K.B., Meier U. Т., Neugebauer K.M., Matera A.G., Misteli T. 2004. In vivo kinetics of Cajal body components. J. Cell Biol. 164: 831−842.
  86. M., Misteli T. 2001. Functional architecture in the cell nucleus. Biochem. J. 356: 297−310.
  87. S. 1994. Perichromatin fibrils are in situ forms of nascent transcripts. Trends Cell Biol. 4: 86−90.
  88. S., Leser G., Martin Т.Е. 1984. Ultrastructural distribution of nuclear ribonucleoproteins as visualized by immunocytochemistry on thin sections. J. Cell Biol. 98: 358−363.
  89. S., Puvion E. 1980. The ultrastructural visualization of nucleolar and extranucleolar RNA synthesis and distribution. Int. Rev. Cytol. 65: 255−299.
  90. A. 1974. Structural and functional modifications of the nucleus during oogenesis in the mosquito Aedes aegypti. J. Cell Sci. 14: 51−67.
  91. A., Moens P. 1973. The development structure and function of modified synaptonemal complexes in mosqito oocytes. Chromosoma. 41: 37−62.
  92. K., Jarek E., Bilinski S.M. 2002. Cajal bodies (coiled bodies) in the nuclei of the house cricket (Acheta domesticus) oocytes. Folia Histochem. Cytobiol. 40: 221−222.
  93. M.R., Bailey A.D., Weiner A.M., Matera A.G. 1999. Association of snRNA genes with coiled bodies is mediated by nascent snRNA transcripts. Curr. Biol. 9: 126−135.
  94. M.R., Matera A.G. 1995. Coiled bodies contain U7 small nuclear RNA and associate with specific DNA sequences in interphase human cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 92: 5915−5919.
  95. Fu X.-D., Maniatis T. 1990. Factor required for mammalian spliceosome assembly is localized to discrete regions in the nucleus. Nature. 343: 437−441.
  96. J. G. 1954. Lumpbrush chromosomes from oocyte nuclei of the newt. J. Morphol. 94: 283−352.
  97. GallJ.G. 2000. Cajal bodies: the first 100 years. Annu. Rev. Cell. Dev. Biol. 16: 273−300.
  98. J.G. 2001. A role of Cajal bodies in assembly of the nuclear transcription machinery. FEBS Lett. 498: 164−167.
  99. J.G. 2003. The centennial of the Cajal body. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 4: 975−980.
  100. GallJ.G., Bellini M., Wu Z., Murphy C. 1999. Assembly of the nuclear transcription and processing machinery: Cajal bodies (coiled bodies) and transcriptosomes. Mol. Biol. Cell. 10: 4385−4402.
  101. Gall J. G, Callan H.G. 1989. The sphere organelle contains small nuclear ribonucleoproteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 86: 6635−6639.
  102. Gall J.G., Macgregor H.C., Kids Ion M.E. 1969. Gene amplification in the oocyte of dytiscid water beetles. Chromosoma. 26: 169−187.
  103. Gall J.G., Stephenson E.C., Erba H.P., Diaz M.O., Barsacchi-Pilone G. 1981. Histone genes are located at the sphere loci of newt lampbrush chromosomes. Chromosoma (Berl.). 84: 159−171.
  104. Gall J.G., Tsvetkov A., Wu Z., Murphy C. 1995. Is the sphere organelle/coiled body a universal nuclear component? Dev. Genet. 16:25−35.
  105. Gall J.G., Wu Z., Murphy C, Gao H. 2004. Structure in the amphibian germinal vesicle. Exp. Cell Res. 296: 28−34.
  106. Gama-Carvalho M., Krauss RD., Chiang L., Valcarcel J., Green M.R., Carmo-Fonseca M. 1997. Targeting of U2AF65 to sites of active splicing in the nucleus. J. Cell Biol. 137: 975−987.
  107. Gao L., FreyM.R., Matera A.G. 1997. Human genes encoding U3 snRNA associate with coiled bodies in interphase cells and are clustered on chromosome 17pll.2 in a complex inverted repeat structure. Nucleic Acids Res. 25: 4740−4747.
  108. S.A. 1997. The nucleolus: then and now. Chomosoma 105: 385−387.
  109. S.A., Borovjagin A.V., Lange T.S. 2003. The nucleolus: a site of ribonucleoprotein maturation. Curr. Opin. Cell Biol. 15: 318−325.
  110. Girard C., Mouaikel J., Neel H., Bertrand E., Bordonne R 2004. Nuclear localization properties of a conserved protuberance in the Sm core complex. Exp. Cell Res. 299: 199−208.
  111. Grande M.A., van der Kraan I., de Jong L., van Driel R. 1997. Nuclear distribution of transcription factors in relation to sites of transcription and RNA polymerase II. J. Cell Sci. 110: 1781−1791.
  112. J. 1997. RNA polymerase II holoenzyme and transcriptional regulation. Curr. Opin. Cell Biol. 9: 310−319.
  113. A.L. 1993. Positive patches and negative noodles: linking RNA processing to transcription? Trends Biochem Sci. 18: 117−119.
