Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Физиолого-биохимические свойства мутантов термофильной бактерии Bacilius Diastaticus, образующей альфу-амилазу

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Практическая ценность исследований состоит в том, что в результате ступенчатой селекции с применением мутагенов получены мутанты термофильной бактерии вас. diastatieus, превышающие исходную культуру по биосинтезу ¿—амилазы на 52-G ($. Оптимизация соотава сред позволила увеличить амилолитическую активность наиболее продуктивных мутантов в 2,5−3 раза. Проведенные в полупроизводственных… Читать ещё >

Содержание

  • ВВЕДШИЕ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава I. ТЕРМОФМИЯ И ОСОБЕННОСТИ ТЕРМОФИЛЬНЫХ
  • СП0Р00БРАЗШЦИХ БАКТЕРИЙ
    • 1. 1. Систематическое положение термофильных спорооб-разующих бактерий
    • 1. 2. Структурная организация и макромолекулы термофильных споро образующих бактерий
    • 1. 3. Физиологические особенности термофильных споро-образующих бактерий
    • 1. 4. Биосинтез??-амилазы у термофильных спорообразую-щих бактерий
    • 1. 5. Фаги термофильных спорообразугащих бактерий
  • Глава II. СЕЛЕКЦИЯ МИШОТГАНИШОВ-ПРОДВДЖОВ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ ВЕЩЕСТВ
    • 2. 1. Естественная изменчивость микроорганизмов
    • 2. 2. Изменчивость микроорганизмов, индуцированная мутагенами физической и химической природы
      • 2. 2. 1. Морфологические и биохимические изменения, возникающие под действием мутагенных факторов
      • 2. 2. 2. Механизм повреждающего действия мутагенных факторов и механизмы восстановления первичных повреждений
      • 2. 2. 3. Механизм становления мутаций
    • 2. 3. Ступенчатый отбор продуцентов биологически активных веществ
      • 2. 3. 1. Выбор эффективного мутагена и оптимальной дозы
      • 2. 3. 2. Экспресс-методы отбора некоторых продуцентов ферментов
  • Глава III. РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА. И АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ
  • ЭКС1ШР№М1ТМЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава IV. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 4. 1. Продуцент ot-амилазы и условия его культивирования
    • 4. 2. Методы исследования
  • Глава V. СЕЛЕКЦИЯ ТЕРМОФИЛЬНОЙ БАКТЕРИИ BACILLUS
  • DIASTATICUS, ОБРАЗУЮЩЕЙ (¿-АМИЛАЗУ
    • 5. 1. Естественная изменчивость Вас. diastaticus по биосинтезу ^¿-амилазы
    • 5. 2. Изменчивость Вас. diastaticus по биосинтезу ¿¿-амилазы, индуцированная мутагенными факторами
      • 5. 2. 1. Изменчивость Вас. diastaticus по биосинтезу об-амилазы, индуцированная УФ-лучами
      • 5. 2. 2. Изменчивость Bacillus diastaticus по биосинтезу ¿¿-амилазы, индуцированная новоэмбихином
      • 5. 2. 3. Изменчивость мутанта Bacillus diastaticus НЭ 2 по амилолитической активности, индуцированная нитрозогуанидином
    • 5. 3. Отбор мутантов Bacillus diastaticus, полученных под действием мутагенов, и изучение их стабильности в пассажах
  • Глава V. Т. ФИШОЛОГО-ШОШШЕСКНЕ ОСОБЕННОСТИ ПОЛУЧЕННЫХ ШТАММОВ BACILLUS DIASTATICUS
    • 6. 1. Культуральные признаки
      • 6. 1. 1. Температурные границы роста
      • 6. 1. 2. Потребление углеводов и простых спиртов, рост на некоторых средах
      • 6. 1. 3. Генотипическая характеристика
    • 6. 2. Потребности в факторах роста
    • 6. 3. Биохимические особенности полученных штаммов
    • 6. 4. Ультраструктура клеток
    • 6. 5. Лизогенность термофильной бактерии Bacillus diastaticus
  • Глава VII. БИОСИНТЕЗ ¿-АМИЛАЗЫ У МУТАНТОВ ТЕРМОФИЛЬНОЙ БАКТЕРИЙ BACILLUS DIASTATICUS И ЕГО РЕШШВДЯ
    • 7. 1. Влияние источников углерода на биосинтез <�Я--амилазы и накопление биомассы
    • 7. 2. Влияние источников азота на биосинтез -амилазы и накопление биомассы
    • 7. 3. Влияние факторов роста на биосинтез (?-амилазы активными штаммами Bacillus diastaticus
    • 7. 4. Влияние температуры выращивания на биосинтез Я-амилазы мутантами Bacillus diastaticus
    • 7. 5. Динамика биосинтеза"?-амилазы активными штаммами Bacillus diastaticus
    • 7. 6. Регуляция синтеза «¿-амилазы у мутантов термофильной бактерии Bacillus diastaticus
      • 7. 6. 1. Катаболитная репрессия синтеза (¿-амилазы
      • 7. 6. 2. Индукция синтеза амилазы
      • 7. 6. 3. Оптимизация сред для штаммов УФ 1−25.21 и
  • НЭНГ 6−10.8 как один из способов регуляции биосинтеза^ -амилазы
    • 7. 7. Хранение термофильной бактерии Bacillus diastaticus и ее мутантов
  • ОБОБЩЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • ВЫВОДЫ

Физиолого-биохимические свойства мутантов термофильной бактерии Bacilius Diastaticus, образующей альфу-амилазу (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В нашей стране, как и во всем мире, с каздым годом растет производство ферментных препаратов, синтезируемых микроорганизмами (Калунянц, 1982; Складнев, 1982; Aunstrup, 1981; Ducroo, 1982). Применение ферментных препаратов в пищевой, легкой, химической и других отраслях промышленности обеспечивает значительное ускорение технологических процессов, улучшает качество продуктов, увеличивает выход готовой продукции (Дюджюс и др., 1980; Ereleigh, 1981; Carr, 1982). Все большее практическое применение находят ферменты в сельском хозяйстве и в медицине (Селезнева, 1977; Aharonowitz et al., 1981).

С момента создания в стране в 1968 г. по решению ХЖ съезда КПСС микробиологической промышленности не сшилается задача получения высокоактивных штаммов микроорганизмов — продуцентов биологически активных веществ с помощью современных методов генетики и селекции. Об этом записано в решениях ХХУ и ХШ съездов КПСС.

Как известно, подавляющее большинство микроорганизмов — продуцентов ферментов, применяемых в промышленности, являются мезо-фильными формами. Тогда как термофильные организмы (бактерии, актиномицеты, плесневые грибы, растущие при 50−60°) как продуценты ферментов и особенно экзоферментов: амилаз, протеаз, гемицеллюлаз и литических ферментов представляют несомненный интерес. Такие микроорганизмы обладают высокой скоростью роста клеток и ускоренным биосинтезом ферментов. Высокие температуры выращивания предохраняют эти организмы от заражения посторонней микрофлорой. Ферменты термофилов обладают более высоким температурным оптимумом действия на субстрат и термостабильностью, что является ценным качеством для многих технологических процессов (Имшенецкий, 1943, 1944; Логинова и др., 1971, 19 736- Кутузова, 1982; Daniel, 1981).

— G.

В последнее время в СССР и за рубежом уделяется большое внимание изучению термофильных микроорганизмов и их ферментов (Выборных, 1975; Закиров, 1983; Свистова, 1983; Щллина, 1983; Amelunxen, 1976, 1978; Buonocore, 1976; Klaushofer, 1981; Johri, 1982; Uchino, 1982; Suzuki, 1983). Ваяно, однако, не только выделение термофильных продуцентов из природных источников, но и получение у таких организмов высокоактивных мутантов* Число работ в этом направлении невелико (Гецдина и др., 1974аОвчинникова, 1974; Rowe, 1973; Reiz er, 1974; Chell, 1975; Hartley, 1983). Поэтому актуальным является получение у термофилов штаммов с повышенным биосинтезом ферментов путем селекции с применением мутагенов и изучение физиологии полученных форм.

К моменту начала настоящей работы о термофильной бактерии Bacillus diaataticus было известно, что она выделена и описана А. А. Имшенецким с сотрудниками в 1942 г. Бактерия имеет температурный оптимум роста 60° и образует фермент (¿—амилазу. Фермент Вас. dias tat icus — термостабильный, относящийся к декстринирующим амилазам, расщепляет крахмал до Cjq-Cjq остатков в интервале температур 50−95° с оптимумом 75−80°. Фермент активен при pH 4,6−7,9 и имеет оптимум pH 5,8 (Имшенецкий, 1942, 1944; Кислухина, 1966а, 1968). á—Амилаза Вас. diastaticus была рекомендована для применения в текстильной и спиртовой промышленности (Имшенецкий, 1943; Улезло, 1961; Максимова, 1973). Однако до последнего времени эта бактериальная культура в промышленных масштабах не применялась.

Настоящая работа посвящена получению под действием мутагенов штаммов термофильной бактерии вас. diastaticus с повышенным уровнем синтеза oL-амилазы и сравнительному изучению физиолого-биохими-ческих особенностей этих штаммов.

Задачи исследования были следующие:

I. Отобрать наиболее активный штамм в результате изучения естественной изменчивости Вас. diastatieus по биосинтезу оС-аш-лазн.

2. Методом ступенчатой селекции активного штамма с применением мутагенов физической и химической природы получить мутанты Вас. diastatieus с повышенным уровнем синтеза «¿—амилазы.

3. Провести сравнительное изучение физиолого-биохимических особенностей штаммов с разным уровнем синтеза ¿-¿—амилазы.

4. Изучить условия регуляции биосинтеза фермента факторами внешней среды у активных мутантов.

Научная новизна работы заключается в том, что показана возможность получения у термофильной бактерии вас. diastatieus под действием мутагенных факторов мутантов, которые различаются по способности образовывать фермент сО-амилазу. Впервые детально изучены морфология, ультраструктура и физиолого-биохимические особенности высокои низкоактивных мутантов вас. diastatieus. Подробно изучен комплекс гидролитических ферментов у этих штаммов. Изучена регуляция биосинтеза ¿-¿-«-амилазы у высокои низкоактивных мутантов с помощью индуктора ме тил-<*, D-глюкозида. Впервые обнаружена и экспериментально подтверждена лизогенность всех изучаемых штаммов Вас. diastatieus. Дизогения термофильной бактерии цредставляет определенный теоретический интерес в пиане изучения взаимодействия клетки — хозяина и фага, затрагивающего изменение ряда фенотипических признаков.

Практическая ценность исследований состоит в том, что в результате ступенчатой селекции с применением мутагенов получены мутанты термофильной бактерии вас. diastatieus, превышающие исходную культуру по биосинтезу ¿—амилазы на 52-G ($. Оптимизация соотава сред позволила увеличить амилолитическую активность наиболее продуктивных мутантов в 2,5−3 раза. Проведенные в полупроизводственных условиях испытания мутанта НЭНГ 6−10.8 подтвердили возможность получения активного препарата «¿—амилазы. На этот штамм получено авторское свидетельство, и он может быть рекомендован для промышленного получения фермента. 9 ~.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

— 169 -ВЫВОДЫ.

1.Изучалась естественная и индуцированная мутагенами изменчивость термофильной бактерии Бас. diastaticus по биосинтезу об-ами-лазы. В результате изучения естественной изменчивости выявлена гетерогенность популяции по этому признаку: 75,5 $ клеток активны по биосинтезу «¿—амилазы, 2,9 $ - неактивны, остальные — низкоактивны. Показана возможность увеличения изменчивости вас. diastaticus по биосинтезу амилазы под действием мутагенов.

2. Получены методом ступенчатой селекции с применением мутагенных факторов: УФ-лучей, новоэмбихина, нитрозогуанидина, мутанты УФ 1−25.21 и НЭНГ 6−10.8, превышающие исходную культуру по амилоли-тической активности на 60,3 $ и 52,7 $ соответственно.

3. Проведено сравнительное изучение штаммов Bac. diastaticus, обладающих повышенным и пониженным уровнем синтеза «¿—амилазы. Установленно, что эти штаммы различаются по морфологии гигантских колоний, интенсивности спорообразования, потребностям в факторах роста, ультраструктуре клеток, уровню синтеза ряда гидролитических ферментов. Обнаружена лизогенность исходной культуры, высокои низкоактивных штаммов. Показано, что эти штаммы незначительно различаются между собой по содержанию ГЦ пар в ДНК и обладают высоким уровнем гомологии ДНК — ДНК с исходной культурой, что свидетельствует о родстве штаммов.

