Взаимодействие протеасом и альфа-РНП частиц с фибрилярным актином
Одной из важных и активно развивающихся областей клеточной биологии является изучение молекулярных механизмов функционирования цитоскелета и его участие в регуляторных процессах. Цитоскелет играет важную роль в поддержании формы клетки и в осуществлении многих её двигательных реакций, обеспечивающих такие важные клеточные функции, как деление, эндои экзоцитоз, перемещение клеток в пространстве… Читать ещё >
Содержание
- 1. ВВЕДЕНИЕ
- 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 2. 1. Строение и свойства малых рибонуклеопротеиновых омплексов
- 2. 1. 1. Протеасомы
- 2. 1. 1. 1. Структура и свойства протеасом
- 2. 1. 1. 2. Регуляция биологической активности протеасом
- 2. 1. 1. 3. Участие протеасом в процессах клеточной регуляции
- 2. 1. 1. 4. Взаимодействие протеасом с элементами цитоскелета в клетках млекопитающих
- 2. 1. 2. а-Рибонуклеопротеиновый комплекс (а-РНП)
- 2. 1. 2. 1. Структура и свойства а-РНП
- 2. 1. 2. 2. Участие а-РНП в процессах контроля экспресси генов
- 2. 1. 1. Протеасомы
- 2. 1. Строение и свойства малых рибонуклеопротеиновых омплексов
- 2. 2. Актин и актин связывающие белки
- 2. 2. 1. Структура и свойства молекулы актина
- 2. 2. 2. Структура и свойства фибриллярного актина
- 2. 2. 3. Структура и свойства актинсвязывающих белков
- 2. 2. 3. 1. Белки взаимодействующие с в-актином
- 2. 2. 3. 2. Копирующие белки
- 2. 2. 3. 3. Белки связывающиеся вдоль нитей актина
- 2. 2. 4. Регуляция взаимодействия актина и актинсвязывающих белков
- 2. 2. 5. Участие актинового цитоскелета в регуляции экспрессии генов
- 3. 1. Культивирование клеток эпидермоидной карциномы человека А431 и эмбриональных фибробластов человека
- 3. 2. Антитела используемые в работе
- 3. 3. Иммунофлюоресцентная микроскопия
- 3. 4. Приготовление цитозоля клеток линии А
- 3. 5. Получение цитозоля клеток печени крыс
- 3. 6. Выделение 268 комплекса
- 3. 7. Выделение 208-протеасом
- 3. 8. Выделение а-РНП-частиц из гепатоцитов крысы
- 3. 9. Аффинная хроматография на колонках с иммобилизованным Б-актином
- 3. 10. Взаимодействие 268-комплекса с Б-актином
- 3. 11. Взаимодействия 208-протеасом с Б-актином
- 3. 12. Взаимодействие а-РНП-частиц с Б-актином
- 3. 13. Электрофорез и идентификация белков протеасом и а-РНП-частиц
- 4. 1. Изучение взаимодействия протеасом с Б-актином
- 4. 1. 1. Распределение протеасом и актиновых структур в нормальных эмбриональных фибробластах человека
- 4. 1. 2. Выявление взаимодействия протеасом гепатоцитов крысы и клеток эпидермоидной карциномы человека А431 с Б-актином методом аффинной хроматографии
- 4. 1. 3. 268-комплекс непосредственно взаимодействует с Е-актином
- 4. 1. 4. Исследование непосредственного взаимодействия 208-протеасом с Б-актином
- 4. 1. 5. Исследование влияния эпидермального фактора роста (ЭФР) на способность протеасом клеток линии А431 взаимодействовать с Б-актином
- 4. 2. Взаимодействие а-РНП-частиц с Е-актином
- 4. 2. 1. Распределение а-РНП-частиц и актиновых структур в нормальных эмбриональных фибробластах человека
- 4. 2. 2. Сравнительный анализ белкового состава а-РНП-частицы и 268-протеасомы, выделенных из гепатоцитов крысы
- 4. 2. 3. Непосредственное взаимодействие а-РНП-частиц с Б-актином
Взаимодействие протеасом и альфа-РНП частиц с фибрилярным актином (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
Одной из важных и активно развивающихся областей клеточной биологии является изучение молекулярных механизмов функционирования цитоскелета и его участие в регуляторных процессах. Цитоскелет играет важную роль в поддержании формы клетки и в осуществлении многих её двигательных реакций, обеспечивающих такие важные клеточные функции, как деление, эндои экзоцитоз, перемещение клеток в пространстве, контакт их с субстратом и с другими клетками (Bershadsky, Vasiliev, 1988). В последнее время появилось много работ свидетельствующих об участии цитоскелета в регуляции экспрессии генов и проведении сигнала с поверхности клетки на ядро (Bissel, Barcellos-Hoff, 1987). Было показано, что механические усилия, вызываемые взаимодействием лиганда с рецептором вызывают локальное перераспределение связанных с актиновыми филаментами рибосом м-РНК и изменение уровня трансляции, что вероятно необходимо для быстрой регуляции синтеза белка (Chicurel et al., 1998). Более того, предполагается, что взаимодействие м-РНК с актиновыми филаментами необходимо для стабилизации м-РНК и осуществления трансляции (Bassell, Singel, 1997). Малые ГТФ-азы активируемые при взаимодействии лиганда с рецептором могут изменять пространственную организацию актинового цитоскелета (Ridley et al., 1992; Chardin et al., 1989; Paterson et al., 1990) через актинсвязывающие белки (Lassing, Linberg, 1985; Yin, 1987), что может являться способом передачи сигнала в ядро, так как способность цитоскелета принимать различные формы пространственной организации может обеспечивать специфичность передаваемой информации (Puck et al., 1990). В некоторых клетках актиновый цитоскелет также принимает участие в транспорте определённых м-РНК из ядра в необходимые компартменты клетки (Sundell, Singer, 1991) и участвует в распределении м-РНК в кортикальной области цитоплазмы (Bassell, Singel, 1997).
