Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Влияние опухолевых гликозаминогликанов человека на органы кроветворения (экспериментально-морфологическое исследование)

Диссертация: Влияние опухолевых гликозаминогликанов человека на органы кроветворения (экспериментально-морфологическое исследование)
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

При морфологическом исследовании ткани печени в группах 1 и 2 найдены косвенные признаки более высокой метаболической активности (повышенное кровенаполнение сосудов, как отражение более активных метаболических процессов). В этих группах отмечена более высокая регенерация клеток, формирующих печеночную ткань (большая плотность гепатоцитов и большее количество 2-ядерных гепатоцитов, как признак… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Введение
  • 2. Литературный обзор
    • 2. 1. Биологическая роль молекул гликозаминогликанов
    • 2. 2. Влияние гликозаминогликанов на пролиферацию и дифференцировку клеток
    • 2. 3. Изменение содержания гликозаминогликанов в опухолевой ткани. Влияние на процессы метастазирования и адгезии опухолевых клеток
    • 2. 4. Изменение содержания гликозаминогликанов в крови и моче онкологических больных
    • 2. 5. Влияние опухолевого роста на кроветворение. Участие гликозаминогликанов в процессах кроветворения
  • 3. Материала и методы
  • 4. Влияние опухолевых гликозаминогликанов различного гистогенеза на органы кроветворения в остром постлучевом периоде
    • 4. 1. Динамика изменения весовых параметров в исследованных группах животных
    • 4. 2. Летальность в группах животных
    • 4. 3. Морфологические изменения селезенки
    • 4. 4. Морфологические изменения костного мозга
    • 4. 5. Морфологические изменения печени
  • 5. Статистическое исследование полученных результатов

Влияние опухолевых гликозаминогликанов человека на органы кроветворения (экспериментально-морфологическое исследование) (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Известно, что злокачественная опухоль ведет к нарушению всех видов обмена и развитию синдрома интоксикации. В процессе роста опухоли страдают многие органы и системы организма, нарушаются процессы пролиферации и дифференцировки клеток. Одной из систем организма, в которых происходят существенные сдвиги, является система кроветворения.

Воздействие роста опухоли на активность гемопоэза характеризуется стадийностью процесса. Вначале отмечена стимуляция гемопоэза за счет веществ, синтезируемых опухолевой тканью (35, 36, 98). Затем происходит угнетение (30) и изменение соотношения ростков кроветворения относительно друг друга (172). Изменяется также соотношение активности кроветворения между костным мозгом и селезенкой. При одновременном снижении способности к пролиферации стволовых клеток костного мозга и селезенки, кроветворение частично перемещается в ткань селезенки, что приводит к ухудшению условий кроветворения, т.к. микроокружение селезенки может только поддерживать жизнедеятельсть стволовых клеток, в то время как окружение костного мозга способствует их самовоспроизведению (55).

С другой стороны, при увеличении массы опухоли зарегистрировано повышение количества гликозаминогликанов (ГАГ) не только в самой опухолевой ткани, но и в крови (1, 75, 90) и моче онкологических больных (1, 54, 144). Установлено, что опухолевые ГАГ отличаются от таковых в нормальном организме молекулярным весом, длиной и структурой полисахаридных цепей, степенью сульфатирования (124, 167).

Следует предположить, что увеличение количества ГАГ в крови и моче онкологических больных при росте опухоли и нарушения гемопоэза взаимосвязаны между собой и являются звеньями одного патологического процесса — «раковой болезни» .

Одновременно с этим в комплексном лечении онкологических больных, включающем хирургическое удаление опухоли с соответствующими лимфоузлами и последующей химиоили лучевой терапией, значительной проблемой является цитостатическое поражение костного мозга и иммунитета. Другими словами, само течение роста и развития опухоли приводит к нарушению в органах кроветворения и последующее лечение (химиои лучевая терапия) также как бы продолжает повреждающее действие на органы кроветворения.

Цель исследования:

Выявить особенности воздействия суммарной фракции гликозаминогликанов опухолей различного гистогенеза на органы кроветворения.

Задачи исследования:

1. Изучить в эксперименте динамику изменения анатомических показателей и полноценности регенерации веса различных органов при воздействии опухолевых гликозаминогликанов. Выявить органы — мишени для опухолевых гликозаминогликанов.

2. Определить в ходе эксперимента особенности регенерации печени при воздействии опухолевых гликозаминогликанов.

3. Изучить морфологические особенности кроветворения в тканях селезенки и костного мозга при воздействии опухолевых гликозаминогликанов, включая макроскопическое определение колониеобразующей единицы селезенки и гистологическое исследование.

4. Провести сравнительный анализ воздействия гликозаминогликанов различного гистогенеза на кроветворение.

Новизна исследования:

Впервые выявлены особенности воздействия суммарной фракции гликозаминогликанов, выделенных из опухолей различного гистогенеза, на динамику изменения веса мышей и веса внутренних органов, а также микроструктуры костного мозга, селезенки и печени.

Показано ингибирующее воздействие опухолевых гликозаминогликанов на активность стволовой клетки костного мозга.

Выявлены морфологические признаки воздействия опухолевых гликозаминогликанов на кроветворение и регенерацию внутренних органов в условиях макроорганизма (in vivo).

Оценено влияние опухолевых гликозаминогликанов на летальность животных в остром постлучевом периоде.

Обоснован феномен перемещения центра кроветворения из костного мозга в селезенку при воздействии опухолевых гликозаминогликанов.

Научно — практическая значимость.

Обнаружены морфологические признаки задержки восстановления веса внутренних органов и синдрома угнетения кроветворения при воздействии опухолевых гликозаминогликанов. Результаты исследования найдут применение в области радиобиологии, гематологии, иммунологии и онкологии.

Полученные данные могут быть использованы для разработки новых методов лечения онкологических больных как дополнительного компонента в составе комплексной терапии.

На защиту выносятся следующие научные положения:

Введение

опухолевых гликозаминогликанов в остром постлучевом периоде вызывает задержку восстановления веса животных и веса внутренних органов, увеличивает летальность.

Органами — мишенями для воздействия опухолевых гликозаминогликанов у мышей являются органы кроветворения (костный мозг, селезенка), печень и стволовая клетка костного мозга (в виде условного аналога — колоние-образующая единица селезенки).

При воздействии опухолевых гликозаминогликанов происходит снижение активности костномозгового кроветворения, усиливается выход костномозговых стволовых клеток в ткань селезенки с одновременной относительной стимуляцией стволовых клеток селезенки.

При введении опухолевых гликозаминогликанов происходит увеличение площади миелоидного кроветворения в селезенке, ускоренное образование эндогенных селезеночных колоний с одновременным снижением активности костномозгового кроветворения, что приводит к формированию феномена частичного перемещения активности (центра) кроветворения из костного мозга в селезенку.