  114. Griffond В., Bolzoni-Sungur D. 1986. Stages of oogenesis in the snail, Helix aspersa: cytochemical and ultrastructural studies. Reprod. Nutr. Develop. 26 (2A): 461−474.
  115. M.N. 1988. The nucleus during oogenesis with special reference to extrachromosomal structures. In: Oocyte growth and maturation. New York, Plenum Press, 77−163.
  116. M.N., Parfenov V.N. 1993. Karyosphere in oogenesis and intranuclear morphogenesis. Int. Rev. Cytol. 144: 1−52.
  117. M.N., Zaichikova Z.P., Sokolov I.I. 1972. Functional organization of the nucleus in the oogenesis of Chrysopa perla L. (Insecta, Neuroptera). Chromosoma. 37: 353−385.
  118. Guillot P.V., Xie S.Q., Hollinshead M., Pombo A. 2004. Fixation-induced redistribution of hyperphosphorylated RNA polymerase II in the nucleus of human cells. Exp. Cell Res. 295: 460−468.
  119. Halkka L., Halkka 0. 1968. RNA and protein in nucleolar structures of dragonfly oocytes. Science. 162: 803−805.
  120. J.P., Meisteremst M., 1996. Gene expression: increasing evidence for a transcriptosome. Trends Genet. 12: 161−163.
  121. M. 1998. Molecular genetics of the RNA polymerase II general transcriptional machinery. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62: 465−503.
  122. K.E., Cordero J.A., Gall J.G. 2005. Cajal bodies, nucleoli, and speacles in the Xenopus oocytes nucleus have a low-density, sponge-like structure. Mol. Cell Biol. 16:202−211.
  123. K.E., Gall J.G. 2006. Subnuclear organelles: new insights into form and function. Trends Cell Biol. 16: 19−26.
  124. K.E., Murphy C., Gall J.G. 2003. Steady-state dynamics of Cajal body components in the Xenopus germinal vesicle. J. Cell Biol. 160: 495−504.
  125. Heinonen L, Halkka O. 1967. Early stages of oogenesis and metabolic DNA in the oocytes of the Louse cricket Acheta domesticus. Ann. Med. Exper. Fenn. 1967. 45: 101−109.
  126. S.A. 1971. Grades of chromatid organization in mitotic and meiotic chromosomes. I. The morphological features. Chromosoma. 35: 28−40.
  127. M.D., Matera A.G. 2000. Self-association of coilin reveals a common theme in nuclear body localization. Mol. Biol. Cell. 11: 4159−4171.
  128. M.D., Shpargel K.B., Ospina J.K., Tucker K.E., Matera A.G. 2002. Coilin methylation regulates nuclear body formation. Dev Cell. 3: 329−337.
  129. M.D., Szymczyk P.W., Shpargel K.B., Matera A.G. 2001. Coilin forms the bridge between Cajal bodies and SMN, the Spinal Muscular Atrophy protein. Genes Dev. 15: 2720−2729.
  130. Y., Manley J. L. 2000. RNA polymerase II and the integration of nuclear events. Genes Dev. 14: 1415−1429.
  131. Но C.K., Shuman S. 1999. Distinct roles for CTD Ser-2 and Ser-5 phosphorylation in the recruitment and allosteric activation of mammalian mRNA capping enzyme. Mol. Cell. 3:405−411.
  132. R., Carl M., Lieb В., Gebauer D., Scheer U. 1996. A monoclonal antibody against DNA topoisimerase II labels the axial granules of Pleurodeles lampbrush chromosomes. Chromosoma. 104: 358−366.
  133. Huang S, Deerinck TJ, Ellisman MH, Spector DL. 1994. In vivo analysis of the stability and transport of nuclear poly (A)+ RNA. J Cell Biol. 6: 877−899.
  134. S., Spector D.L. 1991. Nascent pre-mRNA transcripts are associated with nuclear regions enriched in splicing factors. Genes Dev. 5: 2288−2302.
  135. Т., Hackstein J., Henning W. 1984. Lampbrush loopspecific protein of Drosophila hydei. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 16: 9415−9429.
  136. C., Yang Y., Meier U.T. 1998. Noppl40 functions as a molecular link between the nucleolus and the coiled bodies. J. Cell Biol. 142: 319−329.
  137. Ivanovska I., Khandan Т., Ito Т., Orr-Weaver T.L. 2005. A histone code in meiosis: the histone kinase, NHK-1, is required for proper chromosomal architecture in Drosophila oocytes. Gen. Dev. 19: 2571−2582.
  138. B.E., Bertrand E., Kiss T. 2004. Human Telomerase RNA and box H/ACA scaRNAs share a common Cajal body specific localization signal. J. Cell Biol. 164: 647−652.
  139. B.E., Darzacq X., Tucker K.E., Matera A.G., Bertrand E., Kiss T. 2003. Modification of Sm small nuclear RNAs occurs in the nucleoplasm^ Cajal body following import from the cytoplasm. EMBO J. 22: 1878−1888.
  140. Jaworska H., Lima-de-Faria A. 1973a. Ultrastructure of two types of nucleolar components associated with rDNA. Hereditas. 74: 169−186.
  141. Jaworska H., Lima-de-Faria A. 1973b. Trasfer of DNA-RNA assemlies from nucleus to cytoplasm. Hereditas. 74: 187−204.
