Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Моделирование структуры и энергии биополимеров: Развитие и применение вычислительных методов

Диссертация: Моделирование структуры и энергии биополимеров: Развитие и применение вычислительных методов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Впервые разработана иерархическая двух-уровневая математическая модель метода молекулярной механики для расчета оптимальных конформаций больших фрагментов нуклеиновых кислот в водном растворе соли 1:1 и соответствующие компьютерные программы. Первый уровень — атомное описание НК с расчётом потенциальной энергии методом атом-атомных потенциалов в полном конформационном фазовом пространстве. Второй… Читать ещё >

Содержание

  • Глава.
  • Проблемы математического моделирования макромолекул
    • 1. 1. Актуальность математического моделирования структуры макромолекул
    • 1. 2. Цель диссертации
    • 1. 3. Математические проблемы статистическо-механического моделирования структуры макромолекул
    • 1. 4. Подходы к моделированию структуры макромолекул, развиваемые в работе
    • 1. 5. Положения, выносимые на защиту
  • Глава.
  • Моделирование структуры и энергии биополимеров
  • Обзор литературы
    • 1. Введение
    • 2. Механическая модель молекулы
    • 3. Строение белков и нуклеиновых кислот
      • 3. 1. Структурные единицы
      • 3. 2. Иерархический характер структур белков
      • 3. 3. Иерархический характер структур нуклеиновых кислот
    • 4. Сокращенное описание структуры биополимеров
      • 4. 1. Общая методология
      • 4. 2. Полипептиды
      • 4. 3. Нуклеиновые кислоты
    • 5. Состояние проблемы предсказания структуры молекул белков
      • 5. 1. Поверхность потенциальной энергии, кинетика и способность к самоорганизации определяются аминокислотной последовательностью
      • 5. 2. Методы сравнительного моделирования
      • 5. 3. Методы распознавания оптимального структурного мотива доменов
    • 6. Энергия макромолекулы в растворе
      • 6. 1. Потенциальная энергия макромолекулы
      • 6. 2. Свободная энергия в растворе
        • 6. 2. 1. Метод масштабной частицы в «явном» молекулярном растворителе
        • 6. 2. 2. Модели «неявного» растворителя
        • 6. 2. 3. Модели парных потенциалов средней силы
        • 6. 2. 4. Макроскопическая модель диэлектрической среды
        • 6. 2. 5. Методы решения уравнения Пуассона
    • 7. Методы сканирования фазового пространства и оптимизации структуры макромолекулы
      • 7. 1. Методы оптимизации структуры молекулы
      • 7. 2. Стохастические методы МК и МД
        • 7. 2. 1. Метод МК в обобщенных ансамблях
        • 7. 2. 2. Методы МД повышенной эффективности

Моделирование структуры и энергии биополимеров: Развитие и применение вычислительных методов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

1.2.Атомная модель.149.

1.3. Взаимодействие катионов с фосфатными группами.152.

1.4. Приложение атомной модели.154.

1.5. Структура гибких молекул в растворе.155.

2. Блочная модель.157.

2.1. Ближние взаимодействия .157.

2.2. Дальние взаимодействия .159.

2.3. Взаимодействие копланарных пар оснований .162.

3. Конформации Т|/С петли тРНКуа1 из печени кролика .163.

Глава 7.

Моделирование комплементарно-адресованной модификации НК.

1. Факторы, определяющие эффективность РПО. 166.

2. Моделирование факторов, определяющих эффективность РПО. 168.

2.1.3'-, 5'-Фосфамидные РПО. 168.

2.2. 5'- Фосфамидные РПО с метиленовой вставкой. 174.

2.3. Комплементарные комплексы З'-ФПО, 5'-ФПО с олигонуклеотидом эффектором. 175.

3.

Заключение

главы. 177.

Глава 8.

Моделирование стабилизации в сложных физико-химических процессах.

1.

Введение

178.

2. Ионизационное равновесие — связывание и освобождение протонов. 179.

3. Переход альфа спираль — статистический клубок в полилизине. Влияние полярности среды и нелинейные эффекты экранирования мобильными ионами.181.

4. Моделирование перехода спираль-клубок. 185.

5. Влияние рН раствора на формирование альфа-спирали.188.

6. Стабильность нативных и неправильных глобулярных конформаций белков.191.

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ .197.

Приложение.

1. Эффективный расчет списка ближайших соседей. 199.

2. Распределение частиц по ячейкам. Линкед-лист.199.

3. Дискретизация интегрального уравнения метода FAMBE.200.

4. Алгоритм метода FAMBE. 202.

5. Алгоритм метода SIMS. 205.

Список цитированной литературы. 209.

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ ИВЫВОДЫ.

1. Впервые разработана иерархическая двух-уровневая математическая модель метода молекулярной механики для расчета оптимальных конформаций больших фрагментов нуклеиновых кислот в водном растворе соли 1:1 и соответствующие компьютерные программы. Первый уровень — атомное описание НК с расчётом потенциальной энергии методом атом-атомных потенциалов в полном конформационном фазовом пространстве. Второй уровень — блочное представление НК, в котором каждый нуклеотид описан трехцентровой моделью в сокращенном фазовом пространстве. Блочное приближение на 2 порядка эффективнее и достоверно воспроизводит расчёты атом-атомным методом.

2. Разработана иерархия моделей расчета влияния водной среды. Метод первого порядка аппроксимирует энергию сольватации суммой одноцентровых и парных потенциалов взаимодействия средней силы в зависимости от глобальной конформации макромолекулы. Более точный метод, explicit solvent-implicit solvent (ES/IS) предусматривает микроскопическое симулирование макромолекулы в присутствии молекул воды методом молекулярной динамики для накопления конформационных микросостояний и расчёт энергии сольватации с помощью детальной физической модели. Для реализации ES/IS метода разработан ряд новых эффективных вычислительных методов: а) метод SIMS расчёта гладкой инвариантной молекулярной поверхности, заключающей объём растворителя, вытесненного макромолекулойб) быстрый многорешеточный метод пограничных элементов FAMBE для расчёта поляризации полярного раствора зарядами макромолекулы решением интегрального варианта уравнения Пуассона. Методы SIMS и FAMBE имеют линейную вычислительную сложность по числу атомов молекулы, могут применяться для больших макромолекул. Универсальные программы SIMS и FAMBE свободно распространяются по сети интернет. Программы SIMS и FAMBE интегрированы с програмными комплексами для моделирования макромолекул в растворе: ЕСЕРР/3 -моделирование методом Монте Карло, (Корнелльский Университет, США) и SigmaX, (Университет Северной Каролины, США) моделирование методом молекулярной динамики.

3. Получена база данных из микроскопически симулированных свободных энергий электростатической поляризации водного раствора полярными и заряженными группами биомолекул. На базе экспериментальных и микроскопически симулированных термодинамических данных рассмотрена обратная задача статистической механики и определены согласованные параметры математической модели расчета энергии молекул НК и белков в растворе, по совокупности структурных и термодинамических данных.

4. Математические модели реализованы в комплексе компьютерных программ и применены для исследования конформаций в растворе ряда низкомолекулярных биомолекул (2'-дезокситимидин 3', 5'-циклопирофосфата и у-пара-азидоанилида АТФ в комплексе с Мп+2) и макромолекул. Изучены конформационные перестройки модифицированной «РРС петли фенилаланиновой тРНК, влияние конфигурации при ассиметрическом атоме фосфора фосфонатных и триэфирных производных на структуру и стабильность дуплексов неионных аналогов олигонуклеотидов, конформации дуплексов с феназиниевой реакционноспособной производной нуклеотида.

5. Разработаны теоретические основы моделирования, комплексы компьютерных программ и исследованы структурно-энергетические аспекты комплементарно-адресованной модификации НК различными реакционноспособными производными олигонуклеотидов. Сконструирован оптимизированый реагент для модификации НК мишени, что подтверждено экспериментально.

6. Разработаны методы, компьютерные программы и моделированы сложные физико-химические процессы стабилизации макромолекул в растворах разной полярности в присутствии ионов соли 1:1 при различных концентрациях протонов, рН. Показано, что нелинейные эффекты взаимодействия ионов соли 1:1 с макромолекулой, имеющей высокую плотность поверхностных зарядов, моделированные расчётами с нелинейным уравнением Пуассона-Больцмана, определяют кривую титрования ро1у-Ь-1уБтс в 95% метаноле и характеристики рН-индуцированного перехода из альфа-спирали в статистический клубок в воде и в 95% растворе метанола. Показано, что моделирование с явным учетом ионизационно-конформационной связи предсказывает правильную зависимость вероятности формирования альфа-спирали 17-звенным пептидом Асе.

ЕТОКТАЕЬЬАКУЕАТНК-ЫНМе в водном растворе от величины рН раствора. Расчёты с фиксированными зарядами ионизированных групп не воспроизводят этой зависимости. Ионизационно-конформационная связь изменяет доступность конформационных состояний и важна для моделирования процесса самоорганизации белков. Результаты моделирования позволили получить более глубокое представление о физико-химических явлениях, лежащих в основе стабилизации конформаций макромолекул в растворе.

8.

Заключение

.