В последнее время в многочисленных работах было показано, что, наряду с белок синтезирующей системой, в клетке функционирует система деградации белка в основе которой лежит убиквитин-зависимый протеолиз белков протеасомами (Ciechanover, 1994). Эта система, вероятно, необходима для уничтожения неправильно синтезированных и денатурировавших белков, так как блокирование протеасом вызывает многократное увеличение синтеза белка теплового шока 70 (hsp70) (Goldberg, 1997). Другой предполагаемой функцией протеасом является участие в проведении сигнала путём изменения концентрации регуляторных клеточных молекул, (Tokumoto et al., 1997; Jariel-Encontre et al., 1997), или их активации (Coux, Goldberg, 1998; Palombella et al, 1994). Предполагается также участие протеасом в рефляции экспресии генов на уровне трансляции, так как протеасомы были впервые выделены в комплексе с нетранслируемой м-РНК (Scherrer et al., 1988), и была показана способность протеасом блокировать трансляцию м-РНК in vitro (Akhayat et al., 1987). Широкий спектр функций протеасом подразумевает наличие эффективной системы распределения этих частиц в клетке. Одной из наиболее вероятных систем распределения может являться актиновый цитоскелет, так как протеасомы, учитывая их функции, должны располагаться в непосредственной близости от областей проведения сигнала и белкового синтеза. Действительно, методом непрямой иммунофлюоресценции была показана солокализация распределения протеасом как с промежуточными филаментами цитоскелета в клетках линии PtKl и HeLa (Grossi de Sa et al., 1997; Scherrer et al., 1988), так и с актиновыми структурами в фибробластах и миобластах человека (De Konto et al., 1997; Arcangeletti et al., 1997). Однако, в литературе отсутствуют данные о способности протеасом к непосредственному взаимодействию с фибриллярным актином. Изучение взаимодействия протеасом с актиновым цитоскелетом является необходимым для выявления роли актиновых структур в регуляторных процессах. Поскольку, а-РНП-частицы обладают сходными с протеасомами биохимическими свойствами (Константинова и др., 1987; Konstantinova et al., 1988), и также предполагается их участие в регуляции экспрессии генов (Константинова, Петухова и др., 1996; Константинова и др., 1995; Константинова, Ветцкер и др., 1994), то вполне возможно участие актинового цитоскелета в распределении и функционировании этих частиц. Поэтому, целью настоящей работы являлось изучение взаимодействия протеасом и а-РНП-частиц с F-актином.
Проведённое исследование позволило получить ряд новых и принципиально важных результатов. Было показано, что в нормальных эмбриональных фибробластах человека распределение протеасом и а-РНП-частиц солокализуется с распределением актина в кортикальной области, в случае протеасом, и в местах расположения стресс-фибрилл, в случае а-РНП. Методом аффинной хроматографии на колонках с иммобилизованным актином была продемонстрирована способность протеасом клеток печени крысы и клеток эпидермоидной карциномы человека (линии А431) специфически связываться с Б-актином. Поскольку, с Б-актином в этих опытах связывался ряд других актинсвязывающих белков, была исследована способность очищенных 268-комплекса (268-протеасом) и 208-протеасом (просом) непосредственно взаимодействовать с Б-актином. Было установлено, что 268-комплекс, состоящий из 208-протеасомы и 198-регуляторного комплекса, взаимодействует с фибриллярным актином АТФ-зависимо, а субъединицы 208-протеасомы способны к сборке на актиновых нитях. Также было продемонстрировано, что при действии на клетки линии А431 эпидермального фактора роста, способность протеасом этих клеток взаимодействовать с Б-актином не изменяется. В настоящей работе было показано, что в состав а-РНП-частиц и 268-комплекса входят идентичные по молекулярным массам и иммунологическим свойствам белки. Эти данные коррелируют со способностью а-РНП-комплекса, подобно 268-протеасомам, образовывать с Б-актином высокомолекулярный комплекс.
Совокупность данных, полученных в работе, указывает на наличие непосредственного взаимодействия протеасом и а-РНП-частиц с актиновыми структурами в клетке, что позволяет предполагать участие актинового цитоскелета в регуляции активности и/или распределении этих РНП-комплексов.
6. выводы.
1. Методом непрямой иммунофлюоресценции показано, что в нормальных эмбриональных фибробластах человека распределение протеасом солокализуется с распределением актиновых структур в кортикальной области клетки, а а-РНП-частиц в местах образования стресс-фибрилл.
2. Установлено, что белки протеасом клеток печени крысы и протеасом клеток эпидермоидной карциномы человека связываются с иммобилизованным на носителе фибриллярным актином. Это позволяет предполагать наличие взаимодействия этих частиц с актиновыми структурами.
3. Показано, что при соосаждении в изокинетическом градиенте плотности сахарозы, 268-комплекс, состоящий из 198-регуляторного комплекса и 208-протеасомы, способен непосредственно взаимодействовать с фибриллярным актином, с образованием высокомолекулярного комплекса. АТФ ингибирует связывание 268-комплекса с актиновыми нитями.
