Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Механизм развития инфекции, вызываемой бациллой турингиензис и влияние бактериальных метаболитов на организм личинок большой восковой моли

Диссертация: Механизм развития инфекции, вызываемой бациллой турингиензис и влияние бактериальных метаболитов на организм личинок большой восковой моли
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Теоретическая и практическая значимость. Результаты, полученные в ходе исследований, расширяют научные знания, касающиеся механизма развития инфекции в организме личинок большой восковой моли под действием бациллы турингиензис и могут служить основой для совершенствования инсектицидных препаратов с использованием новых бактериальных метаболитов, нарушающих баланс «оксиданты-антиоксиданты… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Характеристика большой восковой моли (Galleria mellonella)
    • 1. 2. Особенности биологии большой восковой моли
    • 1. 3. Поражение личинками большой восковой моли пчелиных семей
    • 1. 4. Существующие меры борьбы с личинками большой восковой моли
      • 1. 4. 1. Биопрепараты на основе энтомопатогенных бактерий бациллы турингиензис
        • 1. 4. 1. 1. Основные биопрепараты против чешуекрылых насекомых
  • ГЛАВА 2. Бацилла турингиензис {Bacillus thuringiensis)
    • 2. 1. Токсины и вторичные метаболиты бациллы турингиензис
    • 2. 2. Гидролитические ферменты
      • 2. 2. 1. ФосфолипазаС
      • 2. 2. 2. Вегетативный инсектицидный белок Vip3A
      • 2. 2. 3. Протеолитические ферменты
      • 2. 2. 4. Хитиназа
    • 2. 3. Бактериоцины
      • 2. 3. 1. Бактериоцины грамотрицательных и грамположительных бактерий
      • 2. 3. 2. Свойства бактериоцинов
    • 2. 4. Антиоксидантная система насекомых
      • 2. 4. 1. Ферментативные антиоксиданты
      • 2. 4. 2. Неферментативные антиоксиданты
    • 2. 5. Детоксицирующие ферменты
      • 2. 5. 1. Микросомальные монооксигеназы
      • 2. 5. 2. Неспецифические эстеразы
      • 2. 5. 3. Глутатион-8-трансферазы
      • 2. 5. 4. Влияние инфекций на активность детоксицирующих ферментов
  • ГЛАВА 3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 3. 1. Объекты исследования
    • 3. 2. Получение метаболитов бациллы турингиензис (белковые фракции) из культуральной жидкости
    • 3. 3. Определение рН стабильности белковых фракций
    • 3. 4. Определение бактериостатической активности белковых фракций
    • 3. 5. Заражение личинок большой восковой моли бациллами турингиензис
    • 3. 6. Отбор гемолимфы из среднего кишечника личинок большой восковой моли и приготовление гомогената
    • 3. 7. Определение активности супероксиддисмутазы в среднем кишечнике личинок большой восковой моли
    • 3. 8. Определение активности каталазы в среднем кишечнике личинок большой восковой моли
    • 3. 9. Определение активности и спектра неспецифических эстераз в гемолимфе и среднем кишечнике личинок большой восковой моли
    • 3. 10. Определение активности глутатион-Б-трансферазы в гемолимфе и среднем кишечнике личинок большой восковой моли
    • 3. 11. Определение тиолсодержащих соединений в гемолимфе и среднем кишечнике личинок большой восковой моли
    • 3. 12. Определение концентрации белка в гемолимфе и среднем кишечнике личинок большой восковой моли
    • 3. 13. Статистическая обработка экспериментальных данных
  • ГЛАВА 4. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 4. 1. Механизм развития инфекции, вызываемой бациллой турингиензис (штамм Р-2), в организме личинок большой восковой моли
    • 4. 2. Активность и спектр неспецифических эстераз при бактериозе личинок большой восковой моли
  • ГЛАВА 5. Механизм действия метаболитов (белковые фракции) бациллы турингиензис (штамм Р-2) на личинок большой восковой моли
    • 5. 1. Характеристика метаболитов (белковые фракции) бациллы турингиензис
    • 5. 2. Влияние метаболитов (белковые фракции) бациллы турингиензис на живую массу большой восковой моли
      • 5. 2. 1. Активность антиоксидантов в среднем кишечнике большой восковой моли при скармливании метаболитов (белковые фракции) бациллы турингиензис
        • 5. 2. 1. 1. Активность супероксиддисмутазы и каталазы
        • 5. 2. 1. 2. Концентрация тиолсодержащих соединений в гемолимфе и кишечнике личинок большой восковой моли
      • 5. 2. 2. Активность детоксицирующих ферментов и глутатион-Б-трансфераз в среднем кишечнике и гемолимфе личинок большой восковой моли при скармливании метаболитов (белковые фракции) бациллы турингиензис
        • 5. 2. 2. 1. Активность неспецифических эстераз
  • ОБСУЖДЕНИЕ
  • ВЫВОДЫ
  • ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ

Механизм развития инфекции, вызываемой бациллой турингиензис и влияние бактериальных метаболитов на организм личинок большой восковой моли (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

За последние 30−40 лет в нашей стране и за рубежом проведено много исследований, направленных на борьбу с болезнями животных. Несмотря на это, дальнейшее изучение особенностей развития целого ряда болезней животных и мер борьбы с ними имеет большую актуальность, важное научное и практическое значение. Одной из таких патологий является поражение пчелиных семей, вызываемое личинками большой восковой моли.

Личинки большой восковой моли в отдельные годы причиняют пчеловодству в Западной Сибири большой вред, который выражается в массовой гибели пчелиных семей [Столбов, 1996; Огурцов, 2003; Риб, 2006].

Наиболее перспективным методом в борьбе с личинками большой восковой моли является использование биологических препаратов, обеспечивающих повышение эффективности ведения пчеловодства. Применение биопрепаратов основано на использовании продуктов жизнедеятельности отдельных живых организмов (грибы, микроорганизмы и др.), обладающих антибиотической и бактерицидной способностью.

Отмечено, что многие бактерии обладают высокой патогенностью по отношению к насекомым, а при определенных условиях вызывают острые бактериозы [Штейнхауз, 1952; Бурцева и др., 2001]. Патогенными для насекомых могут быть как грамотрицательные, так и грамположительные бактерии. Почти все патогенные для насекомых бактерии относятся к родам Bacillales, Clostridiales, Eubacteriales и Pseudomonodales [Штейнхауз, 1952].

Начиная с 50-х годов XX века, бациллы турингиензис {Bacillus thuringiensis) используют для регуляции численности насекомых. Высокой эффективностью при борьбе с личинками большой восковой моли обладает биопрепарат энтобактерин на основе спорово-кристаллического комплекса бациллы турингиензис, созданный во Всесоюзном научно-исследовательском институте защиты растений [Федоринчик, 1974]. Смертность личинок при опрыскивании пчелиных сот 3%-ной свежеприготовленной суспензией этого препарата достигает 90% [Федоринчик, 1974; Столбов, 1996]. Однако, механизм развития инфекции в организме личинок большой восковой моли под действием бациллы турингиензис, а также влияние бактериальных метаболитов на организм личинок до проведения наших исследований не были изучены. Поэтому изучение данной проблемы весьма актуально и может способствовать созданию новых относительно дешевых, экономически выгодных биопрепаратов на основе бациллы турингиензис.

Цель и задачи исследования

Целью настоящей работы явилось изучение механизма развития инфекции, вызываемой бациллой турингиензис и влияния бактериальных метаболитов на организм личинок большой восковой моли.

Для достижения указанной цели необходимо было решить следующие задачи:

1. Изучить механизм развития инфекции в организме личинок большой восковой моли под действием спорокристаллической смеси бациллы турингиензис (штамм Р-2);

2. Выявить влияние бактериальных метаболитов бациллы турингиензис на организм личинок большой восковой моли;

3. Показать механизм действия детоксицирующих и антиоксидантных ферментов, содержащихся в гемолимфе и кишечнике личинок большой восковой моли на их выживаемость.

Научная новизна. Получены новые данные об изменении детоксицирующих ферментов (неспецифических эстераз), активности антиоксидантов — супероксиддисмутазы, каталазы, глутатион-8-трансферазы и концентрации тиолсодержащих веществ при развитии бактериальной инфекции в организме личинок большой восковой моли. Показан механизм развития инфекции в организме личинок большой восковой моли, вызываемой бациллой турингиензис. Впервые изучена характеристика метаболитов бациллы турингиензис (белковые фракции), а также их влияние на организм большой восковой моли. Установлено, что при развитии бактериальной инфекции, вызванной бациллой турингиензис, происходит изменение баланса «оксиданты-антиоксиданты» в гемолимфе и кишечнике личинок большой восковой моли, что сопровождается их высокой смертностью. Показано, что ферментативные и неферментативные компоненты антиоксидантной системы предотвращают разрушение высокореакционных радикалов в гемолимфе, кишечнике личинок большой восковой моли и способствуют их выживаемости.

Теоретическая и практическая значимость. Результаты, полученные в ходе исследований, расширяют научные знания, касающиеся механизма развития инфекции в организме личинок большой восковой моли под действием бациллы турингиензис и могут служить основой для совершенствования инсектицидных препаратов с использованием новых бактериальных метаболитов, нарушающих баланс «оксиданты-антиоксиданты» у насекомых.