2. Обзор литературы.

Выводы.

1. При воздействии опухолевых гликозаминогликанов происходит уменьшение темпов восстановления веса животных и внутренних органов. Увеличивается летальность животных в остром постлучевом периоде. Органами-мишенями (наиболее чувствительными для опухолевых гликозаминогликанов) являются костный мозг, селезенка и печень.

2.

Введение

опухолевых гликозаминогликанов приводит к стимуляции деления гепатоцитов и уменьшению регенераторного кроветворения в печени на фоне увеличенного кровенаполнения ткани печени.

3. Морфологические изменения при введении опухолевых гликозаминогликанов характеризуются перемещением активности (центра) кроветворения из костного мозга с селезенку.

4. Морфологические изменения органов кроветворения при воздействии опухолевых гликозаминогликанов различного гистогенеза подобны и не имеют достоверных различий.

6.

Заключение

.

Идея проведенного опыта заключалась в изолированном изучении одной биологической характеристики опухоли — роли гликозаминогликанов стромы опухоли. Была предпринята попытка оценить воздействие суммарной фракции ГАГ на процессы постлучевого восстановления весовых показателей и на морфологические изменения органов кроветворения при отсутствии самой опухолевой ткани.

При анализе динамики веса животных, веса внутренних органов и весовых индексов органов обнаружено, что отличия наблюдались в восстановлении веса животных и веса органов кроветворения: селезенка и печень, а также в скорости образования селезеночных колоний (аналог стволовой клетки костного мозга). Отмечено замедленное восстановление веса животных в группе 1 и группе 2 по сравнению с контролем, отставание более выражено в группе 1. Замедление восстановления веса животных в группах получавших опухолевые ГАГ, как интегрального показателя регенерационного процесса в организме, свидетельствует о менее совершенной регенерации органов и систем, животных в целом. Обнаружена более высокая летальность в группах 1 и 2.

Изучение корреляционной связи в динамике восстановления контрольной группы показало наличие сильной взаимосвязи макровесовых параметров, что указывает на однонаправленный и сопряженный характер восстановления. Ослабление корреляционной связи между органными индексами и весом, в динамике опыта, характеризует различную скорость восстановления данных параметров. При сохранении общей однонаправленной тенденции в изменении макровесовых параметров, отмечалась различная, индивидуальная для каждого животного, скорость восстановления органных индексов. Другими словами, удельный вес внутренних органов для каждого животного был индивидуальный и отличался внутри контрольной группы.

Изучение корреляционной связи в динамике восстановления группа 1 и 2 имело противоположный характер: ослабление связи веса и веса внутренних органов с одновременным усилением корреляции органных индексов. Такие данные свидетельствует об уменьшении индивидуальных различий у животных группы 1 и группы 2, удельный вес внутренних органов имел меньшие различия для различных животных, что привело к формированию более однородной изучаемой популяции.

Похожие результаты были получены в результате дискриминантного классификационного анализа для группы 1 и 2 на основе стадийного восстановления контрольной группы. Было найдено, что параметры этих групп более однородные с меньшими индивидуальными различиями между животными. Кроме того, обнаружено, что в группе 1 и группе 2 происходит задержка регенерации на более ранних стадиях восстановления макровесовых и морфологических параметров.

Преимущественные статистические различия в органах кроветворения в группе 1 и группе 2 свидетельствуют, что для опухолевых ГАГ селезенка, печень и КОЕ-С (аналог стволовой клетки костного мозга) являются органами-мишенями.

При морфологическом исследовании ткани печени в группах 1 и 2 найдены косвенные признаки более высокой метаболической активности (повышенное кровенаполнение сосудов, как отражение более активных метаболических процессов). В этих группах отмечена более высокая регенерация клеток, формирующих печеночную ткань (большая плотность гепатоцитов и большее количество 2-ядерных гепатоцитов, как признак более высокой регенерации, обнаружен более высокий уровень регенерации клеток Купфера печени). При этом для групп 1 и 2 (при корреляционном анализе) отмечается более высокая вовлеченность в восстановительный процесс скорости деления гепатоцитов, что согласуется с данными о достоверном превышении количества 2-ядерных гепатоцитов в этих группах по сравнению с контролем, которое сформировалось под воздействием опухолевых ГАГ. Кроме того, в группах 1 и 2 обнаружено подавление заселения долек печени клетками крови (уровень инфильтрации лимфоцитами и лейкоцитами долек печени был существенно ниже).

При морфологическом исследовании селезенки и костного мозга в группах I и 2 обнаружено увеличение площади миелоидного кроветворения в селезенке с одновременным снижением активности костного мозга в группе 2, по сравнению с группами лейкоза и контроля. В группе 1 снижение активности имело недостоверное значение. Обнаружена тенденция к более быстрому созреванию мегакариоцитов в группах 1 и 2 в селезенке и костном мозге, проявившаяся к моменту окончания опыта. Эти данные свидетельствуют о перемещения активности, или центра кроветворения, из костного мозга в ткань селезенки под воздействием опухолевых ГАГ. Морфологические изменения органов кроветворения в динамике восстановительного периода сопровождались и нарушениями корреляционного взаимодействия изучаемых параметров. В контрольной группе обнаружена тесная корреляция динамики параметров кроветворения, характеризующая взаимосвязь кроветворения в костном мозге, селезенке и рудиментарного кроветворения в печени. В группе 1 ослаблялась связь кроветворения между костным мозгом и селезенкой. Для группы 2 было характерно более выраженное ослабление взаимосвязи между костным мозгом и селезенкой, но с большим вовлечением рудиментарного кроветворения в печени. Эти данные подтверждают, что в группах I и 2 кроветворение частично перемещается в ткань селезенки, что приводит к ухудшению условий кроветворения, т.к. микроокружение селезенки может только юддерживать жизнедеятельность стволовых клеток, в то время как окружение костного мозга способствует их саморазмножению.