4. Обнаружено, что 208-протеасомы не взаимодействуют с Б-актином. Однако, при диссоциации комплекса, все субъединицы протеасомы, кроме белка с мол. массой 27 кДа, при соосаждении в изокинетическом градиенте плотности сахарозы, способны образовывать макромолекулярный комплекс с фибриллярным актином, что позволяет предполагать способность актиновых нитей инициировать сборку протеасом.
5. Методом соосаждения в изокинетическом градиенте плотности сахарозы показано, что протеасомы, диссоциированные в присутствии ионов Ъ^ и реассоциированные в присутствии ионов Mg2+, способны непосредственно связываться с фибриллярным актином.
6. а-РНП-частицы также способны непосредственно взаимодействовать с фибриллярным актином.
7. Эпидермальный фактор роста, вызывающий дифференцировку клеток линии А431, не влияет на способность белков протеасом этих клеток связываться с иммобилизованным на носителе фибриллярным актином.
В заключение я бы хотел выразить благодарность тем людям, которые принимали участие в этой работе. В первую очередь моим руководителямпрофессору Георгию Петровичу Пинаеву, за мудрое руководство и терпение в воспитании молодого учёного, и Ирине Михайловне Константиновой за постоянное внимание и неоценимую помощь в работе. Я также хочу поблагодарить активных участников этой работы — Лидию Викторовну Туроверову и Лену Полевую за помощь в моих первых шагах в биохимии и клеточной биологии. Я благодарен Софье Юрьевне Хайтлиной, Вере Павловне Першиной и Алевтине Морозовой за постоянную помощь и поддержку на протяжении всей работы. Кроме того я благодарен Ирине Викторовне Кропачёвой и Наталье Сергеевне Николаенко за помощь в культуральной работе, а также всем сотрудникам Отдела клеточных культур ИНЦ РАН, где была выполнена работа, за внимание и доброе отношение.
Отдельно хочется сказать спасибо всем сотрудникам Лаборатории регуляции экспрессии генов ИНЦ РАН за тёплое отношение и помощь в работе.
Также я признателен Галкиной Елене Владимировне за помощь в оформлении диссертации и моральную поддержку на тернистом пути молодого биолога.
Список литературы
- Седова В.М., Туроверова JI.B., Константинова И. М. Малая Alu-подобная РНК из клеток линии А-431 специфически регулирует активность РНК-полимеразы III из ядер плаценты человека // Цитология. 1995. Т. 37. С. 820 823.
- Константинова И.М., Ветцкер Р., Томиш С., Туроверова JI.B., Тесленко JI.A., Лубченков М. А., Никольский Н. Н. Ассоциация специфических РНП с рецептором ЭФР в клетках А-431 // Цитология 1996. Т. 38. С. 1103−1105.
- И. Adams A.M., Cooper J.A., Drubin D.G. Unexpected combinations of null mutations in genes encoding actin cytoskeleton are lethal in yeast // Mol. Biol. Cell 1993. Vol. 4. P. 459−468.
- Adams D. The problem of cytoplasmatic DNA: its extrusion uptake by cultured cells and its possible role in cell-cell information transfer // Int. J. Biochem. 1985. Vol. 17. P. 1133−1141.
- Akiyama K, Kagawa S., Tamura Т., Shimbara N., Takashina M., Kristensen P., Hendil K., Tanaka K., Ichihara A. Replacement of proteasome subunits X and Y by
- P7 and LMP2 induced by interferon-gamma for acquirement of the functional diversity responsible for antigen processing // FEBS Lett. 1994. Vol. 343. P. 85−88.
- Amy Lam Y., Wei X., DeMartino G., Cohen R. Editing of ubiquitin conjugates by an isopeptidase in the 26S proteasome //Nature 1997. Vol. 385. P. 737−740.
- Are A., Pinaev G., Lindberg U. The rapid actin cytoskeleton reorganization induced by EGF is different for A-431 cells spread on various substrates // Abstr. 10th European cytoskeletal forum. 1995. P. 15.
- Arrigo A.-P., Simon M., Darlix L.-J., Spahr P.-F. A 20S particle ubiquitous from yeast to human // J. Mol. Evol. 1987. Vol. 25. P. 141−150.
- Balasubramanian M.K., Hirani B.R., Burke J.D., Gould K.L. The Schizosaccharomyces pombe cdc3+ gene encodes a profilin essensial for cytokinesis //J. Cell Biol. 1994. Vol. 125. P. 1289−1301.
- Balch W.E. Small GTP-binding proteins in vesicular transport // Trends Biochem. Sci. 1990. Vol. 15. P. 473−477.
- Bar-Sagi D., Feramisco J.R. Induction of membrane ruffling and fluid-phase pinocytosis in quiescent fibroblast by ras proteins // Science 1986. Vol. 233. P. 1061−1068.
- Bar-Sagi D., McCormick F., Milley R.J., Feramisco J.R. Inhibition of cell surface ruffling and fluid-phase pinocytosis by microinjection of anti-ras antibodies into living cells // J. Cell Physiol. 1987. Vol. 5. P. 69−73.
- Bassel G.J., Singer R.H., Kosik K.S. Association of poly (A)mRNA with microtubules in cultured neurons //Neuron 1994. Vol. 12. P. 571−582.
- Bassell G., Singel R.H. mRNA and cytoskeletal filaments // Curr. Opin. Cell Biol. 1997. Vol. 9. P. 109−115.