Методы моделирования структуры и энергии макромолекул оформились в важное направление методов моделирования вещества для решения теоретических задач в молекулярной биологии, медицине и фармакологической промышленности. Методология базируется на двух составляющих — качество моделей и алгоритмов, и технические возможности вычислительной техники. Увеличение компьютерной мощности несомненно расширяет возможности методов моделирования, однако даже при условии сохранения тенденции удвоения скорости компьютеров каждые 1.5 года, симулирование методом МД процесса самоорганизации небольшого белка не будет доступным ранее 2020+ года [219]. Длительное симулирование или переход к большим системам, макромолекулярным комплексам, предъявляет повышенные требования к качеству силового поля. Сегодняшний уровень точности силовых полей (~ 10% ошибки) явно недостаточен для уверенного моделирования, необходим выход на уровень ~ 1% ошибки в гетерогенных системах, путем единой трактовки ван дер ваальсовых и электростатических взаимодействий атомов в макромолекуле, на основе методов функционала электронной плотности [10,11,262], и явного учета электростатической поляризуемости + трех-частичных ван дер ваальсовых взаимодействий [219]. Необходим поиск алгоритмов учета дальнодействующих электростатических сил, которые бы в меньшей степени, чем метод Эвальда [412], основывались на «идеальной» периодичности системы с периодическими граничными условиями, тем самым усиливая эффекты периодичности в несомненно апериодической системе — макромолекула в растворе. Дальнейшее уточнение упрощенных моделей белков и нуклеиновых кислот и расчёта свободной энергии сольватации в «неявных» моделях, согласованных с «корневым» детальным силовым полем, позволят создать рациональную иерархию моделей. В этом направлении, вероятно, будут сосредоточены основные усилия по совершенствованию методов моделирования структуры и энергии.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Kendrew, J.C., Dickerson, R.E., Strandberg, B.E., Hart, R.G., Davies, D.R., Phillips, D.C., Shore, Y.C. Structure of Mioglobin. Nature 185:422−427, (1960).
  2. Anfmsen, C.B., E., H., M., S., Jr., W.F.H. The kinetics of formationof native ribonuclease during oxydation of the reduced polypeptide chain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 47:1309−1314, (1961).
  3. Anfmsen, C.B. Protein refolding. Science 181:223−230, (1973).
  4. В.П. «Конформационная изменчивость биополимеров.» Ленинград: Наука, 1977.
  5. Allinger, N.L., Iliel, E., Entiad S., Morrison, G. «Конформационный анализ.» M., Мир, 1969.
  6. В.Г. «Конформации органических молекул» М.: Химия, 1974.
  7. Burkert, U., L., A.N. «Molecular mechanics.» Washington DC: American Chemical Society, 1982.
  8. Bader, R.F.W. «Atoms in Molecules. A Quantum theory.» Oxford.: Univ. Press, 1990.1. Bader, R.F.W. A Quantum Theory of Molecular structure and its Applications. Chem. Rev. 91:893−928,(1991).
  9. , T.L. «An introduction to statistical thermodynamics.» New York: Dover, 1986.
  10. Schulz, G., Schirmer, P. «Принципы структурной организации белков» М.: Мир, 1982.
  11. Shtilerman, М., Lorimer, G.H., S.W., Е. Chaperonin function: Folding by forced unfolding. Science 284:822−825, (1999).
  12. Branden, C., Tooze, J. «Introduction to protein structure.» New York and London: Garland Pub. Inc., 1991.
  13. Chothia, C. Principles that determine the structure of proteins. Annu. Rev. Biochem. 53:573 572, (1984).
  14. Richardson, J.S. The anathomy and taxonomy of protein structure. Advances in Protein Chemistry 34:167−338, (1981).
  15. Richardson, J.S. Describing patterns of protein tertiary structure. Methods Enzimol. 115:349−358,(1985).
  16. Richardson, J.S. Schematic drawings of protein structures. Method Enzimol. 115:359−380, (1985).
  17. Maggiora, G.M., Mao, B., Chou, K.C., Narashimhan, S.L. Theoretical and empirical approaches to protein-structure prediction and analysis. Methods in Biochem. Analysis 35:1−86, (1991).
  18. Chothia, C., Levitt, M., Richardson, D. Helix-to-helix packing in proteins. J. Mol. Biol. 145:215−250,(1981).
  19. Murzin, A.G., Finkelstein, A.V. General architecture of the a-helical globule. J. Mol. Biol. 204:749−769, (1988).
  20. Ptitsin, O.B. Similarities of protein topologies: evolutionary divergence, functional covergence or principles of folding? Q. Rev. Biophys. 13:339−386, (1980).
  21. Ptitsin, O.B., Finkelstein, A.V., Falk, P. Principal folding pathway and topology of all-p proteins. FEBSLett. 101:1−5, (1979).
  22. Sawyer, L. Protein structure. One fold among many. Nature 327:659−660, (1987).
  23. Cohen, F.E. Analysis and prediction of the packing of a-helices agains the P-sheet in the tertiary structure of globular proteins. J. Mol. Biol. 156:821−862, (1982).
  24. Janin, J., Chothia, C. Packing of a-helices onto P-pleated sheets and the anathomy of a/p proteins. J. Mol. Biol. 143:95−128, (1980).
  25. Privalov, P.L. Stability of proteins. Adv. Prot. Chem. 35:1−104, (1982).
  26. Betton, J.M., Desmadrii, M., Mitraki, A., Yon, J.M. Unfolding-refolding transitions of hinge-bending enzyme: horse muscle phosphoglycerate kinase. Biochemistry 23:6654−6661,1984).
  27. Dalzoppo, D., Vita, C., Fontana, A. Exploring Proten domains. J. Mol. Biol. 182:331−340,1985).
  28. Zavodszky, P., Kardos, J., Svingor, A., Petsco, G.A. Adjustment of conformational flexibility is a key event in the thermal adaptetion of proteins. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 95:7406−7411,(1998).
  29. Thornton, J.M., Gardner, S.P. Protein motifs and data-base searching. TIBS 14:300−304, (1989).
  30. Holm, L., Sander, C. Mapping the protein universe. Science 273:595−602, (1996).
  31. Orengo, C.A., Michie, A.D., Jones, S., Jones, D.T., Swindells, M.B., Thornton, J.M. CATH. A hierarchic Classification of Protein Domain Structures. Structure 5:1093−1108, (1997).
  32. Sowdhamini, R., Rufmo, S.D., Blundell, T.L. DDBASE A database of protein structural domains URL: http://www-cryst.bioc.cam.ac.uk/~ddbase/: 1998.
  33. Malhotra, A., Tan, R.K.-Z., Harvey, S.C. Modeling large RNAs and ribonucleoprotein particles using molecular mechanics techniques. Biophys J. 66:1777−1795, (1994).
  34. Wahl, M.C., Sundaralimgam, M. New crystal structures of nucleic acids and their complexes. Curr. Opin. Struct. Biol. 5:282−295, (1995).
  35. Malinina, L., Tereshko, V., Ivanova, E., Subiara, J.A., Zarytova, V., Nekrasov, Y. Structural variability and new intermolecular interactions of Z-DNA in cryatals od d (CGCGCG). Biophys. J. 74:2482−2490, (1998).
  36. Dickerson, R.E. DNA structure from A to Z. Methods Enzimol. 211:67−111, (1992).
  37. DATA-BASE Atlas of Nucleic Acid Containing Stuctures. URL: http://ndbserver.rutgers.edu/NDB/NDBATLAS/index.html, (1999).
  38. Westhof, E., Dumas, P., Moras, D. Restrained Refinement of Two Crystalline Forms of Yeast Aspartic Acid and Phenylalanine Transfer RNA Crystals. Acta Crystallogr., Sect. A 44:112−123,(1988).
  39. Cate, J.H., Gooding, A.R., Podell, E., Zhou, K., Golden, B.L., Kundrot, C.E., Cech, T.R., Doudna, J. A. Crystal Structure of a Group I Ribozyme Domain: Principles of RNA Packing. Science 273:1678−1685, (1996).
  40. Pley, H.W., Flaherty, K.M., McKay, D.B. Three-Dimensional Structure of a Hammerhead Ribozyme. Nature 372:68−74, (1994).
  41. Golden, B.L., A.R. Gooding, A.R., Podell, E.R., Cech, T.R. A preorganized active site in the crystal structure of the Tetrahymena ribozyme. Science 282:259−264, (1998).
  42. Arnott, S., Hukins, D.W.J. Optimized parameters for A-DNA and B-DNA. Biochem. Biophys. Res. Comm. 47:1504−1509, (1972).
  43. Dickerson, R.E. The anathomy of A-, B-, Z-DNA. Science 216:475−485, (1982).
  44. Kennard, O., Hunter, W.F. Oligonucleotide structure: A decade of results from single crystal X-ray difraction studies. Q. Rev. Biophys. 22:327−379, (1989).
  45. , W. «Principles of nucleic acid structure.» Berlin: Springer, 1984.
  46. Calladine, C.R., Drew, H.R., McCall, M J. The intrinsic curvature of DNA in solution. J. Mol. Biol. 201:127−137, (1988).
  47. Olson, W.L., Marky, N.L., Jernigan, R.L., Zhurkin, V.P. Influence of fluctuation on DNA curvature: a comparison of flexible and static wedge models of intrinsically bent DNA. J. Mol. Biol. 232:530−554, (1993).
  48. Goodsell, D.S., Kaczor-Grzeskowiak, M., Dickerson, R.E. The crystal structure of C-C-A-T-T-A-A-T-G-G: implications for bending of B-DNA at T-A steps. J. Mol. Biol. 239:79−96, (1994).
  49. Hunter, C.A. Sequence-dependent DNA structure: the role of base stacking interactions. J. Mol. Biol. 230:1025−1054, (1993).
  50. El Hassan, M.A., Calladine, C.R. Propeller twisting of base pairs and the conformational mobility of dinucleotide steps in DNA. J. Mol. Biol. 259:95−103, (1996).
  51. Gorin, A.A., Zhurkin, V.B., Olson, W.K. B-DNA twisting correlated with pair morphology. J. Mol. Biol. 247:34−48, (1995).
  52. Olson, W. Simulating DNA at low resolution. Curr. Opin. in Struct. Biol. 6:242−256, (1996).
  53. Calladine, C.R., Drew, H.R. A useful role for static models in elucidating the behaviour of DNA in solution. J. Mol. Biol. 257:479−485, (1996).
  54. Munteanu, M.G., Vlahovicek, K., Parthasarathy, S., Simon, I., Pongor, S. Rod models of DNA: sequence-dependent anisotropic elastic modeling of local bending phenomena. TIBS 23:341−347, (1998).
  55. Chirico, G., Langowski, J. Kinetics of DNA supercoiling studies by Brownian dynamics simulation. Biopolymers 34:415−433, (1994).
  56. Schlick, T., Olson, W.K. The influence of salt on the structure and energetics of supercoiled DNA. Biophys. J. 67:2146−2166, (1994).
  57. Klenin, K.V., Frank-Kamenetskii, M.D., Langovski, J. Modulation of intramolecular interctions in superhelical DNA by curved sequences: a Monte Carlo study. Biophys. J. 68:81−88, (1995).
  58. Schlick, T., Olson, W.K. Supercoiled DNA energetics and dynamics by computer simulation. J. Mol. Biol. 223:1089−1119, (1992).
  59. , A.V. «Topology and physics of circular DNA.» Boca Raton: CRC Press, 1992.