4.Показано, что наилучшими источниками углерода для биосинтеза с1-амилазы мутантами УФ 1−25.21 и НЭНГ 6−10.8 являются мальтоза и крахмал. Наилучшими неорганическими источниками азота — аммоний хлористый и аммоний азотнокислый. Из органических источников азота лучшими были пептон и аминокислоты: метионин, орнитин, аспа-рагиновая кислота, фенилаланин. Витамины: тиамин, ПАБК и биотин, в которых нуждаются активные штаммы как в факторах роста, оказывают положительное влияние на биосинтез оС-амилазы. Фермент синтезиру.

— 170 ется активными штаммами в ранней экспоненциальной стадии роста и достигает максимума к началу стационарной фазы. Дифференциальная скорость синтеза сС-амилазы у мутантов УФ 1−25.21 и НЭНГ 6−10.8 в среднем в четыре раза выше, чем у родительского штамма 13. Синтез об-амилазы находится под контролем индукции и катаболитной репрессии.

5. Оптимизация сред методом математического планирования эксперимента позволила увеличить амилолитическую активность у штаммов УФ 1−25.21 и НЭНГ 6−10.8 в 2,5 — 3 раза по сравнению с исходной культурой. Получены положительные результаты при проведении полупроизводственных испытаний штамма НЭНГ 6−10.8, акт об этом прилагается. Показано, что длительное хранение штаммов вас. diastaticus без изменения физиологических особенностей возможно методом периодических пересевов культур или в лиофильно высушенном состоянии.

— 171.

