Свойства ферментов. 
БИОХИМИЯ ДЛЯ ТЕХНОЛОГОВ в 2 ч. Часть 1.

При изучении свойств ферментов вводят понятие активности.

Активность фермента — количество превращенного вещества в единицу времени.

Для количественного выражения активности фермента используют разные единицы. При этом единицей активности фермента считают то его количество, которое катализирует превращение 1 микромоля субстрата в минуту в заданных оптимальных условиях (1 мкмоль/мин). Однако если субстратом служит белок, полисахарид или другая молекула, в которой фермент атакует более одной связи, то мерой скорости реакции считается число катализируемых связей, а не общее число вступивших в реакцию молекул.

Единицу активности фермента обозначают Е (на рус. и нем.) или U (на англ., итал., исп.).

Позднее ввели новую единицу измерения активности фермента:

1 катал (кат) = 1 моль/с.

Это количество фермента, способное в течение 1 с обеспечить превращение 1 моль субстрата в стандартных условиях.

Па практике оказалось, что превращения идут с гораздо меньшей скоростью, чем 1 моль/с, поэтому пользуются величинами: мккат (10 ⁽'), нкат (КГ⁹) и пкат (10 ¹²).

По скорости катализируемой реакции ферменты подразделяют на относительно быстрые и относительно медленные. Количественно эти понятия характеризует число оборотов — количество молекул субстрата, превращенного 1 молекулой фермента за 1 с. Самым активным считается карбоангидраза (~ 10^f'o6/c). Для большинства ферментов число оборотов на порядок ниже (100 об/с). Есть ферментные комплексы, у которых этот показатель не более 1 об/с.