Показать весь текст

Список литературы

  1. С.А. Гликозаминогликаны в механизмах адаптации организма. -Уфа: Изд-о Башкире. Ун-та, 1996. 144с.
  2. М.С. Влияние кислых гликозаминогликанов на гемопоэз в норме и патологии. Автореферат канд. дисс. Челябинск, 1993. — 24с.
  3. Т. Т. Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1982. -752с.
  4. В.В. Гистогенез студенистой ткани пупочного канатика человека в связи с вопросом о происхождении, распределении и функции кислых мукополисахаридов. Новосибирск, 1958, с. 12−63.
  5. Е.Д., Дыгай A.M., Агафонов В. И. и др. Принципы создания лекарственных препаратов-стимуляторов кроветворения природного происхождения. Эксперим. и клин. Фармакол., 1995.-т.58.-№ 1.с. 3−7.
  6. Е.Д., Дыгай A.M., Новицкий В. В. Рак легкого и система крови. -Томке, 1992.
  7. A.M., Хлусов И. А., Агафонов В. И., Симанина Е. В. Создание гемо-стимуляторов на основе производных гликозаминогликанов. Конгресс «Человек и лекарство» 10−15 апреля 1995 г. Москва.
  8. Н.П., Дмитриев И. П., Рыкова В. И. Протеогликаны живых тканей. \ Биохимия. — 1987. — № 6- т. 52 — с. 984.
  9. Н.П., Рыкова В. И., Архипова И. А. Протеогликаны живых тканей, как нерегулярные биополимеры: информационность структуры и контроль биосинтеза. \ Биохимия. — 1987. — № 5. — т. 52. — с. 850.
  10. Ю.Зимина Н. П., Рыкова В. И., Дмитриев И. П. К вопросу о биологической значимости конформационных изменений протеогликанов. \ Биохимия. -1987.-№ 5.-т. 52.-е. 856.
  11. П.Игораев П. Н., Гликозаминогликаны в биологических жидкостях. \ Лаб.дело. 1987. — № 5. -с. 330−332.
  12. А.Г. Радиобиология стволовой клеткию М., 1984.
  13. Г. Регуляция обменных процессов (теоретический, экспериментальный, фармакологический и терапевтический аспекты). -М.: Медицина, 1970. 384с.
  14. Методы химии углеводов / Под.ред. Н. К. Кочеткова. М.: Мир, 1967. — с. 38 — 42.
  15. А.Е. Кроветворные колониеобразующие клетки и физические стресс факторы. — Л.: Наука, 1986. — 172с.
  16. А. Основы иммунологии. — М., 1991. — 327с.
  17. П.Северин М. В. Юшков Б.Г., Ястребов А. П. Регенерация тканей при экстремальных воздействиях на организм. Екаринбург, 1993.
  18. В.В., Шехтер А. Б. Соединительная ткань (функциональная морфология и общая патология). М.: Медицина, 1981. — 376с.
  19. Л.И. Биохимия нормальной и патологически измененной соединительной ткани. Л.: Медицина, 1969. — 376с.
  20. Г. М., Петрова И. В., Ковалев С. В. Иммунокоррекция, профилактика и лечение гнойно — септических осложне ний в кардиохирургии. -М., 1987.-231с.
  21. М., Баркер С. Углеводы живых тканей. М.: Мир, 1965. — 324с.
  22. А.Я., Лурия Е. А. Клеточные основы кроветворного микроокружения. М.: Медицина, 1980. 219с.
  23. .Б., Фукс Б. И. Очерки морфологии и гистохимии соединительной ткани. Л.: Медицина, 1968. — 216с.
  24. Н.Г. Гистогенез соединительной ткани (экспериментальные исследования происхождения фибробластов). М.: Наука, 1976. — 119с.
  25. Н.Б. Биохимия тромбоцитов. в кн.: Нормальное кроветворение и его регуляция. // Под. Ред. Федорова Н. А. — 1976. — с. 275−295.
  26. Н.А., Радостина А. И. Тучные клетки и их роль в организме. М., 1977.-с. 68−72.
  27. А.П., Юшков Б. Г., Большаков В. Н. Регуляция гемопоэза при воздействии на организм экстремальных факторов. Свердловск, 1988. -153с.
  28. Amos R.J., Deane M., Ferguson C. Observation on the haemopoietic response to critical illness. // J-Clin-Pathol. 1990 Oct- 43(10): 850−6.
  29. Aoki I, Toyama K, Abe N, Ishikawa K. Erythroid progenitors in tumor-bearing mice: erythroid inhibitory factors produced by adenocarcinoma-755. Exp Hematol 1991- 19: 789−96.
  30. Asokan R., Chandrakasan G., Puvanakrishnan R., Dhar S.C. Separation and evaluation of changing pattern of glycosaminoglycans in 3-methyl cholanthrene induced fibrosarcoma. Neoplasma 1989- 36: 273−9.
  31. Aspinal G.O., Polysaccharides, Oxford, 1970. 347p.
  32. Bailey WL, LaFleur DW, Forrester JS, Fagin JA, Sharifi BG. Stimulation of rat vascular smooth muscle cell glycosaminoglycan production by angiotensin II. Atherosclerosis 1994- 111:55−64.
  33. A., Bohlen P. «Fibroblast Growth Factors» in Peptide Growth Factors and their Receptors 1. // Prog.GrowtFactoRes. 1990. #5. — p.369.
  34. Balducci L, Hardy C. High proliferation of granulocyte-macrophage progenitors in tumor-bearing mice. Cancer Res 1983−43:4643−7.
  35. Balducci L, Hardy C.L. High proliferation of early haemopoietic progenitors in tumor-bearing mice. Pathobiology 1992- 60: 68−71.
  36. Benitz W.E., Kelley R.T., Anderson C.M., Lorant D.E., Bernfield M. Endothelial heparan sulfate proteoglycan. I. Inhibitory effects on smooth muscle cell proliferation see comments. Am J — Respir — Cell — Mol — Biol 1990 Jan 2:1 1324.
  37. Bitter F., Mniz H.M., Mucopolysaccharides. \ Analit. Biochem. — 1962. — v. 4 -p. 330.
  38. Bojanowski K, Nishio K, Fukuda M, Larsen AK, Saijo N. Effect of suramin on p34cdc2 kinase in vitro and in extracts from human H69 cells: evidence for a double mechanism of action. Biochem Biophys Res Commun 1994 Sep 30 203:3 1574−80.
  39. Bonaldo M. de F., Pestano C.B., Ribeiro M.C., Machado-Santelli G.M., Mori L. Comparative characterization of a human large cell lung carcinoma cell line and the xenograft derived cell line. Cell Biol — Int — Rep 1991 Mar 15(3): 229−41.
  40. Bougard F., Lim R. Surgery of the traumatized spleen. \ World J. Surg. 1985. — vol. 9, № 3. — p. 391−397.
  41. Bouziges F., Simon-Assmann P., Leberquier C., Marescaux J., Bellocq J.P. Changes in glycosaminoglycan synthesis and in heparan sulfate deposition in human colorectal adenocarcinomas. Int J — Cancer 1990- 46: 189−97.