  142. Jaworska H., Lima-de-Faria A. 1973c. Amplification of ribosomal DNA in Acheta. VI. Ultrastructure of two types of nucleolar components associated with ribosomal DNA. Hereditas. 74: 309−327.
  143. Jordan P., Cunha C., Carmo-Fonseca M. 1997. The cdk7-cyclin H-MAT1 complex associated with TFIIH is localized in coiled bodies. Mol. Biol. Cell. 8: 1207−1217.
  144. M. 1913. Zellenstudien. I. Morphologische Beitrage zum Problem des Eiwachstums. Arch. Zellforsch. 10: 1−126.
  145. Kim E., Du L., Bregman D.B., Warren S.L. 1997. Splicing factors associate with hyperphosphorylated RNA polymerase II in the absence of pre-mRNA. J. Cell Biol. 136: 19−28.
  146. Kim W.-Y., Dahmus M.E. 1986. Immunocytochemical analysis of mammalian RNA polymerase II subspecies. Stability and relative in vivo concentration. J. Biol. Chem. 261: 14 219−14 225.
  147. Kimura H., Sugaya K, Cook P.R. 2002. The transcription cycle of RNA polymerase II in living cells. J. Cell Biol. 159: 777−782.
  148. R.C., Biining J. 1985. The origin and functioning of insect oocytes and nurse cells. In.: Comprehensive Insect Physiology, Biochemistry and Pharmacology. Oxford, Pergamon Press, vol. 1, pp. 37−82.
  149. A.M., Jady B.E., Bertrand E., Kiss T. 2004. Human box H/ACA pseudouridylation guide RNA machinery. Mol. Cell Biol. 24: 5797−5807.
  150. A.M., Jady B.E., Darzacq X., Verheggen C., Bertrand E., Kiss T. 2002. A Cajal body-specific pseudouridylation guide RNA is composed of two box H/ACA snoRNA-like domains. Nucl. Acids Res. 30: 4643−4649.
  151. L., Koscielski B. 1974. A cytochemical and autoradiographic study of oocyte nucleoli in Limnea stagnalis L. Cell Tiss. Res. 152: 103−111.
  152. N.G., Steitz J.A. 2005. In vivo assembly of functional U7 snRNP requires RNA backbone flexibility within the Sm-binding site. Nat. Struct. Mol. Biol. 13: 347−353.
  153. Kornblihtt A.R., de la Mata M., Fededa J.P., Munoz M.J., Nogues G. 2004. Multiple links between transcription and splicing. RNA. 10: 1489−1498.
  154. А. 1988. Pre-mRNA splicing by complementation with purified human Ul, U2, U4/U6 and U5 snRNPs. Nucl. Acids Res. 16: 9415−9429.
  155. A., Barbero J.L., Gaginskaya E. 2005. Cohesion proteins are present in centromere protein bodies associated with avian lampbrush chromosomes. Chromosome Res. 13: 675−685.
  156. A., Kulikova Т., Saifitdinova A., Derjusheva S., Gaginskaya E. 2004. Centromeric protein bodies on avian lampbrush chromosomes contain a protein detectable with an antibody against DNA topoisomerase II. Chromosoma. 113:316 323.
  157. Kramer A., Haars R., KabischR, Will H., Bautz F.A., BautzE. K 1980. Monoclonal antibody directed against RNA polymerase II of Drosophila melanogasler. Mol. Gen. Genet 180: 193−199.
  158. Kruhlak M.J., Lever M.A., Fischle W., Verdin E., Bazell-Jones D.P., Hendzel M.J. 2000. Reduced mobility of the alternate splicing factor (ASF) through the nucleoplasm and steady state speckle compartments. J. Cell Biol. 150: 41−51.
  159. J. 2002. Extrachromosomal rDNA amplification in the oocytes of Polysloechotes punctalus (Fabricius) (Insecta, Neuroptera: Polystoechotidae). Arthr. Struct. Dev. 31: 23−31.
  160. W. 1967a. Funktionsstrukturen im Oocytenkem von Locusla migratoria. Chromosoma. 20: 332−370.
  161. W. 1967b. Lampenbiirstenchromosomen und multiple Nukleolen bei Orthopteren. Chromosoma. 21: 446−462.
  162. W. 1969. The origin of multiple oocyte nucleoli from accessory DNA bodies in Gryllus domesticus. Chromosoma. 26: 41−75.
  163. U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of the bacteriophage T4. Nature. 227: 680−685.
  164. Lam Y.W., Lyon C.E., Lamond A.I. 2002. Large-scale isolation of Cajal bodies from HeLa cells. Mol. Biol. Cell. 13:2461−2473.
  165. LamondA.I., Carmo-FonsecaM. 1993. The coiled body. Trends Cell Biol. 3: 198 204.
  166. LamondA.I., Earnshaw W.C. 1998. Structure and function in the nucleus. Science. 280: 547−553.
  167. A.I., Spector D.L. 2003. Nuclear speckles: a model for nuclear organelles. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 4: 605−612.