  60. Vologodskii, A.V., Levene, S.D., Klenin, K.V., Frank-Kamenetskii, M. Conformational and thermodynamic properties of supercoiled DNA. J. Mol. Biol. 227:1224−1243, (1992).
  61. Westhof, E., Michel, F. (1994) in RNA-Protein Interactions, eds. Nagai, K., Mattaj, I.W. (IRL Press, Oxford), pp. 25−51.
  62. Louise-May, S., Auffmger, P., Westhof, E. Calculations of nucleic acid conformations. Curr. Opin. in Struct. Biol. 6:289−298, (1996).
  63. McGaskill, J.S. The equilibrium partition function and base pair binding probabilities for RNA secondary structure. Biopolymers 29:1105−1119, (1990).
  64. Zuker, M., Jacobson, A.B. Well-determined regions in RNA secondary structure predictions: analysis of small subunit ribosomal RNA. Nucleic. Acids Res. 23:2791−2798, (1995).
  65. Gultaev, A.P., Van Batenburg, F.H., Pleij, C.W. The computer simulation of RNA folding pathways using a genetic algorithm. J. Mol. Biol. 250:37−51, (1995).
  66. Davis, J.P., Janjic, N., Pribnov, D., Zichi, D.A. Alignment editing and identification of consensus secondary structures for nucleic acid sequences: iterative use of matrix representation. Nucleic Acids Res. 23:4471−4479, (1995).
  67. Levitt, M. A simplified representation of protein conformation for rapid simulationn of protein folding. J. Mol. Biol. 104:59−107, (1976).
  68. Levitt, M., Warshel, A. Computer simulation of protein folding. Nature 253:694−698, (1975).
  69. Momany, F., McGuire, R., Burgess, A., Scheraga, H.A. Energy parameters in polypeptides. J. Phys. Chem. 79:2361−2374, (1975).
  70. Ю.Н. «Метод конформационных расчётов больших фрагментов нуклеиновых кислот. 1. Модель конформационной поверхности рибозы». Молекулярная биология, 15: 517−525, (1981).
  71. Ю.Н. «Метод конформационных расчётов больших фрагментов нуклеиновых кислот. 2. Ближние взаимодействия». Молекулярная биология, 17:181−191, (1983).
  72. Ю.Н. «Метод конформационных расчётов больших фрагментов нуклеиновых кислот. 3. Дальние взаимодействия». Молекулярная биология, 17:257−268, (1983).
  73. Ю.Н. «Метод конформационных расчётов больших фрагментов нуклеиновых кислот. 4. Сравнительные расчёты динуклеотидов». Молекулярная биология, 17:271−278, (1983).
  74. Ripoll, D., Scheraga, H.A. On the multiple-minima problem in the conformational analysis of polypeptides. An electrostatically driven Monte Carlo method. Biopolymers 27:1283−1303, (1988).
  75. Reva, B.A., Finkelstein, A.V., Skolnick, J. What is the probability of a chance prediction of a protein structure with an rmsd of 6 A? Foldind & Design 3:141−147, (1998).
  76. Duang, Y., Kollman, P.A. Pathways to a protein folding intermediate observed in 1-Microsecond simulation in aqueous solution. Science 282:740−744, (1998) —
  77. Takano, M., Yamato, Т., Nagayama, K. Molecular dynamics of 15-residue pol (L-alanine) in water: helix formation and energetics. J. Amer. Chem. Soc. 121:605−612, (1999).
  78. Berendsen, H.J.C. A glimpse of the holy grail? Science 282:642−643, (1998).
  79. Berendsen, H.J.C. Bio-Molecular dynamics comes to age. Science 271:954−955, (1996).
  80. Sun, S. Reduced representation model of protein structure prediction: Statistical potentials and genetic algorithms. Protein Sci. 2:762−785, (1993).
  81. Wallquist, A., Ullner, M. A simplified amino acid potential for use in structure predictions of proteins. Proteins: Struct. Func. Gen. 18:267−280, (1994).
  82. Liwo, A., Pincus, M.R., Wawak, R.J., Rackovsky, S., Scheraga, H.A. Prediction of protein conformation on the basis of a search for compact structures: Test on avian pancreatic polypetide. Protein Sci. 2:1715−1731, (1993).
  83. Miyazawa, S., Jernigan, R.L. Estimations of effective interresidue contact energies from protein crystal structures: quasi-chemical approximation. Macromolecules 18:534−552, (1985).
  84. Sippl, MJ. Calculation of conformational ensembles from potentials of mean force. An approach to knowledge-based prediction of local structures in globular proteins. J. Mol. Biol. 213:859−883, (1990).
  85. Kocher, J.P., Rooman, M.J., Wodak, S.J. Factors influencing the ability of knowledge-based potentials to identify native sequence-structure matches. J. Mol. Biol. 235:1598−1613, (1994).
  86. Murzin, A.G., Finkelstein, A.V. Principles of helix-helix packing in proteins. J. Mol. Biol. 204:749−769, (1988).
  87. Walther, D., Eisenhaber, F., Argos, P. Principles of helix-helix packing in proteins: the helical lattice superposition model. J. Mol. Biol. 255:536−553, (1996).
  88. Kolchanov, N.A., Solovyev, V.V., Zharkikh, A.A. The effect of mutations, deletions and insertions of single amino acid on the three-dimensional structure of globins. FEBS Lett. 161:6570, (1983).
  89. Ptitsin, O.B., Finkelstein, A.V. Modeling of secondary structure of proteins. Biopolymers 22:15−25,(1983).
  90. Rost, R.B., Sander, C. Prediction of protein secondary structure at better than 70% accuracy. J. Mol. Biol. 232:584−599, (1993).
  91. Lesk, A.M. CASP2: Report on Ab Initio predictios. Proteins: Strust. Func. Gen. Suppl. l: 151−166, (1997).
  92. Capaldi, A.P., Radford, S.E. Kinetics studies of P-sheet protein folding. Curr. Opinion Struct. Biol. 8:86−92, (1998).
  93. Kuroda, Y., Hamada, D., Tanaka, T., Goto, Y. High helicity of peptide fragments corresponding to P-lac to globulin observed by 2-NMR spectroscopy. Folding & Design 1:255 263, (1996).
  94. Prieto, J., Wilmans, J., Jimenez, M.A., Rico, M., Serrano, L. Non-native local interactions in protein folding and stability: introducing a helical tendency in the all P-spectrin SH3 domain. J. Mol. Biol. 268:760−778, (1997).
  95. Gun, J.R., Monge, A., Friesner, R.A., Marshal, C.H. Hierarchical algorithm for computer modeling of protein tertiary strusture: folding of mioglobin to 6.2 A resolution. J. Phys. Chem. 98:702−711, (1994).
  96. Avbelj, F., Fele, L. Prediction of the three-dimensional structure of proteins using the electrostatic screening model and hierarchic condensation. Proteins: Struct. Funct.Gen. 31:7496, (1998).
  97. Makharadze, G.I., Privalov, P.L. Contribution of hydratin to protein folding thermodynamics. I. The enthalpy of hydration. J. Mol. Biol. 232:639−659, (1993).
  98. Privalov, P.L., Makharadze, G.I. Contribution of hydratin to protein folding thermodynamics. II. The entropy and Gibbs energy of hydration. J. Mol. Biol. 232:660−679, (1993).
  99. Lattman, E.E., Rose, G.D. Protein folding what’s the question? Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:439−445, (1993).
  100. Abagyan, R., Totrov, M. Biased probability Monte Carlo conformational searches and electrostatic calculatios for peptides and proteins. J. Mol. Biol. 235:983−1002, (1994).
  101. Creamer, T.P., Rose, G.D. Helix-forming propensities in peptides and proteins. Proteins: Struct., Funct. and Gen. 19:85−97, (1994).
  102. Vorobjev, Y.N. Block-Units method for conformational calculations of large nucleic acid chains. 1. Block-Units approximation of atomic structure and conformational energy of polynucleotides. Biopolymers 29:1503−1518, (1990).
  103. Vorobjev, Y.N. Block-Units method for conformational calculations of large nucleic acid chains. II. Two Hierarchical approach and its application to Conformational Arrangements of Unusual TUC Loop of Rabbit t-RNA-val. Biopolymers 29:1519−1530, (1990).
  104. Malhotra, A., Tan, R.K.-Z., Harvey, S.C. Prediction of the three-dimensional structure of Escherchia coli 30S ribosomal subunit: A molecular mechancs approach. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87:1950−1954, (1990).
  105. Malhotra, A., Gabb, H.A., Harvey, S.C. Modeling large nucleic acids. Curr. Opinion Struct. Biol. 3:241−246, (1993).
  106. Malhotra, A., Tan, R.K.-Z., Harvey, S.C. Utilization of shape data in molecular mechanics using a potential based on spherical harminic surfaces. J. Comp. Chem. 15:190−199, (1994).
  107. Easterwood, T.R., Harvey, S.C. Ribonuclease P RNA: models of the 15/16 bulge from Escherichia coli and the P15 stem loop of Bacillus subtilis. RNA 3:577−585, (1997).
  108. Harvey, S.C., Luo, J., Lavery, R. DNA steam loop structures in oligopurine-oligopyrimidine triplex. Nucl. Acid. Res. 16:11 795−11 809, (1988).
  109. Cheong, C., Varani, G., Tinoco, J. Solution structure of an unusually stable RNA hairpin, 5-GGAC (UUCG)GUCC. Nature 346:680−682, (1990).
  110. Hare, D.R., Reid, B.R. Three-dimensional structure of DNA hairpin in solution: two-dimensional NMR studies and distance geometry calculations on d (CGCGTTTTCGCG). Biochemistry 25:5341−5350, (1986).
  111. Heus, H.A., Pardi, A. Structural features that give rise to the unusual stability of RNA hairpins containing GNRA loops. Science 253:191−194, (1991).
  112. Tung, C.-S. A computational approach to modeling nucleic acid hairpin structures. Biophys. J. 72:876−885, (1997).
  113. Shakhnovich, E.I., Gutin, A.M. Implications of thermodynamics of protein folding for evolution of primary sequences. Nature 346:773−775, (1990).
  114. Shakhnovich, E.I., Gutin, A.M. Enumeration of all compact conformations of copolymers with random sequece of links. J. Chem. Phys. 93:5967−5971, (1990).
  115. Kolinski, A., Milik, M., Skolnik, J. Static and dynamic properties of new lattice model of polypeptide chain. J. Chem. Phys. 94:3978−3985, (1991).
  116. Kolinski, A., Godzik, A., Skolnik, J. On the origin of the cooperativity of protein folding- implication from model simulations. Proteins: Struct. Funct. Genet. 26:271−287, (1996).
  117. Sali, A., Shakhnovich, E., Karplus, M. A Kinetics of protein folding. A lattice model study of the requirements for folding to the native state. J, Mol. Biol. 235:1614−1636, (1994).
  118. Hao, M.-H., Scheraga, H.A. Monte Carlo simulation of a first order transition for protein folding. J. Phys. Chem. 98:9440−9448, (1994).
  119. Hao, M.-H., Scheraga, H.A. Statistical thermodynamics of protein folding: sequence dependence. J. Phys. Chem. 98:9882−9893, (1994).
  120. Hao, M.-H., Scheraga, H.A. Statistical thermodynamics of protein folding: comparision of mean feald theory with Monte Carlo simulations. J. Phys. Chem. 102:1334−1348, (1995).