- Baumeister W., Lupas A. The proteasome // Curr. Biol. 1997. Vol. 7. P. 273−287.
- Beal R., Deveraux Q., Xia G., Rechsteiner M., Pickart C. Surface hydrophobic residues of multiubiquitin chains essential for proteolytic targeting // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1996. Vol. 93. P. 8236−8240.
- Bennet V. Spectrin: a structural mediator between diverse plasma membrane proteins and the cytoplasm // Curr. Opin. Cell Biol. 1990. Vol. 2. P. 51−56.
- Bershadsky A.D., Vasiliev J.M. Cytoskeleton. New York: Plenum Press. 1988.
- Bissel M.J., Barcellos-Hoff M.H. The influence of extracellular matrix on gene expression: is structure the message? // J. Cell Sci. 1987. Suppl. 8. P. 327−344.
- Blanchard A., Ohanian V., Critchley D. The structure and function of alpha-actinin // J. Muscle Res. Cell Motil. 1989. Vol. 10. P. 280−289.
- Boguski M.S., McCormick F. Proteins regulating Ras and its relatives // Nature 1993. Vol. 366. P. 643−653.
- Borejdo J., Muhlrad A., Leibovich S., Oplatka A. Polymerization of G-actin by hydrodinamic shear stresses //Biochem. Biophis. Act. 1981. Vol. 667. P. 118−131.
- Branningan J., Dodson G., Duggleby H., Moody P., Smith J., Tomchirk D., Murzin A. A protein catalytic framework with an N-terminal nucleophile is capable of self-activation//Nature 1995. Vol. 378. P. 416−419.
- Bremer A., Aebi U. The structure of the F-actin filament and the actin molecule // Curr. Opin. Cell. Biol. 1992. Vol. 4. P. 20−26.
- Brown M., Driscoll L., Monaco J. MHC-linked low molecular mass polypeptide subunits define distinct subsets of proteasomes. Implications for divergent function among distinct proteasome subsets // J. Immunol. 1993. Vol. 151. P. 1193−1204.
- Bryan J., Kane R. E. Actin gelation in sea urchin egg extracts // Meth. Cell Biol. 1982. Vol. 25. P. 175−199.
- Bureau J., Henry L., Baz A., Scherrer K., Chateau M.-T. Prosomes (proteasomes) changes during differentiation are related to the type of inducer // Mol. Biol. Rep. 1997. Vol. 24. P. 57−62.
- Cao L.-G., Babcock G.G., Rubenstein P.A., Wang Y.-L. Effects of profilin and profilactin on actin structure and function in living cells // J. Cell Biol. 1992. Vol. 117. P. 1023−1029.
- Carlier M.F. Actin: protein structure and filament dynamics // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 1−4. (a)
- Carlier M.F. Nucleotide hydrolysis in cytoskeletal assembly // Curr. Opin. Cell Biol. 1991. Vol. 3. P. 12−17. (b)
- Carlier M.-F., Jean C., Riegger K.J., Lenfant M. Modulation of the interaction between G-actin and thymosin (34 by the ATP/ADP ratio: possible implication in the regulationof actin dynamics // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1993. Vol. 90. P. 5034−5038.
- Carlier M.-F., Pantaloni D. Actin Assembly in response to extracellular signals: role of capping proteins, thymosin p4 and profilin // Semin. Cell Biol. !994. Vol. 5. P. 183−191.
- Carlsson L., Nystrom L.E., Linberg U., Kannan K.K., Cid-Dresdner H., Lovgren S., Jornvall H. Crystallization of non-muscle // J. Mol. Biol. 1976. Vol. 105. P. 353 366.
- Casella J.F., Craig S.W., Maack D.J., Brown A.E. Cap Z (36/32), a barbed end actin -capping protein, is a component of the Z-line of skeletal muscle // J. Cell Biol. Vol. 1992. 105. P. 371−379.
- Chardin P., Boquet P., Maduale P., Popoff M.R., Rubin E.J., Gill D.M. The mamalian G protein rho C is ADP-ribosylated by Clostridium botulinum exoenzyme C3 and affects actin microfilaments in Vero cells // EMBO J. 1989. Vol. 8. P. 1087−1092.
- Chen P., Hocstrasser M. Autocatalytic subunit processing couples active-site formation in the 20S proteasome to completion of assembly // Cell 1996. Vol. 86. P. 961−972.
- Chicurel M.E., Singer R.H., Meyer C.J., Ingberg D.E. Integrin binding and mechanical tension induce movment of mRNA and ribosomes to focal adhesions // Nature 1998. Vol. 392. P. 730−733.
- Chuang T.H., Xu X., Knaus U.G., Hart M.J., Bokoch G.M. GDP dissociating inhibitor prevents intristic and GTPase activating protein-stimulated GTP hydrolysis by the Rac GTP-binding protein // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 775−778.
- Ciechanover A The ubiquitin-proteasome proteolytic pathway // Cell 1994. Vol. 79. P. 13−21.
- Coleman T.R., Fishkind D.J., Moosker M.S., Morrow J.S. Functional diversity among spectrin isoforms // Cell Motil. Cytoskeleton 1989. Vol. 12. P. 225−247.
- Coux O., Goldberg A.L. Enzymes catalyzing ubiquitinilation and proteolytic processing of the pl05 precusor of nuclear factor kappa B1 // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 8820−8828.
- Coux O., Nothwang H., Pereira I., Targa F., Bey F., Scherrer K. Phylogenic relationships of the amino acid sequences of prosome (proteasome, MCP) subunits // Mol. Gen. Genet. 1994. Vol. 245. P. 769−780.