  168. Lee T.I., Young R.A. 2000. Transcription of eukaryotic protein-coding genes. Annu. Rev. Genet. 34: 77−137.
  169. E.A., Lerner M.R., Janeway C.A., Steitz J. 1981. Monoclonal antibodies to nucleic acid-containing cellular consistuents: probes for molecular biology and autoimmune diseases. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 78: 2737−2741.
  170. Leung A.K.L., Andersen J.S., MannM., Lamond A.I. 2003. Bioinformatic analysis of the nucleolus. Biochem. J. 376: 553−569.
  171. Lima-de-Faria A. 1974. The molecula organization of the chromomeres of Acheta involved in ribosomal DNA amplification. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 38: 559−571.
  172. Lima-de Faria A., Nillson В., Cave D., Puga A., Jaworska H. 1968. Tritium labelling and cytochemistry of extra DNA in Acheta. Chrotnosoma. 25: 1−20.
  173. Liu J.-L., Hebert M.D., Ye Y., Templeton D.J., Kung H.-J., Matera A.G. 2000. Cell cycle-dependent localization of the CDK2-cyclin E complex in Cajal (coiled) bodies. J. Cell Sci. 113: 1543−1552.
  174. Liu J-L, Murphy C., Buszczak M., Clatterbuck S., Goodman R., Gall J.G. 2006a. The Drosophila melanogaster Cajal body. J. Cell Biol. 172: 875−884.
  175. Liu J.-L., BuszczakM., Gall J.G. 2006b. Nuclear bodies in the Drosophila germinal vesicle. Chromosome Res. 14: 465−475.
  176. C.E., Bohmann K., Sleeman J., Lamond A. 1997. Inhibition of protein dephosphorylation results in the accumulation of splicing snRNPs and coiled bodies within the nucleolus. Exp. Cell Res. 230: 84−93.
  177. H.C. 1972. The nucleolus and its genes in amphibian oogenesis. Biol. Rev. Camb. Philos. Soc. 47: 177−210.
  178. H.C. 1980. Recent developments in the study of lampbrush chromosomes. Heredity. 44: 3−35.
  179. A.P. 1972. Ultrastructural observations on oogenesis in Drosophila. J. Morphol. 137: 29−48.
  180. A.P., Tieferi M. 1970. Fine structural changes in the Drosophila oocytes nucleus during a short period of RNA synthesis. Wilhelm Roux' Arch. Entw. Mech. Org. 165: 8−25.
  181. M., Zancanaro C., Martin Т.Е., Chan E.K., Amalric F., Luhrmann R., Vogel P., Fakan S. 1994. Is the coiled body involved in nucleolar functions? Exp. Cell Res. 211:415−419.
  182. M., Cardinali A., Battistelli S., Zancanaro C., Martin Т.Е., Fakan S., Gazzanelli G. 1999. Nuclear bodies are usual constituents in tissues of hibernating dormice. Anat. Rec. 254: 389−395.
  183. ManleyJ.L., Tacke R. 1996. SR proteins and splicing control. Genes Dev. 10: 15 691 579.
  184. A.G. 1999. Nuclear bodies: multifaceted subdomains of the interchromatin space. Trends Cell Biol. 9: 302−309.
  185. MatlinA.J., ClarkF., Smith C.W. 2005. Understanding alternative splicing: towards a cellular code. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 6: 386−398.
  186. MatsuzakiM. 1971. Electron microscopic studies on the oogenesis of dragonfly and cricket with special reference to the panoistic ovaries. Dev. Growth Differ. 13: 379 398.
  187. Melcak /, Melcakova S., Kopsky V., Vecerova J., Raska I. 2001. Prespliceosomal assembly on microinjected precursor mRNA takes place in nuclear speckles. Mol. Biol. Cell. 12: 393−406.
  188. M., Chapman R.D., Horndasch M., Eick D. 2000. Conditional expression of RNA polymerase II in mammalian cells. J. Biol. Chem. 275: 2 437 524 382.
  189. Meister G, Eggert C, Buhler D, Brahms H, Kambach C, Fischer U. 2001. Methylation of Sm proteins by a complex containing PRMT5 and the putative U snRNP assembly factor pICln. Curr. Biol. 11: 1990−1994.
  190. S., Manley J.L. 2005. The C-terminal domain of RNA polymerase II functions as a phosphorylation-dependent splicing activator in a heterologous protein. Mol Cell Biol. 25: 533−544.
  191. P.J., Patterson S.D., Neuwald A.F., Spahr C.S., Spector D.L. 1999. Purification and biochemical characterization of interchromatin granule clusters. EMBO J. 18:4308−4320.
  192. Miralles F., Ojverstedt L.-G., Sabri N., Aissoimi Y., Hellman U., Skoglimd U., Visa N. 2000. Electron tomography reveals posttranscriptional binding of pre-mRNPs to specific fibers in the nucleoplasm. J. Cell Biol. 148: 271−282.
  193. T. 2000. Cell biology of transcription and pre-mRNA splicing: nuclear architecture meets nuclear function. J. Cell Sci. 113: 1841−1849.
  194. T. 2001. Protein dynamics: implications for nuclear architecture and gene expression. Science. 291: 843−847.
  195. Т., Caceres J.F., Spector D.L. 1997. The dynamics of a pre-mRNA splicing factor in living cells. Nature. 387: 523−527.