Показать весь текст

Список литературы

  1. P.P. Изменение наследственности бактерий путем фаговой конверсии. — В сб.: Микробиология, т. 3. Генетика микроорганизмов. Итоги науки и техники, ВИНИТИ АН СССР. М., 1974, с. 191−233.
  2. В.Я. моногр. Клетки, макромолекулы и температура, 1975, JI.: Наука. — 329 с.
  3. Г. И., Скавронская А.Г. Участие плазмид, повышающих и понижающих УФ-резистентность в УФ-индуцированном мутагенезе
  4. Е. coli. В сб.: Х1У Медцунар. генетич. конгресс. Москва, 19*?8. Тез докл. 1ч., с. 9, с. 196.
  5. Г. И., Скавронская А. Г. а) Реверсия мутаторных и УФ-протекторных свойств плазмиды pGW 12, производной плазшды рКМ 101. В сб.: Структура и функции плазмид. Тез. докл. ГЛ., 1980, с. II-12.
  6. Г. И., Скавронская А. Г. б) УФ индуцированный мутагенез у терморезистентных ревертантов dna, А — штамма Escherichia coli, несущих плазмиду рКМ. — В сб.: Структура и функции плазмид. Тез. докл. М., 1980, с. 13−14.
  7. Г. И., Скавронская П. Г. Интегративная супрессия dna, А мутации е. coli плазмидами, влияющими на бактериальный мутагенез.-Молекул, генетика, микробиол. и вирусол., 1983, В 3, с. 3−9.
  8. С.И. кн. Селекция промышленных микроорганизмов. М.: Наука, 1968, с. 3−10, 174−205.
  9. С.И. Об основных принципах селекции микроорганизмов. В сб.: Генетические основы селекции микроорганизмов. — М.: Наука, 1969, с. 5−19.
  10. С.И., Ермакова Л. М., Ерохина Л. И. а) Получение- 172 мутантов Bacillus subtilis A-50 под действием нитрозогуанидина и JCR -191. Генетика, 1975, т. II, № 5, с. 90−95.
  11. С.И., Дебабов Б. Г., Крылов В. Н., Степанов А. И. б) Эндосимбиоз: его значение в эволюции и генетическом обмене у микроорганизмов. Генетика, 1975, т. II, № 11, с. I4I-I5I.
  12. O.A., Кабоев O.K., Томилин Н. Б. Активность ферментов, узнающих тепловые повреждения ДНК (апуриновая эндонуклеаза и урацил-ДНК-гликозилаза) у психро-, мезо-, и термофильных бактерий. Биохимия, 1983, т. 48, в 3, с. 363−368.
  13. И.П., Воробьев A.A. Статистические методы в микробиологических исследованиях. Л.: Медгиз, 1962, с. 7−103.
  14. P.M., Казаринова Л. А. Синтез инозина мутантами Bacillus subtilis и их развитие на синтетических средах. При-кладн. биох. и микробиол., 1975, т. II, в 3, с. 397−405.
  15. Ю.Э., Домрачева А. Г., Паничкина Т. Б. Мутагенное действие УФ-лучей и п-нитрозометилбиурета при селекции продуцента цефалоспорина С. В сб.: Применение химических мутагенов в защите среды от загрязнения в с.-х. практике. М., 1981, с.69−71.
  16. И.В., Глемжа A.A., }1£арикова Г.Г. 0 связи между морфологической изменчивостью Bacillus subtilis и биосинтезом гидролитических ферментов. Прикладн. биох. и микробиол., 1981, т. 17, в 3, с. 415−421.
  17. В.Г., Малиновский Ю. Ю., Король Б. А. Роль ДНК-мембранных взаимодействий в репарации повреждений ДНК у бактерий. В сб.: Повреждения и репарация — ДНК. Пущино, 1980, с. 3−16.- 173
  18. Л.А., Лаврова JI.H., Кудрявцев Б. И. Хранение культур грибов. В сб.: Методы хранения коллекционных культурмикроорганизмов. М.: Наука, 1967, с. 7−54.
  19. K.M., Яровенко В. Л., Павлова Е. С. Методы определения амилолитических активностей препаратов, применяемых в спиртовом производстве. ЦНИИ Пищепром. М., 1976, с. 5−36.
  20. Е.М., Логинова Л. Г., Гернет Н. В. Отбор продуцентов амилолитических ферментов среди термофильных микроорганизмов. Прикладн. биох. и микробиол., 1982, т. 18, в 5, с. 640−647.
  21. Т.Н. Физиологические пути регуляции биосинтеза внеклеточных гидролаз термофильных грибов. В сб.: Регуляция микроб, метаболизма факторами внешней среды. Тез. докл. ФЕМО. Пущино, 1983, с. 147.
  22. В.И. Монограф. Мембранные структуры микроорганизмов. М.: Наука, 1973, 136 с.
  23. K.M., Корогодин В. И. б) Закономерности формирования радиорас у дрожжевых организмов. Сообщение 5. Оценка вклада дыхательных мутантов в лучевое расообразование. Радиобиология, 1974, т. 14, в 3, с. 369−373.
  24. С.Е. 0 решенных и нерешенных проблемах мутагенеза и репарации. В сб.: Повреждение и репарация ДНК. Пущино, 1980, с. 16−25.
  25. С.Е. Рекомбинация у бактерш. Горячие точки и инициирующие ферменты. В кн.: Молекулярные основы генетических процессов. М.: Наука, 1981, с. 87−94.- 174
  26. С.Е. Эволюция и транспозоны. Генетика, 1983, т. 19, JS 2, с. I8I-I89.
  27. О.Д., Головачева Р. С., Логинова Л. Г., Харатьян Е. Ф. Некоторые свойства цитоплаз матических мембран термофильных бактерий. Микробиология, 1973, т. 42, в 2, с. 280−285.
  28. Н.И., Щипкова В. П., Губарь Е. В., Пехов А. П. Идентификация и изучение плазмид, участвующих в контроле патогенных свойств Е. coli, Б сб.: Структура и функции плазмид. Тез. докл. М., 1980, с. 45−47.
  29. С.Н., Егоров Н. С. Изучение препарата протеоли-тических ферментов термофильного актиномицета Actinomyces therrao-vulgaris штамм Т-54. Прикладн. биох. и гшкробиол., 1975, т. 9, № 6, с. 829−833.
  30. Габрилович И.1/1. Основы бактериофагии. Шнек: Вышэйшая школа, 1973, с. 5−196.
  31. Л.А., Бехтерева М. Н., Краинова О. А. 0 варианте Bacillus anthracoides, Микробиология, 1979, т. 48, в I, с. 161−164.
  32. К.П. Использование физических и химических факторов для получения мутаций у продуцента флоримицина. Труды Моск. общ-ва испытателей природы, 1966, т. 22, с. 204−209.
  33. С.Б. Использование УФ-лучей и этиленимина в селекции Aspergillus awamori, продуцирующего амшголитические ферменты. Труды Моск. общ-ва испытат. природа, 1966, т. 22, с. 235−242.
  34. С.Б. Изменчивость активности цротеолитических ферментов у Aspergillus terricola, вызванная действием мутагенных факторов. Микробиология, 1971, т.40,в 1, с.88~92.
  35. С.Б., Емцева Т. Е. Селекция Bacillus mesentericus ПБ продуцента цротеолитических ферментов. — Труды ВНИИ Синтез белок, 1972, в I, ферментн. отдел., с. 15−26.- 175
  36. С.Б., Логинова Л. Г., Бурденко Л. Г., Егорова Л. А. а^ Мутанты термотолерантного1риба Asp. terreus продуценты цел-люлолитических ферментов. — Микробиология, 1974, т. 54, в 4, с. 701−705.
  37. С.Б., Емцева Т. В. б) Мутации повышенной ферментативной активности у микроорганизмов, полученные с помощью физических и химических мутагенов. В сб.: Успехи химического мутагенеза в селекции. М.: Наука, 1974, с. 145−153.
  38. Говард-Фландерс'П., Кассумо Е.', Росс П. Биохимические аспекты Ree А*~зависимой генетической рекомбинации и рекомбинацион-ной репарации у Е. coli (). В сб.: Молекулярные основы генетических процессов. М.: Наука, 1981, с. 148−162.
  39. P.C., Орешкин А. Е. Окисление фенола некоторыми штаммами Bacillus stearothermophilus. Микробиология, 1975, т. 44, в 3, с. 470−476.
  40. Е.Л. Влияние лимитирования роста на метаболизм микроорганизмов. В сб.: Лимитирование и ингибирование микробиологических процессов. Пущино, 1980, с. 22−34.
  41. В.М., Щербакова Е. Я., Смирнов В. А. Селекция Aspergillus niger продуцента лимонной кислоты под влиянием-лучей и характеристика активных вариантов. Прикл. биох. и микро-биол., 1973, т. 9, в 4, с. 569−574.
  42. Д.М., Чернин Л. С. Плазмидно-хромосомные взаимодействия у Enterobacteriaceae. В сб.: Молекулярные основы генетических процессов. М.: Наука, 1981, с. 247−256.
  43. Л.И., Сучков Ю. Г., Розанова Г. Н. Продукция пес-тицинов на синтетических средах. Антибиотики, 1982, т. 27, № 8, с. 588−592.
  44. Государственные стандарты СССР. ГОСТ 202 644–74- 20 263−74. Изд. Госкомстандартов Сов. Мин. СССР. М., 1974.- 176
  45. И.М., Гернет М. В., Кузина В. М., Саловарова В. П. Влияние посевного материала на биосинтез целлюлолитических ферментов. Фермент, и спиртов, пром-ть, 1982, ^ 8, с. 31−33.
  46. Р.Н., Тулькес С. Г. Селекция Aspergillus usamii и использование различных мутагенных факторов. Труды Московского общ-ва испытателей природы, 1966, т. 22, с. 243−248.
  47. Э.П., Логинова Л. Г. Термофильные бактерии, образующие активную амилазу. Микробиология, 1966, т. 35, в 3, с. 427−432.
  48. В.Н., Степаншин Ю. Т., Троицкий А. В., Федосеева В. Б. Новый класс мутаций плазмиды RP4, индуцирующих мукоидный характер роста клеток Escherichia coli K-I2. Генетика, 1982, т. 18, № 6, с. 896−905.
  49. И.И., Хохлов П. С., Соколова Г. Д. Роль липидов в чувствительности и изменчивости клеток штамма Candida tropicalis Д-2 при действии и-метил- и-нитро- яннитрозогуанидина. Изв. АН СССР, 1982, Б, № 5, с. 94−98.
  50. М.В., Надирова И. М., Кудрявцев В. И. Лиофилизация бактерий. В сб.: Методы хранения коллекционных культур микроорганизмов. -М.: Наука, 1967, с. II9-I35.
  51. Г. Я. Изменчивость пигментообразования у Mycobacterium rubrum под действием химических мутагенов. Микробиология, 1982, т. 51, № 6, с. 968−972.
  52. В.Г. Современные селекционно-генетические методы получения промышленных микроорганизмов. Ж. Всес. хим. о-ва, 1982, т. 27, № 6, с. 630−634.
  53. В.Г. Возможные пути использования техники генной инженерии в микробиологической промышленности. Успехи микробиологии (Москва), 1983, № 18, с. 76−92.
  54. .А. Селекция и физиология питания Aspergillusoryzae. Канд. дисс. M., 1961.
  55. Г., Юнг X. Кн. Молекулярная радиобиология. М.: Атомиздат, 1973, с. 215−221.
  56. Т.Д., Стефанишин Е. Е., Полищук Л. В., Ефременко-ва О.В., Анисова Л. Н., Красильникова О. Л. Дохлов А.С., Мацелюх Б. П. Обнаружение плазмидной ДНК у разных штаммов streptomyces griseus.- Микробиол. ж., 1982, т. 44, № 4, с. 3−8.
  57. Н.П., Шевченко В. А. а) Мутационный процесс в облучаемых природных популяциях.- В сб.: Молекулярные механизмы генетических процессов. -М.: Наука, 1976, с. 265−290.
  58. Н.П. б) Продленный мутагенез и проблемы репарации.-В сб.: Молекулярные механизмы генетических процессов. Мутагенез и репарации. М.: Наука, 1976, с. 3−20.
  59. А.А., Бартошевич Ю. Э., Лебедь Э. С. Особенности метаболизма Penicillium chrysogenum в связи с вирусной инфекцией.-В сб.: Вирусы микроорганизмов.Тез. докл. Пущино, 1981, с. II5-II6.
  60. Л.А. Развитие облигатно-термофильных бактерий при 55−70°. Микробиология, 1965, т. 34, в 6, с. 988−993.
  61. Л.А., Цаплина И.А.' Влияние состава среды на рост и активность нейтральной протеиназы термофильной бактерии Baciiius brevis 224. -Микробиологическая промышленность, 1970,№ 2, с. 3−7.
  62. Н.П., Пронина М. И., Заикина Н. А., Азизов Р. Г. Р1з-менчивость Streptomyces narbonensis, образующегор-1,3/1,4 глю-канглюкангидролазу, вызванная УФ-^лучами и митомицином С. Микробиол., 1982, т. 51, в 2, с. 318−323.
  63. Т.В., Гендина С. Б., Коновалов С. А. а) Селекция Bacillus mesentericus П.Б. с помощью нитрозоалкиламинов. В сб.: Химические супермутагены в селекции. М.: Наука, 1975, с. 59−64.
  64. Т.А. б) Влияние источников азота, углерода и добавок витаминов группы «В» на биосинтез щелочной протеазы различ- 178 ными штаммами Bacillus mesentericus и Bacillus subtilis. Приклады. биохим. и микробиол., 1975, т. II, № 3, с. 391−397.
  65. И.Ж. Взаимоотношение между Pseudomonas aeruginosa штамм PAT 2 и вирулентным фагом РК 30. Тр. ин-та микробиол. и вирусол. АН Каз. ССР, 1982, т. 27, с." 246−253.
  66. Ф., Моно’К. Кн. Регуляторные механизмы клетки. М.: Мир, 1964, с. 278−307.
  67. В.Д. Репарация ДНК и ее биологическое значение. Л.: Наука, 1979, с. 9-II6.
  68. Г. Б. Разделение в пространстве первичного УФ-повреждения и мутационного сайта в ДНК бактериофага ФХ-174. -Докл. АН СССР, 1982, т. 264, & 3, с. 718−721.
  69. М.З. Протеаза и линаза термофильных грибов. -В сб.: Термофильные микроорганизмы в природе и практике народи. х-ва. Тез. докл. М., 1983, с. 39−40.
  70. И.А., Квитко К. В. Генетика микроорганизмов (введение в генетический анализ). Л.: ЛГУ, 1967, с. 3−231.
  71. О.Д., Беляева Л. П., Агре’Н.С. а) Образование неактивных вариантов в ходе развития Streptomyces rimosus, продуцента окситетрациклина. В сб.: Проблемы изыскания и биотехнол. нов. антибиотиков. Всес. конф. Тез. докл. Пущино, 1982, с. 22.