- Coux O., Tanaka K., Goldberg A. Structure and functions of the 20S and 26S proteasomes //Annu. Rev. Biochem. 1996. Vol. 65. P. 801−847.
- Cramer L.P., Mitchison T.J. Myosin is involved in postmitotic cell spreading // J. Cell Biol. 1995. Vol. 131. P. 179−189.
- Dahlmann B., Kopp F., Kuehl L., Niedel B., Pfeifer G., Hegerl R., Baumeister W. The multicatalic proteinase (prosome) is ubiquitous from eukaryotes to archaebacteria // FEBS Lett. 1989. Vol. 251. P. 125−131.
- Davis T., Firulli A., Kinniburgh A. Ribonucleoprotein and protein factors bind to an H-DNA forming c-myc DNA element // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. Vol. 2. P. 458−459.
- Deveraux Q., Jensen C., Rechsteiner M. Molecular cloning and expression of a 26S protease subunit enriched in dileucine repeats // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 23 726−23 729.
- Deveraux Q., Van Nocker S., Mahaffey D., Viestra R., Rechsteiner M. Inhibition of ubiquitin-mediated proteolysis by the Arabidobsis 26S protease subunit S5a // FEBS Lett. 1996. Vol.381. P. 143−148.
- Domae N., Harmon F., Busch R., Spohn W., Sabrahmanyam C., Busch H. Donut-shaped «miniparticles» in nuclei of human and rat cells // Life Sci. 1982. Vol. 30. p. 469−477.
- Downward J. The Ras superfamily of small GTP-binding proteins // Trends Biochem. Sci. 1990. Vol. 15. P. 469−472.
- Dreyfuss G. Structure and function of nuclear and cytoplasmic ribonucleoprotein particles // Ann. Rev. Cell Biol. 1986. Vol. 2. P. 458−469.
- Fentzel S., Pesold H., Seeling A., Kloetzel P. 20S proteasomes are assembled via distinct precursor complexes. Processing of LMP2 and LMP7 proproteins takes place in 13−16S preproteasome complexses. // J. Mol. Biol. 1994. Vol. 236. P. 975 981.
- Finkel T., Theriot J.A., Dise K.R., Tomaselli G.F., Goldshmidt-Clermont P.J. Dynamic actin structures stabilized by profilin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1994. Vol. 91. P. 1510−1514.
- Friederich E., Kries T.E., Louvard D. Villin induced growth of microvilli is reversibly inhibited by cytochalasin D// J. Cell Sci. 1993. Vol. 105. P. 765−775.
- Friederich E., Pringault E., Arpin M., Louvard D. From the structure to the function of villin, an actin-binding protein of the brush border // Bioessays 1990. Vol. 12. P. 403−408.
- Friederich E., Pringault E., Arpin M., Louvard D. From the structure to the function of villin, an actin-binding protein of the brush border // BioEssays 1990. Vol. 12. 403−408.
- Fujita E., Mukasa T., Tsukahara T., Arahata K., Omura S., Momoi T. Enhancement of CPP32-like activity in the TNF treated U937 cells by the proteasome inhibitors // Biochem. Biophis. Res. Commun. 1996. Vol. 224. P. 74−79.
- Gips S.J., Kandzari D.E., Goldschmidt-Clermont P.J. Growth factor receptors, phospholipases, phospholipid kinases and actin organization // Semin. Cell Biol. 1994. Vol. 5. P. 201−208.
- Goldberg A.L., Akopian T.N., Kisselev A.F., Lee D.H., Rohwild M. New insights into the mechanisms and importance of the proteasome in intracellular protein degradation // Biol. Chem. 1997. Vol. 378. P. 131−140.
- Goldshmidt-Clermont P.J., Kim J. W., Machesky L.M. Rhee S.G., Pollard t.d. Regulation of phospholipase C-l by profilin and tyrosine phosphorilation // Scince 1991. Vol. 251. P. 1231−1233.
- Gorlin J.B., Yamin R., Egan S., Stewart M., Stossel T.P., Kwiatkowski D.J., Hartwig J.H. Human endothelial actin-binding protein (ABP-280, nonmuscle filamin): a molecular leaf spring // J. Cell Biol. 1990. Vol. 111. 1089−1105.
- Groettrup M., Soza A., Eggers M., Kuehl L., Dick T., Schild H., Rammensee H.-G., Koszinowski U., Kloetzel P. //Aroll for the proteasome regulator PA28alpha in antigen presentation //Nature 1996. Vol. 381. P. 166−168.
- Grossi de Sa M.-F., Martines de Sa C., Harper F., Olink-Coux M., Huesca M., Scherre K. The association of prosomes with some of the intermidiate filament networks of the animal cell // J. Cell Biol. 1997. Vol. 107. P. 1517−1530.
- Grossi M.-F., Martines de Sa C., Harper F., Coux O., Akhayat O., Pal J., Florentin Y., Scherrer K. Cytolocalization of prosomes as a function of differentiation // J. Of Cell. Sci. 1988. Vol. 89. P. 151−165.
- Hall A. Ras-related proteins // Curr. Opin. Cell Biol. 1993. Vol. 5. P. 265−268.
- Hall A. Signal transduction through small GTP-ases a tale of two GAPs // Cell 1992. Vol. 69. P. 389−391.
- Hanson J., Lowy J. The structure of F-actin filaments isolated from muscle // J. Mol. Biol. 1963. Vol. 6. P. 46−60.