Апробация полученных результатов. Материалы диссертации были представлены на Сибирской зоологической конференции (Новосибирск, сентябрь 2004), на конференции «Биология микроорганизмов и их научно-практическое использование» (Иркутск, октябрь 2004), на 38th Annual Meeting of the Society for Invertebrate Pathology (Аляска, август 2005), на II Межрегиональной научной конференции паразитологов Сибири и Дальнего Востока (Новосибирск, сентябрь 2005).

Публикация результатов исследований. По теме диссертации опубликованы 7 печатных работ в сборниках научных трудов, в том числе в журнале «Сибирский вестник сельскохозяйственной науки» и других изданиях.

Внедрение результатов исследования. Материалы диссертации используются при обучении студентов на факультете ветеринарной медицины ФГО ВПО НГАУ.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Механизм развития инфекции в организме личинок большой восковой моли под действием спорокристаллической смеси бациллы турингиензис (штамм Р-2);

2. Влияние бактериальных метаболитов бациллы турингиензис на организм личинок большой восковой моли;

3. Механизм действия детоксицирующих и антиоксидантных ферментов, содержащихся в гемолимфе и кишечнике личинок большой восковой моли на их выживаемость.

ВЫВОДЫ.

1. При пероральном заражении личинок большой восковой моли 2-го возраста кормом, содержащем спорокристаллическую смесь бациллы турингиензис (штамм Р-2), инфекционный процесс развивался в острой форме и сопровождался вялостью, малоподвижностью, отказом от корма, изменением окраски, уменьшением живой массы. Смертность личинок в 1-е сутки составляла 100% (р<0,01). Смертность же личинок 4−6-х возрастов в 1-е сутки составляла 30,0±2,0%, а в последующие дни 16,1±2,3% - 0,5±0,5% (р<0,01). В контрольных вариантах сохранность личинок составила 100,0% (1X0,01).

2. Высокое патогенное действие бациллы турингиензис на личинок большой восковой моли в раннем возрасте обусловлено действием 5-эндотоксина на фоне нарушения целостности и снижения функциональной активности клеточных мембран эпителия кишечника.

3. Снижение бактериоза личинок большой восковой моли в 4-м возрасте связано с изменением спектра и активности неспецифических эстераз в среднем кишечнике и гемолимфе, появлением индуцибельной изоформы эстераз, а также деградацией изоформ Ез и Е5.

4. При развитии инфекции, вызванной бациллой турингиензис, у личинок 4−6-го возрастов, происходило изменение баланса «оксиданты-антиоксиданты» в гемолимфе и кишечнике личинок большой восковой моли. Уровень снижения их смертности в 1-е сутки составил 30,0±2,0%, а на 2-е -16,1±2,3% и на 3-й сутки 0,5±0,5% (р<0,01).

5. Под воздействием метаболитов (белковые фракции) бациллы турингиензис личинки большой восковой моли всех возрастов не погибали, так как в белковых фракциях не содержался 5-эндотоксин. Происходило только снижение их живой массы (р<0,05).

6. Метаболиты (белковые фракции) бациллы турингиензис вызывали повышение активности супероксиддисмутазы, каталазы и окислительную модификацию тиолов в гемолимфе и среднем кишечнике личинок большой восковой моли 4−6 возрастов на 4-е-12-е сутки.

Выживаемость их при этом составляла 100,0%.

7. Содержание глутатион-8-трансферазы в кишечнике большой восковой моли на 16-е сутки возрастало в 3 раза. Повышение активности глутатион-8-трансферазы способствовало перекисному окислению липидов, инактивации и выведению из организма личинок большой восковой моли токсичных продуктов, образующихся при бактериозе насекомых, что способствовало их 100% выживаемости.

8. Ферментативные и неферментативные компоненты антиоксидантной системы предотвращали разрушение высокореакционных радикалов в гемолимфе, кишечнике личинок большой восковой моли и способствовали их выживаемости.

9. Метаболиты (белковые фракции) бациллы турингиензис сохраняли свою активность при нагревании до 80 °C. При более высокой температуре они полностью теряли ее. При -5°С и рН 3,4−9,0 активность метаболитов (белковые фракции) бациллы турингиензис сохранялась.

ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

1. Результаты исследований используются при обучении студентов зооинженерного факультета и факультета ветеринарной медицины. Они могут также быть использованы аспирантами при проведении исследований, связанных с биологическими способами защиты пчел от вредителей и болезней.

2. Результаты исследований могут служить основой для поиска новых вторичных метаболитов, нарушающих баланс оксиданты-антиоксиданты у насекомых и использования их для совершенствования биопрепаратов на основе бациллы турингиензис, применяемых для защиты пчел от вредителей и болезней.