  121. Hao, M.-H., Scheraga, H.A. Characterization of foldable protein models: thermodynamics, folding kinetics and force field. J. Chem. Phys. 107:8089−8102, (1997).
  122. Hao, M.-H., Scheraga, H.A. Molecular mechnisms for cooperative folding of proteins. J. Mol. Biol. 277:973−983, (1998).
  123. Guo, Z., Thirumalai, D. Kinetics of protein folding: nucleation mechnism, time scales, and pathways. Biopolymers 36:83−103, (1995).
  124. Thirumalai, D., Guo, Z. Nucleation mechanism for protein folding and theoretical predictions for hydrogen-exchange labeling experiments. Biopolymers 35:137−140, (1995).
  125. Veitshns, T., Klimov, D., Thirumalai, D. Protein folding kinetics: timescales, pathways and energy landscapes in terms of sequence-dependent properties. Folding & Design 2:1−22, (1996).
  126. Camacho, C.J., Thirumalai, D. Kinetics and thermodynamics of folding in model proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:6369−6372, (1993).
  127. Klimov, D.K., Thirumalai, D. A criterion that determines the foldability of proteins. Phys. Rev. Lett. 76:4070−4073, (1996).
  128. Bryngelson, J.B., Wolynes, P.G. Spin glasses and the statistical mechanics of protein folding. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 84:7524−7528, (1987).
  129. Bryngelson, J.B., Wolynes, P.G. A simple statistical field theory of heteropolymer collapse with application to protein folding. Biopolymers 30:177−188, (1990).
  130. Bryngelson, J.D. When is potential accurate enough for structure prediction? Theory and application to random heteropolimer model of protein folding. J. Chem. Phys. 100:6038−6045, (1994).
  131. Finkelstein, A.V., Gutin, A.M., Badretdinov, A.Y. Perfect temperature for protein structure prediction and folding. Proteins: Struct. Func. Gen. 23:151−162, (1995).
  132. Reva, B.A., Sanner, M.F., Olson, A.J., Finkelstein, A.V. Lattice modeling: accuracy of energy function. J. Comp. Chem. 17:1025−1032,(1996).
  133. Pande, V.S., Grosberg, A.Y., Tanaka, T. How accurate must be potentials for succesful modeling of protein folding. J. Chem. Phys. 103:9482−9491, (1995).
  134. Bajorath, J., Stenkamp, R., Aruffo, A. Knowledge-based model building of proteins: concepts and examples. Protein Sci. 2:1798−1810, (1993).
  135. Rost, B., Sander, C. Bridgin the protein sequence-structure gap by structure prediction.
  136. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 25:113−136, (1996).
  137. Sanchez, R., Sali, A. Advances in comparative protein-structure modelling. Curr. Opin. Struct. Biol. 7:206−214, (1997).
  138. Blundel, T.L., Sibanda, B.L., Sternberg, M.J.E., Thornton, J.M. Knowledge-based prediction of protein structures and the disign of new molecules. Nature 326:347−352, (1987).
  139. Unger, R., Harel, D., Wherland, W., Susmann, J.L. A 3-D building blocks approach to analyzing and predicting structure of proteins. Proteins: Struct. Fund. Genet. 5:355−373, (1989).
  140. Claessens, M., Cutsem, E.V., Lasters, I., Wodak, S. Modelling the polypeptide backbone with 'spare parts' from known protein structures. Protein Eng. :335−345, (1989).
  141. Kwasigroch, J.-M., Chomiler, J., Mornon, J.-P. A global taxonomy of loops in globular proteins. J. Mol. Biol. 259:855−872, (1996).
  142. Sali, A., Blundel, T.L. Comparative protein modelling by satisfaction of spatial restraints. J. Mol. Biol. 234:779−815, (1993).
  143. COMPOSER Software packages for comparative modelling. http://felix.bioc.cam.ac.uk/soft-base/html, (1998) — MODELLER Software packages for comparative modelling, http://guitar, rockfeller. edu/modeller/modeller. html
  144. WHATIF Software packages for comparative modelling. http://www.sander/.embl/heidelberg.de/vriend/- SWISS-MOD Software packages for comparative modelling. http://www-isrec.unil.ch/SWISS-MODEL.html
  145. Sternberg, M.J.E., Bates, P.A., Kelly, L.A., MacCallum, R.M. Progress in protein structure prediction: assessment of CASP3. Curr. Opin. Struct. Biol. 9:368−373, (1999)
  146. Altschul, S.F., Madden, T.L., Schaffer, A.A., Zhang, J., Miller, W., Lipman, D.J. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein data base search programs. Nucl. Acid. Res.25:3389−3402, (1997)
  147. Orengo, C.A., Pearl, F.M.G., Bray, J.E., Todd, A.E., Martin, A.C., LoConte, L., Thornton, J.M. The CATH Database provides insights into protein structure/function relationship. NAR (http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/cath) 27:275−279, (1999).
  148. Dalai, S., Balasubramanian, S., Regan, L. Protein alchemy: Changing (3-sheet into a-helux. Nature Structural Biol. 4:548−552, (1997).
  149. Rose, G. Protein folding and Paracelsus challenge. Nature Structural Biol. 4:512−514, (1997).
  150. Cordes, M.H.J., Walsh, N.P., McKnight, C.J., Sauer, R.T. Evolution of protein fold in vitro. Science 284:325−327, (1999).
  151. Chothia, C., Lesk, A.M. The relation between the divergence of sequence and structure in proteins. EMBOJ. 5:823−826, (1986).
  152. Chothia, C., Finkelstein, A.V. The classification and origin of protein folding patterns. Annu. Rev. Biochem. 53:1007−1039, (1990).
  153. Bowie, J.U., Luthy, R., Eisenberg, D. A method to identify protein sequence that folds into a lcnown three-dimensional structure. Science 235:164−170, (1991).
  154. Chothia, C. One thousand families for the molecular biologist. Nature 357:543−544, (1992).
  155. Finkelstein, A.V. Protein structure: what is possible to predict now? Curr. Opin. Struct. Biol. 7:60−71, (1997).
  156. Overington, J., Donnelly, D., Johson, M.S., Sali, A., Blundell, T.L. Environment-specific amino acids substitution tables: Tertiary templates and prediction of protein folds. Protein Sci. 1:216−226, (1992).
  157. Zhang, Y.J.K., Eisenberg, D. Three dimensional profile method using residue preference as a continuous function of residue enviroment. Protein Sci. 3:687−695, (1994).
  158. Fischer, D., Eisenberg, D. Protein fold recognition using sequence-derived predictions. Protein Sci. 5:947−955, (1996).
  159. Miyazawa, S., Jernigan, R.L. Residue-residue potentials with favorable contact pair term and an unfavorable high packing density term, for simulation and threading. J. Mol. Biol. 256:623−644, (1996).
  160. Sippl, M.J. Recognition of errors in the three-dimensional struvture of proteins. Proteins Struct. Funct. Gen. 17:355−362, (1993).
  161. Flockner, H., Braxenthaler, M., Lackner, P., Jaritz, M., Sippl, M.J. Progress in fold recognition. Proteins: Struct. Funct. Gen. 23:376−386, (1995).
  162. Melo, F., Feytmans, E. Novel knowledge-based mean force potential at atomic level. J. Mol. Biol. 2667:207−222, (1997).
  163. Honig, B., Cohen, F.E. Adding backbone to protein folding: why proteins are polypeptides? Fold. Des. 1: R17-R20, (1996).
  164. Pohl, F.M. Statistical analysis of protein structures In «Protein folding.» Jaenicke, R. (ed.) Amsterdam: Elsevier/Noth-Holland Biomed. Press, 1980:183−196.
  165. Miller, S., Janin, J., Lesk, A.M., Chothia, C. Interrior and surface of monomelic proteins. J. Mol. Biol. 196, (1987).
  166. Finkelstein, A.V., Gutin, A.M., Badretdinov, A.Y. Why do protein achitectures have Boltzmann-like statistics? Proteins: Struct. Func. Gen. 23:142−150, (1995).
  167. Hansen, J.P., McDonald, I.R. «Theory of simple liquids.» New York: Acad. Press., 1986.
  168. Ben-Naim, A. Statistical potentials extracted from protein structures: Are this meaningful potentials? J. Chem. Phys. 107:3698−3706, (1997).
  169. Keskin, O., Bahar, I., Badretdinov, A.Y., Ptitsyn, O.B., Jernigan, R.L. Empirical solventmediated potentials hold for both intra-molecular and inter-molecular inter-residue interactions. Prot. Set 7:2578−2586, (1998).
  170. Samudrala, R., Moult, J. An all-atom distance-dependent conditional probability discriminatory function for protein structure prediction. J. Mol. Biol. 275:895−916, (1998).
  171. Thomas, P.D., Dill, K. Statistical potentials extracted from protein structures: what is wrong with them? J. Mol. Biol. 257:457−469, (1996).
  172. Zhang, L., Skolnick, J. How do potentials derived from structural data bases relate to true potentials? Prot. Sci. 7:112−122, (1998).
  173. Mirny, L., Shakhnovich, E.I. How to derive protein folding potentials? A new approach to an old problem. J. Mol. Biol. 264:1164−1179, (1996).
  174. Reatto, L. Iterative predictor-corrector method for extraction of the pair interaction from structural data for dence classical liquids. Phys. Rev. A 3451−3464, (1986).
  175. Kahl, G., Kristufek, M. Inversion problem for dence classical liquid: The binary case. Phys. Rev. E 49: R3568−3571, (1994).
  176. Levitt, M. Competitive assessment of protein fold recognition and alignment accuracy. Proteins: Strust. Func. Gen. Suppl. l:92−104, (1997).
  177. Martin, A.C.R., MacArthur, M.W., Thornton, J.M. Assessment of comparative modeling in CASP2. Proteins: Strust. Func. Gen. Suppl. l: 14−28, (1997).
  178. Orengo, C., Michie, A.D., Jones, S., Jones, D.T., Swindells, M.B., Thornton, J.M. Protein structure classification. URL: http//www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/cath, (1993).
  179. Melo, F., E., F. Assessing protein structures with a non-local atomic interaction energy.,/. Mol. Biol. 277:1141−1152, (1998).
  180. Maiorov, V.N., Crippen, G.M. Learning about protein folding via potential functions. Protein: Struct. Fund. Gen. 20:167−173, (1994).
  181. Hao, M.-H., Scheraga, H.A. How optimization of potential functions affects protein folding. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93:4984−4989, (1996).
  182. Crippen, G.M. Easy searched protein folding potentials. J. Mol. Biol. 260:467−475, (1996).
  183. Torda, A.E. Perspectives in protein-fold recognition. Curr. Opin. Stuct. Biol. 7:200−205, (1997).
  184. Seno, F., Maritan, A., Banavar, J.R. Interactions potentials for protein folding. Proteins: Struct. Func. Gen. 30:244−248, (1998).