  72. Г. М., Бартошевич Ю. Э. б) Биохимические мутанты у продуцента антибиотика фузидина. В сб.: Проблемы изыскания и биотехнол. нов. антибиотиков. Тез. докл. Пущино, 1982, с. II.
  73. Г. М., Бартошевич Э. Ю., Лебедь Э.С., Домрачева
  74. А.Г., Паничкина Т. Б., Загустина Н. А. Мутагенез и метаболизм на модели продуцентов биологически активных веществ. В сб.: Мицелиаль-ные грибы (физиология, биохимия, биотехнология). Тез. докл. Пущино, 1983, с. 73−74.
  75. B.B., Ерохина Л. И. Получение и характеристика мутантов Aspergillus niger и Aspergillus awamori с измененным уровнем синтеза глюкоамилазы. В сб.: Мицелиальные грибы (физиология, биохимия, биотехнология). Тез. докл. Пущине, 1983, с. 75−76.
  76. A.A., Солнцева Л. И., Кузюрина Л. А. Термофильные амилолитические бактерии. Микробиология, 1942, т. II, $ 1−2, 29−45.
  77. A.A., Солнцева Л. И., Броцкая С. З. Препарат амилазы термофильных бактерий (супербиолазы). Текстильная промышл. 1943, № 11−12, с. 11−12.
  78. A.A. а) Моногр.: Микробиологические процессы при высоких температурах. М.-Л.: Изд-во АН СССР, 1944, с. 34−150.
  79. A.A., Солнцева Л. И. б) Изучение препаратов амилазы из культур термофильных бактерий. Микробиология, 1944, т. 13, в I, с.54−59.
  80. Имшенецкий' A.A., Солнцева Л. И., Куранова Н. Ф. б) Экспериментальная изменчивость Aspergillus niger.. П. Образование лимонной- 180 кислоты вариантами Asp. niger, полученными под действием УФ-лучей. Микробиология, i960, т. 29, в 3, с. 351−357.
  81. A.A. Теоретические основы селекции полезных форм микроорганизмов. Труды Ин-та Микробиологии АН СССР, 1961, т. 10, с. 5−24.
  82. A.A., Касаткина И. Д., Авервух S.K., Тушщына P.C., Иванова A.A., Шерстюк И. А. Получение протеолитических ферментов Bacillus mesentericus и их применение для регенерации триацетатной кинопленки. Микробиология, 1964, т. 33, в 4, с. 719−726.
  83. A.A., Кузюрина Л. А. Изменчивость Aspergillus niger, вызванная комбинированным действием ЭИ и УФ-лучей. -Микробиология, 1966, т. 35, в 5, с. 812−816.
  84. Имшенецкий A.A.,' Касаткина И. Д., Желтова Е. Т. 0 питательных средах, повышающих синтез протеаз у Aspergillus terricola и его мутантов. Микробиология, 1971, т. 40, в I, 18−21.
  85. A.A., Лысенко С. В., Удовенко В. Ф., Бутенко А. М. Длительное воздействие глубокого вакуума на микроорганизмы. -Микробиология, 1973, т. 42, в 5, с. 836−838.
  86. A.A. Селекция микроорганизмов и научно-технический прогресс.-Успехи современной генетики, 1974, в 5, с. 60−73.
  87. A.A., Касаткина И. Д., Броцкая С. З., Желтова Е. Т. 0 селекции активных рас Aspergillus terricola продуцента террилитина. — В сб.: Ферменты медицинского назначения. — Л.: Медицина, 1975, с. 16−25.
  88. A.A., Солнцева Л. И., Касаткина И. Д., Желтова Е. Т., Афанасьева Л. Н. Прямой отбор вариантов Aspergillus terricola с различной токсичностью на культуре фибробластов. Микробиология, 1977, т. 46, в 5, с. 828−834.
  89. A.A., Ширшова Г. А., Никитин Л.Е.Естественнаяизменчивость Actinomyces lavendulae продуцента холестеринокси-дазы. — Микробиология, 1982, т. 51, в 3, с. 487−489.
  90. Л.М., Минсентова С.Р." Индукция мутагенной репарации в клетках Escherichia coli при действии бихромата калия. -Докл. АН СССР, 1983, т. 268, te 3, с. 720−722.
  91. К.А. Ферментные комплексы. Ж. Всес. хим. об-ва 1982, т. 27, № 6, с. 673−675.
  92. A.M., Яненко И. Н. Транспозиция генов Escherichia coli, опосредствованная бактериофагом Ми на многокопийную плазмиду RGK. В сб.: Вирусы микроорганизмов. Тез. докл. Пущино, 1981, с. II.
  93. Н.Н. Выживаемость и характеристика роста лиофили-зированных водородных бактерий и перспектива их использования в производстве кормовых белковых препаратов. В сб.: Микробные препараты и их применение в с/х. Кишинев, 1981, с. 133−150.
  94. С.Я. Исследование особенностей ^.-амилазы термофильных и мезофильных бактерий. Дисс. МТИПП. М., 1969.
  95. И.Д. К физиологической характеристике гладких и складчатых форм Penicillium chrysogenum. Микробиология, 1952, т. 21, в 5, с. 548−554.
  96. И.Д. Об изменчивости Bacillus mesentericus. Микробиология, 1956, т. 25, в 2, с. 156−163.
  97. И.Д., ЗИелтова Е.Т. Селекция аконидиалышх рас Aspergillus flavus, образующих протеолитические ферменты. Изв. АН СССР. Сер. Биологическая, 1967, В I, с. 128−133.
  98. И.Д. 0 методах отбора микроорганизмов продуцентов гидролаз на плотных средах. — В сб.: Биосинтез ферментов микроорганизмов и применение их в нар. х-ве. Тез. докл. М., 1968, с. 10-Ц.- 182
  99. И.Д., Имшенецкий А. А., Броцкая С. З., Желто-ва Е.Т. Мутанты Aspergillus terricola, образующие протеазы с фиб-ринолитическим действием. Микробиология, 1969, т. 38, в 5, с. 766−771.
  100. О.В. а) Получение очищенных препаратов амилазы Bacillus diastaticus. Прикл. биохим. и микробиол., 1966, т. 2, в I, с. 58−62.
  101. О.В. б) Сравнительная характеристика некоторых бактериальных амилаз. Прикладн. биох. и микробиол., 1966, т. 2, в 5, 544−549.
  102. О.В. Получение очищенных препаратов амилазы из глубинной культуры Bacillus diastaticus. Прикл. биох. и микробиол., 1968, т. 4, в 2, с. I88-I9I.
  103. О.В. Строениё бактериальной амилазы и ее устойчивость к внешним воздействиям. Микробиол. промншл., 1971, в 3, с. 3−9.108." Клаус Р., Хейс У. Сборник методик по генетике микроорганизмов. М.: Медицина, 1970, с. 7−244.
  104. Ю.И., Мошенцева В. Н., Шашко С. В., Янковский Н. К., Дебабов В. Г. Исследование нестабильности штаммов Escherichia coli, содержащих гибридные плазмиды с ферментами треонинового оперона. -Генетика, 1982, т. 18, № 10, с. I6I3-I6I9.
  105. Л.В. Локализация бензилпеницилина и морфологическая характеристика вирусов Penicillium chrysogenum. В сб.: Вирусы микроорганизмов. Тез. докл. Пущино, 1981, с. 71−72.
  106. Т.Ф., Губанова Л.Л., Индуцирование термофильных мутантов дрожжей Saocharorayces cerevisiae. В сб.: Микробиология — народному хозяйству. Новосибирск: Наука, IS74, в 27, с. 63−70.- 183
  107. В.И., Близник К. М., Капульцевич Ю. Г. Закономерности формирования радиорас у дрожжевых организмов. Сообщ. 7. Оценка частоты митотической рекомбинации в клонах, вырастающих из облученных клеток. Радиобиология, 1974, т. 14, в 5, с. 681−685.
  108. Ю.В., Корогодин В. И. Закономерности формирования радиорас у дрожжевых организмов. Сообщ. 6. Оценка мутабельно-сти клонов, вырастающих из облученных клеток. Радиобиология, 1974, т. 14, в 4, с. 494−500.
  109. А.С. Вопросы генетики микроорганизмов в трудах академика Г.А.Надсона и его школы. Генетика, 1975, т. II, $ 10, с. 173−175.
  110. В.Н. Исследование Mu-подобных бактериофагов, специфичных для Pseudomonas aeruginosa: результаты и перспективы. -В сб.: Бактериофаги. Пущино, 1982, с. 63−76.
  111. В.Д. а) Изучение, изменчивости актиномицетов -продуцёнтов антибиотиков и других биологически активных веществ. Антибиотики, 1972, т. 17, № 7, с. 669−671.
  112. В.Д., Янгулова И. В. Изменчивость Actinomyces antibioticus 961 продуцента олеандомицина. — Антибиотики, 1972, т. 17, № 4, с. 291−295.
  113. В.Д., Филиппова С. Н. а) Изменчивость Actinomyces oiivobrunnens продуцента актиномицина. — Антибиотики, 1974, т. 19, В 3, с. 201−205.
  114. В.Д., Бушуева О. А., Брызгалова Л. С. б) Изменчивость Actinomyces reseoius продуцента линкомицина. — Антибиотики, 1974, т. 19, Я 4, с. 3II-3I5.
  115. Кузю<�рина Л. А. Характеристика складчатых вариантов кето-генных' уксуснокислых бактерий. Микробиология, 1954, т. 23, в 3, с. 261−2Б4.- 184
  116. Т.А., Иванов В. Г. Индуцированные мутанты Bacillus licheniformis. В сб.: Применение химических мутагенов в защите среда от загрязнения и в с/х практике. М., 1981, с.56−62.
  117. В.П., Цыганков Ю. Д., Диканская Э. М., Градова Н. Б. Изучение фагочувствительности и лизогенности метилотрофных бактерий. В сб.: Вирусы микроорганизмов. Тез. докл. Пущино, 1981, с. 31−32.
  118. А.Н., Саканян В. А., Алиханян С. И. Участие плазмид Bacillus thuringiensis в синтезе инсектицидного -эндотоксина.- Докл. АН СССР, 1982, т. 264, & 4, с. 974−976.
  119. В.Е., Тетерятник А. Ф., Карпухин В. Ф. Применение химических мутагенов в селекции микроорганизмов* очищающих промышленные сточные воды. В сб.: Применение химических мутагенов в защите среды от загрязнения и в с-х практике. М., 1981, с. 54−58.
  120. А.Г., Михайлова Р. В. а) Физиологическая регуляция биосинтеза катаболитных ферментов у микроорганизмов. В сб.: Теоретические и прикладные аспекты синтеза ферментов микроорганизмами. Минск: Наука и Техника, 1982, с. 77−106.
  121. А.Г., Зинченко О. Н., Шишло В. И. б) Влияние условий культивирования и состава питательной среды на синтез декстра-назы грибом Aspergillus incuetus Г-116. Прикладн.биох.и микро-биол., 1982, т. 18, № 5, с. 664−670.
  122. Л.Г., Головачева P.C., Егорова Л. А. Кн. Жизнь микроорганизмов при высоких температурах. М.:Наука, 1966.-295 с.
  123. Л.Г., Карпухина С. Я., Гужова Э. П. Изучение ¿--амилаз термофильных бактерий. Изв. АН СССР, сер. Биология, 1967, В 4, с. 595−598.
  124. Л.Г., Егорова Л. А., Цаплина И. А., Максимов В. Н. Активация роста и биосинтеза протеиназы термофильной бактерии Bacillus brevis. Микробиология, 1970, т. 39, в 4, 588−593.
  125. Л.Г., Карпухина С. Я. О некоторых особенностях ¿-.-амилаз термофильных бактерий. Докл. АН СССР, 1968, т. 180, № 1−3, с. 225−231.
  126. Л.Г. Физиологические особенности термофильных микроорганизмов. Успехи микробиологии, 1971, в 7, с. 108−127.
  127. Л.Г., Головачева P.C., Головина И. Г., Егорова Л.А.,' Позмогова И. Н., Хохлова Ю. М., Цаплина И. А. а) Современные представления о термофилии микроорганизмов. М.: Наука, 1973,275 с.
  128. Л.Г., Гужова Э. Т., Цаплина И. А. б) Термофильные бактерии и актиномицеты продуценты активных амилаз и протеаз. --В сб.: Ферменты микроорганизмов. М.: Наука, 1973, с. 100−105.
  129. Л.Г., Егорова Л. А. Кн. Новые формы термофильных бактерий. И.: Наука, 1977, 175 с.
  130. О.В., Филиппов В. Д. Изучение УФ-мутагенеза у Bacillus subtilis. Сообщ. HI. Сравнение чувствительности некоторыхштаммов к инактивирующему и мутагенному действию ультрафиолета. -Генетика, 1974, т. 10, № 4, с. 135−140.
  131. О.В., Филиппов В. Д. Клональный анализ потомства УФ-облученных клеток Bacillus subtilis (шгг^и uvr). Генетика, 1975, т. II, J& 12, с. 146−149.
  132. О.В., Филиппов В. Д., Панина Л. И. Изучение УФ-мутагёнеза у Bacillus subtilis. Сообщ. УП. Индукция ауксотрофных- 186 мутантов. Генетика, 1977, т. 13, № 8, с. I489-I49I.
  133. A.A., Розов А. Н. «Образование бадитрацина у лизоген-ных и нелизогенных штаммов Bacillus licheniformis. Антибиотики, 1982, т. 27, й 3, с. 170−173.
  134. С., Дарнелл Дж., Балтимор Д., Кэмпбелл Э. Кн. Общая вирусология. М.: Мир, 1981, 680 с.
  135. Л.Л., Глемжа A.A., Кочубеева М. Т., Родзевич В. И., Петрова Л. И. Ферментные препараты в пищевой промышленности. Вильнюс, 1980, с. 3−16.
  136. В.Н., Федоров В. Д. Кн. Применение методов математического планирования эксперимента при отыскании оптимальных условий культивирования микроорганизмов. М.: Изд-во МГУ, 1969. 121 с.
  137. Е.А., Устинников Б. А., Максимов В. Н. Подбор среды для биосинтеза (c)с-амилазы Bacillus diastaticus. Прикл. биох. и микробиол., 1973, т. 9, в 3, 385−389.
  138. A.M., Колобова Л.'Г., Боброва В. И. Естественная изменчивость популяции Bacillus licheniformis продуцента бацитрацина. — В сб.: Пробл. изыскания и биотехнол. нов. антибиотиков. Тез. докл. Пущино, 1982, с. 34.
  139. М.Н., Бирюзова В. Й. 0 локализации дегидрогеназ-ной активности в аналогах митохондрий бактериальных клеток. Докл. АН COOP, 1965, т. 160, J6 5, с. II82-II84.
  140. .П., Дехтяренко Т. Д., Подгорская М. Е., Стенько A.C., Шевченко A.A. Роль плазмиды psoi в фертильности, образовании- 187 антибиотика и дифференциации у Streptomyces olivaceus VKX- Мол. биол. (Киев), 1982, J& 30, с. 19−28.