Показать весь текст

Список литературы

  1. .И. Человек и противоокислительные вещества / Ж. И. Абрамова, Г. И. Оксенгендлер. JL: Наука. Ленингр. Отд-ние, 1985. -115 с.
  2. P.P. Споро- и кристаллообразование у Bacillus thuringiensis / P.P. Азизбекян, Т. А. Смирнова // Успехи микробиол. 1988. -Т. 2.-С. 82−108.
  3. Д.В. Активность ферментов детоксикации на начальной стадии формирования резистентности к инсектицидам у комнатной мухи / Д. В. Амирханов, М. П. Соколянская // Агрохимия. 1992. -№ 10.-С. 115−121.
  4. Г. К. Защитные реакции гемолимфы насекомых при микотоксикозе / Г. К. Андросов, М. И. Алиева // Общая биология. 1980. — Т. 41, вып. 5.-С. 726−733.
  5. Е.И. Свойства и функции глутатион-8-трансферазы членистоногих / Е. И. Баканова, О. Ю. Еремина, С. А. Рославцева // Изв. РАН. Сер. биол. 1992. — № 4. — С. 537−545.
  6. Н.М. Антагонистические свойства и продуцирование экзотоксина Bacillus thuringiensis / Н. М. Барбашова, Г. А. Владимирова // Тр. ВНИИСХМ. 1981. -Т. 51. — С. 151−158.
  7. A.M. Биохимические основы микробиологического синтеза / A.M. Безбородов. М., 1984. — 394 с.
  8. К. Значение лецитин-вителлиновой реакции для дифференциации видов споровых бактерий / К. Беттхер // Микробиология. -1961.-Т. 30.-С. 673−678.
  9. М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов / М. В. Биленко. М.: Медицина, 1989. — 368 с.
  10. Л.П. Бактериоцины: Критерии, классификация, свойства, методы выявления / Л. П. Блинкова // Микробиология 2003. — № 3. -С. 109−113.
  11. Л.П. Перспективы использования бактериоцинов для профилактики и терапии инфекций / Л. П. Блинкова // Микробиология 1984. -Вып. 5.-С. 10−14.
  12. Л.П. Получение томицида нового бактерийного препарата и изучение его биологической активности / Л. П. Блинкова: Дис. д-ра биол. наук.-М., 1986.-214 с.
  13. Е.Б. Кинетические особенности токоферолов как антиоксидантов / Е. Б. Бурлакова, С. А. Крашаков, Н. Г. Храпова. -Черноголовка, 1992. 56 с.
  14. Л.И. Бактериальные болезни насекомых / Л. И. Бурцева, М. В. Штерншис, Г. В. Калмыкова // Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты / Под ред. В. В. Глупова. М.: Круглый год, 2001. -С. 189−245.
  15. Л.И. Биологические особенности бактерий Bacillus thuringiensis / Л. И. Бурцева: Дис.канд. биол. наук. Л., 1970. — 115 с.
  16. Л.И. О выборе штаммов Вас. thuringiensis var. galleriae для производства энтобактерина / Л. И. Бурцева, М. М. Скворцова, Н. И. Шашкина // Сиб. вестн. с.-х. наук. 1973. — Т. 2. — С. 33.
  17. Л.И. Селекция Bacillus thuringiensis: изменчивость патогенных свойств / Л. И. Бурцева // Энтомопатогенные бактерии и их роль в защите растений: Сб. науч. тр. Новосибирск, 1987. — Т. 2. — С. 22−31.
  18. Я. Микробиологические методы борьбы с вредными насекомыми (Болезни насекомых) / Я. Вейзер М.: Колос, 1972. — 640 с.
  19. Ю.А. Свободные радикалы в живых системах / Ю. А. Владимиров, О. А. Азизова, А. И. Деев // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. 1991. — Т. 29. — С. 1−249.
  20. О.Ф. Вредители пчел и меры борьбы с ними, М., 1984. -С. 18−22.
  21. О.Ф., Лихотин А. К. Болезни и вредители пчел. 2-е изд., перераб. и доп. — М.: Мир, 2003. — С. 263−266.
  22. М.Н. Антиоксидантные ферменты сульфатредуцирующей бактерии Desulfovibrio desulfuricans: супероксиддисмутаза и пероксидазы / М. Н. Давыдова, Р. З. Сабирова // Биохимия. 2002. — Т. 67, вып. 7. — С. 990−994.
  23. Две формы р-экзотоксина Bacillus thuringiensis / А. А. Соломин, Г. П. Буров, Н. М. Онацкий и др. // Биотехнология. 1989. — № 6. — С. 792−795.
  24. М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. М.: Мир, 1982.1120 с.
  25. .А. Методика полевого опыта с основами статистической обработки результатов исследований / Б. А. Доспехов. 5-е изд., доп., перераб. — М.: Агропромиздат, 1985. — 351 с.
  26. Н.С. Биологически активные соединения, определяющие токсичность микробных инсектицидов на основе Bacillus thuringiensis / Н. С. Егоров, Т. Г. Юдина: Обзор / ВНИИСЭНТИ. 1989. — Вып. 6. — С. 50.
  27. Н.С. О корреляции между инсектицидной и антибиотической активностями параспоральных кристаллов Bacillus thuringiensis / Н. С. Егоров, Т. Г. Юдина, А. Ю. Баранов // Микробиология. -1990.-Т. 59.-С. 448−452.
  28. Т.М. Биологическое обоснование применения микроспоридий против совок самостоятельно и совместно с бактериальными препаратами / Т. М. Ефименко: Автореф.. канд. биол. наук. JI., 1989. -19 с.
  29. Н.К. Окислительный стресс: Биохимический и патофизиологический аспекты / Н. К. Зенков, В. З. Ланкин, Е. Б. Меныцикова. М.: МАИК «Наука/Интерпериодика», 2001. — 343 с.
  30. А. Фосфолипаза С Bacillus thuringiensis: субстратная специфичность, гидролиз п-нитрофенилфосфорилхолина и энтомопатогенность / А. Иванов, И. Кузманова, Е Камберов // Биотехнология. 1990. -№ 5. — С. 69−72.
  31. В.Л. Фосфолипаза и термолабильный экзотоксин Bacillus thuringiensis / В. Л. Ивинскене // Энтомопатогенные бактерии и их роль в защите растений: Сб. науч. тр. / ВАСХНИЛ. Сиб. отд-ние. -Новосибирск, 1987. С. 57−75.
  32. Г. В. Биологическое разнообразие бактерий Bacillus thuringiensis из естественных экосистем / Г. В. Калмыкова: Афтореф. дис.. канд. биол. наук. / Институт систематики и экологии животных СО РАН. -Новосибирск, 2003. 20 с.
  33. JT.K. Структура, свойства и механизм действия 8-эндотоксина Bacillus thuringiensis / JI.K. Каменек // Энтомопатогенные бактерии и их роль в защите растений: Сб. науч. тр. / ВАСХНИЛ. 1987. — С. 42−57.
  34. Н.В. Бактериальные средства борьбы с грызунами и вредными насекомыми / Н. В. Кандыбин. М.: Агропромиздат, 1989. — 175 с.
  35. Н.В. Микробиологизация альтернатива химизации при получении экологически чистой продукции / Н. В. Кандыбин, О. В. Смирнов // Производство экологически безопасной продукции растениеводства. — Пущино, 1995. — Вып. 1. — С. 66−72.
  36. Н.Б. Глутатион-Б-трансферазы, ферменты детоксикации / Н. Б. Кахновер, Ю. В. Хмелевский // Украинский биохимический. 1983.-Т. 55,№ 1.-С. 86−92.
  37. М. Биологическое обоснование применения биопрепаратов против листогрызущих вредителей капусты / М. Койта: Автореф. дис.канд. с.-х. наук-М., 1988.- 19 с.
  38. Л.С. Глутатионтрансферазы / Л. С. Колесниченко, В. И. Кулинский // Успехи современной биологии 1989. — Т. 107, вып. 2. — С. 179−194.
  39. Д.А. Биологическая защита капусты / Д. А. Колесова, В. П. Михальцов // Защита растений. 1995. — № 7. — С. 39−40.
  40. Е.Н. Анализ множественных форм неспецифических эстераз гусениц капустной совки, зараженных микроспоридиями Vairimorpha antheraeae / Е. Н. Кольчевская, А. Г. Кольчевский // Бюл. ВНИИЗР. 1988. -№ 71.-С. 18−21.
  41. И.Т. Микробиологическая защита растений: Справочник / И. Т. Король. М.: Колос, 1993. — 79 с.
  42. Л.И. Генетика изоферментов / Л. И. Корочкин, О. Л. Серов, А. И. Пудовкин. -М: Наука, 1977. 275 с.
  43. Д.Г. Бактериоциногения / Д. Г. Кудлай, В. Г. Лиходед. -Л.: Медицина, 1966. 202 с.
  44. Н.В. Уровни численности вредных и полезных насекомых при разных методах защиты капусты / Н. В. Лаппа, В. М. Гороль, В. Ф. Дрозда // Биологический метод борьбы с вредителями овощных культур. М., 1990. -С. 103−106.
  45. А.Л. Биохимия: молекулярные основы структуры и функции клетки / А. Л. Ленинджер. М, 1974. — 956 с.
  46. И.Н. Исследование ферментных систем детоксикации инсектицидов у колорадского жука / И. Н. Леонова, С. В. Неделькина, Р. И. Салганик // Биохимия. 1986. — Т. 51, вып. 3. — С. 426−431.
  47. А.Я. Действие /3-экзотоксина Bacillus thuringiensis на насекомых / А. Я. Лескова, Л. М. Рыбина, А. Я. Чумакова // Бактериальные средства и методы борьбы с насекомыми и грызунами. 1972. — С. 52−57.
  48. А.Я. Патогенные свойства Bacillus thuringiensis и условия эффективного использования их для борьбы с вредными насекомыми / А. Я. Лескова: Автореф. дис. д-ра биол. наук Л., 1975. — 45 с.
  49. А.Я. Термостабильный экзотоксин Bacillus thuringiensis / А. Я. Лескова, Л. М. Рыбина // Энтомопатогенные бактерии и их роль в защите растений: Сб. науч. тр./ ВАСХНИЛ. Сиб. отд-ние. Новосибирск, 1987. — С. 31−42.