  42. Brimacombe J.S. Mucopolysaccharides. Amsterdam, 1964. — p. 174.
  43. Brunner G., Reimbold K., Meissauer A., Schirrmacher V., Erkell L.J. Sulfated glycosaminoglycans enhance tumor cell invasion in vitro by stimulating plasminogen activation. Exp Cell — Res 1998- 239: 301−10.
  44. Caparas V.L., Cintron C., Hernandes-Neufeld M.R. Immunohistochemistry of proteoglycans in human lamina cribrosa // Am. J. Ophthalmol. 1991 Nov 15- 112(5): 489−95.
  45. Caux C., Farve C., Saeland S., Duvert V., Durand I., Mannoni P., Baschereau J. Potentiation of early hematopoiesis by tumor necrosis factor-alpha is followed by inhibition of granulopoietic differentiation and proliferation. Blood 1991- 78: 635−44.
  46. Chandrasekhar S., Harvey A.K., Hrubey P. S. Intra-articular administration of interleukin-1 causes prolonged suppression of cartilage proteoglycan synthesis in rats. Matrix 1992 Feb 12(1): 1−10.
  47. Chang N.S., Intrieri C., Mattison J., Armand G. Synthetic polysulfated hyaluronic acid is a potent inhibitor for tumor necrosis factor production. J Leukoc -Biol 1994- 55: 778−84.
  48. Cutler L.S., Christian C.P., Rendell J.K. Sulphated glycosaminoglycan synthesis by developing rat submandibular gland secretory units. Arch oral — biol., 1991, 36(5): 389−95.
  49. Daugaard S., Strange L., Schmidt T. Immunohistochemical staining for chon-droitin sulphate and keratan sulphate, an evaluation of two monoclonal antibodies. Histochemistry, 1991, 95(6): 585−9.
  50. Delehedde M., Deudon E., Boilly В., Hondermarck H. Involvement of sulfated proteoglycans in the control of proliferation of MCF-7 breast cancer cells. Bull -Cancer 1996- 83: 129−34.
  51. Dexter T.M. Blood cell development. The message in medium. // Nature. -1984.-V.309. -#5971.-P.l 13−122.
  52. Dietrich C.P., Martins J.R., Sampaio L.O., Nader H.B. Anomalous structure of urinary chondroitin sulfate from cancer patients. A potential new marker for diagnosis of neoplasias. Lab Invest 1993- 68: 439−45.
  53. Duke-Cohan JS. Observations on the contributions of environmental restraints and innate stem cell ability to hematopoietic regeneration.Int J Cell Cloning 1988−6:116−24.
  54. Edward M, Grant AW, Mackie RM. Human melanoma cell-derived factor (s) stimulate fibroblast glycosaminoglycan synthesis. Int J — Cancer 1992 Sep 30 52(3):499−503.
  55. Edward M., MacKie R.M. Pentoxifylline enhances lung colonization and alters cell adhesion and glycosaminoglycan synthesis by metastatic B16 melanoma cells. Int J — Cancer 1991 Nov 11 49(5): 711−6.
  56. Elias J.A., Krol R.C., Freundlich В., Sampson P.M. Regulation of human lung fibroblast glycosaminoglycan production by recombinant interferons, tumor necrosis factor, and lymphotoxin. J Clin — Invest 1988- 81: 325−33.
  57. Emerman J.Т., Jones N., Fiedler E.E. Glycosaminoglycan accumulation by normal and malignant human mammary epithelial cells in primary culture. Biochem- Cell Biol 1988 Apr 66(4): 309−18.
  58. Emerman JT, Jones N, Fiedler EE. Glycosaminoglycan accumulation by normal and malignant human urinarian epithelial cells in primary culture. Biochem Cell Biol 1990 Apr 586:5 109−12.
  59. Engelmann S., Ebeling O., Schwartz-Albiez R. Modulated glycosylation of proteoglycans during differentiation of human В lymphocytes. Biochim Biophys -Acta 1995- 1267: 6−14.
  60. Feng C.S., Ng M.N., Szeto R.S. Bone marrow findings in lupus patients with pancytopenia. // Pathology. 1991. — V.23. — p.5−7, 191.
  61. Fernig D.G., Gallagher J.T. Growth Factor // Growth Factor Prog.-Res. 1994. -#5. — P.353.
  62. Gallagher J.Т., Spooncer E., Dexter T. Role of the cellular matrix in haemopoe-sis. 1. Synthesis of glycosaminiglycans by mouse bone marrow cell cultures. // J. Cell. Csa. 1983. — V.63. — P. 155−171.
  63. Ghoniem G.M., McBride D., Sood O.P., Lewis V. Clinical experience with multiagent intravesical therapy in interstitial cystitis patients unresponsive to single-agent therapy. // World-J Urol. 1993. — V.11. — #3. — P. 178−82.
  64. Greffard A, Trabelsi N, Terzidis H, Bignon J, Jaurand MC, Pilatte Y. Inhibition of acid sialidase by inorganic sulfate. Biochim Biophys Acta 1997 Mar 15 1334:2−3 140−8.
  65. Gressner A.M. Time-related distribution prifiles of sulphated glycosaminogly-cans in cells, cell surfaces and media of cultured rat liver Fat-storing cells. Proc- soc exp — biol — med, 1991 Mar- 196 (3) — 307−15.
  66. Groggel G.C., Hovihgh P., Linker A. Proteoglycan and GAG synthesis by cultured rat mesengial cells. J-cell- physiol., 1991, June, 147(3): 455−9.
  67. Haene> Ivi. Introduction to Clinical Immunology. — London, 1985, p.483.
  68. TO.Hagari Y., Yumoto T. Experimental tumors of myxoid malignant fibrous histiocytoma and hyaluronic acid production. Acta Pathol — Jpn 1987 Jun 37(6): 97 588.
  69. Hangoc G., Daub R. et al. Regulation of myelopoiesis by murine fibroblastic and adipogenic cell lines. // Exp-Haematol., 1993 Apr- 21(4): 502−7.
  70. Hao W., McDonald T.L., Brunson K.W., Joshi S.S. Enhanced immunosuppressive activity associated with metastatic lymphoma cells. Cancer Res 1993- 53: 1921−8.
  71. Hjerpe A. Liquid-chromatographic determination of hyaluronic acid in pleural and ascitic fluids. Clin Chem 1986 Jun 32(6): 952−6.
  72. Horai T. Glycosaminoglycans in human normal lung tissues and lung cancer tissues. Nihon Kyobu — Shikkan — Gakkai — Zasshi 1990- 28: 1442−9.
  73. Incardona F., Lawler J., Cataldo D., Panet A., Legrand Y., Foidart J.M. Heparin-binding domain, type 1 and type 2 repeats of thrombospondin mediate its interaction with human breast cancer cells. J Cell — Biochem 1996- 62: 431−42.