- Hartwig J. H., Kwiatkowski D. J. Actin-binding proteins // Curr. Opin. Cell Biol. 1991. Vol. 3.P. 87−97.
- Hermida-Matsumoto M.-L., Chock P., Curran T. Yang D. Ubiquitinilation of transcription factors c-Jun and c-Fos using reconstituted ubiquitinilating enzzymes // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. P. 4930−4936.
- Hoffman L., Rechsteiner M. Effects of nucleotides on assembly of the 26S proteasome and degradation of ubiquitin conjugates // Mol. Biol. Rep. 1997. Vol. 24. P. 13−16.
- Holmes K.C., Kabsch W. Muscle proteins: actin // Curr. Opin. Struct. Biol. 1991. Vol. l.P. 270−280.
- Hougu R., Pratt G., Rechsteiner M. Purification of two high molecular weight proteases from rabbit reticulosyte lysate // J. Biol. Chem. 1987. Vol. 262. P. 83 038 313.
- Hugle B., Kleinschmidt J., Franke W. The 22S cylinder particles of Xenopus leavis. Immunological characterization and localization of their proteins in tissues and cultured cells // J. Cell Biol. 1983. Vol. 32. P. 157−163.
- Ichihara A., Tanaka K. Roles of proteasomes in cell growth // Mol. Biol. Rep. 1996. Vol. 21. P. 49−52.
- Ikebe M., Reardon S. Binding of caldesmon to smooth muscle myosin // J. Biol. Chem. 1988. Vol. 263. P. 3055−3058.
- Jariel-Encontre I., Pariat M., Martin F., Carillo S., Salvat C., Piechaczyk M. Ubiquitinilation is not an absolute requiment for degradation of c-Jun protein by the 26S proteasome // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 11 623−11 627.
- Jariel-Encontre I., Salvat C., Steff A.-M., Pariat M., Acquaviva C., Furstoss O., Piechaczyc M. Complex mechanisms for c-fos and c-jun degradation // Mol. Biol. Rep. 1997. Vol. 24. P. 51−56.
- Jean C., Rieger K., Blanchoin L., Carlier M.-F., Lenfant M., Pantaloni D. Interaction of G-actin with thimosin (34 and its variants thymosin p9 and thymosin p9met // J. Mus. Res. Cell Motil. 1994. Vol. 15. P 278−286.
- Kabsch W., Mannherz H.G., Suck D., Pai E.F., Holmes K.C. Atomic structure of the actin: Dnase I complex //Nature 1990. Vol. 347. P. 37−44.
- Kabsch W., Vandekerckhove J. Structure and function of actin // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1992. Vol. 21. P. 49−76.
- Kislauskis E.N., Ross A., Lathman V.L., Zhu X.-C., Bassel G., Taneja K.L., Singer R.H. The mechanism of mRNA localization: its effect on cell polarity // Localized RNA. Springer, RG Landes Co. 1995. P. 165−172.
- Kleinsschidt J., Hugle B., Ground C., Franke W. The 22S cylinder particles of Xenopus leavis // Eur. J. Cell Biol. 1983. Vol. 32. P. 143−156.
- Kloetzel P.-M. 19S cylinder particles ubiquitous from plants to man: their morphology, molecular composition and potential functions // Mol. Biol. Rep. 1987. Vol.12. P. 223−227.
- Konstantiniva I., Turoverova L., Petukhova O., Vorob’ov V. Cortisone-induced small RNP tightly bound to chromatin // FEBS Lett. 1984. Vol. 177. P. 241−245.
- Konstantinova I., Kozlov Yu., Kulichkova V., Petukhova O. Small cytoplasmatic RNA associated with polyadenilated RNA is involved in the hormonal regulation of gene expression // FEBS Lett. 1988. Vol. 238. P. 320−324.
- Korn E.D. Actin polymerization and it’s regulation by protein from non-muscle cells // Physiol. Rev. 1982. Vol. 62. 672−737.
- Kremp A., Schliephacke M., Kull U., Schmid H.-P. Prpsomes exist in plant cells too //Exp. Cell Res. 1986. Vol. 166. P. 553−557.
- Laemmli U.K., Cleavage of structural proteins during the assebbly of the head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. Vol. 227. P. 680−685.
- Lassing I., Linberg U. Specific interaction between phosphatidylinositol 4,5 bisphosphate and profilactin // Nature 1985. Vol. 314. P. 604−606.
- Lazarides E., Lindberg U. Actin is the naturally occurring inhibitor of desoxyribonuclease I // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1974. Vol. 71. P. 4742−4746.
- Lees A., Haddad J.G., Lin S. Brevin and vitamin D binding protein: comparison of the effects of two serum proteins on actin assembly and disassembly // Biochemistry 1984. Vol. 23. P. 3038−3047.
- Lees-Miller J.P., Helfman D.M. The molecular basis for tropomyosin isoform diversity//Bioessays 1991. Vol. 13. P. 429−437.
- Lothar K., Dahlmann B. Structural and functional properties of proteasome activator PA28 // Mol. Biol. Rep. 1997. Vol. 24. P. 89−93.
- Lui G., Tang J., Edmonds B., Murrey J., Levin S., Condeelis J. F-actin sequesters elongation factor la fron interaction with aminoacyl-tRNA in a pH dependent reaction // J. Cell Biol. 1996. Vol. 135. P. 953−963.