  50. Я.Л. Изменение активности детоксицирующих ферментов и антиоксидантного статуса личинок Galleria mellonella L. при микроспоридиозе / Я. Л. Лозинская: Автореф. дис.. канд. биол. наук. -Новосибирск, 2002. 19 с.
  51. Е.Б. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов / Е. Б. Меныцикова, Н. К. Зенков // Успехи современной биологии. 1993. — Т. 113, вып. 4. — С. 442−455.
  52. Метод определения активности энтомопатогенного кристаллообразующего белка Bacillus thuringiensis / A.JI. Михайлова, Ф. С. Клепикова, Г. Г. Честухина, В. М. Степанов // Прикладная биохимия и микробиология. 1984. — Вып. 5. — С. 682−687.
  53. Номенклатура ферментов: Рекомендации Международного биохимического союза по номенклатуре и классификации ферментов, а также по единицам ферментов и символам кинетики ферментативных реакций / ВИНИТИ. М, 1979. — 254 с.
  54. А.Ф. Болезни и лечение пчел. Диагностика и профилактика болезней. Борьба с вредителями и хищниками пчел. М.: «АКВАРИУМ ЛТД», К.: ФГУИППВ, 2003. — С. 99−101.
  55. Л.А. Природоохранная защита капусты от вредителей / Л. А. Осинцева // Аграрная наука. 1995. — № 2. — С. 46−47.
  56. В.И., Нешатаева Е. В. Болезни и вредители пчел. Изд. 2-е, испр. и доп. М., «Колос», 1977. С. 139−143.
  57. Т.А. Совершенствование биологической защиты капусты от капустной совки / Т. А. Попова: Автореф. дис.канд. биол. наук. М., 1988.- 15 с.
  58. И.Ю. Роль эстеразы ювенильного гормона в метаморфозе Diptera / И. Ю. Раушенбах, Н. С. Лукашина, Т. М. Хлебодарова // Генетика. 1991. — Т. 22, № 3. — С. 274−281.
  59. Риб Р. Д. Пчеловоду Сибири Сибири и Казахстана. Усть-Каменогорск: «Медиа-Альянс», 2006. — С. 18−22.
  60. В.А. Фенольные антиоксиданты: Реакционная способность и эффективность / В. А. Рогинский. М.: Наука, 1988. — 231 с.
  61. С.А. Активность эстераз у различных насекомых / С.А. Рославцева// Энтом. обозр. 1971. — Т. 50, вып. 1. — С. 32−37.
  62. С.А. Исследование эстеразных систем насекомых / С. А. Рославцева, О. Ю. Еремина, И. Н. Костырко // Агрохимия. 1990. — № 10. -С. 117−123.
  63. С.А. Современные воззрения на биохимические механизмы резистентности / С. А. Рославцева // Агрохимия. 1994. — № 10. -С. 143−148.
  64. С.А. Эстеразы членистоногих и их роль в механизмах детоксикации инсектоакарицидов / С. А. Рославцева, Е. И. Баканова, О. Ю. Еремина // Изв. РАН. Сер. биол. 1993. — № 3. — С. 368−375.
  65. В.В. Детоксицирующие ферменты насекомых при микозах / В. В. Серебров: Автореф. дис.. канд. биол. наук. Новосибирск, 2000.- 19 с.
  66. В.В. Изменение активности и спектра эстераз гемолимфы гусениц вощинной моли Galleria mellonella L. (Lepidoptera: Pyrallidae) при микозах / В. В. Серебров, А. А. Алексеев, В. В. Глупов // Изв. АН. Сер. биол. 2001. — № 5. — С. 588−592.
  67. Ю.Я. Подавление активности эстераз как особенность патогенеза микроспоридиоза сверчков Gryllus bimaculatus / Ю. Я. Соколова, О. В. Сундуков // Паразитология. 1999. — Т. 33, вып. 6. — С. 527−536.
  68. В.В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстремальное воздействие / В. В. Соколовский // Вопр. мед. химии. 1988 — № 6. — С. 2−11.
  69. Н.Г. Обнаружение и частичная характеристика бактериоцина у метанотрофных бактерий Methylobacter bovis / Н. Г. Старостина, Н. И. Пашкова, А. Б. Циоменко // Биохимия. 1998. — Т. 63, вып. 10.-С. 1320−1324.
  70. Н.М. Борьба с болезнями и вредителями // Пчеловодство. 1996. -№ 6. — С. 18−20.
  71. О.В. Некоторые биохимические механизмы резистентности / О. В. Сундуков // Резистентность вредителей сельскохозяйственных культур к пестицидам и ее преодоление: Сб. науч. тр. ВИЗР. М.: Агропромиздат, 1990. — С. 59−64.
  72. Н.А. Техническая энтомология новая отрасль прикладной энтомологии / Н. А. Тамарина // Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Энтомология. — 1987. — Т. 7. — С. 248−258.
  73. И.И. Сравнительный анализ карбоксилэстераз в различных органах половой системы самцов Drosophila подгруппы melanogaster / И. И. Успенский, М. З. Людвиг, Л. И. Корочкин // Общ. биол. -1988.-Т. 49,№ 5.-С. 601−610.
  74. Ю.Б. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии / Ю. Б. Филиппович, А. С. Коничев. М.: Наука, 1987. — 168 с.
  75. В.Б. Экология насекомых / В. Б. Чернышов. М.: Изд-воМГУ, 1996.-304 с.
  76. Г. Г. Протеиназы, связанные с кристаллами Bacillus thuringiensis / Г. Г. Честухина, И. А. Залунин, Костина // Биохимия. 1978. — Т. 43, вып. 5. — С. 857−864.
  77. Э. Патология насекомых / Э. Штейнхауз М.: Изд-во иностр. лит., 1952. — 348 с.
  78. М.В. Биопрепараты в защите растений / М. В. Штерншис, Ф. С. Джалилов, И. В. Андреева, О. Г. Томилова. Новосибирск, 2000. — 128 с.
  79. М.В. Защита капусты от вредителей в Западной Сибири / М. В. Штерншис, В. П. Цветкова, О. Г. Томилова // Производство экологически безопасной продукции растениеводства. Пущино, 1995. -С.195−197.
  80. М.В. Критерии повышения эффективности энтомопатогенных бактериальных препаратов / М. В. Штерншис // Энтомопатогенные бактерии и их роль в защите растений. Новосибирск, 1987.-С. 75−91.
  81. М.В. Повышение эффективности микробиологической борьбы с вредными насекомыми: Монография / М. В. Штерншис / Новосиб. гос. аграр. ун-т. Новосибирск, 1995. — 194 с.
  82. М.В. Регуляция численности вредителей сельскохозяйственных культур с помощью энтомофагов / М. В. Штерншис. -Новосибирск, 1991. 60 с.
  83. Т.Г. Действие 5-эндотоксинов четырех подвидов Bacillus thuringiensis на различных прокариот / Т. Г. Юдина, JT.H. Бурцева // Микробиология. 1997. — Т. 66, № 1. — С. 25−31.
  84. Т.Г. Чувствительность диссоциантов Micrococcus luteus к действию 5-эндотоксинов Bacillus thuringiensis / Т. Г. Юдина, Е. С. Милько, Н.С. Егоров// Микробиология. 1996. — Т. 65, № 3. — С. 365−369.
  85. О.Ю. Токсичность кислорода и биологические системы (Эволюционные экологические и медико биологические аспекты) / О. Ю. Янковский — СПб.: Игра, 2000. — 294 с.
  86. A signal peptide secretion-dependent bacteriocin from Carnobacterium divergens / R.W. Worobo, M.J. van Belkum, M. Sailer, K.L. Roy, J.C. Vederas, M.E. Stiles // Bacteriol. 1995. — V. 177. — P. 3143−3149.
  87. Activity of superoxide dismutase and catalase in the bean weevil (Acanthoscelides obtectus) selected for postponed senescence / D. Seslija, D. Blagojevic, M. Spasic, N. Tucic // Exp. Gerontol. 1999. — V. 34, № 2. — P. 18 595.
  88. Ahern M. Isolation and characterization of a novel bacteriocin produced by Bacillus thuringiensis strain B439 / M. Ahern, S. Verschueren, D. Sinderen // FEMS Microbiology Letters. -2003. V. 220. — P. 127−131.
  89. Ahmad S. Glutathione peroxidase activity in insects: a reassessement / S. Ahmad, M.A. Beilstein, R.S. Pardini // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1989. -V. 12.-P. 31−49.
  90. Ahmad S. Mechanisms for regulating oxygen toxicity in phytophagous insects / S. Ahmad, R.S. Pardini // Free Radic. Biol. Med. 1990. -V. 8, № 4.-P. 401−413.
  91. Aldrin epoxidation, dihydroisodrin hydroxylation and p-cloro-N-methyl-aniline demethylation in six species of saturniid larvae / R.I. Krieger, C.F. Wilkinson, L.J. Hicks, E.F. Taschenberd // Econ. Entomol. 1976. — V. 69, № 1. -P. 1−5.
  92. Andrews R.E. Protease activation of the entomocidal protoxin of Bacillus thuringiensis subsp. Kurstaki/ R.E. Andrews, M.M. Bibilos, L.A. Bulla// Appl. Environ. Microbiol. 1985. — V. 50. — P. 737−742.
  93. Andrews R.E. Protease activation of the entomocidal protoxin of Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki / R.E. Andrews, M.M. Bibilos, L.A. Bulla // Appl. Environ. Microbiol. 1985. — V. 50. — P. 737−742.
  94. Angus Т.A. A bacterial toxin paralyzing silkwarm larvae / T.A. Angus // Nature. 1954. — V. 173. — P. 545−546.
  95. Angus T.A. Comparative toxicity of the parasporal inclusions of three entomogenous bacteria / T.A. Angus // Invertebr. Pathol. 1967. — V. 9. — P. 256 260.
  96. Antioxidant defenses in caterpillars: role of the ascorbate-recycling system in the midgut lumen / R.V. Barbehenn, S.L. Bumgarner, E.F. Roosen, M.M. Martin // Insect Physiol. 2001. — V. 47. — P. 349−357.