  74. Jayson G.C., Gallagher J.T. Heparin oligosaccharides: inhibitors of the biological activity of bFGF on Caco-2 cells. Br J — Cancer 1997 75(1): 9−16.
  75. Jeronimo S.M., Sales A.O., Fernandes M.Z., Melo F.P., Sampio L.O., Dietrich C.P. Glycosaminoglycan structure and content differ according to the origins of human tumors. Braz J — Med — Biol — Res 1994-.27:.2253−8.
  76. Jones C.A., Williams K.A., Finlay-Jones J.J., Hart P.H. Interleukin 4 production by human amnion epithelial cells and regulation of its activity by glycosaminoglycan binding. Biol Reprod 1995 Apr 52(4): 839−47.
  77. Kaneski C.R., Constantopoulos G., Brady R.O. Effect of dimethylsulfoxide on the proliferation and glycosaminoglycan synthesis of rat prostate adenocarcinoma cells (PAIII) in vitro: isolation and characterization of DMSO-resistant cells.
  78. Katagiri K., Takasaki S., Fujiwara S., Kayashima К., Ono Т., Shinkai H. Purification and structural analysis of extracellular matrix of a skin tumor from a patient with juvenile hyaline fibromatosis. SO J — Dermatol — Sci 1996- 13: 37−48.
  79. Kimura K., Matsubara H., Sogoh S. Role of glycosaminoglycans in the regulation of T-cells proliferation induced by thymic stroma-derived T-cell growth factor. J immunol., 1991, Apr 15, 146(8): 2618−24.
  80. Kirby S.L., Bentley S.A. Xyloside effects on in vitro haemapoiesis: functional and biochemical studies. // J-Cell-Physiol. 1991. — V.148. — #1. — p. 116−23.
  81. Kliner D.J., Gorski J.P., Thonar E.J. Keratan sulfate levels in sera of patients bearing cartilage tumors. Cancer 1987-.59:.1931−5.
  82. Kobayashi M., Shimada K., Ozawa T. Human platelet-derived transforming growth factor-beta stimulates synthesis of glycosaminoglycans in cultured porcine aortic endothelial cells. Gerontology 1992- 38 Suppl 1: 36−42.
  83. Kojima Т., Katsumi A., Yamazaki Т., Muramatsu Т., Nagasaka Т., Ohsumi K. Human ryudocan from endothelium-like cells binds basic fibroblast growth factor, midkine, and tissue factor pathway inhibitor. J Biol — Chem 1996 Mar 8 271(10): 5914−20.
  84. Kovalszky I., Schaff Z., Jeney A. Potential markers (enzymes, proteoglycans) for human liver tumors. Acta Biomed — Ateneo — Parmense 1993- 64: 157−63.
  85. Leardini G., Mattara L., Franceschini M., Perbellini A. Intraarticular treatment of knee osteoarthritis. A comparative study between hyaluronic acid and 6-methyl prednisolone acetate. // Clin. Exp. Rheumattol. 1991. V.9. — #4. -p.375−81.
  86. Leveugle В., Ding W., Buye L., Fillit H.M. Interleukin-1 and nerve growth factor induce hypersecretion and hypersulfation of neuroblastoma proteoglycans which bind beta-amyloid. J Neuroimmunol 1995 Jul 60(1−2): 151−60.
  87. Levy P., Robert A., Picard J. Biosynthesis of glycosaminoglycans in the human colonic tumor cell line Caco-2: structural changes occurring with the morphological differentiation of the cells. Biol Cell 1988- 62: 255−64.
  88. Liang D.C., Chen S.H., Liu H.C., Yu S.F., Kuo M.C. Granulopoiesis in newly diagnosed childhood solid tumors. Pediatr Haematol Oncol 1997−14:423−31.
  89. Logothetou-Rella H., Vamvassakis E., Nesland J.M., Hadjiminas J. Morphological and immunohistochemical characteristics of a cell line originated from noninvasive human bladder transitional-cell carcinoma. Eur Urol — 1988- 14: 6571.
  90. Lyon M., Nieduszynski I. A A study of equilibrium binding of link protein to hyaluronate // Biochem. J. 1983. — V. 213. — P. 445−450.
  91. Mahmud N., O’Connell M.A., Stinson J., Goggins M.G., Weir D.G., Kelleher D. Tumour necrosis factor-alpha and microalbuminuria in patients with inflammatory bowel disease. Eur J — Gastroenterol — Hepatol 1995 Mar 7(3): 215−9.
  92. Mano H., Nishida J., Usuki K., Maru Y., Kobayashi Y., Hirai H., Okabe T. Constitutive expression of the granulocyte-macrophage colony-stimulating factor gene in human solid tumors. Jpn J — Cancer — Res 1987- 78: 1041−3.
  93. Marchetti D. Specific degradation of subendothelial matrix proteoglycans by brain-metastatic melanoma and brain endothelial cell heparanases. J Cell -Physiol 1997- 172: 334−42.
  94. Margoulis R.R., Goossen В., Tekotte H. Effects of beta-xylosides on proteoglycan biosynthesis and morphology of PC-12 pheochromocytoma cells and primary cultures of rat cerebellum. J cell — sci., 1991, Jan, 99 (p72): 237−46.
  95. Matsushima H., Bogenmann E. Modulation of neuroblastoma cell differentiation by the extracellular matrix. Int J — Cancer 1992 Jul 9 51(5): 727−32.
  96. Maurer A.M., Han Z.C., Dhermy D., Вгшге J. Glycosaminoglycans enhance human leukemic cell growth in vitro. Leuk Res 1994- 18: 837−42.
  97. Mauviel A., Rudini F., Hartmann D.J., Pujol J.P., Evans C.H. Modulation of human dermal fibioblast extracellular matrix metabolism by the lymphokine leukoregulin. J Cell — Biol 1991 Jun 113(6): 1455−62.
  98. Mcquillan D.J., Findlay D.M., Hocking A.M. Proteoglycans synthesis by an osteoblast-like cell line (UMR 106−01). Biochem-J., 1991, July 1, 277(p71): 199−206.
  99. Meagher R, Amsden A, Hunt J, Soares M, Sogor L, Smith RN. Placental CSF-like activity. Exp Hematol 1990- 18: 448−51.
  100. Means R.T. Jr., Dessypris E.N., Krantz S.B. Inhibition of human colony-forming-unit erythroid by tumor necrosis factor requires accessory cells. J Clin -Invest 1990- 86: 538−41.
  101. Mehta K., Gascon P., Robboy S. The gelatinous bone marrow (serous atrophy) in patients with acquired immunodeficiency syndrom. Evidence of excess sulfated glycosaminoglycan. // Arch-Pathol-Lab-Med. 1991. — V. 16. — #5. -p.504−508.
  102. Meng N., Nakashima N., Nagasaka Т., Fukatsu Т., Nara Y., Yoshida K. Im-munohistochemical characterization of extracellular matrix components of granulosa cell tumor of ovary. Pathol Int 1994- 44: 205−12.
