Аминокислоты с неполярными алифатическими и ароматическими боковыми группами

В эту группу входят 8 аминокислот, у которых боковые группы являются неполярными. У 5 из этих аминокислот боковые радикалы имеют алифатические цепи, у 2 аминокислот — ароматические группы, 1 аминокислота являетсяиминокислотой.

В первую группу входят следующие аминокислоты:

Аминокислоты с боковой алифатической цепью: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, СН₃-СН-СООН (СН₃)₂-СН-СООН (СН₃)₂-СН-СН₂-СН-СООН.

NH₂ NH₂ NH₂

аланин валин лейцин СН₃-СН₂-СНСН-СООН СН₃-S-СН₂-СН₂-СН-СООН СН₃ NH₂ NH₂

изолейцин метионин Таблица 1.

Аминокислоты — названия, структура боковых цепей и общепринятые сокращения.

* Если неизвестно, какая аминокислота находится в полипептидной цепи, аспарагин или аспарагиновая кислота, глутамин или глутаминовая кислота, тогда используют эти обозначения Аминокислоты с боковой ароматической цепью.

С.

С₆Н₅— СН₂-СН-СООН С С — ССН₂-СН-СООН.

NH₂ С С С NH₂

С NH.

Фенилаланин триптофан Эти аминокислоты посредством своих алифатических либо ароматических боковых групп участвуют в гидрофобных взаимодействиях с другими боковыми группами. Водородный атом азота индольного кольца триптофана может участвовать в образовании водородных связей с другими группами, локализованными внутри глобулы белка.

Неполярные алифатические и ароматические группы этих аминокислот участвуют в формировании пространственной структуры молекулы белков, участвуя, главным образом, во внутренних гидрофобных взаимодействиях.

Ароматические аминокислоты ответственны за свойство большинства белков поглощать УФ излучение с максимумом ~280 нм. На этом основан спектрофотометрический метод определения концентрации белков в растворе.

К этой группе аминокислот принадлежит также пролин. Этоиминокислота. Она содержит не аминогруппу, а иминогруппу, вторичный амин в пирролидоновом кольце.

СН2 СН2.

СНСООН — пролин СН₂ Н Наличие остатка пролина в полипептидной цепи позволяет ей изгибаться и складываться «самой на себя».

• 2. Аминокислоты с полярными ионными (заряженными) боковыми группами (цепями).
• 7 аминокислот содержат боковые группы, которые могут обладать отрицательным или положительным зарядом. Две аминокислоты — аспарагиновая и глутаминовая имеют дополнительную карбоксильную группу и могут нести отрицательный заряд. Они называются кислыми аминокислотами.

НООС-СН₂-СН-СООН НООС-СН₂— СН₂-СН-СООН.

NH₂ NH₂

Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота.

3 аминокислоты — лизин, аргинин и гистидин имеют боковые группы, которые могут нести положительный заряд. Они называются основными аминокислотами.

NH₂-СН₂(СН₂)₃-СНСООН NH₂-СNН-(СН₂)₃-СНСООН СН = СНСН₂-СНСООН.

NH₂, NH₂ NH₂⁺ HN NH NH₂

СН лизин аргинин гистидин В боковой радикал молекулы лизина входит вторая аминогруппа (-NH₂), молекулы аргинина — гуанидиновая группа, молекулы гистидина — имидазольная группа. Эти боковые группы протонируются с образованием структур, которые несут положительный заряд, поскольку они способны принимать протон.

У двух аминокислот — тирозина и цистеина боковые группы в определенных условиях могут иметь отрицательный заряд. Поэтому эти аминокислоты иногда относят ко 2-ой группе, иногда к 3-ей группе.

НО-С₆Н₄-СН₂-СН-СООН HS-СН₂-СН-СООН.

NH₂ NH₂

Тирозин цистеин Ионные группы располагаются главным образом на поверхности глобулярных белков и сольватированы. Эти группы придают поверхности белка положительные или отрицательные заряды и тем самым обусловливают электростатические свойства белков в растворе.

3. Аминокислоты с полярными неионными (незаряженными) боковыми цепями.

Четыре аминокислоты обладают полярными неионными боковыми цепями. Это аспарагин — -амид аспарагиновой кислоты, глутамин — -амид глутаминововй кислоты, серин — -оксиаланин и треонин — -окси—аминомасляная кислота.

H₂N-СО-СН₂-СН-СООН H₂N-СО-СН₂-СН-СООН.

H₂N H₂N.