  97. Antioxidant status and stress resistance in long- and short-lived lines of Drosophila melanogaster / R.J. Mockett, W.C. Orr, J.J. Rahmandar, B.H. Sohal, R.S. Sohal // Exp. Gerontol. 2001. — V. 36. — P. 441−630.
  98. Aptosoglou S.G. Distribution and characterization of Bacillus thuringiensis in the environment of the olive in Greece / S.G. Aptosoglou, A. Sivropoulou, S.I. Koliais // Microbiologica. 1997. — V. 20. — P. 69−76.
  99. Aranda E. Interactions of Bacillus thuringiensis crystal proteins with the midgut epithelial cells of Spodoptera frugiperda (Lepidoptera: Noctuidae) / S.G. Aptosoglou, A. Sivropoulou, S.I. Koliais // Invertebr. Pathol. 1996. — V. 68. -P. 203−212.
  100. Aronson A. The protoxin composition of Bacillus thuringiensis insecticidal inclusions affects solubility and toxicity / A. Aronson // Appl. Environ. Microbiol. 1995. — V. 61. — P. 4057−4060.
  101. Asperen K. van. A study of housefly esterase by means of a sensitive colorimetric method / K. van. Asperen // Insect Physiol. 1962. — V. 8. — P. 401 416.
  102. Bacillus thuringiensis subsp. tenebrionis, strain BI 256−82: a third pathotype within the H-serotype 8a8b / A. Krieg, W. Schnetter, A.M. Huger et al. // System. Appl. Microbiol. 1987. — V. 9. — P. 138−141.
  103. Barbehenn R.V. Gut-Based antioxidant enzymes in a polyphagous and a graminivorous grasshopper / R.V. Barbehenn // Chem. Ecol. 2002. — V. 28, №. 7.-P. 1329−1347.
  104. ИЗ.ВееЬее Т. Differential inhibition of mammalian ribonucleic acid polymerases by an exotoxin from Bacillus thuringiensis / T. Beebee, A. Korner, R.P.M. Bond // Biochem. 1972. — V. 227. — P. 619−625.
  105. Biochemical defense of pro-oxidant plant allelochemicals by herbivorous insects / S. Ahmad // Biochem. Syst. Ecol. 1992. — V. 20. — P. 269 296.
  106. Biosynthesis of bacteriocins in lactic acid bacteria / I.F. Nes, D.B. Diep, L.S. Havarstein, M.B. Brurberg, V. Eijsink, H. Holo // Antonie van Leeuwenhoek 1996. — V. 70. — P. 113−128.
  107. Bizani D. Characterization of a bacteriocin produced by a newly isolated Bacillus sp. Strain 8 A / D. Bizani, A. Brandelli // Appl. Microbiol. -2002.-V. 93.-P. 512−519.
  108. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding / M.M. Bradford // Anal. Biochem. 1976. — V. 72. — P. 248−254.
  109. Bulet Ph. A novel insect defensin mediates the inducible antibacterial activity in larvae of the dragonfly Aeschna cyanea (Paleoptera, Odonata) / Ph. Bulet, S. Cociancich // Eur. Biochem. 1992. — V. 209. — P. 977−984.
  110. Cabbage looper antioxidant enzymes: tissue specificity / S. Ahmad, D.L. Duval, L.C. Weinhold, R.S. Pardini // Insect. Biochem. 1991. — V. 21. — P. 563−572.
  111. Caratenoids, tocopherols, and thiols as biological singlet molecular oxygen quenchers / P. Dimascio, T.P.A. Devasagayam, S. Raiser, H. Sies // Biochem. Soc. Trans. 1990. — V. 18.-P. 1054−1056.
  112. Carroll J. Proteolytic processing of a coleopteran-specific 5-endotoxin produced by Bacillus thuringiensis var. tenebrionis / J. Carroll, J. Li, D.J. Ellar // Biochem. 1989.-V. 261.-P. 99−105.
  113. Characterization of a broad range antimicrobial substance from Bacillus cereus / P.A. Risoen, P. Ronning, I.K. Hegna, A.-B. Kolsto // Applied Microbiology. 2004. — V. 96. — P. 648−655.
  114. Characterization of a broad range antimicrobial substance from Bacillus cereus / P.A. Risoen, P. Ronning, I.K. Hegna, A.-B. Kolsto // Applied Microbiology. 2004. -V. 96. — P. 648−655.
  115. Chien C. Studies on glutathione-transferase in Helicoverpa (=Heliothis) zea / C. Chien, W.C. Dauterman // Insect Biochem. 1991. — V. 21. -P. 857−864.
  116. Chilcott C.N. Isolation and toxicity of Bacillus thuringiensis from soil and insect habitats in New Zealand / C.N. Chilcott, P.J. Wigley // Invertebr. Pathol. 1993.-V. 61.-P. 244−247.
  117. Choi G.J. Involvement of catalase and superoxide dismutase in resistance of botrytis cinerea to dicarboximide fungicide vinclozolin / G.J. Choi, H.J. Lee, K.Y. Cho // Pesticide biochem. and physiol. 1997. — V. 59. — P. 1−10.
  118. Choi J. Characterization of superoxide dismutase activity in Chironomus riparius Mg. (Diptera, Chironomidae) larvae a potential biomarker / J. Choi, H. Roche, T. Caquet // Сотр. Biochem. Physiol. — 1999. — V. 124 C. — P. 73−81.
  119. Crickmore N. The diversity of Bacillus thuringiensis 5-endotoxins / N. Crickmore // Entomopathogenic bacteria: from laboratory to field application. -Kluwer Academic Publishers, 2000. P. 65−78.
  120. Cu-binding proteins of digestive tract of Galleria mellonella caterpillars (Lepidoptera: Pyralidae) / B. Polek, J. Godocikova, R. Batora, M. Ursinyova // Biologica. 1993. — V. 48. — P. 631 -636.
  121. Dalhammar G. Characterization of inhibitor A, a protease from Bacillus thuringiensis which degrades attacins and cecropins, two classes of antibacterial proteins in insect / G. Dalhammar, H. Steiner // Eur. Biochem. -1984.-V. 139.-P. 247−252.
  122. De Lucca A.J. Bacillus thuringiensis distribution in soils of the United States / A.J. De Lucca, J.G. Simonson, A.D. Larson // Can. Microbiol. 1981. — V. 27.-P. 865−870.
  123. Degradation of Bacillus thuringiensis serovar kurstaki after aeriall application to a Polish pine stand / P.H. Damgaard, H. Malinowski, B. Glowacka et al. // IOBC/WPRS Bulletin. 1996. — V. l 9. — P. 61−65.
  124. Delves-Broughton J. Nisin and its uses as food preservative / J. Delves-Broughton // Food Technology. 1990. — V. 44. — P. 100−113.
  125. Determination and distribution of cry-type genes of Bacillus thuringiensis isolates from Taiwan / K.-F. Chak, D.-C. Chao, M.-Y. Tseng et al. // Appl. Environ. Microbiol. 1994. — V. 60. — P. 2415−2420.
  126. Donovan W.P. Cloning of the nprA gene for neutral protease A of Bacillus thuringiensis and effect of in vivo deletion of nprA on insecticidal crystal protein / W.P. Donovan, Y. Tan, A.C. Slaney // Appl. Environ. Microbiol. 1997. -V. 63.-P. 2311−2317.
  127. Donovan W.P. Gene knockout demonstrates that vip3A contributes to the pathogenesis of Bacillus thuriengiensis toward Agrotis ipsilon and Spodoptera exigua / W.P. Donovan, J.C. Donovan, J.T. Engleman // Inverteb. Pathology. -2001.-P. 1−7.
  128. Ebersold H.R. Changes in the structure of the gut epithelium of the Pieris Brassicae in-duced by the endotoxin of Bt. / H.R. Ebersold // Bull. soc. entomol. Suisse. -1977. V. 50. — P. 269−276.
  129. Edlund T. Evidence for two immune inhibitors from Bacillus thuringiensis interfering with the humoral defense system of saturniid pupae / T. Edlund, I. Siden, H.G. Boman // Infect. Immun. 1976. — V. 14. — P. 934−941.
  130. Edwards D.L. Novel isolates of Bacillus thuringiensis having activity against nematodes / D.L. Edwards, J. Payne, G.G. Soares- Pat. USA 4 948 734. Mycogen Corp. № 84 653. 12.08.87. 14.08.1990.
  131. Effect of Bacillus thuringiensis toxins on the midgut of the nun moth Lymantria monacha / C. Rausell, N. De Decker, I. Garcia-Robles, B. Escrihe, E. Van Kerkhove, M. D. Real, A. C. Martinez-Ramirez // Invert. Pathol. 2000. — V. 75.-P. 288−291.
  132. Effect of Bacillus thuringiensis toxins on the midgut of the nun moth Lymantria monacha I C. Rausell, N. De Decker, I. Garcia-Robles, B. Escrihe, E. Van Kerkhove, M.D. Real, A.C. Martinez-Ramirez // Invert. Pathol. 2000. — V. 75.-P. 288−291.
  133. Effect of the host plant on the antioxidative defence in the midgut of Lymantria dispar L. Caterpillars of population origins / V. Peric-Mataruga, D. Blagojevic, M.B. Spasic, J. Ivanovic, M. Jankovic-Hladni // Insect Physiol. 1996. -V. 43.-P. 101−106.
  134. Esterase gene amplification in Culex pipiens / T. Gullemaund, N. Makate, B. Hirst, A. Callaghan // Insect Mol. Biol. 1997. — V. 6. — P. 319−327.
  135. Esterase patterns of species in the Drosophila buzzatii cluster / A.S. Lapenta, H.E.M. de Campos Bicudo, C. R. Ceron, J.A. Cordeiro // Cytobios. -1995.-V. 84.-P. 13−29.