  196. Т., Spector D.L. 1998. The cellular organization of gene expression. Curr. Opin. Cell Biol. 10:323−331.
  197. Т., Spector D.L. 1999. RNA polymerase II targets pre-mRNA splicing factors to transcription sites in vivo. Mol. Cell. 3: 697−705.
  198. Molenaar C, Abdulle A., Gena A., Tanke H.J., Dirks R.W. 2004. Poly (A)+ RNAs roam the cell nucleus and pass through speckle domains in transcriptionally active and inactive cells. J. Cell Biol. 165: 191−202.
  199. A., Bemhard W. 1969. Fine structural organization of the interphase nucleus in some mammalian cells. J. Ultrastruct. Res. 27: 266−288.
  200. G.T. 2002. Lampbrush chromosomes and associated bodies: new insight into principles of nuclear structure and function. Chromosome Res. 10: 177−200.
  201. Morgan G.T., Doyle 0., Murphy C, Gall J.G. 2000. RNA polymerase II in Cajal bodies of amphibian oocytes. J. Struct. Biol. 129: 258−268.
  202. Murphy C. f Wang Z., Roeger R.G., Gall J.G. 2002. RNA polymerase III in Cajal bodies and lampbrush chromosomes of the Xenopus oocyte nucleus. Mol. Biol. Cell. 13: 3466−3476.
  203. Narayanan A., Speckmann W, Terns R, Terns M.P. 1999. Role of the box C/D motif in localization of small nucleolar RNAs to coiled bodies and nucleoli. Mol. Biol. Cell. 10: 2131−2147.
  204. A., Eifert J., Marfatia K.A., Macara I.G., Corbett A.H., Terns R.M., Terns M.P. 2003. Nuclear RanGTP is not required for targeting small nucleolar RNAs to the nucleolus. J. Cell Sci. 116: 177−186.
  205. D., Tanackovic G., Kramer A. 2004. A role for Cajal bodies in the final steps of U2 snRNP biogenesis. J. Cell Sci. 117: 4423−4433.
  206. KM., Roth M.B. 1997. Transcription units as RNA processing units. Gen Dev. 11:3279−3285.
  207. Ochs R.L., Lischwe M.A., Spohn W.H., Busch Y 1985. Fibrillarin: a new protein of the nucleolus identified by autoimmune sera. Biol. Cell. 54: 123−134.
  208. Ochs R.L., Stein T.W. Jr, Tan EM 1994. Coiled bodies in the nucleolus of breast cancer cells. J. Cell Sci. 107: 385−399.
  209. OggS.C., Lamond A.I. 2002. Cajal bodies and coilin — moving towards function. J. Cell Biol. 159: 17−21.
  210. O’Keefe R.T., Mayeda A., Sadowsky C.L., Krainer A.R. Spector D.L. 1994. Disruption of pre-mRNA splicing in vivo results in reorganization of splicing factors. J. Cell Biol. 124: 249−250.
  211. В., Bensaude O. 2003. Investigating RNA polymerase II carboxyl-terminal domain (CTD) phosphorylation. Eur. J. Biochem. 270: 3859−3870.
  212. V., Davis D.S., Pochukalina G., Sample C.E., Murti K.G. 1996. Nuclear bodies of stage 6 oocytes of Rana temporaria contain nucleolar and coiled body proteins. Exp. Cell Res. 228: 229−236.
  213. V.N., Davis D.S., Pochukalina G.N., Kostyuchek D., Murti K.G. 1998. Dynamics of distribution of splicing components relative to the transcriptional state of human oocytes from antral follicles. J. Cell Biochem. 69: 72−80.
  214. Parfenov V., Potchukalina G., DudinaL., Kostyuchek D., GruzovaM. 1989. Human antral follicles: oocyte nucleus and the karyosphere formation (electron microscopic and autoradigraphic data). Gamete Res. 22: 219−231.
  215. R.P., Kelley D.E. 1970. Inhibition of RNA synthesis by actynomycin D: characteristic doze response of different RNA species. J. Cell Physiol. 76: 127 139.
  216. R.S., Will C.L., Lurmann R., Schtimpcrli D., Miiller B. 2001. Purified U7 snRNPs lack the Sm proteins D1 and D2 but contain LsmlO, a new 14 kDa Sm Dl-like protein. EMBO J. 20 (19): 5470−5479.
  217. Pinheru R, Liaw P., Bertens K., Yankulov K. 2004. Three cyclin-dependent kinases preferentially phosphorylate different parts of the C-terminal domain of the large subunit of RNA polymerase II. Eur. J. Biochem. 271: 1004−1014.
  218. PlataniM., Goldberg 1., LamondA.I., Swedlow J.R. 2002. Cajal body dynamics and association with chromatin are ATP-dependent. Nat Cell Biol. 4 (7): 502−508.
  219. PlataniM., Goldberg I., Swedlow J.R., Lamond A.I. 2000. In vivo analysis of cajal body movement, separation, and joining in live human cells. J. Cell Biol. 151: 1561−1574.
