Хромопротеиды — строение, представители, значение

ХП это окрашенные белки (chroma — краска). Молекулы состоят из простого белка и простетической группы, окрашенной обычно за счет металла или витамина. Среди ХП различают дыхательные белки и дыхательные ферменты, которые образуют подгруппу гемопротеидов. Кроме гемопротеидов в группу ХП входят пигменты (родопсин, меланин), магний-порфирины (хлорофилл), желтые ферменты — флавиновые ферменты (выполняют роль дыхательных ферментов).

К дыхательным белкам относятся гемоглобин (Нb) — красный пигмент крови и миоглобин (Мgb) — красный пигмент мышц.

Гемоглобин состоит из простого белка типа гистонов — глобина и 4-х гемов (простетическая группа). Глобин состоит из 2-х п/п альфа цепей (по 141 аминокислоте в каждой) и 2-х бета-цепей (по 146 аминокислот в каждой). Видовая специфичность гемоглобина обусловлена особенностями аминокислотного состава глобина. Например, в глобине человека нет иле. Глобин, соединяясь с гемом, превращает малорастворимую и инертную структуру в хорошо растворимую и активную форму, способную связывать кислород. В свою очередь гемы придают устойчивость большим молекулам глобина.

Гем — производное порфирина, состоит из 4-х пиррольных колец, связанных в циклическую структуру метиновыми мостиками. Порфин с заместителями у бета-углерода называется порфирином. Различные порфирины различаются друг от друга характером заместителей. Гемы гемоглобина у 1,3,5,8 атомов углерода содержат СН3 группу (метил), у 2,4 — винильные радикалы, у 6,7 — остатки пропионовых кислот. Соединяясь с ионом железа, порфирин образует гем. железо присоединяется к атомам азота II и IV колец ковалентными и к III и I колец нековалентными (координационными связями). Строение всех 4-х гемов идентичное — показать на табл или пленке и дать списать. Каждый гем соединен с одной п/п цепью (альфа или бета) двумя координационными связями иона железа с имидазольными кольцами гистидинов. Одна из этих связей постоянна, а другая разрывается, когда к гемоглобину присоединяется кислород.

В 1957 году биохимики Д. Кендрью и М. Перутц получили Нобелевскую премию за расшифровку строения молекулы гемоглобина.

Во время развития организма гемоглобин претерпевает определенные изменения: на ранних стадиях у эмбриона содержится эмбриональный гемоглобин Е, который после 3−4 месяцев развития заменяется фетальным F, содержащим 2 альфа и 2 гамма цепи. Кровь новорожденного содержит 80% фетального гемоглобина, но к концу первого года жизни он почти полностью заменяется на гемоглобин А. В крови взрослого человека все же присутствует 1,5% фетального гемоглобина. Он имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин взрослого организма — гемоглобин, А и обеспечивает снабжение плода кислородом при меньшем его парциальном давлении. В дополнение к основному гемоглобину взрослого человека А1, имеется гемоглобин А2, молекула которого состоит из 2 альфа цепей и 2 сигма цепей. На долю гемоглобина А2 приходится 2,5% от всего гемоглобина.

Роль гемоглобина. Гемоглобин — основной белок эритроцитов. В 1-ом эритроците содержится 340 млн молекул гемоглобина, каждая из которых состоит из 10³ атомов С, Н, О, N, S и 4 атомов железа. Основная роль — перенос кислорода от легких к тканям (оксигенация — показать на доске) и углекислого газа от тканей к легким. Гемоглобин образует буферные системы, которые участвуют в поддержании КОС. При распаде гемоглобина образуются пигменты кала, мочи и желчи. Гемоглобин участвует в обезвреживании оксида азота, который может присоединяться к нему и образовывать нитрозгемоглобин.

Молекула миоглобина состоит из 1-го гема и 1-ой п/п цепи (из 153 аминокислот). Гем миоглобина такой же как у гемоглобина. Роль миоглобина — транспорт кислорода от оксигемоглобина к ферментам дыхательной цепи в клетке — показать на доске реакцию.

Содержится, в основном, в цитоплазме мышечных клеток. Также служит в качестве депо кислорода. Миоглобина больше в натренированных мышцах — у диких животных, особенно у ныряющих — кашалота, тюленей (например, у зайца больше, чем у кролика). Миоглобин специфический белок мышц, поэтому его появление вы сыворотке крови говорит о поражении мышечной ткани (заболевания мышц, инфаркт миокарда).