  136. Favret M.E. Thuricin: The bacteriocin produced by Bacillus thuriengiensis / M.E. Favret, A.A. Yousten // Invert. Pathol. 1989. — V. 53. — P. 206−216.
  137. Feitelson J.S. Bacillus thuringiensis: insects and beyond / J.S. Feitelson, J. Payne, L. Kim // Bio Technology. 1992. — V. 10. — P. 271−275.
  138. Felton G.W. Antioxidant systems in insects / G.W. Felton, C.B. Summers // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1995. — V. 2. — P. 187−197.
  139. Felton G.W. Ascorbate oxidation reduction in Helicoverpa zea as a scavenging system against dietary oxidants / G.W. Felton, S.S. Duffey // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1992. — V. 19. — P. 27−37.
  140. Feyereisen R. Insect P450 enzymes / R. Feyereisen // Ann. Rev. Entomol. 1999. — V. 44. — P. 507−533.
  141. Fisher F.M. Nosema as a source of juvenile hormone in parasitized insects / F.M. Fisher, R.C. Sanborn // Biol. Bull. 1964. — V. 126. — P. 235−252.
  142. Fisher F.M. Production of insect juvenile hormone by the microsporidian parasite Nosema / F.M. Fisher, R.C. Sanborn // Nature. 1962. -V. 194.-P. 1193.
  143. Franz C.M.A.P. Simple method to identify bacteriocin induction peptides and to auto-induce bacteriocin production at low cell density / C.M.A.P. Franz, M.E. Stiles, M.J. van Belkum // FEMS Microbiol. Letters 2000. — V. 186. -P. 181−185.
  144. Gill S.S. The mode of action of Bacillus thuringiensis endotoxins / S.S. Gill, E.A. Cowles, P.V. Pietrantonio // Annu. Rev. Entomol. 1992. — V. 37. -P. 661−636.
  145. Golgberg L.J. A bacterial spore demonstrating rapiol larvicidal activity against Anopheles sergentii, Aedes aegypti and Culex pipiens / L.J. Golgberg, J. Margalitt // Mosq. News. 1977. — V. 37. — P. 355−358.
  146. Grant D.F. Glutathione S-transferase 1 and 2 in susceptible and insecticide resistant Aedes aegypti / D.F. Grant, F. Matsumura // Pestic. Biochem. Physiol. 1989.-V. 33.-P. 132−143.
  147. Griego V. M. Scanning electron microscopy of the disruption of Tobacco Hornworm, Manduca Sexta midgut by Bt endotoxin / V. Griego // Invert. Pathol. 1980.-V. 35.-P. 186−189.
  148. Gu X. Developmental profiles and characteristics of haemolymph juvenile hormone esterase, general esterase and juvenile hormone binding in the cricket, Gryllus assimilis / X. Gu, A.J. Zera // Сотр. Biochem. Physiol. 1994. -V. 107.-P. 553−560.
  149. Habig W.H. Glutathione-S-transferases / W.H. Habig, M.J. Pabst, W.B. Jakoby // Biol. Chem. 1974. -V. 249. — P. 7130−7139.
  150. Haider M.Z. Analysis of the molecular basis of insecticidal specificity of Bacillus thuringiensis crystal 5-endotoxin / M.Z. Haider, D.J. Ellar // Biochem. 1987.-V. 248.-P. 197−201.
  151. Halliwell B. The antioxidants of human extracellular fluids / B. Halliwell, J.M.C. Gutteridge // Arch. Biochem. Biophys. 1990. — V. 280. — P. 1−8.
  152. Heimpel A.M. Bacterial insecticides / A.M. Heimpel, T.A. Angus // Bacterial. Rev. 1960. -V. 24. — P. 266−288.
  153. Heimpel A.M. The pH in the gut and blood of the larch sawfly, Pristiphora erichsonii (Htg) and other insects with reference to the pathogenicity of Bac. cereus Fr. et Fr. / A.M. Heimpel // Canad. Zool. 1955. — V. 33. — P. 99 106.
  154. Helinski D. Genetic engineering of microorganisms for chemicals / D. Helinski- A. Hollaender (ed.). Plenum Press. 1982. — P. 5−24.
  155. Herbert D.A. Bioassay of a beta-exotoxin of Bacillus thuringiensis against Geocoris punctipes (Hemiptera: Lygaedae) / D.A. Herbert, J.D. Harper // Econ. Entomol. 1986. — V. 79. — P. 592−595.
  156. Hinton A.C. Purification of juvenile hormone esterase and molecular cloning of the cDNA from Manduca sexta / A.C. Hinton, B.D. Hammock // Insect. Biochem. Mol. Biol. 2001. — V. 32. — P. 57−66.
  157. Hirayama K. Effect of oxidative stress on interorgan metabolism of glutathione / K. Hirayama, A. Yasutake, M. Inoue // Med. Biochem. Chem. Asp. Free Rad. -1989. P. 559−562.
  158. Hoffman M.E. Correlation between cytotoxic effect of hydrogen peroxide and the yield of DNA strand breaks in cells of different species / M.E. Hoffman, A.C. Mello-Filcho, R. Meneghini // Biochim. Biophys. Acta. 1984. -V. 781.-P. 234−238.
  159. Hofte H. Insecticidal crystal proteins of Bacillus thuringiensis / H. Hofte, H.R. Whitely // Microbiol. Rev. 1989. — V. 53. — P. 242−258.
  160. Hooper G.H.S. Esterase mediated hydrolysis of naphtyl esters, malathion, methoprene, and cecropia juvenile hormone in Culex pipiens pipiens /
  161. G.H.S. Hooper // Insect Biochem. 1976. — V. 6. — P. 255−266.
  162. Huang F. Comparison of midgut proteinases in Bacillus thuringiensis susceptible and — resistant Europian corn borer, Ostrinia nubilalis (Lepidoptera: Pyralidae) / F. Huang, K. Zhu, L. Buschman // Pesticide Biochem. Physiol. — 1999. -V. 65.-P. 132−139.
  163. Identification of p-exotoxin and a new exotoxin in Bacillus thuringiensis by using high-performance liquid chromatography / B.L. Levinson, K.J. Kasyan, S.S. Chiu et al. // Bacterid. 1990. — V. 172. — P. 3172−3179.
  164. Identity of megacin A with phospholipase A. / M. Ozaki, Y. Higashi,
  165. H. Saito, T. An, T. Amano // Biken. 1966. — V. 9. — P. 63−76.
  166. Insect glutathione-transferases. Biochemical characteristics of the major forms from houseflies susceptible and resistant to insecticides / D. Fournier, J.-M. Bride, M. Poirie, J.B. Berge, F.W. Plabb // Biol. Chem. 1992. — V. 267. -P. 1840−1845.
  167. Integration of the 8-endotoxin gene of Bacillus thuringiensis into the chromosome of root-colonizing strains of Pseudomonas using Tn5 / M.G. Obukowitz, F.T. Perlak, K. Kusamo-Kretzner et al. // Gene. 1986. — V. 45. — P. 327−331.
  168. Intestinal mucosal lipid peroxidation and absorptive function in Salmonella typhimurium mediated intestinal infection / A. Mehta, S. Singh, V.
  169. Dhawan, K.N. Ganguly // Mol. and Cell. Biochem. 1998. — V. 178. — P. 345−352.188.1shaaya I. Insect detoxifying enzymes: their importance in pesticide synergism and resistance /1. Ishaaya // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1993. -V. 22. — P. 263−276.
  170. Isolation and characterization of enterocin EJ97, a bacteriocin produced by Enterococcus faecalis EJ97 / A. Galvez, E. Valdivia, H. Abriouel, E. Camafeita, E. Mendez, M. Martinez-Bueno, M. Maqueda // Arch Microbiol. -1998.-V. 171.-P. 59−65.
  171. Jack R.W. Bacteriocins of Gram-positive bacteria / R.W. Jack, J.R. Tagg, B. Ray // Microbiological Reviews. 1995. — V. 59. — P. 171−200.
  172. Jetten A.M. Nature and properties of a Streptococcus epidermidis bacteriocin / A.M. Jetten, A.M. Vogels // Bacteriol. 1972. — V. 112, № 1. — P. 243−250.
  173. Johnson D.E. Contribution of Bacillus thuriengiensis spores to toxicity of purified Cry proteins towards Indianmeal moth larvae / D.E. Johnson, W.H. McGaughey // Curr. Microbiol. 1996. — V. 33. — P. 54−59.
  174. Kaelin P. Isolation of Bacillus thuringiensis from stored tobacco and Lasioderma serricorne (F) / P. Kaelin, P. Morel, F. Gadani // Appl. Environ. Microbiol. -1994. V. 60. — P. 19−25.
  175. Keller M. Digestion of 6-endotoxin by gut proteases may explain reduced sensitivity of advanced instar larvae of Spodoptera littoralis to CrylC / M. Keller, B. Sneh, N. Strizhov // Insect Biochem. Molec. Biol. 1996. — V. 26. — P. 365−373.
  176. Khodr В. Modulation of inflammation by reactive oxygen species: implications for aging and tissue repair / B. Khodr, Z. Khalil // Free Radical Biol. Med. 2001.-V. 30, № l.-P. 1−8.
  177. Kim Y.T. The p-exotoxin of Bacillus thuringiensis. I. Isolation and characterization / Y.T. Kim, H.T. Huang // Invertebr. Pathol. 1970. — V. 15. — P. 100−108.
  178. Klaenhammer T.R. Genetics of bacteriocins produced by lactic acid bacteria / T.R. Klaenhammer // FEMS Microbiology Review. 1993. — V. 12. — P. 39−86.
  179. Klein C. Biosynthesis of the lantibiotic subtilin is regulated by a histidine-kinase- response regulator system / C. Klein, C. Kaletta, K.D. Entian // Appl. and Environ. Microbiol. 1993. — V. 59. — P. 296−303.