  220. Politz J.C.R., TuftR.A., PrasanthK.V., BaudendistelN., FogartyK.E., LifshitzL.M., Langowski J., Spector D.L., Pederson T. 2006. Rapid, diffusional shuttling of poly (A) RNA between nuclear speckles and the nucleoplasm. Mol. Biol. Cell. 17: 1239−1249.
  221. J.H., Giorgi F. 1985. Vitellogenesis in insect. In.: Developmental Biology. A comprehensive synthesis, vol. 1. N.Y., London: Plenum Press, pp. 351 380.
  222. Proudfoot N., O’Sullivan J. 2002. Polyadenylation: a tail of two complexes. Curr. Biol. 12: 855−857.
  223. E., Bachellerie J.P., Burglen M.J. 1979. Nucleolar perichromatin granules induced by dichlorobenzimidazole riboside. J. Ultrastruct Res. 69: 1−12.
  224. E., Moyne G. 1981. In situ localisation of RNA structures. In: The Cell Nucleus. Nuclear particles. 8 (A): 59−116.
  225. Puvion E., Puvion-Dutilleul F. 1996. Ultrastructure of the nucleus in relation to transcription and splicing: roles of perichromatin fibrils and interchromatin granules. Exp. Cell Res. 229: 217−225.
  226. I. 1995. Nuclear ultrastructures associated with the RNA synthesis and processing. J. Cell Biochem. 59: 11−26.
  227. Raska 1., Andrade L.E.C., Ochs RL., Chan E.K.L., Chang C.M., Rous G., TanE.M. 1991. Immunological and ultrastructural studies of the nuclear coiled body with autoimmune antibodies. Exp. Cell Res. 195: 27−37.
  228. I., Dundr M., Koberna K. 1992. Structure-function subcompartments of the mammalian cell nucleus as revealed by the electron microscopic affinity cytochemistry. Cell Biol. Int. Rep. 16: 771−789.
  229. Ray A., Ramamurty P. S. 1979. Sources of RNA oocytes in Crynodes peregrinus Fuessly (Coleoptera, Chrysomelidae). Int. J. Insect Morphol. Embryol. 8: 113−122.
  230. R., Bunning J. 2001. F-actin is a component of the karyosome in neuropteran oocyte nuclei. Arthr. Struct. Dev. 30: 125−133.
  231. Sacco-Bubulya P., Spector D. L 2002. Disassembly of interchromatin granule clusters alters the coordination of transcription and pre-mRNA splicing. J. Cell Biol. 156: 425−436.
  232. A., Derjusheva S., Krasikova A., Gaginskaya E. 2003. Lainpbrush chromosomes of the chaffinch (Fringilla coelebs L.). Chromosome Res. 11: 99−113.
  233. N., Spahr C.S., Patterson S.D., Bubulya P., Neuwald A.F., Spector D.L. 2004. Proteomic analysis of interchromatin granule clusters. Mol. Biol. Cell. 15: 3876−3890.
  234. S.C., Schwer В., Shuman S., Bentley D. 2000. Dynamic association of capping enzymes with transcribing RNA polymerase II. Genes Dev. 14: 2435−2440.
  235. Schul W., van Driel R., de Jong L. 1998. Coiled bodies and U2 snRNA genes adjacent to coiled bodies are enriched in factors required for snRNA transcription. Mol. Biol. Cell. 9: 1025−1036.
  236. Sehgal P.В., Darnell J.E., Jr., Tamm I. 1976. The inhibition by DRB (5,6-dichloro-1-P-D-ribofuranosylbenzimidazole) of hnRNA and mRNA production in HeLa cells. Cell. 9: 473−480.
  237. Shikama N., Lyon J., La Thangue N. 1997. The p300/CBP family: integrating signals with transcription factors and chromatin. Trends Cell Biol. 7: 230−236.
  238. L.S., Byron M., Stein J.L., Lian J.B. Stein G.S., Lawrence J.B. 2001. Replication- dependent histone gene expression is related to Cajal body (CB) association but does not requer sustained CB contact. Mol. Biol. Cell. 12: 565−576.
  239. Shopland L.S., Johnson C.V., Byron M., McNeil J., Lawrence J.B. 2003. Clustering of multiple specific genes and gene-rich R-bands around SC-35 domains: evidence for local euchromatic neighborhoods. J. Cell Biol. 162: 981−990.
  240. L.S., Johnson C.V., Lawrence J.B. 2002. Evidence that all SC-35 domains contain mRNAs and that transcripts can be structurally constrained within these domains. J. Struct. Biol. 140: 131−139.
  241. Shpargel К.В., OspinaJ.K., Tucker K.E., Matera A.G., Hebert M.D. 2003. Control of Cajal body number is mediated by the coilin C-terminus. J. Cell Sci. 116: 303 312.
  242. Sims III K.J., Mandal S.S., Reinberg D. 2004. Recent highlights of RNA-polymerase-ll-mediated transcription. Curr. Opin. Cell Biol. 16: 263−271.
  243. J.E., Lamond A.I. 1999. Nuclear organization of pre-mRNA splicing factors. Curr. Opin. Cell Biol. 11: 372−377.
  244. Sleeman J.E., Lyon C.E., Platani M., Kreivi J.-P., Lamond A.I. 1998. Dynamic interaction between splicing snRNPs, coiled bodies and nucleoli revealed using snRNP protein fusions to the green fluorescent protein. Exp. Cell Res. 243: 290 304.