  141. .М., Леванова Г. Ф. 0 возможных принципах построения естественной системы микроорганизмов. В сб.: Физиология и биохимия микроорганизмов. Вып. 2. Сер. Биологическая. Горький: ПУ, 1974, с. 7−10.
  142. Г., Мейнелл Э. Кн. Экспериментальная микробиология. М.: Мир, 1967, с. 189−332.
  143. Г. Г. Кн. Бактериальные плазмиды. М.: Мир, 1976, 237 с. '
  144. В.М., Каменев Ю. Ф. Влияние низкочастотного ультразвука на микроорганизмы. Актуальн. вопросы травматол. и ортопедии. M., 1980, В 21, с. 16−18.
  145. Дж. Моногр. Эксперименты в молекулярной генетике. М.: Мир, 1976, с. 103−120, 328−331.
  146. Л.Н., Севастюк Е. В., Кононенко Л. Н., Григорьев Е. Ф. Бактериофаги штаммов сенной палочки в производстве ферментных препаратов. В сб.: Вирусы микроорганизмов. Тез. докл. 1981, Пущино, с. 34−35.- 188
  147. Н.М., Гулевская С. А., Несмеянова М. А., Фихте Б. А. Структурно-биохимические особенности клеток Escherichia coli с разным уровнем синтеза секретируемой фосфатазы. Микробиология, 1983, т. 52, в I, с. I3I-I35.
  148. Монти-Брагадин К., Бабудри Н., Вентурини С., Татаро М. Плазмиды Enterobacteriaoeae, усиливающие химический мутагенез. В сб.: Х1У Междунар.генетич.контр.Тез.докл.М., 1978, Пч., секц.21−32, с. 257.
  149. Т.В. Механизмы репарации и мутагенеза у облученных ультрафиолетовым светом бактерий Escherichia coli.- Успехи современной биологии, 1978, т. 85, с. 340−359.
  150. В.П. Влияние длительного хранения на термофильную культуру Bacillus diastaticus.- Микробиология, 1977, т. 46, в 6, C. II30-II32.
  151. И.М., Данилова М. В. Хранение бактериальныхкультур под минеральным маслом. В сб.: Методы хранения коллекционных культур микроорганизмов. М.: Наука, 1967, с. 91−118.
  152. Л.П. Потребность термофильных бактерий в витаминах. Микробиология, 1964, т. 33, в 3, с. 434−439.
  153. М.А., Витвицкий В. Н., Богданова А. А. Изучение механизма формирования макроструктуры щелочной фосфатазы из Е. coli в процессе ее биосинтеза. Биохимия, 1966, т. 31, в 5, с.902−908.
  154. М.А. Мембраны и регуляция активности и синтеза ферментов у микроорганизмов. В сб.: Проблемы регуляции обмена веществ у микроорганизмов. Пущино, 1973, с. 156−170.
  155. М.А., Евдокимова О. А. а) Фосфолипиды Е. coli и активность щелочной фосфатазы. Биохимия, 1979, т.44,с.I5I2-I5I5.- 189
  156. Несмеянова Ivl.А. а) б) Участие мембран в регуляции биосинтеза и секреции ферментов. В сб.: Регуляция биохимических процессов у микроорганизмов. Пущино, 1979, с. 34−42.
  157. М.А., Богданов М. В., Колот М. Н., Землянухи-на О.А., Кулаев И. С. а) Взаимодействие щелочной фосфатазы с кислыми гоосгаолипидами клеток Е. coli и искусственных мембран. Биохимия, 1982, т. 47, с. 671−677.
  158. М.А. б) Молекулярные механизмы участия мембран в биосинтезе секретируемых белков и его регуляция у Escherichia coli. Успехи современной биологии, 1982, т. 94, в 2 (5), с.225−242.
  159. Э.И., Сретенская М. В. Влияние диссоциации культур Bacillus thuringiensis на продуцирование р-экзотоксина.
  160. В сб.: Энтомопатогенные микроорганизмы и их применение в сел. и лес. х-ве. Иркутск, 1982, с. 39−50.
  161. Л.П. Изучение воздействия некоторых мутагенов на термофильный штамм Actinomyces spheroides. В сб.: Микробиология — народному хозяйству. Новосибирск: Наука. Сиб. отдел. АН СССР, 1974, с. 70−73.
  162. Оганесян М.Г.Г Читчян М. Б. Роль генов транспортных РБК в мутационном процессе. В сб.: Молекулярные механизмы генетических процессов. Мутагенез и репарации. М.: Наука, 1976, с. 145−150.
  163. Е.Н. Моногр. Микробиологические методы определения витаминов. М.: Изд-во АН СССР, 1959, с. 209−252.
  164. А.С., Орлова Е. И. Простая методика количественного определения ДНК в животных тканях. Биохимия, 1961, т. 26, в 5, с. 834−839.
  165. Р.С., Фролова Л. Ф. Сравнительное изучение устой- 190 чивости при хранении актиномицетов продуцентов новых антибиотиков. — Тр. Ин-та микробиол. и вирусол. АН Каз. ССР, 1982, т. 27, с. 261−266.
  166. А.П., Руднева С. Н., Пантюхова В. Б. Мутагенез и генетические рекомбинации у бактерий. В сб.: Молекулярные механизмы генетических процессов. Мутагенез и репарации. М.: Наука, 1976, с. 131−135.
  167. А.П. Эволюция плазмид бактерий. Успехи современной биологии, 1980, т. 89, й 3, с. 407−418.
  168. Э.С. Генетика бактериофага Ми и транспозиция генов у бактерий. В сб.: Бактериофаги. Пущино, 1982, с. 14−28.
  169. В.З., Майсурян А. Н. Мутанты Azоspirillum Ъга-silense, имеющие дефектную нитратредуктазу. Генетика, 1982, т. 18, В 10, с. 1590−1594.
  170. И.Н. Штамм Вас. stearothermophilus, растущий на агаризованной минимальной среде с жидким парафином. Микробиология, 1971, т. 40, в 5, с. 866−870.
  171. И.Н., Миллер Ю. М., Логинова Л. Г. Потребление кислорода термофильными и мезофильньми бактериями. Микробиология, 1974, т. 43, в I, с. 30−35.
  172. И.Н. а) Динамика роста мезофильной и термофильной микрофлоры из обрастании термального источника. Микробиология, 1975, т. 44, в 2, с. 313−316.
  173. И.Н. б) 0 характере метаболизма термошильных микроорганизмов. Микробиология, 1975, т. 44, в 3, с. 492−497.
  174. Е.В., Поросян М. В., Фрадкин Г. Е., Шишкова О. Б., Айзенберг O.A. Влияние изменения баланса синтезов ДНК и белка на процессы репарации и мутагенеза.-В сб.:Х1У Междунар. генетич. конгресс. Тез. докл. М., 1978, П ч., севд. 21−32, с. 271.
  175. Е.Б., Торосян М. В., Шишкова О. Б. Влияние плаз- 191 миды R6K на устойчивость к радиации клеток Escherichia coli К-12. Генетика, 1983, т. 19, В 2, с. 227−231.
  176. И.Л. Лимитация и ингибирование роста микроорганизмов как средство управления метаболизмом. В сб.: Лжштирование и ингибирование процессов роста и шкробиологического синтеза. Пущино, 1976, с. 3−19.
  177. И.Л. Ингибиторы роста и метаболизма микроорганизмов. В сб.: Лимитирование и ингибирование микробиологических процессов. Пущино, 1980, с. 3−21.
  178. И.Л. Взаимосвязь общей физиологии микроорганизмов и технической микробиологии. Изв. АН СССР. Сер. биол., 1983, & I, с. 20−27.
  179. Й.А. Различия в механизме действия основных мутагенов и нуклеотид аналогов. — В сб.: Успехи химического мутагенеза в селекции. М.: Наука, 1974, с. 5−28.
  180. И.А., Шигаева М. Х., Ахматуллина Н. Б. Кн. Химический мутагенез (проблемы и перспективы). 1980, Алма-Ата: Наука, Каз. ССР, с. 1−64'.
  181. Я.И. Практическое значение вирусов микроорганизмов для микробиологических производств. В сб.: Бактериофаги, Пущино, 1982, с. I8I-I87.
  182. М., Аутустат 3., Ширбаум Ф. Кн. Избранные методы исследования крахмала. М.: Пищевая пр-ть, 1975, с. 91−99.
  183. В.И. Сохранение бактериальных спор в 96 $ этиловом спирте. Микробиология, 1982, т. 51, № 4, с. 691−692.
  184. Н.Б., Модцабекова А. Н. Мутагенное действие нитрозогуанидина на культуру Lactobacterium pentoaceticum 11.-Труды Ин-та Микробиологии и вирусологии АН Каз. ССР, 1982, т. 27, с. 210−215.
  185. И.Д., Жеребцов Н. А. Оптимизация условий культи- 192 вирования термотолерантного Aspergillus terreus продуцента целлюлаз. — В об.: Термофильные микроорганизмы в природе и практике народного хозяйства. Тез. конф. М., АН СССР, 1983, с. 97.
  186. А.А., Грекова В. К., Москвичев Б. В., Кальки-на А.П., Молют Н. Н., Терешин И. М. Современное состояние исследований в области создания ферментов микробного происхождения для медицинских целей. Хим-фарм. ж., 1977, т. II, j& 10, с. 27−37.
  187. Дя. Генетика промышленных микроорганизмов. -В сб.: Молекулярные основы генетических процессов. М.: Наука, 1981, с. 312−318.
  188. О.М. Индуцированная изменчивость Aspergillus batatae под действием диэтилсульфата и ультрафиолетовых лучей.
  189. В сб.- Экспериментальный мутагенез у микроорганизмов и его практическое использование. Труды Моск. общ-ва испытателей природы, 1966, т. 22, с. 249−252.
  190. О.М., Бумманова Н. Ф. Селекция плесневых грибов активных продуцентов пектиназы. — Труды ВНИИ Продуктов брожения, 1970, в 19, с. 126−133.
  191. А.Г., Адреева И. В., Кондратьев Ю. С., Алеш-кин Г.Й. и др. Роль плазмид в обеспечении способности сальмонелл к УФ и ИНХ0 индуцированной мутабельности. Докл. АН СССР, 1977, т. 236, № 2, с. 460−463.
  192. А.Г. Влияние плазмид на репаративную активность и УФ-индуцированную мутабельность бактерий. В сб.: 14 Мек-дунар. генетич. конгресс. Пленарные заседания, симпозиумы. Тез.докл. М., 1978, с. 35.
  193. А.Г. Влияние плазмид на репаративную активность и УФ-индуцированную мутабельность бактерии. В сб.: Молекулярные основы генетических процессов. М.: Наука, 1981, с. I62-I7I.
  194. А.Г. Молекулярно-генетические механизмы бактериальной мутабельности. Молекулярная генет., микробиол. и виру с ол., 1983, № I, с. 6−14.
  195. A.A., Калунянц К. Л. Целлюлоэолитические ферментные препараты и их применение в различных отраслях народного хозяйства. Прикл. биох. и микробиол., 1982, т. 18, J? 6, с. 816−820.
  196. В.Н., Дорохов Ю. Л. Частота полных и мозаичных мутаций в клетках Е* coli uvr+H uvr» при высоких дозах УФ-лучей. -В сб.: Молекулярные механизмы генетических процессов. М.: Наука, 1972, с. 54−57.
  197. Э.С., Кислухина О. В., Василяускас 10.Ф. Генетическая стабильность промышленных продуцентов амилазы. Фермент, и спирт, пром-сть, 1982, !Ь 8, с. 12−13.
  198. А.Ф., Шикина М. Т., Жудина Н. Б. Изучение изменчивости мутанта продуцента стрептомицина при хранении. — Антибиотики, 1973, т. 18, № 5, с. 420−422.
  199. A.C. Моногр. Ультраструктура вирусов бактерий. М.: Наука, 1968, с. 5−64.
  200. H.A., Раньковская В. А., Скворцова М. М., Шашкина Н. И. Изучение изменчивости производственной культуры Bacillus subtilis штамм 163. В сб.: Использование микроорганизмов в с.х. и пром-сти. Новосибирск, 1982, с. 120−125.
  201. Г. А., Лаврова Л. Н., Юстратова Л. С., Куклина В. В. Влияние условий хранения на жизнеспособность и активность Strepto-myces griseus продуцента антибиотика гризина. — Антибиотики, 1983, т. 28, В 3, с. I7I-I77.- 194
  202. А.Ф. Синтез и деградация ДНК в клетках Bacillus stearothermophilus. Микробиология, 1978, т. 47, в 5, с. 881−887.
  203. А.Ф., Воробьева A.M. Ферментные системы, обеспечивающие стабильность генома у термофила Bacillus stearоther-mophilus в норме и после облучения. В сб.: Повреждение и репарация ДНК. Пущино, 1980, с. 157−175.
  204. И.В., Палицьш Н. П. Получение ферментного препарата супербиолазы. В сб.: Внедрение ферментных препаратов в народное хозяйство. М.: ВДНТИ Пищепром, 1961, ч. I, с. 189−193.
  205. В.Д., Лекявичус Э. К., Загоруйко Е. Е. Регулятор-ная роль репликации ДНК в УФ-индуцированном мутагенезе у Bacillus subtilis. В сб.: 14 Мездунар. генетич. конгр. М., 1978, тез. докл. Пч., секц. 21−32, с. 289.
  206. Г. Е., Айзенберг O.A., Самойленко И. И., Наумова Л. А. Молекулярные механизмы дисбалансной гибели клеток и метаболического мутагенеза. Докл. АН СССР, 1982, т. 264, JS 6, с. 1504−1507.
  207. Р.Б. Некоторые вопросы молекулярной генетики. -Изв. Ali СССР, сер. Биолог., 1975, В 3, 333−338.
  208. Р.Б. Непостоянство генома. Молекул, биология, 1980, т. 14, в 6, с. 1205−1233.
  209. Цаплина И. А. Синтез протеазы термофильной бактерией Bacillus brevis штамм 224. Автореф. канд. дисс. ИБМИ АН СССР, М., 1972.
  210. И.А., Кострукова П. а) Отбор культур термофильных организмов, синтезирующих ¿-¿--амилазу. В сб.: Термофильные микроорганизмы в природе и практике народн. хоз-ва. Тез. докл. М., 1983, с. 107.
  211. И.А. б) Биосинтез протеаз термофильными актино- 195 мицетами. В сб.: Термофильные микроорганизмы в природе и практике народного хозяйства. Тез. докл. М., Ail СССР, 1983, с. 35−36.
  212. И.М., Несмеянова М. А. Мембранные белки Escherichia coli: влияние ортофосфата и мутации в регуляторных генах секретируемой щелочной фосфатазы. -Мол. биол., 1981, т. 15, в 2, с. 298−309.