  185. Ulrich, P., Scott, W., Van Gunsteren, W.F., Torda, A.E. Protein structure prediction force fields: parametrization with quasi-neutonian dynamics. Proteins: Stuct. Funct. Gen. 27:367−384, (1997).
  186. Gerstein, M. How representative are the known structures of the proteins in a complete genome? A comprehensive structural census. Folding & Design 3:497−512, (1998).
  187. Aszodi, A., Gradwell, M.J., Taylor, W.R. Global fold determination from small numbaer of distance constraints. J. Mol. Biol. 251:308−326, (1995).
  188. Kolinski, A., Skolnik, J. Assembly of protein structure from sparse experimental data: An efficient Monte Carlo model. Proteins: Struct. Func. Gen. 32:475−494, (1998).
  189. Skolnik, J., Kolinski, A., Godzik, A. MONSSTER: A method for folding globular proteins with a small number of distance restraints. J. Mol. Biol. 265:217−241, (1997).
  190. Richardson, J.S. Looking at proteins: Representations, folding, packing, and design. BiophysJ. 63:1186−1209,(1992).
  191. Holm, L., Sander, C. Fast and simple Monte Carlo algorithm for side chain optimization in proteins. Proteins: Struct. Funct. Gen. 14:213−223, (1992).
  192. Levitt, M., Gernstein, M., Huang, E., Subbiah, S., Tsai, J. Protein folding: The end game. Annu. Rev. Biochem. 66:549−579, (1997).
  193. Novotny, J., Bruccoleri, R.E.E., Karplus, M. An analysis of incorrectly folded protein models. Implications for structure prediction. J. Mol. Biol. 177:788−818, (1984).
  194. Novotny, J., Rashin, A.A., Bruccoleri, R.E. Criteria that discriminate between native proteins and incorrectly folded models. Proteins: Struct. Fund. Gen. 4:19−30, (1988).
  195. Ю.Н. «Расчёты стабильности мини-дуплексов ДНК в растворе электролита методом молекулярной механики в приближении статистической модели среды». Молекулярная биология, 23:80−92, (1989).
  196. Ю.Н. «Статистический метод расчёта свободной энергии макромолекулы в растворе электролита с учетом молекулярных характеристик растворителя и взаимодействия с мобильными ионами». Молекулярная биология, 23:545−555, (1989).
  197. Ю.Н. «Расчёты стабильности, А и В форм дуплексов dA6 dT6, dG6 dC6 методом молекулярной механики в приближении статистической модели среды. Анализ необычной стабильности В формы dA6 dT6». Молекулярная биология, 24:467−477, (1990).
  198. Vorobjev, Y.N. ES/IS: Estimation of conformational free energy by combining dynamics simulations with explicit solvent with an implicit continuum model. Biophys. Chem. 78:195−205, (1999).
  199. Bader, R.F.W., Larouch, A., Gatti, C., Carrol, M.T., MacDougall, P.J., Wiberg, K.B. Properties of atoms in molecules: Dipole moments and transferability of properties. J. Chem. Phys. 87:1142−1153,(1987).
  200. Bader, R.F.W. Atoms in molecules in external fields. J. Chem. Phys. 91:6989−7002, (1989).
  201. Weiner, S.J., Kollam, P.A., Case, D.A., Singh, U.C., Ghio, C., Alagona, G., Profeta, S.J., Weiner, P. A new force fields for molecular mechanical simulation of nucleic acids and proteins. J. Am. Chem. Soc. 106:765−784, (1984).
  202. Weiner, S.J., Kollam, P.A., Nguyen, D.T., Case, D.A. An all-atom force fieled for simulation of proteins and nucleic acids. J. Сотр. Chem. 7:230−249, (1986).
  203. Brooks, B.R., Bruccoleri, R.E., Olafson, B.D., States, D J., Swaminathan, S., Karplus, M. CHARMM: A progam for macromolecular energy calculation, minimization and dynamics calculation./. Comp. Chem. 4:187−208, (1983).
  204. Nemethy, G., Pottle, M.S., Scheraga, H.A. Energy parameters in polypetides. 9. Upgrating of geometrical parameters, nonbonded interactions, and hydrogen bond interactions for the naturally occuring amino acids./. Phys. Chem. 87:1883−1901, (1983).
  205. Jorgensen, W.J., Tirado-rives, J. The OPLS potential functions for protein. Energy minimization for crystals of cyclic peptides and crambin. J. Amer. Chem. Soc. 110:1657−1666, (1988).
  206. Jorgensen, W.L., Maxwell, D.S., Tirado-Rives, J. Development and testing of the OPLS all-atom force field on conformational energetics and properties of organic liquids. J. Am. Chem. Soc. 118:11 225−11 239,(1996).
  207. Daura, X., Mark, A.E., Van Gunsteren, W.F. Parametrization of aliphatic CHn united atoms of GROMOS96 force field. J.Comp.Chem. 19:535−547, (1998).
  208. Halgren, T.A. Merk molecular force field. 1. Basis, form, scope, parametrization and performance of MMFF94. J. Comp. Chem. 17:490−519,(1996).
  209. Berendsen, H.J.C. Molecular dynamics simulations: The limit and beyond In «Computational Molecular Dynamics: Challenges, Methods, Ideas.» Deuflhard, P., Hermans, J. (eds.) Berlin: Springer, 1999:4, 3−36.
  210. Bayly, C., Cieplak, P., Cornell, W., Kollman, P.A. RESP: The method to optimize atomic charges. J. Phys. Chem. 97:10 269−10 280, (1993).
  211. Kaminski, G., Duffi, E.M., Matsui, T., Jorgensen, W.L. Free energies of hydration and pure liquid properties of hydrocarbons from the OPLS all atom model. J. Phys. Chem. 98:1 307 713 098, (1994).
  212. Daura, X., Mark, A.E., Van Gunsteren, W.F. Parametrization of aliphtic CHn united atoms of GROMOS96 force field. J. Comp. Chem. 19:535−547, (1998).
  213. Yin, D., Mackerell, A.D.J. Combined Ab Initio / Empirical approach for optimization of Lennard-Jones parameters. J. Comp. Chem. 1998:334−348, (1998).
  214. Smith, J.C., Karplus, M.J. CHARMM92 force field for biomolecular simulations. J. Am. Chem. Soc. 114:801−819, (1994).
  215. Chen, B., Marthin, M.G., Siepman, J.I. Thermodynamic properties of the Williams, OPLS-AA, and MMFF94 all-atom force fields for alkanes. J. Phys. Chem. B102:2578−2586, (1998).
  216. Maple, J.R., Hwang, M.-J., Stockfisch, T.P., Dinur, U., Waldman, M., Ewig, C.S., Hagler, A.T. CFF95 force field development. J. Am. Chem. Soc. 115:162−176, (1994).
  217. Biosym Technologies, S.D. Discover, Version 2.9.5 & 94.0 1994.
  218. Zhurkin, V.B., Poltev, V.I., Florentjev, V.L. Atom-atom potential functions for conformational calculations of Nucleic acids. Molec. Biol. (USSR) 14:1116−1130, (1980).
  219. Lui, K., Cruzan, J.D., Saykally, R.J. Water clusters. Science 271:929−933, (1996).
  220. Kusalik, P.G., Svishchev, I.M. The spartial structure in liquid water. Science 265:1219−1221,(1994).
  221. Levitt, M., Hirshberg, M., Sharon, R., Laiding, K.E., Daggett, V. Calibration and testing of a water model for simulation of the molecular dynamics of proteins and nucleic acids in solution. J. Phys. Chem. B. 101:5051−5061, (1997).
  222. Berendsen, H.J.C., Postma, J.P.M., Van Gunsteren, W.F., Hermans, J. Interaction models for water in relation to protein hydration In «Intermolecular forces.» Pullma, B. (ed.) Reidel: Dordrecht, 1981:331−342.
  223. Berendsen, H.J.C., Grigera, J.R., Straatsma, T.P. The missing term in effective pair potentials. J. Phys. Chem. 91:6269−6271, (1987).
  224. Jorgensen, W.L., Chandrasekhar, J., Madura, J.D., Impey, R.W., Klein, M.L. Comparison of simple potential functions for simulating liquid water. J. Chem. Phys. 79:926−935, (1983).
  225. Jorgensen, W.L., Jenson, C. Temperature dependence of TIP3P, SPC, and TIP4P water fromNPT Monte Carlo simulations: Seeking temperatures of maximun density. J. Comp. Chem. 19:1179−1186,(1998).
  226. Zhu, S.-B., Wong, C.F. Sensitivity analysis of distribution functions of liquid water. J. Chem. Phys. 99:9047−9052, (1993).
  227. Stillinger, F.H., Rahman, A. ST2 water model. J. Chem. Phys. 60:1545−1557, (1974).
  228. Eisenberg, D., Kauzmann, W. «The structure and properties of water.» New York: Oxford Univ. Press, 1969.
  229. Dang, L.X., Rice, J.E., Caldwell, J., Kollman, P.A. Ion solvation in polarizable water: molecular dynamics simulations. J. Am. Chem. Soc. 113:2481−2486, (1991).
  230. Dang, L.X., Chang, T.-S. Molecular dynamics study of water clusters, liquid, and liquid-vapor interface of water with many-body potentials. J. Chem. Phys. 106:8149−8159, (1997).
  231. Wallqvist, A., Berne, B.J. Effective potentials for liquid water using polarizable and nonpolarizable models. J. Phys. Chem. 97:13 841−13 851, (1993).
  232. Straastma, T.P., NcCammon, J.A. Molecular dynamics simulations with interaction potentials including polarization. Development of a noniterative method and application to water. Molec. Simulation 5:181−192, (1990).
  233. Cieplak, P., Kollman, P.A. A new water potential including polarization: Application to gas-phase, liquid and crystal properties of water. J. Chem. Phys. 92:6755−6760, (1990).
  234. Kuwajima, S., Warshel, A. Incorporating electric polarizabilities in water-water interaction potentials. J. Phys. Chem. 94:460−466, (1990).
  235. Taylor, R.S., Dang, L.X., Garrett, B.C. Molecular dynamic simulations of the liquid/vapor interface of SPC/E water. J. Phys. Chem. 100:11 720−11 725, (1996).
  236. Duca, K.A., Jordan, P.С. Comparision of selectivity polarizable force fields for ion-water-peptide interactions: Ion translocation in a Gramicidin-like channel. J. Phys. Chem. B102:9127−9138,(1998).
  237. Sinanoglu, O. Intermolecular foces in liquids. Advanced in Chem. Phys. 12:283−326, (1967).
  238. Stone, A.J. Distributed multipole analysis, or how to describe a molecular charge distribution. Chem. Phys. Lett. 83:233−237, (1981).
  239. Millot, C., Stone, A.J. Towards an accurate intermolecular potential for water. Mol. Phys. 77:439−462, (1992).
  240. Stone, A. J., Alderton, M. Distributed multipole analysis methods and applications. Molecular Phys. 56:1047−1064, (1985).
  241. Ю.Н. «Расчёт ван дер Ваальсовых взаимодействий на основе водоро-доподобной аппросксимации электронной плотности внешней оболочки атома и дипольной поляризуемости». Жури. Структ. Химии, 25: № 1, 65−75, (1984).
  242. Hohenberg, P., Kohn, W. Electron density functional method. Phys. Rev. A136:864−872, (1964).
  243. Feltgen, R. Potential model for the interaction of two like S state atoms involving spin symmetry. J. Chem. Phys. 74:1186−1199, (1981).
  244. Huxley, P., Knowles, D.B., Murrell, J.N., Watts, J.D. Ground-state Diatomic potentials. 2. Van der Waals molecules. J. Chem. Soc. Farady Trans. 2 80:1349−1361, (1984).