  180. Konisky J. Bacteriocins. In: The bacteria a treatise on structure and function / J. Konisky- L.N. Ornson, J.R. Sokatch (ed.). New York, Acad. Press, 1978.-V. 6.-P. 71−136.
  181. Kono Y. Superoxide radical inhibits catalase. Plants / Y. Kono, I. Fridovich//Biol. Chem.- 1982.- V. 257. -P. 5751−5753.
  182. Kotze A.C. Purification and properties of glutathione-S-transferases from the larvae of the Australian sheep blowfly, Lucilia cuprina (Wiedemann) / A.C. Kotze, H.A. Rose // Insect Biochem. 1989. — V. 19. — P. 703−713.
  183. Kramer K.J. Insect chitinases: molecular biology and potential use as biopesticides / K.J. Kramer, S. Muthukrishnan // Insect Biochem. Molec. Biol. -1997.-V.27.-P. 887−900.
  184. Krieg A. Use of cryptograms for characterization of strains of the Bacillus thuringiensis-Bacillus cereus group/ A. Krieg // Invertebr. Pathol. 1971. -V. 17, № 2.-P. 297−298.
  185. Krieger R.I. Properties of the aldrin epoxidase system in the gut and fat body of a caddisfly larva / R.I. Krieger, P.W. Lee // Econ. Entomol. 1973. -V. 66,№ l.-P. 1−6.
  186. Kii E. Submitochondrial localization of kynurenine 3-hydroxylase from ovaries Ephestia kUhniella, Stratakis emmanuel / E. Kii // Insect Biochem. -1981.-V. 11.-P. 735−741.
  187. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmli // Nature. 1970. — V. 227. — P. 680 685.
  188. Lands W.E.M. Lipid metabolism / W.E.M. Lands // An. Rev. Biochem. 1965. — V. 34. — P. 313−339.
  189. Lecadet M.M. Bt-toxin-the proteinaceous crystal. / M.M. Lecadet- In: Microbiol toxins. Ed. Montie Th. C., N.Y.: Acad. Press, 1970. V. 3. — P. 437 471.
  190. Lee K. Glutathione S-transferase activities in phytophagous insects: induction and inhibition by plant phototoxins and phenols / K. Lee // Insect Biochem. 1991. — V. 21. — P. 353−361.
  191. Linde A. Juvenile hormone determination in healthy and microsporidia-infected larvae of lepidoptera / A. Linde, M. Henn // Proceedings of 26th Annual Meeting of the Society for Invertebrate Pathology, Ashville, NC. -1993.-P. 99.
  192. Locke M. Iron economy in insects: Transport, metabolism, and storage / M. Locke, H. Nichol // Annu. Rev. Entomol. 1992. — V. 37. — P. 195 215.
  193. Lord K.A. Hydrolysis of ester by extracts of insects / K.A. Lord, C. Potter//Nature. 1953.-V. 172.-P. 679−683.
  194. Lovgren A. Molecular characterization of immune inhibitor A, a secreted virulence protease from Bacillus thuringiensis / A. Lovgren, M. Zhang, A. Engstrom // Mol. Microbiol. 1990. — V. 4. — P. 2137−2146.
  195. Luthy P. Insecticidal toxins of Bacillus thuringiensis / P. Luthy // FEMS Microbiol. Lett. 1980. — V. 8. — P. 1−7.
  196. Lysenko O. Some characteristics of Galleria mellonella hemolymph proteins / 0. Lysenko // Invertebr. Pathol. 1972. — V. 19. — P. 335−341.
  197. Martin P.A.W. Worldwide abundance and distribution of Bacillus thuringiensis isolates / P.A.W. Martin, R.S. Travers // Appl. Environ. Microbiol. -1989.-V. 55.-P. 2437−2442.
  198. Mattews M.S. Ascorbate peroxidase: a novel antioxidant enzyme in insects / M.S. Mattews, C.B. Summers, G.W. Felton // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1997. — V. 34. — P. 57−68.
  199. McCord J.M. Superoxide dismutase: an enzymic function for erythro-cuprein (hemocuprein) / J.M. McCord, I. Fridovich // Biol. Chem. 1969. — V. 244. — P. 6049−6055.
  200. Meister A. On the antioxidant effects of ascorbic acid and glutathione / A. Meister // Biochem. Pharmacol. 1992. — V. 44. — P. 1905−1915.
  201. Milner R.J. Nosema whitei, a microsporidian pathogen of some species of Tribolium. I. Morphology, life cycle, and germination time / R.J. Milner // Invertebr. Pathol. 1972. — V. 19. — P. 231−238.
  202. Miura T. Ingibition of hydroxyl radical-induced protein damages by trolox / T. Miura, S. Muraoka, T. Ogiso // Biochem. Mol. Biol. Int. 1993. — V. 31.-P. 125−134.
  203. Moll G.N. Bacteriocins: mechanism of membrane insertion and pore formation / G.N. Moll, W.N. Konings, A.J.M. Driessen // Antonie van Leeuwenhoek 1999. — V. 76. — P. 185−198.
  204. Motoyama N. Interstrain comparison of glutathione-dependent reactions in susceptible and resistant houseflies / N. Motoyama, W.C. Dauterman // Pestic. Biochem. Physiol. 1975. — V. 5. — P. 480−495.
  205. Mourya D.T. Post-inoculation changes in enzyme activity of Aedes aegypti infected with Chikungunya virus / D.T. Mourya, J. Hemingway, C.J. Leake // Acta Virol. 1995. — V. 39. — P. 31−35.
  206. Munday R. Reduced glutathione in combination with superoxide dismutase as an important biologicale antioxidant defense mechanism / R. Munday, C.C. Winterboume // Biochem.Pharmacol. 1989. — V. 38. — P. 43 494 352.
  207. Paes M.C. Hydrogen peroxide detoxification in the midgut of the blood-sucking insect, Rhodnius prolixus / M.C. Paes, M.B. Oliveira, P.L. Oliveira // Arch. Insect Biochem. Physiol. 2001. — V. 48. — P. 63−71.
  208. Park N.J. Comparison of esterases between life stage and sexes of resistant and susceptible strains of german cockroach (Dictioptera: Blattellidae) / N.J. Park, S.T. Kamble // Econ. Entomol. 1998. — V. 91. — P. 1051−1057.
  209. Partial characterization of polyfermenticin SCD, a newly identified bacteriocin of Bacillus polyfermenticus / K.H. Lee, K.D. Jun, W.S. Kim, H.D. Paik //Letters in Appl. Microbiol. -2001. V. 32.-P. 146−151.
  210. Pasteur N. Tissue localization of overproduced esterases in the mosquito Culex pipiens (Diptera: Culicidae) / N. Pasteur, E. Nance, N. Bons // Med. Entomol. 2001. — V. 38. — P. 791 -801.
  211. Payne J. Bacillus thuringiensis isolates for controlling acarides. / J. Payne, R.J.C. Cannon, A.L. Ralph. Pat. USA 5 350 576, 27.09.1994. Mycogen. C.
  212. Peterson J.A. Cytocrome P-450 reductase and cytochrome b5 in cytocrome P-450 catalysis / J.A. Peterson, R.A. Prough // Cytochrome P-450, structure, mechanism and biochemistry (Ed. R. Paul). New York: Plenum Press, 1986.-P. 89−117.
  213. Purification and partial characterization of bacillocin 490, a novel bacteriocin produced by thermophilic strain of Bacillus licheniformis / L. Martirani, M. Varcamonti, G. Naclerio, M. De Felice // Microbiol. Cell. Factories. -2002.- V. l.-P. 1−5.
  214. Qiao C.L. New esterase enzymes involved in organophosphateresistance in Culex pipiens (Diptera: Culicidae) from Guang Zhou, China / C.L. Qiao, Z.Q. Sun, J.E. Liu // Med. Entomol. 1999. — V. 36. — P. 666−670.
  215. Quantitative determination of SH groups in low and high molecular weight compounds by an EPR method / V. Khramtsov, V. Yelinova, L. Weiner, T. Berezina, V. Martin, L. Volodarsky // Analytic. Biochem. 1989. — V. 182. — P. 58−63.
  216. Quorum sensing by peptide pheromones and two-component signal-transduction systems in Gram-positive bacteria / M. Kleerebezem, L.E.N. Quadri, O.P. Kuipers, W.M. de Vos // Mol. Microbiol. 1997. — V. 24. — P. 895−904.
  217. Rahman I. Regulation of redox glutathione levels and gene transcription in lung inflammation: therapeutic approaches / I. Rahman, W. Macnee // Free Radical Biol. Med. 2000. — V. 28, №. 9. — P. 1405−1420.
  218. Ramakrishnan N. Histological changes in Plusia orichalcea cauded by Bt / N. Ramakrishnan, L.D. Tiwari // Invert. Pathol. 1967. — V. 9. — P. 579−580.
  219. Ray B. Pediocins of Pediococcus species. In Bacteriocins of Lactic Acid Bacteria / B. Ray // Microbiol., Genetics and Applic. 1994. — P. 465−495.
  220. Reuter A. The influence of systemic hypoxia and reoxygenation on the glutathione redox system of brain, liver, lung and plasma in newborn rats / A. Reuter, W. Klinger // Exp. Toxicol, and Pathol. 1992. — V. 44. — P. 339−343.
  221. Revision of the nomenclature for the Bacillus thuringiensis pesticidal crystal proteins / N. Crickmore, D.R. Zeigler, J. Feitelson et al. // Microbiol. Molec. Biology Rev. 1998. — V. 62. — P. 807−813.
  222. Rice W.C. Specific primers for the detection of vip3A insecticidal gene within a Bacillus thuringiensis collection / W.C. Rice // Lett. Appl. Microbiol. 1999. — V. 28. — P. 378−382.