  213. И.А., Машковцева А. В., Кострикина Н. А., Логинова Л. Г., Богданова Т. И. Цитологическая характеристика термофильной бактерии Therraus ruber. Микробиология, 1982, т. 51, в 4, с. 6II-6I5.
  214. О.Т., Исакова Н. П., Андреев О. А. Внехромосомная ДНК термофильных микроорганизмов. В сб.: Структура и функции плазмид. Тез. докл. М., 1980, с. 228−229.
  215. И.К., Ломова П. О., Антошечкин А. Г. Репарация сшивок ДНК-белок в культуре клеток китайского хомячка. Возможные молекулярные механизмы. Докл. АН СССР, 1978, т. 243, $ 2, с. 526- 529.
  216. М.А., Смирнова Л. К. Получение термофильного мутанта Azotobacter suis. В сб.: Генетика и селекция микроорганизмов. Новосибирск: Наука, 1975, вып. 25, с. 82−87.
  217. Е.Я., Карадж-ова З.С., Ермакова В. Т. Изменчивость Aspergillus niger продуцента лимонной кислоты под влиянием раздельного и комбинированного действия нитрозометилмочевины и УФ-лучей. — Микробиология, 1974, т. 43, в 3, с. 508−513.
  218. Aharonowitz Y., Cohen G. The microbiological production of pharmaceuticals. Sci. Amer., 1981, v. 245, N 3, pp. 106−118.
  219. Agris P.P., Koh H., Soil D. The effects of growth temperatures on the in vivo ribose methylation of Bacillus stea-rothermophilus transfer ИТА. Archives of Biochem. and Biophis., 1973, v. 154, N1, pp. 277−282.
  220. Amelunxen R.E., Singleton R. Thermophilic glyceralde-hyde-3-p-dehydorenase. In: Enzymes and Proteins from Thermophilic microorganisms. Structure and function. Ed. Zuber H, Basel, Stuttgart: Birkhanser Verlag, 1976, Suppl 26, pp. 107−120.
  221. Amelunxen R.E., Murdock A.L. Life at high temperatu- 197 res: molecular aspects, In: Microbial life in extreme environments. Ed. Kushner Dj., London, N-Y.: Acad. Press, 1978, pp. 217 278.
  222. Atkinson A., Evans C.G.T., Yeo R.G. Behaviour of Bac. stearothermophilus grown in different media. J. Appl. Bacteri-ol., 1975, v. 38, N 3, pp. 301−305.
  223. Attfield P.V., Pinney R.J. Plasmid R 46 fails to protect Escherichia coli against double-strand DNA binding agents but increases their mutagenic activities. Mutat. Res., 1983, v. 107, H1, pp. 1−12.
  224. Aunstrup K. Hew developments on the production and use of Bacillus proteases. Abh. Akad. Wiss. DDR Abt. Math., Natur-wiss, Techn., 1981, M 3N, pp. 447−457.
  225. Bailey M.I., Markkanen P. Use of mutagenic agents in improvement of oC-amylase production by Bacillus subtilis. J.Appl. Chem. and Biotechnol., 1975, v. 25, N 1, pp. 73−79.
  226. Baker H., Hunter S., Sobotka H. nutritional factors in thermophily: a comparative study of Bacilli and Euglena. Ann. N.Y. Acad. Sci., 1955, v. 62, pp. 351−361.
  227. Baker H., Prank 0., Pasher I., Black B., Hutner S.H., Sobotka H. Growth requirements of 94 strains of thermophilic Bacilli. Canad. J. Microbiol. 1960, v. 6, N 5, pp. 557−567.
  228. Barbel F., Hogrefe Ch., Schlegel H.G. Naturally occur-ing genetic transfer of hydrogen-oxidizing ability between strains of Alcaligenes entrophus. J. Bacteriol., 1981, v. 147, N 1, pp. 198−205.
  229. Baross J.A., Deming J.W., Growth of «black smoner bacteria at temperatures of at least 250 °C. Nature, 1983, v. 303, N 5916, pp. 423−426.
  230. Bernat J.A. Fungal beta-1,3−1,4-glucanase from Aspergil- 198 lus niger strain 27. Abh. Akad. wiss. DDR Abt. Math., Naturwiss., Techn., 1981, H 3N, pp. 379−386.
  231. Bernlohr R.W., Maddox M.K., Goldberg H.D. Cyclic guano-sine 3':5'-monophosphate in Escherichia coli and Bacillus liche. niformis. J. Biol. Chem., 1974, v. 249, H 13, pp. 4329−4331.
  232. Bertrand K., Korn L., Lee P., Piatt T., Squires C.L., Squires C., Yanofsky Ch. New features of the regulation of the tryptophan operon. A new type of regulatory site has been studied. Science, 1975, v. 189, H» 4196, pp. 22−26.
  233. Bonatelli J.R., Azevedo J.V., Umbuzeiro V.G. Citric acid production by Aspergillus niger mutants. Rev. Brasil. Genet., 1982, v. 5, N 3, PP. 483−492.
  234. Bond W.W., Favero M.S. Termal profile of a Bacillus species (ATCC 27 380) extremely resistant to dry heat. Appl. Microbiol., 1975, v. 29, N 6, pp. 859−860.
  235. Bond W.W., Favero M.S. Bacillus xerothermodurans sp. nov., a species forming endospores extremely resistant to dry heat. Int. J. Syst. Bacteriol., 1977, v. 27, H 2, pp. 157−160.
  236. Bradley D.E. Ultrastructure of bacteriophages and bac-teriocins. Bacteriol. Rev., 1976, v. 31, pp. 230−314.
  237. Bradley D.E., Hughes V.M., Richards H., Naomi D. R plas-mids of a new incompatibility group determine constitutive production of H-pili. Plasmid, 1982, v. 7, N 3, pp. 230−238.
  238. Bridges B.A., Stannard M. A new pathway for repair of cross-linkable 8-methoxypsoralen mono-adducts in UVR-strains of Escherichia coli. Mutat. Res., 1982, v. 92, N 1−2, pp. 9−14.
  239. Briggs A., Yardany S. Resistance of Bacillus spores to combined sporocidal treatments. J. Appl. Bacterid., 1975, v. 37, pp. 623−631.
  240. Broach J. The yeast Plasmid 2jh circle. In: Mol. Biol. Yeast Saccharomyces. Meet. Cold Spring Harbor, 1T.Y., 1979. Cold Spring Harbor. H.Y., 1981, pp.
  241. Brock T.D., Brock M.L., Bott T.I., Edwards M.R. Microbial life at 90°C: the sulphur bacteria of boulder spring. J. Bacterid., 1971, v. 107, IT 1, pp. 303−314.
  242. Bronzetti G., Bauer C., Corsi C., Leporini C., Nieri R. In vitro and in vivo genetic effects of dichloroethylene on ye-" ast. Mutat. Res., 1980, v. 74, N 3, pp. 200−201.
  243. Buonocore V., Caporale C., De Rosa M., Gambacorta A. Stable inducible thermoacidophilic «(.-amylase from Bacillus aci-docaldarius. J. Bacterid., 1976, v. 128, IT 2, pp. 515−521.
  244. Buswell J.A., Twomey D.G. Utilization of Phenol and Cresols by Bac. stearothermophilus strain pH 24. J. Gen. Mic-rob., 1975, v. 87, part 2, pp. 377−382.
  245. Capasso P., De Rosa M., Gambacorta A., Sodano G., Tra-bucco A. On a 3-oxo-steroid reductase activity in a thermophilic bacterium. PECS: 1 Int. Conf. Chem. and Biotechnol. Biologically Act. Natur. Prod. vol. 3/2 Sofia, 1981, pp. 172−174.
  246. Carlson C.A., Pierson L.S., Rosen J., Ingraham J.L. Pseudomonas stutzeri and related species undergo natural transformation. J. Bacteriol., 1983, v. 153, If 1, pp. 93−99.
  247. Carr M.E., Black L.T., Bagby M.O. Continuous enzymatic liquefaction of starch for saccharification. Biotechnol. and Bioeng., 1982, v. 24, N 11, pp. 2441−2449.
  248. Chaler K.P. Streptomyces in the ascendant. Nature, 1982, v. 299, N 5878, pp. 10−11.
  249. Coote J.G. Comparative studies on induction of sporulation and synthesis of inducible enzymes in Bacillus subtilis.- J. Bacteriol., 1974, v. 120, N 3, pp. 1102−1108.
  250. Cotewicz M., Chung S., Taketa Y., Echols H. Characterization of the integration protein of bacteriophage X as a site-specific DNA-binding protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1977, v. 74, IT 4, pp. 1511−1515.
  251. Crawford I.P., Stauffer G. Regulation of tryptophan biosynthesis. Ann. Rev. Biochem., 1980, v. 49, pp. 163−195.
  252. Csiszar K., Ivanovics G. Transduction in Bacillus subtilis. Acta Microbiol. Acad. Sci. Hung., 1965, v. 12, N1, pp. 73−89.
  253. Daniel R.M., Cowan D.A., Morgan H.W. The industrial potential of enzymes from extremely thermophilic bacteria.- Chem. IT.L., 1981, v. 45, N 3, pp. 94−97.
  254. Daniel R.M., Cowan D.A., Morgan H.W., Curran M.P. A correlation between protein thermostability and resistance to proteolysis. Biochem. J., 1982, v. 207, IT 3, pp. 641−644.
  255. Darland G., Brock T.D. Bacillus acidocaldarius sp. nov., an acidophilic thermophilic sporeforming bacterium. J. Gen. Microbiology, 1971, v. 67, pp. 9−15.
  256. De Ley J., Cattior H., Reynaerts A. The quantitative measurement of DNA Hybridization from renaturation rates. Eur. J. Biochem., 1970, v. 12, N 1, pp. 133−142.1. V/
  257. Derylo M. Wlasciwosci fenotypowe Enterobacteriaceae kontrolywane PRZEZ plazmidy. Post, microbiol., 1982, v. 21, К 3−4, pp. 143−169.
  258. Dhawale M.R., Wilson J.J., Khachatourians G.G., Ingle-dew W.M. Improved method for detection of starch hydrolysis.- Appl. and Environ. Microbiol., 1982, v. 44, N 3, pp. 747−750.
  259. W.A., Linn S. ША binding activity from cultured human fibroblasts that is specific for partially depurinated DNA and that inserts purines into apurinic sites. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1979, v. 76, N 1, pp. 141−144.
  260. Dickson R.C., Abelson J., Barnes W.M., Resnikoff W.S. Genetic regulation: The Lac Control region. (The nucleotide sequence of the lac control region containing the promoter and operator is presented). Science, 1975, v. 187, N 4171, pp. 27−35.
  261. Dickson R.C., Abelson J., Johnson P. Nucleotide sequence changes produced by mutations in the lac promoter of Escherichia coli. J. Mol. Biol., 1977, v. 111, N 1, pp. 65−75.
  262. Dische Z., Devi A. A new colorimetric method for the determination of ketohexoses in presence of aldoses, ketohepto-ses and ketopentoses. Biochim. et Biophys. Acta, 1960, v. 39, N 1, pp. 140−143.
  263. Downey R.I. Nitrate reductase and respiratory adaptation in Bacillus stearothermophilus. J. Bacterid., 1966, v. 91″ pp. 636−640.- 203
  264. Drake J.W., Baultz R.H. The biochemistry of mutagenesis. Ann. Rev. Biochem., 1976, v. 45, pp. 11−37.
  265. D’Souza J., Yolfova 0. The effect of pH on the production of cellulases in Aspergillus terreus. Eur. J. Appl. Microbiol. and Biotechnol., 1982, v. 16, pp. 123−125.
  266. Ducroo P. Utilisation industrielle des enzymes. Ind. alim. et agr. 1982, v. 99, U 6, pp. 401−416.
  267. Echols H. Bacteriophage and bacteria: friend and foe.- In: The Bacteria. Mechanisms of adaptation. Ed. Gunsalus I.C. N-Y. — San Francisco- London: Academ. Press., 1979, v. 7, pp. 487 516.
  268. Egbert L.N., Mitchell H.K. Characteristics of T (p a bacteriophage for Bacillus stearothermophilus. J. Virol., 1967, v. 1, pp. 610−616.
  269. Elwan S.H., Radman S.S., Airanar M.S. Some factors affecting the activity of crude (/.-amylase prepared from the filtrates of the thermophile Bacillus 119. Proc. Egypt. Acad. Sci., 1973, v. 24, pp. 123−126.
  270. Eveleigh D.E. The microbiological production of indust- 204 rial chemicals. Sci. Amer., 1981, v. 245, N 3, pp. 120−130.
  271. Ezzat H., El S.M., Desmazeaud M.J., Ismail A. Peptide hydrolases from the Thermobacterium group of lactobacilli. II. Physiological factors and enzyme production. Milchwissenschaft, 1982, v. 37, N 11, pp. 666−668.
  272. Fairbridge R.A., Willis K.J., Booth R.G. The direct co-lorimetric estimation of reducing sugars and other reducing substances with tetrazolium salts. Biochem. J., 1951, v. 49, N 4, pp. 423−427.
  273. Parrel E., Smith P.R. Non-random origin of partial re-vertants of a pleiotropic phage resistant variant of Caulobacter crescentus CB 15. J. Gen. Microbiol., 1978, v. 108, pp. 89−95.
  274. Parrel J., Campbell L.L. Thermophilic bacteria and bacteriophage. In: Advances in Microbiol. Physiol. Acad. Press.
  275. N.Y., 1969, v. 3, pp. 83−109.
  276. Fencl Z., Pazlarova J. Production of extracellular enzymes in continuous culture. Polia microbiol., 1982, v. 27,1. N 5, pp. 340−349.
  277. Ferguson L.R., Cox B.S. Excision of base accompanying the Excision of Dimers from DNA of UV-irradiated yeast. Mol. and Gen. Genet., 1974, v. 135, N 1, pp. 87−90.
  278. Filippov V.D., El-Halfawy K.A. UV-induced mutation fixation in Bacillus subtilis. Mutat. Res., 1981, v. 82, N 2, pp. 251−261.
  279. Foster P.L., Eisenstadt E., Cairns J. Random components in mutagenesis. „Nature“, 1982, v. 299, N 5881, pp. 365 367.
  280. Gantotti B.V., Beer S.V. Plasmid-Borne determination of pigmentation and thiamine prototropiby in Erwinia herbicola. -J. Bacteriol., 1982, v. 151, N 3, pp. 1627−1629.- 205