  245. Sleeman J.E., Lyon C.E., Platani M., Kreivi J.-P., Lamond A.I. 1999. Dynamic interaction between splicing snRNPs, coiled bodies and nucleoli revealed using snRNP protein fusions to the green fluorescent protein. Exp. Cell Res. 243: 290 304.
  246. Sleeman J.E., Trinkle-Mulcahy L., PrescottA.R., OggS.C., Lamond A.I. 2003. Cajal body proteins SMN and coilin show differential dynamic behaviour in vivo. J. Cell Sci. 116: 2039−2050.
  247. K.P., Lawrence J.B. 2000. Interactions of U2 gene loci and their nuclear transcripts with Cajal (coiled) bodies: evidence for pre-U2 within Cajal bodies. Mol. Biol. Cell. 11:2987−2998.
  248. H.M. 1985. Actinomycin and DNA transcription. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 82: 5328−5331.
  249. I., Gaginskaya E., Hutchison N., Macgregor H. 1993. Avian sex chromosomes in the lampbrush form: the ZW lampbrush bivalents from six species of bird. Chromosome Res. 1: 153−166.
  250. Solovei Л, Gaginskaya E.R., Macgregor H.C. 1994. The arrangement and transcription of telomere DNA sequences at the ends of lampbrush chromosomes of birds. Chromosome Res. 2: 460−70.
  251. D.L. 1993. Macromolecular domains within the cell nucleus. Annu. Rev. Cell Biol. USA. 9:265−315.
  252. D.L. 1996. Nuclear organization and gene expression. Exp. Cell Res. 229: 189−197.
  253. D.L. 2001. Nuclear domains. J. Cell Sci. 114: 2891−2893.
  254. Spector D.L., FuX.-D., Maniatis T. 1991. Associations between distinct pre-mRNA splicing components and the cell nucleus. EMBO J. 10: 3467−3481.
  255. D., Neugebauer KM. 2004. Detection of snRNP assembly intermediates in Cajal bodies by fluorescence resonance energy transfer. J. Cell Biol. 166: 10 151 025.
  256. D., Neugebauer KM. 2006. The Cajal body: a meeting place for spliceosomal snRNPs in the nuclear maze. Chromosoma. 115: 343−354.
  257. Stanek D., Racier S.D., KlingaufM., Neugebauer KM. 2003. Targeting of U4/U6 small nuclear RNP assembly factor SART3/pl 10 to Cajal bodies. J Cell Biol. 160: 505−516.
  258. I.S., Bogolyubov D.S., Skovorodkin I.N., Parfenov V.N. 2006. Cajal bodies and interchromatin granule clusters in cricket oocytes: composition, dynamics and interactions. Cell Biol. Int. doi: 10.1016/j.cellbi.2006.04.010.
  259. P. 1999. Formation of the karyosome in developing oocytes of weevils (Coleoptera, Curculionidae). Tissue and Cell. 31: 587−593.
  260. Swiqtek P., Jaglarz M. K 2004. SnRNPs are present in the karyosome capsule in the weevil germinal vesicle. Tissue and Cell. 36: 253−262.
  261. H. 1963. Cytochemical aspects on nuclear fine structure. Exp. Cell Res. 9: 5467.
  262. M.N., Sawadogo M. 2000. Spatial organization of RNA polymerase II transcription in the nucleus. Nucleic Acids Res. 28: 2019−2025.
  263. M. 1995. Behavior of interchromatin granules during the cell cycle. Eur. J. Cell Biol. 68: 14−24.
  264. C.M., Koleske A.J., Chao D.M., Young R.A. 1993. A multisubunit complex associated with the RNA polymerase II CTD and TATA-binding protein in yeast. Cell. 73: 1361−1375.
  265. W. 1975. Die Transkriptionsaktivitat der Chromosomen in den Oocyten von Ephestia (Lepidoptera). Cytobiologie. 2: 172−180.
  266. Tsvetkov A., Alexandrova 0., Bogolyubov D., Gruzova M. 1997. Nuclear bodies from cricket and mealworm oocytes contain splicing factors of pre-mRNA. Eur. J. Entomol. 94: 393−407.
  267. Tucker K.E., Massello L.K., Gao L, Barber T.J., Hebert M.D., Chan E.K., Matera A.G. 2000. Structure and characterization of the murine p80 coilin gene, Coil. J. Struct. Biol. 29: 269−277.
  268. Tucker K.E., Matera, A.G. 2005. The Cajal body—a nuclear gathering place. In: Visions of the Nucleus, ed. P. Hemmerich and S. Diekmann. Stevenson Ranch, CA: American Scientific Publishers, pp. 159−171.
  269. Tuma R., StolkJ.A., RothM.B. 1993. Identification and characterization of a sphere organelle protein. J. Cell Biol. 122: 767−773.
  270. Туе K., Steitz J.A. 1989. U3, U8 and U13 comprise a new class of mammalian snRNPs localized in the cell nucleolus. EMBO J. 8: 3113−3119.