  103. Metcalf R. A., Weetman A.P. Stimulation of extraocular muscle fibroblasts by cytokines and hupoxia: possible role in thureoid-associated ophthalmopathy. Clin Endocrinol (Oxf), 1994, Jan 40(1): 67−72.
  104. А. Т., Turnbull J.E., Riley G.P., Gordon M.Y., Gallagher J.T. Production of heparan sulphate proteoglycans by human bone marrow stromal cells. J Cell — Sci. — 1991. — V.99 (Pt 1).-P. 149- 156.
  105. Nagai T. A histochemical study of testicular mast cells from patients with male infertility. Hinyokika-kiyo., 1991, Apr., 37(4): 349−55.
  106. Nagai Y., Sunada H., Sano J., Onodera S., Arai K., Konomi H., Minamoto T. Biochemical and immunohistochemical studies on the scirrhous carcinoma of human stomach. Ann N — Y — Acad — Sci 1985- 460: 321−32.
  107. Nagasawa S. Effect of glycosaminoglycans on the growth of cultured tumor cells. J Osaka — Dent — Univ 1993- 27: 121−33.
  108. Nakanishi H., Oguri K., Takenaga K., Hozoda S., Okayama M. Differential fibrotic stromal responses of host tissue to low- and high-metastatic cloned Lewis lung carcinoma cells. Lab Invest 1994-.70:.324−32.
  109. Nakano Т., Fujii J., Tamura S., Amuro Y., Nabeshima K., Horai Т., Hada T. Glycosaminoglycan in malignant pleural mesothelioma. Cancer 1986 Jan 1 57(1): 106−10.
  110. Nakashima N., Sobue M., Fukata S., Fukatsu Т., Nagasaka Т., Ohiwa N., Nara Y. Immunohistochemical characterization of extracellular matrix components of yolk sac tumors. Virchows Arch — В — Cell — Pathol — Incl — Mol -Pathol 1990- 58: 309−15.
  111. Nara Y., Takeuchi J., Yoshida K., Fukatsu T. Immunohistochemical characterization of extracellular matrix components of salivatory gland tumors. Br-J-Cancer, 1991, Aug, 64(2): 307−14.
  112. Nederbragt H., Vos J.H., Hinrichs U. Tumor cells on the inside and tumor cells on the outside. A contribution to the diagnosis and elucidation of the pathogenesis of mammary tumors in dogs. Tijdschr Diergeneeskd 1994- 119: 718−23.
  113. Nioka H, Matsumura K, Nakasu S, Handa J. Immunohistochemical localization of glycosaminoglycans in experimental rat glioma models. J Neurooncol 1994 21:3 233−42.
  114. Nishigawa A., Dahlin K.J., Prince J.T. The primary structure of NG 2, a novel membrane-spanning proteoglycan. J-cell-biol., 1991, July, 114(2): 359−71.
  115. Oliver L.J., et al. (1990) Growth Factors. //Growth Factor Res. 1990. — #3. -P.231.
  116. Pearch R. J., Hollenbaugh D., Stamenkovic I., Aruffo A. Identefication of hyaluronic acid binding sites in the extracellular domain of CD44. J Cell -Biol. -1993. -V.122. -#1. — P. 257 -264.
  117. Pessina A., Brambilla P., Villa S., Mocarelli P. CFU-s and CFU-c proliferation after treatment of normal bone marrow cells with Ehrlich ascitic fluid. Oncology 1982 39: 391−5.
  118. Pipitone V.R. Chondroprotection with chondroitin sulphate. Drags-exp-clin-res. 1991- 17(1): 3−7.
  119. Porcionatto M.A., Pinto C.R., Dietrich C.P., Nader H.B. Heparan sulfate proteoglycan and control of cell proliferation: enhanced synthesis induced by phorbol ester (PMA) during G (l)-phase. Braz J — Med — Biol — Res 1994 Sep 27(9): 2185−90.
  120. Quastassides T.P., Wood A. Effect of soluble products from lectin-stimulated lymphocytes on growth, adhesiveness and glycosaminoglycan synthesis of cultured synovial fibroblastic cells. // J-Clin.-Invest., 1981. V.68. — #3. — P.792−802.
  121. Rahmaine H., Lamblin G., Lafitte J.S., Calabert C. Chondroitin sulphate in spatum from patients with cysric fibrosis and chronic bronchitis. Am-J-respir-cell-mol-biol., 1991, Oct., 5(4): 315−20.
  122. Ramasamy S., Lipke D.W., McClain C.J., Hennig B. Tumor necrosis factor reduces proteoglycan synthesis in cultured endothelial cells. J Cell — Physiol 1995- 162: 119−26.
  123. Redini F., Moczar E., Poupon M.F. Effects of glycosaminoglycans and extracellular matrix components on metastatic rat rhabdomyosarcoma tumor and myoblast cell proliferation. Clin Exp — Metastasis 1990- 8: 491−502.
  124. Rieger E., Soyer H.P., Auboeck L., Kerl H. Cutaneous myxoid fibroblastoma. A histological, immunohistochemical, and ultrastructural study. Am J — Der-matopathol 1992- 14: 536−41.
  125. Rix D.A., Douglas M.S., Talbot D., Dark J.H., Kirby J.A. Role of glycosami-noglycans (GAGs) in regulation of the immunogenicity of human vascular endothelial cells. Clin Exp — Immunol 1996- 104: 60−5.
  126. Roneus В., Lindblad A., Jones B. Effecta of intraarticular corticosteroid and sodium hyaluronate injections on synovial fluid production and synovial fluid. // Zentralbl. Veteriarmed A., 1993. V.40. — #1. — p. 10−16.
  127. Rosenberg L., Hellmann W., Kleinschmidt A.K. Electron microscopic studies of proteoglycan aggregates from bovine articular cartilages // J. Biol. Chem. -1975. V. 250, # 5. — p. 1877−1883.
  128. Rusnati M., Presta M. Interaction of angiogenic basic fibroblast growth factor with endothelial cell heparan sulfate proteoglycans. Biological implications in neovascularization. Int J — Clin — Lab — Res 1996 26(1): 15−23.
  129. Saku T, Furthmayr H. Characterization of the major heparan sulfate proteoglycan secreted by bovine aortic endothelial cells in culture. Homology to the large molecular weight molecule of basement membranes. J Biol Chem 1989−264:3514−23.
  130. Sarica K., Turkalmez K., Soygur Т., Ozer G., Yaman M.O., Baltaci S. Evaluation of urinary glycosaminoglycan excretion in patients with renal cell carcinoma. Eur Urol 1997- 31: 54−7.
  131. Savion N., Disatnik M.H., Nevo Z. Murine macrophage heparanase: inhibition and comparison with metastatic tumor cells. J Cell — Physiol 1987- 130: 77−84.