  245. Tang, K.T., Toennies, J.P. Asymptotic theory of the chemical bond in H2+ based on simple physical model. J. Phys. Chem. 94:7880−7888, (1990).
  246. Patil, S.H. Adiabatic potentials for alkali-inert gas systems in the ground state. J. Chem. Phys. 94:8089−8096, (1991).
  247. Tang, K.T., Toennies, J.P. A simple predictive model of chemical potentials: H 2 (^g) and Li2 (^g). J. Chem. Phys. 95:1144−1151, (1991).
  248. Anderson, Y., Langreth, D.C., Lundquist, B.I. Van der Waals interactions in density functional theory. Phys. Rev. Lett. 76:102−105, (1996).
  249. Chermette, H. Chemical reactivity indexes in density functional theory. J. Comp. Chem. 20:129−154,(1999).
  250. Eisenberg, D., A.D., M. Solvation energy in protein folding and binding. Nature (London) 319:199−205,(1986).
  251. Ooi, T., Oobatake, M., Nemethy, G., Scheraga, H.A. Accessible surface area as a measure for the thermodynamic parameters of hydration of peptides. Proc. Natl. Acad. Sci. 84:3086−3098, (1987).
  252. Smith, P.E., Pettitt, M.B. Modeling solvent in biomolecular systems. J. Phys. Chem. 98:9700−9711,(1994).
  253. Frenkel, D. Molecular dynamic simulations of statistical mechanical systems. In «Proceedings of the Enrico Fermi summer school, Varenna, 1985.» Ciccotti, G., Hoover, W.G. (eds.) Amsterdam: North-Holland, 1986:151−164.
  254. Allen, M.P., Tildesley, D.J. «Computer simulation of liquids.» New York: Oxford Press, 1994.
  255. Helms, V., Wade, R.C. Free energies of hydration from thermodynamic integration: comparison of molecular mechanics force fields and evaluation of calculation accuracy. J. Comp. Chem. 18:449−462, (1997).
  256. Kollman, P. Free energy calculations: Applications to chemical and biochemical phenomena. Chem. Rev. 93:2395−2417, (1993).
  257. Radmer, R.J., Kollman, P.A. Free energy calculation methods: A theoretical and empirical comparison of numerical errors and a new method for qualitative estimates of free energy changes. J. Comp. Chem. 18:902−919, (1997).
  258. Tomasi, J., Persico, M. Molecular interactions in solution: An overview of methods based on continuum distribution of the solvent. Chem. Rev. 94:2027−2094, (1994).
  259. Hummer, G., Pratt, L.R., Garcia, A.E., Berne, B.J., S.W., R. Electrostatic potentials and free energies of solvation of polar charged molecules. J. Phys. Chem. B 101:3017−3020, (1997).
  260. Aqvist, J., Hansson, T. Analysis of electrostatic potential truncation schemes in simulation of polar solvents. J. Phys.Chem. B 102:3837−3840, (1998).
  261. Vorobjev, Y.N., Hermans, J. Critical analysis of methods of calculation of potential in simulated polar liquids. J. Phys. Chem. B103:10 234−10 242, (1999).
  262. Levy, R.M., Belhadj, M., Kitchen, D.B. Gaussian fluctuation formula for electrostatic free energy changes in solution. J. Chem. Phys. 95:3627−3633, (1991).
  263. Figueirido, F., Del Buono, G.S., Levy, R.M. Dielectric behavior in the interior of proteins: Result from a large-scale molecular dynamic simulation of solvated lysozyme. Biophys. J. 72: A216-A216, (1997).
  264. Soumpasis, D.M. Statistical mechanics of the B-Z tramsition of DNA: Contribution of diffusive ionic interactions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81:5116−5120, (1984).
  265. Soumpasis, D.M., Wiecher, J., Jovin, T.M. Relative stabilities and transitions of DNA conformations in 1:1 electrolytes. A theoretical study. J. Biomol. Struct. Dyn. 4:535−551, (1987).
  266. Klement, R., Soumpasis, D.M., Kitzing, E., Jovin, T.M. Inclusion of ionic interactions in force field calculations of charged biomolecules DNA structure transitions. Biopolymers 29:1089−1103,(1990).
  267. Klement, R., Soumpasis, D.M., Kitzing, E., Jovin, T.M. Computation of ionic distributions around charged biomolecule: Results for right handed and left handed DNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88:4631−4635, (1991).
  268. Grayce, C.J., Schweizer, S. Solvation potentials for macromolecules. J. Chem. Phys. 100:6846−6857, (1994).
  269. Hodes, Z.I., Nemethy, G., Scheraga, H.A. Model for conformational analysis of hydrated peptides. Biopolymers 18:1565−1610, (1979).
  270. Kang, Y.K., Gibson, K.D., Nemethy, G., Scheraga, H. Free energy of hydration of solute molecules. Revised treament of hydration shell model. J. Phys. Chem. 92:4739−4753, (1988).
  271. Chothia, C.H. Hydrophobic bonding and accessible area in proteins. Nature 248:338−339, (1974).
  272. Reynolds, J.A., Gilbert, D.B., Tanford, C. Empirical correlation between hydrophobic free energy and cavity surface area. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 71:2925−2927, (1974).
  273. Hermann, R.B. Theory of hydrophobic bonding. II. The correlation of hydrocarbon solubility in water with solvent cavity surface area. J. Phys. Chem. 76:2754−2759, (1972).
  274. Ben-Naim, A., Marcus, Y. Solvation thermodynamics of nonionic solutes. J. Chem. Phys. 81:2016−2027,(1984).
  275. Juffer, A.H.F., Eisenhaber, Hubbard, S.J., Walter, D., Argos., P. Comparison of atomic solvation parametric sets: Applicability and limitations in protein folding and binding. Protein Set 4:2499−2509, (1995).
  276. Ben-Naim, A. Solvent effects on protein association and protein folding. Biopolymers 29:567−596, (1990).
  277. Augspurger, J.D., Scheraga, H.A. An efficient differentiable hydration potential for peptide and proteins. J. Comp. Chem. 17:1549−1558,(1996).
  278. Reiss, H., Frisch, H.L., Helfand, E., Lebovitz, J.L. Aspects of the statistical thermodynamic of real fluids. J. Chem. Phys. 32:119−124, (1960).
  279. Pierotti, R.A. A Scaled particle theory of aqueous and non-aqueous solutions. Chem. Rev. 76:717−726, (1976).
  280. Pohorille, A., Pratt, R.A. Cavities in molecular liquids and the theory of hydrophobic solubilities. J. Am. Chem. Soc. 112:5066−5074, (1990).
  281. Hummer, G., Garde, S., Garcia, A.E., Paulaitis, M.E., Pratt, L.R. Hydrophobic effect on a molecular scale. J. Phys. Chem. 6102:10 469−10 482, (1998).
  282. Perkyns, J., Pettitt, B.M. Dependence of hydration free energy on solute size. J. Phys. Chem. 100:1323−1329,(1996).
  283. Cann, N.M., Patey, G.N. An investigation of the influence of solute size and insertion conditions on solvation thermodynamics. J. Chem. Phys. 106:8165−8195, (1997).
  284. Postma, J.P.M., Berendsen, H.J.C., Haak, J.R. Thermodynamics of cavity formation in water. Faraday Symp. Chem.Soc. 17:55−67,(1982).
  285. Wallqvist, W., Berne, B.J. Computer simulation of hydrophobic hydration forces on stacked plates at short range. J. Phys. Chem. 99:2893−2899, (1995).
  286. Ikeguchi, M., Shinizu, S., Nakamura, S., Shimizu, K. Roles of hydrogen bonding and hard core of water on hydrophobic hydration. J. Phys. Chem. 6102:5891−5898, (1998).
  287. Vorobjev, Y., Hermans, J. SIMS, Computation of a smooth invariant molecular surface. Biophys. J. 73:722−732, (1997).
  288. , D.R. «Handbook of Physics. 78-th Edition.» New York: CRC press, 1997.
  289. Schaefer, M., Karplus, M. A comprehenive analytical treatment of continuum electrostatics. J. Phys. Chem. 100:1578−1599,(1996).
  290. Still, C.W., Tempczyk, A., Hawley, R.C., Hendrickson, T. Semianalytical tretment of solvation for molecular mechanics and dynamics. J. Amer. Chem. Soc. 112:6127−6129, (1990).
  291. Dominy, B.N., Brooks, I.C.I. Development of Generalized Born model papametrization for protein and nucleic acids. J. Phys. Chem. B 103:3765−3773, (1999).
  292. Edinger, S.R., Cortis, C., Shenkin, P. S., Friesner, R.A. Parametrization of improved Generelazed Born model for proteins. J. Phys. Chem. B. 101:1190−1197, (1997).
  293. Cramer, C.J., Truhlar, D.G. Unlnown In «Reviews in Computational Chemistry.» Lipkowitz, K.B. (ed.) New York: VCH, 1995:.
  294. Qui, D., Shenkin, P. S., Hollinger, F.P., Still, W.C. The GB/SA continuum model for solvation. A fast analytical method for the calculation of approximate Born radii. J. Phys. Chem. 101:3005−3014,(1997).
  295. Hawkins, G.D., Cramer, C.J., Truhlar, D.G. Parametrized models of aqueous free energies of solvation based on pairwise decscreening of solute atomic charges from a dielectric medium. J. Phys. Chem. 100:19 824−19 839, (1996).
  296. Ghosh, A., Rapp, C.S., Friesner, R.A. Generalized Born model based on a surface integral formulation. J. Phys. Chem. B102:10 983−10 990, (1998).
  297. Jayaram, B., Sprous, D., Beveridge, D.L. Solvation free energies of biomolecules: Parameters for a modified generalized Born model consistent with the AMBER force field. J. Phys. Chem. B102:9571−9576, (1998).
  298. Landau, L.D., Lifshitz, E.M. «Electrodynamics of continuous media. Volume 8 of Course of theoretical physics. Translated from the Russian.» Oxford: Pergamon Press, 1988.
  299. , H. «Theory of dielectrics.» 2nd edition (Clarendon Press), 1958.
  300. Lounnas, V., Pettitt, B.M., Phillips, G.N. A global model of the protein-solvent interface. Biophys. J. 66:601−614, (1994).
  301. Makarov, V.A., Anrews, B.K., Pettitt, B.M. Reconstruction of protein-water interface. Biopolymers 45:469−478, (1998).
  302. Beglov, D., Roux, B. Solvation of complex molecules in apolar liquid: An integral equation theory. J. Chem. Phys. 104: 8678−8689, (1996).
  303. Simonson, T., Brunger, A. Solvation free energies estimated from macroscopic continuum theory: An accuracy assessment. J. Phys. Chem. 98:4683−4694, (1994).
  304. Sitkoff, D., Sharp, K.A., Honig, B. Accurate calculation of hydration free energies using macroscopic solvent models. J. Phys. Chem. 98:1978−1988, (1994).
  305. Nina, M., Beglov, D., Roux, B. Atomic radii for continuum electrostatic calculations based on molecular dynamics free energy simulations. J. Phys. Chem. 101:5239−5248, (1997).
  306. Jayaram, B., Fine, R., Sharp, K., Honig, B. Free energy calculations of ion hydration: An analysis of the Born model in terms of microscopic simulations. J. Phys. Chem. 93: 4320−4327, (1989).
  307. Rick, S.W., Berne, B .J. The aqueous solvation of water: A comparison of continuum methods with molecular dynamics. J. Am. Chem. Soc. 116:3949−3954, (1994).