  281. Garcia-Patrone M., Gonzalez IT.S., Algranati I.D. Association of ribosomal subunits. IV Polyamines as active components of the association factor from Bacillus stearothermophilus BBA 98 344. Biochim. et Biophys. Acta, 1975, v. 395, IT 3, pp. 373−378.
  282. Gordon A.G. Beneficial effects of ultrasound on plants- a review. Ultrasonics, 1971, v. 9, N 2, pp. 88−94.
  283. Hadden Ch.T., Foote R.S., Mitra S. Adaptive response of Bacillus subtilis to IT-Methyl-IT'-Nitro-IT-liitrosoguanidine.- J. Bacteriol., 1983, v. 153, N 2, pp. 756−762.
  284. Handley P. S., Knight D. G. Ultrastructural changes occurring during germination and outgrowth of spores of the thermo-phile Bacillus acidocaldarius. Arch, of Microbiol., 1975, v. 102, N 2, pp. 155−160.
  285. Hara T., Ueda S. RITA production by Bacilljis mesenteri-cus niger. J. Ferment. Technol., 1981, v. 59, IT 5, pp. 341−346.
  286. Hara T., Aumayr A., Fujio Y., Ueda S. Elimination of plasmid-linked polyglutamate production by Bacillus subtilis (natto) with acridine orange. Appl. and Environm. Microbiol., 1982, v. 44, N 6, pp. 1456−1458.
  287. Hardy K.G. Colicinogeny and related phenomena. Bacteriol. Rev., 1975, v. 39, pp. 464−515.
  288. Harnuly B.G., Snygg B.G. Radiation Resistance of Spores of Bacillus subtilis and Bacillus stearothermophilus at various water activities. J. Appl. Bacteriol., 1973, v. 36, IT 4, pp. 677−681.
  289. Hartley B.S., Payton M.A., Pyle D.L., Mystry P., Sha-ma G. Development and economics of a novel thermophilic ethanol fermentation. In: Biotech. 83. Proc. Int. Conf. Commer. Appl. and Implicat. Biotechnol., Northwood, 1983, pp. 895−905.
  290. Heinen W., Lauwers A. Variability of the molecular size of extracellular amylase produced by intact cells and protoplasts of Bac. caldolyticus. Arch. Microbiol., 1975, v. 106, H 3, pp. 201−203.
  291. Hendson M., Askjaer L., Thomson J.A., van Montagu M. Broad-host-range agrocin of Agrobacterium tumefaciens. Appl. and Environ. Microbiol., 1983, v. 45, H 5, pp. 1526−1532.
  292. Herskowitz I., Hagen D. The lysis-lysogeny decision of phage explicit programming and responsiveness. Ann. Rev. Genet., 1980, v. 14, pp. 399−445.
  293. Holmes D., Wojtkewicz P., Barridge B.D. Properties of the virulent form of a mitomycin C or temperature-induced thermophilic bacteriophage. J. Gen. Virol., 1981, v. 52, IT 1, pp. 141−144.
  294. Howe M.M., Bade E.G. Molecular biology of bacteriophage Mu. Science, 1975, v. 190, N 4215, pp. 624−632.
  295. Huaug W.M., Marmur J. Characterization of inducible bacteriophages in Bac. licheniformis. J. Virol., 1970, v. 5, pp. 237−246.- 207
  296. Inouye H., Beckwith J. Synthesis and processing of an Escherichia coli alkaline phosphatase precursor in vitro. Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 1977, v. 74, N 4, pp. 1440−1444.
  297. Inouye H., Halegoua S. Secretion and Membrane localization of proteins in Escherichia coli. CRC Critical Reviews in Biochemistry, 1980, v. 7, is. 4, pp. 339−371.
  298. Inouye H. Barnes W., Beckwith J. Signal Sequence of alkaline phosptatase of Escherichia coli. J. Bacteriol., 1982, v. 149, N 2, pp. 434−439.
  299. Kalunjanz K.A./Калунянц К.А./ Способы регулирования биосинтеза гидролитических ферментов. Abh. Akad. wiss. ddr. Abt. Math., Naturwiss., Techn. Mikrobielle Enzymproduktion, 1981, N 3N, pp. 189−192.
  300. Keynan A., Berns A.A., Dunn G., Jound M., Mandelstam I. Resporulation of outgrowth Bacillus subtilis spores. J. Bacteriol., 1976, v. 128, N 1, pp. 8−14.
  301. Klaushofer H., Mundt W. Beobachtungen zur Bildung von Glucoseisomerase bei einigen Вас. stearothermophilus-Stammen. --Abh. Akad. Wiss. DDR. Abt. Math., Naturwiss., Techn., 1981,1. N 3N, pp. 357−371.
  302. Koshland D.E. Biochemistry of sensing and adaptation in a simple bacterial system. Ann. Rev. Biochem., 1981, v. 50, pp. 765−782.
  303. Landy A., Ross W. Viral integration and excision: structure of the lambda att-sites. Science, 1977, v. 197, N 4309, pp. 1147−1160.
  304. Lederberg J. Isolation and characterization of biochemical mutants of bacteria. Methods in Med. Res., 1950, v. 3, pp. 5−22.
  305. Lehrbach P., Kung A.H.G., Lee B.T.O. Plasmid modification of radiation and chemical mutagen sensitivity in Pseudomonas aeruginosa. J. Gen. Microbiol., 1977, v. 98, pp. 167−171.
  306. Lin E.G.G., Lerner S.A., Jorgensen S.E. A method for isolating constitutive mutants for carbohydrate-catabolizing enzymes. Biochem. Biophys. Acta, 1962, v. 60, N 2, pp. 422−424.
  307. Lindahl Th., Ljungquist S. Apurinic and apyrimidinic sites in DNA. In: Molecular mechanisms for repair of DNA. Ed. Hanawalt Ph., SetlowR.B., Plenum Press., N.Y. — London, 1975, pp. 31−38.
  308. Lindahl Th. DNA glycosylases, endonucleases for apurinic /apyrimidinic sites and base excision-repair. In: Progress in Nuclear acid research and molecular biology. Acad. Press. N.Y.- San Francisco- London, 1979, v. 22, pp. 135−192.
  309. Lindahl Th. DNA repair enzymes. Ann. Rev. Biochem., 1982, v. 51, pp. 61−88.
  310. Lindsay J.A., Creaser E.H. Studies on the genetical and biochemical bases of thermophily. In: Enzymes and proteins from thermophilic microorganisms. Ed. Zuber H., Basel, Stuttgart: Birk-hanser Verlag, 1976, Suppl. 26, pp. 391−400.- 209
  311. Lineh Z., Elad D., Sperling J. Enzymatic insertion of purine bases into depurinated DNA in vitro. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1979, v. 76, N 3, pp. 1089−1093.
  312. Ljungdahl L.G., Sherod D. Proteins from thermophilic microorganisms. In: Extreme Environments. Mechanisms of microbial adaptation. Ed. Heinrich M.R., K.Y.- London: Acad. Press., 1976, pp. 147−188.
  313. Loper J.C., Laug D.R., Kurzepa H. Mutagenesis and malignant transformation by residue organics from drinking water. Mutat. Res., 1980, v. 74, N 3, pp. 173−174.
  314. Losick R., Pero J. Cascades of sigma factors. Cell, 1981, v. 25, N 3, pp. 582−584.
  315. Manning G.B., Campbell L.L. a) Thermostable ??-amylase of Bacillus stearothermophilus I. Crystallization and Some general properties. J. Biol. Chem., 1961, v. 236, N 11, pp. 29 522 957.
  316. G.B., Campbell L.L. 6) Thermostable ?^-amylase of Bacillus stearothermophilus. II Physical properties and Molecular Weight. J. Biol. Chem., 1961, v. 236, N 11, pp. 2958−2961.
  317. Mansford K.R.L., Opie R.K. A glucose oxidase method for the rapid determination of glucose in starch. Conversion products. Analyst, 1963, v. 88, pp. 646−648.
  318. Mantsala P., Zalkin H. Membrane-bound and soluble extracellular cL-amylase from Bacillus subtilis. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, pp. 8540−8547.
  319. Massond A., Aly A., Shafik H. Mutagenicity and carcinogenicity of cyclohexanone. Mutat. Res., 1980, v. 74, N 3, pp. 174−180.
  320. Mavis B.D. The use of membranous enzymes as probes of lipid-protein interactions in the cytoplasmic membrane of Escherichia coli: In: The Enzymes of Biological Membranes. Ed. Mar-tonosi A., Plenum Press, N.Y. — London, 1976, v. 1, pp. 199−211.
  321. Mclnnes J.L. Selective inhibition of extracellular en-zymesinthesis by 50S ribosomal subunit specific inhibitors.- Proc. Austral. Biochem. Soc., 1973, v. 3, pp. 61
  322. McKray G.A., Vaughu R.H. The fermentation of glucose by Bacillus stearothermophilus. Pood Res., 1957, v. 22, IT 5, pp. 494−500.
  323. Meyer H.P., Humphrey A.E. Cellulase production in continuous culture with the mutant Thermomonospora sp. N-35• Chem. Eng. Commun., 1982, v. 19, N 1−3, pp. 149−156.
  324. Mikesell P., Ivins B.E., Ristroph J.D., Dreier Th.M.
  325. Evidence for Plasmid-Mediated Toxin Production in Bacillus anthra-cis. Infec. and Immun., 1983, v. 39, IT 1, pp. 371−376.
  326. Miller R., Pemberton J.M., Clark A. Prophage P116: evidence for extrachromosomal location in Pseudomonas aeruginosa strain PAO. J. Virol., 1977, v. 22, IT 3, pp. 844−847.
  327. Mishra S., Gopalkrishnan K.S., Ghose I.K. A constitutiIvely cellulase-producing mutant of Trichoderma recsei. Biotech-nol. and Bioeng., 1982, v. 24, N 1, pp. 251−254.
  328. Mitra J., Sane P.V. A mutant strain of Aspergillus niger producing a thermo and acid tolerant amyloglucosidase in high yields. Indian J. Microbiol., 1981, v. 21, IT 4, pp. 278−282.
  329. ITanmory T., Shiuke R., Aoki K., Nishira H. c^-Amylase production by a rifampin-resistant Asporogenous mutant from Bacillus cereus BQ 10-S1. Agr. and Biol. Chem., 1983, v. 47, IT 3, pp. 609−611.
  330. ITash H.A. Integration and excision of bacteriophage /t: the mechanism of conservative site specific recombination. Ann. Rev. Genet., 1981, v. 15, pp. 143−185.
  331. Hasim A. Spontaneous and UV-induced mutations in radiation sensitive strains of fission yeast. Genetics, 1973, v. 74, N 2, part 2, pp. 5191−5192.
  332. Nasuno S., Ohara T. Giperproduction proteinaze and somehidrolases enzymes by mutants of Aspergillus sojae. Agr. Biol. Chem., 1971, v. 35, N 6, pp. 829−835.
  333. ITesmeyanova M.A., Tsfasman I.M., Kulaev I.S. Changes of the membrane protein composition in the mutants on regulatory genes of Escherichia coli alkaline phosphatase. FEBS Letters, 1981, v. 124, N 2, pp. 210−214.
  334. Noack D., Roth M., Muller G., Undisz K. Genetic instability of industrial Streptomyces and E. coli strains during continuous cultivation. Abh. Akad. Wiss. DDR. Abt. Math., Natur-wiss., Techn., 1982, N 2, pp. 149−155.
  335. Novitsky T.J., Chan M., Hirnes R.H., Akagi J.M. Effect of temperature on the growth and cell wall chemistry of a facultative thermophilic Bacillus. J. Bacteriol., 1974, v. 117, N 2, pp. 858−865.
  336. Ogasahara K., Jamanishi A., Isemura T. Studies on thermophilic cC-amylase from Bacillus stearothermophilus. J. Bio-chem., 1970, v. 67, N 1, pp. 65−83.
  337. Oppenheim D.S., Janofski Ch. Translational coupling during expression of the tryptophan operon of Escherichia coli. Genetics, 1980, v. 95, N 4, pp. 785−795.
  338. Oxender D.L., Zurawski G., Yanofsky Ch. Attenuation in the Escherichia coli tryptophan operon: Role of RNA secondary structure involving the tryptophan codon region. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1979, v. 76, N 11, pp. 5524−5528.- 213
  339. Palva I., Sarvas M., Lehtovaara P., Sibakov M., Kaari-ainen L. Secretion of Escherichia coli-lactamase from Bacillus subtilis by the aid of ??-amylase signal sequence. — Proc. Hat. Acad. Sci. USA. Biol. Sci., 1982, v. 79, N 18, pp. 5582−5586.
  340. Paton J.C., May B.K., Elliot W.H. Cerulenin inhibits production of extracellular proteins but not membrane proteins in Bacillus amyloliquefaciens. J. Gen. Microbiol., 1980, v. 118,1. N 1, pp. 179−187.
  341. Parsons D.F. Negative staining of thinly spread cells and associated virus. J. Cell Biol., 1963, v. 16, N 3, pp. 620−626.
  342. Piatt T. Regulation of Gene Expression in the tryptophan operon of Escherichia coli. In: The operon. Ed. Miller J.H., Reznikoff W.S. Cold Spring Harbor Lab., 1978, pp. 263−302.
  343. Priest P.G. Effect of glucose and cyclic nucleotides on the transcription of ??-amylase in RNA in Bacillus subtilis. — Biochem. Biophys. Res. Commun. 1975, v. 63, N 3″ PP» 606−610.
  344. Priest P.G. Extracellular enzyme synthesis in the genus Bacillus. Bacterial Rev., 1977, v. 41, N 3, pp. 711−753.
  345. Ptashne M. Isolation of the X-phage repressor. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1967, v. 57, N 2, pp. 306−313.
  346. Ptashne M., Backman K., HumayunM.Z., Jeffrrey A., Maurer R., Meyer B., Sauer R.T. Autoregulation and function of repressor in bacteriophage lambda. Science, 1976, v. 194,1. N 4261, pp. 156−161.