  132. Savona C., Chambaz E.M., Feige J.J. Proteoheparan sulphate contributes to the binding of basic FGF to its high affinity receptors on bovine adrenocortical cells. Growth Factors, 1991- 5(4) — 273−82.
  133. Sawyers C.L., Golde D.W., Quan S., Nimer S.D. Production of granulocyte-macrophage colony-stimulating factor in two patients with lung cancer, leukocytosis, and eosinophilia. SO Cancer 1992- 69: 1342−6.
  134. Schwartz-Albiez R., Steffen I., Lison A, Guttler N., Schirrmacher V. Expression and enhanced secretion of proteochondroitin sulphate in a metastatic variant of a mouse lymphoma cell line. Br J — Cancer 1988 Jun 57(6): 569−75.
  135. See W.A., Chapman P.H. Heparin prevention of tumor cell adherence and implantation on injured urothelial surfaces. J Urol 1987- 138: 182−6.
  136. Shirasuna K, Morioka S, Watatani K, Hayashido Y, Furusawa H, Sugiyama M. Growth inhibition and differentiation of human salivary adenocarcinoma cells by medium conditioned with normal human fibroblasts. Cancer Res 1988 May 15 48:10 2819−24.
  137. Siczkowski M., Clarke D., Gordon M. Y. Binding of primitive haematopoietic progenitor cells to marrow stromal cells involves heparan sulfate. Blood. 1992. Aug. 15. 80(4): 912−919.
  138. Siczkowski M., Robertson D., Gordon M.Y. Synthesis and deposition of glycosaminoglycans in the murine haemopoietic microinvaronment. // Exp-Haematol.- 1992.-V.20.-#11: 1285−1290.
  139. Sietsma H., Nijhof W., Dontje В., Vellenga E., Kamps W.A., Kok J.W. Inhibition of hemopoiesis in vitro by neuroblastoma-derived gangliosides. Cancer -Res 1998- 58: 4840−4.
  140. Sleeman JP, Kondo K, Moll J, Ponta H, Herrlich P. Variant exons v6 and v7 together expand the repertoire of glycosaminoglycans bound by CD44. J Biol Chem 1997−272:31 837−44.
  141. Soncin F., Shapiro R., Fett J.W. A cell-surface proteoglycan mediates human adenocarcinoma HT-29 cell adhesion to human angiogenin. J Biol — Chem 1994 Mar 25 269(12): 8999−9005.
  142. Spooncer E., Gallagher J.T., Krizsa F., Dexter T.M. Regulation of haemopoiesis in long-term bone marrow cultures. 4. Glycosaminoglycan synthesis and stimulation of haemopoisis by b-D-xylosides. // J.Cell.Biol., 1983. V.96. — #2. -p. 510−514.
  143. Steck P.A., Cheong P.H., Nakajima M., Yung W.K., Moser R.P., Nicolson G.L. Altered expression of glycosaminoglycans in metastatic 13762NF rat mamma adenocarcinoma cells. Biochemistry 1987- 26: 1020−8.
  144. Thorpe P.E., Derbyshire E. J., Andrade S.P., Press N. Heparin steroid conjugate new angiogenesis inhibitors with antitumor activity in mice. Cancer Res., 1993.-V. 153.,# 13., P. 3000−3007.
  145. Tichy V., Tichy M., Jansa P. Histochemistry of mucosubstances in the diffuse and intestinal types of gastric cancer. Acta Univ — Palacki — Olomuc — Fac -Med 1991 130: 143−55.
  146. Timur J., Diczhuzi C., Bartha I., Pogony G., Paku S. Modulation of heparan-sulphate/chondroitin-sulphate ratio by glycosaminoglycan biosynthesis inhibitors affects liver metastatic potential of tumor cells. Int J — Cancer 1995- 62: 755−61.
  147. Timur J., Ladanyi A., Lapis K., Moczar M. Differential expression of proteoglycans on the surface of human melanoma cells characterized by altered experimental metastatic potential. Am J — Pathol 1992- 141: 467−74.
  148. Tool B.D., Biswas Ch. Hyaluronat and invasiness of the rabbit V2 carcinoma // Proc. Nat. Acad. Sci. USA Biol. Sci. 1979. — V. 76, # 12. — p. 6299 — 6303.
  149. Tripoli A., Moia M., Bottasso B. Effects of subcutaneously administered. Dermatan sulphate (MF 701) on the coagulation and fibrinolitic parametrs of healthy volonteers. Thromb-res., 1991, June 15, 62(6): 663−72.
  150. Tsara M.E., Papageorgacopoulou N., Karavias D.D., Theocharis D.A. Distribution and changes of glycosaminoglycans in neoplasias of rectum. Anticancer -Res 1995- 15:2107−12.
  151. Uhlman D.L., Mooradian D.L., Furcht L.T., Luikart S.D. The effect of transforming growth factor-beta 1 on glycosaminoglycan production by human marrow cultures.//Exp-Haematol. 1990 Nov- 18(10): 1121−5.
  152. Volpi N., Bolognani L., Conte A., Petrini M. Effects of chondroitin sulfates with different structures on leukemia cells: U-937 cell proliferation and differentiation. Leuk Res 1993 Sep 17(9): 789−98.
  153. Volpi N., Petrini M., Conte A., Valentini P., Venturelli Т., Bolognani L. Effects of glycosaminoglycans on U-937 leukemia cell proliferation and differentiation: structure-function relationship. Exp Cell — Res 1994- 215: 119−30.
  154. Weinberg S.R., Gruber D.F., Exum E.D., Ledney G.D. Modulations in mouse haemopoiesis after engraftment with Lewis lung (3LL) carcinoma cells. Exp Cell Biol 1985−53:252−9.
  155. Westergren-Thorsson G., Persson S., Isaksson A., Onnervik P.O., Malmstrum A. L-iduronate-rich glycosaminoglycans inhibit growth of normal fibroblasts independently of serum or added growth factors. Exp Cell — Res 1993- 206: 93−9.
  156. Westgate G.E., Messenger A.G., Watson L.P., Gibson W.T. Distribution of proteoglycans during the hair growth cycle in human skin. Personal products research section- Unilever research, Bedford, U.K.
  157. Wewer U. M., Albrechtsen R., Hassell J. R., Heparan sulfate proteoglycans made by different basement-membrane-producing tumors have immunological and structural similarities. Differentiation 1985−30:61−7.
  158. Wiranowska M., Naidu A.K. Interferon effect on glycosaminoglycans in mouse glioma in vitro. J Neurooncol 1993- 18: 9−17.
  159. Wrenshall L.E., Stevens R.B., Cerra F.B. Modulation of macrophage and В cell function by glycosaminoglycans. J Leukoc — Biol 1999- 66: 391−400.