- Marston S., Pinter K., Bennett P. Caldesmon binds to smooth muscle myosin rod and crosslinks thick filaments to actin filaments // J. Muscle Res. Cell Motil. 1992. Vol. 13. P. 206−218.
- Marston S.B., Redwood C.S. The molecular anatomy of caldesmon // Biochem. J. 1991. Vol. 279. P. 1−16.
- Matsudaira P. Modular organization of actin crosslinking proteins // Trends Biochem. Sci. 1991. Vol. 16. P. 87−92.
- Matsudaira P. Modular organization of actin crosslinking proteins // Trends Biochem. Sci. 1991. Vol. 16. P. 87−92.
- Maupin-Furlov J., Ferry J. A proteasome from the methanogenic archaeon Methanosarcina thermophila // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 28 617−28 622.
- Miller K.G., Alberts B.M. F-actin affinity chromatography: technique for isolating previously unidentified actin-binding proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1989. Vol. 86. P. 4808−4812.
- Monaco J., Nandi D. // Annu. Rev. Genet. 1995. Vol. 29. P. 729−754.
- Moore P.B., Huxley H.E., DeRosier D.J. Three-dimensional reconstruction of F-actin thin filaments and decorated thin filaments // J. Mol. Biol. 1970. Vol. 50. P. 279−295.
- Myrdal S.E., Auersperg N. An agent arf agents produced by virus-transformed cells cause unregulated ruffling in untrunsformed cells // J. Cell Biol. 1986. Vol. 102. P. 1224−1229.
- Nandi D., Jiang H., Monaco J. Identification of MECL-1 (LMP-10) as the 3rd INF-inducible proteasome subunit // J. Immunol. 1996. Vol. 156. P. 2361−2364.
- Narayan K., Rounds D. Minute ring sharped particles in cultured cells of malignant origin // Nature New Biol. 1973. Vol 243. P. 146−150.
- Nobles C.D., Hall A. Rho, rac and cdc42 GTP-ases regulate the assembly of multimolecular focal complexes associated with actin stress fibers, lamellipodia, and filopodia // Cell 1995. Vol. 81. P. 53−62.
- Nobles C.D., Hawkins P., Stephens L., Hall A. Activation of small GTP-binding proteins rho and rac by growth factor receptors // J. Cell Sci. 1995. Vol. 108. P. 225−233.
- Academic Press. 1975. New York.
- Otto J J., Schroeder T.E. Assembly-disassembly of actin bundels in starfish oocytes: an analysis of actin-associated proteins in the isolated cortex // Dev. Biol. 1984. V. 101. P. 263−273.
- Palombella V.J., Rando O.J., Goldberg A.L., Maniatis T. Ubiquitin and the proteasome are required for processing the NF-kBl precursor and the activation of NF-kB // Cell 1994. Vol. 78. P. 773−785.
- Pantaloni D., Carlier M.-F. How profilin primotes actin filaments assembly in the presence of thymosin p4// Cell 1993. Vol. 75. P. 1007−1014.
- Paterson H.F., Self A.J., Garret M.D., Just I., Aktories K., Hall A. Microinjection of recombinant p21 rho induces rapid changes in cell morphology // J. Cell Biol. 1990 Vol. 111. P. 1001−1007.
- Peppelenbosch M.P., Tertoolen L.G., Hage W.J., de Laast S.W. Epidermal growth factor-induced actin remodeling is regulated by 5-lipoxygenase and cyclooxeginase products // Cell 1993. Vol. 74. P. 565−575.
- Peters J.-M., Franke W., Kleinschmidt J. Distinct 19S and 20S subcomplexes of the 26S proteasome and their distribution in the nucleus and the cytoplasm // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 7709−7718.
- Peters J.-M., Harris J., Kleinschmidt J. Ultrastructure of the ~26S complex containing the ~20S cylinder particle (multicatalytic proteinase / prosome) // Eur. J. Cell Biol. 1991. Vol. 56. P. 422−432.
- Petit F., Jarrousse A.-S., Boissonnet G., Dadet M.-H., Buri J., Briand Y., Schmidt H.-P. Proteasome (prosome) associated endonuclease activity // Mol. Biol. Rep. 1997. Vol. 24. P. 113−117.
- Pollard T.D., Cooper J.A. Actin and actin-binding proteins. A critical evaluation of mechanisms and functions // Annu. Rev. Biochem. 1986. Vol. 55. P. 987−1035.
- Pouch M., Petit F., Buri J., Briand Y., Schmidt H. Identification and initial characterization of a specific proteasome (prosome) associated Rnase activity // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 22 023−22 028.
- Puck T.T., Krystosek A., Chan D.C. Genome regulation in mammalian cells // Somatic Cell Molecular Genetics 1990. Vol. 16. P. 257−265.
- Puhler G., Pitzer F., Zwickl P., Baumeister W. Proteasomes multisubunit proteinases common to Thermoplasma and eukaryotes // System Appl. Microbiol. 1994. Vol. 16. P. 734−741.
- Richter-Ruoff B., Wolf D. Proteasome and cell cycle. Evidence for a regulatory role of the protease on mitotic cyclins yeast // FEBS Lett. 1993. Vol. 336. P. 34−36.
- Ridely A.J., Hall A. // Cell 1992. Vol. 70. P. 389−399. !!!
- Ridley A.J., Paterson H.F., Johnston C.L., Diekmann D., Hall A. The small GTP-binding protein rac regulates epidermal growth factor-induced membrane ruffling // Cell 1992. Vol. 70. P. 401−410.