  308. Aqvist, J., Hansson, T. On the validity of electrostatic linear response in polar solvent. J. Phys. Chem. 100:9512−9521,(1996).
  309. Warwicker, J., Watson, H.C. Calculation of the electric potential in the active site cleft due to cc-helix dipoles. J. Mol. Biol. 157:671−679, (1982).
  310. Nicholls, A., Honig, B.H. A rapid finite difference algorithm utilizing successive overrelaxation to solve the Poisson-Boltzmann equation. J. Comp. Chem. 12:435−453, (1991).
  311. Klapper, I., Hagstrom, R., Fine, R., Sharp, K., Honig, B. Focusing of electric fields in the active site of Cu-Zn superoxide dismutaze: effect of ionic strength and aminoacid modification. Protein: Sturct. Func. Gen. 1:47−59, (1986).
  312. Warwicker, J. Continuum dielectric modelling of the protein-solvent system, and calculation of the long-range electrostatic field of the enzyme phosho-glycerate mutaze. J. Theoret. Biol. 121:199−210, (1986).
  313. Gilson, M.K., Sharp, K.A., Honig, B.H. Calculating the electrostatic potential of molecules in solution: method and error assessment. J. Comp. Chem. 9:327−335, (1987).
  314. Davis, M.E., McCammon, J.A. Solving the Poisson equation: A comparision of relaxation and conjugate gradient methods. J. Comp. Chem. 10:386−391,(1989).
  315. Luty, B.A., Davis, M.E., McCammon, A.J. Solving the finite-difference non-linear Poisson-Boltzmann equation. J. Comp. Chem. 13:1114−1118,(1992).
  316. Sharp, K.A., Honig, B. Electrostatic interactions in macromolecules: Theory and applications. Annu. Rev. Biophys. Chem. 19:301−332, (1990).
  317. Sharp, K. Incorporating solvent and ion screening into molecular dynamics using finite-difference method. J. Comp. Chem. 12:454−468, (1991).
  318. Sharp, K.A., B., H. Calculating total electrostatic energies with the nonlinear Poisson-Boltzmann equation. J. Phys. Chem. 94:7684−7692, (1990).
  319. Davis, M.E., McCammon, J.A. Dielectric boundary smoothing in finite difference solution of the Poisson equation: An approach to improve accuracy and convergence. J. Comp. Chem. 12:909−912, (1991).
  320. Smith, K.C., Honig, B.H. Evaluation of the conformational free energies of loops of proteins. Proteins: Struct., Funct., Genetics 18:119−132, (1994).
  321. Vorobjev, Y.N., Scheraga, H.A. A fast adaptive multigrid boundary element method for macromolecular electrostatics in a solvent. J. Comp. Chem. 18:569−583, (1997).
  322. Niedermeier, C., Schulten, K. Molecular dynamics simulations in heterogeneous dielectrica and Debye-Huckel media application to the protein bovine pancreatic trypsin inhibitor. Molecular Simulation 8:361−387, (1992).
  323. Douglas, C.C. Multigrid methods in science and engineering. Comput. Sci. & Eng. 3:55−68, (1996).
  324. Hoist, M., Saied, F. Numerical solution of the nonlinear Poisson-Boltzmann equation: Developing more robust and efficient methods. J. Comp. Chem. 16:337−364, (1995).
  325. Madura, J.D., Davis, M.E., Gilson, M.K., Wade, R.C., Luty, B.A., McCammon, J.A. Biological application of electrostatic calculations and Brownian dynamics simulations. Rev. Comp. Chem. 5:229−267, (1994).
  326. McKenney, A., Greengard, L. A fast Poisson solver for complex geometries. J. Comp. Phys. 118:348−355, (1995).
  327. Bruccoleri, R.E., Novotny, J., Davis, M.E. Finite-difference Poisson-Boltzmann calculations: Increased accuracy achieved by harmonic dielectric smoothing and charge antialiasing. J. Comp. Chem. 18: 268−276, (1997).
  328. Zhou, Z., Payne, P., Vasquez, M., Kuhn, N., Levitt, M. Finite-difference solution of the Poisson-Boltzmann equation: Complete elimination of self-energy. J. Comp. Chem. 17:1344−1351,(1996).
  329. Goel, N.S., Gang, F., Ko, Z. Electrostatic field in inhomogeneous dielectric media. Indirect boundary element method. J. Comp. Phys. 118:172−179, (1995).
  330. Zauhar, R.J., Morgan, R.S. A new method for computing the macromolecular electric potential. J. Mol. Biol. 186:815−823, (1985).
  331. Zauhar, R.J., Morgan., R.S. The rigorous computation of the molecular electric potential. J. Comp. Chem. 9:171−187, (1988).
  332. Rashin, A.A. Hydration phenomena, classical electrostatics, and the boundary element method. J. Phys. Chem. 94:1725−1733, (1990).
  333. Yoon, B.J., Lenhoff, A.M. A boundary element method for molecular electrostatics with electrolyte effects. J. Comp. Chem. 11:1080−1086, (1990).
  334. Juffer, A.H., Botta, E.F.F., Bert, A.M., van Keulen, B.A.M., van der Ploeg, A., Berendsen, H.J.C. The electric potential of a macromolecule in a solvent: A fundamental approach. J. Comp. Phys. 97:144−171,(1991).
  335. Zhou, H.X. Macromolecular electrostatic energy within the nonlinear Poisson-Boltzmann equation. J. Chem. Phys. 100:3152−3162, (1994).
  336. Vorobjev, Y.N., Grant, J.A., Scheraga, H.A. A Combined Iterative and Boundary Element Approach for Solution of the Nonlinear Poisson-Boltzmann Equation. J. Am. Chem. Soc. 114:3189−3196,(1992).
  337. Bharadwaj, R., Windemuth, A., Sridharan, S., Honig, B., Nicholls, A. The fast multipole boundary element method for molecular electrostatics: An optimal approach for large systems. J. Comp. Chem. 16:898−913, (1995).
  338. Zauhar, R J. SMATR: A solvent-accessible triangulated surface generator for molecular graphics and boundary element applications. J. Comp. -Aided Mol. Design. 9:149−159, (1995).
  339. Vorobjev, Y.N. Performance of the Connolly MS, MSEED and Varshney methods with the boundary element method. 1995, unpublished.
  340. Sparcksman, M.A. Potential derived charges using a geodesic point selection scheme J. Comp. Chem. 17:1−18, (1996).
  341. Pascual-Ahuir, J.L., Silla, E., Tunon, I. GEPOL: An improved description of molecular surfaces. III. A new algorithm for the computation of a solvent-excluding surface. J. Comp. Chem. 15:1127−1138,(1994).
  342. Sanner, M.F., Olson, A.J., Spehner, J.C. Reduced surface: An efficient way to compute molecular surfaces. Biopolymers 38:305−320, (1996).
  343. Zauhar, R.J., Varnek, A. A Fast and space-efficient boundary element method for computing electrostatics and hydration effects in large molecules. J. Comp. Chem. 17:864−877, (1996).
  344. Richards, F.M. Areas, volumes, packing, and protein structures. Ann. Rev. Biophys. Bioeng. 6:151−176,(1977).
  345. Jawson, M.A., Symm, T.G. «Integral equation method in potential theory and elastostatics.» New York: Academic Press, 1977.
  346. Metropolis, N.A., Rosenbluth, A.W., Rosenbluth, N.M., Teller, A.H., Teller, E. Equation of state calculations by fast computing mashine. J. Chem. Phys. 21:1087−1092, (1953).
  347. , R.A. (1997) in Computer simulation of biomolecular systems. Theoretical and experimental applications., eds. W. F. van Gunsteren, Weiner, P.K. (Kluwer Acad. Press., Dordrecht), Vol. 3, pp. 363−394.
  348. , H.A. (1992) in Reviews in Computational Chem., eds. Lipkowitz, K.B., Boyd, D.B. (VCH Publishers Inc., New York), Vol. Ill, pp. 73−142.
  349. Vasquez, M., Nemethy, G., Scheraga, H.A. Conformational energy calculation on polypeptides and proteins. Chem. Rev. 94:2183−2239, (1994).
  350. Gibson, K.D., Scheraga, H.A. Dynamics of peptides with fixed geometry: Potential energy derivatives as a function of dihedral angles. J. Comp. Chem. 11:487−495, (1990).
  351. Press, W.H., Flannery, B.P., Teukolsky, S.A., Vetterling, W.T. «Numerical recipes in C.» Cambridge: Cambridge University Press, 1988.
  352. Gay, D.M. Algorithm 611. Subroutines for unconstrained minimization using model/trustregion approach. ACM Trans. Math. Software 9:503−510, (1983).
  353. Moskowitz, J.W., Schmidt, K.E., Wilson, S.R., Cui, W. The application of simulated annealing to problems of molecular mechanics. Int. J. Quant. Chem.: Quant. Chem. Symp. 22:61 619, (1988).
  354. Bruccoleri, R.E. Application of systematic conformational search to protein modeling. Molecular simulation 10:151−174, (1993).
  355. Kostrowicki, J., Piela, L., Cherayil, B.J., Scheraga, H.A. Performance of the diffusion method in the search for optimum structures of clusters of Lenard-Jones atoms. J. Phys. Chem. 95:4113−4122, (1991).
  356. Floudas, C., Pardalos, P.M. «Recent advances in global optimization.» Princeton, NJ: Princeton Univ. Press., 1991.
  357. Pillardy, J., Piela, L. Smooting techniques of global optimization: Distance scaling method in searches for most stable Lennard-Jones atomic clusters. J. Comp. Chem. 18:2040−2049, (1997).
  358. Unger, R., Moult, J. Genetic algorithms for protein folding simulations. J. Mol. Biol. 231:75−81,(1993).
  359. Sun, S. A genetic algorithm that seeks nativa states of peptides and proteins. Biophysical J. 69:340−355,(1995).
  360. Jin, A.Y., Leung, F.Y., Weaver, D.F. Development of a novel genetic algorithm search method (GAP 1.0) for exploring peptide conformational space. J. Comp. Chem. 18:1971−1984, (1997).
  361. Stanton, A.F., Bleil, R.E., Kais, S. A new approach to global minimization. J. Comp. Chem. 18:594−599, (1997).
  362. Berg, B.A., Neuhaus, T. Multicanonical ensemble: new approach to simulate first order phase transitions. Phys. Rev. Lett. 68:9−13, (1992).
  363. Berg, B.A., Neuhaus, T. Multicanonical algorithms for first order phase transitions. Phys. Lett. B 267:249−255, (1991).
  364. Lee, J. New Monte Carlo algorithms for first order phase transitions. Phys. Rev. Lett. 71:211−214,(1993).
  365. Lyubartsev, A.P., Martinovski, A.A., Shevkunov, S.V., Vorontsov-Velyaminov, P.N. Monte Carlo simulations in new generalized ensemble. J. Chem. Phys. 96:1776−1788, (1992).
  366. Hesselbo, B., Stinchcombe, R.B. Monte Carlo simulations and global optimizations without parameters. Phys. Rev. Lett. 74:2151−2154, (1995).
  367. Hansmann, U.H.E., Okamoto, Y. Numerical comparision of three recently proposed algorithms in the protein folding problem. J. Comp. Chem. 18:920−933,(1997).
  368. Higo, J., Nakajima, N., Shirai, H., Kidera, A., Nakamura, H. Two-component multicanonical Monte Carlo method for effective conformational sampling. J. Comp. Chem. 18:2086−2092, (1997).