Аспарагин Глутамин.

HО-СН₂-СН-СООН СН₃-СН-СН-СООН.

H₂N HО NН₂

Серин Треонин Эти 4 аминокислоты достаточно полярны, чтобы их боковые группы располагались на поверхности белка.

Глицин — H₂N-СН₂-СООН — эта аминокислота отличается от других отсутствием боковой группы. Поэтому остатки глицина могут располагаться как в гидрофобном окружении, так и на поверхности белка. Отсутствие боковых групп у глицина делает полипептидную цепь там где располагается глицин более гибкой. Многие реакционноспособные группы ферментов часто окружены остатками глицина. Это облегчает доступ субстратов к поверхности фермента.

Аминокислотой с низкой полярностью является цистин — это дисульфид, образованный двумя остатками цистеина. Благодаря своей структуре цистин может принимать участие в образовании 4-х пептидных связей. Это свойство цистина приводит к возникновению ковалентной связи между двумя удаленными участками полипептидной цепи (внутримолекулярная дисульфидная связь). Дисульфиидная связь — наиболее распространенный тип ковалентной связи между двумя полипептидными цепями (межмолекулярная дисульфидная связь).

В ряде белков содержатся особые аминокислоты, образующиеся путем модификации обычных аминокислот после их включения в полипептидную цепь, т. е. в результате пострансляционной модификации. Такими модифицированными аминокислотами являются: оксипролин, -карбоксиглутамат, фосфосерин.

H₂N СН-СООН НООС-СН-СН₂-СН-СООН СН₂-СН-СООН Н₂С СН₂ НООС H₂N ОН NH₂

СН-ОН Оксипролинкарбоксиглутамат фосфосерин.

Оксипролин — гидроксилированное производное пролина. Эта модифицированная аминокислота входит в состав молекулы коллагена. Дополнительная оксигруппа стабилизирует структуру коллагенового волокна. Биологическое значение такой модификации состоит в том, что при недостаточном гидроксилировании коллагена возникает болезнь цинга.

-Карбоксиглутамат — карбоксилированное производное глутаминовой кислоты. Нарушение карбоксилирования глутаминовой кислоты в протромбине — белка, участвующего в системе свертывания крови — может привести к кровоточивости.

Фосфосерин — чаще всего встречающаяся модифицированная аминокислота. Действие ряда гормонов опосредуется процессами фосфорилирования или дефосфорилирования специфических остатков серина в различных белках. Например, фосфорилаза активируется путем фосфорилирования специфического остатка серина.

Стереохимия аминокислот В молекулах всех аминокислот, кроме глицина, имеется ассиметрический атом углерода, т. е. атом углерода с четырьмя разными заместителями. Этоуглеродный атом.

H.

R-C*-COOH.

NH₂

Три аминокислоты, треонин, изолейцин и цистин имеют по два, остальные по 1 ассиметрическому атому углерода. Наличие ассиметрического атома углерода обусловливает то, что молекулы могут существовать в различных изомерных формах, которые называются стереоизомерами. Число стереоизомеров равно 2ⁿ, где n — это число ассиметрических атомов углерода. Следовательно, если в молекуле аминокислоты имеется 1 ассиметрический атом число стериоизомеров равно 2, аминокислоты с двумя ассиметрическими атомами углерода могут существовать в 4-х стереозомерных формах.

Для аминокислот применяется система DL-система стереоизомерии. В основу ее положена конфигурация ууглеродного атома. Структуру стереоизомеров аминокислот изображают следующим образом СООН СООН.

Н-С-NH₂ Н₂N-С-H.

R R.

D-изомер L-изомер Стереоизомеры, у которых аминогруппа находится слева, относятся к L-ряду, если справа — к D-ряду.

Аминокислоты треонин, изолейцин и цистин, содержащие 2 ассиметрических атома углерода, могут существовать в виде 4- стереоизомеров. В случае треонина получены все 4 стереоизомера. Изомер треонина, выделенный из гидролизатов белка, обозначается как L-изомер. Ее зеркальное изображение символом D. Два других стереоизомера — это диастереоизомеры или аллоформы. Во всех случаях, когда аминокислота имеет более 1-го ассиметрического атома углерода ее конфигурацию определяют по взаимному расположению групп ууглеродного атома. В составе молекулы белка присутствуют только L-изомеры. В живых клетках встречаются также D-аминокислоты. Например, в клеточных стенках некоторых микроорганизмов или в качестве составной части пептидных антибиотиков грамицидина и актиномицина D.