Дыхательные ферменты. Это биологические катализаторы, ускоряющие ход ОВР в клетках и тканях. это сложные белки, среди них различают гемсодержащие (Цх, каталаза, пероксидазы) и негемовые (флавиновые ферменты). У первых простетической группой являются гемы различного строения, а у вторых — производные витамина В2 (рибофлавина).

К группе ХП относятся также белки-пигменты, которые состоят из продукта окисления тирозина — меланина и простого белка. Это пигменты коричневого и черного цвета, содержатся в волосах, коже, сетчатке глаз. От их количества зависит окраска этих органов.

Металлопротеиды — строение, представители, роль МП — это сложные белки, содержащие в молекуле металлы, но в отличие от ХП здесь металлы свободны и выполняют роль простетической группы. Связь между белком и ионами металлов может быть прочной и непрочной у различных МП.

Представители:

а) ферритин этот белок содержит 20% трехвалентного (окисленного) железа и выполняет роль депо железа в организме. Белок откладывается в печени и селезенке. Ферритин имеет оболочку (апоферритин) и ядро молекулы, в котром накапливаются до 4500 атомов железа в форме гидроксилфосфата. Железо связано прочной связью с азотом белковой части. Некоторая часть ферритина находится в плазме крови. Определение ферритина в плазме крови позволяет более точно оценить запасы железа. Единственной причиной снижения концентрации ферритина в плазме является уменьшение запасов железа. Концентрация ниже 20 мкг/л указывает на истощение, а ниже 12 мкг/л на полное отсутствие запасов железа. Однако ферритин является острофазовым белком и пациентов с дефицитом железа на фоне острого заболевания концентрация ферритина в плазме может быть в пределах нормы. У пациентов с анемией и хроническим заболеванием концентрация ферритина в плазме укажет на то, имеется ли одновременно дефицит железа и хватит ли его запасов для встраивания в гемоглобин при возросших потребностях, если основное заболевание может быть вылечено. Концентрация ферритина в плазме повышается при избытке железа, например, при гемахроматозе, но может также быть повышена у больных с заболеваниями печени и некоторыми типами рака, что связано с высвобождением белка из тканей. Таким образом, повышение концентрации ферритина следует интерпретировать с осторожностью, но нормальная концентрация говорит об отсутствии перегрузки железом;

Б) трансферрин Этот белок содержит около 0,13% железа и выполняет роль переносчика железа (главным образом в составе бета-глобулинов), которое в молекуле связано непрочно с ОН-группой тирозина. Каждая молекула трансферрина связывает два иона двухвалентного железа. Атом металла связывается с трансферрином только в присутствии бикарбонатов, которые необходимы для образования комплекса железо-трансферрин. В норме трансферрин насыщен железом примерно на одну треть. Как и все транспортные белки синтезируется в печени, а также в молочной железе, лимфоидной ткани, яичках и яичниках;

В) лактоферрин Находится в молоке, бронхиальном секрете, цитоплазме нейтрофилов. В кислой среде сродство лактоферрина к железу более высокое, чем трансферрина; в этой связи в очагах воспаления и тканевого ацидоза железо может находиться в малорастворимых комплексах и поэтому не транспортироваться в кровь. Это объясняет снижение содержания железа в сыворотке крови в условиях воспаления (железо также транспортируется гаптоглобином, гемопексином, альбуминами) Г) гемосидерин Молекула гемосидерина образуется в результате частичного разрушения ферритина. Роль гемосидерина изучена не достаточно. Это водонерастворимый комплекс, содержащий также УГВ и нуклеотиды. Содержится в РЭС печени и селезенки;

Д) церулоплазмин Иначе этот белок называется феррооксидазой. По химической природе это ГП, в составе которого находится 6−8 атомов двухвалентной меди. Этот белок находится в крови, спинномозговой и синовиальной жидкости. Роль этого белка в транспорте меди, также обладает ферментативной активностью (подробно см. типы окисления, АОС);

• Е) железосерные белки — находятся в комплексе с флавопротеидами и цитохромом b в цепи биологического окисления и выполняют роль дополнительных компонентов в процессе окисления;
• Ж) металлотионеины — находятся в печени, почках и кишечнике. Выполняют антитоксическую роль (обезвреживание тяжелых металлов).

К МП относят ряд ферментов, для которых металл является «мостиком» между белковой и небелковой частями, или непосредственно участвует в выполнении каталитической функции. Например, карбоангидраза и карбоксипептидаза содержат цинк; купрум-фермент и цитохромоксидаза содержат медь; глутатионпероксидаза содержит селен; митохондриальная супероксиддисмутаза содержит марганец, а цитозольная форма этого фермента содержит медь или цинк.