  369. Elofson, A., Le Grand, S., Eisenberg, D. Local momes: An efficient algorithm for simulation of protein folding. Proteins: Struct., Funct., Gen. 23:73−82, (1995).
  370. Srinivasan, R., Rose, G.D. LINUS: A hierarchic procedure to predict the fold of a protein. Proteins: Struct., Funct., Gen. 22:81−99, (1995).
  371. Rao, M., Pangali, C., Berne, B.J. On the force bias Monte Carlo simulation of water: Methodologi, optimization and comparision with molecular dynamics. Mol. Phys. 37:1773−1798, (1979).
  372. Wu, X.-W., Sung, S.-S. Simulation of peptide folding with explicit water A mean solvation method. Proteins: Struct., Func., Gen. 34:295−302, (1999).
  373. Zhou, R., Berne, B.J. Smart walking: A new methods for Boltzman samplin of protein conformations. J. Che. Phys. 107:9185−9196, (1997).
  374. , A.R. «Molecular Modeling. Principles and Applications.» Singapore: Longman, 1997.
  375. Darden, T., York, D., Pedersen, L. Particle meash Ewald: an N log (N) method for Ewald sums in large systems. J. Phys. Chem. 98:10 089−10 092, (1993).
  376. Lutty, B.A., Davis, M.E., Tironi, I.G., Van Gunsteren, W.F. A comparision of particle-particle and particle meash and Ewald methods for calculating interactions in periodic molecular systems. Mol. Simul. 14:11−20, (1994).
  377. Essmann, U., Perera, L., Berkowitz, L., Darden, T., Lee, H., Pedersen, L.G. A smooth particle-meash Ewald method. J. Phys. Chem. 103:8577−8593,(1995).
  378. York, D.M., Yang, W., Lee, H., Darden, T., Pedersen, L.G. Toward the accurate modeling of DNA: The importance of long-range electrostatics. J. Am. Chem. Soc. USA 117:5000−5002, (1995).
  379. Louise-May, S., Auffinger, P., Westhof, E. (1995) in Biological sturcture and dynamics. Proceedings of the ninth conversation., ed. Sharma, R.H. (Adenine Press., Albany, NY), Vol. 1, pp.1−18.
  380. Souza, O.N., Ornstein, R. Effect of periodic box size on aqueous molecular dynamics simulation of DNA dodecamer with particle-meash Ewald method. Biophysical J. 72:2395−2397, (1997).
  381. Auffinger, P., Westhof, E. RNA hydration: Three nanoseconds of multiple molecular dynamics simulations of the solvated tRNA (asp) anicodon hairpin. J. Mol. Biol. 269:326−341, (1997).
  382. Ibragimova, G.T., Wade, R.C. Importance of explicit ion ions for protein stability. Biophysical J. 74:2906−2911, (1998).
  383. Tuckerman, M.E., Berne, B.J., Rossi, A. Molecular dynamics algorithm for multiple time scales: system with long range forces. J. Chem. Phys. 97:6811−6815, (1991).
  384. Tuckerman, M.E., Berne, B.J., Rossi, A. Reversible multiple time scale molecular dynamics. J. Chem. Phys. 97:1990−2001, (1992).
  385. Grubmuller, H., Tavan, P. Multiple time step algorithms for molecular dynamics simulations of proteins: How good are they? J. Comp. Chem. 19:1534−1552, (1998).
  386. Okonbor, D.I., Skeel, R.D. Canonocal numerical methods for molecular dynamic simulations. J. Comp. Chem. 15:72−79, (1994).
  387. Procacci, P., Darden, Т., Marchi, M. A very fast molecular dynamics method to simulate biomolecular systems with electrostatic interactions. J. Phys. Chem. 100:10 464−10 468, (1996).
  388. Amadei, A., Linsen, A.B.M., Berendsen, H .J.C. Essential dynamics of proteins. Proteins: Struct. Funct. Gen. 17:412−425, (1993).
  389. Van Aalten, D.M.F., Amadei, A., Linssen, A.B.M., Eijsink, V.G.H., Vriend, G., Berendsen, H.J.C. The essential dynamics of thermolysin: Confirmation of hinge-bending motion. Proteins: Struct., Funct., Gen. 22:45−54, (1995).
  390. Amadei, A., Linssen, A.B.M., De Groot, B.M., Van Aalten, D.M.F., Berendsen, H.J.C. An efficient method for sampling the essential subspace of proteins. J. Biomol. Struct. Dyn. 13:615−626,(1996).
  391. Brooks, B.R., Janezic, D., Karplus, M. Harmonic analysis of large systems. I. Methodology. J. Сотр. Chem. 16:1522−1542, (1995).
  392. Janezic, D., Brooks, B.R. Harmonic analysis of large systems. II. Comparison of different protein models. J. Сотр. Chem. 16:1543−1553,(1995).
  393. Janezic, D., Venable, R.M., Brooks, B.R. Harmonic analysis of large systems. III. Comparison with molecular dynamics. J. Сотр. Chem. 16:1554−1566, (1995).
  394. De Leeuw, S.W., Perram, J.W., Smith, E.R. Simulation of electrostatic syatems in periodic boundary conditions. I. Lattice sums and dielectric constants. Proc. R. Soc. bond. A 373:27−56, (1980).
  395. Pratt, L.R., Chandler, D. Theory of hydrophobic effect. J.Chem.Phys. 67:3683−3704, (1977).
  396. Pangali, C., Rao, M., Berne, B.J. A Monte Carlo simulation of the hydrophobic interaction. J. Chem. Phys. 71:2975−2981, (1979).
  397. Durell, S.R., Brooks, B.R., Ben-Naim, A. Solvent-Induced forces between two hydrophylic groups. J. Phys. Chem. 98:2198−2202, (1994).
  398. , J.B. «Aqueous dielectrics.» London: Chapman and Hall, 1973.
  399. , И.P., Головко, М.Ф. «Статистическая теория классических равновесных систем» Киев: Наукова Думка, 1980.
  400. Ю.Н. «Расчёт методом Монте Карло энергии эффективного взаимодействия зарядов в дипольном растворителе», Ж}>/>н. Структ. Химии, 27: № 4, 83−91, (1986).
  401. Ю.Н. «Эффективное взаимодействие заряженных частиц в растворе электролита. 1. Модель потенциала взаимодействия средней силы ионов в водном растворе». Журн. Структ. Химии, 29: № 4, 90−96, (1988).
  402. Ю.Н. «Эффективное взаимодействие заряженных частиц в растворе электролита. 2. Расчёты термодинамических свойств электролитов». Журн. Структ. Химии, 29: № 4, 97−103, (1988).
  403. Ю.Н. «Эффективное взаимодействие заряженных частиц в растворе электролита. 3. Влияние ионной подсистемы на потенциал взаимодействия средней силы ионов „.Журн. Структ. Химии, 29: № 5, 95−101, (1988).
  404. Linford, R.G., Powell, R.J., Hildebrand, J.H. A comparison of the Gibbs energy and entropy of interfaces water-n-hexane and water-perfluorotributylamine. J. Phys. Chem. 74:3024−3025,(1970).
  405. Jackson, R.M., Sternberg, J. E. Application of scaled particle theory to model the hydrophobic effect: implications for molecular association and protein stability. Prot. Eng. 7:371−383, (1994).
  406. Smith, D.E., Haymet, A.D.J. Free energy, entropy and internal energy of hydrophobic interactions: computer simulations. J. Chem.Phys. 98:6445−6454, (1993).
  407. Hermans, J., Yun, R.H., Leech, J., Cavanaugh, D. (1994) (University of North Carolina, http://femto.med.unc.edu/SIGMA/).
  408. Davis, M.E., McCammon, J.A. Electrostatics in biomolecular structure and dynamics. Chem. Rev. 90:509−521, (1990).
  409. , P. „Intermolecular Interactions from diatomic to biopolymers.“ New York: Willey, 1978.
  410. Miller, K.J. Additivity methods in molecular polarizability. Calculation of the molecular polarizability tensor. J. Am. Chem. Soc. 112:8533−8551, (1990).
  411. No, T.-K., Cho, K.-H., Jhon, M.-S. An empirical method to calculate average molecular polarizabilities from the dependence of effective atomic polarizabilities on net atomic charge. J. Am. Chem. Soc. 115:2005−2014, (1993).
  412. Pellenq, R.J.-M., Nicholson, D. A simple method for calculating dispersion coefficients for isolated and condenced-phase species. Molecular Phys. 95:549−570, (1998).
  413. Ю.Н., Дашкевич Е. Ю. „Взаимодействие ионов Na+, Mg+I, Mn+I с фосфатной группой нуклеиновых кислот в водном растворе“. Журн. Физической химии, 64:455−463, (1990).
  414. Srinivasan, J., Cheatham, Т.Е., Cieplack, P., Kollman, P.A., Case, D. Continuum solvent studies of the stability of DNA, RNA, and phosphoramide-DNA helices. J. Amer. Chem. Soc. 120:9401−9409, (1998).
  415. Ю.Н., Бадашкеева А. Г., Лебедев A.B. „Исследование конформаций 2'-дезокситимидин 3', 5' циклопирофосфата методами ЯМР 'Н и 32Р и атом-атомных потенциалов“. Журн. Структ. Химии, 23: № 1, 29−41, (1982).
  416. Т.В., Воробьёв Ю. Н., Дашкевич Е. Ю., Лебедев A.B. “ Исследование конформационного состояния у-пара -азидоанилида АТФ в комплексе с Мп+2 методами ЯМР и атом-атомных потенциалов». Биоорганическая химия, 15:514−526, (1990).
  417. Poltev, V.l. An interaction between coplanar pairs of nucleic bases. Molec. Biol. (USSR) 18:1549−1561, (1984).
  418. Ю.Н. «Метод конформационных расчётов больших фрагментов нуклеиновых кислот. 5. Конформационные перестройки модифицированной «PFC петли фенилаланиновой тРНК». Молекулярная биология, 18:933−944, (1984).
  419. Ripoll, D.R., Vorobjev, Y.N., Liwo, A., Vila, J.A., Scheraga, H.A. Coupling between folding and ionization equilibria: Effects of pH on the Conformational preferences of polypeptides. J. Mol. Biol. 264:770−783, (1996).
  420. Vorobjev, Y.N., Scheraga, H.A. Interaction of a biomolecule with mobile ions in aqueous solution. Comparision of three approximate methods with direct solution of the nonlinear Poisson-Boltzmann equation. J. Phys. Chem. 97:4855−4864, (1993).
  421. Vila, A.J., Ripoll, D., Vorobjev, Y.N., Scheraga, H.A. Computation of the structure dependent pKa shifts in polypentapeptide of polyfv (IPGVG), fe (IPGEG).family. J. Phys. Chem. 6102:3065−3067, (1998).
  422. Tanford, C., Roxby, R. Interpretation of protein titration curves. Application to lysozyme. Biochemistry 11:2192−2198, (1972).
  423. Karshikoff, A. A simple algorithm for the calculation of multiple site titration curves. Protein Engineering 8:243−248, (1995).
  424. Bashford, D., Karplus, M. Multiple-Site titration curves of proteins: An analysis of exact and approxomate methods for their calculations. J. Phys. Chem. 95:9556−9561, (1991).
  425. Beroza, P., Fredkin, D.R., Okamura, M.Y. Protonation of interacting residues in aprotein by a Monte Carlo method. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 88:5804−5808, (1991).
  426. Daggett, V., Kollman, P. A., Kuntz, I.D. Molecular dynamic simulations of small peptides: dependence of dielectric model and pH. Biopolymers 31:285−304, (1991).
  427. Nemethy, G., Gibson, K.D., Palmer, K.A., Yoon, C.N., Scheraga, H.A. Energy parameters in polypeptides. 10. Improved geometry parameters and nonbonded interactions for use in ECEPP/3 algorithm. J. Phys. Chem. 96:6472−6484, (1992).
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!