  271. Tycowski K.T., You Z.H., Graham P.J., Steitz J.A. 1998. Modification of U6 spliceosomal RNA is guided by other small RNAs. Mol. Cell. 2: 629−638.
  272. F. 2001. Chromosome condensation: Packaging the genome. Curr. Biol. 11:384−387.
  273. S.L. 1973. Oogenesis in Tenebrio molitor: histological and autoradiography observations on pupal and adult ovaries. J Embryol Exp Morphol. 30: 179−217.
  274. M., Thomas C.B. 1985. Characterization of monoclonal antibodies to bromodeoxyuridine. Cytometry. 6: 501−505.
  275. Verheggen C., Lafontaine D.L.J., Samarsky D., Mouaikel J., Blanchard J.-M., Bordonne R., BertrandE. 2002. Mammalian and yeast U3 snoRNPs are matured in specific and related nuclear compartments. EMBO J. 21: 2736−2745.
  276. Visa N., Puvion-Dutilleul F., Harper F., Bachellerie J.P., Puvion E. 1993a. Intranuclear distribution of poly (A)±RNA determined by electron microscope in situ hybridization. Exp. Cell Res. 208: 19−34.
  277. R.A., Jared D. W., Dumont J.N., Sega M. W. 1973. Protein incorporation by isolated amphibian oocytes. III. Optimum incubation conditions. J. Exp.Zool. 184: 321−333.
  278. Wansink D.G., Nelissen R.L., de Jong L. 1994. In vitro splicing of pre-mRNA containing bromouridine. Mol Biol Rep. 19: 109−113.
  279. Wei X., Somanathan S., Samarabandu J., Berezney R. 1999. Three-dimensional visualization of transcription sites and their association with splicing factor-rich nuclear speckles. J. Cell Biol. 146: 543−558.
  280. C.L., Liihrmann R. 1997. Protein functions in pre-mRNA splicing. Curr. Opin. Cell Biol. 9: 320−328.
  281. C.L., Liihrmann R. 2001. Spliceosomal UsnRNP biogenesis, structure and function. Curr. Opin. Cell Biol. 13: 290−301.
  282. Wu C.-H., Gall J.G. 1993. U7 small nuclear RNA in С snurposomes of the Xenopus germinal vesicle. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 90: 6257−6259.
  283. Wu C.-H., Murphy C., Gall J.G. 1996. The Sm binding site targets U7 snRNA to coiled bodies (spheres) of amphibian oocytes. RNA. 2: 811−823.
  284. Wu J.Y., Maniatis T. 1993. Specific interactions between proteins implicated in splice site selection and regulated alternative splicing. Cell. 75: 1061−1070.
  285. Wu Z., Gall J.G. 1997. «Micronucleoli» in the Xenopus germinal vesicle. Chromosoma. 105: 438−443.
  286. Wu Z., Murphy C, Callan H.G., Gall J.G. 1991. Small nuclear ribonucleoproteins and heterogeneous nuclear ribonucleoproteins in the amphibian germinal vesicle: loops, spheres and snurposomes. J. Cell Biol. 113: 465−483.
  287. Wu Z, Murphy C, Wu C.-H.H., Tsvetkov A., Gall J.G. 1994. Snurposomes and coiled bodies. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 58: 747−754.
  288. Xu H., Pillai R.S., Azzouz T.N., Shpargel K.B., Kambach C., Herbert M.D., Schumperli D., Matera A.G. 2005. The C-terminal domain of coilin interacts with Sm proteins and U snRNPs. Chromosoma. 114: 155−166.
  289. Yannoni Y.M., White К 1997. Association of the neuron-specific RNA binding domain-containing protein ELAV with the coiled body in Drosophila neurons. Chromosoma. 105:332−341.
  290. Yu Y.T., Shu M.D., Steitz J.A. 1998. Modifications of U2 snRNA are required for snRNP assembly and pre-mRNA splicing. EMBO J. 17: 5783−5795.
  291. YuryevA., Patturajan M., Litingtung Y., Joshi R., Gentile C., GebaraM., CordenJ. 1996. The CTD of RNA polymerase II interacts with a novel set of SR-like proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 93: 6975−6980.
  292. R., Zandomeni M.C., Shugar D., Weinmann R. 1986. Casein kinase type II is involved in the inhibition by 5,6-Dichloro-l-P-D-ribofuranosylbenzimidazole of specific RNA polymerase II transcription. J. Biol. Chem. 261: 3414−3419.
  293. M., Jaglarz M.K. 2004. Oogenesis in phthirapterans (Insecta: Phthiraptera). I. Morphological and histochemical characterization of the oocyte nucleus and its inclusions. Arthr. Struct. Dev. 33: 161−172.
  294. Zeng C., Kim E., Warren S.L., Berget S.M. 1997. Dynamic relocation of transcription and splicing factors dependent upon transcriptional activity. EMBO. J. 16(6): 1401−1412.
  295. Zhang J., CordenJ.L. 1991. Identification of phosphorylation sites in the repetitive carboxyl-terminal domain of the mouse RNA polymerase II largest subunit. J Biol Chem. 266 (4): 2290−2296.
Заполнить форму текущей работой