  160. Yamamoto H., Fujishiro K. Variation of glycosaminoglycan in the growth of transplantable tumors derived from a spontaneous ddY mouse mammary tumor. Jikken Dobutsu 1989- 38: 75−9.
  161. Yamanashi S., Toyoda H., Furuya N. Metabolic study on chondroitin sulphates in rabbits. Yakugaku-Zasshi, 1991, Jan., 11(1): 73−6.
  162. Yanagishita M. Function of proteoglycans in the extracellular matrix. // Acta-Pathol-Jpn- V. 43. # 6. — p. 283−293
  163. Yokota T., Ohishi H. Ishizaki R., Suzuki T. Hyaluronic acid synthesis by the malignant fibrous histiocytoma cell line NMSG 10 in vitro and its localization. Pathobiology 1996−64: 67−72
  164. Young M.R., Lozano Y., Coogan M., Wright M.A., Young M.E., Bagash J.M. Stimulation of the metastatic properties of Lewis-lung-carcinoma cells by autologous granulocyte-macrophage colony-stimulating factor. Int J — Cancer 1992- 50: 628−34.
  165. Yue B.Y., Kawa J.E., Chang I.L., Sawaguchi S. Effects of chondroitin sulphate on cultured human retinal pigment epithelial cells. Cells-biol-int-rep., 1991, May 15(5) 365−76.
  166. Yushinao W Jianguo G.,. Effect of exogenous decorin on cell morphology and attachment of decorin-deficient fibroblasts // J. Biochem. 1996. — # 119, p. 743−748.1. Г"
  167. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  168. Вся группа *19,64±0,41 *17,72±0,38** *19,64±0,41 * 17,70*0,39** *17,72±038 *17,7<Ж>39
  169. Примечание: значок *- слева означает, что отличия статически достоверны (р< 0,05%) с доопытными параметрами (группа 0), значок ** и выделение фоном означает достоверные отличия правой сравниваемой группы от расположенной слева.
  170. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  171. Вся группа 0,138±0,008 0,139±0,009 0,13 810,008 0,150Ю, 011 0,13 910,009 0,150Ю, 011
  172. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  173. Вся группа *1,686±0,043 ! 1,585Ю, 052 *1,68 610,043 1,655Ю, 058 1,585Ю, 052 1,65 510,058
  174. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  175. Вся группа 0,139±0,003 0,12 910,003** 0,13 910,003 *0,1210,003** 0,129Ю, 003 *0,1210,003
  176. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  177. Вся группа 0,335+0,009 0,32 910,009 0,335Ю, 009 0,322Ю, 008 0,329Ю, 009 0,322+0,008
  178. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  179. Вся группа 0,375±0,009 *0,34±0,009** 0,375±0,009 *0340±0,009 *0,346±0,008
  180. Примечание: значок *- слева означает, что отличия статически достоверны (р< 0,05%) с доопытными параметрами (группа 0), значок ** и выделение фоном означает достоверные отличия правой сравниваемой группы от расположенной слева. г
  181. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  182. Вся группа 6,14±0,68 8,86±1,12** 6,14±0,68 7,71 ±0,86 8,86±1,12 7,71 ±0,86
  183. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  184. Вся группа *6,98±0,37 *7,86±0,50 *6,98±037 *8?1±0,52** *7,86±0,50N
  185. Вся группа *8,59*0,14 *8,98*0,27 *8,59±0,14 *9,45*030** *8,98±0,27 *9,45*030
  186. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  187. Вся группа *7,08±0,10 *7,28±0,13 *7,08±0,10 *7,21±0,13 *7,28±0,13 *7,21±0,13
  188. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  189. Вся группа *1,72±0,04 *1,84±0,05 *1,72±0,04 *1,84±0,05 *1,88±0,05 *1,84±0,05
  190. Примечание: значок слева означает, что отличия статически достоверны (р< 0,05%) с доопытными параметрами (группа 0), значок ** и выделение фоном означает достоверные отличия правой сравниваемой группы от расположенной слева.
  191. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  192. Вся группа * 1,92±0,03 * 1,93±0,04 * 1,92±0,03 * 1,98±0,04 *1,93±0,04 *1,98±0,04
  193. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  194. Вся группа *230±0,03 *2Д5±-0,04 *230±0,03 *2ДЗ±-0,05 *2,25±0,04 *2ДЗ±-0,05
  195. Контроль Лейкоз | Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  196. Вся группа *2,15±0,07 *2,19±0,09 *2,15±0,07 *2,09±0,08 *2,1<Ж), 09 *2,09*0,08
  197. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  198. Вся группа *10,84±-0Д9 *12,07±030** *10,84±-0Д9 42,60*0,31** *12,07±030 *12,60*0,31
  199. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  200. Вся группа *11,06*0,41 * 11,94*0,41 * 11,06*0,41 *12,76*0,44** *11,94*0,41 * 12,76*0,44
  201. Примечание: значок *- слева означает, что отличия статически достоверны (р< 0,05%) с доопытными параметрами (группа 0), значок ** и выделение фоном означает достоверные отличия правой сравниваемой группы от расположенной слева.1. Ч-Г"1. М±ш).
  202. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  203. Вся группа *0,88±0,04 *1,25±0,09** *0,88±0,04 *1Д6±-0,®-9** *1Д5±-0,09 *1Д6±-0,09
  204. Примечание: значок *- слева означает, что отличия статически достоверны (р< 0,05%) с доопытными параметрами (группа 0), значок **и выделение фоном означает достоверные отличия правой сравниваемой группы от расположенной слева. Xо--С
  205. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  206. Вся группа *5,49±0,18 *831±0,24** *5,49±0,18 *6,63±0,19** *831±-0Д4 *6?3±0,19**
  207. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  208. Вся группа *1,97Ю, 12 0,70±0,06** *1,97±0,12 *l, 42i", Ii** 0,7010,06 *1,42±-1Д0**
  209. Примечание: значок *- слева означает, что отличия статически достоверны (р< 0,05%) с доопытными параметрами (группа 0), значок ** и выделение фоном означает достоверные отличия правой сравниваемой группы от расположенной слева.
  210. Контроль Лейкоз Контроль Рак легкого Лейкоз Рак легкого
  211. Вся группа *0,82±0,01 *0ДГ7±-0,01** *0,82±0,01 *0,86±0,01** *0,87±0,01 *0,86±0,01
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!