  347. Ptashne M., Jeffrey A., Johnson A.D., Maurer R., Meyer B.J., Pabo C.O., Roberts T.M., Sauer R.T. How the X- repressor and cro work. Cell, 1980, v. 19, N 1, pp. 1−11.
  348. Ptashne M., Johnson A.D., Pabo C.O. Genetic switch in a bacterial virus. Sci. Amer., 1982, v. 247, N 5, pp. 128−139.- 214
  349. Puleo J.R., Bergstrom S.L., Peeler J.T., Oxborrow G.S. Thermal resistance of naturally occuring airborne «bacterial spores. Appl. and Environ. Microbiol., 1978, v. .36, IT 3, 473−479.
  350. Radman M. SOS-repair hypothesis: phenomenology of an inducible DTTA repair which is accompanied by mutagenesis. In: Molecular mechanisms for repair of DUA. Ed. Hanawalt Ph.C., Set-low R.B. Plenum Press, 1T.Y. — London, 1975, pp. 355−367.
  351. Radman M., Boiteux S., Doubleday 0., Villani G., Spada-ri S. Making and correcting errors in DITA synthesis: in vitro and semi-in vivo studies of mutagenesis. J. Supramol. Struct. DNA repair mechanisms, 1978, Suppl. 2, p. 14.
  352. Reanney D.C., Marsh S.C. a) The ecology of viruses attacking Bacillus stearothermophilus in soil. Soil. Biol. Bio-chem., 1973, v. 5, pp. 399−408.
  353. D.C., Wood M. (5) Phages for facultatively thermophilic strains of Bacillus stearothermophilus 1-D-5- N.Z.J. Sci., 1973, v. 16, pp. 681−695.
  354. Reanney D.C. Extrachromosomal elements as possible agents of adaptation and development. Bacter. Rev., 1976, v. 40, N 3, PP. 552−590.
  355. Reizer J., Grossowicz U. Properties of oC-aminoisobuti-rye acid transport in a thermophilic microorganisms. J. Bacterid., 1974, v. 118, N 2, pp. 414−424.
  356. Rhaese H. J., Dichtelmiiller H., Groscurth H. Studies on the control of development correlation of initiation of differentiation with synthesis of highly phosphorilated nucleotides in Bacillus subtilis. Eur. J. Biochem., 1976, v. 64, H 1, pp. 205−213.
  357. Ripley L.S., Shoemaker IT.B. A major role for bacterio- 215 phage T^ ЩА Polymerase in framenshift mutagenesis, Genetics, 1983, v. 103, N 3, pp. 353−366.
  358. Roberts J.W., Roberts Ch.7/., Mount D.W. Deactivation and proteolytic cleavage of phage Л*repressor in vitro in an ATP-dependent reaction. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1977, v. 74, N 6, pp. 2283−2287.
  359. Rupp W.D., Howard-Flanders P. Discontinuities in the DNA synthesized in an excision defective strain of Escherichia coli following ultraviolet irradiation. J. Mol. Biol., 1968, v. 31, pp. 291−306.
  360. Ryter A., Kellenberger E., Birch-Andersen A., Maaloe 0. Etude au microscope electronique de plasmas contenant de l’acide desoxyribonucleique. I. Les nucleotides des bacteries en croissance active. Z. Naturforschung, 1958, v. 136, N 9, pp. 597−605.
  361. Saier M.H. The role of the cell surface in regulating the internal environment. In: The bacteria. Mechanisms of adaptation. Ed. Gunsalus I.C., Acad. Press, N.Y.- San Francisco, London, 1979, v. 7, pp. 167−227.
  362. Saito N., Yamamoto K. Regulatory factors affecting o^-amylase production in Bacillus licheniformis. J. Bacterid., 1975, v. 121, N 3, pp. 848−856.
  363. Sanders R., McGeoch D. A mutant transcription factor that is activated by 3'-5' cyclic guanosine monophosphate.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1973, v. 70, N 4, pp. 1017−1021.
  364. Sandine W.E., Vedamuthn E.R. Iyophilization of bacteria. Патент США.
  365. Saunders G.F., Campbell L.L. a) Ribonucleic acid and ribosomes of Bacillus stearothermophilus. J. Bacteriol., 1966, v. 91, pp. 332−339.
  366. G.F., Campbell L.L. 6) Characterization of a thermophilic bacteriophage for Bacillus stearothermophilus. J. Bacterid., 1966, v. 91, pp. 340−348.
  367. Schlesinger D., Harchesi V.T., Kwan B.C.K. Binding of ribosomes to Cytoplasmic reticulum of Bacillus megaterium. J. Bacterid., 1965, v. 90, N 2, pp. 456−466.
  368. Shafia P. Thermocins of Bacillus stearothermophilus.- J. Bacterid., 1966, v. 92, N, pp. 524−525.
  369. Sharp R.J., Bown K.J., Atkinson A. Phenotypic and ge-notypic characterization of some thermophilic species of Bacillus. J. Gen. Microb., 1980, v. 117, p. 1, pp. 201−210.- 217
  370. Sherratt D.J. The maintenance and propagation of plas-mid genes in bacterial population. J. Gen. Microb., 1982, v. 128, p. 4, pp. 655−661.
  371. Shinizu-Kadota M., Sakurai T. Prophage curing in Lactobacillus casei by isolation of a thermoinducible mutant. Appl. and Environ. Microbiol., 1982, v. 43, N 6, pp. 1284−1287.
  372. Shinizu-Kadota M., Sakurai T., Tsuchida N. Prophage origin of a virulent phage appearing on fermentations of Lactobacillus casei S-1. Appl. and Environ. Microbiol., 1983, v. 45, N2, pp. 669−674.
  373. Sie E.H., Sobotka H., Baker H. Factors inducing meso6-philic bacteria to grow at 55° C. Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1961, v 6, N? 3, pp 205 — 209.
  374. Singleton R., Amelunxen R.E. Proteins from thermophilic microorganisms. Bacterid. Rev., 1973, v. 37, N 3, pp. 320−342.
  375. Smith W.P., Tai P.C., Davis B.D. a) Nascent peptide as sole attachment of polysomes to membranes in bacteria. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, pp. 814−817.
  376. Smith W.P., Tai P.O., Davis B.D.
  377. Smith W.P., Tai P.O., Davis B.D. Extracellular labelling of growing secreted polypeptide chains in Bacillus subtilis with diazoiodosulfanilic acid. Biochemistry, 1979, v. 18, N 1, pp. 198−202.
  378. Smith W.P. Cotranslational secretion of diphtheria toxin and alkaline phosphatase in vitro: involvement of membrane protein (s). J. Bacteriol., 1980, v. 141, N 3, pp. 1142−1147.
  379. Smith W.P., Tai P.O., Davis B.D. Bacillus licheniformis penicillinase: cleavages and attachment of lipid during cotranslational secretion. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1981, v. 78,1. N 6, pp. 3501−3505.
  380. Srivastava R.A.K., Nigam J.N., Pillai K.R., Baruah J.N. Effect of certain carbohydrates, temperature and pH on the biosynthesis of and ?-amylases by a thermophilic Bacillus sp.- Indian J. Microbiol., 1981, v. 21, N 4, pp. 291−298.
  381. Stellwagen E., Barnes L.D. Analysis of the thermostability of enolases. Enzymes and Proteins from Thermophilic Microorganism. Ed. Zuber H., Basel, Stuttgart: Birkhanser Verlag, 1976, Suppl. 26, pp. 223−227.
  382. Stephens J.C., Artz S.W., Ames B.N. Guanosine S'-di-phosphate-3'-diphosphate (pp-G-pp): positive effector for histi-dine operone amino acid deficiency. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1975, v. 72, N 11, pp. 4389−4393.
  383. Susskind M., Botstein D. Molecular genetics of bacteriophage P22. Microbiol. Rev., 1978, v. 42, N 2, pp. 385−413.
  384. Suzuki Y., Chishiro M. Production of extracellular thermostable pullulanase by an amylolytic obligately thermophilic soil bacterium, Bacillus stearothermophilus KP 1064. Eur. J. Appl. Microbiol, and Biotechnol., 1983, v. 17, N 1, pp. 24−29.- 219
  385. Tajima M., Urabe I., Yutani K., Okada H. Role of Calcium • ions in the thermostability of thermolysin and Bacillus subtilis var. amylosacchariticus neutral protease. Eur. J. Biochem., 1976, v. 64, pp. 243−253.
  386. Takinishi H., Sekiguchi T., Koyama N., Shishido K., LTo-soh Y. DNA from alkalophilic Bacillus can transform B. subtilis to alkalophily. FEBS Lett., 1983, v. 154, N 1, pp. 201−204.
  387. Thacker J. An assessment of ultrasonic radiation hazard using yeast genetic systems. Br. J. Radiol., 1974, v. 47,1. N 554, pp. 130−138.
  388. Tsuchiya K., Shinjo A., Shimoyama K., Okazaki M., Miu-ra Y. Characteristics of o (.-Amylase production by Bacillus subtilis KYA 741. J. Perment. Technol., 1975, v. 53, N 4, pp. 199−206.
  389. Uchino P. A thermophilic and unusually acidophilic amylase produced by a thermophilic acidophilic Bacillus sp. Agr. and Biol. Chem., 1982, v. 46, N 1, pp. 713−723.
  390. Vavrova M., Chaloupka J. Suppression of an exocellular proteinase synthesis in Bacillus megaterium by increased temperature. Folia Microbiol. (CSSR), 1983, v. 28, IT 2, pp. 65−70.
  391. Walker G.C. Plasmid (pKM 101)-mediated enhancement of repair and mutagenesis: dependence on chromosomal genes in Escherichia coli K-12. Mol. Gen. Genet., 1977, v. 152, pp. 93−103.
  392. Wedler P.C., Hoffmann P.M. Glutamine synthetase of Bacillus stearothermophilus. II Regulation and thermostability.- Biochem., 1974, v. 13, IT 16, pp. 3215−3221.
  393. Welker N.E., Campbell L.L. a) Effect of carbon sources on formation of (c)C-amylase by Bacillus stearothermophilus. J. Bacteriol., 1963, v. 86, pp. 681−686.
  394. Welker U.E., Campbell L.L.6) Induction of ?(-amylase of Bac. stearothermophilus by maltodextrin. J. Bacteriol., 1963, v. 86, pp. 687−693.
  395. Welker N.E., Campbell L.L. b) Induced biosynthesis of-amylase by growing cultures of Bac. stearothermophilus. J. Bacteriol., 1963, v. 86, pp. 1196−120.1.
  396. Welker N.E., Campbell L.L.r) De-novo synthesis of «?.-amylase by Bac. stearothermophilus. J. Bacteriol., 1963, v. 86, pp. 1202−1207.
  397. Postgate J.R. Cambridge, L., TT.Y., Melbourne: Cambridge Univ. Press, 1976, pp. 241−277.
  398. West S.C., Cassuto E., Howard-Flanders P. Postreplicat-ion repair in E. coli: strand exchange reaction of gapped D1TA by Rec A protein. Mol. Gen. Genet., 1982, v. 187, N 2, pp.209−217.
  399. White S.W., Appelt K., Dijk J., Wilson K.S. Proteins of the Bacillus stearothermophilus ribosome. A 5A° Structure analysis of protein S 5. FEBS Lett., 1983, v. 163, N 1, pp. 73−75.
  400. Wilbur J., White A. Lysogeny in micobacteria. I Conversion of colony morphology, nitrate reductase activity and Tween 80 hydrolysis of Micobacterium sp ATCC 607 associated with lyso-geni. Canad. J. Microbiol., 1968, v. 14, IT 5, pp. 551−555.
  401. Williams R.A.D. Caldoactive and thermophilic bacteria and their thermostable proteins. Sci. Progr., 1975, v. 62,1. 247, pp. 373−393.
  402. Witkin E.M. Ultraviolet mutagenesis and inducible DITA repair in Escherichia coli. Bacteriol. Rev., 1976, v. 40, IT 4, pp. 869−907.
  403. Wolf J., Sharp R.J. Taxonomic and related aspects of thermophiles within the genus Bacillus. In: Aerobic Endospore--forming bacteria. Eds Berkeley R.C.W., Goodfellow M., London, — 222
  404. U.Y.- Acad. Press., 1981, pp. 251−296.
  405. Wunsche L., Kiesel B., Fischer H. Ijysogenie und lysogene konversion «bei methylotrophen bacterien. II lysogene konversion «bei fakultativ me thanobas simili er enden Acetobacter-Staramen. Z. Allg. Microb., 1983, v. 23, H 3, pp. 189−196.
  406. Wouters J.T.M., Stadhouders J. Genetica van melkzuur-bacterien- een weg tot nieuwe toepassingen. Voedingsmiddelen-technologie, 1982, v. 15, N 24, pp. 19−21.
  407. Yamaguchi K., ITagata Y., Ivlaruo B. Isolation of mutants defective in o (,-amylase from Bacillus subtilis: genetic analyses. J. Bacteriol., 1974, v. 119, IT 2, pp. 416−424.
  408. Yule R., Barridge B.D. Isolation and characterisation of a bacteriocin produced by Bacillus stearothermophilus NU-10. Canad. J. Microbiol., 1976, v. 22, pp. 1743−1750.
  409. Zeleny K., Mecasek J. Teorie a praxe mutageneze prumy-slove mikrobiologii. Biol. Listy, 1981, v. 46, N 3, pp.173−180.
  410. Zetelaki-Horvath K., Parkas J., Vas K. a) Increase in pectin- lyase production of aspergilli by mutagenic agents.-Abh.Akad. Wiss. DDR Abt. Math., Naturwiss., Techn., 1981, IT 3IT, pp.137−146.
  411. Zetelaki-Horvath K., Vas K.6) Effect of oxygen transfer rate on the composition of the pectolytic enzyme complex of Aspergillus niger.-Biotechnol. and Bioeng., 1981, v.23, N10, pp.2231−2241.
  412. Zorn C., Dietrich R., Kaltwasser H. Regulation by repression of urease biosynthesis in Proteus rettgeri. Z. Allg. Microbiol., 1982, v. 22, N 3, pp. 197−203.
Заполнить форму текущей работой