  223. Riethmuller U. Untersuchungen zur Wirkssamkeit von Bacillus thuringiensis subspecies tenebrionisgegen Lie larven der kartoffelkafers / U. Riethmuller, G.A. Langenbruch 1988. — № 245. — S. 274.
  224. Role of reactive metabolites of oxygen and nitrogen in inflammatory bowel disease / K.P. Pavlick, F.S. Laroux, J. Fuseler, R.E. Wolf, L. Gray, J. Hoffman, M.B. Grisham // Free Radical Biol. Med. 2002. — V. 33, №. 3. — P. 311−322.
  225. Rukmini V. Bacillus thuringiensis crystal-endotoxin: role of proteases in the conversion of protoxin to toxin / V. Rukmini, C.Y. Reddy, G. Venkateswerlu // Biochimia. 2000. — V. 82. — P. 109−116.
  226. Sampson M.N. Involvement of chitinases of Bacillus thuringiensis during pathogenesis in insects / M.N. Sampson, G.W. Gooday // Microbiology. -1998.-V. 144.-P. 2189−2194.
  227. Saucier L. Induction of bacteriocin in Carnobacterium piscicola LV17 / L. Saucier, A. Poon, M.E. Stiles // Appl. Bacteriol. 1995. -V. 78. — P. 684−690.
  228. Sebesta K. Mechanism of inhibition of DNA-dependent RNA polymerase by exotoxin of Bacillus thuringiensis / K. Sebesta, K. Horska // Biochem.Biophys. Acta. 1970. — V. 209. — P. 357−376.
  229. Shiotsuki T. Induction of carboxylesterase isozymes in Bombyx mori by E. coli infection / T. Shiotsuki, Y. Kato // Insect Biochem. Mol. Biol. 1999. -V. 29.-P. 731−736.
  230. Sies H. Oxidative stress From basic research to clinical application / H. Sies // Amer. Med. — 1991. — V. 91. — P. 313−323.
  231. Small G.J. Molecular characterization of the amplified carboxyl esterase gene associated with organophosphorus insecticide resistance in the brown planthopper, Nilaparvata lugens / G.J. Small, J. Hemingway // Insect
  232. Mol. Biol. 2000. — V. 9. — P. 647−653.
  233. Smirnoff W.A. Field test of the effectiveness of chitinase additive to Bacillus thuringiensis Berliner against Choristoneura fumiferana / W.A. Smirnoff, A.P. Randall, R. Martineau // Can. For. Res. 1973. — V. 3. — P. 226−236.
  234. Smith R.A. The phylloplane as a source of Bacillus thuringiensis variants / R.A. Smith, G.A. Couche // Appl. Environ. Microbiol. 1991. — V. 57. -P. 311−315.
  235. Snyder M.J. Glutatione-transferases from larval Manduca sexta midgut: sequence of two cDNAs and enzyme induction / M.J. Snyder, J.K. Walding, R. Feyereisen // Insect Biochem. Molec. Biol. 1995. — V. 25, № 4. — P. 455−465.
  236. Some properties of a glutathione-transferase from the larvae of Galleria mellonella / C.K. Chang, A.G. Clark, A. Fieldes, S. Pound // Insect Biochem. 1981,-V. 11.-P. 179−186.
  237. Summers C.B. Antioxidant role of dehydroascorbic acid reductase in insects / C.B. Summers, G.W. Felton // Biochim. Biophys. Acta. 1993. — V. 1156.-P. 235−238.
  238. Synergism between Bacillus thuriengiensis spores and toxins against resistant and susceptible diamondback moths {plutella xylostella) / Y. Liu, B.E. Tabashnik, W.J. Moar, R.A. Smith // Appl. Environ. Microbiol. 1998. -V. 64. -P. 1385−1389.
  239. Tagg J.R. Bacteriocins of Gram-Positive Bacteria. Bacteriol. / Tagg J.R., Dajani A.S., Wannamaker L.W.- Rev. 1976. — V. 40, №. 3. — P. 722 — 756.
  240. Terriere L.C. Induction of detoxication enzymes in insects / L.C. Terriere // Ann. Rev. Entomol. 1984. — V. 29. — P. 71−88.
  241. Thamthiankul S. Chitinase from Bacillus thuringiensis subsp. Pakistani / S. Thamthiankul, S. Suan-Ngay, S. Tantimavanich // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. — V. 56. — P. 395−401.
  242. The Bacillus thuringiensis vegetative insecticidal protein Vip3A lyses midgut epithelium cells of susceptible insects / C.-G. Yu, M.A. Mullins, G.W. Warren et al. // Appl. Environ. Microbiol. 1997. — V. 63. — P. 532−536.
  243. The lantibiotic mersacidin inhibits peptidoglycan synthesis by targeting lipid 11 / H. Brotz, G. Bierbaum, K. Leopold, P.E. Reynolds, H.G. Sahl // Antimicr. Agents and Chemolher. 1998. — V. 42. — P. 154−160.
  244. Thuriengiensin, the p-exotoxin of Bacillus thuringiensis / K. Sebesta, J. Farcas, K. Horska et al. I I Microbial control of pests and plant diseases 19 701 980. Acad. Press, New York, 1981. — P. 263−276.
  245. Timothy R. Total antioxidant capacity of colon in patients with chronic ulcerative colitis / R. Timothy // Digestive diseases and sciences. 2000. -V. 45.-P. 1814−1819.
  246. Udupi V. Thiol compounds as protective agents in erythrocyte under oxidative stress / V. Udupi, C. Rice-Evans // Free Radical Res. Commun. 1992. -V. 16.-P. 315−323.
  247. Upreti G.C. Production and mode of action of lactocin 27: bacteriocin from a homofermentative Lactobacillus / G.C. Upreti, R.D. Hinsdill // Antimicrob. agents chemother. 1975. — V. 7. — P. 139−145.
  248. Van Belkum M.J. Doubleglycine type leader peptides direct secretion of bacteriocins by ABC transporters: colicin V secretion in Lactococcus lactis / M.J. Van Belkum, R.W. Worobo, M.E. Stiles // Mol. Microbiol. 1997. — V. 23. -P. 1293−1301.
  249. Van der Geest L. P. S. Mode of action of Bt on the summer fruit three leafroller Adoxop-hyes orana. / L. P. S. Van der Geest // Z. angew. Entomol. -1981.-V. 91, № l.-P. 84−86.
  250. Vidaver A.K. Bacteriocins: the lure and the reality / A.K. Vidaver // Plant Dis. 1983. — V. 67, № 5. — P. 471−475.
  251. Voleti R. Bacillus thuringiensis crystal 8-endotoxin: Role of proteases in the conversion of protoxin to toxin / R. Voleti, Y.R. Chandrahasa, V. Guntupalli // Biochimie. 2000. — V. 82. — P. 109−116.
  252. Von Tersch M. Bacteriocin from Bacillus megaterium ATTCC 19 213: Comparative studies with megacin A-216 / M. Von Tersch, B. Carlton // Bacteriol. 1983a.-V. 155.-P. 866−871.
  253. Von Tersch M. Megacinogenic plasmids of Bacillus megaterium / M. Von Tersch, B. Carlton // Acteriol. 1983b. — V. 155. — P. 872−877.
  254. Wang J.-Y. Molecular cloning of glutathione S-thione S-transferase overproduced in an insecticide-resistant strain of the housefly (Musca domestica) / J.-Y. Wang, S. McCommas, M. Syvanen // Mol. Gen. Genet. 1991. — V. 227. -P. 260−266.
  255. Wang Y. Antioxidant defense systems of two lepidopteran insect cell lines / Y. Wang, L.W. Oberley, D.W. Murhammer // Free Radical Biol. Med. -2001a.-V. 30.-P. 1254−1262.
  256. Wang Y. Evidence of oxidative stress following the viral infection of two lepidopteran insect cell lines / Y. Wang, L.W. Oberley, D.W. Murhammer // Free Radical Biol. Med. 2001b. — V. 31. — P. 1448−1455.
  257. Weixiong Z. Expression of superoxide dismutases, catalase and glutathione peroxidase in glioma-cells / Z. Weixiong, Y. Tao // Free Radical Biol. Med. 1999. — V. 27. — P. 1334−1345.
  258. Wendel A. Enzymes acting against reactive oxygen / A. Wendel // Enzymes Tools and Targets. — Basel: Karger. — 1988. — P. 161−167.
  259. Williams D.R. Characterization of ecdysteroid 26-hydroxylase: an enzyme involved in molting hormone inactivation / D.R. Williams, M.J. Fisher, H.H. Rees // Arch. Biochem. Biophys. 2000. — V. 15. — P. 389−398.
  260. Winkler B.S. In vitro oxidation of ascorbic acid and its prevention by GSH / B.S. Winkler // Biochim. Biophys. Acta. 1987. — V. 952. — P. 258−264.
  261. Yamvrias C. Contribution a l’tude du mode d’actiion de Bacillus thuringiensis vis-a-vis de la teigne de la farine, Anagasta kuhniella Zell. (Lepidoptera) / C. Yamvrias // Entomophaga. 1962. — V. 7. — P. 101−159.
  262. Yefimenko T.M. Effect of microsporida infection on the esterases activities in Agrotis segetum caterpillars / T.M. Yefimenko, O.V. Sundukov, I.V. Issi // Vestnik zoologii. 2001. — V. 35, № 4. — P. 45−50.
  263. Yu S.J. Induction of new glutathione-transferase isozymes by allelochemicals in the fall armyworm / S.J. Yu // Pestic. Biochem. Physiol. 1999. -V. 63.-P. 163−171.
  264. Yu S.J. Insect glutathione-transferases / S.J. Yu // Zool. Stud. -1996.-V. 35.-P. 9−18.
  265. Zhou Y.-C. Phenolics compound and an analog as superoxide anion scavengers and antioxidants / Y.-C. Zhou, R.L. Zheng // Biochem. Pharmacol. -1991.-V. 42.-P. 1177−1179.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!