- Sachs A. Messenger RNA degradation in eukaryotes // Cell 1993. Vol. 74. P. 413 421.
- Scheffher M., Werness B.A., Huibregtse J.M., Levine A.J. Howley P.M. The E6 oncoprotein encoded by human papillomavirus types 16 and 18 promotes the degradation of p53 // Cell 1990. Vol. 63. P. 1129−1136.
- Schuldt C., Kloetzel P.-M. Analysis of cytoplasmatic 19S ring-type particles in Drosophila which contain hsp 23 at normal growth temperature // Dev. Biol. 1985. Vol. 110. P. 65−74.
- Seeger M., Ferrel K., Dubiel W. The 26S proteasome: a dynamic structure // Mol. Biol. Rep. 1997. Vol. 24. P. 83−88.
- Seemuller E., Lupas A., Baumeister W. Autocatalytic processing of the 20S proteasome //Nature 1996. Vol.382. P. 468−470.
- Seemuller E., Lupas A., Stock D., Lowe J., Huber R., Baumeister W. Proteasome from Thermoplasma acidophilum a threonine protease // Science 1995. Vol. 268. P. 579−58
- Smulson M. Subribosomal particles of HeLa cells // Exp. Cell Res. 1974. Vol. 87. P. 253−258.
- Sobue K., Muramoto Y., Fujita M., Kakiuchi S. Purificationof a calmodulin-binding protein fron chiken gizzard that interacts with F-actin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1981. Vol. 78. P. 5652−5655.
- Sobue K., Sellers J.R. Caldesmon, a novel regulatory protein in smooth muscle and nonmuscle actomyosin systems // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 12 115−12 188.
- Straub F.D. Actin // Stud Szeged 1942. Vol. 2. P. 3−15.
- Strzelecka-Golaszewska H., Prochniewicz E., Drabikowski W. Interaction of actin with divalent cations // Eur. J. Biochem. 1978. Vol. 88. P. 219−227.
- Sundell C.L., Singer L.H. Requirement of microfilaments in sorting of actin mRNA // Science 1991. Vol. 253. P. 1275−1277.
- Tamura T., Nagy I., Lupas A., Lottspeich F., Cejka Z., Schoofs G., Tanaka K., DeMot R., Baumeister W. The first characterization of a eubacterial proteasome -the 20S complex ofRhodococcus // Curr Biol. 1995. Vol. 5. P. 766−774.
- Tanaka K. Molecular biology of proteasomes // Mol. Biol. Rep. 1995. Vol. 21 P. 21−26.
- Tanaka K., Tsurumi C. The 26S proteasome: subunits and functions // Mol. Biol. Rep. 1997. Vol. 24. P. 3−11.
- Tokumoto T., Yamashita M., Tokumoto M., Katsu Y., Horiguchi R., Kajiura H., Nagahama Y. Initiation of cyclin B degradation by the 26S proteasome upon egg activation // J. Cell Biol. 1997. Vol. 138. P. 1313−1322.
- Vandekerckhove J. Actin-binding proteins // Curr. Opin. Cell Biol. 1990. Vol. 2. P. 41−50.
- Vandekerckhove J., Weber K. Actin amino acid sequences. Comparison of actins from calf thymus, bovine brain, and SV40-transformed 3T3 cells with rabbit skeletal muscle actin // Eur. J. Biochem. 1978. Vol. 90. P. 451−462. (a)
- Vandekerckhove J., Weber K. The amino acid sequence of physarum actin // Nature 1978. Vol. 276. P. 720−721. (b)
- Vojtek A., Haarer B., Field J., Gerst J., Pollard T.D., Brown S., Wigler M. Evidence for a functional link between prifilin and CAP in the yeast S. cerevisiae // Cell 1991. Vol. 66. P. 497−505.
- Wachsstock D.H., Schwarz W. H. Pollard T. D. Affinity of alpha-actinin for actin determines the structure and mechanical properties of actin filament gels // Biophys. J. 1993. Vol. 65. P. 205−214.
- Wegner A. Treadmilling of actin at physiological salt concentrations: an analysis of the critical concentrations of actin filaments // J. Mol. Biol. 1982. Vol. 161. P. 607 615.
- Wegner A., Isenberg G. 12-Fold difference between the critical monomer concentrations of the two ends of actin filaments in physiological salt concentrations // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1983. Vol. 80. P. 4922−4925.
- Witke W Schleicher ML, Noegel A.A. Redundancy in the microfilament system: abnormal development of dictyostelium cells lacking two F-actin cross-linking proteins // Cell 1992. Vol. 68. P. 53−62.
- Yamashiro-Matsumura S., Matsumura F. Purification and characterization of an F-actin-binding 55-kilodalton protein from HeLa cells // J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260. P. 5087−5097.
- Yen B., Svoboda K.H. Intracellular distribution of P-actin mRNA is polarized in embryonic corneal epithelia // J. Cell Sci. 1994. Vol. 107. P. 105−115.
- Yin H.L. Gelsolin: calcium- and polyphosphoinositideregulated actin-modulating protein//Bioessays 1987. Vol. 7. P. 176−179.
- Young L., Dunstam H., Witte P., Smith T., Otonello S., Spraque R. A class III transcription factor composed of RNA // Science. 1991. Vol. 252. P. 542−546.
- Yu F.-X., Lin S.-C., Morrison-Bogorad M., Atkinson M.A., Yin H.L. Thimosin pi0 and thimosin p4 are both actin monomer sequestering proteins // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 502−509.